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 ペプシンはペプスタチンと複合体を形成している。[1] | |||||||||
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| EC番号 | 3.4.23.1 | ||||||||
| CAS番号 | 9001-75-6 | ||||||||
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| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
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| ペプシンB | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.4.23.2 | ||||||||
| CAS番号 | 9025-48-3 | ||||||||
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| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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| ペプシンC（ガストリクシン） | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.4.23.3 | ||||||||
| CAS番号 | 9012-71-9 | ||||||||
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| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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ペプシン （ˈ p ɛ p s ɪ n）は、タンパク質を小さなペプチドとアミノ酸に分解するエンドペプチダーゼである。これは、人間や他の多くの動物の消化器系における主要な消化酵素の1つであり、食物中のタンパク質の消化を助ける。ペプシンは、活性部位に触媒アスパラギン酸を使用するアスパラギン酸プロテアーゼである。[2]
ペプシンはヒトの消化器系における3つの主要なエンドペプチダーゼ（タンパク質を真ん中で切断する酵素）の1つで、他の2つはキモトリプシンとトリプシンである。タンパク質の両端にある個々のアミノ酸を除去するエキソペプチダーゼ（膵臓で生成されるカルボキシペプチダーゼと小腸で分泌されるアミノペプチダーゼ）もある。消化の過程で、特定の種類のアミノ酸間の結合を切断することに特化しているこれらの酵素は協力して食物タンパク質をその成分、つまりペプチドとアミノ酸に分解し、小腸で容易に吸収される。ペプシンの切断特異性は広いが、チロシン、フェニルアラニン、トリプトファンなどの一部のアミノ酸は切断の可能性を高める。[3]
ペプシンの前駆体であるペプシノーゲンは胃壁の胃主細胞から放出され、胃液の塩酸と混ざると活性化してペプシンになります。[2]
歴史
ペプシンは、 1836年にテオドール・シュワンによって発見された最初の酵素の一つである。シュワンはギリシャ語の「消化」を意味するπέψις pepsis （ πέπτειν peptein「消化する」から）からペプシンという名前を作った。[4] [5] [6] [7]窒素ベースの食品を水溶性物質に変換できる酸性物質がペプシンであると判明した。[8]
1928年にジョン・H・ノースロップが透析、濾過、冷却法を用いて結晶化した酵素は、結晶化された最初の酵素の一つとなった。 [9]
前駆
ペプシンはペプシノーゲンと呼ばれる酵素前駆体として表現され、その一次構造には活性酵素に比べて 44 個のアミノ酸が追加されています。
胃では、胃の主細胞がペプシノゲンを放出します。この酵素原は、胃壁の壁細胞から放出される塩酸(HCl)によって活性化されます。食物を摂取すると、ホルモンのガストリンと迷走神経が、胃壁からペプシノゲンと HCl の両方を放出させます。塩酸は酸性環境を作り出し、ペプシノゲンが自己触媒的に展開して分解し、ペプシン (活性型) を生成します。ペプシンはペプシノゲンから 44 個のアミノ酸を分解して、さらにペプシンを生成します。
