関数 細胞内におけるアクチンの主な役割は、細胞構造、輸送ネットワーク、移動、複製において様々な機能を果たすマイクロフィラメントと呼ばれる線状ポリマーを形成することである。 アクチンの多面的な役割は、マイクロフィラメントのいくつかの特性に依存している。第一に、アクチンフィラメントの形成は可逆的であり、その機能にはしばしば急速な重合と脱重合が伴う。第二に、マイクロフィラメントは極性を持つ、つまりフィラメントの両端は互いに区別される。第三に、アクチンフィラメントは他の多くのタンパク質と結合することができ、これらのタンパク質が協力してマイクロフィラメントを修飾し、多様な機能のために組織化する。
ほとんどの細胞では、アクチンフィラメントは多くの重要な機能に不可欠な大規模なネットワークを形成します。[ 8 ]
アクチンネットワークは細胞に機械的な支持を与え、細胞質内を介した輸送経路を提供することでシグナル伝達を助ける。 アクチンネットワークの迅速な組み立てと分解により、細胞は移動することができる（細胞移動 ）。 アクチンはほとんどの細胞に非常に豊富に存在し、ほとんどの細胞の総タンパク質量の1～5％、筋細胞の10％を占めている。
アクチンタンパク質は細胞質 と細胞核の 両方に存在します。[ 9 ] その位置は、細胞が受ける刺激を統合し、それに応じてアクチンネットワークの再構築を促す細胞膜シグナル伝達 経路によって制御されています。[ 10 ]
細胞質における化学プロセスの調節因子としてのアクチンの役割が提唱された。[ 11 ] [ 12 ] [ 13 ] [ 14 ]
細胞骨格 ラット線維芽細胞 中のFアクチン（緑色）を示す蛍光顕微鏡写真 構造と機能がわずかに異なるアクチンにはいくつかの種類があります。α-アクチンは筋線維 にのみ存在し、β-アクチンとγ-アクチンは他の細胞に存在します。後者のタイプはターンオーバー率が高いため、その大部分は恒久的な構造の外側に存在します。筋細胞以外の細胞に見られるマイクロフィラメントは、次の3つの形態で存在します。[ 15 ]
細胞内のアクチンフィラメントを示す共焦点画像の合成スタック。画像はz軸方向に色分けされており、細胞内のどの高さにフィラメントが存在するかを2次元画像で示している。
酵母 アクチンの細胞骨格は、酵母 におけるエンドサイ トーシス、細胞分裂、 細胞極性 の決定、形態形成 の過程において重要な役割を果たしている。これらの過程はアクチンに依存するだけでなく、20～30個の関連タンパク質（いずれも進化的に高度に保存されている）と多くのシグナル伝達分子が関与している。これらの要素が一体となって、空間的および時間的に調節された集合体を形成し、細胞の内部および外部刺激に対する応答を決定づけている。[ 17 ]
酵母には、アクチンに関連するパッチ、ケーブル、リングという 3 つの主要な要素が含まれています。これらの構造は、存在期間が短いにもかかわらず、継続的な重合と脱重合により動的平衡状態にあります。酵母には、分子量 16 kDa でCOF1 と呼ばれる単一の遺伝子によってコードされる ADF/コフィリン、マイクロフィラメントの分解を促進するコフィリン補因子である Aip1、アデニル酸シクラーゼ タンパク質に関連するプロセス調節因子である Srv2/CAP、アクチンモノマーに関連する/結合する分子量約 14 kDa のプロフィリン、パッチの組織化に関与する 40 kDa のタンパク質であるツインフィリンなど、多数の補助タンパク質があります。[ 17 ]
核アクチン 核アクチンは、1977年にクラークとメリアムによって初めて発見され、記述されました。[ 22 ] 著者らは、アフリカツメガエルの 卵母細胞から得られた核分画に存在するタンパク質について記述しており、これは骨格筋アクチンと同じ特徴を示します。それ以来、核内のアクチンの構造と機能に関する多くの科学的報告がなされてきました（レビューについては、Hofmann 2009を参照してください。[ 23 ] [ 24 ]
核膜を介した輸送 アクチン配列には核局在シグナルは含まれていません。アクチンのサイズが小さい（約43 kDa）ため、受動拡散によって核内に入ることができます。[ 25 ] [ 26 ]
核内のアクチンレベルが低いことは重要であると思われる。なぜなら、アクチンはその配列に2つの核外輸送シグナル（NES）を持っているからである。マイクロインジェクションされたアクチンは核から細胞質へ速やかに除去される。アクチンは少なくとも2つの方法で、エクスポートイン1 とエクスポートイン6 を介して輸送される。[ 27 ] [ 28 ] [ 29 ]
