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アミノ酸は、アミノ基とカルボン酸基の両方を含む有機化合物です。[1]自然界には500種類以上のアミノ酸が存在しますが、最も重要なのはタンパク質に組み込まれている22種類のαアミノ酸です。[2]生命の遺伝コードにはこの22種類だけが登場します。[3] [4]
アミノ酸は、中核構造官能基の位置（アルファ（α）-、ベータ（β）-、ガンマ（γ） -アミノ酸など）に応じて分類できます。他のカテゴリは、極性、イオン化、および側鎖基の種類（脂肪族、非環式、芳香族、極性など）に関連しています。タンパク質の形で、アミノ酸残基は人間の筋肉や他の組織の2番目に大きな成分を形成します（最大は水です） 。[5]タンパク質の残基としての役割を超えて、アミノ酸は神経伝達物質の輸送や生合成などの多くのプロセスに関与しています。アミノ酸は地球上の生命を可能にし、その出現に重要な役割を果たしたと考えられています。[6]
アミノ酸は、図に示す架空の「中性」構造に基づいて、IUPAC - IUBMB 合同生化学命名委員会によって正式に命名されています。たとえば、アラニンの系統名は、式CH 3 −CH(NH 2 )−COOHに基づく2-アミノプロパン酸です。委員会は、このアプローチを次のように正当化しました。[7]
与えられた体系的な名前と式は、アミノ基がプロトン化されておらず、カルボキシル基が解離していない仮想的な形態を指します。この規則は、さまざまな命名上の問題を回避するのに役立ちますが、これらの構造がアミノ酸分子のかなりの部分を表すことを意味するものではありません。
歴史
最初のアミノ酸は1800年代初頭に発見されました。[8] [9] 1806年、フランスの化学者ルイ・ニコラ・ヴォークランとピエール・ジャン・ロビケがアスパラガスから化合物を単離し、後にアスパラギンと名付けられ、最初に発見されたアミノ酸となりました。[10] [11] シスチンは1810年に発見されましたが、[12]そのモノマーであるシステインは1884年まで発見されませんでした。 [13] [11] [a] グリシンとロイシンは1820年に発見されました。 [14] 20種類の一般的なアミノ酸のうち最後に発見されたのは、1935年にウィリアム・カミング・ローズによるトレオニンでした。ローズは必須アミノ酸も決定し、最適な成長のためのすべてのアミノ酸の1日の最小必要量を定めました。[15] [16]
化学カテゴリーの統一性は1865年にウルツによって認識されたが、彼はそれに特別な名前を付けなかった。[17]英語で「アミノ酸」という用語が最初に使用されたのは1898年のことであるが、[18]ドイツ語の用語Aminosäureはそれ以前に使用されていた。[19] タンパク質は、酵素消化または酸加水分解後にアミノ酸を生成することがわかった。1902年、エミール・フィッシャーとフランツ・ホフマイスターはそれぞれ独立して、タンパク質は多数のアミノ酸から形成され、1つのアミノ酸のアミノ基と別のアミノ酸のカルボキシル基の間に結合が形成され、フィッシャーが「ペプチド」と名付けた線状構造が生じると提唱した。[20]
一般的な構造
2-、α-、またはα-アミノ酸[21]はほとんどの場合、一般式H2NCHRCOOH を持ちます[b] 。ここで、Rは「側鎖」と呼ばれる有機置換基です。[22]
記載されている数百のアミノ酸のうち、22 種類はタンパク質構成アミノ酸（「タンパク質構築アミノ酸」）です。[23] [24] [25]これら 22 種類の化合物が組み合わさって、リボソームによって組み立てられる膨大な数のペプチドとタンパク質が生成されます。[26]非タンパク質構成アミノ酸または修飾アミノ酸は、翻訳後修飾または非リボソームペプチド合成中に発生することがあります。
キラリティー
カルボキシル基の隣の炭素原子は、α-炭素と呼ばれます。タンパク質構成アミノ酸では、この炭素原子は、アミンと、各アミノ酸に固有の R 基または側鎖、および水素原子を持ちます。側鎖も水素原子であるグリシンを除いて、α-炭素は立体的構造です。キラルなタンパク質構成アミノ酸はすべてL配置です。これらは「左利き」のエナンチオマーであり、アルファ炭素の 立体異性体を指します。
いくつかのDアミノ酸（「右利き」）は、細菌エンベロープ、神経調節物質（Dセリン）、および一部の抗生物質など、自然界で発見されています。[27] [28]まれに、Dアミノ酸残基がタンパク質中に見られ、翻訳後修飾としてLアミノ酸から変換されます。[29] [c]
側鎖
極性荷電側鎖
5つのアミノ酸は中性pHで電荷を帯びている。多くの場合、これらの側鎖はタンパク質の表面に現れて水への溶解性を可能にし、反対の電荷を持つ側鎖は塩橋と呼ばれる重要な静電接触を形成し、単一のタンパク質内またはインターフェースタンパク質間の構造を維持します。[32]多くのタンパク質は金属をその構造に特異的に結合し、これらの相互作用は一般にアスパラギン酸、グルタミン酸、ヒスチジンなどの荷電側鎖によって媒介されます。特定の条件下では、各イオン形成基が荷電され、複塩を形成することがあります。[33]
中性pHで負に帯電する2つのアミノ酸は、アスパラギン酸（Asp、D）とグルタミン酸（Glu、E）です。アニオン性カルボキシレート基は、ほとんどの場合、ブレンステッド塩基として機能します。 [32]哺乳類の胃の中のアスパラギン酸プロテアーゼペプシンのような非常に低いpH環境の酵素は、ブレンステッド酸として機能する触媒アスパラギン酸またはグルタミン酸残基を持っている可能性があります。
中性 pH で陽イオンとなる側鎖を持つアミノ酸は、アルギニン(Arg、R)、リジン(Lys、K)、ヒスチジン(His、H) の 3 種類です。アルギニンは荷電したグアニジノ基を持ち、リジンは荷電したアルキルアミノ基を持ち、pH 7 で完全にプロトン化されます。ヒスチジンのイミダゾール基の pKa は6.0で、中性 pH でプロトン化されるのは 10% 程度です。ヒスチジンは塩基性および共役酸の形で容易に見つかるため、酵素反応における触媒的プロトン移動に関与することがよくあります。[32]
極性非荷電側鎖
極性の非電荷アミノ酸であるセリン（Ser、S）、トレオニン（Thr、T）、アスパラギン（Asn、N）およびグルタミン（Gln、Q）は、水や他のアミノ酸と容易に水素結合を形成する。[32]これらは通常の状態ではイオン化せず、顕著な例外はセリンプロテアーゼの触媒セリンである。これは重大な摂動の例であり、セリン残基全般にみられる特徴ではない。トレオニンには2つのキラル中心があり、アキラルなグリシンを除くすべてのアミノ酸が共有するα炭素のL（2 S）キラル中心だけでなく、β炭素の（3 R ）キラル中心もある。完全な立体化学指定は（2 S、3 R）-L-トレオニンである。
疎水性側鎖
非極性アミノ酸相互作用は、タンパク質を機能的な三次元構造に折り畳むプロセスの主な原動力です。 [32]これらのアミノ酸の側鎖はいずれもイオン化しにくいため、チロシン（Tyr、Y）を除いてpK aを持ちません。チロシンのヒドロキシルは高pHで脱プロトン化し、負に帯電したフェノラートを形成します。このため、チロシンは極性で非電荷のアミノ酸のカテゴリーに分類できますが、水への溶解度が非常に低いため、疎水性アミノ酸の特性とよく一致しています。
特殊なケースの側鎖
いくつかの側鎖は、荷電、極性、疎水性のカテゴリーではうまく説明できません。グリシン(Gly, G) はサイズが小さいため溶解性が主にアミノ基とカルボキシレート基によって決まるため、極性アミノ酸と考えることができます。しかし、側鎖がないため、グリシンはアミノ酸の中でもユニークな柔軟性を持ち、タンパク質の折り畳みに大きな影響を与えます。[32] システイン(Cys, C) も水素結合を容易に形成できるため、極性アミノ酸のカテゴリーに分類されますが、タンパク質構造では他のシステインとジスルフィド結合と呼ばれる共有結合を形成していることがよくあります。これらの結合はタンパク質の折り畳みと安定性に影響を与え、抗体の形成に不可欠です。プロリン(Pro, P) はアルキル側鎖を持ち、疎水性と考えることができますが、側鎖がアルファアミノ基に戻るため、タンパク質に組み込まれると特に柔軟性がなくなります。グリシンと同様に、これはアミノ酸の中でユニークな方法でタンパク質構造に影響を与えます。セレノシステイン（Sec、U）はDNAに直接コードされていない希少アミノ酸ですが、リボソームを介してタンパク質に組み込まれます。セレノシステインは類似のシステインと比較して酸化還元電位が低く、いくつかの独特な酵素反応に関与しています。[34] ピロリシン（Pyl、O）はDNAにコードされていないが、リボソームによってタンパク質に合成される別のアミノ酸です。[35]古細菌種に見られ、いくつかのメチルトランスフェラーゼの触媒活性に関与しています。
β-アミノ酸とγ-アミノ酸
NH構造を持つアミノ酸+3−CXY−CXY−CO−2β-アラニン、カルノシンや他のいくつかのペプチドの成分など、β-アミノ酸は、NHの構造を持つものです。+3−CXY−CXY−CXY−CO−2はγ-アミノ酸であり、XとYは2つの置換基（通常1つはH）である。[7]
両性イオン
一般的な天然アミノ酸は両性イオン構造を持ち、−NH+3（−NH+2−プロリンの場合）および−CO−2同じC原子に結合した官能基であるため、α-アミノ酸であり、リボソームでの翻訳中にタンパク質中に見られる唯一のアミノ酸である。中性に近いpHの水溶液中では、アミノ酸は両性イオン、すなわちNH+3およびCO−2荷電状態では、全体の構造はNH+3−CHR−CO−2生理的pHでは、いわゆる「中性形態」−NH 2 −CHR−CO 2 Hは測定可能な程度には存在しません。[36]両性イオン構造の2つの電荷は合計でゼロになりますが、正味電荷がゼロの種を「無電荷」と呼ぶのは誤解を招きます。