ペプシノゲンは、その一次構造に基づいて主に5つの異なるグループに分類されます：ペプシノゲンA（ペプシノゲンIとも呼ばれる）、ペプシノゲンB、プロガストリクシン（ペプシノゲンII、ペプシノゲンCとも呼ばれる）、プロキモシン（プロレンニンとも呼ばれる）、ペプシノゲンF（妊娠関連糖タンパク質とも呼ばれる）。[10]
活動と安定性
ペプシンはpH1.5～2.5の酸性環境で最も活性が高い。[11] [12]したがって、その主な合成と活性の場は胃（pH1.5～2）である。ヒトの胃におけるペプシンの濃度は0.5～1 mg/mLに達する。[13] [14]
ペプシンはpH6.5以上では不活性ですが、pH8.0まではペプシンは完全に変性せず、不可逆的に不活性化されません。[11] [15]そのため、pH8.0までの溶液中のペプシンは、再酸性化により再活性化する可能性があります。高pHでのペプシンの安定性は、咽喉頭逆流に起因する疾患に重要な意味を持ちます。ペプシンは、胃食道逆流症の後も喉頭内に残ります。[16] [17]咽喉頭の平均pH（pH = 6.8）ではペプシンは不活性ですが、その後の酸逆流症により再活性化され、局所組織に損傷を与える可能性があります。
ペプシンは幅広い切断特異性を示す。ペプシンは摂取したアミド結合の最大20%を消化する。[18] P1およびP1'位の残基[19]は切断確率を決定する上で最も重要である。一般に、P1およびP1'位の疎水性アミノ酸は切断確率を高める。P1位のフェニルアラニン、ロイシン、メチオニンと、 P1'位のフェニルアラニン、トリプトファン、チロシンは、最も高い切断確率をもたらす。[3] [18] ：675 P1位のヒスチジン、リジン、アルギニンなどの正に帯電したアミノ酸 は切断されにくい。 [3]
咽喉頭逆流症の場合
ペプシンは咽喉逆流時の粘膜損傷の主な原因の1つです。[20] [21]ペプシンは胃逆流後も喉頭（pH 6.8）に残ります。[16] [17]この環境では酵素的に不活性であるものの、ペプシンは安定した状態を保ち、その後の酸逆流時に再活性化する可能性があります。[15]喉頭粘膜が酵素活性ペプシンにさらされると（不可逆的に不活性化されたペプシンや酸にさらされない場合）、保護タンパク質の発現が減少し、それによって喉頭の損傷に対する感受性が高まります。[15] [16] [17]
ペプシンは、弱酸性または非酸性の胃逆流の際に粘膜損傷を引き起こす可能性もあります。弱酸性または非酸性の逆流は、逆流症状および粘膜損傷と相関しています。[22] [23] [24] [25]非酸性条件（中性pH）下では、ペプシンは受容体介在性エンドサイトーシスと呼ばれるプロセスによって、喉頭や下咽頭などの上気道の細胞に取り込まれます。[26]ペプシンがエンドサイトーシスされる受容体は現在不明です。細胞に取り込まれると、ペプシンは低pHの細胞内小胞に貯蔵され、そのpHで酵素活性が回復します。ペプシンは細胞内に最大24時間保持されます。[27]中性pHでのペプシンへの曝露とペプシンのエンドサイトーシスは、炎症に関連する遺伝子発現の変化を引き起こし、それが逆流の徴候や症状の根底にある[28]腫瘍の進行を引き起こします。[29]この研究と他の研究[30]は、胃食道逆流症に起因する発癌にペプシンが関与していることを示唆しています。
気道検体中のペプシンは、咽喉逆流の感度と特異性が高いマーカーであると考えられています。[31 ] [32]胃逆流に対するペプシンを標的とした新しい治療および診断ツールの開発研究が進行中です。唾液検体中のペプシンの存在を判定する、ペプテストと呼ばれる迅速な非侵襲性ペプシン診断法が現在利用可能です。[33]
阻害剤
ペプシンは、高 pH （活性と安定性を参照）または阻害化合物によって阻害される可能性がある。ペプスタチンは低分子量化合物であり、酸性プロテアーゼに特異的な強力な阻害剤であり、ペプシンに対する阻害解離定数（Ki）は約 10 −10 M である。ペプスタチンのスタチル残基がペプシンに対するペプスタチンの阻害に関与していると考えられている。スタチンは、ペプシンおよび他の酸性プロテアーゼによる触媒の遷移状態の潜在的な類似体である。ペプスタチンはペプシンと共有結合しないため、ペプスタチンによるペプシンの阻害は可逆的である。[34] 1-ビス（ジアゾアセチル）-2-フェニルエタンは、pH 5 でペプシンを可逆的に不活性化するが、この反応は Cu(II) の存在によって加速される。[35]