組織 核アクチンは主にモノマーとして存在しますが、動的なオリゴマーや短いポリマーを形成することもあります。[ 30 ] [ 31 ] [ 32 ] アフリカツメガエル 卵母細胞（体細胞に比べて核アクチンレベルが高い）では、アクチンはフィラメントを形成し、核の構造を安定化させます。これらのフィラメントは、蛍光色素標識ファロイジン染色により顕微鏡下で観察できます。[ 22 ] [ 25 ]
しかし、体細胞核では、この手法ではアクチンフィラメントを観察することはできない。[ 33 ] [ 32 ]
細胞核内のアクチン濃度は細胞質内よりも低く、厳密に制御されているため、フィラメントの形成が阻害される。また、アクチンモノマーは主にコフィリンなどのABPと複合体を形成しているため、重合が制限される。[ 34 ]
細胞核には、アクチンのさまざまなアイソフォームが存在する。アクチンアイソフォームのレベルは、細胞増殖の刺激や増殖および転写活性の停止に応じて変化する可能性がある。[ 35 ] [ 36 ] [ 37 ] [ 38 ] [ 39 ] [ 32 ] [ 40 ] [ 41 ] [ 32 ]
機能 核内におけるアクチンの機能は、重合能力、様々なアクチン結合タンパク質（ABP）との相互作用、および核の構造要素との相互作用に関連している。核内アクチンは以下の機能に関与している。
アクチンは、立体構造変化を起こし、多くのタンパク質と相互作用する能力があるため、転写複合体などのタンパク質複合体の形成と活性の調節因子として機能します。[ 46 ]
細胞運動 アクチンは細胞運動にも関与している。アクチンによって直接的または間接的に媒介されるいくつかの異なるタイプの突起が、さまざまな方法で細胞移動に関与しており、最も重要なものはラメリポディア 、フィロポディア 、インバドポディア 、およびブレブ である。[ 64 ]
ラメリポディア アクチンフィラメントの網目構造が移動する細胞の前縁を示し、新しいアクチンフィラメントの重合によって細胞膜がラメリポディア と呼ばれる突起として前方に押し出される。[ 65 ] [ 66 ] 焦点接着 と呼ばれる構造を形成してアクチンネットワークに接続する。付着すると、細胞体の後部が収縮して内容物を接着点を越えて前方に押し出す。接着点が細胞の後方に移動すると、細胞はそれを分解し、細胞の後部が前方に移動できるようにする。
フィロポディア フィロポディアは 、ラメリポディアの分岐したアクチン構造とは対照的に、平行なアクチンフィラメントの束を含む細胞膜の細い突起です。これらは探索的な役割を果たし、細胞が周囲環境を探索するために使用されます。[ 68 ] [ 68 ] [ 69 ]
水疱 ブレブは 、アポトーシスと細胞運動の両方に関与する球状の膜突起です。[ 72 ] [ 73 ] [ 74 ] [ 75 ]
アクチンとミオシンを特徴とする心筋サルコメア構造
アクチン重合によって生じる物理的な力に加えて、ミクロフィラメントは、ミオシンと 呼ばれるモータータンパク質 のファミリーが移動する通路として機能することで、さまざまな細胞内成分の移動を促進します。
筋肉の収縮 骨格筋の基本的な形態学的および機能的単位であるサルコメア の構造にはアクチンが含まれている。 アクチンは、主にアクチンとミオシン II の繰り返し束から構成される筋細胞において特に重要な役割を果たします。繰り返し単位であるサルコメアは、反対 方向に配向した 2 組の F アクチン鎖 (「細いフィラメント」) と、ミオシン (「太いフィラメント」) の束が絡み合った構造からなります。2 組のアクチン鎖は、サルコメアの両端にあるZ ディスク と呼ばれる境界構造に (+) 端が埋め込まれるように配向しています。ミオシン線維は、アクチンフィラメントの組の間の中央にあり、両方向にストランドが向いています。筋肉が収縮すると、ミオシン線維はアクチンフィラメントに沿って (+) 端に向かって移動し、サルコメアの両端を引っ張り、長さを約 70% 短縮します。アクチン糸に沿って移動するには、ミオシンはATPを加水分解する必要があります。したがって、ATPは筋肉収縮のエネルギー源として機能します。
休息時には、トロポミオシン とトロポニンという タンパク質がアクチンフィラメントに結合し、ミオシンの結合を妨げます。活性化シグナル（すなわち活動電位）が筋線維に到達すると、筋小 胞体 から細胞質へのCa2 + の放出が引き起こされます。その結果生じる細胞質カルシウムの急激な増加により、トロポミオシンとトロポニンがアクチンフィラメントから急速に放出され、ミオシンが結合できるようになり、筋収縮が始まります。
