エレプシン

エレプシンは、腸液に含まれるタンパク質画分に含まれる酵素の混合物で、ペプトンをアミノ酸に分解します。回腸と膵臓の腸腺で生成、分泌されますが、他の細胞にも広く存在します。ただし、より正確な用語が好まれるため、現在では科学文献でこの用語が使用されることはほとんどありません。

エレプシンは、20世紀初頭にドイツの生理学者オットー・コーンハイム（1873-1953）によって発見されました。コーンハイムは、腸内でペプトンをアミノ酸に分解する物質を発見しました。^{[1] [2]} 彼は、タンパク質抽出物中のこの仮説上のプロテアーゼを、1901年に「私は分解する」（έρείπω）を意味するギリシャ語に由来する「エレプシン」と名付けました。^[3] 彼の発見は、タンパク質がペプトンに分解され、そこからタンパク質が再合成されるという従来の「再合成の仮説」を覆し、ペプトンではなく遊離アミノ酸がタンパク質の構成要素であるという考えを確立するのに役立った点で重要です。^[3]

エレプシンはもともと、腸内でペプチドを遊離アミノ酸に分解する最終段階に関与する単一の酵素またはいくつかの酵素の混合物であると考えられていました。^[4] しかし、後にエレプシンは実際にはさまざまなペプチダーゼの複雑な混合物であることが明らかになりました。^{[5]また、エレプシンは腸}粘膜に特有のものではなく、他の多くの細胞や生物にも広く存在していることがわかりました。^{[6] [7] [8]}エレプシンという用語は、科学者が単一の酵素またはいくつかの酵素を表す用語として使用するのは誤解を招くと考えたため、20世紀後半には科学文献で使用されなくなりました。^[9]アミノペプチダーゼ、カルボキシペプチダーゼ、ジペプチダーゼなどのより正確な用語が好まれています。この用語は現在では廃止されていると考えられています。^[10]

エレプシンにはジペプチダーゼ、アミノペプチダーゼ、時にはカルボキシペプチダーゼが含まれることがあり、これらにはロイシルアミノペプチダーゼ、プロリナーゼ、プロリダーゼなどが含まれます。^[5]エレプシンは、ポリペプチド鎖の最外層のペプチド結合にのみ作用するプロテアーゼであるエキソペプチダーゼに分類されることが多い。酵素群の最適pHはpH 8前後ですが、このグループ内の個々の酵素は、安定性と最適pHの違いによって区別される場合があります。^[5]