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| 名前 | |||
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| IUPAC名
バリン
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| その他の名前
2-アミノ-3-メチルブタン酸
2-アミノイソ吉草酸 バルビツール酸 | |||
| 識別子 | |||
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3Dモデル（JSmol）
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| チェビ |
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| チェムBL |
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| ケムスパイダー |
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| ドラッグバンク |
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| ECHA 情報カード | 100.000.703 | ||
| EC番号 |
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| ケッグ |
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パブケム CID
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| ユニ |
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CompTox ダッシュボード ( EPA )
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| プロパティ[3] | |||
| Ｃ５Ｈ１１ＮＯ２ | |||
| モル質量 | 117.148 グラムモル−1 | ||
| 密度 | 1.316グラム/ cm3 | ||
| 融点 | 298 °C (568 °F; 571 K) (分解) | ||
| 可溶性、85 g/L [1] | |||
| 酸性度（p Ka） | 2.32（カルボキシル）、9.62（アミノ）[2] | ||
磁化率（χ）
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-74.3·10 −6 cm 3 /モル | ||
| 補足データページ | |||
| バリン（データページ） | |||
特に記載がない限り、データは標準状態（25 °C [77 °F]、100 kPa）の材料に関するものです。
インフォボックス参照
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バリン（記号ValまたはV）[4]は、タンパク質の生合成に使われるα-アミノ酸です。α-アミノ基（生物学的条件下ではプロトン化された−NH 3 +型）、α-カルボン酸基（生物学的条件下では脱プロトン化された−COO −型）、および側鎖イソプロピル基を含み、非極性 脂肪族アミノ酸となっています。バリンはとても重要なアミノ酸で、体内で合成することができないため、肉、乳製品、大豆製品、豆類、マメ科植物などのタンパク質を含む食品から摂取する必要があります。バリンはすべてGUで始まるコドン（GUU、GUC、GUA、およびGUG）によってコードされています。
歴史と語源
バリン（valine）は1901年にヘルマン・エミール・フィッシャーによってカゼインから初めて単離されました。[5]バリンという名前は、バレリアンという植物の根に酸が含まれていることから、バレリアンという植物にちなんで名付けられた吉草酸と構造が似ていることに由来しています。[6] [7]
命名法
IUPACによれば、バリンを構成する炭素原子はカルボキシル炭素を表す1から順に番号が付けられ、4と4'は2つの末端メチル炭素を表す。[8]
代謝
起源と生合成
バリンも他の分岐鎖アミノ酸と同様に、細菌や植物によって合成されますが、動物では合成されません。[9]そのため、動物にとって必須アミノ酸であり、食事から摂取する必要があります。成人は体重1kgあたり1日約24 mgを必要とします。[10]植物や細菌では、ピルビン酸から始まるいくつかのステップを経て合成されます。この経路の最初の部分では、ロイシンも生成されます。中間体のα-ケトイソバレレートは、グルタミン酸によって還元アミノ化されます。この生合成に関与する酵素には以下が含まれます。[11]
- アセト乳酸合成酵素（アセトヒドロキシ酸合成酵素とも呼ばれる）
- アセトヒドロキシ酸イソメロレダクターゼ
- ジヒドロキシ酸脱水酵素
- バリンアミノトランスフェラーゼ
劣化
他の分岐鎖アミノ酸と同様に、バリンの分解はアミノ基のトランスアミノ化による除去から始まり、α-ケト酸であるα-ケトイソバレレートが生成され、これが分岐鎖α-ケト酸脱水素酵素複合体による酸化的脱炭酸反応を経てイソブチリルCoAに変換される。[12]これはさらに酸化されてスクシニルCoAに転位し、クエン酸回路に入り、筋肉組織に直接燃料を供給することができる。[13] [14]
合成
ラセミバリンはイソ吉草酸の臭素化とそれに続くα-ブロモ誘導体のアミノ化によって合成することができる。 [15]
- HO 2 CCH 2 CH(CH 3 ) 2 + Br 2 → HO 2 CCHBrCH(CH 3 ) 2 + HBr
- HO 2 CCHBrCH(CH 3 ) 2 + 2 NH 3 → HO 2 CCH(NH 2 )CH(CH 3 ) 2 + NH 4 Br
医学的意義
代謝性疾患
バリンの分解は、以下の代謝性疾患で障害される：[要出典]
- マロン酸とメチルマロン酸の複合尿症（CMAMMA）
- メープルシロップ尿症（MSUD）
- メチルマロン酸血症
- プロピオン酸血症
インスリン抵抗性
他の分岐鎖アミノ酸と同様に、血清中のバリン濃度の低下は体重減少およびインスリン抵抗性の低下と関連しており、糖尿病のマウス、ラット、およびヒトの血液ではバリン濃度の上昇が観察されています。[16] BCAA 欠乏食を 1 日間摂取したマウスはインスリン感受性が改善し、バリン欠乏食を 1 週間摂取すると血糖値が大幅に低下します。[17]食事誘発性肥満およびインスリン抵抗性マウスでは、バリンおよびその他の分岐鎖アミノ酸のレベルが低下した食事により、肥満が急速に改善し、血糖値コントロールが改善されました。[18]バリンの分解産物である3-ヒドロキシイソ酪酸は、脂肪酸の筋肉への取り込みと脂質蓄積を刺激することで、マウスのインスリン抵抗性を促進します。[19]マウスでは、BCAA 制限食により空腹時血糖値が低下し、体組成が改善しました。[20]