細胞分裂 細胞分裂 の最終段階では、多くの細胞が細胞の中央にアクチンの環を形成します。この環は「収縮環 」と呼ばれ、筋線維と同様のメカニズムを使用しており、ミオシンIIがアクチン環を引っ張って収縮させます。この収縮により親細胞が2つに分裂し、細胞質分裂 が完了します。収縮環は、アクチン、ミオシン、アニリン 、およびα-アクチニン で構成されています。[ 80 ] Schizosaccharomyces pombe フォルミン Cdc12、プロフィリン 、WASp 、および予め形成されたマイクロフィラメントの関与により活発に形成されます。リングが構築されると、その構造は、Arp2/3複合体とフォルミンによって助けられる継続的な組み立てと分解によって維持され、細胞分裂の中心的なプロセスの1つに重要な役割を果たします。[ 81 ]
細胞内輸送 アクチン-ミオシンペアは、細胞内のさまざまな膜小胞 やオルガネラ の輸送にも関与することができます。ミオシンV は、オルガネラ上のさまざまなカーゴ受容体に結合することによって活性化され、その後、アクチンフィラメントに沿って（+）端に向かって移動し、そのカーゴを一緒に引きずります。
これらの非従来型ミオシンは、ATP加水分解を利用して、小胞 や細胞小器官などの貨物を拡散よりもはるかに速く、方向性を持って輸送します。ミオシンVはアクチンフィラメントのバーブドエンドに向かって移動し、ミオシンVIはポインテッドエンドに向かって移動します。ほとんどのアクチンフィラメントは、バーブドエンドが細胞膜側、ポインテッドエンドが細胞内部側を向くように配置されています。この配置により、ミオシンVは貨物の輸送に、ミオシンVIは貨物の輸送に効果的なモーターとして機能します。
その他の生物学的プロセス 線虫C. elegans の最初の胚細胞分裂におけるアクチン動態の蛍光イメージング。まず、アクチンフィラメントが細胞の上部に集合し、非対称細胞分裂 に寄与する。次に、10秒後に収縮性アクチンリングの形成が観察される。アクチンの機能に関する従来のイメージは、細胞骨格の維持、ひいては細胞小器官の組織化と運動、および細胞の形状の決定に関連している。[ 15 ] しかし、アクチンは原核生物 における同様の機能に加えて、真核細胞の生理機能においてより広い役割を果たしている。
ゾヌラオクルデンス 上皮 を結合する構造である。アクチンは、緑色で示されている固定要素の1つである。
構造 モノマーアクチン、またはG-アクチンは、深い溝で隔てられた2つのローブからなる球状構造を持つ。溝の底は「ATPaseフォールド」を表し、これはATPおよびGTP結合タンパク質間で保存されている構造であり、マグネシウムイオンとATP分子に結合する。 ATPまたはADPの結合は、各アクチンモノマーを安定化するために必要であり、これらの分子のいずれかが結合していないと、アクチンはすぐに変性 する。
カブシュがウサギ の横紋筋組織 から作製したアクチンのX線結晶構造モデルは、最初に 精製されたもの であるため、構造研究で最も一般的に使用されています。カブシュによって結晶化されたG-アクチンは、サイズが約67 x 40 x 37 Å 、 分子量 が41,785 Da 、推定等電点 が4.8です。pH = 7での正味電荷は -7 [ 99 ] [ 100 ]
主要構造 エルジンガらは1973年にこのタイプのアクチンの完全なペプチド配列 を初めて決定し、その後、同じ著者による研究でモデルにさらに詳細が加えられた。このアクチンは374個のアミノ酸 残基から構成されている。N末端は 酸性度が 高く、アミノ基にアセチル化 アスパラギン酸 が位置し、 C末端は アルカリ性 で、機能的に重要なシステイン に続いてフェニルアラニン が位置している。両末端はIサブドメイン内で近接している。異常なNτ- メチル ヒスチジン が73位に位置している。[ 100 ]
三次構造 ― ドメイン 三次構造は、大ドメインと小ドメインと呼ばれる2つのドメインによって形成され、 。 その 下に は「 溝」と呼ばれるより深い切り込みがあります。天然状態 では、その名前にもかかわらず、両方ともほぼ同じ深さです。[ 99 ]
トポロジー 研究における通常の慣例では、タンパク質は最大のドメインが左側に、最小のドメインが右側に表示される。この位置では、小さい方のドメインがさらに 2 つに分割される。サブドメイン I (下側、残基 1–32、70–144、および 338–374) とサブドメイン II (上側、残基 33–69)。大きい方のドメインも 2 つに分割される。サブドメイン III (下側、残基 145–180 および 270–337) とサブドメイン IV (上側、残基 181–269)。サブドメイン I および III の露出領域は「有棘」端と呼ばれ、ドメイン II および IV の露出領域は「尖った」端と呼ばれる。[ 101 ] [ 102 ] [ 103 ]
