Loading article…
ミオシン（/ ˈ m aɪ ə s ɪ n , - oʊ -/ [1] [2]）は、真核生物における筋収縮やその他のさまざまな運動プロセスでの役割で最もよく知られているモータータンパク質のファミリーです。ミオシンはATP依存性であり、アクチンベースの運動を担っています。
最初のミオシン（M2）は1864年にヴィルヘルム・キューネによって発見されました。キューネは骨格筋から粘性タンパク質を抽出し、筋肉の張力を維持する役割があると考えました。彼はこのタンパク質をミオシンと名付けました。[3] [4]この用語は、横紋筋組織と平滑筋組織の両方の細胞に見られる類似のATPaseのグループを含むように拡張されました。
1973年にアカンサメーバ・カステラーニでミオシン様機能を持つ酵素が発見されて以来、真核生物の領域全体で多種多様なミオシン遺伝子が発見されてきた。 [5]
ミオシンはもともと筋細胞に限定されていると考えられていたが（したがって、ミオ- (s) + -in ）、単一の「ミオシン」は存在せず、むしろ、アクチン結合、ATP加水分解（ATPase酵素活性）、および力の伝達という基本的な特性を共有するタンパク質産物を持つ遺伝子の非常に大きなスーパーファミリーである。実質的にすべての真核細胞には、ミオシンアイソフォームが含まれている。一部のアイソフォームは特定の細胞タイプ（筋肉など）に特化した機能を持ち、他のアイソフォームはどこにでもある。ミオシンの構造と機能は、ウサギの筋肉ミオシンIIがアメーバのアクチンに結合する程度に、種を超えて全体的に保存されている。[6] [7]
構造と機能
ドメイン
ほとんどのミオシン分子は、ヘッド、ネック、テールのドメインで構成されています。
- ヘッドドメインはフィラメント状のアクチンに結合し、ATP 加水分解を利用して力を発生させ、フィラメントに沿ってとげのある (+) 端に向かって「歩きます」(尖った (-) 端に向かって移動するミオシン VI を除く)。
- ネックドメインはリンカーとして、また触媒モータードメインによって生成された力を伝達するためのレバーアームとして機能します。ネックドメインは、高分子複合体の一部を形成し、一般的に調節機能を持つ個別のタンパク質であるミオシン軽鎖の結合部位としても機能します。
- テールドメインは一般に、カーゴ分子や他のミオシンサブユニットとの相互作用を媒介します。場合によっては、テールドメインは運動活動の調節に役割を果たすことがあります。
パワーストローク
複数のミオシンII分子は、ATP加水分解から放出されたエネルギーを動力源とするパワーストローク機構を通じて、骨格筋に力を生み出します。 [8]パワーストロークは、ミオシンがアクチンにしっかりと結合している状態で、ATP加水分解後にミオシン分子からリン酸が放出されるときに発生します。この放出の影響は、アクチンに引っ張られる分子の構造変化です。ADP分子の放出は、ミオシンのいわゆる硬直状態につながります。[9]新しいATP分子が結合すると、ミオシンはアクチンから解放されます。ミオシン内のATP加水分解により、ミオシンは再びアクチンに結合し、サイクルが繰り返されます。無数のパワーストロークの複合効果により、筋肉が収縮します。
命名法、進化、家系図
真核生物門全体にわたって発見された多種多様なミオシン遺伝子は、発見されるたびに異なる命名法に従って命名されました。そのため、生物内および生物間でミオシンタンパク質の機能を比較しようとすると、命名法が多少混乱を招くことがあります。
骨格筋ミオシンは、筋繊維に豊富に存在することからミオシンスーパーファミリーの中で最も目立つ存在であり、最初に発見された。このタンパク質はサルコメアの一部を構成し、複数のミオシンサブユニットからなる高分子フィラメントを形成する。同様のフィラメント形成ミオシンタンパク質は、心筋、平滑筋、および非筋肉細胞で発見された。しかし、1970年代初頭、研究者らは、モノマーとして機能するタンパク質をコードする新しいミオシン遺伝子を単純な真核生物[5]で発見し始め、クラスIミオシンと名付けられた。これらの新しいミオシンは、総称して「非従来型ミオシン」[10]と呼ばれ、筋肉以外の多くの組織で発見されている。これらの新しいスーパーファミリーのメンバーは、ヘッドドメインのアミノ酸配列の比較から得られた系統関係に従ってグループ化されており、各クラスにはローマ数字が割り当てられています[11] [12] [13] [14]（系統樹を参照）。非従来型ミオシンには異なるテールドメインもあり、独自の機能を示唆しています。[15]現在多様なミオシンの配列は、祖先の前身から進化した可能性があります（図を参照）。
