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| エイリアス | TPSB2、TPS2、トリプターゼB、トリプターゼC、トリプターゼベータ2（遺伝子/擬似遺伝子）、トリプターゼベータ2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：191081; MGI : 96942;ホモロジーン: 55729;ジーンカード：TPSB2; OMA :TPSB2 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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トリプターゼβ2はトリプターゼIIとしても知られ、ヒトではTPSB2遺伝子によってコードされるタンパク質分解 酵素である。[5]
以前、この酵素はトリプターゼ クララとして知られていました。
関数
トリプターゼは、トリプシン様セリンプロテアーゼのファミリー、ペプチダーゼファミリー S1 を構成します。トリプターゼは、ヘパリン安定化テトラマーとしてのみ酵素活性があり、既知のすべての内因性プロテアーゼ阻害剤に対して耐性があります。
複数のトリプターゼ遺伝子が染色体 16p13.3 に密集しています。これらの遺伝子は、いくつかの異なる特徴によって特徴付けられます。これらの遺伝子は、高度に保存された3'-UTR を持ち、 5' 側面と 3' UTR にタンデムリピート配列を含み、これが mRNA の安定性の調節に役割を果たしていると考えられています。これらの遺伝子は、開始 Met コドンのすぐ上流にイントロンを持ち、これが転写開始部位をタンパク質コード配列から分離しています。この特徴はトリプターゼの特徴ですが、他の遺伝子では珍しいものです。この遺伝子の対立遺伝子は、異常な量の配列変異を示すため、対立遺伝子はかつて 2 つの別々の遺伝子、ベータ II とベータ III を表すと考えられていました。
肥満細胞とクラブ細胞ではベータトリプターゼが主なアイソザイムとして発現しているようですが、好塩基球ではアルファトリプターゼが優勢です。
トリプターゼは喘息やその他のアレルギー性疾患、炎症性疾患の発症に関与するメディエーターとして関与していると考えられています。[5]特に、インフルエンザAウイルスは上気道でTPSB2を介したタンパク質分解によって活性化されます。[6]
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000197253 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000033825 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ ab "Entrez Gene: トリプターゼ ベータ 2 (遺伝子/擬似遺伝子)"。
- ^ Kido H, Yokogoshi Y, Sakai K, Tashiro M, Kishino Y, Fukutomi A, Katunuma N (1992年7月). 「ラット細気管支上皮クララ細胞にみられる新規トリプシン様プロテアーゼの単離と特性解析。ウイルス融合糖タンパク質の活性化因子の可能性」The Journal of Biological Chemistry . 267 (19): 13573–13579. doi : 10.1016/S0021-9258(18)42250-8 . PMID 1618859.
さらに読む
- Miller JS、Moxley G、 Schwartz LB (1990 年 9 月) 。「ヒトトリプターゼの 2 番目の相補 DNA のクローニングと特性評価」。The Journal of Clinical Investigation。86 ( 3 ): 864–870。doi :10.1172/JCI114786。PMC 296804。PMID 2203827。
- Hallgren J、Lindahl S、Pejler G (2005 年 1 月)。「ヒトbetaI-および betaII- トリプターゼのヘパリン依存性活性化および四量体化の構造要件とメカニズム」。Journal of Molecular Biology。345 ( 1): 129–139。doi : 10.1016 /j.jmb.2004.10.029。PMID 15567416 。
- Sommerhoff CP、Bode W、Matschiner G、Bergner A、Fritz H ( 2000年 3 月)。「ヒト肥満細胞トリプターゼ テトラマー: 構造によって解明された魅力的な謎」。Biochimica et Biophysica Acta ( BBA ) - タンパク質構造と分子酵素学。1477 (1–2): 75–89。doi :10.1016/s0167-4838(99)00265-4。PMID 10708850 。
- Huang C、Li L、Krilis SA、Chanasyk K、Tang Y、Li Z、他 (1999 年 7 月)。「ヒトトリプターゼ α と β/II は、基質結合溝を形成する表面ループの 1 つに 1 つのアミノ酸の違いがあるため、機能的に異なる」。The Journal of Biological Chemistry。274 ( 28): 19670–19676。doi : 10.1074/ jbc.274.28.19670。PMID 10391906。
