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| マウスレスピロウイルス | |
|---|---|
ウイルスの分類 
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| (ランク外): | ウイルス |
| 領域: | リボビリア |
| 王国： | オルタナウイルス科 |
| 門: | ネガルナビリコタ |
| クラス： | モンジビリセテス |
| 注文： | モノネガウイルス科 |
| 家族： | パラミクソウイルス科 |
| 属: | レスピロウイルス |
| 種： | マウスレスピロウイルス
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| 同義語 | |
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マウスレスピロウイルスは、センダイウイルス（SeV）と呼ばれ、以前はマウスパラインフルエンザウイルス1型または日本赤血球凝集性ウイルス（HVJ）としても知られていた、パラミクソウイルス科のエンベロープを持つ、直径150〜200 nmのマイナス鎖一本鎖RNAウイルスです。 [2] [3] [4]通常はげっ歯類に感染し、ヒトや家畜には病原性がありません。
センダイウイルス（SeV）は、レスピロウイルス属に属します。[5] [6]このウイルスは、1950年代初頭に日本の仙台市で分離されました。それ以来、モデル病原体として研究に積極的に使用されています。このウイルスは多くの癌細胞株に感染性があり（下記参照）、動物モデル[7] [8]および動物の自然発生癌で腫瘍溶解特性が実証されています。 [9] SeVの真核細胞を融合してシンシチウムを形成する能力は、モノクローナル抗体を大量に製造できるハイブリドーマ細胞を生産するために使用されました。 [10]
SeV ベースのベクターの最近の応用としては、体細胞の人工多能性幹細胞への再プログラム化[11] [12]やワクチンの作成などがある。ワクチン接種の目的では、センダイウイルス ベースの構築物は点鼻薬の形で送達することができ、粘膜免疫応答の誘導に有益である可能性がある。SeV は、ワクチンを成功させるためのベクターにとって重要ないくつかの特徴を備えている。ウイルスは宿主ゲノムに組み込まれず、遺伝子組み換えを起こさず、 DNA 中間体や核相なしで細胞質内でのみ複製され、人間や家畜に病気を引き起こさない。センダイウイルスは、結核を引き起こす結核菌、エイズを引き起こす HIV-1、および小児に重篤な呼吸器感染症を引き起こすウイルスを含むその他のウイルスに対するワクチン開発のバックボーンとして使用されている。[13] [14] 後者には、ヒト呼吸器合胞体ウイルス（HRSV）、ヒトメタニューモウイルス（HMPV）、ヒトパラインフルエンザウイルス（HPIV）が含まれる。[14]
M.tuberculosis、[15]、 HMPV 、 HPIV1、HPIV2に対するワクチン研究は 前臨床段階にあり、[14] HRSVに対する第I相臨床試験は完了しています。[16] SeVベースのワクチンの第I相臨床試験もHPIV1に対して完了しました。[14]これらは成人と3〜6歳の小児を対象に実施されました。HPIV1に対するワクチン接種の結果、ウイルス特異的中和抗体の大幅な増加が観察されました。[14] HIV-1に対するSeVベースのワクチン開発は、第II相臨床試験に達しています。[17] [18]日本では、経鼻センダイウイルスベースのSARS-CoV-2ワクチンが開発され、マウスモデルでテストされました。[19]
感染源として
SeVの複製は宿主細胞の細胞質内でのみ行われます。ウイルスは自身のRNAポリメラーゼを使用します。1回の複製サイクルには約12～15時間かかり、1つの細胞から数千のウイルス粒子が生成されます。[20]
影響を受けやすい動物
このウイルスは、マウス、ハムスター、モルモット、ラット[21]、およびまれにマーモセット[22]において、空気と直接接触の両方の経路で感染する、非常に伝染性の高い呼吸器感染症の原因となる。自然感染は呼吸器を介して起こる。動物施設では、空気感染は 5～6 フィートの距離で発生することがあり、空調システムを介しても発生する。このウイルスは世界中のマウスのコロニーで検出されており[23] 、一般的には乳飲みマウスから若い成体マウスで検出されている。フランスの研究では、検査したマウスのコロニーの 17% で SeV に対する抗体が検出されたと報告されている。[24]マウスの 流行性感染症は通常、高い死亡率を伴うが、風土病のパターンから、このウイルスは潜伏状態で 1 年かけて排除される可能性があることが示唆されている。[4] SeV に致死量未満で曝露すると、さらに致死量の SeV に対して長期にわたる免疫が促進される可能性がある。[25]このウイルスは免疫抑制性であり、二次的な細菌感染を起こしやすい可能性がある。[26]現代の検出方法を用いて行われたSeVがヒトや家畜にとって感染性および疾病の原因となることを特定する科学的研究は存在しない。[16]
マウスとラットの系統における感染に対する感受性の変動
近親交配および非近親交配のマウスおよびラットの系統は、センダイウイルス感染に対する感受性が非常に異なる。[27]生きた動物におけるSeV感染の可視化により、この違いが実証されている。[28]試験した129/Jマウスは、SJL/Jマウスよりも約25,000倍感受性が高かった。[29] C57BL/6マウスはウイルスに対して非常に抵抗性であるが、DBA/2Jマウスは感受性である。[30] C57BL/6マウスはSeV投与後にわずかな体重減少を示したが、後に正常に戻った。1 *10 5 TCID50という非常に毒性の高い投与後、C57BL/6マウスで観察された死亡率はわずか10%であった。 [31]マウスにおけるセンダイウイルスの致死効果に対する抵抗性は遺伝的に制御されており、感染後72時間以内にウイルス複製を制御することによって発現することが示された。[30]ウイルス感染前および感染中に両系統を外因性IFNで治療すると、C57BL/6マウスの生存期間が延長したが、両系統の動物はすべて最終的にSeVによって引き起こされた疾患で死亡した。[32]マウスがSeV感染を生き延びた場合、その後のウイルス感染に対する生涯にわたる免疫を獲得する。[33]
SeV耐性F344ラットと感受性BNラットが存在する。[34]
感染の経過
宿主の気道では、ウイルス力価は感染開始後5～6日でピークに達し、14日目には検出できないレベルまで減少します。[35]このウイルスは下行性呼吸器感染を促進し、鼻腔で始まり、気管を通って肺に入り、呼吸器上皮の壊死を引き起こします。感染後数日間は壊死は軽度ですが、その後5日目頃にピークに達して重度になります。9日目までに、気道表面の細胞が再生します。局所性間質性肺炎は、肺に様々な程度の炎症や病変を伴って発症することがあります。通常、呼吸器系は感染後3週間以内に治癒の兆候を示しますが、残存病変、炎症、または永久的な瘢痕化が発生することがあります。感染開始後6～8日で血清抗体が出現します。それらは約1年間検出可能です。[35]
動物における症状[35]
- くしゃみ
- 猫背の姿勢
- 呼吸困難
- 目や鼻からのポルフィリン分泌物
- 無気力
- 生き残った赤ちゃんや若いネズミの成長不全
- 拒食症
診断と予防
SeVは呼吸器系に病変を引き起こし、通常は気管と肺の細菌性炎症（それぞれ気管炎と気管支肺炎）を伴います。しかし、病変は限定的であり、SeV感染のみを示すものではありません。そのため、検出にはELISA、免疫蛍光法、血球凝集反応法など、いくつかの血清学的方法でSeV特異的抗原が利用されますが、特にELISAは感度が高く（血球凝集反応法とは異なり）、かなり早期に検出できること（免疫蛍光法とは異なり）から、その使用に重点が置かれています。[36]
自然環境下では、マウスにおけるセンダイウイルスの呼吸器感染は急性である。実験用マウスの感染を外挿すると、ウイルスの存在は、感染後 48 ～ 72 時間で初めて肺で検出される可能性がある。感染したマウスの呼吸器内でウイルスが増殖するにつれ、ウイルスの濃度は感染後 3 日目の間に最も急速に増加する。その後、ウイルスの増殖は遅くなるが、一定である。通常、ウイルスの濃度は 6 日目または 7 日目にピークに達し、9 日目までに急速に減少する。この減少の原因は、ウイルスに対してかなり強力な免疫反応が引き起こされる。マウスの肺でウイルスが検出される最長期間は、感染後 14 日間である。[37]
イートンらは、 SeVの発生を制御する際には、実験室環境の消毒、飼育者のワクチン接種、感染動物の除去、輸入動物の検査を行うことで、問題を迅速に解決できるとアドバイスしている。輸入動物はSeVワクチン接種を受けて検疫する一方、実験室環境では繁殖プログラムを中止し、非繁殖成虫を2か月間隔離する必要がある。[38]
ウイルスによる免疫抑制
このウイルスは強力な免疫調節剤です。SeVは双方向に作用し、細胞の種類、宿主、感染開始後の時間に応じて免疫反応を活性化または抑制します。ウイルスはIFN産生および反応経路[39] [40] [41] だけでなく炎症経路も抑制します。[42]
アポトーシス阻害
センダイウイルスP遺伝子は、C'、C、Y1、Y2というタンパク質の入れ子構造をコードしており、これらは総称してCタンパク質と呼ばれています（以下の「ゲノム構造」のセクションを参照）。SeVのCタンパク質はアポトーシスを抑制することができます。[43] Cタンパク質の抗アポトーシス活性は、宿主細胞におけるSeV感染をサポートします。
インターフェロン産生とシグナル伝達阻害
ウイルスはIRF-3の活性化を阻害することで、ウイルス感染に対する1型IFN産生の刺激とそれに続く細胞アポトーシスを阻害する。[39] [40] [41]このプロセスには主に2つのウイルスタンパク質、CとVが関与している。SeVはインターフェロン産生を阻害するだけでなく、インターフェロン応答経路を阻害することで細胞防御機構を弱め、宿主の自然免疫から逃れることができる。以下の表は阻害メカニズムを示している。
Cタンパク質の抗IFN活性はパラミクソウイルス科全体で共有されており、そのためパラミクソウイルスの免疫回避において重要な役割を果たしていると思われる。[44] SeVの近縁種であり（SeVとは対照的に）ヒト病原体として成功しているヒトパラインフルエンザウイルス1型（HPIV1）は、Vタンパク質を発現せず、Cタンパク質のみを発現する。そのため、SeVのVが提供する必要な機能はすべて、HPIV1のCによって提供される。このように、CとVは、多くの場所で対抗できる宿主防御の多面的な性質のためにこれらの「重複機能」を持ち、正確にどの程度、どこで対抗できるかが、宿主制限を部分的に説明する。[58]
Cタンパク質は感染したマクロファージにおけるNOの産生を制限し、炎症を軽減する役割も果たしているようです。[59]
家畜の宿主制限と安全性
現在、SeV がヒトや家畜の感染症を引き起こす病原体であると特定する、現代の検出方法を用いた科学的データは得られていない。病原微生物を同定する現代の方法では、他のパラミクソウイルスが分離されているにもかかわらず、豚や他の家畜で SeV は検出されたことがない。[60] [61] [62] [63]その結果、センダイウイルスによる感染症はげっ歯類に対して宿主制限性があり、パラインフルエンザウイルスの自然宿主であるヒト[64]や家畜には病気を引き起こさないことが認識されている。実験的な SeV 感染後、ウイルスは複製し、アフリカミドリザルやチンパンジーの上部および下部呼吸器から排出されるが、病気を引き起こすことはない。[65]センダイウイルスは、ヒトパラインフルエンザウイルス1型に対する免疫付与に成人[64]と小児[66]の両方を対象とした臨床試験で使用され、高い安全性が実証されている。これは、2つのウイルスが共通の抗原決定基を共有し、交差反応性中和抗体の生成を引き起こすためである。2011年に発表された研究では、SeV中和抗体（ヒトパラインフルエンザウイルス1型の過去の感染により形成されたもの）が、世界中の被験者の92.5％で検出され、EC 50力価の中央値は60.6、値は5.9～11,324であることが実証された。[67]抗SeV抗体のバックグラウンドが低いことは、SeVベースのワクチンが抗原特異的T細胞免疫を促進する能力を阻害しない。[68]
歴史的な安全上の懸念