豚ペプシンは、豚の大型回虫（ Ascaris suum）が産生するペプシンインヒビター3（PI-3）によって阻害される。 [36] PI-3は、ペプシンのN末端残基を使用してペプシンの活性部位を占有し、それによって基質結合をブロックする。成熟したPI-3のアミノ酸残基1 - 3（Gln-Phe-Leu）は、ペプシンのP1' - P3'位置に結合する。PI-3：ペプシン複合体中のPI-3のN末端は、 8本鎖βシートを形成する水素結合によって配置され、そのうち3本はペプシン、5本はPI-3によって提供される。[36]
ペプシンによるタンパク質消化産物は反応を阻害する。[37] [38]
胃潰瘍やその他のペプシン関連疾患の治療に使用される薬剤であるスクラルファートもペプシンの活性を阻害する。 [39]
アプリケーション
市販のペプシンは豚の胃の腺層から抽出される。これはチーズの製造中に牛乳を凝固させるのに使われるレンネットの成分である。ペプシンは食品製造において様々な用途に使われている。大豆タンパク質やゼラチンを改良して泡立てる性質を付与するため、 [40]植物性タンパク質を改良して乳製品以外のスナック製品に使用するため、調理済みシリアルをインスタントホットシリアルにするため、[41]動物性および植物性タンパク質加水分解物を調製して食品や飲料の風味付けに使用するためなどである。皮革産業では、毛や残留組織を皮から取り除くために、また銀を保持するゼラチン層を分解して廃棄された写真フィルムから銀を回収するために使われている。[42]ペプシンは歴史的には、エドウィン・E・ビーマン博士のビーマンズガムブランドのチューインガムの添加物であった。
ペプシンは、抗体からF(ab')2フラグメントを調製する際によく使用されます。一部のアッセイでは、抗体の抗原結合（Fab）部分のみを使用することが好ましい場合があります。これらの用途では、抗体を酵素消化して、抗体のFabフラグメントまたはF(ab')2フラグメントのいずれかを生成します。F(ab')2フラグメントを生成するために、IgGはペプシンで消化され、ヒンジ領域付近の重鎖が切断されます。[43]ヒンジ領域で重鎖を結合する1つ以上のジスルフィド結合が保存されるため、抗体の2つのFab領域は結合したままになり、2価分子（2つの抗体結合部位を含む）が生成されます。これがF(ab')2と呼ばれる理由です。軽鎖はそのまま残り、重鎖に結合したままです。Fcフラグメントは小さなペプチドに消化されます。Fabフラグメントは、ペプシンの代わりにパパインでIgGを切断することによって生成されます。パパインはIgGを、重鎖を結合するジスルフィド結合を含むヒンジ領域の上、軽鎖と重鎖の間のジスルフィド結合部位の下の領域で切断する。これにより、2つの別々の一価（単一の抗体結合部位を含む）Fab断片と完全なFc断片が生成される。断片はゲル濾過、イオン交換、またはアフィニティークロマトグラフィーによって精製することができる。[44]
Fab および F(ab')2 抗体フラグメントは、Fc 領域の存在が問題を引き起こす可能性があるアッセイ システムで使用されます。リンパ節や脾臓などの組織、または末梢血標本には、Fc 受容体を持つ細胞 (マクロファージ、単球、B リンパ球、およびナチュラル キラー細胞) が存在し、これらは完全な抗体の Fc 領域に結合できるため、標的抗原を含まない領域でバックグラウンド染色が発生します。F(ab')2 または Fab フラグメントを使用すると、抗体が抗原に結合し、Fc 受容体に結合しないことが保証されます。これらのフラグメントは、細胞を溶解する可能性がある補体に結合できないため、血漿の存在下で細胞標本を染色するのにも適しています。F(ab')2 フラグメント、およびより広範囲の Fab フラグメントを使用すると、標的抗原のより正確な位置特定が可能になり、たとえば、電子顕微鏡検査用の組織染色が可能になります。 F(ab')2フラグメントの二価性により抗原を架橋することができ、沈殿アッセイ、表面抗原を介した細胞凝集、またはロゼットアッセイに使用することができます。[45]
遺伝子
次の 3 つの遺伝子は、同一のヒトペプシノーゲン A 酵素をコードします。
4 番目のヒト遺伝子は、ペプシノーゲン C としても知られるガストリクシンをコードします。
参考文献
- ^ PDB : 1PSO ; Fujinaga M, Chernaia MM, Tarasova NI, Mosimann SC, James MN (1995年5月). 「ヒトペプシンおよびペプスタチンとの複合体の結晶構造」.タンパク質科学. 4 (5): 960–72. doi :10.1002/pro.5560040516. PMC 2143119. PMID 7663352 .
