タンパク質構成アミノ酸

タンパク質構成アミノ酸は、翻訳中にタンパク質に生合成的に組み込まれるアミノ酸です。「タンパク質構成」という言葉は「タンパク質を作る」という意味です。既知の生命体全体で、遺伝的にコード化された（タンパク質構成）アミノ酸は22種類あり、そのうち20種類は標準遺伝コードに含まれ、さらに2種類（セレノシステインとピロリシン）は特別な翻訳メカニズムによって組み込まれる可能性があります。^[1]

対照的に、非タンパク質構成アミノ酸は、タンパク質に組み込まれないアミノ酸（GABA、L -DOPA、またはトリヨードチロニンなど）、遺伝的にコード化されたアミノ酸の代わりに誤って組み込まれるアミノ酸、または標準的な細胞機構によって直接かつ単独で生成されないアミノ酸（ヒドロキシプロリンなど）です。後者は、多くの場合、タンパク質の翻訳後修飾によって生じます。一部の非タンパク質構成アミノ酸は、非リボソームペプチド合成酵素によって合成される非リボソームペプチドに組み込まれます。

真核生物と原核生物はどちらも、SECIS要素と呼ばれるヌクレオチド配列を介してセレノシステインをタンパク質に組み込むことができ、細胞に近くのUGAコドンをセレノシステインとして翻訳するように指示します（UGAは通常は終止コドンです）。一部のメタン生成原核生物では、UAGコドン（通常は終止コドン）もピロリシンに翻訳されます。^[2]

真核生物には、標準遺伝暗号の20種とセレノシステインを加えた21種のタンパク質構成アミノ酸しかありません。人間は、このうち12種を互いに、または中間代謝の他の分子から合成することができます。残りの9種は摂取する必要があるため（通常はタンパク質誘導体として）、必須アミノ酸と呼ばれています。必須アミノ酸は、ヒスチジン、イソロイシン、ロイシン、リジン、メチオニン、フェニルアラニン、スレオニン、トリプトファン、バリン（すなわち、H、I、L、K、M、F、T、W、V）です。^[3]

タンパク質構成アミノ酸は、リボザイムの自動アミノアシル化システムによって認識できるアミノ酸のセットに関連していることがわかっています。 ^[4]したがって、非タンパク質構成アミノ酸は、ヌクレオチドベースの生命体の偶発的な進化の成功によって排除されたと考えられます。特定の特定の非タンパク質構成アミノ酸が通常タンパク質に組み込まれない理由を説明するために、他の理由が提示されています。たとえば、オルニチンとホモセリンはペプチド骨格に対して環化し、比較的短い半減期でタンパク質を断片化します。一方、アルギニン類似体のカナバニンなど、他のアミノ酸は誤ってタンパク質に組み込まれる可能性があるため有毒です。

原始スープから特定のタンパク質構成アミノ酸が進化的に選択されたのは、非タンパク質構成アミノ酸に比べてポリペプチド鎖への組み込みが容易であったためであると考えられている。^[5]

以下は、真核生物の遺伝コードによってタンパク質合成のために直接コード化されている 21 種類のアミノ酸の構造と略語を示しています。以下に示す構造は標準的な化学構造であり、水溶液中に存在する 典型的な両性イオン形態ではありません。

• 
  L-アラニン
  （Ala / A）
• 
  L-アルギニン
  （Arg / R）
• 
  L-アスパラギン
  (Asn / N)
• 
  L-アスパラギン酸
  （Asp / D）
• 
  L-システイン
  （Cys / C）
• 
  L-グルタミン酸
  （Glu / E）
• 
  L-グルタミン
  （Gln / Q）
• 
  グリシン
  （Gly / G）
• 
  L-ヒスチジン
  （His / H）
• 
  L-イソロイシン
  （Ile / I）
• 
  L-ロイシン
  （Leu / L）
• 
  L-リジン
  （Lys / K）
• 
  L-メチオニン
  （Met / M）
• 
  L-フェニルアラニン
  (Phe / F)
• 
  L-プロリン
  （Pro / P）
• 
  L-セリン
  （Ser / S）
• 
  L-トレオニン
  （Thr / T）
• 
  L-トリプトファン
  （Trp / W）
• 
  L-チロシン
  （Tyr / Y）
• 
  L-バリン
  （Val / V）