さまざまなミオシンのアミノ酸配列を分析すると、尾部ドメイン間で大きなばらつきがある一方で、頭部ドメインの配列は強く保存されていることが分かります。これはおそらく、ミオシンが尾部を介して多数の異なる荷物と相互作用する一方で、それぞれの目的 (アクチン フィラメントに沿って移動する) は同じであるため、モーターに同じ機構が必要であるためです。たとえば、ヒトゲノムには40種類を超えるミオシン遺伝子が含まれています。
こうした形状の違いによって、ミオシンがアクチン フィラメントに沿って移動する速度も決まります。ATP の加水分解とそれに続くリン酸基の放出によって「パワー ストローク」が起こり、重鎖の「レバー アーム」または「ネック」領域が前方に引きずられます。パワー ストロークによってレバー アームは常に同じ角度で移動するため、レバー アームの長さによってアクチン フィラメントに対する積荷の変位が決まります。レバー アームが長いほど、レバー アームの角度変位は同じでも積荷の移動距離は長くなります。これは、足の長い人が 1 歩ごとにより遠くまで移動できるのと同じです。ミオシン モーターの速度は、ATP 結合から ADP 放出までの完全な運動サイクルを通過する速度によって決まります。
ミオシンクラス
ミオシンI
ミオシンIは細胞内タンパク質として普遍的に存在し、モノマーとして機能し、小胞輸送に関与している。[16]ミオシンIのステップサイズは10nmであり、内耳のステレオシリアの適応反応に関与していると考えられている。[17]
ミオシンII
ミオシンII （従来型ミオシンとも呼ばれる）は、ほとんどの動物細胞型の筋細胞で筋収縮を引き起こすミオシンの一種である。また、筋細胞以外の細胞でも、ストレスファイバーと呼ばれる収縮束の中に存在する。[18]
- ミオシン II には、それぞれ約 2000アミノ酸の長さの 2 つの重鎖があり、頭部ドメインと尾部ドメインを構成しています。これらの重鎖にはそれぞれN 末端の頭部ドメインがあり、C 末端の尾部はコイルドコイルの形態をとって2 つの重鎖をまとめています (カドゥケウスのように 2 匹の蛇が互いに巻き付いている様子を想像してください)。したがって、ミオシン II には 2 つの頭部があります。中間の首のドメインは、頭部と尾部の間に角度を形成する領域です。[19]平滑筋では、単一の遺伝子 ( MYH11 ) [20] ) がミオシン II 重鎖をコードしていますが、この遺伝子のスプライスバリアントによって 4 つの異なるアイソフォームが生成されます。[19]
- また、ミオシン軽鎖（MLC）も4つ含まれており、1つの頭部につき2つあり、重さは20（MLC 20）kDaと17（MLC 17）kDaです。[19]これらは、頭部と尾部の間の「首」領域で重鎖に結合します。
ミオシンIIの自己阻害。[21] [22] [23]ムービーは、折り畳まれた尾部ドメイン、ブロックされた頭部、および自由頭部を持つ10S構造のミオシンIIから始まります。[24] [25]ムービーは、尾部の展開と、その結果生じる活性6S構造に続いて尾部が10S構造に戻る様子を模式的に示しています。[26] [27]この図は概念的なものであり、折り畳み/展開に関連する一時的な状態や拡散運動は示されていません。[28] - MLC 17は必須軽鎖としても知られています。[19]その正確な機能は不明ですが、MLC 20とともにミオシンヘッドの構造的安定性に寄与していると考えられています。 [ 19] MLC 17遺伝子の選択的スプライシングの結果として、MLC 17の2つの変異体（MLC 17a / b ）が存在します。[19]
筋細胞では、個々のミオシン分子の長いコイルドコイル尾部は、10S構造で活性機能を自己阻害するか、リン酸化されて6S構造に変化し、結合してサルコメアの太いフィラメントを形成する。[29] [30]力を生み出すヘッドドメインは太いフィラメントの側面から突き出ており、適切な化学信号に反応して隣接するアクチンベースの細いフィラメントに沿って移動する準備ができており、自己阻害構造または活性構造のいずれかになります。活性状態と不活性状態の間のバランス/遷移は、広範な化学的調節を受けます。
ミオシンIII
ミオシンIIIはミオシンファミリーの中ではあまり解明されていないメンバーである。ショウジョウバエの眼で生体内で研究されており、光伝達に役割を果たしていると考えられている。[31]ミオシンIIIのヒト相同遺伝子MYO3Aはヒトゲノムプロジェクトを通じて発見され、網膜と蝸牛で発現している。[32]
ミオシンIV
ミオシンIVは単一のIQモチーフとコイルドコイル形成配列を欠く尾部を持ち、ミオシンVIIおよびXVの尾部ドメインと類似した相同性を持つ。[33]
ミオシンV