1952年、黒谷と彼の同僚は、日本の仙台にある東北大学病院で、ヒトの組織サンプルから感染性因子を特定しようとした。サンプルは、致命的な肺炎に罹患した新生児の肺から採取された。サンプルからの主な分離株は、マウスで継代され、続いて孵化卵で継代された。[69] [70] 分離された感染性因子は後にセンダイウイルスと名付けられ、「日本赤血球凝集ウイルス」という名前と同じ意味で使用された。黒谷と彼の同僚は、人間の呼吸器感染症の新しい病因であるウイルスを分離したと確信した。その後1954年、福見と彼の国立予防衛生研究所の同僚は、ウイルスの起源について別の説明を提唱した。ウイルスの継代に使用されたマウスがマウスウイルスに感染していたことが示唆された。したがって、マウスウイルスは後に孵化卵に移され、分離され、最終的にセンダイウイルスと名付けられた。[71]ウイルスの起源がヒトではなくマウスであると指摘した福見のこの説明は、後に多くの科学的データによって裏付けられました。センダイウイルスの分離とその背後にある論争の歴史的側面は、このレビューで詳しく説明されています。[4]そのため、しばらくの間、センダイウイルスはヒトの病気を引き起こす病原体であると誤って想定されていました。[72]ウイルスがヒトの感染性物質から分離されたという誤った想定は、ブリタニカ百科事典[73]やATCCのウイルス分離株 sendai/52 の歴史の説明で今でも報告されています。[74]また、1953 年から 1956 年にかけて日本で豚が流行した際に、豚の体内にウイルスに対する抗体が頻繁に見つかったため、ウイルスはヒトだけでなく豚にも病気を引き起こす可能性があると考えられていました。日本の 15 の地域で豚にウイルスに対する血清陽性の発生率が高いことが観察されました。[72] この抗体の広範な検出については後に説明がついた（以下のセクションを参照）。しかし、SeVが宿主限定的なげっ歯類病原体であることを示す圧倒的な証拠があるにもかかわらず、いくつかの獣医マニュアル[75]や安全リーフレット[ 76 ]では、 SeVは依然として豚に病気を引き起こす可能性のあるウイルスとして記載されている。ブリタニカ百科事典にも同様の情報が載っている。[73]実際には、現代の核酸配列法を用いた豚のパラミクソウイルスの複数の分離株は、SeVであると特定されたことはない。[60] [62] [63]
抗原安定性と交差反応性抗体
パラミクソウイルス科のウイルスはすべて抗原的に安定しているため、近縁種で同じ属に属する科の代表種は、おそらく共通の抗原決定基を共有している。例えば、 SeV [62]と高い配列相同性を持ち、SeVと同じレスピロウイルス属に属する豚パラインフルエンザ1型[62] [63]は、おそらくSeVと交差反応性抗体を持っている。おそらく、豚パラインフルエンザ1型は、1953～1956年に日本で豚の病気を引き起こした。[72]しかし、レスピロウイルス属内のこれら2つの代表種間の抗原交差反応性は、なぜ病気の豚でSeV抗体が見つかったのか、なぜSeVが豚の病気の病因物質であると考えられたのかを説明できるかもしれない。ヒトパラインフルエンザウイルス1型もSeVと共通の抗原決定基を共有し、交差反応性中和抗体の生成を引き起こします。[64]この事実は、1950年代から1960年代にヒトでSeV抗体が広く検出されたことを説明できます。[72]最近発表された研究でも、この広範囲な検出が示されました。2011年に発表された研究では、SeV中和抗体（ヒトパラインフルエンザウイルス1型の過去の感染により形成されたもの）が、世界中のヒト被験者の92.5％で検出され、EC 50力価の中央値は60.6、値は5.9から11,324の範囲であることが実証されました。[67]抗SeV抗体の背景が低いことは、SeVベースワクチンの抗原特異的T細胞免疫を促進する能力を阻害しません。[68]
非自然宿主の気道におけるウイルスの排出
センダイウイルスを非自然宿主に投与すると、気道にウイルス粒子が排出される。そのため、鼻腔内SeV投与から10時間後には、外来遺伝子を運ぶ感染性ウイルス粒子が羊の肺で検出される。[78]さらに、SeVはアフリカミドリザルとチンパンジー の上部および下部呼吸器系で検出可能なレベルまで複製される。[65]
ウイルス誘発抗ウイルス免疫
SeVは、一部の自然宿主（一部のげっ歯類）の抗ウイルス機構を克服することができますが、ウイルス耐性を持つ他の生物ではこれらの機構を克服することができません。[79]自然免疫と獲得免疫の両方がSeV感染からの効率的な回復を促進します。[25]
SeVはインターフェロンの産生と伝達経路を刺激する
生来の抗ウイルス反応の主な構成要素はI型インターフェロン（IFN）の産生であり、ほとんどの細胞はIFN-αおよび-βを含むI型IFNを産生することができる。[80]パターン認識受容体（PRR）と呼ばれる細胞分子による、ウイルスゲノムRNA、複製中間体二本鎖RNA、またはウイルスリボ核タンパク質などの誘発ウイルス要素の認識は、IFNの産生および応答経路を促進する。ウイルスゲノムおよびタンパク質成分は可変PRRに結合し、シグナル伝達経路を刺激して転写因子を活性化し、それが核に移動してI型IFNの転写を誘発することができる。
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インターフェロンの生産
SeVは強力なインターフェロン刺激特性を持つため、組み換えインターフェロンαが医療用に利用可能になる前は、他のウイルスの中でも特に、産業用の大規模なIFN生産のために選択されていました。この生産には、ドナーの血液から採取したヒト末梢血白血球を不活化したSeV処理する手順が使用されました。[81]
以下は、SeV 感染時に活性化される既知の PRR とインターフェロン調節因子をリストした表です。
多くの異なる細胞がSeVに反応してインターフェロンを産生することができる
インターフェロン応答経路はSeV感染から一部の細胞を保護する
SeVは細胞や宿主の種類に応じてIFN- β応答経路を刺激したり阻害したりすることができる。SeVがIFN産生を誘発すると、産生されたIFNは細胞を次回のSeV感染からさらに保護する。IFN-βがSeVから細胞を保護する例は複数報告されている。ヒト肺線維芽細胞 MRC-5細胞をIFN-βで前処理するとSeVの複製が阻害される。[79]
IFN-βによる同様のウイルス防御は、IFN応答経路を維持する一部のヒト悪性細胞でも観察されている。HeLa細胞はSeVに感染する可能性があるが、これらの細胞をIFN-βとともにインキュベートするとSeVの複製が阻害される。[113]この阻害には、 IRF-9、TRIM69、NPIP、TDRD7、PNPT1など、複数のインターフェロン刺激遺伝子（ISG）が必要であることが特定された。 [113] この遺伝子の1つであるTDRD7についてさらに詳しく調査した。機能的なTDRD7タンパク質はSeVやその他のパラミクソウイルスの複製を阻害し、これらのウイルスの増殖感染に必要なオートファジーを抑制する。[113]
SeVはまた、マウスをSeVから守る役割を担うIFN誘導性Ifit2タンパク質の発現を誘導するが、そのメカニズムはまだわかっていない。 [114] さらに、SeVはケモカインであるインターフェロン-γ誘導性タンパク質10kDa（CXCL10）の発現を誘導するが、これは走化性、アポトーシスの誘導、細胞増殖の調節、血管新生抑制効果の媒介に関与している。[111] SeVによるヒト肥満細胞の感染は、インターフェロン刺激遺伝子 MxA [115]およびIFIT3 [83]の発現を誘導するほか、1型IFN、MDA-5、RIG-1、TLR-3の発現を活性化する。
SeVは炎症性サイトカイン、インファマソーム、ベータディフェンシンの産生を刺激する
サイトカイン
センダイウイルスは、細胞性免疫応答を強化する多くのサイトカインの産生を誘導することができます。SeV が転写因子NF-κBを活性化し、この活性化が SeV 感染に対する防御に役立つことを示すいくつかの証拠があります[116] 。SeV は、マクロファージ炎症性タンパク質 1α (MIB-1α) と β (MIB-1β)、RANTES (CCL5)、腫瘍壊死因子アルファ (TNF-α)、腫瘍壊死因子ベータ (TNF-β)、インターロイキン-6 (IL-6)、インターロイキン-8 (IL-8)、インターロイキン-1 α (IL1A)、インターロイキン-1 β (IL1B)、血小板由来増殖因子 (PDGF-AB)、および低濃度のインターロイキン-2 (IL2)とGM-CSFの産生を刺激することができます。[93] [92] [91]センダイウイルスは、 ヒトマクロファージでインターロイキン12（IL12）とインターロイキン23（IL23）の産生を誘発することができる。 [117]モデル動物の腫瘍細胞にSeVのFコード遺伝子を送達するプラスミドでさえ、腫瘍浸潤Tリンパ球でRANTES（CCL5）の産生を誘発する。[108] SeVは、単球および他のいくつかの細胞によるB細胞活性化因子の産生を誘導する。 [118]熱不活化SeVウイルスは、樹状細胞（DC）によるIL-10およびIL-6サイトカインの産生を誘導する。[119] Fタンパク質を含む再構成リポソームはDCによるIL-6産生を刺激することができるため、この誘導の原因はおそらくFタンパク質である。 SeV感染に対するIL-6の産生は、CD4 +やダブルネガティブ（dnDC）などの従来の樹状細胞（DC）サブセットに限定されている。[104]
UV 不活化 SeV (およびおそらく生きたウイルスも同様) は、樹状細胞を刺激して、インターロイキン-6、インターフェロン-β、ケモカイン (CC モチーフ) リガンド 5、ケモカイン (CXC モチーフ) リガンド 10などのケモカインやサイトカインを分泌させる。これらの分子は、CD8 + T細胞とナチュラル キラー細胞の両方を活性化する。UV 不活化 SeV は、マクロファージ-1 抗原 (Mac-1)およびリンパ球機能関連抗原 1 ( LFA-1 ( インテグリン ))のリガンドとして機能する糖タンパク質である細胞間接着分子 -1 (ICAM-1、CD54)の産生を誘発する。この誘導産生は、ミトコンドリア抗ウイルスシグナル伝達経路の下流にあるNF-κBおよびRIG-Iの活性化を介して起こる。細胞表面のICAM-1濃度の上昇により、これらの細胞のナチュラル キラー細胞に対する脆弱性が増加する。[120]ナマルワ細胞では、SeVウイルスがI型およびII型IFNシグナル伝達やサイトカインシグナル伝達など、免疫防御経路に関与する多くの遺伝子の発現を刺激することが示されている。最も多く誘導される10のmRNAには、IFNα8、IFNα13、IFNβ、IFNλ：（L28α、IL28β、IL29）、OASL、CXCL10、CXCL11、HERC5がある。[97]
インフラマソームの刺激はSeV感染の予防に役立つ
ヒト胎児腎細胞（HEK 293T）を用いた研究では、SeVが主に造血細胞で発現する細胞質タンパク質であるパターン認識受容体 NLRC5の産生を刺激することが示されている。[84]この産生はクリオピリン（NALP3）インフラマソームを活性化する。[121]ヒト単球性細胞株-1 （THP-1）を用いた研究では、SeVがミトコンドリア抗ウイルスシグナル伝達タンパク質シグナリング（MAVS）によるシグナル伝達を活性化することが示されている。MAVSはミトコンドリア関連アダプター分子であり、最適なNALP3インフラマソーム活性に必要である。MAVSシグナル伝達を介してSeVはNALP3のオリゴマー形成を刺激し、NALP3依存性カスパーゼ1活性化を誘発する。[122] [123]
ベータディフェンシン産生の刺激
SeVはヒトβデフェンシン-1（hBD-1）の発現を非常に効果的に刺激する。このタンパク質は病原体感染に対する自然免疫と獲得免疫の橋渡しとなるβデフェンシンファミリータンパク質の一員である。[124] SeV感染に反応して、精製された形質細胞様樹状細胞またはPBMCでウイルスに曝露してから2時間後にhBD-1 mRNAとタンパク質の産生が増加する。[125]
長期的な抗ウイルス免疫
げっ歯類におけるウイルス感染後、I型IFNはSeVの排除を促進し、樹状細胞の移動と成熟を加速する。しかし、ウイルス感染後すぐに、動物はI型IFNシグナル伝達とは独立して細胞傷害性T細胞を効率的に生成し、肺からウイルスを排除する。さらに、I型IFNに反応しない動物でさえ、CD8 + T細胞と中和抗体の生成を含む記憶応答の形で長期的な抗SeV免疫を発達させる。この記憶応答は、致死量のウイルスによるさらなる攻撃から動物を保護することができる。[25]
リン酸化
SeV感染は宿主細胞のタンパク質リン酸化に変化を引き起こし、少なくとも1347個の宿主タンパク質のリン酸化を引き起こす。[126]
腫瘍溶解剤として
センダイウイルスを用いたモデル[7] [8]およびコンパニオンアニマル[9]に対する抗癌療法が、いくつかの科学論文で報告されている。報告されている研究は、センダイウイルスが広範囲のヒト癌に対する安全で効果的な治療薬になる可能性があることを示している。SeV の高いゲノム安定性は、腫瘍溶解性ウイルスにとって非常に望ましい特性である。SeV が病原性株に進化したり、腫瘍溶解能が低下したウイルスに進化したりする可能性は低い。ウイルスの細胞質複製により宿主ゲノムの統合と組み換えが起こらないため、SeV は一部の DNA ウイルスやレトロウイルスと比較して、より安全で、広く使用されている治療用腫瘍溶解のより魅力的な候補となっている。[127]
人間にとっての安全性