強酸性条件（pH 3未満）では、カルボキシレート基がプロトン化され、構造はアンモニウムカルボン酸NHとなる。+3−CHR−CO 2 H 。これは、哺乳類の胃やリソソームなどの酸性環境で活性なペプシンなどの酵素に関係しますが、細胞内酵素にはそれほど当てはまりません。高塩基性条件（生理学的条件では通常見られないpH 10以上）では、アンモニウム基が脱プロトン化されてNH 2 −CHR−COになります。−2。
化学では酸と塩基の様々な定義が使われているが、水溶液中の化学に有用なのはブレンステッドの定義だけである: [37] [38]酸とは他の種に陽子を供与できる種であり、塩基とは陽子を受け取ることができる種である。この基準は、上の図のグループにラベルを付ける際に使用されている。アスパラギン酸とグルタミン酸残基のカルボキシレート側鎖は、タンパク質中の主要なブレンステッド塩基である。同様に、リジン、チロシン、システインは通常、ブレンステッド酸として作用する。これらの条件下では、ヒスチジンはブレンステッド酸としても塩基としても作用する。
等電点
電荷を帯びていない側鎖を持つアミノ酸の場合、両性イオンは2つのpK a値の間のpH値で優勢ですが、少量の正味負イオンと正味正イオンと平衡状態で共存します。2つのpK a値の中間点では、微量の正味負イオンと微量の正味正イオンがバランスし、存在するすべての形態の平均正味電荷はゼロになります。[39]このpHは等電点pIとして知られており、pI = 1/2 (p K a1 + p K a2 )。
荷電側鎖を持つアミノ酸の場合、側鎖のp K aが関係する。したがって、負の側鎖を持つアスパラギン酸やグルタミン酸の場合、末端アミノ基は本質的に完全に荷電型−NHである。+3しかし、この正電荷は、C末端カルボキシレート基の1つだけが負に帯電している状態でバランスをとる必要があります。これは、2つのカルボキシレートp Ka値の中間で発生します。p I = 1/2 (p K a1 + p K a(R) )、ここでp K a(R)は側鎖p K aである。[38]
同様の考慮事項は、イオン化可能な側鎖を持つ他のアミノ酸にも適用され、これには、グルタミン酸（アスパラギン酸に類似）だけでなく、正の側鎖を持つシステイン、ヒスチジン、リジン、チロシン、アルギニンも含まれます。
アミノ酸は等電点において電気泳動での移動度がゼロですが、この挙動は単一のアミノ酸よりもペプチドやタンパク質でよく利用されます。両性イオンは等電点で溶解度が最小になり、一部のアミノ酸（特に非極性側鎖を持つもの）は、pH を必要な等電点に調整することで水から沈殿させて分離できます。
物理化学的性質
20種類の標準的なアミノ酸は、その特性によって分類できる。重要な要素は、電荷、親水性か疎水性か、サイズ、官能基である。[28]これらの特性は、タンパク質の構造とタンパク質間相互作用に影響を与える。水溶性タンパク質は、疎水性残基（ロイシン、イソロイシン、バリン、フェニルアラニン、トリプトファン）がタンパク質の中央に埋もれているのに対し、親水性側鎖は水性溶媒にさらされている。（生化学において、残基とは、多糖類、タンパク質、または核酸のポリマー鎖内の特定のモノマー を指す。）内在性膜タンパク質は、露出した疎水性アミノ酸の外輪を持ち、それによって脂質二重層に固定される傾向がある。一部の末梢膜タンパク質は、表面に膜に付着する疎水性アミノ酸のパッチを持っている。同様に、正に帯電した分子に結合するタンパク質の表面には、グルタミン酸やアスパラギン酸などの負に帯電したアミノ酸が豊富に含まれており、負に帯電した分子に結合するタンパク質の表面には、リジンやアルギニンなどの正に帯電したアミノ酸が豊富に含まれています。たとえば、リジンとアルギニンは、核酸結合タンパク質の低複雑性領域に大量に存在します。 [40]アミノ酸残基にはさまざまな疎水性スケールがあります。 [41]
一部のアミノ酸には特別な特性があります。システインは他のシステイン残基と共有ジスルフィド結合を形成できます。プロリンはポリペプチド骨格に環を形成し、グリシンは他のアミノ酸よりも柔軟性があります。
グリシンとプロリンは、真核生物と原核生物の両方のタンパク質の低複雑性領域に強く存在していますが、システイン、フェニルアラニン、トリプトファン、メチオニン、バリン、ロイシン、イソロイシンは、反応性が高く、複雑で、疎水性であるため、その逆になります。[40] [42] [43]
多くのタンパク質はさまざまな翻訳後修飾を受け、それによって追加の化学基がアミノ酸残基の側鎖に付加され、時にはリポタンパク質（疎水性）[44]または糖タンパク質（親水性）[45]が生成され、タンパク質が一時的に膜に付着できるようになります。たとえば、シグナル伝達タンパク質は、脂肪酸パルミチン酸が付加され、その後除去されるシステイン残基を含むため、細胞膜に付着してから剥離することができます。[46]
標準的なアミノ酸の略語と特性の表
表には1文字記号も含まれていますが、IUPAC-IUBMBは「1文字記号の使用は長い配列の比較に限定すべきである」と 推奨しています[7] 。
1文字表記はIUPAC-IUBによって以下の規則に基づいて選択された。[47]
- 曖昧さがない場合は頭文字が使用される：C システイン、H ヒスチジン、I イソロイシン、M メチオニン、S セリン、V バリン、[47]
- 任意の割り当てが必要な場合は、構造的に単純なアミノ酸が優先されます：Aアラニン、Gグリシン、Lロイシン、Pプロリン、Tトレオニン、[47]
- F PHエニルアラニンとR a Rギニンは音声的に示唆的に割り当てられている。[47]
- Wトリプトファンは、二重環が視覚的に大きな文字Wを連想させるために割り当てられました。[47]
- KリジンとYチロシンは、アルファベット順で頭文字のLとTに最も近いものに割り当てられます（UはVとの類似性のため避けられ、Xは未確定または非定型アミノ酸のために予約されていることに注意してください）。チロシンについては、t Y rosineという記憶法も提案されました。[48]
- Dアスパラギン酸は任意に割り当てられ、提案された記憶法はアスパルD ic acidである。[49] Eグルタミン酸は、メチレン-CH2-基が1つだけ大きいアルファベット順に割り当てられている。 [48]
- Nアスパラギンは任意に割り当てられ、提案された記憶法はasparagi N eである。 [49] Qグルタミンは利用可能なアルファベット順に割り当てられ（OはDとの類似性のため避けられたことに注意）、提案された記憶法はQルタミンである。[49]
いくつかの種では、通常終止コドンとして解釈されるコドンによってコード化される 2 つの追加アミノ酸があります。
特定のアミノ酸コードに加えて、ペプチドやタンパク質の化学的または結晶学的分析で残基の同一性を決定できない場合にはプレースホルダーが使用されます。また、保存されたタンパク質配列モチーフを要約するためにも使用されます。類似した残基のセットを示すために1文字を使用するのは、縮重塩基の略語コードの使用に似ています。[56] [57]
UnkはXaaの代わりに使用されることもありますが、あまり標準的ではありません。
Terまたは*（終止符から）は、タンパク質の変異において終止コドンが発生したときに使用される。これはアミノ酸が全く存在しないことに対応する。[62]
さらに、多くの非標準アミノ酸には特定のコードがあります。たとえば、ボルテゾミブやMG132などのいくつかのペプチド薬は人工的に合成され、特定のコードを持つ保護基を保持しています。ボルテゾミブはPyz -Phe-boroLeuで、MG132はZ -Leu-Leu-Leu-alです。タンパク質構造の分析を支援するために、光反応性アミノ酸類似体が利用可能です。これには、フォトロイシン（pLeu）とフォトメチオニン（pMet）が含まれます。[63]
生化学における発生と機能
タンパク質構成アミノ酸
アミノ酸はタンパク質の前駆体です。[26]これらは縮合反応によって結合して、ペプチドと呼ばれる短いポリマー鎖、またはポリペプチドまたはタンパク質と呼ばれるより長い鎖を形成します。これらの鎖は直鎖状で分岐がなく、鎖内の各アミノ酸残基は2つの隣接するアミノ酸に結合しています。自然界では、RNA遺伝物質によってコードされるタンパク質を作るプロセスは翻訳と呼ばれ、リボソームと呼ばれるリボザイムによって、成長中のタンパク質鎖に段階的にアミノ酸が追加されます。[64]アミノ酸が追加される順序は、生物の遺伝子の1つに由来するRNAであるmRNAテンプレートから遺伝コードを通じて読み取られます。
22 種類のアミノ酸はポリペプチドに自然に組み込まれており、タンパク質構成アミノ酸または天然アミノ酸と呼ばれています。[28]これらのうち 20 種類は普遍遺伝コードによってコードされています。残りの 2 種類、セレノシステインとピロリシンは、独自の合成メカニズムによってタンパク質に組み込まれます。セレノシステインは、翻訳される mRNA にSECIS 要素が含まれている場合に組み込まれ、UGA コドンが終止コドンではなくセレノシステインをコードします。[65] ピロリシンは、一部のメタン生成 古細菌がメタンを生成するために使用する酵素で使用されます。これは、他の生物では通常終止コドンであるコドン UAG でコードされています。[66]