IUPAC / IUBMB は現在、次の 2 つのアミノ酸の標準略語も推奨しています。

• 
  L-セレノシステイン
  （Sec / U）
• 
  L-ピロリシン
  （Pyl / O）

以下は、標準的なアミノ酸の側鎖の 1 文字記号、3 文字記号、および化学的性質をリストした表です。リストされた質量は、天然存在比での元素同位体の加重平均に基づいています。ペプチド結合を形成すると、水分子が除去されます。したがって、タンパク質の質量は、タンパク質を構成するアミノ酸の質量からペプチド結合あたり 18.01524 Da を引いた値に等しくなります。

§: Asp、Cys、Glu、His、Lys、Tyrの値は、アラニンペンタペプチドの中央に位置するアミノ酸残基を使用して決定されました。^[6] Argの値はPace et al. (2009)からのものです。^[7] Secの値はByun & Kang (2011)からのものです。^[8]

ND: ピロリシンの pKa 値は報告されていません。

注: 小さなペプチド内のアミノ酸残基の pKa 値は、通常、タンパク質内にある場合はわずかに異なります。このような状況でのアミノ酸残基の pKa 値の変化を計算するために、 タンパク質の pKa 計算が使用されることがあります。

* UAGは通常アンバー色の終止コドンですが、pylTSBCD遺伝子群によってコードされる生物学的機構を含む生物では、アミノ酸ピロリシンが組み込まれます。^[9]
** UGAは通常オパール色（またはアンバー色）の終止コドンですが、SECIS要素が存在する場合はセレノシステインをコードします。
†終止コドンはアミノ酸ではありませんが、完全性のために含まれています。
†† UAGとUGAは常に終止コドンとして機能するわけではありません（上記を参照）。
‡必須アミノ酸はヒトでは合成できないため、食事から摂取する必要があります。条件付き必須アミノ酸は通常食事で必要とされませんが、十分な量を合成しない特定の集団には外因的に供給する必要があります。
&アミノ酸の出現は、それぞれ135の古細菌、3775の細菌、614の真核生物プロテオーム、およびヒトプロテオーム（21,006のタンパク質）に基づいています。^[10]

ペプチドやタンパク質の質量分析では、残基の質量を知っておくと便利です。ペプチドやタンパク質の質量は、残基の質量と水の質量の合計です（モノアイソトピック質量= 18.01056 Da、平均質量 = 18.0153 Da）。残基の質量は、表に示された化学式と原子量から計算されます。^[11]質量分析では、イオンに1つ以上の陽子が含まれることもあります（モノアイソトピック質量= 1.00728 Da、平均質量* = 1.0074 Da）。 *陽子は平均質量を持つことができないため、重陽子が有効な同位体であると誤解されがちですが、これらは異なる種であるはずです（水素（化学）を参照）。

§ モノアイソトピック質量

下の表は、大腸菌細胞中のアミノ酸の存在量と、アミノ酸の合成にかかる代謝コスト（ATP）を示しています。負の数は、代謝プロセスがエネルギーに有利であり、細胞の純ATPを消費しないことを示します。^[12]アミノ酸の存在量には、遊離型のアミノ酸と重合型（タンパク質）のアミノ酸が含まれます。

アミノ酸は、その主成分の特性に応じて分類することができます。^[13]

• グルコゲン性、糖新生によってグルコースを形成する能力を持つ製品
• ケトジェニック（製品にはグルコースを形成する能力がありません）: これらの製品は、ケトン生成または脂質合成に使用できます。
• アミノ酸は糖生成とケトン生成の両方の産物に分解される

• 糖生成アミノ酸
• ケトジェニックアミノ酸

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• アミノ酸の1文字コードの起源