- ^ ab 「酵素エントリ 3.4.23.1」。ExPASyバイオインフォマティクス リソース ポータル。SIB。2008年12 月 14日閲覧。
- ^ abc Hamuro Y, Coales SJ, Molnar KS, Tuske SJ, Morrow JA (2008年4月). 「H/D交換適合条件下での固定化ブタペプシンの特異性」. Rapid Communications in Mass Spectrometry . 22 (7): 1041–6. Bibcode :2008RCMS...22.1041H. doi :10.1002/rcm.3467. PMID 18327892.
- ^ Florkin M (1957年3月). 「[テオドール・シュワンによるペプシンの発見]」Revue Médicale de Liège (フランス語). 12 (5): 139–44. PMID 13432398.
- ^ アシモフ I (1980).生物学の短い歴史. ウェストポート、コネチカット州: グリーンウッド プレス. p. 95. ISBN 9780313225833。
- ^ Harper D.「ペプシン」。オンライン語源辞典。
- ^ πέψις, πέπτειν.リデル、ヘンリー・ジョージ;スコット、ロバート;ペルセウスプロジェクトのギリシャ語-英語辞典。
- ^ Fruton JS (2002 年 6 月). 「ペプシンと関連酵素の歴史」.四半期生物学レビュー. 77 (2): 127–47. doi :10.1086/340729. JSTOR 3071644. PMID 12089768. S2CID 24979344.
- ^ Northrop JH (1929年5月). 「結晶性ペプシン」. Science . 69 (1796): 580. Bibcode :1929Sci....69..580N. doi :10.1126/science.69.1796.580. PMID 17758437.
- ^ Kageyama T (2002年2月). 「ペプシノゲン、プロガストリシン、プロキモシン：構造、機能、進化、発達」.細胞および分子生命科学. 59 (2): 288–306. doi :10.1007/s00018-002-8423-9. PMC 11146132. PMID 11915945. S2CID 8907522 .
- ^ ab Piper DW、Fenton BH (1965 年10 月)。「ペプシンの pH 安定性と活性曲線、特に臨床的重要性について」。Gut . 6 (5): 506–8. doi :10.1136/gut.6.5.506. PMC 1552331 . PMID 4158734。
- ^ 「EC 3.4.23.1 - ペプシンAに関する情報」BRENDA酵素。 2008年12月14日閲覧。
- ^ Zhu H 、 Hart CA、Sales D、Roberts NB (2006 年 9 月)。「胃液中の細菌殺菌 - pH とペプシンが Escherichia coli と Helicobacter pylori に及ぼす影響」。Journal of Medical Microbiology。55 ( Pt 9): 1265–1270。doi : 10.1099/ jmm.0.46611-0。PMID 16914658。
- ^ ブロドコルブ A、エッガー L、アルミンジャー M、アルヴィト P、アスンサン R、バランス S、ボーン T、ブルリュー ラカナル C、ブートルー R、カリエール F、クレメンテ A、コレディグ M、デュポン D、デュフォー C、エドワーズ C、ゴールディング M 、カラカヤ S、キルクス B、ル・フォウントゥン S、レスメス U、マシエザンカA、Mackie AR、Martins C、Marze S、McClements DJ、Ménard O、minekus M、Portmann R、Santos CN、Suchhon I、Singh RP、Vegarud GE、Wickham MS、Weitschies W、Recio I (2019 年 4 月)。 「INFOGEST 胃腸食物消化の静的 in vitro シミュレーション」。ネイチャープロトコル。14 (4): 991–1014。doi : 10.1038/s41596-018-0119-1 . hdl : 11019/1671 . PMID 30886367.