- Caughey GH、Raymond WW、Blount JL、Hau LW、Pallaoro M、Wolters PJ、Verghese GM (2000 年 6 月)。「染色体 16p 肥満細胞トリプターゼおよびプロスタシン遺伝子ファミリーの新規メンバーであるヒトガンマトリプターゼの特性」。Journal of Immunology。164 ( 12): 6566–6575。doi : 10.4049 / jimmunol.164.12.6566。PMID 10843716。
- Vanderslice P、Ballinger SM、Tam EK、Goldstein SM、Craik CS、Caughey GH (1990 年 5 月)。「ヒト肥満細胞トリプターゼ: 複数の cDNA と遺伝子が多遺伝子セリンプロテアーゼファミリーを明らかにする」。米国科学 アカデミー紀要。87 ( 10 ): 3811–3815。Bibcode : 1990PNAS ...87.3811V。doi : 10.1073/ pnas.87.10.3811。PMC 53993。PMID 2187193。
- Guida M、Riedy M、Lee D、 Hall J (2000 年 7 月)。「2 つの高度に多型的なヒトトリプターゼ遺伝子座の特徴と、新たに発見されたサルトリプターゼ相同遺伝子との比較」。薬理遺伝学。10 (5): 389–396。doi :10.1097/00008571-200007000-00002。PMID 10898108 。
- Blom T、 Hellman L (1993 年 2 月)。「ヒト好塩基球細胞株 KU812 で発現したトリプターゼ mRNA の特性」。Scandinavian Journal of Immunology。37 ( 2 ): 203–208。doi :10.1111/j.1365-3083.1993.tb01757.x。PMID 8434231。S2CID 22041090。
- Pallaoro M、Fejzo MS、Shayesteh L、Blount JL、Caughey GH (1999 年 2 月)。「染色体 16p13.3 上の既知および新規のヒト肥満細胞トリプターゼをコードする遺伝子の特性」。The Journal of Biological Chemistry。274 ( 6): 3355–3362。doi : 10.1074/ jbc.274.6.3355。PMID 9920877。
- Caughey GH (2002 年 9 月)。「マスト細胞プロテアーゼの遺伝学と活性化に関する新たな展開」。分子免疫学。38 (16–18): 1353–1357。doi : 10.1016 /S0161-5890(02)00087-1。PMID 12217407 。
- Akin C、Soto D、Brittain E、Chhabra A、Schwartz LB、Caughey GH、Metcalfe DD (2007 年 6 月)。「肥満細胞症におけるトリプターゼ ハプロタイプ: 疾患変異との関係および総トリプターゼ レベルの診断的有用性」。 臨床免疫学。123 ( 3): 268–271。doi : 10.1016 /j.clim.2007.02.007。PMC 1949411。PMID 17449330。
- Sommerhoff CP、Bode W、Pereira PJ、Stubbs MT、Stürzebecher J、Piechottka GP、他 (1999 年 9 月)。「ヒト betaII-トリプターゼ テトラマーの構造: 良い面と悪い面」。米国科学アカデミー紀要。96 ( 20 ) : 10984–10991。Bibcode :1999PNAS ... 9610984S。doi : 10.1073/ pnas.96.20.10984。PMC 34230。PMID 10500112。
- Daniels RJ、Peden JF、Lloyd C、Horsley SW、Clark K、Tufarelli C、他 (2001 年 2 月)。「ヒト染色体 16 の短腕末端 2 Mb の完全注釈付き配列、構造、病理学」。 ヒト分子遺伝学。10 (4): 339–352。doi : 10.1093/hmg/10.4.339。PMID 11157797。
- Trivedi NN、Tamraz B、Chu C、Kwok PY、Caughey GH (2009 年 11 月)。「機能喪失型変異の頻繁な遺伝にもかかわらず、ヒト被験者は肥満細胞トリプターゼ欠損症から保護されている」。アレルギーおよび 臨床免疫学ジャーナル。124 (5): 1099–1105.e4。doi :10.1016/j.jaci.2009.07.026。PMC 2783561。PMID 19748655。
- Pereira PJ、Bergner A、Macedo-Ribeiro S、Huber R、Matschiner G、Fritz H、他 (1998 年 3 月)。「ヒト β-トリプターゼは、活性部位が中央の孔に面したリング状のテトラマーである」。Nature。392 ( 6673 ) : 306–311。Bibcode : 1998Natur.392..306P。doi :10.1038/32703。PMID 9521329。S2CID 4421972 。
- Wu C、Ma MH、Brown KR、Geisler M、Li L、Tzeng E、他 (2007 年 6 月)。「ペプチドアレイターゲットスクリーニングによる SH3 ドメインを介したヒトタンパク質間相互作用の体系的同定」。プロテオミクス。7 ( 11 ) : 1775–1785。doi :10.1002/pmic.200601006。PMID 17474147。S2CID 22474278。
この記事には、パブリックドメインである米国国立医学図書館のテキストが組み込まれています。
