例
電子伝達タンパク質 多くの代謝反応において、電子キャリアーとして機能するタンパク質は、その還元 酵素として機能する酵素に結合します。電子を受け取った後、解離し、次にその酸化 酵素（すなわち電子の受容体）として機能する次の酵素に結合します。これらのタンパク質間の相互作用は、効率的な電子伝達を保証するために、タンパク質間の非常に特異的な結合に依存しています。例：ミトコンドリア酸化リン酸化鎖システムの構成要素であるシトクロムc還元酵素/シトクロムc /シトクロムc酸化酵素、ミクロソームおよびミトコンドリアP450システム。[ 5 ]
ミトコンドリアP450系の場合、電子伝達タンパク質アドレノドキシンと その還元酵素の結合に関与する特定の残基は、還元酵素表面の2つの塩基性Arg残基とアドレノドキシン上の2つの酸性Asp残基であることが特定された。[ 6 ] [ 7 ]
シグナル伝達 細胞の活動は細胞外シグナルによって制御される。細胞内部および／または細胞内におけるシグナル伝達は、様々なシグナル伝達分子間のタンパク質間相互作用（PPI）に依存する。PPIを介したシグナル伝達経路の活性化はシグナル伝達と呼ばれ、 パーキンソン病 や癌を含む多くの生物学的プロセスや疾患において基本的な役割を果たしている。
多くの生合成過程において、酵素は 互いに相互作用して、小さな化合物やその他の高分子を生成する。
種類 タンパク質間相互作用（PPI）の種類を説明すると、タンパク質は「一時的」に相互作用して（シグナル伝達のように短時間で特定の効果を生み出す）、他のタンパク質と「安定的」に相互作用して複合体を形成し、生体システム内で分子機械となることがあります。タンパク質複合体の集合は、ホモオリゴマー複合体またはヘテロオリゴマー複合体 の形成につながる可能性があります。酵素阻害剤や抗体抗原などの従来の複合体に加えて、ドメイン間およびドメイン-ペプチド間の相互作用も確立される可能性があります。タンパク質間相互作用を特定するもう1つの重要な区別は、その決定方法です。タンパク質ペア間の直接的な物理的相互作用を測定する「バイナリ」法と呼ばれる技術がある一方で、タンパク質パートナーのペアごとの決定なしにタンパク質のグループ間の物理的相互作用を測定する「共複合体」法と呼ばれる他の技術もあります。
安定した相互作用と一時的な相互作用 安定した相互作用には、機能的な役割を果たすために、恒久的な複合体のサブユニットとして長期間相互作用するタンパク質が関与します。これは通常、ホモオリゴマー（例：シトクロムc ）や、 ATPase のサブユニットなどの一部のヘテロオリゴマータンパク質の場合です。一方、タンパク質は、生化学的カスケードに関与するほとんどのタンパク質のように、特定の細胞環境（細胞の種類 、細胞周期段階 、外部要因、他の結合タンパク質の存在など）でのみ、他のタンパク質と短時間かつ 可逆的 に相互作用する場合があります。これらは一時的な相互作用と呼ばれます。たとえば、一部のGタンパク質共役受容体は、細胞外リガンドによって活性化されたときにのみG i/oタンパク質に一時的に結合しますが [ 10 ] q 共役受容体は、受容体とリガンドの結合前にG qタンパク質と事前に結合します。 [ 11 ] MoRF ）との相互作用は一時的な相互作用である。[ 12 ]
水の役割 水分子はタンパク質間の相互作用において重要な役割を果たします。[ 14 ] [ 15 ] [ 16 ] [ 17 ]
インターフェースの特性 分子構造の研究により、タンパク質間の相互作用を可能にする界面に関する詳細な情報が得られる。PPI界面を特徴づける際には、複合体の種類を考慮することが重要である。[ 9 ]
評価されるパラメータには、サイズ（絶対寸法Å 2 または溶媒接触表面積（SASA） で測定）、形状、表面間の相補性、残基界面傾向、疎水性、セグメント化と二次構造、および複合体形成時のコンフォメーション変化が含まれます。[ 9 ]
PPI 界面の大部分は、疎水性残基、特に芳香族残基が頻繁に豊富であるにもかかわらず、タンパク質コアではなくタンパク質表面の構成を反映しています。[ 26 ] [ 27 ] Cyrus Chothiaと Joel Janin は、 インスリン 二量体、トリプシン -膵臓トリプシン阻害剤複合体、オキシヘモグロビン の 3 つの構造に基づいて、1,130 ～ 1,720 Å 2 の表面積が水との接触から取り除かれていることを発見し、疎水性が PPI の安定化の主要な要因であることを示しています。[ 28 ] 2 に改良されました。しかし、はるかに大きな相互作用界面も観察され、相互作用パートナーの 1 つのコンフォメーションの大きな変化 と関連していました。[ 18 ] [ 9 ] [ 11 ]