ミオシン V は、二量体としてプロセッシブであり、ステップサイズが 36 nm である非従来型のミオシン モーターです。 [34]アクチン フィラメントに沿って移動 (歩行) し、フィラメントのとげのある端 (+ 端) に向かって移動します。ミオシン V は、細胞の中心から周辺への貨物 (RNA、小胞、細胞小器官、ミトコンドリアなど) の輸送に関与していますが、さらに、細胞のアクチンが豊富な周辺に小胞と細胞小器官を保持する動的なテザーのように機能することが示されている。[35] [36]組み立て中のアクチン フィラメントに関する最近の単一分子の in vitro 再構成研究では、ミオシン V は新しく組み立てられた (ADP-Pi が豊富な) F-アクチン上でより遠くまで移動し、古い (ADP が豊富な) F-アクチン上ではプロセッシブな走行距離が短くなることが示唆されています。[37]
ミオシンVモーターヘッドは以下の機能領域に細分化できる: [38]
- ヌクレオチド結合部位 - これらの元素は一緒に二価金属陽イオン（通常はマグネシウム）を配位し、加水分解を触媒します。
- スイッチ I - 高度に保存された SSR モチーフが含まれています。ATP の存在下で異性化します。
- スイッチ II - これは、 Walker B モチーフDxxGのキナーゼ-GTPase バージョンです。ATP の存在下で異性化します。
- P ループ - これにはWalker A モチーフGxxxxGK(S,T) が含まれます。これは主要な ATP 結合部位です。
- トランスデューサー -運動頭部の構造を支える7つのβストランド。 [39]
- U50とL50 - 上部（U50）ドメインと下部（L50）ドメインはそれぞれ約50kDaです。それらの空間的分離[40]は、アクチンやいくつかの調節化合物との結合に重要な溝を形成します。
- SH1ヘリックスとリレー - これらの要素は、モータードメインの酵素状態をパワーストローク生成領域（コンバータードメイン、レバーアーム、軽鎖）に結合させるための重要なメカニズムを提供します。[41] [42]
- コンバーター - モーターヘッドの構造変化をレバーアームの角度変位に変換する（ほとんどの場合、軽鎖で強化されている）。[42]
ミオシンVI
ミオシンVIは、二量体として主に前進運動するが、非前進運動性単量体としても機能する、非従来型のミオシンモーターである。アクチンフィラメントに沿って歩き、フィラメントの尖端（-端）に向かって移動する。[44]ミオシンVIは、エンドサイトーシス小胞を細胞内に輸送すると考えられている。 [45]
ミオシン VII
ミオシンVIIは、尾部に2つのFERMドメインを持つ非従来型ミオシンである。5つのカルモジュリン結合IQモチーフとそれに続く1つのアルファヘリックス（SAH）からなる延長されたレバーアームを有する[46]ミオシンVIIは、 Dictyostelium discoideumの貪食、C. elegansの精子形成、マウスとゼブラフィッシュのステレオシリア形成に必要である。 [47]
ミオシンVIII
ミオシンVIIIは細胞分裂に関連する植物特異的ミオシンである。[48]具体的には、細胞間の細胞質の流れの調節[49]と隔膜形成体への小胞の局在化[50]に関与している。
ミオシンIX
ミオシンIXは単頭モータータンパク質のグループです。最初はマイナス端指向性であることが示されましたが[51]、その後の研究ではプラス端指向性であることが示されました[52] 。このミオシンの運動メカニズムは十分に理解されていません。
ミオシンX
ミオシンXは、二量体として機能する非従来型のミオシンモーターである。ミオシンXの二量体化は反平行であると考えられている。[53]この挙動は他のミオシンでは観察されていない。哺乳類細胞では、モーターは糸状仮足に局在することがわかっている。ミオシンXはフィラメントのとげのある端に向かって移動する。一部の研究では、ミオシンXは単一のフィラメントではなく、アクチンの束の上を優先的に移動すると示唆されている。[54]これは、この挙動を示すことが発見された最初のミオシンモーターである。
ミオシンXI
ミオシンXIは、植物細胞内のプラスチドやミトコンドリアなどの細胞小器官の動きを司ります。[55]光の強度に応じて葉緑体を光に誘導する動きと、異なるプラスチドを相互につなぐストロミュールの形成を担っています。ミオシンXIは極性根端の成長にも重要な役割を果たしており、適切な根毛の伸長に必要です。[56]タバコに見られる特定のミオシンXIは、アクチンフィラメントに沿って35nmのステップで7μm/sで移動する、知られている中で最も速いプロセッシブ分子モーターであることがわかりました。[57]
ミオシンXII
ミオシンXIII
ミオシンXIV
このミオシングループはアピコンプレックス門で発見されています。[58]ミオシンは細胞内寄生虫の細胞膜に局在し、細胞侵入プロセスに関与している可能性があります。[59]
このミオシンは繊毛原生動物テトラヒメナ・テルマフィラにも見られます。既知の機能としては、ファゴソームを核に輸送すること、接合時に大核の発達的に制御された除去を妨害することなどがあります。
ミオシンXV