センダイウイルスが腫瘍溶解剤として期待される大きな利点の一つは、その安全性です。このウイルスはげっ歯類のコロニーに広く分布しており[4]、何十年にもわたって実験室研究に使用されてきましたが[128] 、ヒトに疾患を引き起こすことは一度も観察されていません。さらに、センダイウイルスは、成人[64]と小児[66]の両方を対象とした臨床試験で、ヒトパラインフルエンザウイルス1型に対する免疫付与に使用されている。これは、 2つのウイルスが共通の抗原決定基を共有し、交差反応性中和抗体の生成を引き起こすためである。5 × 10 5 50%胚感染量（EID50）から5 × 10 7 EID50までの用量で点鼻薬としてセンダイウイルスを投与すると、測定可能な副作用なしに、ヒトウイルスに対する中和抗体の産生が誘発された。これらの試験の結果は、センダイウイルスがヒトに対して安全であることを示すさらなる証拠となっている。センダイウイルスベクターを使用したT細胞ベースのエイズワクチンの開発は、第II相臨床試験に達した。経鼻投与された複製能のあるセンダイウイルスベクター化HIVタイプ1 gagワクチンの安全性と免疫原性を評価した結果、プライムブースト療法で強力なT細胞および抗体応答が誘発されることが実証された。[18] [17]センダイウイルスはRSウイルス（RSV）ワクチンのバックボーンとしても使用されている。[13] [129]
がんのモデル
がん研究では、腫瘍溶解性ウイルスが実験動物に対して非病原性であることが望ましいが、センダイウイルスはげっ歯類疾患を引き起こす可能性があり、研究戦略上の問題となっている。この問題を克服し、センダイウイルスをマウスとラットに対して非病原性にするために、2つの方法が用いられてきた。これらの方法の1つは、遺伝子組み換え弱毒化ウイルス株のセットを作成することであった。このセットの代表株は、広範囲の移植可能なヒト腫瘍を有するモデル動物で試験された。それらは、線維肉腫[130]、[131] 神経芽細胞腫[132] 肝細胞癌[133] 黒色腫、扁平上皮癌[134]および前立腺癌[135]の抑制、さらには根絶を引き起こす可能性があることが示されている。SeV構築物は、同所性ヌードマウスモデルにおいて頭頸部扁平上皮癌の微小転移を抑制した。[136]免疫能のあるラットでは、確立された神経膠肉腫が完全に根絶されることも観察されている。[137] SeVコンストラクトは、Fタンパク質のプロテアーゼ切断部位を改変して作成されている。この改変により、組み換えウイルスは、対応するプロテアーゼを発現する癌細胞に特異的に感染することができた。[133] [130]
症例 1。7 歳の雄の犬が、肛門の近くに皮膚潰瘍を形成し、低分化型肥満細胞腫 (直径 35 mm) を発症した。(1) 原発腫瘍、(2) 最初のウイルス治療の 2 週間後、(3) 最初のウイルス治療の 4 週間後。
症例 2。9 歳の雄のジャーマン ショートヘアード ポインターが、皮下、局所的 (ステージ 2) 中分化型肥満細胞腫を発症した。原発腫瘍は、きれいなマージンなしで切除された。(1) 外科手術の 1 週間後に二次成長、(2) 最初のウイルス治療の 2 週間後、(3) 最初のウイルス治療の 5 週間後。
センダイウイルスを非病原性にする別の方法としては、ウイルス粒子を紫外線で短期処理する方法がある。このような処理はウイルスの複製能力を失わせる。しかし、この複製不全ウイルスでも癌細胞の死を誘導し、抗腫瘍免疫を刺激することができる。培養中のヒト神経膠芽腫細胞の広範なアポトーシスを誘発することができ、モデル動物ではこれらの細胞の増殖を効果的に抑制することができる。[138]紫外線処理ウイルスは、培養中のヒト前立腺癌細胞のアポトーシスを誘発して細胞を死滅させ、免疫不全モデル動物でこれらの細胞に由来する腫瘍を根絶することもできる。[109]さらに、免疫能のあるマウスでは、結腸癌[140]と腎臓癌[141 ]の免疫調節腫瘍退縮を刺激することができる。[142] 複製不全センダイウイルスによって引き起こされる同様の退縮は、黒色腫腫瘍を移植された動物でも観察されている。[143] [144]
自然な癌
げっ歯類以外の動物を用いた癌研究が、未改変のセンダイウイルスを用いていくつか実施されている。例えば、この病気に罹患したイヌにおいて、腫瘍内へのウイルスの注入後、肥満細胞腫の完全または部分的な寛解が観察された。[9] 1964年にクリーブランド大学病院臨床研究センター（米国）で複数のウイルスにより治療された急性白血病患者において、SeVの静脈内注入後の短期的な寛解が報告されている。[145] また、1990年代にロシアでV. セニン博士[148]と彼のチームにより、転移性増殖を伴うさまざまな悪性腫瘍に罹患した数十人の患者において、 SeVのモスクワ株[147]が抗癌剤としてテストされたことも報告されている[ 8] [146]。[149]ウイルスは皮内または腫瘍内に注入され、治療を受けた患者の半数未満に発熱を引き起こしたが、通常は24時間以内に消失した。時折、ウイルス投与により原発腫瘍および転移巣の炎症が引き起こされた。臨床転帰はさまざまであった。治療を受けた患者のごく一部は、原発腫瘍および転移巣の消失を伴う顕著な長期寛解を経験した。寛解は、ウイルス療法後5～10年以上続くこともあった。長期寛解を経験した患者の医療記録の簡単な説明が特許に記載されている。[149]紫外線照射および不活化SeVの腫瘍内注入は、皮膚またはリンパ転移を伴う進行期IIICまたはIVのメラノーマ患者数名に抗腫瘍効果をもたらした。注入および非注入標的病変の約半数で完全または部分的な反応が観察された。[150]
抗がんメカニズム
癌細胞を直接殺します。悪性細胞はSeV感染に対して脆弱です。
センダイウイルスは様々な癌細胞に感染し、死滅させることができる（感受性細胞株およびウイルス株の項を参照）。しかし、一部の悪性細胞はSeV感染に耐性がある。このような耐性には複数の説明がある。すべての癌細胞がウイルスの細胞侵入受容体を持っているわけではなく、すべての癌細胞がウイルス処理セリンプロテアーゼを発現しているわけではない。癌細胞を腫瘍溶解性ウイルスに耐性にする他のメカニズムもある。例えば、一部の癌細胞は、宿主細胞をウイルス感染から完全または部分的に保護するインターフェロン応答システムを維持している。[151]そのため、SeV媒介腫瘍溶解に屈する可能性のある腫瘍を特定するためのバイオマーカーの開発が必要であった。
センダイウイルスの細胞侵入受容体は、がん細胞で過剰発現していることが多い。
SeV受容体は、悪性細胞のウイルスに対する脆弱性を評価するための潜在的なバイオマーカーです。それらは糖タンパク質と糖脂質によって表されます（「SeV細胞侵入受容体」のセクションを参照）。SeV細胞侵入を促進するいくつかの分子の発現（「SeV細胞侵入受容体」のセクションを参照）は、多くの場合、発癌および/または転移の発達を加速します。たとえば、 SeV細胞侵入受容体の1つであるシアリルルイスx抗原（分化クラスター15s（CD15s））が細胞外膜に存在することは、悪性細胞の浸潤能、腫瘍の再発、および非常に幅広い癌の患者の全生存と相関しています。[152] [153]そのため、SeVウイルスはそのような細胞に優先的に侵入することができます。
転移性癌細胞は、シアル酸を豊富に含む分子である糖タンパク質や糖脂質を高密度に発現することが多い。[154]別のSeV細胞侵入受容体であるVim2抗原の発現は、急性骨髄性白血病細胞の血管外浸潤プロセスに非常に重要である。 [155] GD1a、[156]ガングリオシドもSeV受容体として機能し、乳癌幹細胞 の表面に大量に見られる。[157]別のSeV受容体であるガングリオシドシアロシルパラグロボシド/SPG/NeuAcα2-3PGの細胞表面での高発現。 [158]リンパ性白血病細胞の特徴である。[159] [160]ガングリオシドに代表される他の受容体の中でも、GT1bは極めて広範囲の癌に由来する脳転移細胞の外膜に高発現しているが、 [161] GD1a、[156] GT1b [162]およびGQ1b [163]はヒトの神経膠肉腫で検出される。しかし、それらの量は正常な前頭大脳皮質の量を超えることはない。[164]センダイウイルスに結合し、[165] [166] SeV細胞侵入受容体として機能するアシアロ糖タンパク質受容体は、肝臓癌で高発現している。[167] [168]
糖タンパク質の細胞発現は、RNAやタンパク質測定を含むさまざまな分子生物学的手法で評価できます。しかし、シアリン酸を含むスフィンゴ糖脂質であるガングリオシドの細胞発現は、これらの方法では評価できません。代わりに、抗グリカン抗体を使用して測定できますが、コミュニティリソースデータベースにはそのような抗体が大量に収集されていますが、各ガングリオシドに対して常に利用できるとは限りません。[204]そのため、グリカン合成を完了するフコシルトランスフェラーゼとグリコシルトランスフェラーゼのレベルを定量化することにより、ガングリオシド発現を間接的に測定することが代替手段となります。これらの酵素の発現とガングリオシドの生成には強い相関関係があるという証拠があります。[160]少なくとも4つの代表的なフコシルトランスフェラーゼと、シアリルトランスフェラーゼを含むいくつかのグリコシルトランスフェラーゼが、SeV受容体として機能するガングリオシドの合成を担っています。これらのタンパク質はさまざまな腫瘍で過剰発現することが多く、その発現レベルは腫瘍の転移状態や患者の寿命の短さと相関している。したがって、これらの酵素はSeVの腫瘍溶解性感染性の潜在的なバイオマーカーでもある。
センダイウイルスのタンパク質分解処理酵素は、がん細胞で過剰発現することが多い。
SeVの融合タンパク質（F）は不活性な前駆体として合成され、宿主細胞のセリンプロテアーゼによるタンパク質分解切断によって活性化される（以下の「細胞プロテアーゼによるタンパク質分解切断」の項を参照）。これらのプロテアーゼのいくつかは悪性腫瘍で過剰発現している。例えば、Fタンパク質処理酵素である膜貫通型セリンプロテアーゼ2（TMPRSS2 ）は、前立腺癌細胞で過剰発現することが多い。[213]これはまた、様々な悪性腫瘍に由来するいくつかの細胞株でも過剰発現している。そのため、膀胱癌[214] 、ヒト大腸癌CaCo2 [215]、乳癌SK-BR-3、MCF7、T-47dで高発現している。[216] TMPRSS2は、子宮頸部および子宮頸管扁平上皮癌、ならびに結腸癌、前立腺癌、および直腸腺癌で過剰発現している。[217]また、子宮体部、子宮内膜癌および子宮癌肉腫でも過剰発現している。[217]もう一つのFタンパク質プロテアーゼはトリプターゼベータ2（TPSB2）である。このプロテアーゼ（トリプターゼクララやマスト細胞トリプターゼなどの別名を持つ）は、正常なクラブ細胞およびマスト細胞、ならびにいくつかの癌で発現している。 [218]特に高い発現は、ヒトマスト細胞株HMC-1、[219] [220]およびヒト赤白血病細胞株HELで観察されている。[221] [219]マスト細胞からのこのトリプターゼの放出は、腫瘍細胞の転移を促進する。[222]プラスミノーゲン（PLG）は、Fタンパク質を切断できるミニプラスミンの起源であり、肝臓癌で高度に発現している。[223]その発現は、他のさまざまな悪性腫瘍でも増加している。[223]因子X（F10）は、正常な肝臓と肝臓癌で頻繁に発現している。[224] SeVコンストラクトは、改変されたプロテアーゼ切断部位を使用して作成された。この改変により、組換えウイルスは、改変されたプロテアーゼ切断部位を切断できる対応するプロテアーゼを発現する癌細胞に特異的に感染することができた。[130] [133]
インターフェロンシステムの欠陥
悪性細胞ではインターフェロン産生および/または応答システムが機能不全に陥っていることが多く、そのため正常細胞に比べて腫瘍溶解性ウイルスの感染に対して非常に脆弱である[151]。したがって、 U937、Namalwa、A549などのさまざまな悪性腫瘍に由来する3つのヒト細胞株に属する細胞は、1型IFNで処理した後でもSeVに感染する能力を保持している。これらの細胞ではインターフェロン応答システムが壊れており、SeV感染から細胞を保護することができない。[225]
ナマルワ細胞では、SeVウイルスがI型およびII型IFNシグナル伝達やサイトカインシグナル伝達など、免疫防御経路に関与する多くの遺伝子の発現を刺激する。ウイルス誘導性mRNA上位10個には、IFNα8、IFNα13、IFNβ、IFNλ: (L28α、IL28β、IL29 )、OASL、CXCL10、CXCL11、HERC5がある。[97]しかし、SeVによるこれらの遺伝子発現の刺激にもかかわらず、ナマルワ細胞はウイルス感染から身を守ることができない。
センダイウイルスが一部の癌細胞におけるインターフェロン反応を阻害する能力
HeLa細胞ではSeV（水疱性口内炎ウイルスとは対照的に）はIFN-α前処理を打ち消し、ウイルスタンパク質の翻訳レベルをIFN未処理細胞と同等に保つことができる。[52]
悪性細胞における壊死経路の活性化