その他の重要な建造物 最も注目すべき超二次構造は、βメアンダーとβ-α-β時計回りユニットから構成される5鎖βシートである。これは両方のドメインに存在することから、このタンパク質は遺伝子重複によって生じたと考えられる。 [ 104 ]
アデノシンヌクレオチド 結合部位は、IドメインとIIIドメインに属する2つのβヘアピン 構造の間に位置している。関与する残基は、それぞれAsp11-Lys18とAsp154-His161である。 二価陽 イオン 結合部位は、アデノシンヌクレオチド結合部位のすぐ下に位置しています。生体内では 、多くの場合Mg 2+ またはCa 2+ によって形成されますが、試験管内 では、 Lys18 とヌクレオチドのα-およびβ-リン酸の2つの 酸素 からなるキレート構造によって形成されます。このカルシウムは、アミノ酸Asp11 、Asp154、およびGln137 によって保持される6つの水分子と配位しています。これらはヌクレオチドと複合体を形成し、残基137と144の間にあるいわゆる「ヒンジ」領域の動きを制限します。これにより、アクチンモノマーが変性するまで、タンパク質の天然型が維持されます。 この領域は、タンパク質の溝が「開いた」コンフォメーションか「閉じた」コンフォメーションかを決定するため、重要です。[ 1 ] [ 103 ] 二価陽イオンに対する親和性が 低い（中間）中心が少なくとも他に3つ、さらに親和性が低い中心が他にも存在する可能性が非常に高い。これらの中心は、活性化段階で作用することにより、アクチンの重合に役割を果たしている可能性があると示唆されている。[ 103 ] サブドメイン2には、 DNase I と結合するため「Dループ」と呼ばれる構造があり、His40 とGly48 残基の間に位置しています。ほとんどの結晶では無秩序な要素のように見えますが、DNase Iと複合体を形成するとβシートのように見えます。重合における重要なイベントは、ヌクレオチドとの結合の中心からこのドメインへの構造変化の伝播であり、ループかららせんに変化することが提案されています。[ 1 ] [ 105 ]
Fアクチン Fアクチン；ケン・ホームズのアクチンフィラメントモデル[ 106 ] さまざまな条件下で、G-アクチン分子は重合して「フィラメント状」または「F-アクチン」と呼ばれるより長い糸状構造を形成します。これらのF-アクチン糸は通常、互いに巻き付いた2本のらせん状のアクチン鎖で構成され、72ナノメートルごと（または14個のG-アクチンサブユニットごと）に繰り返される7～9ナノメートル幅のらせんを形成します。 F-アクチン糸では、G-アクチン分子はすべて同じ方向に配向しています。F-アクチン糸の両端は互いに異なります。一方の端（（−）端）では、末端アクチン分子のATP結合溝が外側を向いています。反対側の端（（+）端）では、ATP結合溝はフィラメント内に埋もれ、隣接するアクチン分子と接触しています。 F-アクチン糸が成長するにつれて、新しい分子は既存のF-アクチン鎖の（+）端に結合する傾向があります。逆に、糸は鎖の（−）端からアクチンモノマーを放出することで縮む傾向がある。
コフィリン などの一部のタンパク質は回転角を増加させるように見えるが、これもまた異なる構造状態の確立と解釈できる。これらは重合プロセスにおいて重要である可能性がある。[ 108 ]
回転半径とフィラメントの厚さの測定に関しては、意見の一致が少ない。最初のモデルでは長さが 25 Å とされていたが、クライオ電子顕微鏡で裏付けられた現在の X 線回折データでは、長さが 23.7 Å であることが示唆されている。これらの研究により、モノマー間の正確な接触点が明らかになった。一部は、同じ鎖のユニットで形成され、一方のモノマーの「有棘」端と次のモノマーの「尖った」端の間にある。隣接する鎖のモノマーは、サブドメイン IV からの突起を介して横方向の接触をしており、最も重要な突起は、C 末端と、残基 39–42、201–203、および 286 を含む 3 つの物体によって形成される疎水性リンクによって形成されるものである。このモデルは、サブドメインが自身を中心に回転する「シート」構造のモノマーによってフィラメントが形成されることを示唆しており、この形態は細菌のアクチン相同体MreB にも見られる。[ 109 ]
