ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
マイオ1C 利用可能な構造 ＰＤＢ オルソログ検索: PDBe RCSB
識別子 エイリアス MYO1C 、MMI-beta、MMIb、NMI、myr2、ミオシン IC、MyoIC 外部ID オミム ：606538; MGI : 106612; ホモロジーン ：32046; ジーンカード ：MYO1C; OMA :MYO1C - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 11番染色体（マウス） [2] バンド 11 B5|11 45.92 cM 始める 75,541,330 bp [2] 終わり 75,564,736 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 右肺 脛骨神経 皮下脂肪組織 膝窩動脈 脛骨動脈 胃粘膜 頬粘膜細胞 右冠動脈 腓骨神経 腹部の脂肪
トップの表現 右肺 右肺葉 左肺 顎下腺 涙腺 耳下腺 大動脈領域の中膜 左肺葉 上行大動脈 リンパ管の内皮細胞
参照表現データの詳細
バイオGPS 参照表現データの詳細
遺伝子オントロジー 分子機能
タンパク質C末端結合 ヌクレオチド結合 アクチン結合 シグナル伝達受容体結合 細胞骨格の運動活動 カルモジュリン結合 ATP結合 タンパク質結合 マイクロフィラメント運動活動 アクチンフィラメント結合 微小管運動活性 微小管結合 細胞成分
細胞外エクソソーム フィラメント状アクチン ブラシの境界線 核小体 細胞質 核孔 細胞投影 細胞質 核 ストレスファイバー ステレオシリウム 非従来型ミオシン複合体 微絨毛 基底細胞膜 膜 ミオシンI複合体 フリル 膜ラフト 細胞膜 ミオシン複合体 細胞質小胞 不動毛膜 側方細胞膜 フリル膜 核質 核体 不動毛束 細胞質小胞膜 食胞 生物学的プロセス
貪食作用に関与するFc-γ受容体シグナル伝達経路 膜へのタンパク質標的化の正の制御 血管内皮増殖因子シグナル伝達経路による細胞移動の正の調節 転写能のある構造におけるクロマチンのエピジェネティックな維持 細胞移動の正の調節 タンパク質標的 二細胞タイトジャンクションの組み立ての調節 タンパク質輸送 膜へのタンパク質標的化 mRNA輸送 血管内皮増殖因子シグナル伝達経路の正の調節 インスリン刺激に対する細胞反応の正の調節 アクチンフィラメント重合の正の制御 輸送 アクチンフィラメントに沿った小胞輸送 インターフェロン-γに対する細胞反応 微小管運動 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ アンサンブル ユニプロット RefSeq (mRNA) NM_033375 NM_001080779 NM_001080950 NM_001363855
NM_001080774 NM_001080775 NM_008659 NM_001370611
RefSeq (タンパク質) NP_001074248 NP_001074419 NP_203693 NP_001350784
NP_001074243 NP_001074244 NP_032685 NP_001357540
場所 (UCSC) 17章: 1.46 – 1.49 Mb 11 章: 75.54 – 75.56 Mb PubMed 検索 [3] [4]
ウィキデータ
ミオシンIc はヒトでは MYO1C 遺伝子によってコードされる タンパク質 である 。 [5] [6]
この遺伝子は、アクチンベースの分子モーターである非従来型 ミオシン タンパク質ファミリー のメンバーをコードしています。このタンパク質は 細胞質 に存在し 、 ユニークな N末端を持つ1つの アイソフォームは 核 にも存在します 。核アイソフォームは RNAポリメラーゼI および II と関連し、 転写 開始に機能します。このタンパク質のマウス相同遺伝子は、細胞内小胞から 細胞膜 への 輸送 にも機能します。この遺伝子には、異なるアイソフォームをコードする複数の転写バリアントが見つかっています。関連遺伝子ミオシンIEは、文献ではミオシンICと呼ばれていますが、これは 染色体19 上の別の遺伝子座です。 [6]
参考文献
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さらに読む
Ruppert C, Godel J, Müller RT, et al. (1997). 「ラットミオシンI分子myr1とmyr2の局在とそれらの尾部ドメインの生体内標的化」 J. Cell Sci . 108 (12): 3775–86. doi :10.1242/jcs.108.12.3775. PMID 8719884. Hasson T、Skowron JF、Gilbert DJ、et al . (1997)。「マウスとヒトにおける非従来型ミオシンのマッピング」。ゲノミクス。36 ( 3 ) : 431–9。doi : 10.1006 /geno.1996.0488。PMID 8884266 。 Skowron JF、Bement WM 、 Mooseker MS (1999)。「ヒトの腸およびCaco-2BBe細胞におけるヒト刷子縁ミオシン-Iおよびミオシン-Icの発現」 。Cell Motil。細胞骨格 。41 (4): 308–24。doi : 10.1002 /(SICI)1097-0169(1998)41:4<308::AID-CM4>3.0.CO;2-J。PMID 9858156 。 Pestic-Dragovich L、Stojiljkovic L、 Philimonenko AA、et al. (2000)。「核内のミオシン I アイソフォーム」。Science。290 ( 5490 ) : 337–41。