ミオシン XV は、内耳にある 非運動性不動毛のアクチンコア構造の発達に必要であり、モノマーとして機能していると考えられています。
ミオシンXVI
ミオシン XVII
ミオシン XVIII
MYO18A 染色体 17q11.2 上の遺伝子で、ATPase 活性を持つアクチンベースのモーター分子をコードし、細胞間接触を維持するために必要な間質細胞の足場を維持することに関与している可能性があります。
ミオシンXIX
非従来型ミオシンXIX（Myo19）はミトコンドリア関連ミオシンモーターである。[60]
人間の遺伝子
これらの遺伝子のすべてがアクティブであるわけではないことに注意してください。
- クラス I: MYO1A、MYO1B、MYO1C、MYO1D、MYO1E、MYO1F、MYO1G、MYO1H
- クラス II: MYH1、MYH2、MYH3、MYH4、MYH6、MYH7、MYH7B、MYH8、MYH9、MYH10、MYH11、MYH13、MYH14、MYH15、MYH16
- クラスIII: MYO3A、MYO3B
- クラス V: MYO5A、MYO5B、MYO5C
- クラス VI: MYO6
- クラス VII: MYO7A、MYO7B
- クラス IX: MYO9A、MYO9B
- クラスX: MYO10
- クラス XV: MYO15A
- クラス 16: MYO16
- クラス 18: MYO18A、MYO18B
- クラス XIX: MYO19
ミオシン軽鎖は独特で、独自の特性を持っています。これらは「ミオシン」とはみなされませんが、機能的なミオシン酵素を構成する高分子複合体の構成要素です。
パラミオシン
パラミオシンは、93～115kDaの大きな筋肉 タンパク質で、さまざまな無脊椎動物門で発見されています。[61]無脊椎動物の太いフィラメントは、ミオシンに囲まれた内側のパラミオシンコアで構成されていると考えられています。ミオシンはアクチンと相互作用し、繊維の収縮を引き起こします。[62]パラミオシンは、腕足動物、シジュウカラ、線虫、環形動物、軟体動物、クモ類、昆虫など、さまざまな無脊椎動物種に見られます。[61] パラミオシンは、非常に少ないエネルギー消費で筋肉の持続的な収縮を可能にする「キャッチ」メカニズムを担っており、これにより、貝は長時間口を閉じたままでいることができます。
パラミオシンは魚介類に含まれています。最近の計算研究では、人間の腸で消化された後、マダコ、フンボルトイカ、アワビ、ホタテ、地中海ムール貝、太平洋カキ、ナマコ、オオエビのパラミオシンが、アンジオテンシン変換酵素とジペプチジルペプチダーゼの酵素活性を阻害する短いペプチドを放出する可能性があることが示されました。[63]
参考文献
- ^ 「ミオシン」。Merriam -Webster.com 辞書。Merriam-Webster。
- ^ 「ミオシン - オックスフォード辞書による英語でのミオシンの定義」OxfordDictionaries.com。2012年8月24日時点のオリジナルよりアーカイブ。2016年1月20日閲覧。
- ^ Hartman MA, Spudich JA (2012 年 4 月). 「ミオシンスーパーファミリーの概要」. Journal of Cell Science . 125 (Pt 7): 1627–1632. doi :10.1242/jcs.094300. PMC 3346823. PMID 22566666 .
- ^ Szent-Györgyi AG (2004 年 6 月). 「筋収縮の生化学の初期の歴史」.一般生理学ジャーナル. 123 (6): 631–641. doi :10.1085/jgp.200409091. PMC 2234565. PMID 15173217 .
- ^ ab Pollard TD, Korn ED (1973年7月). 「アカンサメーバミオシン。I. 筋肉ミオシンに類似した酵素のアカンサメーバ・カステラーニからの単離」. The Journal of Biological Chemistry . 248 (13): 4682–4690. doi : 10.1016/S0021-9258(19)43718-6 . PMID 4268863. 2016年1月6日時点のオリジナルよりアーカイブ。
- ^ マクマホン、TA 1984. 筋肉、反射神経、運動。第1版。プリンストン大学出版局。ISBN 978-0-691-02376-2
- ^ Lin Y, Pal DS, Banerjee P, Banerjee T, Qin G, Deng Y, et al. (2024年7月1日). 「Ras抑制は後部アクトミオシン収縮性駆動型細胞分極および移動を増強する」Nature Cell Biology . 26 (7): 1062–1076. doi :10.1038/s41556-024-01453-4. ISSN 1476-4679. PMID 38951708.