- ^ abc Johnston N、Dettmar PW、Bishwokarma B、Lively MO、Koufman JA ( 2007年 6 月)。「ヒトペプシンの活性/安定性: 逆流性喉頭疾患への影響」。The Laryngoscope。117 ( 6 ): 1036–9。doi :10.1097/MLG.0b013e31804154c3。PMID 17417109。S2CID 22124366 。
- ^ abc Johnston N、Knight J、Dettmar PW、Lively MO、Koufman J (2004 年 12 月)。「喉頭咽頭逆流症の診断マーカーとしてのペプシンおよび炭酸脱水酵素アイソザイム III」。The Laryngoscope。114 ( 12 ): 2129–34。doi : 10.1097 /01.mlg.0000149445.07146.03。PMID 15564833。S2CID 23773155 。
- ^ abc Johnston N、Dettmar PW、Lively MO、Postma GN、Belafsky PC、Birchall M、Koufman JA (2006 年 1 月)。「喉頭ストレスタンパク質 (Sep70、Sep53、および Hsp70) 反応に対するペプシンの影響: 咽喉咽頭逆流症における役割」。耳鼻科、鼻科、喉頭科の年報。115 (1): 47–58。doi : 10.1177 / 000348940611500108。PMID 16466100。S2CID 29939465 。
- ^ ab Cox M、Nelson DR、Lehninger AL (2008)。Lehninger生化学の原理。サンフランシスコ: WH Freeman。p. 96。ISBN 978-0-7167-7108-1。
- ^ P1 および P1' 位置は、それぞれカルボキシル側とアミノ側で、切断される結合のすぐ隣にあるアミノ酸残基を指します。Schechter I、Berger A (1968 年 9 月) を参照してください。「プロテアーゼの活性部位について。3. パパインの活性部位のマッピング、パパインの特異的ペプチド阻害剤」。生化学および生物物理学的研究通信。32 (5): 898–902。doi :10.1016/0006-291X(68)90326-4。PMID 5682314 。
- ^ Goldberg HI、Dodds WJ、Gee S、Montgomery C 、 Zboralske FF（1969年2月）。「急性実験的食道炎における酸とペプシンの役割」。消化器病学。56 （2）：223–30。doi ：10.1016 /S0016-5085（69）80121-6。PMID 4884956 。
- ^ Lillemoe KD、Johnson LF、Harmon JW（1982年8月）。 「実験的酸性食道炎における胃十二指腸内容物成分の役割」。外科。92 （ 2）：276–84。PMID 6808683。
- ^ Tamhankar AP、Peters JH、Portale G、Hsieh CC、Hagen JA、Bremner CG、DeMeester TR (2004 年 11 月)。「オメプラゾールは胃食道逆流を軽減しない: マルチチャネル腔内インピーダンス技術を使用した新しい知見」。Journal of Gastrointestinal Surgery。8 ( 7): 890–7、ディスカッション 897–8。doi :10.1016/ j.gassur.2004.08.001。PMID 15531244。S2CID 6574429 。
- ^ Kawamura O, Aslam M, Rittmann T, Hofmann C, Shaker R (2004 年 6 月). 「胃食道咽頭逆流液の物理的および pH 特性: 24 時間同時歩行インピーダンスおよび pH モニタリング研究」. The American Journal of Gastroenterology . 99 (6): 1000–10. doi :10.1111/j.1572-0241.2004.30349.x. PMID 15180717. S2CID 8530885.