線維肉腫細胞株L929を用いた研究では、SeVがネクロトーシスを介して悪性細胞死を誘導できることが示されている。[226]このタイプの細胞死は免疫原性が高く、死にゆくネクロトーシス細胞がダメージ関連分子パターン（DAMP）分子を放出し、これが適応免疫を開始する。SeVによって引き起こされるネクロトーシス経路には、RIG-Iの活性化とSeVによってコードされるタンパク質Y1および/またはY2の存在が必要である。[226]
T制御細胞表面からシアリン酸残基を除去する
ウイルスノイラミニダーゼは、細胞表面からシアリン酸残基を除去する能力があり、[227]これにはT制御性（Treg）細胞上のものも含まれます。研究によると、シアリルルイスx抗原は、活性化され、終末分化した、抑制性の高いCD4 +制御性T（Treg）細胞に特異的に見られ、非抑制性T細胞と区別できます。[228] [229] ヒトの血液から抑制性Treg細胞を除去すると、試験管内で腫瘍抗原およびウイルス抗原に対する免疫応答が強化されることが示されています。[228] Treg細胞からシアリルルイスx抗原を除去すると、その抑制機能を不活性化できます。[229]
ウイルスは癌細胞の融合を媒介し、癌細胞をより早く死滅させる
宿主生物は、さまざまな戦略を使ってウイルス感染と闘う。そのような戦略の1つは、中和抗体の産生である。この産生に応じて、ウイルスは感染を広め、宿主が産生した中和抗体による不活性化を回避するための独自の戦略を開発してきた。一部のウイルス、特にパラミクソウイルスは、感染した宿主細胞と健康な宿主細胞を融合して新しいウイルス粒子を生成することができる。この融合により、大きな多核構造（シンシチウム）が形成される。パラミクソウイルス科の代表であるセンダイウイルスは、この戦略を使って感染を広げている（以下の「指向性細胞融合」のセクションを参照）。ウイルスは、1つの一次感染細胞に隣接する最大50〜100個の細胞を融合することができる。数十個の細胞から派生したこの多核構造は数日間生存し、その後機能的なウイルス粒子を放出する。[8]
ウイルスが腫瘍細胞を破壊する能力は、ウイルスが大きな多核構造を形成する能力の増加とともに増加することが実証されています。シンシチウムの形成に関与する遺伝子をパラミクソウイルス科の代表からラブドウイルス科またはヘルペスウイルス科の代表に移すと、受容体ウイルスの腫瘍溶解性が高まります。[230] [231]さらに、パラミクソウイルスの腫瘍溶解性は、融合（F）遺伝子のプロテアーゼ切断部位の変異によって強化することができ、これによりFタンパク質が細胞プロテアーゼによってより効率的に処理されるようになります。[232]マウスの腫瘍組織にプラスミドの形でSeVのF遺伝子を電気穿孔法で導入したところ、F遺伝子の発現により腫瘍へのCD4 +およびCD8 +細胞のT細胞浸潤が増加し、腫瘍の増殖が阻害されることが示されました。[233]他の同様の実験では、融合機能を持つウイルス膜糖タンパク質をコードするプラスミドを導入した癌細胞自体が、それらとシンシチウムを形成する隣接細胞の集団死を引き起こすことも示されました。傍観者の細胞がシンシチウムにリクルートされると、腫瘍の大幅な退縮がもたらされます。[234] [235] [236]
ウイルスによる悪性細胞の死滅が抗腫瘍免疫を誘発
このウイルスは、公開されたレビューに記載されているいくつかのメカニズムを使用して、悪性細胞の間接的な免疫調節死を引き起こします。 [ 8]シアリダーゼ活性を持つウイルス酵素ノイラミニダーゼ（NA）は、悪性細胞の表面からシアリン酸残基を除去することで、免疫系が癌細胞をより目に見えるようにすることができます。 [8] SeVは、ナチュラルキラー細胞（NK）、細胞傷害性Tリンパ球（CTL）、樹状細胞（DC）を活性化します。ウイルスによって引き起こされるインターロイキン-6の分泌も、制御性T細胞を阻害します。[140] [108]
サイトカイン分泌の刺激
インターフェロン
I 型およびII 型インターフェロンには抗癌作用がある（「インターフェロン」記事の「機能」セクションを参照）。インターフェロンは、主要組織適合性複合体分子であるMHC IおよびMHC IIの発現を促進し、免疫プロテアソームの活性を刺激することができる。すべてのインターフェロンは、MHC I 依存性抗原の提示を大幅に増加させる。インターフェロン ガンマ（IFN-ガンマ）も、MHC II 依存性抗原の提示を強く促進する。[237] MHC I の発現が高いほど、癌細胞から細胞傷害性 T 細胞へのウイルスおよび異常ペプチドの提示が増加し、免疫プロテアソームはこれらのペプチドをより効率的に処理して MHC I 分子にロードする。したがって、感染細胞または悪性細胞の認識と殺傷が増加する。MHC II の発現が高いほど、ヘルパー T 細胞へのウイルスおよび癌ペプチドの提示が強化され、ヘルパー T 細胞は、他の免疫細胞の活動を刺激して調整するサイトカイン（より多くのインターフェロン、インターロイキン、およびその他のサイトカインなど）を放出する。[238] [239] [240]
腫瘍細胞によって産生される血管新生刺激を抑制することにより、インターフェロンは血管新生を抑制することもできる[241] 。さらに、インターフェロンは内皮細胞の増殖を抑制する。このような抑制は、腫瘍の血管新生の減少とそれに続く成長阻害を引き起こす。インターフェロンは、マクロファージやナチュラルキラー細胞などの免疫細胞を直接活性化することができる。[238] INF-1およびインターフェロンガンマ（IFN-γ）の産生は、多くの細胞でSeV分子成分によって引き起こされる（上記の「ウイルス誘導性抗ウイルス免疫」のセクションを参照）。[91] [92] [93] [110] SeVは、ヒト形質細胞様樹状細胞によるIFNタイプIII（IFN-ラムダ）[106]の産生も誘導できることが実証されている。[107]
非インターフェロン
センダイウイルスは、がん細胞に対する細胞免疫応答を強化する多くのサイトカインの産生を誘発します。SeV は、マクロファージ炎症性タンパク質-1α (MIB-1α) および -β (MIB-1β)、RANTES (CCL5)、腫瘍壊死因子-α (TNF-α)、腫瘍壊死因子-β (TNF-β)、インターロイキン-6 (IL-6)、インターロイキン-8 (IL-8)、インターロイキン-1α (IL1A)、インターロイキン-1β (IL1B)、血小板由来増殖因子 (PDGF-AB)、および低濃度のインターロイキン-2 (IL2)とGM-CSFの産生を刺激します。[93] [92] [91]このウイルスは ヒトマクロファージ内でインターロイキン12（IL12）とインターロイキン23（IL23）の産生を誘発することができる。 [117]モデル動物の腫瘍細胞にSeVのFコード遺伝子を送達するプラスミドでさえ、腫瘍浸潤Tリンパ球内でRANTES（CCL5）の産生を誘発する。[108]
SeVは単球および他のいくつかの細胞によるB細胞活性化因子の産生を誘導する。 [118]
熱不活化SeVウイルスは、樹状細胞（DC）によるIL-10およびIL-6サイトカインの産生を誘導する。[119] Fタンパク質を含む再構成リポソームはDCによるIL-6産生を刺激することができるため、この誘導にはFタンパク質が関与している可能性が高い。SeV感染に対するIL-6の産生は、CD4 +やダブルネガティブ（dnDC）などの従来の樹状細胞（DC）サブセットに限定されている。[104]
UV不活化SeV（おそらく生きたウイルスも同様）は、樹状細胞を刺激して、インターロイキン-6、インターフェロン-β、ケモカイン（CCモチーフ）リガンド5、ケモカイン（CXCモチーフ）リガンド10などのケモカインやサイトカインを分泌させる。これらの分子はCD8 + T細胞とナチュラルキラー細胞の両方を活性化し、腫瘍に引き寄せる。がん細胞株では、UV不活化SeVが細胞間接着分子-1（ICAM-1、CD54）の産生を誘発することが示されている。これは、マクロファージ-1抗原（Mac-1）およびリンパ球機能関連抗原1（LFA-1（インテグリン））のリガンドとして機能する糖タンパク質である。Mac -1とLFA-1は白血球にある受容体である。この誘導産生は、ミトコンドリア抗ウイルスシグナル経路の下流にある核因子κBとレチノイン酸誘導性遺伝子Iの活性化を介して起こる。SeVによって引き起こされる癌細胞表面のICAM-1濃度の上昇は、これらの細胞のナチュラルキラー細胞に対する脆弱性を高める。[120]
ノイラミニダーゼ（NA）除去シアル酸悪性細胞の表面から刺激を与えるナチュラルキラー細胞そして細胞傷害性Tリンパ球
細胞膜上のシアリル化レベルの増加は、癌細胞の浸潤および転移の可能性の高まりと関連している。この相関関係は、マウス[242] [243] [244]、ラット[245]、ヒト[246]を含むさまざまなモデルで観察されており、悪性腫瘍の進行と関連している。一部のシアリル化阻害剤は、癌細胞の悪性度を低下させることができる。[247] [248] [249]
シアリル化の増加と悪性表現型との関係について考えられる説明の 1 つは、シアリル化によって細胞膜上に厚いコーティング層が形成され、癌抗原がマスクされ、悪性細胞が免疫監視から保護されるというものである。 NK 細胞の活性と細胞傷害性は、腫瘍細胞表面でのシアリル酸の発現によって阻害される。 [250]腫瘍細胞の表面からシアリル酸残基を除去すると、NK 細胞と細胞傷害性 T リンパ球がそれらを利用できるようになり、その結果、それらの増殖能力が低下する。さらに、腫瘍細胞をシアリダーゼで処理すると、NK 細胞のIFN-γ分泌の活性化が改善される。[250]
SeVを含むいくつかのパラミクソウイルスは、悪性細胞の表面からシアリン酸残基を除去することができるノイラミニダーゼ（シアリダーゼ）をコードおよび合成する。ヘマグルチニンノイラミニダーゼ（HN）は、赤血球凝集を誘導し、ノイラミニダーゼ（シアリダーゼ）活性を有する単一のタンパク質である。HNタンパク質のサブユニットであるノイラミニダーゼ（NA）は、細胞表面に結合してシアリン酸を切断する。[251] NAは細胞融合も促進し、新生ウイルス粒子が宿主抗体との接触を回避するのを助け、それによってウイルスが組織内で拡散することを可能にする。
細胞をシアリダーゼ処理すると、シアリン酸残基が失われる。この喪失により、悪性細胞が細胞傷害性Tリンパ球を活性化する能力が著しく増加する。[252] さまざまなシアリダーゼがこの効果を引き起こす可能性があり、[252]ニューカッスル病ウイルス由来のNAはシアリン酸残基間の2,3-、2,6-、[253]、および2,8-結合を切断することが示されている。[254] In vitroでは、基質特異性に関して、ニューカッスル病ウイルス、SeV、およびムンプスウイルス由来のNA間に有意差はなかった。 [255 ]これらの結果は、ウイルスで腫瘍を治療すると悪性細胞の脱シアリル化が起こり、抗腫瘍免疫監視の強化に寄与することを示唆している。したがって、SeVシアリダーゼ（NA）の悪性細胞表面からシアリン酸を除去する能力は、細胞傷害性Tリンパ球による腫瘍抗原の認識を確実に可能にするのに最も役立つ可能性が高い。[252]
ナチュラルキラー（NK）細胞の刺激
紫外線で不活化したSeVを用いた実験では、NK細胞がウイルスによる腫瘍増殖の抑制に重要であることが示された。これは腎臓癌のマウスモデルで示され、特異的抗体の共注入によりNK細胞数を減らすことでSeVの抗腫瘍効果が抑制された。[141]
NKの活性化にはいくつかの受容体が必要であり、その中にはナチュラルキラータンパク質46（NKp46）と44（NKp44）がある。研究により、NKを活性化する唯一のパラミクソウイルスタンパク質はHNであることが示されている。[256] HNタンパク質がNKp46および/またはNKp44に結合すると、表面にHNタンパク質またはその断片が表示されている細胞が溶解する。[257] [258] UV処理されたSeVによるNK活性化と腫瘍抑制[141]は、SeVに属するHNとNK細胞に属するNKp46および/またはNKp44受容体との相互作用によって引き起こされると考えられる。
細胞傷害性T細胞の抗腫瘍細胞傷害性の誘導
SeVは、UV不活化後でも腫瘍内に注入されると、樹状細胞（DC）やCD4+およびCD8+ Tによる腫瘍浸潤を引き起こし、これらの細胞の抗腫瘍活性を増強させる可能性がある。[140]おそらく、ウイルスのヘマグルチニン-ノイラミニダーゼタンパク質がこの効果に大きく寄与している（上記の「ノイラミニダーゼ（NA）による悪性細胞表面からのシアリン酸の除去は、ナチュラルキラー細胞と細胞傷害性Tリンパ球を刺激する」のセクションを参照）。この仮説は、2つの観察に基づいている。まず、SeVの親戚である腫瘍溶解性ニューカッスル病ウイルス（NDV）の機能的ヘマグルチニン-ノイラミニダーゼタンパク質は、 CD8+ T細胞の腫瘍特異的細胞傷害性応答を増強し、 CD4+ Tヘルパー細胞の活性を高めることが示されている。[258]第二に、複製できない紫外線不活化NDVは、複製可能な無傷のNDVと同様に抗腫瘍CTL応答を促進する。 [258] SeVウイルスとNDVウイルスのヘマグルチニン-ノイラミニダーゼタンパク質は相同性が高く、同様に機能するため、 [255] SeVウイルスのHNタンパク質はCTLとナチュラルキラー細胞応答の両方を活性化できる可能性がある。おそらく、ノイラミニダーゼが悪性細胞の表面からシアリン酸を除去することがこの効果に寄与している。 [252]