- ^ Tyska MJ、Warshaw DM (2002年1月)。「ミオシンパワーストローク」。細胞運動性と細胞骨格。51 (1):1–15。doi :10.1002/cm.10014。PMID 11810692 。
- ^ von der Ecken J、Heissler SM、Pathan-Chhatbar S、Manstein DJ、Raunser S (2016 年 6 月)。「原子レベルに近い解像度でのヒト細胞質アクトミオシン複合体の Cryo-EM 構造」。Nature。534 ( 7609 ) : 724–728。Bibcode : 2016Natur.534..724E。doi : 10.1038 /nature18295。PMID 27324845。S2CID 4472407。
- ^ Cheney RE、Mooseker MS（1992年2月）。「 非従来型ミオシン」。Current Opinion in Cell Biology。4（1）：27–35。doi ：10.1016/0955-0674（92）90055-H。PMID 1558751 。
- ^ Cheney RE, Riley MA, Mooseker MS (1993). 「ミオシンスーパーファミリーの系統学的分析」.細胞運動性と細胞骨格. 24 (4): 215–223. doi : 10.1002/cm.970240402 . PMID 8477454.
- ^ Goodson HV (1994). 「ミオシンスーパーファミリーの分子進化：細胞生物学的疑問への系統学的手法の応用」一般生理学者協会シリーズ。49 :141–157。PMID 7939893 。
- ^ Hodge T, Cope MJ (2000年10月). 「ミオシンファミリーツリー」. Journal of Cell Science . 113 (19): 3353–3354. doi :10.1242/jcs.113.19.3353. PMID 10984423.
- ^ Berg JS、Powell BC、 Cheney RE (2001年4月)。「千年紀のミオシン調査」。分子生物学細胞。12 (4):780–794。doi :10.1091/ mbc.12.4.780。PMC 32266。PMID 11294886。
- ^ Oliver TN、 Berg JS、Cheney RE (1999 年 10 月) 。 「非従来型ミオシンの尾部」。 細胞および分子生命科学。56 (3–4): 243–257。doi :10.1007/s000180050426。PMC 11147021。PMID 11212352。S2CID 23407921。
- ^ Maciver S (2003年6月4日). 「ミオシンI」。2007年6月2日時点のオリジナルよりアーカイブ。2007年5月23日閲覧。
- ^ Batters C、Arthur CP、Lin A、 Porter J、Geeves MA、Milligan RA、他 (2004 年 4 月)。「Myo1c は内耳の適応反応のために設計されている」。EMBO Journal。23 ( 7 ) : 1433–1440。doi :10.1038/ sj.emboj.7600169。PMC 391074。PMID 15014434。
- ^ Vicente-Manzanares M、Ma X、Adelstein RS、Horwitz AR (2009 年 11 月)。「非筋ミオシン II は細胞接着と移動において中心的な役割を果たす」。Nature Reviews 。分子細胞生物学。10 (11): 778–790。doi :10.1038/nrm2786。PMC 2834236。PMID 19851336。
- ^ abcdefg Aguilar HN、Mitchell BF (2010)。「子宮収縮を制御 する生理学的経路と分子メカニズム」。Human Reproduction Update。16 ( 6): 725–744。doi : 10.1093/humupd/dmq016。PMID 20551073。
- ^ Matsuoka R, Yoshida MC, Furutani Y, Imamura S, Kanda N, Yanagisawa M, et al. (1993年4月). 「ヒト平滑筋ミオシン重鎖遺伝子は染色体領域16q12にマッピングされる」. American Journal of Medical Genetics . 46 (1): 61–67. doi :10.1002/ajmg.1320460110. PMID 7684189.
- ^ Pettersen EF、Goddard TD、Huang CC、 Couch GS、Greenblatt DM、Meng EC、他 (2004 年 10 月)。「UCSF Chimera - 探索的研究および分析のための視覚化システム」。Journal of Computational Chemistry。25 ( 13): 1605–1612。doi :10.1002/ jcc.20084。PMID 15264254 。
- ^ Yang S, Tiwari P, Lee KH, Sato O, Ikebe M, Padrón R, et al. (2020年12月). 「阻害された（10S）形態のミオシンIIのクライオ電子顕微鏡構造」. Nature . 588 (7838): 521–525. Bibcode :2020Natur.588..521Y. doi :10.1038/s41586-020-3007-0. PMC 7746622. PMID 33268893 .
- ^ Milton DL、Schneck AN、Ziech DA、Ba M、Facemyer KC、Halayko AJ、他 (2011 年 1 月)。「気道平滑筋細胞における 10S 自己抑制モノマー構造における機能的平滑筋ミオシン II の直接的証拠」。米国科学アカデミー紀要。108 ( 4 ): 1421–1426。Bibcode :2011PNAS..108.1421M。doi : 10.1073 / pnas.1011784108。PMC 3029703。PMID 21205888 。
- ^ Yang S, Tiwari P, Lee KH, Sato O, Ikebe M, Padrón R, et al. (2020年12月). 「阻害された（10S）形態のミオシンIIのクライオ電子顕微鏡構造」. Nature . 588 (7838): 521–525. Bibcode :2020Natur.588..521Y. doi :10.1038/s41586-020-3007-0. PMC 7746622. PMID 33268893 .