いくつかの独立した進化研究では、グリシン、アラニン、アスパラギン酸、バリン、セリン、プロリン、グルタミン酸、ロイシン、スレオニンは初期の遺伝暗号を構成したアミノ酸のグループに属し、システイン、メチオニン、チロシン、トリプトファン、ヒスチジン、フェニルアラニンは後から遺伝暗号に追加されたアミノ酸のグループに属する可能性があることが示唆されている。[67] [68] [69]
標準アミノ酸と非標準アミノ酸
普遍的遺伝暗号のコドンによって直接コード化される 20 種類のアミノ酸は、標準アミノ酸または標準アミノ酸と呼ばれます。細菌、ミトコンドリア、プラスチド(葉緑体を含む)では、タンパク質の最初のアミノ酸として、メチオニンの代わりにメチオニンの修飾形 ( N -ホルミルメチオニン) が組み込まれることがよくあります。その他のアミノ酸は、非標準アミノ酸または非標準アミノ酸と呼ばれます。非標準アミノ酸のほとんどは非タンパク質構成アミノ酸でもあります (つまり、翻訳中にタンパク質に組み込むことはできません) が、そのうちの 2 つは、普遍的遺伝暗号にコード化されていない情報を利用することで翻訳時にタンパク質に組み込むことができるため、タンパク質構成アミノ酸です。
2 つの非標準タンパク質構成アミノ酸は、セレノシステイン (多くの非真核生物とほとんどの真核生物に存在するが、DNA によって直接コードされていない) とピロリシン(一部の古細菌と少なくとも 1 つの細菌にのみ存在する) である。これらの非標準アミノ酸の組み込みはまれである。たとえば、25 のヒトタンパク質は一次構造にセレノシステインを含み、[70]構造的に特徴付けられた酵素 (セレノ酵素) は、活性部位の触媒部分としてセレノシステインを使用する。 [71]ピロリシンとセレノシステインは、変異コドンを介してコードされる。たとえば、セレノシステインは、終止コドンとSECIS 要素によってコードされる。[72] [73] [74]
N-ホルミルメチオニン（細菌、ミトコンドリア、葉緑体のタンパク質の最初のアミノ酸であることが多い独立したタンパク質構成アミノ酸ではなく、メチオニンの一種であると考えられています。自然界には見られないコドンとtRNAの組み合わせは、遺伝暗号を「拡張」し、非タンパク質構成アミノ酸を組み込んだアロプロテインと呼ばれる新しいタンパク質を形成するためにも使用できます。 [75] [76] [77]
非タンパク質性アミノ酸
22 種類のタンパク質構成アミノ酸の他に、多くの非タンパク質構成アミノ酸が知られています。これらはタンパク質には存在しないか (カルニチン、GABA、レボチロキシンなど)、標準的な細胞機構によって直接単独で生成されるものではありません。たとえば、ヒドロキシプロリンはプロリンから合成されます。別の例としては、セレノメチオニンがあります。
タンパク質中に存在する非タンパク質構成アミノ酸は、翻訳後修飾によって形成される。このような修飾はタンパク質の局在を決定することもできる。例えば、長い疎水基の付加は、タンパク質をリン脂質膜に結合する原因となる。[78]例：
- グルタミン酸のカルボキシル化によりカルシウム陽イオンの結合性が向上する。[79]
- プロリンの水酸化によって生成されるヒドロキシプロリンは、結合組織コラーゲンの主成分である。[80]
- 翻訳開始因子 EIF5Aのヒプシンにはリジンの修飾が含まれています。[81]
非タンパク質構成アミノ酸の中には、タンパク質中に存在しないものもあります。例としては、2-アミノイソ酪酸や神経伝達物質のγ-アミノ酪酸などがあります。非タンパク質構成アミノ酸は、標準アミノ酸の代謝経路の中間体として発生することが多く、例えば、オルニチンやシトルリンは、アミノ酸異化作用の一部である尿素回路で発生します（下記参照）。[82]生物学におけるαアミノ酸の優位性のまれな例外は、βアミノ酸のベータアラニン（3-アミノプロパン酸）で、植物や微生物において、補酵素Aの成分であるパントテン酸（ビタミンB 5 ）の合成に使用されます。[83]
哺乳類の栄養
アミノ酸は食物の典型的な成分ではない。動物はタンパク質を食べる。タンパク質は消化の過程でアミノ酸に分解される。その後、それらは新しいタンパク質や他の生体分子の合成に使用されるか、エネルギー源として尿素と二酸化炭素に酸化される。 [84]酸化経路はアミノ基のトランスアミナーゼによる除去から始まり、アミノ基は尿素回路に供給される。アミノ基転移のもう1つの生成物は、クエン酸回路に入るケト酸である。[85]糖原性アミノ酸は、糖新生によってグルコースに変換されることもできる。[86]
20種類の標準アミノ酸のうち、9種類（ヒスチジン、イソロイシン、ロイシン、リジン、メチオニン、フェニルアラニン、スレオニン、トリプトファン、バリン）は必須アミノ酸と呼ばれています。これは、人体が正常な成長に必要なレベルで他の化合物から合成することができないため、食物から摂取する必要があるためです。 [87] [88] [89]
半必須アミノ酸と条件付き必須アミノ酸、および幼少期の要件
さらに、システイン、チロシン、アルギニンは半必須アミノ酸と考えられており、タウリンは小児では半必須アミノスルホン酸です。一部のアミノ酸は、特定の年齢や病状に条件付きで必須です。必須アミノ酸は種によっても異なる場合があります。[d]これらのモノマーを合成する代謝経路は完全には発達していません。[90] [91]
非タンパク質機能
多くのタンパク質構成アミノ酸と非タンパク質構成アミノ酸は、タンパク質やペプチドの前駆体であること以外にも生物学的機能を持っています。ヒトにおいても、アミノ酸は多様な生合成経路において重要な役割を果たしています。植物における草食動物に対する防御にはアミノ酸が使用されることがあります。[95]例:
標準アミノ酸
- トリプトファンは神経伝達物質セロトニンの前駆体である。[96]
- チロシン（およびその前駆体であるフェニルアラニン）は、カテコールアミン 神経伝達物質である ドーパミン、エピネフリン、ノルエピネフリン、およびさまざまな微量アミンの前駆体です。
- フェニルアラニンは、ヒトではフェネチルアミンとチロシンの前駆体です。植物では、植物の代謝に重要なさまざまなフェニルプロパノイドの前駆体です。
- グリシンはヘムなどのポルフィリンの前駆体である。[97]
- アルギニンは一酸化窒素の前駆体である。[98]
- オルニチンとS-アデノシルメチオニンはポリアミンの前駆体である。[99]
- アスパラギン酸、グリシン、グルタミンはヌクレオチドの前駆体である。[100]しかし、他の豊富な非標準アミノ酸の機能の全てが知られているわけではない。
非標準アミノ酸の役割
- カルニチンは脂質輸送に使われます。
- γ-アミノ酪酸は神経伝達物質である。[101]
- 5-HTP（5-ヒドロキシトリプトファン）はうつ病の実験的治療に使用されています。[102]
- パーキンソン病治療におけるL -DOPA（ L-ジヒドロキシフェニルアラニン） [103]
- エフロルニチンはオルニチン脱炭酸酵素を阻害し、睡眠病の治療に使用されます。[104]
- 多くのマメ科植物に含まれるアルギニン類似体であるカナバニンは、摂食阻害物質として働き、植物を捕食者から守ります。[105]
- 一部のマメ科植物に含まれるミモシンも、摂食阻害物質の可能性がある。[106]この化合物はチロシンの類似体であり、これらの植物を食べる動物を中毒させる可能性がある。
産業での使用
動物飼料
アミノ酸は動物飼料に添加されることがあるが、これは大豆などの飼料成分には必須アミノ酸、特にリジン、メチオニン、トレオニン、トリプトファンの含有量が低いためである。 [107]同様に、アミノ酸は金属陽イオンをキレート化して飼料サプリメントからのミネラルの吸収を改善するために使用されている。[108]
食べ物
食品業界はアミノ酸、特に風味増強剤として使用されるグルタミン酸[109]や人工甘味料として使用されるアスパルテーム（アスパルチルフェニルアラニン1-メチルエステル）の主要な消費者です。[110]製造業者は、ミネラルの吸収を改善し、無機ミネラル補給による副作用を軽減することで、貧血などのミネラル欠乏症の症状を緩和するために、アミノ酸を食品に添加することがあります。[111]
化学構成要素
アミノ酸は、光学異性的に純粋な構成要素としてキラルプール合成に使用される低コストの原料である。[112] [113]
アミノ酸はいくつかの化粧品の合成に使用されています。[107]
意欲的な用途
肥料
アミノ酸のキレート能力は、鉄クロロシスなどのミネラル欠乏症を是正するために、植物へのミネラルの供給を促進するために肥料に使用されることがあります。これらの肥料は、欠乏症の発生を防ぎ、植物の全体的な健康を改善するためにも使用されます。[114]
生分解性プラスチック
アミノ酸は生分解性ポリマーの成分として考えられており、環境に優しい包装や医療分野での薬物送達、人工インプラントの構築などに応用されている。[115]そのような材料の興味深い例としては、使い捨ておむつや農業に応用できる可能性のある水溶性生分解性ポリマーであるポリアスパラギン酸がある。[116]ポリアスパラギン酸は溶解性と金属イオンをキレートする能力があるため、生分解性のスケーリング防止剤や腐食防止剤としても使用されている。[117] [118]
合成
化学合成
アミノ酸の商業生産は、通常、炭素源としてグルコースを使用して個々のアミノ酸を過剰生産する変異細菌に依存しています。一部のアミノ酸は、合成中間体の酵素変換によって生成されます。たとえば、2-アミノチアゾリン-4-カルボン酸は、 L-システインの工業的合成の中間体です。アスパラギン酸は、リアーゼを使用してフマル酸にアンモニアを加えることによって生成されます。 [111]