SeVによる樹状細胞の刺激
UV不活化SeVは樹状細胞（DC）を成熟させ、腫瘍に浸潤させる。[140] 組換え非伝染性SeVによるDCの体外感染は、60分以内にDCの成熟と活性化を誘導する[259] 。 [260] 非伝染性SeV変異体を運ぶ活性化DCを投与すると、悪性黒色腫[261]、[262]、大腸癌[263] 、扁平上皮癌[264]、肝臓癌、神経芽腫、前立腺癌[135]を注射された動物の生存率が大幅に改善される。腫瘍細胞注射前にこのようなDCを投与すると、神経芽腫や前立腺腺癌の肺への転移を防ぐことが示されている。[265] [266]
シアリダーゼによる樹状細胞表面からのシアリン酸の酵素的除去は、抗原誘導によるナイーブT細胞の活性化を著しく促進し、同時にエフェクターT細胞の復活を促進する。センダイウイルス（SeV）由来のシアリダーゼがこの機能を果たす可能性がある。[267]シアリダーゼ の除去は抗原のクロスプレゼンテーションを改善するだけでなく、抗腫瘍免疫応答も強化する。[268]シアリル化が減少した樹状細胞は、CD8 + T細胞との親和性相互作用が増加する。[269]
SeVはヒト単球由来樹状細胞で高力価に複製することができる。[105] [270] 感染多重度が2の場合、感染後8時間で約1/3の樹状細胞がSeVでコード化されたタンパク質を発現し始める。この割合は感染後24時間で2/3に増加し、48時間で1/3に減少する。SeVは樹状細胞に対して高い細胞変性効果を示し、0.5のような非常に低い感染多重度でも、ウイルスは樹状細胞の3分の1を殺すことができる。最も重要な観察結果は、SeV感染が樹状細胞の成熟を誘発し、それが樹状細胞表面マーカーの構成に現れることである。ウイルスは主要組織適合遺伝子複合体（MHC）のクラスIおよびクラスII分子（HLA-A、HLA-B、HLA-C、HLADR）、CD83、ならびに共刺激分子CD40およびCD86の発現を増加させる。[270]
SeVによる制御性T細胞の抑制
動物モデルを用いた実験では、SeVは紫外線による不活化後でも腫瘍におけるT細胞を介した制御性免疫抑制を阻害できることが示されている。この阻害メカニズムは、成熟した樹状細胞によるインターロイキン6（IL-6）分泌のSeV不活化ウイルス粒子の刺激に関連している。これらの効果により、ほとんどのモデル腫瘍が根絶され、残りの腫瘍の成長が抑制される。[140] Fタンパク質単独では、融合に依存しない方法で樹状細胞におけるIL-6産生を誘発できることが示されている。[108]
ベクトルとして
SeVは1950年代後半から研究界では知られており、遺伝子導入用ベクターを含む、遺伝子組み換え構造の多数の変種を作成するために広く使用されてきた。[271] [128] [272] SeV遺伝子構造の作成は他のウイルスに比べて容易であり、多くのSeV遺伝子は転写開始および終結シグナルを持っている。したがって、組み換えウイルスの構築は簡単であり、ウイルスタンパク質発現遺伝子を置き換えたり追加したりすることで、外来遺伝子をウイルスゲノムに導入することができる。SeVには、外来遺伝子または複数の大きなサイズの遺伝子を含めることができる。3kbを超える遺伝子をSeVに挿入して発現できることが実証されている。[273]このウイルスは細胞質内でのみ複製されるため、他の多くのウイルスベクターで問題となる宿主ゲノムへの遺伝子統合のリスクがない。 SeV のゲノムは、他の非分節マイナス鎖 RNA ウイルスのゲノム[274] [275]と同様に、相同組換え率が低く、比較的ゆっくりと進化します。このゲノム安定性には複数の理由があります。(1) ゲノムは非分節であるため、遺伝子再集合が起こりません。(2) 各タンパク質および各アミノ酸には重要な機能があります。したがって、新しい遺伝子の挿入、置換、または削除は、機能の低下または完全な喪失につながり、その結果、新しいウイルス変異体の生存能力が低下します。(3) センダイウイルスは、「6 のルール」が適用されるウイルスのカテゴリに属します。[276] SeV ゲノムは、他のパラミクソウイルスのゲノムと同様に、主に 6 つの遺伝子で構成されており、これらは 6 つの主要なタンパク質をコードしています。パラミクソウイルスにおける相同 RNA 組換え率の低さは、おそらくこのポリヘキサマー長 (6n+0) という異常なゲノム要件によるものと考えられます。 SeV の自然の高いゲノム安定性は、ワクチンベクターや腫瘍溶解剤としての潜在的使用にとってプラスの特徴である。臨床または産業用途では、SeV ゲノムおよび挿入された外来遺伝子が安定した方法で発現されることが重要である。SeV の遺伝的安定性により、細胞培養または孵化鶏卵でウイルス構成体を複数回連続継代しても、ゲノムに劇的な変化は生じない。[127] SeV 構成体は、多種多様な異種抗原を安定して発現することが知られている。[277] [127] [278]
逆遺伝システム
センダイウイルスを救うための逆遺伝学システムは1995年に作成され、公開されました。[279]それ以来、モノネガウイルス科の代表種、[280] パラミクソウイルス科全般、[281] [282] [283]そして特にセンダイウイルスに対して、多くの修正と改良が発表されました。[284]ベクターSeVゲノムの全長は、トランスジーンを含めて、6ヌクレオチドの倍数で配置する必要があります（いわゆる「6のルール」）。[276]
遺伝子の追加、削除、変更
組み換えSeV変異体は、新しい遺伝子を導入するか、SeVゲノムからF、M、HNなどのウイルス遺伝子を削除することによって構築されています。[263] [285] [286]ルシフェラーゼをコードする遺伝子や、[28] [287] [288]緑色[289] [290] [291]または赤色[292]蛍光タンパク質などのレポーター遺伝子は、ウイルスゲノムのさまざまな場所に挿入できます。これらの場所には、N遺伝子の上流、[290] [291] [288] N遺伝子とP遺伝子の間、[293] [292] P遺伝子とMの間、[28] [287] MとF、 [ 28] [287] [294] [295] FとHN、[28] [287] HNとL、[295] L遺伝子の後などがあります。[289]
SeVコンストラクトは、融合タンパク質（F）の改変されたプロテアーゼ切断部位を用いても作成されている。[130] [133] [296] [297] SeV Fタンパク質は、I型膜糖タンパク質であり、不活性前駆体（F 0 ）として合成され、残基アルギニン-116でのタンパク質分解切断によって活性化されなければならない。 [4]切断後、F 0前駆体は2つのジスルフィド結合サブユニットF 1と F 2 を生成する。[298]タンパク質分解切断部位は変更できるため、他の宿主プロテアーゼはF 0 を処理できる。[130] [133] [296] [297]
効率的な遺伝子編集のためにCRISPR/Cas9を送達できるセンダイウイルスベースのベクターシステムが作成された。[299]
非侵襲的画像診断
レポーター遺伝子を搭載した様々なセンダイウイルス構築物が、動物におけるウイルス感染の非侵襲的イメージングのために開発されました。これらにより、SeVの拡散と排除の動態を研究することができます。[28] [287]これらの構築物のいくつかはルシフェラーゼ遺伝子を送達するように設計されており、[28] [287] [288]いくつかは緑色蛍光タンパク質（GFP）を送達するように設計されており、[290] [291] [294]他は赤色蛍光タンパク質（RFP）を送達するように設計されていました。[292]
センダイウイルスミニゲノム
センダイウイルスのミニゲノムは、ウイルスゲノムの短縮版であり、ウイルスのコード配列の一部が削除されています。削除された遺伝子は、目的の外来トランス遺伝子で置き換えることができます。[300]ミニゲノムは、最小限の相補的なウイルスタンパク質を発現する細胞で増殖するか、相同な野生型ヘルパーウイルスに感染させることができます。センダイウイルスのミニゲノムは、目的の組み換えタンパク質を生成するために使用され、[300]ベクターシステムでは、細胞を多能性幹細胞 (iPSC)に再プログラムします。[11] [12]融合タンパク質を欠いているが、エメラルドグリーン蛍光タンパク質 (EmGFP) をレポーターとして発現するセンダイウイルスのミニゲノムは、いくつかのヒト膵臓癌細胞で効率的な遺伝子送達ベクターであることがわかりました。[301]
センダイウイルスミニゲノムへの遺伝子導入
目的の遺伝子断片をセンダイウイルスゲノムに組み込むには、以下のプロトコル[11]が使用される可能性がある。
増幅された遺伝子断片は、Fタンパク質を欠くセンダイウイルスベクター（SeV/ΔF）に挿入されます。SeV/ΔFベクターの回収と増幅は次のように行われます。
- トランスフェクション: 293T 細胞に、目的のトランスジーンを含む pSeV/ΔF テンプレートと、T7 RNA ポリメラーゼおよびウイルス遺伝子 NP、P、F5R (改変された F タンパク質)、および L をコードするプラスミドをトランスフェクトします。
- 培養: トランスフェクション後、細胞を 1 ～ 3 日間インキュベートして培養し、最初の SeV/ΔF ベクターを生成します。
- 増殖: 次に、ベクターは、トリプシンを含む培地中で、センダイウイルス F タンパク質を発現する LLC-MK2 の特殊な細胞株である LLC-MK2/F7/A 細胞で増殖されます。
- 力価定量: 採取した SeV ベクターの力価は、抗 SeV ウサギポリクローナル血清による免疫染色により、1 ミリリットルあたりの細胞感染単位 (CIU) を測定することによって決定されます。
センダイウイルスミニゲノムと尿膜腔液発現システムを用いた外来可溶性糖タンパク質の生産
研究者らは、発育鶏卵の尿膜腔内で大量の異種ウイルス糖タンパク質を効率的に生産する革新的な方法を開発した。[300]この技術は、センダイウイルスのミニゲノムをベクターとして利用し、特定のタンパク質、特にヒト呼吸器合胞体ウイルス（HRSV）とヒトメタニューモウイルス（HMPV）の融合（F）タンパク質の可溶性変異体を発現する。これらのタンパク質は膜貫通ドメインと細胞質ドメインなしで設計されており、可溶性を促進している。
方法論の概要:
- センダイウイルスミニゲノムの救出: このプロセスは、標的タンパク質をコードするセンダイウイルスミニゲノムの救出から始まります。このステップは、ヘルパーウイルスとして機能する野生型センダイウイルスの支援を受けて、細胞培養で行われます。
- 孵化卵での増殖: その後、組み換えウイルスは鶏の孵化卵の尿膜腔内で増殖します。この環境はウイルスの複製とタンパク質生成に適しています。収量を増やすために、このプロセスは卵の異なる世代にわたって複数回繰り返される場合があります。
- 収量増加: 比較研究により、この方法では、ワクシニアウイルス組み換え体に感染した細胞培養上清で生成される量よりも 5 ～ 10 倍多い量のタンパク質が得られることが実証されています。
再プログラミングiPSCs
SeV ベースのベクターの最新の応用例の 1 つは、体細胞を人工多能性幹細胞に再プログラム化することです。[11] [12]温度感受性表現型の原因となる変異を持つ SeV ベクターは、細胞株におけるベクターゲノムの消去を容易にするために作成されました。[12]ヒト OCT3/4、SOX2、KLF4、c-MYC 遺伝子をコードする SeV の温度感受性変異体は、ヒトドナー細胞への感染に使用されますが、結果として得られる iPSC はトランスジーンフリーになります。[302]ドナー細胞の供給源として考えられるものの 1 つは、サイトカインで刺激されたヒト臍帯血由来の造血幹細胞です。これらの細胞の中で、SeV は CD34+ 細胞サブセットで高いトランスジーン発現を実現します。[303] もう一つの供給源であるヒト一次PBMCについては、TaKaRa の技術ノートによると、ドナー血液由来のヒト一次 PBMC は、21 日間で直接 iPSC に再プログラム化できます。患者および健康なドナーの末梢血も、iPSCに再プログラムできるCD34+細胞サブセットの供給源となり得る。[304] PBMC由来のT細胞を抗CD3抗体およびIL-2で5日間活性化したものも、この目的に使用できる。[305]さらに、ヒト線維芽細胞もiPSCの作成に利用できる。[12]このような再プログラム化のためのシステムは、ThermoFisher ScientificからCTS™ CytoTune™-iPS 2.1 センダイ再プログラム化キット（カタログ番号：A34546）として市販されている。[306] ベクター作成のプロセスを説明した関連ビデオ「センダイウイルスはどのように細胞を再プログラムするのか？」はオンラインで視聴できる。センダイウイルスベクターを使用して未処理のヒトiPSCを誘導することは困難であるが、徐々に克服されつつある。[307]