- ^ Yang S、Lee KH、Woodhead JL、Sato O、Ikebe M、Craig R（2019年9月）。「10SミオシンIIの活性をオフにする上での尾部の中心的な役割」。 一般生理学ジャーナル。151 （9）：1081–1093。doi ：10.1085 / jgp.201912431。PMC 6719407。PMID 31387899。
- ^ Yang S, Tiwari P, Lee KH, Sato O, Ikebe M, Padrón R, et al. (2020年12月). 「阻害された（10S）形態のミオシンIIのクライオ電子顕微鏡構造」. Nature . 588 (7838): 521–525. Bibcode :2020Natur.588..521Y. doi :10.1038/s41586-020-3007-0. PMC 7746622. PMID 33268893 .
- ^ Yang S、Lee KH、Woodhead JL、Sato O、Ikebe M、Craig R（2019年9月）。「10SミオシンIIの活性をオフにする上での尾部の中心的な役割」。 一般生理学ジャーナル。151 （9）：1081–1093。doi ：10.1085 / jgp.201912431。PMC 6719407。PMID 31387899。
- ^ Milton DL、Schneck AN、Ziech DA、Ba M、Facemyer KC、Halayko AJ、他 (2011 年 1 月)。「気道平滑筋細胞における 10S 自己抑制モノマー構造における機能的平滑筋ミオシン II の直接的証拠」。米国科学アカデミー紀要。108 ( 4 ): 1421–1426。Bibcode :2011PNAS..108.1421M。doi : 10.1073 / pnas.1011784108。PMC 3029703。PMID 21205888 。
- ^ Yang S、Lee KH、Woodhead JL、Sato O、Ikebe M、Craig R（2019年9月）。「10SミオシンIIの活性をオフにする上での尾部の中心的な役割」。 一般生理学ジャーナル。151 （9）：1081–1093。doi ：10.1085 / jgp.201912431。PMC 6719407。PMID 31387899。
- ^ Milton DL、Schneck AN、Ziech DA、Ba M、Facemyer KC、Halayko AJ、他 (2011 年 1 月)。「気道平滑筋細胞における 10S 自己抑制モノマー構造における機能的平滑筋ミオシン II の直接的証拠」。米国科学アカデミー紀要。108 ( 4 ): 1421–1426。Bibcode :2011PNAS..108.1421M。doi : 10.1073 / pnas.1011784108。PMC 3029703。PMID 21205888 。
- ^ “New Page 2”. 2009年7月7日時点のオリジナルよりアーカイブ。2015年12月16日閲覧。
- ^ エントレズジーン53904
- ^ Sellers JR (2000 年 3 月). 「ミオシン: 多様なスーパーファミリー」. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research . 1496 (1): 3–22. doi : 10.1016/S0167-4889(00)00005-7 . PMID 10722873.
- ^ Warshaw DM (2012年2月). 「ミオシンVがアクチンフィラメントに沿って歩く際の傾斜と回転を蛍光偏光法で検出」. The Journal of General Physiology . 139 (2): 97–100. doi :10.1085/jgp.201210769. PMC 3269787. PMID 22291143 .
- ^ Lecuona E、Minin A、Trejo HE、Chen J、Comellas AP、Sun H、他 (2009 年 11 月)。「ミオシン Va は肺胞上皮細胞における Na+/K+-ATPase 含有小胞の輸送を抑制する」。Journal of Cell Science。122 ( Pt 21): 3915–3922。doi : 10.1242/jcs.046953。PMC 2773192。PMID 19808891。
- ^ Hammer JA、Sellers JR (2011 年 12 月)。 「ウォーキングによる通勤: クラス V ミオシンの貨物輸送体としての役割」。Nature Reviews 。分子細胞生物学。13 (1): 13–26。doi :10.1038/nrm3248。PMID 22146746。S2CID 11853457。
- ^ Zimmermann D、Santos A、Kovar DR 、 Rock RS（2015年8月）。「アクチン年齢がミオシン5とミオシン6の実行長さを調整する」。Current Biology。25（15）：2057–2062。Bibcode ：2015CBio ...25.2057Z。doi ： 10.1016/j.cub.2015.06.033。PMC 4556227。PMID 26190073。
- ^ ab Sweeney HL、 Houdusse A (2010年4月1日)。「ミオシンモーター機構の構造的および機能的洞察」。Annual Review of Biophysics。39 (1): 539–557。doi : 10.1146 /annurev.biophys.050708.133751。PMID 20192767。
- ^ Kull FJ、Vale RD 、 Fletterick RJ (1998 年 11 月)。「共通の祖先に関する事例: キネシンとミオシンのモータータンパク質と G タンパク質」。Journal of Muscle Research and Cell Motility。19 (8): 877–886。doi : 10.1023 /a:1005489907021。PMID 10047987。S2CID 25508217。
- ^ Sasaki N, Ohkura R, Sutoh K (2000年12月). 「DictyosteliumミオシンIIのストラット配列における単一残基の挿入または削除はアクチンへの強い結合を阻害する」The Journal of Biological Chemistry . 275 (49): 38705–38709. doi : 10.1074/jbc.M001966200 . PMID 11005804.