生合成
植物では、窒素はまずミトコンドリア内でα-ケトグルタル酸とアンモニアからグルタミン酸という形で有機化合物に同化されます。他のアミノ酸については、植物はトランスアミナーゼを使用してアミノ基をグルタミン酸から別のα-ケト酸に移動します。たとえば、アスパラギン酸アミノトランスフェラーゼはグルタミン酸とオキサロ酢酸をα-ケトグルタル酸とアスパラギン酸に変換します。[119]他の生物もアミノ酸合成にトランスアミナーゼを使用しています。
非標準アミノ酸は通常、標準アミノ酸の修飾によって形成されます。例えば、ホモシステインは、トランススルフレーション経路または中間代謝物S-アデノシルメチオニンを介したメチオニンの脱メチル化によって形成されます[120] 。一方、ヒドロキシプロリンは、プロリンの翻訳後修飾によって作られます[121]。
微生物や植物は多くの珍しいアミノ酸を合成します。例えば、一部の微生物は2-アミノイソ酪酸と、アラニンの硫化物架橋誘導体であるランチオニンを作ります。これらのアミノ酸は両方とも、アラメチシンなどのペプチドランチビオティックに含まれています。[122]しかし、植物では、1-アミノシクロプロパン-1-カルボン酸は、植物ホルモンエチレンの生成の中間体である小さな二置換環状アミノ酸です。[123]
原初の統合
アミノ酸とペプチドの形成は、地球上の生命の出現に先行し、おそらくは生命の出現を引き起こしたと考えられています。アミノ酸は、さまざまな条件下で単純な前駆物質から形成されます。[124]アミノ酸と非常に小さな化合物の表面での化学代謝により、アミノ酸、補酵素、リン酸ベースの小さな炭素分子が蓄積された可能性があります。[125] [追加の引用が必要]アミノ酸と類似の構成要素はプロトペプチドに精製され、ペプチドは生命の起源において重要な役割を果たしたと考えられています。[126]
有名なユーリー・ミラー実験では、メタン、水素、アンモニアの混合物に電気アークを通すと、大量のアミノ酸が生成される。それ以来、科学者は、凝縮剤、自己複製ペプチドの設計、アミノ酸が出現してペプチドに加工される可能性のある非酵素的メカニズムなど、ペプチドの潜在的に前生物的な形成と化学的進化が起こった可能性のあるさまざまな方法と要素を発見した。[126]いくつかの仮説は、シアン化水素、単純なアルデヒド、アンモニア、水からアミノ酸が生成されるストレッカー合成を引用している。 [124]
あるレビューによると、アミノ酸、さらにはペプチドは、「単純な化学物質から調理されたさまざまな実験用培養液にかなり定期的に現れます。これは、ヌクレオチドがアミノ酸よりも化学的に合成するのがはるかに難しいためです。」年代順に並べると、それは「タンパク質の世界」または少なくとも「ポリペプチドの世界」があり、その後に「RNAの世界」と「DNAの世界」が続いた可能性があることを示しています。[127] コドン-アミノ酸マッピングは、地球上の生命の原始的起源における生物学的情報システムである可能性があります。 [128]アミノ酸とその結果生じる単純なペプチドは、実験的に調査されたさまざまな地球化学的シナリオの下で形成されたに違いありませんが、非生物の世界から最初の生命体への移行は、まだかなりの部分で未解決です。[129]
反応
アミノ酸は構成する官能基に応じて反応を起こす。[130] [131]
ペプチド結合の形成
アミノ酸のアミン基とカルボン酸基の両方が反応してアミド結合を形成できるため、1つのアミノ酸分子が別のアミノ酸分子と反応し、アミド結合を介して結合することができます。このアミノ酸の重合によってタンパク質が生成されます。この縮合反応により、新しく形成されたペプチド結合と水分子が生成されます。細胞内では、この反応は直接行われません。代わりに、アミノ酸は最初にエステル結合を介して転移RNA分子に付着することによって活性化されます。このアミノアシルtRNAは、アミノアシルtRNA合成酵素によって実行されるATP依存性反応で生成されます。[132]このアミノアシルtRNAは次にリボソームの基質となり、エステル結合上の伸長するタンパク質鎖のアミノ基の攻撃を触媒します。[133]このメカニズムの結果として、リボソームによって生成されるすべてのタンパク質は、 N末端から開始してC末端に向かって合成されます。
しかし、すべてのペプチド結合がこのように形成されるわけではない。いくつかのケースでは、ペプチドは特定の酵素によって合成される。例えば、トリペプチドのグルタチオンは、酸化ストレスに対する細胞の防御に不可欠な部分である。このペプチドは、遊離アミノ酸から2段階で合成される。[134]最初の段階では、γ-グルタミルシステイン合成酵素が、グルタミン酸の側鎖カルボキシル（この側鎖のγ炭素）とシステインのアミノ基の間に形成されるペプチド結合を介して、システインとグルタミン酸を縮合する。次に、このジペプチドはグルタチオン合成酵素によってグリシンと縮合され、グルタチオンが形成される。[135]
化学では、ペプチドはさまざまな反応によって合成されます。固相ペプチド合成で最もよく使用される方法の1つは、アミノ酸の芳香族オキシム誘導体を活性化ユニットとして使用する方法です。これらは、固体樹脂支持体に付着した成長中のペプチド鎖に順番に追加されます。[136]ペプチドのライブラリは、ハイスループットスクリーニングによる創薬に使用されます。[137]
官能基の組み合わせにより、アミノ酸は金属-アミノ酸キレートの効果的な多座配位子となることができる。[138] アミノ酸の複数の側鎖も化学反応を起こすことができる。
異化
*グルコジェニック：糖新生によってグルコースを形成する能力を持つ産物。 *ケトン生成：グルコースを形成する能力を持たない産物。これらの産物は、ケトン生成や脂質合成に使用されることがある。* アミノ酸はグルコジェニック産物とケトン生成産物の両方に異化される。
アミノ酸の分解では、アミノ基をα-ケトグルタル酸に動かしてグルタミン酸を形成する脱アミノ化がしばしば行われます。このプロセスには、合成時のアミノ化で使用されるものと同じトランスアミナーゼが関与します。多くの脊椎動物では、アミノ基は尿素回路によって除去され、尿素の形で排泄されます。しかし、アミノ酸の分解では、代わりに尿酸やアンモニアが生成されることがあります。たとえば、セリン脱水酵素はセリンをピルビン酸とアンモニアに変換します。[100] 1つまたは複数のアミノ基を除去した後、分子の残りの部分は、右の図に詳述されているように、解糖系またはクエン酸回路に入ってエネルギーとして使用される場合があります。
複合化
アミノ酸は二座配位子であり、遷移金属アミノ酸錯体を形成する。[140]
化学分析
有機物中の全窒素含有量は、主にタンパク質中のアミノ基によって形成される。総ケルダール窒素（TKN）は、（廃）水、土壌、食品、飼料、および一般的な有機物の分析に広く使用されている窒素の測定法である。名前が示すように、ケルダール法が適用される。より感度の高い方法も利用可能である。[141] [142]
参照
注記
- ^ この発見が遅れたのは、空気中でシステインが酸化されてシスチンになるという事実によって説明される。
- ^ プロリンやその他の環状アミノ酸はこの一般式の例外です。α-アミノ酸の環化により、対応する第二級アミンが生成されます。これらはイミノ酸と呼ばれることもあります。
- ^アミノ酸の配置における LとDの規則は、アミノ酸自体の光学活性ではなく、理論的にはそのアミノ酸を合成できるグリセルアルデヒドの異性体の光学活性を指す（ D -グリセルアルデヒドは右旋性、L -グリセルアルデヒドは左旋性）。別の規則では、( S )と( R )の指定子を使用して絶対配置を指定する。[30]タンパク質中のほぼすべてのアミノ酸はα炭素で( S )であり、システインは( R )でグリシンは非キラルである。[31]システインは他のアミノ酸と同じ幾何学的位置に側鎖を持つが、硫黄はカルボキシル酸素と比較して原子番号が大きいため、カーン・インゴールド・プレローグ配列規則により側鎖の優先順位が高くなり、R / Sの用語が逆になっている。
- ^ 例えば、牛などの反芻動物は、最初の 2 つの胃室の微生物を介して多くのアミノ酸を取得します。
参考文献
- ^ ネルソン DL、コックス MM (2005)。生化学の原理（第 4 版）。ニューヨーク: W. H. フリーマン。ISBN 0-7167-4339-6。
- ^ アレスキ、フリッシ;リカルト、エマ。カンパール、クレマンティーヌ。シュバリエ、ミカエル。デュフレーン、ヨアン。ミハリク、ジュラジ。ジャック、フィリップ。フラオー、クリストフ。リサチェク、フレデリック。ルクレール、ヴァレリー。ピュパン、モード（2020）。 「Norine: 非リボソームペプチドリソースの更新」。核酸研究。48 (D1): D465 ～ D469。土井：10.1093/nar/gkz1000。PMC 7145658。PMID 31691799。
- ^ Richard Cammack編 (2009). 「ニュースレター2009」。IUPACおよびNC-IUBMBの生化学命名委員会。ピロリシン。2017年9月12日時点のオリジナルよりアーカイブ。2012年4月16日閲覧。
- ^ Rother, Michael; Krzycki, Joseph A. (2010 年 1 月 1 日). 「セレノシステイン、ピロリシン、およびメタン生成古細菌のユニークなエネルギー代謝」. Archaea . 2010 : 1–14. doi : 10.1155/2010/453642 . ISSN 1472-3646. PMC 2933860. PMID 20847933 .
