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| ポリヌクレオチドホスホリラーゼ | |||||||||
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 ストレプトマイセス抗生物質由来のPNPase三量体の構造。PDB 1e3p 。[1] | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 2.7.7.8 | ||||||||
| CAS番号 | 9014-12-4 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
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ポリヌクレオチドホスホリラーゼ（PNPase）は、リン酸分解性の3'から5'へのエキソリボヌクレアーゼ活性と3'末端オリゴヌクレオチドポリメラーゼ活性を持つ二機能性酵素である。[2]つまり、3'末端から5'末端に向かってRNA鎖を分解する。[1]また、生体内では長く高度にヘテロポリマー化した末端を合成する。通常のポリアデニル化酵素を欠損した大腸菌株で観察される残留ポリアデニル化のすべては、PNPaseによるものである。 [1] 1955年にセベロ・オチョアの研究室で働いていたマリアンヌ・グルンバーグ・マナゴによって発見されたPNPaseのRNA重合活性は、当初DNA依存性のメッセンジャーRNA合成に関与していると考えられていたが、1950年代後半にはこの考えは否定された。[3] [4]
細菌、植物、[5]、動物におけるmRNAの処理と分解に関与しています。 [6]
ヒトでは、この酵素はPNPT1遺伝子によってコードされている。活性型では、タンパク質は3つのPNPase分子からなる環状構造を形成する。各PNPase分子は、2つのRNase PHドメイン、S1 RNA結合ドメイン、およびK相同ドメインからなる。このタンパク質は細菌や一部の真核細胞の葉緑体[2]とミトコンドリア[7]に存在する。真核生物と古細菌には、構造的かつ進化的に関連した複合体が存在し、エクソソーム複合体と呼ばれる。[7]
同じ略語 ( PNPase ) は、無関係な別の酵素であるプリンヌクレオシドホスホリラーゼにも使用されます。
| ヒトPNPase I | |||||||
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| 識別子 | |||||||
| シンボル | PNPASE | ||||||
| 代替記号 | PNPase、OLD35、old-35 | ||||||
| NCBI遺伝子 | 87178 | ||||||
| HGNC | 23166 | ||||||
| オミム | 610316 | ||||||
| ＰＤＢ | 1E3P | ||||||
| 参照シーケンス | NM_033109 | ||||||
| ユニプロット | 翻訳: | ||||||
| その他のデータ | |||||||
| EC番号 | 2.7.7.8 | ||||||
| 軌跡 | 第2 章15ページ | ||||||
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参考文献
- ^ abc Symmons MF、Jones GH 、Luisi BF（2000年11月）。「重複したフォールドは、ポリヌクレオチドホスホリラーゼの触媒活性、プロセッシビティ、および制御の構造的基礎である」。Structure。8 （11）：1215〜26。doi ：10.1016 / S0969-2126（00）00521-9。PMID 11080643。
- ^ ab Yehudai-Resheff S、Hirsh M、Schuster G (2001 年 8 月)。「ポリヌクレオチドホスホリラーゼは、ほうれん草葉緑体においてエキソヌクレアーゼとポリ (A) ポリメラーゼの両方の機能を果たす」。分子 細胞生物学。21 (16): 5408–16。doi : 10.1128/MCB.21.16.5408-5416.2001。PMC 87263。PMID 11463823。
- ^ Grunberg-Manago M、Ortiz PJ、Ochoa S (1956年4月)。「ポリヌクレオチドの酵素合成。I.アゾトバクター・ヴィネランディのポリヌクレオチドホスホリラーゼ」。Biochimica et Biophysica Acta。20 (1): 269–85。doi :10.1016/0006-3002(56)90286-4。PMID 13315374 。
- ^ Furth JJ、Hurwitz J 、 Anders M (1962 年 8 月)。「リボ核酸合成におけるデオキシリボ核酸の役割。I. リボ核酸ポリメラーゼの精製と特性」( PDF)。The Journal of Biological Chemistry。237 ( 8): 2611–9。doi : 10.1016/S0021-9258(19)73796- X。PMID 13895983 。
- ^ Yehudai-Resheff S、Zimmer SL、Komine Y、Stern DB (2007 年 3 月)。「Chlamydomonas reinhardtii におけるリン酸欠乏反応への葉緑体核酸代謝の統合」。The Plant Cell。19 ( 3 ) : 1023–38。doi : 10.1105 /tpc.106.045427。PMC 1867357。PMID 17351118。
- ^ Sarkar D、Fisher PB (2006 年 5 月)。「ヒトポリヌクレオチドホスホリラーゼ (hPNPase old-35 ) : 多面的な生物学的効果を持つ RNA 分解酵素」(PDF) 。細胞周期。5 (10): 1080–4。doi : 10.4161/ cc.5.10.2741。PMID 16687933。S2CID 42371805 。
- ^ ab Schilders G, van Dijk E, Raijmakers R, Pruijn GJ (2006).エクソソームの細胞および分子生物学: RNA の生成と破壊の方法. International Review of Cytology. Vol. 251. pp. 159–208. doi :10.1016/S0074-7696(06)51005-8. ISBN 9780123646552. PMID 16939780。
外部リンク
- 米国国立医学図書館医学件名標目表(MeSH)のポリヌクレオチド + ホスホリラーゼ