マイクロフィラメントの両端を指す「尖った」と「有刺」という用語は、「デコレーション」と呼ばれる調製法に従ってサンプルを観察すると透過型電子顕微鏡下で見えることから来ています。この方法は 、タンニン酸 で固定した組織にミオシン S1フラグメントを加えることから始まります。このミオシンはアクチンモノマーと極性結合を形成し、シャフトに沿って羽根飾りが付いた矢のような構造を生み出します。ここで、シャフトはアクチン、羽根飾りはミオシンです。この論理に従って、突出したミオシンがないマイクロフィラメントの端は矢の先端（−端）と呼ばれ、もう一方の端は有刺端（+端）と呼ばれます。[ 110 ] ミオシンII のヘッドドメインとネックドメインで構成されています。生理的条件下では、G-アクチン（モノマー 型）はATPによってF-アクチン（ポリマー 型）に変換され、ATPの役割は不可欠です。[ 111 ]
筋肉に見られるらせん状のFアクチンフィラメントには、 Fアクチンらせんに巻き付いた長さ40ナノメートルのタンパク質である トロポミオシン分子も含まれています。 [ 112 ] トロポニンI 、トロポニンT 、トロポニンC の3つのポリマーからなるトロポニン です。[ 113 ]
Fアクチンは強靭 かつ動的である。DNAなどの他のポリマーとは異なり、構成要素が 共有結合 で結合しているのに対し、アクチンフィラメントのモノマーはより弱い結合で組み立てられている。[ 114 ]隣接するモノマーとの側方結合がこの異常を解消している。理論的には 、 生化学的メカニズムとともに、「アセンブリダイナミクス」として知られている。 [ 6 ]
折りたたみ式 古細菌 Pyrococcus horikoshii に見られるプレフォルジン タンパク 質の結晶構造( PDB : 2ZDI )に対して PyMOL プログラムを使用して得られたリボンモデル。6 つの超二次構造は、中央の ベータバレル から「ぶら下がっている」コイル状のらせん構造の中に存在します。これらは文献でしばしばクラゲ の触手と比較されます。 電子顕微鏡 で観察できる限り、真核生物の プレフォルジンは同様の構造を持っています。[ 115 ] アクチンは自発的に三次構造 の大部分を獲得することができる。[ 116 ] 合成された天然型から 完全に機能する形態 を獲得する方法は特殊であり、タンパク質化学においてほぼ唯一無二である。この特殊な経路の理由は、不適切に折り畳まれたアクチンモノマーの存在を避ける必要があるためと考えられる。これらのモノマーは重合終結剤として非効率的に作用する可能性があるため、毒性を持つ可能性がある。それにもかかわらず、これは細胞骨格の安定性を確立する上で重要であり、さらに細胞周期 を調整するための必須プロセスでもある。[ 117 ] [ 118 ]
CCTは、タンパク質の折り畳みが正しく行われるために必要です。CCTはグループIIシャペロニンであり、他のタンパク質の折り畳みを助ける大きなタンパク質複合体です。CCTは8つの異なるサブユニットの二重リング（ヘテロ八量体）から構成されており、真正細菌や真核生物のオルガネラに見られるGroELのようなグループIシャペロニンとは異なり、中央の 触媒 空洞を覆う蓋として機能するコシャペロンを必要としません。基質は特定のドメインを介してCCTに結合します。当初はアクチンとチューブリン にのみ結合すると考えられていましたが、最近の免疫沈降研究では、 基質 として機能する可能性のある多数のポリペプチド と相互作用することが示されています。CCTはATP依存性の構造変化を介して作用し、反応を完了するために、場合によっては数回の遊離と触媒作用が必要になります。[ 119 ]
アクチンとチューブリンは、折り畳みを正常に完了するために、プレフォルジン と呼ばれる別のタンパク質と相互作用する必要があります。プレフォルジンは、6つの異なるサブユニットから構成されるヘテロ六量体複合体であり、その相互作用は非常に特異的であるため、これらの分子は共進化してきました。アクチンは、プレフォルジンがまだ形成中で、約145 アミノ酸 長のとき、特にN末端のアミノ酸と複合体を形成します。[ 120 ]
アクチンとチューブリンでは認識サブユニットが異なりますが、一部重複しています。アクチンでは、プレフォルジンと結合するサブユニットはおそらくPFD3とPFD4で、60～79番目の残基間と170～198番目の残基間の2箇所で結合します。アクチンは、プレフォルジンの「触手」の内側の端によって認識され、ロードされ、開いたコンフォメーションで細胞質シャペロニン（CCT）に届けられます（図と注釈を参照）。[ 116 ] [ 115 ]
シャペロニン CCTの頂端γドメインのリボンモデルCCTは、単にその空洞にアクチンを包み込むのではなく、そのサブユニットと結合を形成することによって、アクチンの連続的な折り畳みを引き起こします。[ 121 ] [ 122 ] CAPタンパク質 はアクチンの最終的な折り畳み状態における補因子として必要であると思われる。[ 118 ]