気道遺伝子導入
SeVベクターは、気道遺伝子導入に最も効果的なベクターの1つです。マウスなどの自然宿主やヒツジなどの非自然宿主では、SeVを介した外来遺伝子発現が肺で観察されます。この発現は一時的で、最初のSeV投与後数日間は激しいですが、14日目にはベースラインのゼロ値に戻ります。2回目の投与後、トランス遺伝子の発現は最初の投与後のレベルと比較して60％減少しています。[78]
マイクロRNA表現
複製能に欠陥があり持続性を持つセンダイウイルスは、標的遺伝子の発現を阻害できるマイクロRNAの持続的発現のためのプラットフォームとして使用できます。
[308]
ワクチン開発のために
SeVは、ワクチンの成功のためのベクターとして重要ないくつかの特徴を持っている。すなわち、ウイルスは宿主ゲノムに組み込まれず、遺伝子組み換えを受けず、DNA中間体や核相なしで細胞質内でのみ複製される。SeVは、パラミクソウイルス科の他のすべての代表者と同様に、遺伝的に安定しており、非常にゆっくりと進化する。SeVゲノムは、複数の遺伝子間位置に外来遺伝子を収容することができ、病原性ウイルスのエンベロープ糖タンパク質をコードする遺伝子を導入するのに適している。[14]ワクチン接種の目的で、ウイルスベースの構築物は点鼻薬の形で送達することができ、粘膜免疫応答を誘導するのに有益である可能性がある。この形態のワクチン接種は、既存の抗SeV抗体を考慮すると、筋肉内よりも免疫原性がより高い。[309]センダイウイルスベースの構築物は、持続的な粘膜、B細胞、およびT細胞の免疫応答を誘導することができる。[14] このウイルスゲノムはヒトパラインフルエンザウイルス1型（HPIV-1）と高い類似性があり、両ウイルスは共通の抗原決定基を共有している。2011年に発表された研究では、SeV中和抗体（ヒトパラインフルエンザウイルス1型の過去の感染により形成されたもの）が世界中の被験者の92.5％で検出され、EC50力価の中央値は60.6、値の範囲は5.9～11,324であることが実証された。[67]抗SeV抗体のバックグラウンドが低いことは、SeVベースワクチンの抗原特異的T細胞免疫を促進する能力を阻害しない。[68]
野生型の弱毒化SeVは、成人[64]と小児[66]の両方を対象にした臨床試験で、 HPIV-1に対する免疫付与に使用されている。5×10 5 50%胚感染量（EID50）から5×10 7の範囲の用量で点鼻薬としてウイルスを投与したところ、測定可能な副作用なしにヒトウイルスに対する中和抗体 の産生が誘導された。これらの試験の結果は、複製能のあるセンダイウイルスをヒトに投与した場合の安全性の証拠を示している。ほとんどの人の体内にはHPIV-1抗体と交差反応するSeV抗体が存在するが、大多数の人はこれらの抗体の力価が高くない。 2011年に発表された研究では、SeV中和抗体（HPIV-1の過去の感染により形成されたもの）が世界中の被験者の92.5％で検出され、EC50力価の中央値は60.6、値の範囲は5.9～11,324であることが実証されました。[67]抗SeV抗体の背景値が低いことは、SeVベースワクチンの抗原特異的T細胞免疫を促進する能力を阻害しません。[68]
センダイウイルスベクターを用いたT細胞ベースのエイズワクチンの開発は、第II相臨床試験まで進んでいる。鼻腔内投与された複製能のあるセンダイウイルスベクターHIVタイプ1 gagワクチンの安全性と免疫原性の評価では、プライムブースト療法で強力なT細胞と抗体反応が誘導されることが実証された。[18] [17]
センダイウイルスは、呼吸器合胞体ウイルス（HRSV）に対するワクチンのバックボーンとしても使用されました。[13] [310]このウイルス（HRSV）は、乳児期および小児期の下気道感染症および入院の主な原因です。SeVベースのRSVワクチンの投与により、コットンラット[311]とアフリカミドリザルがこのウイルス感染から保護されることが示されました。[310] HRSVフェーズI臨床試験は成人で完了しました。HRSVエンベロープF糖タンパク質を発現するSeVベースの構築物の高い安全性が実証されました。[16]
SeVは現在、結核ワクチンのバックボーンベクターとして前臨床研究で使用されています。SeVコンストラクトによる粘膜ワクチン接種は、記憶CD8 T細胞免疫を生成し、マウスの結核菌に対する防御を促進します。[15] [312] [313]
ベクトルバックボーンとしてCOVID-19（新型コロナウイルス感染症ワクチン
SARS-CoV-2による感染症を効果的に予防するには、鼻腔を含む上気道の粘膜免疫を刺激するワクチンの能力が非常に重要になる可能性がある。このような免疫は上気道の抗ウイルスバリアを強化し、COVID-19に対する確実な防御を提供することができる。[314] [315]鼻腔内投与されたSeVは強力な粘膜免疫を誘発できることが実証されている。したがって、 SeVによる粘膜ワクチン接種は、鼻関連リンパ組織とコットンラットの肺による強力なIgAおよびIgG抗体産生を生成する。これらの抗体は、ヒトパラインフルエンザウイルス1型に対する迅速な防御を促進した。[316]
中国では、復旦大学が製薬株式会社と共同でCOVID-19予防ワクチンの開発に取り組んでいる。SeVはこのプロジェクトのバックボーンベクターとして機能している[24]。復旦大学の研究者はSeVベクターの取り扱いに豊富な経験があり、SeVをベースにした結核予防ワクチンを開発しており、現在前臨床試験中である。[317] [15] [312]中国には科学出版物に記載されているセンダイウイルス株が2つある。そのうちの1つはBB1株[318]で、モスクワウイルス株[147]から派生したもので、モスクワ株と比較して非同義置換が20未満である。BB1株は、1960年代にロシアのモスクワにあるイワノフスキーウイルス研究所の研究者から中国北京のウイルス疾患管理予防研究所の研究者に提供された。[319]もう一つの株は、2008年に中国で分離された天津株である。[319]これらの株の1つは、融合タンパク質（F）[317] [15] [312]を欠いているが、結核菌の免疫優勢抗原をコードする配列が挿入されている複製欠損SeV85AB構築物の作成に使用された。[320] この構築物の安全性と免疫原性は動物モデルでテストされた。[317] [15] [312] この構築物は、SARS-CoV-2のSタンパク質をコードする構築物に容易に形質転換できる。ロシアでは、国立ウイルス学・バイオテクノロジー研究センターVECTORが、ベクターバックボーンとしてセンダイウイルスのモスクワ株[147]を使用してCOVID-19に対するワクチンの開発段階にある。
日本の研究者らは、SARS-CoV-2に対する2つの経鼻ワクチン候補を開発しました。1つの設計では、改変したセンダイウイルス（SeV）をベクターとして利用し、SARS-CoV-2スパイクタンパク質の受容体結合ドメイン（RBD）を呼吸器に直接送達します。前臨床研究では、マウスに鼻腔内ワクチンを投与しました。マウスの血清と気管支肺胞洗浄液の両方で、SARS-CoV-2 S-RBDに特異的な抗体（IgM、IgG、IgA）のレベルが上昇し、最大12週間持続しました。[19]もう1つの設計では、SeVベクターを欠く同様のF遺伝子を使用していますが、SARS-CoV-2抗原は異なります。ワクチン設計では、Sタンパク質の代わりに、SARS-CoV-2ヌクレオカプシド（N）、膜（M）、エンベロープ（E）タンパク質を免疫原として使用しました。この研究では、これらの抗原に対する強力なCD8+ T細胞反応が見つかり、鼻腔内ワクチン接種がウイルスを標的とする免疫細胞（CD8+ T細胞）を活性化し、SARS-CoV-2感染の制御に役立つことが示唆されました。ワクチン接種により、未接種の対照群と比較して、感染後2日目のマカクザルの鼻咽頭スワブ中のウイルス量が大幅に減少しました。[321]
ウイルスの生物学と特性
ウイルス粒子の構造
ウイルス粒子の構造は、公開されたレビューで詳しく説明されています。[4]センダイウイルスはエンベロープを持つウイルスです。その外層は脂質エンベロープで、2つの酵素活性（赤血球凝集活性とノイラミニダーゼ活性）を持つ糖タンパク質 ヘマグルチニン-ノイロミニダーゼ（HN）[322]が含まれています。 [323]ヘマグルチニン（H）は細胞接着因子および膜融合タンパク質として機能します。ノイラミニダーゼ（NA ）は、宿主細胞の表面からシアリン酸を切断して除去するシアリダーゼです。この切断により、ウイルスの脂質エンベロープと細胞外膜の融合が促進されます。
ウイルスの脂質エンベロープには融合タンパク質（F）もあり、[324]これも糖タンパク質で、ウイルスが吸着した後に宿主細胞に侵入することを保証します。Fタンパク質は、他のパラミクソウイルス融合タンパク質と同様に、三量体クラスIウイルス膜融合タンパク質です。これはF0前駆体の形で産生され、三量体が生物学的に活性になるためには、宿主細胞のプロテアーゼによってジスルフィド結合したF1およびF2サブユニットに切断される必要があります。 [325]脂質膜の下にはマトリックスタンパク質（M）があり、[326]ウイルスエンベロープの内層を形成し、その構造を安定化させます。 SeV ウイルス粒子には、ゲノム RNA、ヌクレオカプシドタンパク質 ( NP ) [327] 、リン酸化タンパク質 ( P ) [328] (ウイルスの RNA 依存性 RNA ポリメラーゼ (RDRP) の必須サブユニット)、およびこのポリメラーゼの触媒サブユニットであるラージタンパク質 ( L ) [329]で構成されるヌクレオカプシドコアも含まれています。Pコーディング mRNA の代替読み取りフレームから翻訳されるCタンパク質も、ウイルスカプシドに関連しています。[330]これは、SeV ウイルス粒子に比較的低いレベル (40 分子/ゲノム) で存在します。[331]
ゲノム
構造
部位の位置
SeVゲノムは非分節のマイナスセンスRNAで、長さは約15,384 n.で、約50ヌクレオチド長の非コード3'リーダー領域と5'トレーラー領域を含む。[4] [273]パラミクソウイルス科の他のレスピロウイルスと同様に、SeVでは複製に不可欠なシス作用要素として機能する。3'リーダー配列は転写プロモーターとして機能する。これらの非コード領域の間には6つの遺伝子が位置し、3'末端から順に、ヌクレオカプシド（NP）タンパク質、リン酸化タンパク質（P）、マトリックスタンパク質（M）、融合タンパク質（F）、ヘマグルチニンノイラミニダーゼ（HN）、およびラージ（L）タンパク質をコードする。[4] [273] SeVのRNA依存性RNAポリメラーゼは、ラージタンパク質（L）とリン酸化タンパク質（P）からなる。 SeVの構造遺伝子配列は以下の通りである：3′-NP-PMF-HN-L-5′。これらの遺伝子間のゲノム間領域は、他のレスピロウイルスと同様に3ヌクレオチドの長さである。代替の読み枠を使用して、P遺伝子から追加のタンパク質（非構造タンパク質またはアクセサリタンパク質と呼ばれることが多い）を生成することができる。[4] [332]センダイウイルスのP/C mRNAには、5'末端から81番目と201番目の位置の間に5つのリボソーム開始部位が含まれている。これらの部位の1つはPオープンリーディングフレームで開始し、他の4つはCタンパク質のネストされたセット（C'、C、Y1、Y2）を開始します。[333] [332] [334] これらのCタンパク質は、異なる翻訳開始部位で、Pの+1リーディングフレームで開始されます。センダイウイルスはリボソームシャントを使用して、P/C mRNAの4番目と5番目の開始部位（それぞれ）で開始するY1およびY2タンパク質を発現します。[334] SeVの3つの追加タンパク質もP/C mRNAによってコードされている。これらのタンパク質のうち2つ、VとWはRNA編集の産物であり、mRNAのコドン317で、G残基が共転写的に付加される（Vの場合は+1つのG残基、Wの場合は+2つのG）。[331] 3つ目のXタンパク質は、Pタンパク質のC末端の95アミノ酸で表され、リボソームによって独立して開始される。[335]これらの非構造タンパク質はすべて、ウイルスRNA合成の組織化や、宿主の自然免疫を逃れてウイルスがげっ歯類細胞に感染するのを助けるなど、いくつかの機能を持っている（上記の「自然宿主におけるウイルス免疫抑制のメカニズム」のセクションを参照）。[331] Cタンパク質はウイルス様粒子の出芽を促進することも判明しており[336]、少量のCタンパク質はウイルスカプシドと関連している。[330]
進化の安定性