実験方法 それらを検出する方法は数多くあります。[ 1 ] [ 29 ] それぞれの方法には、特に感度と特異性 に関して、長所と短所があります。最も一般的で広く使用されているハイスループット法は、酵母ツーハイブリッドスクリーニング と質量分析法 と組み合わせたアフィニティー精製 です。
酵母および哺乳類ツーハイブリッドシステムの原理
酵母ツーハイブリッドスクリーニング このシステムは、1989 年に Fields と Song によって、生物学的モデルとしてSaccharomyces cerevisiae を使用して初めて記述されました。 [ 30 ] [ 31 ] 酵母ツーハイブリッド法は、生体内 でペアワイズ PPI (バイナリ法) を同定することを可能にし、2 つのタンパク質が生物物理学的に直接相互作用するかどうかをテストします。Y2H は、酵母転写因子 Gal4 の機能的再構成と、His3 などの選択的レポーターのその後の活性化に基づいています。2 つのタンパク質の相互作用をテストするために、2 つのタンパク質発現コンストラクトが作成されます。1 つのタンパク質 (X) は Gal4 DNA 結合ドメイン (DB) に融合され、2 番目のタンパク質 (Y) は Gal4 活性化ドメイン (AD) に融合されます。アッセイでは、酵母細胞がこれらのコンストラクトで形質転換されます。ベイト (DB-X) とプレイ (AD-Y) が相互作用して機能的な Gal4 転写因子を形成しない限り、レポーター遺伝子の転写は起こりません。このように、レポーター遺伝子発現の結果として生じる産物の存在によって、タンパク質間の相互作用を推測することができる。[ 13 ] [ 32 ] [ 33 ] [ 34 ]
酵母ツーハイブリッドシステムは有用であるものの、限界もある。主な宿主システムとして酵母を使用するため、哺乳類特有の翻訳後修飾を含むタンパク質を研究する際に問題となることがある。偽陰性率が高いため、同定されるPPIの数は通常少なく、[ 35 ] 膜タンパク質を 過小評価する。 [ 36 ] [ 37 ]
分子生物学者のアントン・ユリエフは 、研究中に酵母ツーハイブリッドスクリーニングを使用して、転写と転写後修飾を結びつける新規タンパク質相互作用を特定し、機能的でアイソフォーム特異的なPPIを明らかにするためのこれらの方法の有用性を示した。[ 38 ] [ 39 ] [ 37 ] [ 32 ] [ 40 ]
タンデムアフィニティー精製の原理
アフィニティー精製と質量分析法の併用 アフィニティー精製と質量分析法を組み合わせると、安定な相互作用が主に検出されるため、機能的な生体内PPIをよりよく示すことができます。[ 41 ] [ 32 ] この方法は、通常生体内 濃度で細胞内に発現するタグ付きタンパク質と、その相互作用タンパク質の精製（アフィニティー精製）から始まります。非常に低い汚染バックグラウンドでタンパク質を精製するための最も有利で広く使用されている方法の1つは、Bertrand SeraphinとMatthias Mannおよびそれぞれの同僚によって開発されたタンデムアフィニティー精製 です。PPIは、化学的組み込み、生物学的または代謝的組み込み（SILAC）、およびラベルフリー法など、さまざまな方法を使用して質量分析法で分析できます。[ 9 ] ネットワーク理論は 、細胞内で同定されたすべてのタンパク質間相互作用を研究するために使用されています。[ 4 ]
