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| 名前 | |
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| IUPAC名
N 6 -[(2 R )-4-アミノ-2-ヒドロキシブチル] -L-リジン
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| 体系的なIUPAC名
(2 S )-2-アミノ-6-{[(2 R )-4-アミノ-2-ヒドロキシブチル]アミノ}ヘキサン酸 | |
| その他の名前
N6-(4-アミノ-2-ヒドロキシブチル)リジン
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| 識別子 | |
3Dモデル(JSmol)
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| チェビ | |
| ケムスパイダー | |
| メッシュ | ヒプシン |
パブケム CID
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| ユニ | |
CompTox ダッシュボード ( EPA )
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| プロパティ | |
| C10H23N3O3 | |
| モル質量 | 233.312 グラムモル−1 |
特に記載がない限り、データは標準状態(25 °C [77 °F]、100 kPa)の材料に関するものです。
インフォボックス参照
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ヒプシンは、全ての真核生物と一部の古細菌に含まれるが、細菌には含まれない珍しいアミノ酸である。ヒプシン残基を含むタンパク質として知られているのは、真核生物翻訳開始因子5A(eIF-5A)と、古細菌に含まれる類似のタンパク質のみである。[1]ヒトでは、eIF-5Aの2つのアイソフォーム、eIF5A-1とeIF5A-2が報告されている。これらは、2つの異なる遺伝子EIF5AとEIF5A2によってコードされている。このタンパク質はタンパク質生合成に関与し、最初のペプチド結合の形成を促進する。ヒプシン残基の周囲の領域は高度に保存されており、eIF5Aの機能に不可欠である。[2] したがって、ヒプシンとeIF-5Aは、真核細胞の生存と増殖に不可欠であると考えられる。
ヒプシンは、eIF-5A のリジン残基の 1 つが翻訳後修飾されることによって形成されます。2 つの反応と 2 つの酵素が関与しています。
- 1.デオキシヒプシン合成酵素は、ポリアミンスペルミジンの切断と、その4-アミノブチル部分をeIF-5A前駆体の特定のリジン残基のε-アミノ基に転移し、デオキシヒプシンと1,3-ジアミノプロパンを形成する。
- 2.デオキシヒプシン水酸化酵素は、デオキシヒプシン残基にヒドロキシル基を付加することによりヒプシンの形成を媒介します。
家族性高リジン血症の小児および患者の尿中に過剰なヒプシンが検出されました。
ヒプシンは1971年に日本の科学者柴らによってウシの脳から初めて単離されました。 [3]ヒプシンという名前は、分子がヒドロキシプトレスシンとリジンの部分で構成されていることを示しています。
参照
参考文献
- ^ Park MH (2006). 「真核生物翻訳開始因子5A(eIF5A)におけるポリアミン由来アミノ酸ヒプシンの翻訳後合成」。Journal of Biochemistry . 139 (2): 161–169. doi :10.1093/jb/mvj034. PMC 2494880. PMID 16452303 .
- ^ Cano VS、Jeon GA、Johansson HE、Henderson CA、Park JH、Valentini SR、Hershey JW、Park MH (2008)。「ヒトeIF5A-1の変異解析 - eIF5A活性およびヒプシン修飾に重要なアミノ酸残基の同定」。FEBSジャーナル 。275 (1):44–58。doi : 10.1111 /j.1742-4658.2007.06172.x。PMC 2536608。PMID 18067580。
- ^ 芝徹、溝手秀、金子徹、中島徹、柿本裕、勇S (1971). 「ヒプシン、ウシの脳で発生する新しいアミノ酸。単離と構造決定」。Biochimica と Biophysica Acta。244 (3): 523–531。土井:10.1016/0304-4165(71)90069-9。PMID 4334286。
