ベータバレル

タンパク質構造において、ベータバレル （βバレル）は、ねじれてコイル状に巻かれ、閉じたトロイダル構造を形成するタンデムリピートからなるベータシート（βシート）であり、最初の鎖が最後の鎖に結合している（水素結合）。多くのベータバレルのベータストランドは、反平行に配置されている。ベータバレル構造は、液体を入れるためのバレルに似ていることから名付けられている。そのほとんどは水溶性の外膜タンパク質であり、リポカリンのように、バレルの中央で疎水性リガンドに結合することが多い。他のものは細胞膜を貫通し、ポリンによく見られる。ポリンのようなバレル構造は、グラム陰性細菌の遺伝子の2～3％にコードされている。^[1]オキシダーゼ、ディスムターゼ、アミラーゼなど、さまざまな機能を持つ600以上のタンパク質がベータバレル構造を含むことが示されている。^[2]

多くの場合、鎖には極性アミノ酸と非極性アミノ酸（親水性アミノ酸と疎水性アミノ酸）が交互に含まれており、疎水性残基はバレルの内部に配向して疎水性コアを形成し、極性残基は溶媒にさらされた表面でバレルの外側に配向しています。ベータバレルを含むポリンやその他の膜タンパク質ではこのパターンが逆転し、疎水性残基は周囲の脂質と接触する外側に配向し、親水性残基は水性の内部細孔に配向します。

すべてのベータバレルは、2つの整数パラメータ、すなわちベータシート内のストランド数nと、ベータシート内のストランドのずれの尺度である「せん断数」 Sで分類できます。 ^[3]これらの2つのパラメータ（nとS）は、バレルの軸に対するベータストランドの傾斜角度に関連しています。^{[4] [5] [6]}

アップアンドダウンバレルは最も単純なバレルトポロジーであり、一連のベータストランドで構成され、各ベータストランドは一次配列の直前と直後のストランドと水素結合しています。

ゼリーロールフォールドまたはバレルは、スイスロールとも呼ばれ、通常、2 つの 4 ストランドシートに配置された 8 つのベータストランドで構成されます。シーケンスに沿った隣接するストランドは、2 つのシート間で交互に配置され、3 次元で「巻き付けられて」バレルの形状を形成します。

ポリンには、16 本または 18 本のストランドからなる上下の β バレル構造があり、細胞膜を透過できないイオンや小分子の輸送体として機能します。このような構造は、グラム陰性細菌、葉緑体、ミトコンドリアの外膜に見られます。このタンパク質の中央の孔はアイレットとも呼ばれ、正電荷と負電荷が孔の反対側に現れるように配置された荷電残基で覆われています。2 本の β ストランド間の長いループが中央のチャネルを部分的に塞いでいます。ループの正確なサイズと構造は、輸送体を通過する分子を区別するのに役立ちます。

ベータバレルは、ミトコンドリアや葉緑体などの共生生物由来の細胞内器官内でも機能し、タンパク質を輸送します。^[8]ミトコンドリア内には、外膜トランスロカーゼのTom40と選別および組み立て機構のSam50という、孔形成サブユニットとして機能するベータバレルを持つ2つの複合体が存在します。葉緑体にも機能的に類似したベータバレルを含む複合体があり、その中で最も特徴がわかっているのはTOC複合体（葉緑体の外膜にあるトランスロコン）のToc75です。

リポカリンは典型的には上下8本の鎖を持つベータバレルタンパク質で、細胞外環境に分泌される。特徴的なのは、バレルカリックス内の小さな疎水性分子に結合して輸送する能力である。このファミリーの例には、レチノール結合タンパク質（RBP）や主要尿タンパク質（Mups）がある。RBPはレチノール（ビタミンA）に結合して輸送し、Mupsは2-sec-ブチル-4,5-ジヒドロチアゾール（略してSBTまたはDHT）、6-ヒドロキシ-6-メチル-3-ヘプタノン（HMH）、2,3-ジヒドロ-エキソ-ブレビコミン（DHB）など、いくつかの小さな有機フェロモンに結合します。^{[9] [10] [11]}

紙の反対側を合わせると、紙を円筒形にすることができます。2 つの端が合わさって線を形成します。その線と平行に 2 つの端をスライドさせると、せん断が生じます。同様に、ベータ シートの端を合わせて円筒形​​にすると、ベータ バレルを形成できます。これらの端がずれると、せん断が生じます。

地質学でも同様の定義があり、せん断は岩石表面に対して垂直な岩石内部の変位を指します。物理学では、変位量はせん断ひずみと呼ばれ、長さの単位を持ちます。バレルのせん断数の場合、変位はアミノ酸残基の単位で測定されます。

せん断数を決定するには、ベータシートの1つの鎖中の各アミノ酸が、隣接する鎖中の1つのアミノ酸とのみ隣接しているという仮定が必要である（この仮定は、例えばベータバルジが存在する場合には成り立たない可能性がある）。^[12]例として、緑色蛍光タンパク質のSを計算します。このタンパク質が選択された理由は、ベータバレルに平行鎖と反平行鎖の両方が含まれているためです。ベータ鎖でどのアミノ酸残基が隣接しているかを決定するには、水素結合の位置を決定します。

鎖間の水素結合は表にまとめることができます。各列には 1 つの鎖の残基が含まれています (最後の列には鎖 1 が繰り返し表示されます)。矢印は図で特定された水素結合を示しています。各鎖の相対方向は表の下部の「+」と「-」で示されています。鎖 1 と 6 を除き、すべての鎖は反平行です。鎖 1 と 6 の間の平行な相互作用により、水素結合パターンの外観が異なります (予想されるすべての水素結合が特定されたわけではないため、一部の矢印が欠落しています。非標準アミノ酸は「?」で示されています)。バレルの外側を指す側鎖は太字で示されています。

このバレルにせん断が存在しなかった場合、たとえばストランド 1 の残基 12 V は、開始時と同じレベルで最後のストランドに配置されるはずです。しかし、せん断のため、12 V は同じレベルにはありません。開始時よりも 14 残基高いため、せん断数Sは 14 です。

• OMPdb (2011)

ウィキメディア・コモンズには、タンパク質ドメイン: ベータバレルに関連するメディアがあります。

Scholia にはBeta バレルのトピックプロファイルがあります。

• 全ベータトポロジーの説明: 「直交ベータサンドイッチ」はベータバレル (この記事で定義) です。「整列」ベータサンドイッチ」は、SCOP分類のベータサンドイッチフォールドに対応します。
• SCOP データベース内のすべてのベータフォールド (フォールド 54 から 100 は水溶性ベータバレルです)。
• CATH データベース - ベータバレル構造内のフォールドと相同スーパーファミリー。
• ジェーン・リチャードソン研究室によるタンパク質構造の一般的な分類と画像
• 膜貫通βバレルの画像と例
• ストックホルムバイオインフォマティクスセンターによる膜貫通タンパク質のレビュー
• リポカリンのウェブサイト
• ベータバレルタンパク質のOMPdbデータベース