- ^ Latham MC (1997). 「第8章 身体組成、食物の機能、代謝およびエネルギー」。発展途上国の人間の栄養。食品と栄養シリーズ - 第29号。ローマ：国連食糧農業機関。2012年10月8日時点のオリジナルよりアーカイブ。 2012年9月9日閲覧。
- ^ ルイージ、ピエール・ルイージ（2006年7月13日）。生命の出現：化学的起源から合成生物学まで。ケンブリッジ大学出版局。13ページ。ISBN
9781139455640. 2024年8月5日に閲覧。
もちろん、地球上にアミノ酸ではなくジケトピペラジンしか存在していなかったら、または糖が今の大きさでなかったら、または脂質が3倍短かったら、生命は存在しなかったでしょう。
- ^ abc 「アミノ酸とペプチドの命名法と記号法」。IUPAC-IUB生化学命名法合同委員会。1983年。2008年10月9日時点のオリジナルよりアーカイブ。2008年11月17日閲覧。
- ^ Vickery HB, Schmidt CL (1931). 「アミノ酸の発見の歴史」. Chem. Rev. 9 ( 2): 169–318. doi :10.1021/cr60033a001.
- ^ ハンセンS (2015年5月)。 「Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois」（PDF）（ドイツ語）。ベルリン。 2017 年 12 月 1 日のオリジナル(PDF)からアーカイブ。
- ^ ヴォークラン LN、ロビケ PJ (1806)。 「アスパラガス・サティバスにおける新しい植物原理の発見」。アンナレス・ド・シミエ。57：88～93。
- ^ ab Anfinsen CB、Edsall JT、Richards FM (1972)。タンパク質化学の進歩。ニューヨーク：アカデミックプレス。pp. 99、103。ISBN 978-0-12-034226-6。
- ^ Wollaston WH ( 1810)。「尿路結石の新種、嚢胞状酸化物について」。王立協会哲学論文集。100 : 223–230。doi : 10.1098/rstl.1810.0015。S2CID 110151163。
- ^ Baumann E (1884). 「Über cystin und cystein」. Z Physiol Chem . 8 (4): 299–305. 2011年3月14日時点のオリジナルよりアーカイブ。2011年3月28日閲覧。
- ^ ブラコノット HM (1820)。 「硫酸硫酸塩による動物とヌーベル物質の変換」。アナール・ド・シミーとフィジーク。シリーズ第2弾。13 : 113–125。
- ^ Simoni RD、Hill RL、Vaughan M（2002 年9月）。「アミノ酸スレオニンの発見：ウィリアム・C・ローズの仕事[古典記事]」。The Journal of Biological Chemistry。277（37）：E25。doi ：10.1016 /S0021-9258（20）74369-3。PMID 12218068。2019 年6月10日時点のオリジナルよりアーカイブ。2015年7月4日閲覧。
- ^ McCoy RH、Meyer CE、Rose WC (1935)。「高度 に精製されたアミノ酸の混合物を用いた摂食実験。VIII. 新しい必須アミノ酸の単離と同定」。Journal of Biological Chemistry。112 : 283–302。doi : 10.1016 /S0021-9258(18)74986-7。
- ^ Menten、P. Dictionnaire de chimie: 語源と歴史のアプローチ。デ・ベック、ブリュッセル。リンク 2019 年 12 月 28 日にWayback Machineにアーカイブされました。
- ^ Harper D. 「amino-」。オンライン語源辞典。2017年12月2日時点のオリジナルよりアーカイブ。2010年7月19日閲覧。
- ^ ポール C (1894)。 「Ueber die Einwirkung von Phenyl-i-chanat auforganische Aminosäuren」。Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft。27 : 974–979。土井：10.1002/cber.189402701205。 2020年7月25日のオリジナルからアーカイブ。
- ^ Fruton JS (1990)。「第 5 章 エミール・フィッシャーとフランツ・ホフマイスター」。科学スタイルの対比: 化学および生化学の研究グループ。第 191 巻。アメリカ哲学協会。pp. 163–165。ISBN 978-0-87169-191-0。
- ^ 「アルファアミノ酸」。メリアム・ウェブスターメディカル。2015年1月3日時点のオリジナルよりアーカイブ。2015年1月3日閲覧。。
- ^ Clark, Jim (2007年8月). 「アミノ酸入門」. chemguide . 2015年4月30日時点のオリジナルよりアーカイブ。 2015年7月4日閲覧。
- ^ Jakubke HD、Sewald N (2008)。「アミノ酸」。ペプチドAからZまで：簡潔な百科事典。ドイツ：Wiley-VCH。p. 20。ISBN 9783527621170. 2016年5月17日時点のオリジナルよりアーカイブ。2016年1月5日閲覧– Google Books経由。
- ^ Pollegioni L、Servi S、編（2012）。非天然アミノ酸：方法とプロトコル。分子生物学の方法。Vol。794。Humana Press。p.v.doi ： 10.1007 / 978-1-61779-331-8。ISBN 978-1-61779-331-8. OCLC 756512314. S2CID 3705304.
- ^ Hertweck C (2011年10月). 「22番目の遺伝コードアミノ酸、ピロリシンの生合成と充電」. Angewandte Chemie International Edition . 50 (41): 9540–9541. doi :10.1002/anie.201103769. PMID 21796749. S2CID 5359077.
- ^ ab 「第1章 タンパク質は体の働き分子である」。生命の構造。国立総合医学研究所。2011年10月27日。2014年6月7日時点のオリジナルよりアーカイブ。 2008年5月20日閲覧。
- ^ Michal G、Schomburg D、編 (2012)。生化学経路：生化学と分子生物学のアトラス（第2版）。オックスフォード：Wiley-Blackwell。p. 5。ISBN 978-0-470-14684-2。
- ^ abc Creighton TH (1993). 「第1章」 .タンパク質: 構造と分子特性. サンフランシスコ: WH Freeman. ISBN 978-0-7167-7030-5。
- ^ Genchi, Giuseppe (2017年9月1日). 「d-アミノ酸の概要」.アミノ酸. 49 (9): 1521–1533. doi :10.1007/s00726-017-2459-5. ISSN 1438-2199. PMID 28681245. S2CID 254088816.
- ^ Cahn, RS ; Ingold, CK ; Prelog, V. (1966). 「分子キラリティーの仕様」. Angewandte Chemie International Edition . 5 (4): 385–415. doi :10.1002/anie.196603851.
- ^ Hatem SM (2006). 「タバコとボトル入りワインのアミノ酸エナンチオマーのガスクロマトグラフィーによる測定」。ギーセン大学。2009年1月22日時点のオリジナルよりアーカイブ。2008年11月17日閲覧。
- ^ abcdef ギャレット、レジナルド H.; グリシャム、チャールズ M. (2010)。生化学（第 4 版）。ベルモント、カリフォルニア州：ブルックス/コール、Cengage Learning。pp. 74、134–176、430–442。ISBN 978-0-495-10935-8. OCLC 297392560.
- ^ Novikov, Anton P.; Safonov, Alexey V.; German, Konstantin E.; Grigoriev, Mikhail S. (2023年12月1日). 「両性イオンから「ドリッター」イオンへの移行でどのような相互作用が生じる可能性があるか：C–O⋯Re(O4) および Re–O⋯Re(O4) アニオン⋯アニオン相互作用が L-ヒスチジニウム過レネートおよび過テクネチウム酸の構造的違いを生み出す」。CrystEngComm . 26 : 61–69. doi :10.1039/D3CE01164J. ISSN 1466-8033. S2CID 265572280.
- ^ Papp, Laura Vanda; Lu, Jun; Holmgren, Arne; Khanna, Kum Kum (2007 年 7 月 1 日)。「セレンからセレンタンパク質へ: 合成、同一性、およびヒトの健康における役割」。抗酸化物質と酸化還元シグナル伝達。9 (7): 775–806。doi :10.1089 / ars.2007.1528。ISSN 1523-0864。PMID 17508906 。
- ^ ハオ、ビン;ゴン、ウェイミン。ファーガソン、恒夫 K.ジェームス、キャリー M.クシツキ、ジョセフ A.チャン、マイケル K. (2002 年 5 月 24 日)。 「メタン生成メチルトランスフェラーゼの構造における新しい UAG にコードされた残基」。科学。296 (5572): 1462 ～ 1466 年。Bibcode :2002Sci...296.1462H。土井：10.1126/science.1069556。ISSN 0036-8075。PMID 12029132。S2CID 35519996 。
- ^ Steinhardt, J.; Reynolds, JA (1969).タンパク質の多重平衡. ニューヨーク: Academic Press. pp. 176–21. ISBN 978-0126654509。
- ^ ニュージャージー州ブレンステッド (1923)。 「Einige Bemerkungen über den Begriff der Säuren und Basen」[酸と塩基の概念に関する解説]。Recueil des Travaux Chimiques des Pays-Bas。42 (8): 718–728。土井：10.1002/recl.19230420815。
- ^ ab Vollhardt, K. Peter C. (2007). 有機化学：構造と機能。Neil Eric Schore（第5版）。ニューヨーク：WH Freeman。pp. 58–66。ISBN 978-0-7167-9949-8. OCLC 61448218.