- ^ Shibata K, Koyama T, Inde S, Iwai S, Chaen S (2017). 「SH1ヘリックスの変異はミオシンIIの熱特性を変化させる」.生物物理学と物理生物学. 14 : 67–73. doi :10.2142/biophysico.14.0_67. PMC 5468464. PMID 28630813 .
- ^ ab Kodera N, Ando T (2014年6月18日). 「高速原子間力顕微鏡による歩行ミオシンVの可視化への道」. Biophysical Reviews . 6 (3–4): 237–260. doi :10.1007/s12551-014-0141-7. PMC 4256461. PMID 25505494 .
- ^ Ménétrey J, Llinas P, Mukherjea M, Sweeney HL, Houdusse A (2007年10月). 「ミオシンVIの大きなパワーストロークの構造的基礎」. Cell . 131 (2): 300–308. doi : 10.1016/j.cell.2007.08.027 . PMID 17956731. S2CID 14102005.
- ^ Buss F、Kendrick - Jones J (2008 年 4 月)。「ミオシン VI の細胞機能は細胞内でどのように制御されるか?」。生化学および 生物物理学的研究通信。369 (1): 165–175。doi : 10.1016/j.bbrc.2007.11.150。PMC 2635068。PMID 18068125。
- ^ Buss F, Spudich G, Kendrick-Jones J (2004). 「ミオシンVI: 細胞機能と運動特性」. Annual Review of Cell and Developmental Biology . 20 : 649–676. doi :10.1146/annurev.cellbio.20.012103.094243. PMC 1693462. PMID 15473855 .
- ^ Li J、Chen Y、Deng Y、Unarta IC、Lu Q、Huang X、他 (2017 年 4 月)。「ミオシン VIIa IQ モチーフの Ca2+ 誘導剛性変化 - 単一 α ヘリックス レバー アーム伸長」。構造 。25 ( 4 ): 579–591.e4。doi : 10.1016/ j.str.2017.02.002。PMID 28262393。
- ^ Schliwa M 編 (2003).分子モーター. Wiley-VCH. pp. 516, 518. ISBN 978-3-527-30594-0。
- ^ Reddy AS, Day IS (2001). 「最近完成したシロイヌナズナゲノム配列にコード化されたミオシンの解析」.ゲノム生物学. 2 (7): RESEARCH0024. doi : 10.1186/gb-2001-2-7-research0024 . PMC 55321. PMID 11516337 .
- ^ Baluska F, Cvrcková F, Kendrick-Jones J, Volkmann D (2001 年 5 月). 「師管荷降ろしの入り口としてのシンク プラズモデスマ。シンク強度の分子的決定因子としてのミオシン VIII とカルレティキュリン?」.植物生理学. 126 (1): 39–46. doi :10.1104/pp.126.1.39. PMC 1540107. PMID 11351069 .
- ^ Reichelt S, Knight AE, Hodge TP, Baluska F, Samaj J, Volkmann D, et al. (1999年9月). 「植物細胞における非従来型ミオシンVIIIの特性と細胞分裂後の細胞壁での局在」. The Plant Journal . 19 (5): 555–567. doi : 10.1046/j.1365-313X.1999.00553.x . PMID 10504577.
- ^ Inoue A, Saito J, Ikebe R, Ikebe M (2002年4月). 「ミオシンIXbは単頭マイナス端指向性プロセッシブモーターである」. Nature Cell Biology . 4 (4): 302–306. doi :10.1038/ncb774. PMID 11901422. S2CID 12158370.
- ^ O'Connell CB、Mooseker MS (2003 年 2 月)。 「ネイティブミオシン IXb はプラス端指向性モーターであり、マイナス端指向性モーターではない」。Nature Cell Biology。5 ( 2 ): 171–172。doi :10.1038/ncb924。PMID 12563277。S2CID 687308。
- ^ Lu Q, Ye F, Wei Z, Wen Z, Zhang M (2012年10月). 「反平行コイルドコイルを介したミオシンXの二量体化」.米国科学アカデミー紀要. 109 (43): 17388–17393. doi : 10.1073/pnas.1208642109 . PMC 3491486. PMID 23012428 .