このシステムは、2004 年に LaBaer らが、in vitro 転写および翻訳システムを使用して初めて開発しました。彼らは、目的の遺伝子を GST タンパク質と融合させた DNA テンプレートを使用し、それを固体表面に固定しました。抗 GST 抗体とビオチン化プラスミド DNA は、アミノプロピルトリエトキシシラン (APTES) でコーティングされたスライドに結合しました。BSA は DNA の結合効率を向上させることができます。ビオチン化プラスミド DNA はアビジンによって結合されました。新しいタンパク質は、無細胞発現システム、すなわちウサギ網状赤血球溶解物 (RRL) を使用して合成され、その後、新しいタンパク質は、スライドに結合した抗 GST 抗体によって捕捉されました。タンパク質間相互作用をテストするために、標的タンパク質 cDNA とクエリタンパク質 cDNA が同じコーティングされたスライドに固定されました。in vitro 転写および翻訳システムを使用して、標的タンパク質とクエリタンパク質は同じ抽出液によって合成されました。標的タンパク質は、スライドにコーティングされた抗体によってアレイに結合され、クエリタンパク質はアレイをプローブするために使用されました。クエリタンパク質は、ヘマグルチニン (HA) エピトープでタグ付けされました。このように、2つのタンパク質間の相互作用は、HAに対する抗体によって可視化された。[ 42 ] [ 43 ]
遺伝子内補完 遺伝子 によってコードされたポリペプチドの複数のコピーが複合体を形成する場合、このタンパク質構造はマルチマーと呼ばれます。特定の遺伝子の 2 つの異なる変異 アレル によって生成されたポリペプチドからマルチマーが形成される場合、混合マルチマーは、各変異体のみによって形成される非混合マルチマーよりも高い機能活性を示す可能性があります。このような場合、この現象は遺伝子内相補性（対立遺伝子間相補性とも呼ばれる）と呼ばれます。遺伝子内相補性は、真菌 Neurospora crassa Saccharomyces cerevisiae Schizosaccharomyces pombe Salmonella typhimuriumバクテリオファージ T4 [ 44 ] [ 45 ] [ 46 ] 変異がしばしば単離され、 組換え 頻度に基づいて直線状にマッピングされて、遺伝子の遺伝子地図 が形成された。別々に、変異体はペアワイズの組み合わせでテストされ、相補性が測定された。このような研究の結果の分析により、一般的に、遺伝子内相補性は、異なる欠陥を持つポリペプチドモノマーの相互作用によってマルチマーが形成されることから生じるという結論に至った。[ 47 ] リボソーム から出現する2つの新生タンパク質の直接的な相互作用は、ホモオリゴマー（マルチマー）形成の一般的なメカニズムであると思われる。[ 48 ] [ 48 ] [ 49 ]
計算手法 テキストマイニング プロトコル。PPIの実験的な検出と特性評価は、労力と時間を要する。しかし、多くのPPIは、通常は実験データを起点として、計算によって予測することもできる。さらに、これらの相互作用に関する事前の証拠なしに、つまりde novoでPPIを予測できる手法も開発されている。
ゲノムコンテキスト法 ロゼッタストーン法またはドメイン融合法は、 [ 50 ]
保存近傍法 [ 51 ]
系統発生プロファイル法は [ 51 ]
テキストマイニング手法 生物医学文書から公開されている情報はインターネットを通じて容易にアクセスでき、既知のタンパク質間相互作用 (PPI)、PPI 予測、およびタンパク質ドッキングを収集するための強力なリソースになりつつあります。テキストマイニングは、他のハイスループット技術と比較して、はるかにコストと時間がかかりません。現在、テキストマイニング手法は一般的に、ルール/パターンベースの情報抽出と機械学習 アプローチを使用して、個々の文から相互作用するタンパク質間の二項関係を 検出します。[ 52 ] 情報検索 で、相互作用するタンパク質のいずれかまたは両方の名前を含むテキストが取得され、もう 1 つは情報抽出 で、ターゲット情報 (相互作用するタンパク質、関与する残基、相互作用の種類など) が抽出されます。
系統発生プロファイリング を用いた研究もあり、その機能は、共通経路に関与するタンパク質が種を超えて相関的に共進化するという理論に基づいている。より複雑なテキストマイニング手法の中には、高度な自然言語処理 （NLP）技術を用いて知識ネットワークを構築するものもある（例えば、遺伝子名をノード、動詞をエッジとして扱う）。その他の開発としては、タンパク質相互作用を予測するためのカーネル法が ある。[ 53 ]