Bibcode : 2000Sci ...290..337P。doi : 10.1126 /science.290.5490.337。PMID 11030652 。 Strausberg RL、Feingold EA、Grouse LH、他 (2003)。「15,000 を超える完全長のヒトおよびマウス cDNA 配列の生成と初期分析」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 99 ( 26): 16899–903。Bibcode : 2002PNAS ... 9916899M。doi : 10.1073/ pnas.242603899。PMC 139241。PMID 12477932 。 Brandenberger R、Wei H、Zhang S、他 (2005)。「トランスクリプトーム特性評価により、ヒト ES 細胞の成長と分化を制御するシグナル伝達ネットワークが解明」 Nat. Biotechnol . 22 (6): 707–16. doi :10.1038/nbt971. PMID 15146197. S2CID 27764390. Beausoleil SA、Jedrychowski M、 Schwartz D、他 (2004)。「HeLa 細胞核リン酸化タンパク質の大規模特性評価」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 101 ( 33 ) : 12130–5。Bibcode :2004PNAS..10112130B。doi : 10.1073/ pnas.0404720101。PMC 514446。PMID 15302935 。 Suzuki Y, Yamashita R, Shirota M, et al. (2004). 「ヒトとマウスの遺伝子の配列比較によりプロモーター領域に相同ブロック構造が発見される」 Genome Res . 14 (9): 1711–8. doi :10.1101/gr.2435604. PMC 515316. PMID 15342556 . Philimonenko VV、Zhao J、Iben S、et al. (2005)。「核アクチンとミオシンIはRNAポリメラーゼIの転写に必要である」。Nat . Cell Biol . 6 (12): 1165–72. doi :10.1038/ncb1190. PMID 15558034. S2CID 6633625. Kyselá K, Philimonenko AA, Philimonenko VV, et al. (2005). 「アクチンとミオシン I の核内分布は細胞の転写活性に依存する」 Histochem. Cell Biol . 124 (5): 347–58. doi :10.1007/s00418-005-0042-8. PMID 16133118. S2CID 28731167. Kimura K, Wakamatsu A, Suzuki Y, et al. (2006). 「転写調節の多様化: ヒト遺伝子の推定代替プロモーターの大規模な同定と特性評価」 Genome Res . 16 (1): 55–65. doi :10.1101/gr.4039406. PMC 1356129. PMID 16344560 . Cavellán E、Asp P、Percipalle P、Farrants AK (2006)。「WSTF-SNF2hクロマチンリモデリング複合体は転写においていくつかの核タンパク質と相互作用する」。J . Biol. Chem . 281 (24): 16264–71. doi : 10.1074/jbc.M600233200 . PMID 16603771。 Cisterna B、Necchi D、Prosperi E、Biggiogera M (2006)。「小さなリボソームサブユニットは 核孔への輸送中に核ミオシンおよびアクチンと結合する」。FASEB J. 20 (11): 1901–3. doi : 10.1096/fj.05-5278fje . PMID 16877530. S2CID 24892289。 Kahle M、Pridalová J、Spacek M、et al. (2007)。「核ミオシンは脊椎動物において普遍的に発現し、進化的に保存されている」。Histochem . Cell Biol . 127 (2): 139–48. doi :10.1007/s00418-006-0231-0. PMID 16957816. S2CID 23325557. Hofmann WA、Vargas GM、Ramchandran R、et al. (2006)。「核ミオシン I は、RNA ポリメラーゼ II による転写開始時の最初のホスホジエステル結合の形成に必要である」。J . Cell. Biochem . 99 (4): 1001–9. doi :10.1002/jcb.21035. PMID 16960872. S2CID 39237955. Olsen JV 、Blagoev B、Gnad F、et al. (2006)。「シグナル伝達ネットワークにおける全体的、生体内、および部位特異的なリン酸化ダイナミクス」。Cell . 127 (3): 635–48. doi : 10.1016/j.cell.2006.09.026 . PMID 17081983. S2CID 7827573。 Ewing RM、Chu P、Elisma F、他 (2007)。「質量分析法によるヒトタンパク質間相互作用の大規模マッピング」。Mol . Syst. Biol . 3 (1): 89. doi :10.1038/msb4100134. PMC 1847948. PMID 17353931 。
外部リンク