このプロセスがどのように制御されているかはまだ完全には解明されていませんが、タンパク質PhLP3（ホスドゥシン に類似したタンパク質）が三次複合体の形成によってその活性を阻害することが知られています。[ 119 ]
アクチンはATPaseであり、ATPを 加水分解する 酵素で ある。この酵素群は反応速度が遅いのが特徴である。このATPaseは「活性」であり、アクチンがフィラメントの一部を形成すると速度が約40,000倍に増加することが知られている。[ 108 ] s⁻¹である 。 は フィラメント内部から協同的に遊離されるまで、ADPの隣にあるアクチンに長時間結合したままとなる。[ 123 ] [ 124 ]
触媒機構の正確な分子レベルの詳細はまだ完全には解明されていません。この問題については多くの議論がありますが、ATPの加水分解には「閉じた」構造が必要であることは確実であり、このプロセスに関与する残基が適切な距離に移動していると考えられています。[ 108 ] 。 その機能は、ATPのγリン酸結合に 求核攻撃を 起こす水分子に結合することであり、ヌクレオチドはサブドメイン3と4に強く結合しています。触媒プロセスの遅さは、反応物に対する水分子の距離が大きく、位置が歪んでいることに起因します。アクチンのG型とF型の間でのドメインの回転によって生じる構造変化により、Glu137がより近づき、加水分解が可能になる可能性が非常に高いです。このモデルは、重合とATPaseの機能がすぐに分離されることを示唆しています。[ 109 ] [ 112 ] 動力学 とQM/MMシミュレーションで特徴付けられています。[ 125 ] [ 126 ]
アセンブリのダイナミクス マイクロフィラメントの形成過程を示し、GアクチンをFアクチンに変換する重合機構を示している。ATPの加水分解に注目。 アクチンフィラメントは、力を発生させ、細胞運動を支えるために、しばしば急速に組み立てられ、分解されます。組み立ては、一般的に3つのステップで起こります。まず、「核形成段階」では、2～3個のG-アクチン分子がゆっくりと結合して、さらなる成長の核となる小さなオリゴマーを形成します。次に、「伸長段階」では、両端に多数のアクチン分子が追加されることで、アクチンフィラメントが急速に成長します。フィラメントが成長するにつれて、アクチン分子はフィラメントの(+)端に(−)端よりも約10倍速く追加されるため、フィラメントは主に(+)端で成長する傾向があります。 3番目に、「定常状態段階」では、アクチン分子が同じ速度でフィラメントに結合および離脱し、フィラメントの長さを維持することで平衡状態に達します。定常状態ではフィラメントの長さは一定のままですが、新しい分子が常に (+) 端に追加され、(−) 端から脱落します。これは、特定のアクチン分子がストランドに沿って移動しているように見えることから、「トレッドミリング」と呼ばれる現象です。単独では、フィラメントが成長するか収縮するか、またその速度は、フィラメントの周囲の G-アクチンの濃度によって決まります。しかし、細胞内では、アクチンフィラメントのダイナミクスは、さまざまなアクチン結合タンパク質 によって大きく影響を受けます。
アクチン結合タンパク質 生体内の アクチン結合タンパク質 と呼ばれ、アクチンの重合、脱重合、安定性、組織化に関与している。[ 130 ] タンパク質間相互作用 に関与するタンパク質であると考えられている。[ 131 ]
Arp2/3の原子構造。[ 132 ] アクチン重合の律速段階 である新しいアクチンフィラメントの核形成は、フォルミン （フォルミン-2 など）やArp2/3複合体などのアクチン核形成タンパク質によって促進される。フォルミンは長いアクチンフィラメントの核形成を助ける。フォルミンは2つの遊離アクチン-ATP分子に結合し、それらを近づける。その後、フィラメントが成長し始めると、フォルミンは成長中のフィラメントの（+）端に沿って移動し、その間ずっとフィラメントの成長を促進するアクチン結合タンパク質をリクルートし、フィラメントの伸長を阻害するキャッピングタンパク質を排除する。アクチンフィラメントの分岐は通常、核形成促進因子 と協調してArp2/3複合体によって核形成される。核形成促進因子は2つの遊離G-アクチン分子に結合し、その後Arp2/3複合体をリクルートして活性化する。活性化されたArp2/3複合体は既存のアクチンフィラメントに結合し、結合した2つのG-アクチン分子を使用して、古いフィラメントから70°の角度で分岐する新しいアクチンフィラメントの核形成を行う。