- ^ Fennema OR (1996年6月19日).食品化学第3版. CRC Press. pp. 327–328. ISBN 978-0-8247-9691-4。
- ^ ab Ntountoumi C, Vlastaridis P, Mossialos D, Stathopoulos C, Iliopoulos I, Promponas V, et al. (2019年11月). 「原核生物のタンパク質における低複雑性領域は重要な機能的役割を果たし、高度に保存されている」。核酸研究 。47 ( 19 ) : 9998–10009。doi :10.1093/nar/gkz730。PMC 6821194。PMID 31504783。
- ^ Urry DW (2004). 「疎水性会合のギブス自由エネルギーの変化: 逆温度遷移による導出と評価」. Chemical Physics Letters . 399 (1–3): 177–183. Bibcode :2004CPL...399..177U. doi :10.1016/S0009-2614(04)01565-9.
- ^ Marcotte EM、 Pellegrini M、Yeates TO、Eisenberg D (1999 年 10 月)。「タンパク質反復の調査」。Journal of Molecular Biology。293 ( 1): 151–60。doi : 10.1006 /jmbi.1999.3136。PMID 10512723 。
- ^ Haerty W、Golding GB（2010 年10月）。Bonen L（編）。「低複雑性配列と単一アミノ酸反復：単なる「ジャンク」ペプチド配列ではない」。ゲノム。53（10）：753–62。doi ：10.1139 / G10-063。PMID 20962881 。
- ^ Magee T、 Seabra MC (2005 年 4 月)。「タンパク質の脂肪酸化とプレニル化: 脂肪の話題」。Current Opinion in Cell Biology。17 ( 2): 190–196。doi :10.1016/j.ceb.2005.02.003。PMID 15780596 。
- ^ Pilobello KT、Mahal LK（2007年6月）。「糖鎖コードの解読：糖鎖学の複雑さと分析上の課題」。Current Opinion in Chemical Biology。11（3）：300–305。doi ：10.1016/ j.cbpa.2007.05.002。PMID 17500024 。
- ^ Smotrys JE、Linder ME (2004)。「細胞内シグナル 伝達タンパク質のパルミトイル化：調節と機能」。Annual Review of Biochemistry。73 ( 1): 559–587。doi : 10.1146 /annurev.biochem.73.011303.073954。PMID 15189153 。
- ^ abcde 「IUPAC-IUB生化学命名法委員会 アミノ酸配列の1文字表記法」。Journal of Biological Chemistry。243 (13): 3557–3559。1968年7月10日。doi : 10.1016 /S0021-9258(19)34176-6。
- ^ ab Saffran, M. (1998年4月). 「アミノ酸名と社交ゲーム: 平凡な名前から1文字コードまで、アミノ酸名は学生の記憶を圧迫しています。より合理的な命名法は可能でしょうか?」.生化学教育. 26 (2): 116–118. doi :10.1016/S0307-4412(97)00167-2.
- ^ abc Adoga, Godwin I; Nicholson, Bh (1988年1月). 「編集者への手紙」.生化学教育. 16 (1): 49. doi :10.1016/0307-4412(88)90026-X.
- ^ Kyte J、 Doolittle RF (1982 年 5 月)。「タンパク質のハイドロパシー特性を示す簡単な方法」。Journal of Molecular Biology。157 ( 1): 105–132。CiteSeerX 10.1.1.458.454。doi : 10.1016 / 0022-2836 (82)90515-0。PMID 7108955 。
- ^ Freifelder D (1983).物理生化学（第2版）. WH Freeman and Company. ISBN 978-0-7167-1315-9。[ページが必要]
- ^ Kozlowski LP (2017年1月). 「Proteome-pI: プロテオーム等電点データベース」. Nucleic Acids Research . 45 (D1): D1112–D1116. doi : 10.1093/nar/gkw978. PMC 5210655. PMID 27789699.
- ^ ab Hausman RE, Cooper GM (2004).細胞：分子的アプローチ. ワシントン DC: ASM プレス. p. 51. ISBN 978-0-87893-214-6。
- ^ コドンは CGN、AGR でも表すことができます
- ^ コドンは CUN、UUR でも表すことができます
- ^ Aasland R, Abrams C, Ampe C, Ball LJ, Bedford MT, Cesareni G, Gimona M, Hurley JH, Jarchau T, Lehto VP, Lemmon MA, Linding R, Mayer BJ, Nagai M, Sudol M, Walter U, Winder SJ (2002 年 2 月)。「モジュラータンパク質ドメインのリガンドとしてのペプチドモチーフの命名の正規化」。FEBS Letters。513 ( 1 ) : 141–144。doi : 10.1111 /j.1432-1033.1968.tb00350.x。PMID 11911894 。
- ^ IUPAC-IUB生化学命名法委員会（1972年）。「アミノ酸配列の1文字表記法」純粋 および応用化学。31（4）：641–645。doi ：10.1351/pac197231040639。PMID 5080161。
- ^ コドンは、CTN、ATH、TTR によっても表現できます。 MTY、YTR、ATA; MTY、HTA、YTG
- ^ コドンはTWY、CAY、TGGでも表すことができます
- ^ コドンはNTR、VTYでも表現できます
- ^ コドンは VAN、WCN、MGY、CGP でも表すことができます。
- ^ 「HGVS: 配列変異命名法、タンパク質の推奨事項」。2021年9月24日時点のオリジナルよりアーカイブ。2021年9月23日閲覧。
- ^ Suchanek M、Radzikowska A、Thiele C (2005 年 4 月)。「フォトロイシンとフォトメチオニンにより、生細胞内のタンパク質間相互作用の特定が可能に」。Nature Methods . 2 (4): 261–267. doi : 10.1038/nmeth752 . PMID 15782218。
- ^ Rodnina MV、Beringer M、Wintermeyer W (2007 年1 月)。「リボソームはペプチド結合をどのように形成するのか」。生化学の動向。32 (1): 20–26。doi :10.1016/j.tibs.2006.11.007。PMID 17157507 。
- ^ Driscoll DM、Copeland PR (2003)。「セレノプロテイン合成のメカニズムと制御」。Annual Review of Nutrition。23 ( 1): 17–40。doi : 10.1146 /annurev.nutr.23.011702.073318。PMID 12524431 。
- ^ Krzycki JA (2005 年 12 月). 「ピロリシンの直接的な遺伝的エンコーディング」. Current Opinion in Microbiology . 8 (6): 706–712. doi :10.1016/j.mib.2005.10.009. PMID 16256420.
- ^ Wong, JT-F. (1975). 「遺伝暗号の共進化理論」.米国科学アカデミー紀要. 72 (5): 1909–1912. Bibcode :1975PNAS...72.1909T. doi : 10.1073/pnas.72.5.1909 . PMC 432657. PMID 1057181 .
- ^ Trifonov EN (2000年12月). 「アミノ酸のコンセンサス時間順序とトリプレットコードの進化」. Gene . 261 (1): 139–151. doi :10.1016/S0378-1119(00)00476-5. PMID 11164045.
- ^ Higgs PG、Pudritz RE (2009年6 月)。「プレバイオティックアミノ酸合成の熱力学的基礎と最初の遺伝コードの性質」。アストロバイオロジー。9 (5 ) : 483–90。arXiv : 0904.0402。Bibcode : 2009AsBio...9..483H。doi : 10.1089 /ast.2008.0280。PMID 19566427。S2CID 9039622。
- ^ Kryukov GV, Castellano S, Novoselov SV, Lobanov AV, Zehtab O, Guigó R, Gladyshev VN (2003年5月). 「哺乳類のセレノプロテオームの特性評価」. Science . 300 (5624): 1439–1443. Bibcode :2003Sci...300.1439K. doi :10.1126/science.1083516. PMID 12775843. S2CID 10363908. 2018年7月23日時点のオリジナルよりアーカイブ。 2019年6月12日閲覧。
- ^ Gromer S、Urig S、 Becker K (2004 年 1 月)。「チオレドキシン システム - 科学から臨床へ」。Medicinal Research Reviews。24 ( 1): 40–89。doi :10.1002/med.10051。PMID 14595672。S2CID 1944741。
- ^ Tjong H (2008). タンパク質の折り畳みと結合への静電的寄与のモデリング（博士論文）. フロリダ州立大学. p. 1 脚注. 2020年1月28日時点のオリジナルよりアーカイブ。 2020年1月28日閲覧。
- ^ Stewart L、 Burgin AB (2005)。「全遺伝子合成：Gene-O-Maticの未来」。医薬品設計と発見のフロンティア。1。Bentham Science Publishers：299。doi ： 10.2174 / 1574088054583318。ISBN 978-1-60805-199-1. ISSN 1574-0889. 2021年4月14日時点のオリジナルよりアーカイブ。 2016年1月5日閲覧。
- ^ Elzanowski A, Ostell J (2008年4月7日). 「遺伝コード」. 国立生物工学情報センター (NCBI). 2016年8月20日時点のオリジナルよりアーカイブ。2010年3月10日閲覧。
- ^ Xie J 、Schultz PG（2005年12月）。「遺伝子レパートリーへのアミノ酸の追加」Current Opinion in Chemical Biology。9（6）：548–554。doi ：10.1016/j.cbpa.2005.10.011。PMID 16260173 。
- ^ Wang Q, Parrish AR, Wang L (2009年3月). 「生物学研究のための遺伝コードの拡張」.化学と生物学. 16 (3): 323–336. doi :10.1016/j.chembiol.2009.03.001. PMC 2696486. PMID 19318213 .
- ^ Simon M (2005).創発的計算：バイオインフォマティクスの重視. ニューヨーク：AIP Press/Springer Science+Business Media. pp. 105–106. ISBN 978-0-387-22046-8。
- ^ Blenis J 、Resh MD（1993年12月）。「タンパク質のアシル化とリン酸化によって特定される細胞内局在」。Current Opinion in Cell Biology。5（6）：984–989。doi ：10.1016/0955-0674（93）90081-Z。PMID 8129952 。
- ^ Vermeer C (1990 年 3 月). 「ガンマカルボキシグルタミン酸含有タンパク質とビタミン K 依存性カルボキシラーゼ」. The Biochemical Journal . 266 (3): 625–636. doi :10.1042/bj2660625. PMC 1131186. PMID 2183788 .