- ^ Oelschlager BK、Quiroga E、Isch JA、Cuenca-Abente F (2006 年 1 月)。「無症候性被験者におけるインピーダンスと 24 時間 pH モニタリングを使用した胃食道および咽頭逆流の検出: 正常環境の定義」。Journal of Gastrointestinal Surgery。10 ( 1): 54–62。doi :10.1016/ j.gassur.2005.09.005。PMID 16368491。S2CID 41176354 。
- ^ Mainie I、Tutuian R、Shay S、Vela M、Zhang X、Sifrim D、Castell DO (2006 年 10 月)。「酸抑制療法にもかかわらず症状が持続する患者における酸逆流および非酸逆流: 携帯型インピーダンス pH モニタリングを組み合わせた多施設研究」。Gut . 55 ( 10): 1398–402. doi :10.1136/gut.2005.087668. PMC 1856433. PMID 16556669 。
- ^ Johnston N、Wells CW、Blumin JH、Toohill RJ、Merati AL (2007 年 12 月)。「喉頭上皮細胞によるペプシンの受容体介在性取り込み」。耳鼻咽喉科年報。116 ( 12) : 934–8。doi :10.1177/000348940711601211。PMID 18217514。S2CID 32026624 。
- ^ Johnston N、Wells CW、Samuels TL、 Blumin JH (2010 年 8 月)。「逆流 性疾患の治療においてペプシンを標的とする根拠」。耳鼻咽喉科年報。119 (8): 547–58。doi :10.1177/000348941011900808。PMID 20860281。S2CID 44531943 。
- ^ Samuels TL、Johnston N (2009 年11 月)。「非酸性逆流時の炎症の 原因物質としてのペプシン」耳鼻咽喉科・頭頸部外科。141 (5): 559–63。doi :10.1016/j.otohns.2009.08.022。PMID 19861190。S2CID 23855277 。
- ^ Balkwill F, Mantovani A (2001 年 2 月). 「炎症と癌: Virchow に戻るか?」Lancet . 357 (9255): 539–45. doi :10.1016/S0140-6736(00)04046-0. PMID 11229684. S2CID 1730949.
- ^ Adams J、Heintz P、Gross N、 Andersen P、Everts E、Wax M、Cohen J (2000 年 3 月)。「ハムスター頬袋における酸/ペプシンによる発がん促進」。Archives of Otolaryngology –Head & Neck Surgery。126 (3): 405–9。doi :10.1001/archotol.126.3.405。PMID 10722017 。
- ^ Knight J、Lively MO、 Johnston N、Dettmar PW、Koufman JA (2005 年 8 月)。「咽喉頭逆流の検出のための高感度ペプシン免疫測定法」。The Laryngoscope。115 ( 8 ): 1473–8。doi : 10.1097/01.mlg.0000172043.51871.d9。PMID 16094128。S2CID 2196018。
- ^ Samuels TL、Johnston N (2010 年 3 月)。「食道外逆流のマーカーとしてのペプシン」。耳鼻咽喉科年報。119 (3): 203–8。doi :10.1177/000348941011900310。PMID 20392035。S2CID 29266257。
- ^ Bardhan KD、Strugala V 、Dettmar PW (2012)。「逆流症の再考 ：ペプシンの役割の進歩」。International Journal of Otolaryngology。2012：646901。doi ：10.1155/2012/ 646901。PMC 3216344。PMID 22242022。
- ^ Marciniszyn J、Hartsuck JA、Tang J (1977)。「ペプスタチン阻害メカニズム」。酸性プロテアーゼ：構造、機能、生物学。実験医学と生物学の進歩。第95巻。pp. 199–210。doi : 10.1007/ 978-1-4757-0719-9_12。ISBN 978-1-4757-0721-2. PMID 339690。
- ^ Husain SS、Ferguson JB、Fruton JS (1971 年 11 月)。「ペプシンの二機能性阻害剤」。 米国科学アカデミー紀要。68 (11): 2765–8。Bibcode : 1971PNAS ... 68.2765H。doi : 10.1073 / pnas.68.11.2765。PMC 389520。PMID 4941985。
- ^ ab Ng KK、Petersen JF、Cherney MM、Garen C、Zalatoris JJ、Rao-Naik C、Dunn BM、Martzen MR、Peanasky RJ、James MN (2000 年 8 月)。 「回虫ペプシン阻害剤-3によるブタペプシン阻害の構造的基礎」。自然の構造生物学。7 (8): 653–7。土井：10.1038/77950。PMID 10932249。S2CID 39440342 。
- ^ Northrop HJ (1932). 「結晶性ペプシンとトリプシンの単離の物語」. The Scientific Monthly . 35 (4): 333–340. Bibcode :1932SciMo..35..333N.