アクチン（緑）-プロフィリン（青）複合体。[ 135 ] 腎臓 と脳 に存在します。 フィラメントが成長するにつれて、利用可能な G-アクチン分子のプールは、プロフィリン やチモシン β-4 などの G-アクチン結合タンパク質によって管理されます。プロフィリンは 、ADP 結合 G-アクチンに結合し、ADP と ATP の交換を促進することで、利用可能なアクチン-ATP の供給を確保します。プロフィリンがアクチン分子に結合すると、物理的にフィラメントの (−) 端への付加がブロックされますが、(+) 端への結合は可能になります。アクチン-ATP がフィラメントに結合すると、プロフィリンはそれを放出します。フォルミンは新しいアクチンフィラメントの核形成と伸長を促進するため、プロフィリンをその領域にリクルートし、アクチン-ATP の局所濃度を高めてフィラメントの成長を促進します。対照的に、チモシン β-4 はアクチン-ATP に結合して隔離し、それがマイクロフィラメントに結合するのを防ぎます。
アクチン繊維が形成されると、その成長や崩壊のダイナミクスは多数のタンパク質によって影響を受ける。既存の繊維は、コフィリン やゲルソリン などのフィラメント切断タンパク質によって切断されることがある。コフィリンはフィラメント内の2つのアクチン-ADP分子に結合し、フィラメントを不安定化させて切断させる動きを強制する。ゲルソリンはフィラメント内のアクチン分子間に挿入され、フィラメントを破壊する。フィラメントが切断された後、ゲルソリンは新しい(+)末端に結合したままとなり、その成長を阻害し、結果として分解を強制する。
タンパク質ゲルソリン は、アクチンの組み立てと分解における重要な調節因子である。 他のタンパク質はアクチンフィラメントの末端に結合して、フィラメントを安定化させます。これらは「キャッピングタンパク質」と呼ばれ、CapZ とトロポモジュリン が含まれます。CapZはフィラメントの（+）末端に結合し、その末端からのアクチンのさらなる付加または脱離を防ぎます。トロポモジュリンは フィラメントの（−）末端に結合し、同様にその末端への分子の付加または脱離を防ぎます。トロポモジュリンは通常、筋肉や赤血球など、極めて安定したアクチンフィラメントを必要とする細胞に見られます。
これらのアクチン結合タンパク質は、通常、さまざまな細胞シグナルによって調節され、さまざまな細胞内の場所でのアクチン集合ダイナミクスを制御します。たとえば、フォルミンは、通常、低分子GTPase Rho の結合によって活性化されるまで不活性なコンフォメーションで折り畳まれています。細胞膜でのアクチン分岐は細胞運動にとって重要であり、そのため、形質膜脂質PIP2は 核形成促進因子WASp を活性化し、CapZを阻害します。 WASpは低分子GTPase Cdc42 によっても活性化されますが、別の核形成促進因子WAVE [ 139 ] Rac1 によって活性化されます。
分子病理学 哺乳類 の大部分は6種類の異なるアクチン遺伝子 を持っている。これらのうち2つは細胞骨格 をコードし（ACTB ACTG1 骨格筋 （ACTA1 平滑筋組織 （ACTA2 腸管 筋（ACTG2 心筋 （ACTC1 HIVを 含む多くの感染性病原体 の病原性 メカニズムに関与している。アクチンに影響を与える変異 の大部分は、ネマリンミオパチー に関与する6つの変異を除いて、優性効果 を持つ点変異である。これは、多くの場合、アクチンモノマーの変異体がF-アクチンの伸長を阻害することで「キャップ」として機能するためである。[ 103 ]
細胞質アクチンにおいて ACTBは 遺伝子座です。 ゲノム 全体に分布する多数の偽遺伝子が存在し、その配列には、 選択的スプライシング によって最大21種類の異なる転写産物を生み出すことができる6つのエクソンが含まれており、これらはβ-アクチンとして知られています。この複雑さと一致して、その産物は多くの場所で見つかり、さまざまなプロセス（細胞骨格 、NuA4ヒストン アシル転移酵素複合体、細胞核 ）の一部を形成し、さらに、多数の病理学的プロセス（癌 、若年性ジストニア 、感染メカニズム、神経系の 奇形、腫瘍浸潤など）のメカニズムにも関連しています。 [ 179 ] 腫瘍 に関連するプロセスでβ-アクチンの代わりとなると思われる新しいアクチン形態、κアクチンが発見されました。 [ 180 ]
共焦点顕微鏡 を用いて撮影した画像で、アクチンの皮質ネットワークを示す特異抗体 を使用している。若年性ジストニアでは 細胞骨格 の構造に障害が生じるのと同様に、この場合はサイトカラシンD によって引き起こされる。[ 181 ] これまでに、遺伝子配列の直接的な変化によって引き起こされる病理学的プロセスが3つ発見されている。