- ^ Bhattacharjee A、 Bansal M (2005 年 3 月)。 「コラーゲン構造: マドラス三重らせんと現在の状況」。IUBMB Life。57 ( 3 ): 161–172。doi :10.1080/15216540500090710。PMID 16036578。S2CID 7211864 。
- ^ Park MH (2006 年 2 月). 「真核生物翻訳開始因子 5A (eIF5A) におけるポリアミン由来アミノ酸ヒプシンの翻訳後合成」. Journal of Biochemistry . 139 (2): 161–169. doi :10.1093/jb/mvj034. PMC 2494880. PMID 16452303 .
- ^ キュリス E、ニコリス I、モワナール C、オソウスカ S、ゼルルーク N、ベナゼス S、サイノバー L (2005 年 11 月)。 「哺乳類のシトルリンについてほぼすべて」。アミノ酸。29 (3): 177–205。土井：10.1007/s00726-005-0235-4。PMID 16082501。S2CID 23877884 。
- ^ Coxon KM、Chakauya E、Ottenhof HH、Whitney HM、Blundell TL、Abell C、Smith AG (2005 年 8 月)。「高等植物におけるパントテネートの生合成」。生化学協会誌。33 ( Pt 4): 743–746。doi :10.1042/BST0330743。PMID 16042590 。
- ^ Sakami W, Harrington H (1963). 「アミノ酸代謝」. Annual Review of Biochemistry . 32 (1): 355–398. doi :10.1146/annurev.bi.32.070163.002035. PMID 14144484.
- ^ Brosnan JT (2000 年 4 月). 「グルタミン酸、アミノ酸と炭水化物代謝の境界面」. The Journal of Nutrition . 130 (4S Suppl): 988S–990S. doi : 10.1093/jn/130.4.988S . PMID 10736367.
- ^ Young VR、Ajami AM (2001 年 9 月)。「グルタミン: 皇帝か、それともその衣服か?」The Journal of Nutrition。131 (9 Suppl ): 2449S–2459S, 2486S –2487S。doi : 10.1093/jn/131.9.2449S。PMID 11533293。
- ^ Young VR (1994 年 8 月). 「成人のアミノ酸所要量: 現在の推奨事項を大幅に改訂するケース」. The Journal of Nutrition . 124 (8 Suppl): 1517S–1523S. doi : 10.1093/jn/124.suppl_8.1517S . PMID 8064412.
- ^ Fürst P, Stehle P (2004 年 6 月). 「ヒトのアミノ酸必要量の決定に必要な必須要素は何か?」The Journal of Nutrition . 134 (6 Suppl): 1558S–1565S. doi : 10.1093/jn/134.6.1558S . PMID 15173430.
- ^ Reeds PJ (2000年7月). 「人間にとって不要なアミノ酸と不可欠なアミノ酸」. The Journal of Nutrition . 130 (7): 1835S–1840S. doi : 10.1093/jn/130.7.1835S . PMID 10867060.
- ^井村 憲、岡田 明（1998年1月）。「小児患者のアミノ酸代謝」。栄養学。14 （1）：143-148。doi ：10.1016/S0899-9007（97）00230-X。PMID 9437700 。
- ^ Lourenço R, Camilo ME (2002). 「タウリン：ヒトにおける条件付き必須アミノ酸？健康と疾患の概要」Nutricion Hospitalaria . 17 (6): 262–270. PMID 12514918.
- ^ Broadley KJ (2010年3月). 「微量アミンとアンフェタミンの血管への影響」.薬理学と治療. 125 (3): 363–375. doi :10.1016/j.pharmthera.2009.11.005. PMID 19948186.
- ^ Lindemann L、 Hoener MC (2005 年 5 月)。「新しい GPCR ファミリーに触発された微量アミンのルネッサンス」。Trends in Pharmacological Sciences。26 ( 5): 274–281。doi :10.1016/j.tips.2005.03.007。PMID 15860375 。
- ^ Wang X、Li J、Dong G、Yue J (2014 年2 月)。「脳 CYP2D の内因性基質」。European Journal of Pharmacology。724 : 211–218。doi : 10.1016/j.ejphar.2013.12.025。PMID 24374199 。
- ^ Hylin JW (1969). 「食品および飼料中の毒性ペプチドおよびアミノ酸」. Journal of Agricultural and Food Chemistry . 17 (3): 492–496. doi :10.1021/jf60163a003.
- ^ Savelieva KV, Zhao S, Pogorelov VM, Rajan I, Yang Q, Cullinan E, Lanthorn TH (2008). Bartolomucci A (ed.). 「両トリプトファン水酸化酵素遺伝子の遺伝子破壊によりセロトニンが劇的に減少し、抗うつ薬に敏感なモデルの行動に影響」PLOS ONE . 3 (10): e3301. Bibcode :2008PLoSO...3.3301S. doi : 10.1371/journal.pone.0003301 . PMC 2565062 . PMID 18923670.
- ^ Shemin D, Rittenberg D (1946年12月). 「ヘモグロビンのプロトポルフィリン合成におけるグリシンの生物学的利用」. The Journal of Biological Chemistry . 166 (2): 621–625. doi : 10.1016/S0021-9258(17)35200-6 . PMID 20276176. 2022年5月7日時点のオリジナルよりアーカイブ。2008年11月3日閲覧。
- ^ Tejero J、Biswas A、Wang ZQ、Page RC、Haque MM、Hemann C、Zweier JL、Misra S、Stuehr DJ (2008 年 11 月)。「誘導性一酸化窒素合成酵素におけるヘムオキシ反応中間体の安定化と特性評価」。The Journal of Biological Chemistry。283 ( 48 ): 33498–33507。doi : 10.1074/ jbc.M806122200。PMC 2586280。PMID 18815130。
- ^ Rodríguez-Caso C, Montañez R, Cascante M, Sánchez-Jiménez F, Medina MA (2006 年 8 月). 「哺乳類におけるポリアミン代謝の数学的モデリング」. The Journal of Biological Chemistry . 281 (31): 21799–21812. doi : 10.1074/jbc.M602756200 . hdl : 10630/32289 . PMID 16709566.
- ^ ab Stryer L、Berg JM、Tymoczko JL (2002)。生化学(第 5 版)。ニューヨーク：WHフリーマン。 693–698ページ。ISBN 978-0-7167-4684-3。
- ^ Petroff OA (2002年12月). 「ヒトの脳におけるGABAとグルタミン酸」. The Neuroscientist . 8 (6): 562–573. doi :10.1177/1073858402238515. PMID 12467378. S2CID 84891972.
- ^ Turner EH、Loftis JM、Blackwell AD（2006年3月）。「セロトニン・アラカルト：セロトニン前駆体5-ヒドロキシトリプトファンの補充」。薬理学と治療学。109 （3）：325–338。doi ： 10.1016 /j.pharmthera.2005.06.004。PMID 16023217。S2CID 2563606。2020年4 月13日時点の オリジナルよりアーカイブ。2019年6月12日閲覧。
- ^ Kostrzewa RM、Nowak P、Kostrzewa JP、Kostrzewa RA、Brus R (2005 年 3 月)。 「パーキンソン病のL-ドーパ治療の特殊性」。アミノ酸。28 (2): 157–164。土井：10.1007/s00726-005-0162-4。PMID 15750845。S2CID 33603501 。
- ^ Heby O、Persson L、Rentala M (2007 年 8 月)。「ポリアミン生合成酵素を標的とする: アフリカ睡眠病、シャガス病、リーシュマニア症の治療への有望なアプローチ」。アミノ酸。33 ( 2 ) : 359–366。doi : 10.1007 /s00726-007-0537-9。PMID 17610127。S2CID 26273053 。
- ^ Rosenthal GA (2001). 「L-カナバニン：高等植物の殺虫性アレロケミカル」.アミノ酸. 21 (3): 319–330. doi :10.1007/s007260170017. PMID 11764412. S2CID 3144019.
- ^ Hammond, Andrew C. (1995年5月1日). 「反芻動物におけるLeucaena毒性症とその制御」. Journal of Animal Science . 73 (5): 1487–1492. doi :10.2527/1995.7351487x. PMID 7665380. 2022年5月7日時点のオリジナルよりアーカイブ。 2022年5月7日閲覧。
- ^ ab Leuchtenberger W、 Huthmacher K、Drauz K (2005 年 11 月)。「アミノ酸および誘導体のバイオテクノロジー生産: 現状と展望」。応用微生物学およびバイオテクノロジー。69 (1 ) : 1–8。doi : 10.1007 /s00253-005-0155-y。PMID 16195792。S2CID 24161808。
- ^ Ashmead HD (1993).動物の栄養におけるアミノ酸キレートの役割。Westwood: Noyes Publications。
- ^ Garattini S (2000年4月). 「グルタミン酸、20年後」. The Journal of Nutrition . 130 (4S Suppl): 901S–909S. doi : 10.1093/jn/130.4.901S . PMID 10736350.
- ^ Stegink LD (1987 年 7 月)。「アスパルテーム物語: 食品添加物の臨床試験のモデル」。アメリカ臨床栄養学ジャーナル。46 (1 補足): 204–215。doi :10.1093/ajcn/46.1.204。PMID 3300262 。
- ^ ab Drauz K、Grayson I、Kleemann A、Krimmer HP、Leuchtenberger W、Weckbecker C (2007)。 「アミノ酸」。ウルマンの工業化学百科事典。ワインハイム: ワイリー-VCH。土井：10.1002/14356007.a02_057.pub2。ISBN 978-3527306732。
- ^ Hanessian S (1993). 「天然物の全合成に関する考察: 芸術、工芸、論理、そしてカイロンアプローチ」.純粋および応用化学. 65 (6): 1189–1204. doi : 10.1351/pac199365061189 . S2CID 43992655.