機械学習手法 機械学習手法の分類階層。 タンパク質間相互作用を予測するための計算手法が数多く提案され、検討されてきた。[ 54 ] [ 55 ] [ 56 ] 比較ゲノミクス 、タンパク質ドメイン、タンパク質三次構造、相互作用ネットワークトポロジーなどのカテゴリに分類できる。[ 54 ] [ 55 ] [ 56 ]
2005年、サッカロミセス・セレビシエ の膜タンパク質は、接合ベースのユビキチンシステム（mbSUS）を使用して解析されました。このシステムは、膜タンパク質と細胞外シグナルタンパク質との相互作用を検出します[ 57 ] [ 58 ] ランダム フォレストは、タンパク質相互作用予測のための最も効果的な機械学習手法であることがわかりました。[ 59 ] このような手法は、ヒトの相互作用ネットワーク、特に膜タンパク質 の相互作用ネットワーク[ 60 ] [ 61 ]
2020年現在、3DID およびNegatomeデータベースから構築された残基クラスタークラス（RCC）を使用したモデルは、タンパク質間相互作用のインスタンスの96～99%を正しく分類しました。[ 62 ] [ 63 ]
データベース PPIの大規模な同定により、数十万もの相互作用が生成され、それらは完全な相互作用ネットワーク を提供するために継続的に更新される専門的な生物学的データベース に収集されました。これらのデータベースの最初のものは、相互作用タンパク質データベース（DIP） でした。[ 64 ]
主要データベースは、 小規模または大規模な実験手法によって存在が証明された、公表済みのタンパク質間相互作用（PPI）に関する情報を収集します。例：DIP 、生体分子相互作用ネットワークデータベース （BIND）、相互作用データセットのための生物学的総合リポジトリ（BioGRID ）、ヒトタンパク質参照データベース（HPRD）、IntAct分子相互作用データベース、分子相互作用データベース（MINT）、酵母におけるMIPSタンパク質相互作用リソース（MIPS-MPact）、およびMIPS哺乳類タンパク質間相互作用データベース（MIPS-MPPI）。
メタデータベースは 通常、プライマリデータベースの情報を統合することによって生成されるが、独自のデータを収集することもある。
予測データベースに は、いくつかの手法を使用して予測された多くのPPIが含まれています（メイン記事）。例：ヒトタンパク質間相互作用予測データベース（PIPs）、[ 65 ] 既知および予測タンパク質間相互作用（STRING-db） 、および統合ヒトインタラクティブ（UniHI）。
前述の計算方法はすべて、新規のタンパク質間相互作用を予測するためにデータを外挿できるソースデータベースに依存しています。 データベース間の網羅性は大きく異なります。一般的に、プライマリデータベースは他の複数のデータベースからのデータを統合しないため、記録されているタンパク質相互作用の総数が最も少なく、予測データベースは実験に加えて他の形式の証拠も含むため、最も多くなっています。たとえば、プライマリデータベースIntActには572,063の相互作用があり[ 66 ]、 [ 67 ] [ 68 ]
相互作用ネットワーク 統合失調症PPI。[ 61 ] PPIデータベースで見つかった情報は、相互作用ネットワークの構築をサポートします。特定のクエリタンパク質のPPIネットワークは教科書で表現できますが、細胞全体のPPIの図は率直に言って複雑で作成が困難です。[ 69 ]
手動で作成された分子間相互作用マップの一例として、Kurt Kohn の 1999 年の細胞周期制御マップがある。[ 70 ] [ 71 ]
分子相互作用ネットワークの可視化という困難な作業を簡素化し、他の種類のデータで補完するために、バイオインフォマティクスツールが開発されてきました。たとえば、Cytoscape は広く使用されているオープンソースソフトウェアであり、現在多くのプラグインが利用可能です。[ 72 ] [ 51 ]
PPIネットワークにおける機能モジュールの同定は、バイオインフォマティクスにおける重要な課題です。機能モジュールとは、PPIネットワーク内で互いに高度に接続されているタンパク質のセットを意味します。これは、 ソーシャルネットワークにおけるコミュニティ検出とほぼ同じ問題です。Jactive [ 73 ] [ 74 ] 遺伝子発現 データを統合し、MoBaSはPPIネットワークとゲノムワイド関連解析を 統合します。