ACTG1遺伝子座は、 細胞骨格の微小線維 の形成に関与する細胞質γ-アクチンタンパク質をコードしています。この遺伝子座には6つのエクソン があり、22種類の異なるmRNA が生成され、4つの完全なアイソフォーム が生成されます。これらのアイソフォームの発現形態は、おそらく存在する組織 の種類に依存しています。また、2つの異なるDNAプロモーター も持っています。[ 185 ] [ 186 ]
病理学的には、アミロイドーシス 、網膜色素変性症 、感染メカニズム、腎臓 疾患、およびさまざまなタイプの先天性難聴などのプロセスと関連付けられています。[ 185 ]
この配列中の 6 つの常染色体優性点変異が、さまざまなタイプの難聴、特に DFNA 20/26 遺伝子座に関連する感音性難聴を引き起こすことがわかっています。これらは、内耳のコルチ器に存在する繊毛細胞の ステレオシリア に影響を与えるようです。β-アクチンはヒト組織で最も豊富に存在するタンパク質ですが、繊毛細胞にはあまり豊富に存在しないため、病変部位が説明できます。一方、これらの変異の大部分は、他のタンパク質、特にアクチンミオシンとの結合に関与する領域に影響を与えるようです。[ 103 ] [ 187 ]
しかし、症例の記録はないものの、γ-アクチンは骨格筋にも発現しており、少量ではあるものの、モデル生物では その欠乏が筋疾患を引き起こす可能性があることが示されている。[ 188 ]
アプリケーション アクチンは、科学技術研究室において、ミオシンなどの分子モーター （筋組織内外を問わず）の移動経路として、また細胞機能に不可欠な構成要素として利用されています。さらに、アクチンの異常変異体のいくつかは特定の病態の発現と関連しているため、診断ツールとしても活用されています。
ナノテクノロジー 。アクチン-ミオシン系は、細胞質全体にわたって小胞や細胞小器官を輸送する分子モーターとして機能します。アクチンは、無細胞系で行われた実験を含む多くの実験でその動的な能力が利用されているため、ナノテクノロジー に応用できる可能性があります。基本的な考え方は、マイクロフィラメントを、特定の負荷を輸送できる分子モーターを誘導するトラックとして使用することです。つまり、アクチンを使用して、負荷を多かれ少なかれ制御された方向付けされた方法で輸送できる回路を定義することができます。一般的な応用としては、特定の場所に配置する分子の方向付け輸送に使用でき、これによりナノ構造の制御された組み立てが可能になります。[ 197 ] これらの特性は、ラボオンチップ [ 198 ] ラット肺および精巣上体由来の細胞質アクチンに対するウェスタンブロット ウェスタンブロット では、各レーンに等量のタンパク質がロードされていることを確認するために、アクチンが内部コントロールとして使用されます。左側のブロットの例では、 各ウェルに75μgの総タンパク質がロードされています。ブロットは抗β-アクチン抗体と反応されました（ブロットのその他の詳細については、参考文献[ 199 ] アクチンを内部コントロールとして使用するのは、その発現が実質的に一定で実験条件に依存しないという仮定に基づいている。目的遺伝子の発現をアクチンの発現と比較することで、後者の発現が一定であれば、異なる実験間で比較可能な相対量を得ることができる。 [ 200 ] アクチンの遺伝子 発現は必ずしも望ましい安定性を持つとは限らないことに注意する必要がある。[ 201 ]
健康。アクチンのいくつかの対立遺伝子は 疾患を引き起こすため、それらを検出するための技術が開発されてきました。さらに、アクチンは外科病理学において間接的なマーカーとして使用できます。組織におけるその分布パターンの変化を、腫瘍 、血管炎 、その他の状態における浸潤のマーカーとして使用することが可能です。[ 202 ] 萎縮する と減少します。したがって、アクチンはこの生理学的プロセスのマーカーとして使用できます。[ 203 ] 食品技術。 ソーセージ などの特定の加工食品の品質は、構成肉に含まれるアクチンの量を定量することで判定できます。従来、これらの製品の加水分解 サンプル中の3-メチルヒスチジン の検出に基づく方法が用いられてきました。この化合物はアクチンとF-ミオシンの重鎖（どちらも筋肉の主要成分）に存在します。肉におけるこの化合物の生成は、両方のタンパク質に存在するヒスチジン 残基のメチル化 に由来します。[ 204 ] [ 205 ]
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