非分節マイナス鎖RNAウイルス（パラミクソウイルスを含む）のゲノムは相同組換え率が低く、比較的ゆっくりと進化する。[274] [275]このゲノム安定性には複数の理由があると考えられる：(1)これらのウイルスのゲノムは非分節であるため、遺伝子再集合が起こらない、(2)各タンパク質および各アミノ酸は重要な機能を有する。したがって、新たな遺伝子の挿入、置換または削除は機能の低下または完全な喪失につながり、その結果、新しいウイルス変異体の生存能力が低下する。(3)センダイウイルスは「6のルール」が適用されるウイルスに属する。SeVゲノムは他のパラミクソウイルスのゲノムと同様に、主に6つの遺伝子を含み、これらは6つの主要なタンパク質をコードする。[276]パラミクソウイルスにおける相同RNA組換え率の低さは、おそらくこのポリヘキサマー長（6n+0）という異常なゲノム要件によるものと考えられる。 SeV の自然の高いゲノム安定性は、ワクチンベクターや腫瘍溶解剤としての潜在的使用にとって好ましい特徴である。臨床または産業用途では、SeV ゲノムおよび挿入された外来トランス遺伝子が安定して発現されることが重要である。パラミクソウイルスは、時間経過によるゲノムまたは抗原の変化が比較的少ない。多くの動物種において、多種多様な異種抗原を比較的高いレベルで安定して発現することが知られている。[277] [127] [278]
ウイルスタンパク質
細胞プロテアーゼによるタンパク質分解
SeV Fタンパク質はI型膜糖タンパク質で、不活性前駆体（F0）として合成され、残基アルギニン-116でのタンパク質分解切断によって活性化される必要があります。 [4]切断後、F0前駆体は2つのジスルフィド結合サブユニットF1とF2を生成します。 [ 298 ]パラミクソウイルスは、Fタンパク質を活性化するために異なる宿主細胞プロテアーゼを使用します。センダイウイルスは、トリプターゼベータ2（TPSB2）、WikiGenes - Collaborative Publishing（別名：トリプターゼII、トリプターゼクララ、クラブ細胞トリプターゼ、マスト細胞トリプターゼ）[338] [339] [340] [341] 、トリプシン1（PRSS1）[342]、ミニプラスミン（PLG）[343]、膜貫通セリンプロテアーゼ2（TMPRSS2）[344]に代表されるセリンエンドペプチダーゼである活性化プロテアーゼを使用する。 最も可能性が高いの は、血液凝固因子X（F10）がSeV F 0を切断して活性化できることである。[345] [346] [347] SeVのF 0タンパク質を処理できる、まだ特定されていない細胞プロテアーゼもある可能性がある。
SeV細胞侵入受容体
宿主細胞に感染するために、SeVはまずヘマグルチニンノイラミニダーゼ（HN）タンパク質を使って細胞表面受容体に結合しなければならない。受容体とウイルスの結合プロセスはHNの構造変化を引き起こし、それがウイルス融合（F）タンパク質をアロステリックに促進してウイルスエンベロープと細胞膜の融合を促進する。受容体への結合は受容体密度に関して協調的である。[348] SeVの細胞侵入受容体は主に糖タンパク質と糖脂質で代表される。[349] [350]以下の表はSeV受容体として機能することが示されているすべての分子をリストしている。ヒトシアロ糖タンパク質分化クラスター（CD 235a）はSeVの細胞侵入を促進する糖タンパク質の例である。しかし、糖タンパク質ではない他のタイプのタンパク質もSeVの細胞侵入を助けることができる。このように、アシアロ糖タンパク質受容体（ASGP-R、ASGR1 [169] ）に代表されるC型レクチンは、SeV細胞侵入受容体として機能できることが示されている。[165] [166] [351]スフィンゴ糖脂質 のうち、 2種類のグリカンがSeV受容体として機能している。1つ目はフコシル化 グリカン、2つ目はシアリル化グリカンである。[349]シアル酸含有受容体の数、位置、化学結合は、ウイルス付着の強度と効率を決定する重要な因子であり、宿主と組織の両方への親和性において重要な役割を果たす可能性がある。[348]
SeV細胞への侵入を容易にする分子の発現は、しばしば発癌および/または転移の発達を加速する。アシアロ糖タンパク質受容体は肝臓癌で高度に発現している。[167]細胞外膜上のフコシル化糖鎖であるシアリルルイスx抗原（CD15s）の存在は、悪性細胞の浸潤能、腫瘍の再発、および極めて広範囲の癌における全患者生存と相関している。[152] [153]フコシル化糖鎖 に代表されるもう一つのSeV細胞侵入受容体であるVim2抗原の発現は、急性骨髄性白血病細胞の血管外浸潤過程に非常に重要である。[155]転移性癌細胞は、しばしばシアリン酸を豊富に含む糖脂質で覆われている。[154] SeVはα2,3結合シアリン酸を含む糖脂質に結合する。[348] [349]例えば、ガングリオシドおよびシアリル化グリカン（糖脂質）であるGD1a [156]は、乳がん幹細胞の表面に大量に見られる。[157]別のSeV受容体であるガングリオシドシアロシルパラグロボシド/SPG/ NeuAcα2-3PGの細胞表面での高発現。[158] はリンパ性白血病細胞の特徴である。[159] [160]ガングリオシドに代表される他の受容体のうち、GT1bは極めて広範囲のがんに由来する脳転移細胞の外膜で高発現しているが、 [161] GD1a、[156] GT1b [162]およびGQ1b [163]はヒトの神経膠肉腫で検出される。しかし、その量は正常な前頭大脳皮質の量を超えることはない。[164]
蛍光顕微鏡を用いたアッセイでは、受容体に結合するSeVウイルス粒子の相対数は、GM3では0.5、GD1aでは1、Gq1bでは2と定義できることが明らかになった。[348]これらの受容体の一部の構造は、糖鎖を介した宿主-病原体相互作用のリソースであるSugarBindDBを通じて視覚化できる。[364]その他の構造は、KEGGグリカンデータベース、 [365]、 PubChem化合物データベース、[366]、および米国国立医学図書館のTOXNETデータベース（毒物学データネットワーク）を通じて入手できる。 [367]
ライフサイクル
SeV はマイナス鎖 RNA ウイルスであるため、ウイルスのライフサイクル全体は、独自の RNA ポリメラーゼを使用して細胞質内で完了します。
吸着と融合
センダイウイルスは、特異的受容体分子の認識を介した宿主細胞への吸着によって感染プロセスを開始する。 [350]ヘマグルチニンノイラミニダーゼ（HN）は、特異的細胞侵入受容体と相互作用するウイルス細胞付着タンパク質として機能する。NHはシアリダーゼ活性を有し、細胞受容体からシアリン酸残基を切断することができる。この切断は、ウイルスエンベロープと細胞膜の融合プロセスを誘発し、NHとウイルス融合タンパク質（F）の協力によって促進される。[368] SeV Fタンパク質は、他のパラミクソウイルス構造融合タンパク質と同様に、クラスIウイルス膜融合タンパク質に属する三量体分子である。[325]融合機能を果たすためには、Fタンパク質は、その前駆体である不活性型F 0からタンパク質分解によって活性化されなければならない。[369]この活性化には、ウイルスが吸着する前に宿主のセリンプロテアーゼによるF 0切断が必要である（「細胞プロテアーゼによるタンパク質分解切断」のセクションを参照）。 F 0は、宿主のプロテアーゼによって、ジスルフィド共有結合を介して接続されたままのF1サブユニットとF2サブユニットに切断されなければならない。 F 0タンパク質の切断部位は、N末端ヘプタリピート1（HR1）ドメインとC末端ヘプタリピート2（HR2）ドメインを持つ融合ペプチドのN末端に位置する。 下の図は、ウイルスエンベロープと細胞宿主膜の融合の5つの段階を示している。[325] 1）融合前のFタンパク質（赤で強調表示）は、ウイルスエンベロープの脂質二重層から突出しており、細胞膜に近接している。 2) SeV 宿主細胞接着プロセス中の受容体-HN 結合により、F タンパク質から融合ペプチドが放出される。ペプチドは宿主細胞膜に挿入される。この挿入は、HR1 ドメインのらせん構造から拡張されたらせん三量体コイル-コイル構造への変換を伴う。3) 変換された HR1 ドメインは、ウイルス F タンパク質を宿主細胞膜に付着させる。4) 2 つの脂質二重層 (ウイルスと細胞) が互いに融合する。5) F タンパク質の HR2 ドメインと HR1 ドメインの融合により、安定した 6 ヘリックス束構造 (6HB) の形成が促進される。6HB 構造の形成により、孔が形成され、融合プロセスが完了する。ウイルスゲノム物質は、この形成された孔を通って宿主細胞に入る。[325]
コーティング解除
宿主膜とウイルスエンベロープが融合した後、SeV は、あるモデルによれば、ウイルスエンベロープタンパク質が宿主細胞膜に拡散して「脱殻」する。[370]別のモデルによれば、ウイルスはエンベロープタンパク質を宿主細胞膜に放出しない。ウイルスと宿主細胞膜が融合し、接続構造が形成される。この接続構造は、ウイルスリボ核タンパク質 (RNP)の輸送「高速道路」として機能する。したがって、RNP は接続構造を通って細胞内部に到達し[370]、 SeV の遺伝物質が宿主細胞の細胞質に入ることができる。[368] [371]
細胞質転写と複製
細胞質に入ったSeVゲノムRNAは、Lタンパク質とPタンパク質からなるRNA依存性RNAポリメラーゼによって実行される2つの異なるRNA合成プロセスにテンプレートとして関与します。(1) mRNAを生成するための転写と、(2) プラス鎖アンチゲノムRNAを生成するための複製です。プラス鎖アンチゲノムRNAは、子孫マイナス鎖ゲノムを生成するためのテンプレートとして機能します。[372] [373] RNA依存性RNAポリメラーゼは、mRNAのメチル化されたキャップ構造の生成を促進します。[374]
NPタンパク質は、構造的役割と機能的役割の両方を持つと考えられている[375]このタンパク質濃度は、RNA転写からRNA複製への切り替えを制御すると考えられている。 NPタンパク質濃度が増加するまで、ゲノムRNAはウイルスRNA転写のテンプレートとして機能する。 NPタンパク質が蓄積するにつれて、転写から複製への移行が起こる。[376] NPタンパク質はゲノムRNAをカプシド化し、ウイルスRNAポリメラーゼによるRNA合成のテンプレートとなるらせん状のヌクレオカプシドを形成する。 このタンパク質は、NP-P（P、リン酸化タンパク質）、NP-NP、ヌクレオカプシドポリメラーゼ、およびRNA-NP複合体の重要な構成要素である。 これらの複合体はすべて、ウイルスRNAの複製に必要である。[375] 研究により、NPおよびPタンパク質のde novo合成は、効率的なウイルス転写に不可欠であることが実証されている。 NPまたはPタンパク質を欠き、ゲノム複製が不可能なSeV変異体を用いた研究では、Pタンパク質がウイルス遺伝子発現に必要であることが明らかになった。さらに、NPタンパク質は一次転写の促進に重要な役割を果たしている。新たに合成されたNPタンパク質がなければ、初期の転写は最小限のレベルで起こるが、その存在は正常な転写活性を回復させる。これらの発見は、これらのタンパク質の合成が予備転写から効率的な転写への移行を促進することを示し、ウイルスのライフサイクルにおけるそれらの重要性を強調している。[377]
翻訳
ウイルスのmRNAから2つの異なるタンパク質セットが翻訳される。[4]最初のセットは、ヌクレオカプシドタンパク質（NP）、リン酸化タンパク質（P）、マトリックスタンパク質（M）、融合タンパク質（F）、ノイラミニダーゼ（NA）、およびラージタンパク質（L）を含む6つの構造タンパク質で表されます。[4]これらのタンパク質はすべてさまざまな機能を持ち、ウイルスカプシドに組み込まれています（上記の「ビリオンの構造」のセクションを参照）。 2番目のセットは、7つの非構造タンパク質またはアクセサリタンパク質で表されます。[4]これらのタンパク質は、P遺伝子のポリシストロニックmRNAから翻訳されます。[333] [332] [334]このmRNAは8つの翻訳産物をコードしており、Pタンパク質はそのうちの1つにすぎません。 翻訳の代替バリアントは、V、W、C、C'、Y、Y'、およびXタンパク質で表されます。 タンパク質C'、C、Y1、Y2は、mRNA代替リーディングフレームの産物であり、総称してCタンパク質またはCネストタンパク質と呼ばれ、共通のC末端を共有しています。[4] [378] Xタンパク質も同じC末端を共有しており、その翻訳もリボソームによって独立して開始される。[335] Vタンパク質とWタンパク質は共転写mRNA編集の産物である。これらの非構造タンパク質はすべて、ウイルスRNA合成の組織化や、宿主の自然免疫を逃れてウイルスが宿主細胞に感染するのを助けるなど、複数の機能を持っている[331]（上記の「自然宿主におけるウイルス免疫抑制のメカニズム」のセクションを参照）。
RNPとウイルスタンパク質の細胞膜への輸送
翻訳後、SeVヌクレオカプシド( RNP 複合体) が組み立てられ、微小管ネットワークを使用して細胞内小胞輸送経路を介して移動する。[289]出芽プロセスの準備として、3 つのウイルス親油性タンパク質 HN、F、および M が分泌経路を介して宿主細胞膜に移動する。[289] [379] これら 3 つのタンパク質の相互作用は、細胞の出芽部位への移動に必要であると考えられている。[289]親油性タンパク質複合体が宿主膜に結合すると、この 3 つのタンパク質複合体と SeV ヌクレオカプシドとの相互作用が促進される。[379] 効率的なウイルス粒子生成のために、SeV は宿主細胞内で β 細胞質アクチンのリモデリングを誘導することが示されている。[380]