タンパク質間の関係は、多くの場合、複数のタイプの相互作用の結果であるか、共局在、直接相互作用、抑制的遺伝的相互作用、相加的遺伝的相互作用、物理的結合、その他の結合を含むさまざまなアプローチから推測されます。[ 75 ]
符号付き相互作用ネットワーク タンパク質間の相互作用は、どのような種類の相互作用が起こっているかを説明する符号付きネットワークで表示されます[ 76 ]。 タンパク質間相互作用では、相互作用するタンパク質のいずれかが「活性化」または「抑制」されることがよくあります。このような効果は、PPI ネットワークでは「符号」（たとえば「活性化」または「抑制」）で示すことができます。このような属性は長い間ネットワークに追加されてきましたが、[ 77 ] 符号付きネットワーク と名付けました。符号付きネットワークは、相互作用を正または負のいずれかとしてラベル付けすることで表現されることがよくあります。正の相互作用とは、相互作用の結果としていずれかのタンパク質が活性化されるものです。逆に、負の相互作用は、いずれかのタンパク質が不活性化されることを示します。[ 78 ]
タンパク質間相互作用ネットワークは、酵母ツーハイブリッドスクリーニングやアフィニティー精製とそれに続く質量分析技術などの実験室実験の結果として構築されることが多い。[ 79 ]
RNA干渉スクリーニング RNA干渉 （RNAi）スクリーニング（転写と翻訳の間の個々のタンパク質の抑制）は、タンパク質間相互作用のシグナルを提供するプロセスで利用できる方法の1つです。個々のタンパク質を抑制し、その結果生じる表現型を分析します。相関する表現型関係（つまり、2つのタンパク質のいずれかを抑制した場合に同じ表現型が生じる場合）は、正の、または活性化の関係を示します。相関しない表現型（つまり、2つのタンパク質のいずれかを抑制した場合に2つの異なる表現型が生じる場合）は、負の、または不活性化の関係を示します。タンパク質 A が活性化にタンパク質 B に依存している場合、タンパク質 A または B のいずれかを阻害すると、細胞はタンパク質 A によって提供されるサービスを失い、表現型は A または B のどちらの阻害でも同じになります。しかし、タンパク質 A がタンパク質 B によって不活性化されている場合、表現型はどちらのタンパク質が阻害されるかによって異なります (タンパク質 B を阻害すると、タンパク質 B はもはやタンパク質 A を不活性化できなくなり、A は活性のままになりますが、A を不活性化すると、A が不活性であるため、B が活性化するものがなくなり、表現型が変化します)。特定のタンパク質間相互作用に確実にサインを割り当てるには、複数のRNAi スクリーニングを実行する必要があります。この技術を考案した Vinayagam らは、最低 9 つのRNAi スクリーニングが必要であり、スクリーニングの回数が増えるほど信頼性が高まると述べています。[ 78 ]
治療標的として PPIの調節は困難であり、科学界からますます注目を集めている。[ 80 ] [ 81 ] [ 82 ] それにもかかわらず、 FDA 承認の低分子PPI阻害剤によって直接標的とされるPPIはごくわずかであり、創薬には大きな未開拓の機会があることを強調している。
2014年、アミット・ジャイスワルらは、タンパク質間相互作用研究を利用して、テロメラーゼのテロメアへのリクルートを阻害する30種類のペプチドを開発することに成功した。[ 83 ] [ 84 ] アーキン らは、特定のタンパク質間相互作用を調節する抗体フラグメントベースの阻害剤を開発することに成功した。[ 85 ]
PPIの「調節」には、阻害だけでなく、四次タンパク質複合体の安定化も含まれるため、 寧正による オーキシン 誘導性タンパク質複合体形成の発見によって導入されたパラダイム[ 86 ] [ 87 ] 、 分子接着剤 ）も広く研究されている[ 88 ] 。
例 市販の医薬品となったタンパク質間相互作用阻害剤には、以下のようなものがある。
創薬開発における実験的阻害剤には以下が含まれる。
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外部リンク タンパク質間相互作用データベース タンパク質間相互作用（PPI）調節因子ライブラリー