- ^ Greenwell P、Knowles JR 、 Sharp H (1969 年 6 月)。「生成物および生成物類似体によるペプシン触媒反応の阻害。生成物の順序付けられた放出に関する速度論的証拠」。The Biochemical Journal。113 ( 2): 363–8。doi : 10.1042 /bj1130363。PMC 1184643。PMID 4897199。
- ^ Samloff IM、O'Dell C (1985年8月)。「スクラルファートによる消化活性の阻害」。アメリカ医学誌。79 ( 2C): 15–8。doi : 10.1016 /0002-9343(85)90566-2。PMID 3929601 。
- ^ Kun LY (2006).微生物バイオテクノロジー：原理と応用（第2版）。シンガポール：World Scientific Publishing Company。ISBN 981-256-677-5。
- ^ 米国特許 2259543、ビリングス HJ、「強化シリアル」、1938 年発行、クリーム オブ ウィート コーポレーションに譲渡
- ^ Smith ER (1933年9月). 「ゼラチナーゼとペプシン推定のゲイツ・ギルマン・カウギル法」.一般生理学ジャーナル. 17 (1): 35–40. doi :10.1085/jgp.17.1.35. PMC 2141270. PMID 19872760 .
- ^ ファルケンブルグ WJ、ファン シャーデンブルグ D、オイエヴァール・デ・ヒーア P、ツァン・ア・ショー MW、ブルティンク IE、ヴォスクイル AE、ベントレージ AE、ヴィダルソン G、ウォルビンク G、リスペンス T (2017 年 1 月)。 「抗ヒンジ抗体は IgG サブクラスおよびプロテアーゼ制限ネオエピトープを認識します」。免疫学ジャーナル。198 (1): 82–93。土井：10.4049/jimmunol.1601096。PMID 27864476。
- ^ Lane DS、Harlow E (1988)。抗体：実験マニュアル。コールドスプリングハーバー、ニューヨーク：コールドスプリングハーバー研究所。pp. A2926。ISBN 0-87969-314-2。
- ^ 「ペプシン」。酵素エクスプローラー。Merck KGaA。
外部リンク
- ペプチダーゼとその阻害剤に関するMEROPSオンライン データベース: ペプシン A A01.001 Archived 2008-03-20 at the Wayback Machine、ペプシン B A01.002 Archived 2007-12-21 at the Wayback Machine 、ペプシン C (ガストリクシン) A01.003 Archived 2020-06-02 at the Wayback Machine
- 米国国立医学図書館医学件名標目表(MeSH)のペプシン+A
- 米国国立医学図書館医学件名標目表(MeSH)のペプシノゲン
- 米国国立医学図書館医学件名標目表(MeSH)のペプシノゲン+A
- 米国国立医学図書館医学件名標目表(MeSH)のペプシノーゲン+C
- ビーマンズガム
- ペプシン: 今月の分子 2015-11-30 にWayback Machineにアーカイブ、David Goodsell、RCSB Protein Data Bank
- PDBe-KBのUniProt : P20142 (ヒト胃酸分泌物)のPDBで入手可能なすべての構造情報の概要。
- PDBe-KBのUniProt : P0DJD7 (ペプシン A-4)のPDBで入手可能なすべての構造情報の概要。
