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| ParMのような | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| シンボル | ? | ||||||||
| パム | PF06406 | ||||||||
| インタープロ | IPR042051 | ||||||||
| SCOP2 | 1mwm / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| 医療機器 | CD10227 | ||||||||
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ParMは原核生物の アクチン相同体[1]であり、細胞質分裂の前に桿菌の反対側の端にR1プラスミドのコピーを運ぶ力を提供します。
ParMはR1プラスミドのDNAにコードされ、宿主細胞のリボソームによって製造されるモノマーである。細胞質内では自発的に重合して短い鎖を形成し、ParRに結合するか加水分解する。ParRはParMを安定化させ、加水分解を防ぐ。両端がParRに結合すると、モノマー単位はParMの末端に付着し続け、結果として生じる反応によりR1プラスミドが細胞の反対側の末端に押し出される。 [ 2]異なる細菌プラスミドのParMは、2本[3] [4]または4本[5]の鎖から なる驚くほど多様ならせん構造を形成し、忠実なプラスミド継承を維持することができる。
アクション
試験管内では、 ParMモノマーはATPとGTPの両方と重合することが観察されていますが、Poppらの実験では、反応はGTPを「好む」こと、そしてGTPが細胞内で重要な役割を果たす可能性が高いヌクレオチドであることが示されているようです。[6]多くの実験では代わりにATPが使用されていますが、この記事の残りの部分ではGTPが活性ヌクレオチドであると想定します。
ParM は、重合する際に GTPに結合して加水分解します。現在、ParM ポリマー鎖の末端に加水分解を防ぐために GTP の「キャップ」が必要であると考えられています。GTP は結合後に ParM ユニットによって加水分解されますが、プラスミドを駆動するエネルギーは、 GTP 加水分解から放出されるエネルギーではなく、ParM モノマー濃度のギブス自由エネルギーから得られると考えられています。反応が GTP 濃度に関係なく進行するには、結合が起こっている末端で ParM モノマーとポリマーの濃度が不均衡に保たれている必要があります。
ParMがプラスミドを細胞の反対側の端に押し出すと、ポリマーは急速に脱重合し、モノマーユニットを細胞質に戻します。[7]
構造
ParMモノマーユニットは、GTPヌクレオチドに結合する前は機能しない。GTPが結合すると、成長中のフィラメントの末端に付着する。付着後のある時点で、ParMはGTPを加水分解してGDPになり、ポリマー鎖がそのままである限りParMサブユニット内に留まる。ParMは左巻きのらせん構造を形成する。[6]
ガーナーとキャンベルによる研究では、ポリマーの安定性を維持するためには、ParM鎖の末端のユニットにGTPが結合している必要があることが示唆されています。末端の1つにGDPが結合している場合、ポリマー鎖は構成モノマー単位に非常に速く脱重合されます。これは、成長中のParMポリマー鎖を切断してADP結合末端を露出させるという彼らの実験によって示唆されています。切断されると、鎖はすぐに加水分解されました。[7]
動的不安定性
動的不安定性は、ポリマーが安定した伸長と急速な短縮の段階の間で切り替わることとして説明される。このプロセスは、真核生物の微小管の機能に不可欠である。ParM では、動的不安定性の「救済」、つまり短縮段階から伸長段階への切り替えは、ATP ヌクレオチドが使用される場合にのみ、非常にまれにしか観察されない。ParM モノマー濃度が 2 μM 以上の場合、結合していない ParM フィラメントの平均長さは典型的には 1.5 ～ 2 μm である。ParM と真核生物の微小管の動的不安定性は、収斂進化の例であると考えられている。[8] L ParM は、細胞質内に存在する場合、自発的に短いポリマーセグメントを形成する。これらのセグメントは、R1 プラスミドを非常に効率的に「検索」するのに役立ち、また、重合に適した ParM モノマー ユニットの濃度を維持する。[6]
参考文献
- ^ Gunning PW、Ghoshdastider U、 Whitaker S、 Popp D 、 Robinson RC（2015年6月）。「組成と機能が異なるアクチンフィラメントの進化」。Journal of Cell Science。128（11）：2009–19。doi：10.1242/ jcs.165563。PMID 25788699 。
- ^ Hoischen C、Bussiek M、 Langowski J、Diekmann S (2008 年 2 月)。「大腸菌の低コピー数プラスミド R1 セントロメア parC は結合タンパク質 ParR と U 字型複合体を形成する」。核酸 研究。36 ( 2 ) : 607–15。doi :10.1093/nar/gkm672。PMC 2241845。PMID 18056157。
- ^ Popp D, Xu W, Narita A, Brzoska AJ, Skurray RA, Firth N, et al. (2010年3月). 「pSK41アクチン様ParMタンパク質の構造とフィラメントダイナミクス：プラスミドDNA分離への影響」. The Journal of Biological Chemistry . 285 (13): 10130– 40. doi : 10.1074/jbc.M109.071613 . PMC 2843175. PMID 20106979 .
- ^ Popp D, Narita A, Ghoshdastider U, Maeda K, Maéda Y, Oda T, et al. (2010年4月). 「細菌性アクチンAlfAのポリマー構造と動的特性」. Journal of Molecular Biology . 397 (4): 1031– 41. doi :10.1016/j.jmb.2010.02.010. PMID 20156449.
- ^ Popp D, Narita A, Lee LJ, Ghoshdastider U, Xue B, Srinivasan R, et al. (2012年6月). 「破傷風菌由来の新規アクチン様フィラメント構造」. The Journal of Biological Chemistry . 287 (25): 21121– 9. doi : 10.1074/jbc.M112.341016 . PMC 3375535. PMID 22514279 .
- ^ abc Popp D, Narita A, Oda T, Fujisawa T, Matsuo H, Nitanai Y, et al. (2008年2月). 「ParMポリマーの分子構造とヌクレオチド駆動型動的不安定性につながるメカニズム」. The EMBO Journal . 27 (3): 570– 9. doi :10.1038/sj.emboj.7601978. PMC 2241650. PMID 18188150 .
- ^ ab Garner EC、Campbell CS、Weibel DB 、Mullins RD (2007 年 3 月)。「原核生物のアクチンホモログの組み立てによる DNA 分離の再構成」。Science。315 ( 5816): 1270– 4。Bibcode : 2007Sci ... 315.1270G。doi :10.1126/science.1138527。PMC 2851738。PMID 17332412。
- ^ Garner EC、Campbell CS、Mullins RD (2004 年 11 月)。「DNA 分離原核生物アクチンホモログの動的不安定性」。Science。306 ( 5698 ): 1021– 5。Bibcode : 2004Sci ...306.1021G。doi :10.1126/science.11 01313。PMID 15528442。S2CID 14032209 。