- ^ Blaser HU (1992). 「エナンチオ選択的触媒および補助剤の供給源としてのキラルプール」. Chemical Reviews . 92 (5): 935–952. doi :10.1021/cr00013a009.
- ^ Ashmead HD (1986).アミノ酸キレート剤による植物の葉面施肥。パークリッジ：Noyes Publications。
- ^ Sanda F, Endo T (1999). 「アミノ酸をベースとしたポリマーの合成と機能」.高分子化学と物理学. 200 (12): 2651–2661. doi : 10.1002/(SICI)1521-3935(19991201)200:12<2651::AID-MACP2651>3.0.CO;2-P .
- ^ Gross RA, Kalra B (2002年8月). 「環境のための生分解性ポリマー」. Science . 297 (5582): 803–807. Bibcode :2002Sci...297..803G. doi :10.1126/science.297.5582.803. PMID 12161646. 2020年7月25日時点のオリジナルよりアーカイブ。2019年6月12日閲覧。
- ^ Low KC、Wheeler AP、Koskan LP (1996)。市販のポリアスパラギン酸とその用途。化学の進歩シリーズ。第248巻。ワシントンDC：アメリカ化学会。
- ^ Thombre SM、Sarwade BD (2005)。「ポリアスパラギン酸の合成と生分解性：批評的レビュー」。Journal of Macromolecular Science、パートA。42 ( 9 ) : 1299–1315。doi : 10.1080 /10601320500189604。S2CID 94818855。
- ^ Jones RC、Buchanan BB、Gruissem W (2000)。植物の生化学と分子生物学。メリーランド州ロックビル：アメリカ植物生理学会。pp. 371–372。ISBN 978-0-943088-39-6。
- ^ Brosnan JT、Brosnan ME ( 2006年 6 月)。「硫黄含有アミノ酸: 概要」。The Journal of Nutrition。136 ( 6 Suppl): 1636S –1640S。doi : 10.1093/ jn /136.6.1636S。PMID 16702333。
- ^ Kivirikko KI、Pihlajaniemi T (1998)。「コラーゲン水酸化酵素とプロリル 4-水酸化酵素のタンパク質ジスルフィドイソメラーゼサブユニット」。酵素学と分子生物学の関連分野の進歩。酵素学と分子生物学の関連分野の進歩。第 72 巻。pp. 325–398。doi :10.1002/9780470123188.ch9。ISBN 9780470123188. PMID 9559057。
- ^ Whitmore L、Wallace BA (2004 年 5 月)。「ペプタイボル配列組成の分析: 生体内合成およびチャネル形成への影響」。European Biophysics Journal。33 ( 3): 233–237。doi : 10.1007 /s00249-003-0348-1。PMID 14534753。S2CID 24638475。
- ^ Alexander L、Grierson D (2002 年 10 月)。「トマトにおけるエチレンの生合成と作用: クライマクテ リック果実熟成のモデル」。Journal of Experimental Botany。53 ( 377): 2039–2055。doi : 10.1093/ jxb /erf072。PMID 12324528。
- ^ ab 北代紀夫;丸山 茂徳 (2018) 「生命の構成要素の起源: レビュー」。地球科学のフロンティア。9 (4): 1117–1153。Bibcode :2018GeoFr...9.1117K。土井：10.1016/j.gsf.2017.07.007。S2CID 102659869。
- ^ Danchin, Antoine (2017年6月12日). 「化学代謝から生命へ：遺伝コーディングプロセスの起源」. Beilstein Journal of Organic Chemistry . 13 (1): 1119–1135. doi :10.3762/bjoc.13.111. ISSN 1860-5397. PMC 5480338. PMID 28684991 .
- ^ ab Frenkel-Pinter, Moran; Samanta, Mousumi; Ashkenasy, Gonen; Leman, Luke J. (2020年6月10日). 「プレバイオティクスペプチド：生命の起源における分子ハブ」 .化学レビュー. 120 (11): 4707–4765. doi :10.1021/acs.chemrev.9b00664. ISSN 0009-2665. PMID 32101414. S2CID 211536416.
- ^ Milner-White, E. James (2019年12月6日). 「生命の起源におけるタンパク質の3次元構造」. Interface Focus . 9 (6): 20190057. doi :10.1098/rsfs.2019.0057. PMC 6802138. PMID 31641431 .
- ^ Chatterjee, Sankar; Yadav, Surya (2022年6月). 「生命の起源における生体分子と前生物情報システムの共進化：最初の遺伝子を組み立てるための視覚化モデル」. Life . 12 (6): 834. Bibcode :2022Life...12..834C. doi : 10.3390/life12060834 . ISSN 2075-1729. PMC 9225589. PMID 35743865 .
- ^キルシュニング、アンドレアス（2021年5月26 日）。 「補酵素/タンパク質ペアと生命の分子進化」。ナチュラルプロダクトレポート。38 （5）：993–1010。doi ：10.1039 / D0NP00037J。ISSN 1460-4752。PMID 33206101。S2CID 227037164 。
- ^ Elmore DT、Barrett GC (1998)。アミノ酸とペプチド。ケンブリッジ、イギリス：ケンブリッジ大学出版局。pp. 48–60。ISBN 978-0-521-46827-5。
- ^ Gutteridge A 、Thornton JM (2005 年 11 月)。「自然の触媒ツールキットを理解する」。生化学科学の動向。30 (11): 622–629。doi :10.1016/j.tibs.2005.09.006。PMID 16214343 。
- ^ Ibba M, Söll D (2001年5月). 「アミノアシルtRNA合成のルネッサンス」. EMBO Reports . 2 (5): 382–387. doi : 10.1093/embo-reports/kve095. PMC 1083889. PMID 11375928.
- ^ Lengyel P, Söll D (1969年6月). 「タンパク質生合成のメカニズム」. Bacteriological Reviews . 33 (2): 264–301. doi :10.1128/MMBR.33.2.264-301.1969. PMC 378322. PMID 4896351.
- ^ Wu G、Fang YZ、Yang S、 Lupton JR 、 Turner ND（2004年3月）。「グルタチオン代謝と健康への影響」。The Journal of Nutrition。134（3）：489–492。doi ：10.1093/jn/ 134.3.489。PMID 14988435。
- ^ Meister A (1988年11月). 「グルタチオン代謝とその選択的修飾」. The Journal of Biological Chemistry . 263 (33): 17205–17208. doi : 10.1016/S0021-9258(19)77815-6 . PMID 3053703.
- ^ Carpino LA (1992). 「1-ヒドロキシ-7-アザベンゾトリアゾール。効率的なペプチドカップリング添加剤」。アメリカ化学会誌。115 (10): 4397–439 8。doi :10.1021/ja00063a082。
- ^ Marasco D、 Perretta G、Sabatella M、Ruvo M (2008 年 10 月)。「合成ペプチドライブラリの過去と将来の展望」。Current Protein & Peptide Science。9 ( 5): 447–467。doi : 10.2174 /138920308785915209。PMID 18855697 。
- ^ Konara S, Gagnona K, Clearfield A, Thompson C, Hartle J, Ericson C, Nelson C (2010). 「X線結晶構造解析と質量分析による銅および亜鉛ビスグリシネートの構造決定と特性評価」Journal of Coordination Chemistry . 63 (19): 3335–3347. doi :10.1080/00958972.2010.514336. S2CID 94822047.
- ^ Stipanuk MH (2006).人間の栄養の生化学的、生理学的、および分子的側面（第2版）。Saunders Elsevier。
- ^ Dghaym RD、Dhawan R 、 Arndtsen BA (2001 年 9 月)。「一酸化炭素とイミンのペプチド誘導体シントンとしての利用: パラジウム触媒による α-アミノ酸誘導体イミダゾリンの簡易合成」。Angewandte Chemie。40 ( 17): 3228–3230。doi : 10.1002/(SICI)1521-3773(19980703)37:12<1634::AID-ANIE1634>3.0.CO;2-C。PMID 29712039 。
- ^ Muñoz-Huerta RF、Guevara-Gonzalez RG、Contreras-Medina LM、Torres-Pacheco I、Prado-Olivarez J、Ocampo-Velazquez RV (2013 年 8 月)。「植物の窒素状態を検知する方法のレビュー: 利点、欠点、最近の進歩」。センサー。13 ( 8 )。バーゼル、スイス: 10823–43。Bibcode : 2013Senso..1310823M。doi : 10.3390 / s130810823。PMC 3812630。PMID 23959242。
- ^ Martin PD、Malley DF、 Manning G 、 Fuller L (2002)。「近赤外分光法を用いた圃場レベルでの土壌有機炭素および窒素の測定」。Canadian Journal of Soil Science。82 ( 4): 413–422。doi :10.4141/S01-054。
さらに読む
- Tymoczko JL (2012)。「タンパク質の組成と構造」。生化学。ニューヨーク：WH Freeman and company。pp. 28–31。ISBN 9781429229364。
- Doolittle RF (1989)。「タンパク質配列の冗長性」。Fasman GD (編) 著。タンパク質構造の予測とタンパク質コンフォメーションの原理。ニューヨーク: Plenum Press。pp . 599–623。ISBN 978-0-306-43131-9LCCN 89008555 。
- ネルソン DL、コックス MM ( 2000)。レーニンガー生化学原理(第 3 版)。ワース出版社。ISBN 978-1-57259-153-0LCCN 99049137 。
- マイヤーヘンリッヒ U (2008)。アミノ酸と生命の非対称性(PDF)。ベルリン: Springer Verlag。ISBN 978-3-540-76885-2LCCN 2008930865. 2012年1月12日時点の オリジナル（PDF）よりアーカイブ。
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