シンシチウム形成と細胞間直接感染伝播
SeV タンパク質のうち HA と F の 2 つは、細胞膜に直接結合した後、細胞間融合を促進し、大規模な多核細胞形成 (シンシチウム形成) につながります。この形成には、感染細胞と隣接する標的細胞の融合が含まれ、ウイルス成分の直接的な細胞間拡散の重要なメカニズムとなっています。したがって、部分的に組み立てられたウイルス粒子内の遺伝物質の形での SeV 感染は、宿主の中和抗体にさらされることなく拡散できます (詳細と参考文献については、「誘導細胞融合 (シンシチウム形成)」のセクションを参照してください)。
芽生え
センダイウイルスは、他のすべてのエンベロープウイルスと同様に、ウイルスカプシド膜の形成に宿主細胞膜脂質二重層を使用する。ウイルスタンパク質（M、HN、F）が宿主細胞膜に結合すると、SeVタンパク質（NP、P、L）に結合したウイルスゲノムRNAで構成されるRNP複合体との相互作用が促進される。 [379] このように、ウイルス糖タンパク質やゲノムRNP複合体を含むすべてのウイルス構造成分が一緒に組み立てられていく。このような組み立ての後、感染性ウイルス粒子は、個別または集合的に感染した細胞（シンシチア）から出芽する。再循環エンドソームがウイルスRNP複合体の転座に関与していることが示唆されている。[289] Cタンパク質は、アポトーシスとエンドソーム膜輸送に関与する宿主タンパク質であるAIP1/Alixと相互作用することで出芽を促進する。[337]感染性ウイルス粒子は通常感染後24時間（hpi）までに放出され、ピーク力価は感染後48～72時間の間に現れました。[292]
持続感染
センダイウイルスは宿主細胞内で持続感染を起こすことができる。ウイルスを複数回継代培養すると、持続感染を起こす能力の高い新しいウイルス変異体が生まれる。これらのセンダイウイルス変異体は、特定の遺伝子型の変化を起こす。[381]マウス結合組織細胞（L-929）およびハムスター腎臓線維芽細胞（BHK-21）において、Mタンパク質およびLタンパク質に蓄積された特定のアミノ酸置換が持続感染と関連していることが示された。[381]持続感染が可能なセンダイウイルス変異体と持続感染が不可能なセンダイウイルス変異体を区別するには、4～5個の点変異が必要であることが示された。最も一般的な一塩基変異は、リーダー配列（位置16）および以下の遺伝子に見られる：M遺伝子（位置850）、F遺伝子（位置782）、およびL遺伝子（位置832および1743）。[382]
持続感染は、インターフェロン調節因子3（IRF-3）ノックダウン細胞でも即座に確立される。IRF-3は、SeVによって活性化されるとアポトーシスを誘発する重要なプロアポトーシスタンパク質である。IRF -3ノックダウン細胞はウイルスタンパク質を発現し、低レベルの感染性ウイルス粒子を生成する。[383] [384] IRF-3は、アポトーシスを誘発し持続の確立を防ぐことでSeV感染細胞の運命を制御するため、IRF-3をノックダウンすると持続が起こる。[116] SeV感染複製中に欠陥ウイルスゲノム（DVG）が形成され[385]、宿主細胞のサブポピュレーションを選択的に死から保護し、持続感染の確立を促進することも報告されている。[386] [387]慢性ウイルス感染を確立する可能性は、センダイウイルスに感染した羊線維芽細胞でさらに実証された。[388]自然界における流行病のパターンは、ウイルスが潜伏状態にあり、1年かけて排除される可能性があることを示唆している。[389]
誘導細胞融合（シンシチウム形成）
センダイウイルスの、その属の他のウイルスと共通する特徴として、真核細胞培養において生体内および試験管内でシンシチウム形成を誘導する能力が認められている。 [390]シンシチウム形成は、感染が広がる際にウイルスが宿主生物の中和抗体を回避するのに役立つ。このプロセスのメカニズムはかなりよく理解されており、細胞への侵入を容易にするためにウイルス粒子が使用する融合プロセスと非常によく似ている。受容体結合ヘマグルチニン-ノイラミニダーゼタンパク質の活性は、ウイルスエンベロープと細胞膜との密接な相互作用を誘導する唯一の役割を担っている。
しかし、局所的な脱水[391]と結合したHNタンパク質の構造変化[392]によって引き起こされると、Fタンパク質（多くの膜融合タンパク質の1つ）が細胞膜に積極的に挿入され、エンベロープと膜が融合し、すぐにウイルス粒子が侵入します。HNとFタンパク質が細胞によって製造され、表面に発現すると、隣接する細胞間で同じプロセスが発生し、広範な膜融合が引き起こされ、シンシチウムの形成につながります。[393]
細胞性肝癌（Hep G2 ）モデルを用いた研究では、センダイウイルスが細胞融合とシンシチウム形成のために細胞タンパク質ビリンをリクルートすることが示されています。ビリンとアクチンの相互作用は、ウイルスエンベロープと細胞膜の融合を制御します。したがって、ビリンは融合プロセスを制御する宿主細胞補因子です。[394] siRNAによるビリンのダウンレギュレーションは、Hep G2細胞のSeV感染を阻害します。[394]
SeVの細胞融合特性はケーラーとミルシュタインによって利用され、彼らは1975年にモノクローナル抗体を製造する画期的な方法を概説した論文を発表しました。特定の抗体を大量に製造するための信頼できる方法を必要としていた2人は、選択された抗原にさらされたモノクローナルB細胞と骨髄腫腫瘍細胞を融合してハイブリドーマを作製しました。ハイブリドーマは無制限に増殖でき、選択された抗原を特異的に標的とする抗体を大量に生産することができます。その後、このようなハイブリッドを作成するより効率的な方法が発見されましたが、ケーラーとミルシュタインは最初にセンダイウイルスを使用して革命的な細胞を作成しました。[10]
感受性細胞株、初代培養、ウイルス株
細胞株
科学的研究によると、以下の細胞株はさまざまな程度で SeV 感染の影響を受けやすいことがわかっています。
これらの細胞の中には（例えば、LLC MK2、4647、HEK 293）、センダイウイルスの融合タンパク質F0を処理するプロテアーゼを発現しないものがあり、そのため非感染性のウイルス粒子を産生する。[400]
1型インターフェロンは正常なヒト呼吸器細胞におけるSeV産生を阻害するが[79] 、 U937、[225]ナマルワ、[225]およびA549などの様々な悪性腫瘍に由来するヒト細胞では阻害できない。[225]
腫瘍から得られたさまざまな細胞培養はSeVに対する感受性が異なり、ウイルス産生量も異なります。[396] このばらつきの原因となる要因は複数あります。例えば、前立腺癌の一次培養では、SeV感染に対する細胞感受性とTLR3およびTLR7の構成的mRNA発現レベルの間に逆相関が観察されました。[402]したがって、TLR活性化IFNシグナル伝達の欠陥はこれらの要因の1つです。
細胞培養で増殖するためのウイルスの適応
異なる細胞で増殖するように適応したSeV株の変異体は、異なる特性を持つ。ある研究では、LLC-MK2細胞で増殖するように適応したSeV変異体と、孵化卵で増殖するように適応したSeV変異体は、 HNタンパク質の2つのアミノ酸が異なることが示されている。この違いにより、受容体結合部位周辺のノイラミニダーゼ構造が異なり、 2つのウイルス変異体間でノイラミニダーゼ活性に違いが生じる。 [403]別の研究では、孵化鶏卵の代わりに細胞培養4647（アフリカミドリザルの腎臓細胞）とHEK 293（ヒト胎児腎臓細胞）で増殖するように適応したSeV変異体もHN遺伝子に変異を獲得し、両方のSeV変異体が腫瘍溶解活性を失ったことが示されている。[400] [404]
一次培養
ヒツジ血液由来および肺胞マクロファージは、 SeV に体外で感染する可能性がある。緑色蛍光タンパク質(SeV-GFP)を挿入したウイルス構築物を用いた実験では、48 時間以内に 100% の細胞に感染が及ぶことが示された。ヒツジ皮膚線維芽細胞の初代培養細胞も感染し、100% のGFP陽性率を達成することができる。線維芽細胞では、細胞内ウイルス関連 GFP発現は、少なくとも 12 回以上の細胞培養継代では安定していた。しかし、これらのヒツジ細胞では感染性ウイルスは生成されなかった。この事実は、SeV 感染細胞の上清を新鮮な培養細胞に移すことで実証された。[388]さらに、ヒト皮膚線維芽細胞はセンダイウイルスに感染する可能性がある。[11] [12] SeV は、ヒト単球由来樹状細胞で高力価に複製することができる。[105] [270]
持続感染
ほとんどの場合、SeV感染は宿主細胞でアポトーシスプログラムを開始し、ウイルスのライフサイクルを中断することなく標的細胞の死をもたらします。しかし、SeVを含むパラミクソウイルスは、細胞を殺したり細胞のRNA転写や翻訳を停止したりすることなく、一次細胞培養で持続感染を引き起こす可能性があります。マウスの結合組織細胞（L-929）とハムスターの腎臓線維芽細胞（BHK-21）がセンダイウイルスに感染し、感染が持続することが実証されています。[381] SeVに感染したヒツジ線維芽細胞で、持続ウイルス感染を確立する可能性が実証されました。[388]
菌株
歴史
センダイウイルス株はすべて同じ血清型に属している。SeVの多くの株の起源は1978年に記載された。[72] Ohita [403]やHamamatsu [405]などのいくつかの株はその後記載された。Ohita株とHamanatsu株は、実験用マウスの別々の流行から分離された。[406] [407] Viktor M. Zhdanov教授とともにSeVに関連する多数の論文を1961年以降共著しているAlisa G. Bukrinskayaの個人的な記憶によると、 [408] SeVのモスクワ株[147]は、1950年代後半または1960年代前半にイワノフスキー研究所のViktor M. Zhdanov教授によって日本から入手され、 [408] BB1 株[318]はモスクワウイルス株に由来すると 報告されている。[147] BB1株は1960年代にロシアのモスクワにあるイワノフスキーウイルス学研究所の研究者から中国北京のウイルス病予防管理研究所の研究者に提供されました。[319]
毒性
卵継代により弱毒化された野生SeV分離株は、マウスの呼吸器細胞に対する毒性が低い。[409]そのため、数十年前に動物から分離され、卵内で複数回の継代を経た株は、新鮮な野生分離株と比較して、マウスに対する毒性が低い。
欠陥のある干渉ゲノムまたは粒子
欠陥干渉（DI）ゲノム、欠陥ウイルスゲノム（DVG）、または欠陥干渉粒子（DIP）は、SeVを含む多くの種類のウイルスによるウイルス感染中に生成される複製欠陥ウイルスRNA産物です。[410] [385] [387] DIゲノムは、高多重度でのウイルス感染によって容易に生成されることが実験的に確立されています。[411] [412]核タンパク質（NP）の1つのアミノ酸置換は、ウイルス感染中にインターフェロンベータ（IFN-β）を特に強く誘導することで知られるSeVカンテル株におけるDIゲノムの生成率の増加を引き起こします。[413]この強力なIFN-β誘導はDIによるものであることが示されています。[414]センダイウイルスCタンパク質の喪失などの他のゲノム変化も、DIゲノムの蓄積を引き起こすことが実証されています。[415]
菌株の起源と配列ID
*エンダース株の配列は、米国特許「改変センダイウイルスワクチンおよびイメージングベクター」から入手可能です。
株の配列類似性
ウイルスの準備と滴定
センダイウイルスは、特定病原体フリー（SPF）の鶏卵を用いて生産することができる。 [416]鶏卵の代わりに細胞培養で増殖するように適応したセンダイウイルスは、腫瘍溶解活性を失う。[400] [404]
センダイウイルスの力価は、発育鶏卵中のウイルス含有物質の連続エンドポイント10倍希釈試験によって評価することができる。この試験では、接種した卵の50%にウイルス感染を引き起こす可能性のある最終希釈度を評価する。このEID50試験は、 卵で増殖できる多くのウイルスの力価を定量化するために使用される。 [417] [418] この試験から得られたウイルス力価の測定値は、胚感染量50%（EID50）として表される。SeV力価は、LLC-MK2細胞でのプラーク試験[419]や連続エンドポイント2倍希釈赤血球凝集試験（HA）によっても評価することができる。[420]しかし、HA試験は、サンプル中に生存ウイルスが存在することを常に示すとは限らないため、EID50試験やPFU試験よりも信頼性が低い。死んだウイルスでも、高いHA力価が示される可能性がある。
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Scholia には、Murine respirovirusのトピックプロファイルがあります。