造血幹細胞
食事中のバリンは、マウスの実験で実証されているように、造血幹細胞（HSC）の自己複製に不可欠です。 [21]食事中のバリンの制限は、マウスの骨髄で長期にわたって再増殖するHSCを選択的に枯渇させます。バリン制限食を3週間摂取させたマウスでは、放射線照射なしで幹細胞移植が成功しました。移植されたマウスの長期生存は、再栄養症候群を回避するために2週間かけて徐々にバリンを食事に戻したときに達成されました。
参照
参考文献
- ^ 「物理化学情報」。emdmillipore。2022年。 2022年11月17日閲覧。
- ^ Dawson RM、Elliott DC、Elliott WH、Jones KM 編 (1959)。生化学研究のためのデータ。オックスフォード: クラレンドン プレス。ASIN B000S6TFHA。OCLC 859821178 。
- ^ Weast RC編 (1981)。CRC化学物理ハンドブック（第62版）。ボカラトン、フロリダ州：CRCプレス。p. C- 569。ISBN 0-8493-0462-8。
- ^ 「アミノ酸とペプチドの命名法と記号」。IUPAC-IUB生化学命名法合同委員会。1983年。2008年10月9日時点のオリジナルよりアーカイブ。2018年3月5日閲覧。
- ^ 「バリン」。ブリタニカ百科事典オンライン。 2015年12月6日閲覧。
- ^ 「Valine」。Merriam -Websterオンライン辞書。 2015年12月6日閲覧。
- ^ 「吉草酸」。メリアム・ウェブスターオンライン辞書。 2015年12月6日閲覧。
- ^ Jones JH編 (1985)。アミノ酸、ペプチド、タンパク質。専門定期刊行物。第16巻。ロンドン：王立化学協会。p.389。ISBN 978-0-85186-144-9。
- ^ Basuchaudhuri P (2016). イネの窒素代謝。フロリダ州ボカラトン：CRC Press。p. 159。ISBN 978-1-4987-4668-7. OCLC 945482059.
- ^ Institute of Medicine (2002)。「タンパク質とアミノ酸」。エネルギー、炭水化物、繊維、脂肪、脂肪酸、コレステロール、タンパク質、アミノ酸の食事摂取基準。ワシントン DC: 全米科学アカデミー出版。pp. 589–768。doi : 10.17226/10490。ISBN 978-0-309-08537-3。
- ^ Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2000).生化学の原理（第3版）. ニューヨーク：W. H. Freeman. ISBN 1-57259-153-6。。
- ^ Mathews CK (2000).生化学. Van Holde, KE, Ahern, Kevin G. (第3版). サンフランシスコ、カリフォルニア州: Benjamin Cummings. p. 776. ISBN 978-0-8053-3066-3. OCLC 42290721.
- ^ 「L-バリン」。スタンフォードケミカルズ。 2024年10月29日閲覧。
- ^ クマリ、アシャ（2023）。「第2章 クエン酸回路」。スウィート生化学（第5版）。アカデミックプレス。9～15ページ。ISBN 9780443153488。
- ^ マーベル CS (1940). 「dl-バリン」.有機合成. 20 : 106;全集第3巻、848ページ..
- ^ Lynch CJ、Adams SH（2014年12月）。「代謝 シグナル伝達とインスリン抵抗性における分岐鎖アミノ酸」。Nature Reviews 。内分泌学。10 （12）：723–36。doi ： 10.1038 /nrendo.2014.171。PMC 4424797。PMID 25287287。
- ^ Xiao F, Yu J, Guo Y, Deng J, Li K, Du Y, et al. (2014年6月). 「マウスにおける個々の分岐鎖アミノ酸欠乏のインスリン感受性とグルコース代謝への影響」.代謝. 63 (6): 841–50. doi :10.1016/j.metabol.2014.03.006. PMID 24684822.
- ^ Cummings NE、Williams EM、Kasza I、Konon EN、Schaid MD、Schmidt BA、他 (2018年2月)。「分岐鎖アミノ酸の摂取量減少による代謝の健康回復」。The Journal of Physiology。596 ( 4 ): 623–645。doi :10.1113/ JP275075。PMC 5813603。PMID 29266268。
- ^ Jang C, Oh SF, Wada S, Rowe GC, Liu L, Chan MC, et al. (2016年4月). 「分岐鎖アミノ酸代謝物が血管脂肪酸輸送を促進しインスリン抵抗性を引き起こす」. Nature Medicine . 22 (4): 421–6. doi :10.1038/nm.4057. PMC 4949205. PMID 26950361.
- ^ Fontana L、Cummings NE、Arriola Apelo SI、Neuman JC、Kasza I、Schmidt BA、他 (2016 年 7 月)。「分岐鎖アミノ酸の摂取量を減らすと代謝の健康が改善する」。Cell Reports . 16 (2): 520–530. doi :10.1016/j.celrep.2016.05.092. PMC 4947548 . PMID 27346343。
- ^ Taya Y, Ota Y, Wilkinson AC, Kanazawa A, Watarai H, Kasai M, et al. (2016年12月). 「食事中のバリンを枯渇させることで、マウスの非骨髄破壊的造血幹細胞移植が可能になる」. Science . 354 (6316): 1152–1155. Bibcode :2016Sci...354.1152T. doi :10.1126/science.aag3145. PMID 27934766. S2CID 45815137.
外部リンク
- バリン MS スペクトラム
- イソロイシンとバリンの生合成
- バリンとプリオンの関係