- ^ Ropars V、Yang Z、Isabet T、Blanc F 、 Zhou K、Lin T、他 (2016 年 9 月)。「ミオシン X モーターはアクチン束上での動きに合わせて最適化されている」。Nature Communications。7 : 12456。Bibcode : 2016NatCo ... 712456R。doi : 10.1038/ncomms12456。PMC 5025751。PMID 27580874。
- ^ Sattarzadeh A、Krahmer J、Germain AD、Hanson MR（2009年 11月）。「酵母ミオシン液胞結合ドメインと相同なミオシンXIテールドメインは、ニコチアナベンサミアナのプラスチドおよびストロミュールと相互作用する」。 分子植物。2（6）：1351–1358。doi ：10.1093/mp/ssp094。PMID 19995734。
- ^ Peremyslov VV、Prokhnevsky AI、Avisar D、Dolja VV (2008 年 3 月)。「アラビドプシスにおける 2 つのクラス XI ミオシンの細胞 小器官輸送と根毛発達における機能」。植物生理学。146 (3): 1109–1116。doi : 10.1104 / pp.107.113654。PMC 2259062。PMID 18178669。
- ^ Tominaga M, Kojima H, Yokota E, Orii H, Nakamori R, Katayama E, et al. (2003年3月). 「高等植物ミオシンXIはアクチン上を35nmステップで高速に連続移動する」. The EMBO Journal . 22 (6): 1263–1272. doi :10.1093/emboj/cdg130. PMC 151065. PMID 12628919.
- ^ Delbac F, Sänger A, Neuhaus EM, Stratmann R, Ajioka JW, Toursel C, et al. (2001 年 11 月). 「Toxoplasma gondii ミオシン B/C: 1 つの遺伝子、2 つの尾、2 つの局在、および寄生虫分裂における役割」. The Journal of Cell Biology . 155 (4): 613–623. doi :10.1083/jcb.200012116. PMC 2198869. PMID 11706051 .
- ^ Hettmann C, Herm A, Geiter A, Frank B, Schwarz E, Soldati T, et al. (2000 年 4 月). 「クラス XIV アピコンプレクサミオシンの尾部にある二塩基モチーフは、細胞膜局在の重要な決定因子である」。Molecular Biology of the Cell . 11 (4): 1385–1400. doi :10.1091/mbc.11.4.1385. PMC 14854. PMID 10749937.
- ^ 「MYO19 - 非従来型ミオシン-XIX - ホモサピエンス（ヒト） - MYO19遺伝子とタンパク質」。www.uniprot.org 。 2022年4月21日閲覧。
- ^ ab Winkelman L (1976). 「パラミオシンの比較研究」.比較生化学と生理学. B, 比較生化学. 55 (3B): 391–397. doi :10.1016/0305-0491(76)90310-2. PMID 987889.
- ^ Twarog BM (1976年10月). 「軟体動物のキャッチ筋における平滑筋機能の側面」.生理学レビュー. 56 (4): 829–838. doi :10.1152/physrev.1976.56.4.829. PMID 185635.
- ^ Chai TT、Wong CC、Sabri MZ、Wong FC（2022年6月）。「消化管消化後の抗アンジオテンシン変換酵素ペプチドおよび抗ジペプチジルペプチダーゼペプチドの供給源としての魚介類パラミオシン：化学情報学的調査」。分子。27 （12 ）：3864。doi：10.3390 /molecules27123864。PMC 9229108。PMID 35744987。
さらに読む
- Gavin RH (2001)。「原生生物のミオシン」。細胞生物学概論。国際細胞学評論。第206巻。pp.97–134。doi :10.1016/S0074-7696(01)06020- X。ISBN 978-0-12-364610-1. PMID 11407764。
- Mooseker MS、Cheney RE (1995)。「非従来型ミオシン」。Annual Review of Cell and Developmental Biology。11 : 633–675。doi :10.1146/ annurev.cb.11.110195.003221。PMID 8689571 。
- Sellers JR (2000年3 月)。「ミオシン: 多様なスーパーファミリー」。Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research。1496 (1): 3–22。doi : 10.1016 /S0167-4889(00) 00005-7。PMID 10722873。
- Soldati T、Geissler H、 Schwarz EC (1999)。「何個あれば十分 か? モデル真核生物 Dictyostelium discoideum のミオシンレパートリーの調査」。細胞生化学および生物物理学。30 ( 3): 389–411。doi :10.1007/BF02738121。PMID 10403058。S2CID 13319819 。
- 細胞の分子生物学。アルバーツ、ジョンソン、ルイス、ラフ、ロバーツ、ウォルター。第4版。949–952。
追加画像
-
フェーズ1 -
フェーズ2 -
フェーズ3 -
フェーズ4
外部リンク
ウィキメディア・コモンズには、ミオシンに関連するメディアがあります。