Loading article…
| tRNA | |
|---|---|
| 識別子 | |
| シンボル | t |
| Rfam | RF00005 |
| その他のデータ | |
| RNAタイプ | 遺伝子、tRNA |
| PDB構造 | PDBe 3icq、1asy、1asz、1il2、2tra、3tra、486d、1fir、1yfg、3eph、3epj、3epk、3epl、1efw、1c0a、2ake、2azx、2dr2、1f7u、1f7v、3foz、2hgp、2j00、2j02、2ow8、2v46、2v48、2wdg、2wdh、2wdk、2wdm、2wh1 |
転移RNA（略してtRNA 、以前は可溶性RNAの略でsRNAと呼ばれていました[1] ）は、 RNAで構成されたアダプター分子で、通常76〜90ヌクレオチドの長さです（真核生物の場合）。[2]細胞内では、メッセンジャーRNA（mRNA）の遺伝コードとタンパク質のアミノ酸配列との間に物理的なリンクを提供し、タンパク質合成装置であるリボソームによって結合される正しいアミノ酸配列を運びます。mRNAの各3ヌクレオチドのコドンは、tRNAの3ヌクレオチドのアンチコドンによって補完されます。そのため、tRNAは、遺伝コードに従って 新しいタンパク質を生物学的に合成する翻訳に必要な要素です。
概要
翻訳のプロセスは、DNAのヌクレオチド配列に格納された情報から始まります。これは最初にmRNAに変換され、次にtRNAが遺伝コードのどの3ヌクレオチドコドンがどのアミノ酸に対応するかを指定します。[3]各mRNAコドンは特定のタイプのtRNAによって認識され、3ヌクレオチドアンチコドンに沿ってドッキングし、一緒に3つの相補的な 塩基対を形成します。
tRNA のもう一方の端には、アンチコドン配列に対応するアミノ酸への共有結合があり、各タイプの tRNA は特定のアミノ酸に結合します。遺伝コードには同じアミノ酸を指定する複数のコドンが含まれているため、同じアミノ酸を運ぶ異なるアンチコドンを持つ tRNA 分子が複数存在します。
tRNA 3' 末端への共有結合は、アミノアシル tRNA 合成酵素と呼ばれる酵素によって触媒される。タンパク質合成の際、アミノ酸が結合した tRNA は、伸長因子と呼ばれるタンパク質によってリボソームに運ばれ、tRNA とリボソームの会合、新しいポリペプチドの合成、および mRNA に沿ったリボソームの転座 (移動) を助ける。tRNA のアンチコドンが mRNA と一致する場合、リボソームにすでに結合している別の tRNA が、成長中のポリペプチド鎖をその 3' 末端から、新しく運ばれた tRNA の 3' 末端に結合したアミノ酸に転移する。この反応はリボソームによって触媒される。tRNA 分子内の多数の個々のヌクレオチドは、メチル化または脱アミド化によって化学的に修飾されることがある。これらの異常な塩基は、tRNA とリボソームの相互作用に影響を与えることがあり、アンチコドンに存在して塩基対形成特性を変えることもある。[4]
構造
tRNAの構造は、一次構造、二次構造（通常はクローバーリーフ構造として視覚化される）、および三次構造に分解できる[6] （すべてのtRNAは、リボソームのPサイトとAサイトに収まるように同様のL字型の3D構造を持っている）。クローバーリーフ構造は、一般的なRNA三次構造モチーフであるヘリックスの同軸スタッキングによって3D L字型構造になる。tRNA分子内の各アームの長さとループの「直径」は、種によって異なります。[6] [7] tRNA構造は次の要素で構成されています。
- アクセプターステムは、5'末端ヌクレオチドと3'末端ヌクレオチド（アミノ酸を結合するために使用されるCCAテールを含む）との塩基対形成によって形成される7〜9塩基対（bp）のステムである。アクセプターステムには、ワトソン-クリック型以外の塩基対が含まれる場合がある。[6] [8]
- CCAテールは、tRNA 分子の 3' 末端にあるシトシン- シトシン -アデニン配列です。アミノアシル tRNA 合成酵素によって tRNA にロードされ、アミノアシル tRNA を形成するアミノ酸は、CCA テールの 3'-ヒドロキシル基に共有結合します。[9]この配列は、酵素による tRNA の認識に重要であり、翻訳に不可欠です。[10] [11]原核生物では、CCA 配列は一部の tRNA 配列に転写されます。ほとんどの原核生物 tRNA と真核生物 tRNA では、CCA 配列は処理中に追加されるため、tRNA 遺伝子には現れません。[12]
- Dループは4～6bpのステムで、ループで終わり、ジヒドロウリジンを含むことが多い。[6]
- アンチコドンループは5bpのステムであり、そのループ内にアンチコドンが含まれる。[6]
- TΨCループは、ループ内に珍しい塩基Ψが存在することからそのように名付けられました。Ψは、修飾されたウリジンである擬似ウリジンです。修飾された塩基は、T（リボチミジン、m5U）とAが塩基対を形成し、5'-TΨCGA-3'配列内によく見られます。 [13]
- 可変ループまたはVループは、アンチコドンループとΨUループの間に位置し、その名前が示すように、サイズは3塩基から21塩基まで変化します。一部のtRNAでは、「ループ」は可変アームと呼ばれる剛性のステムを形成するのに十分な長さです。[14] 10塩基を超えるVループを持つtRNAは「クラスII」に分類され、それ以外は「クラスI」と呼ばれます。[15]
アンチコドン
アンチコドン[16]は、 mRNAコドンの3つの塩基に対応する3つのヌクレオチドの単位である。各tRNAは、アミノ酸の1つ以上のコドンと3つの相補的塩基対を形成できる明確なアンチコドントリプレット配列を持っている。一部のアンチコドンは、ウォブル塩基対形成により、複数のコドンと対になる。多くの場合、アンチコドンの最初のヌクレオチドはmRNAにはないイノシンであり、これは対応するコドン位置の複数の塩基と水素結合することができる。 [4] ：29.3.9 遺伝コードでは、単一のアミノ酸が4つの3番目の位置の可能性すべて、または少なくともピリミジンとプリンの両方によって指定されるのが一般的である。たとえば、アミノ酸のグリシンは、コドン配列GGU、GGC、GGA、およびGGGによってコードされている。他の修飾ヌクレオチドも最初のアンチコドン位置に現れる可能性があり、これは「ウォブル位置」とも呼ばれ、ミトコンドリアなどで遺伝暗号に微妙な変化をもたらします。[17]ウォブル塩基の可能性により、必要なtRNAの種類の数が減ります。標準的な遺伝暗号の各センスコドンに1つずつ、合計61種類ではなく、61のセンスコドンすべてを明確に翻訳するために必要なtRNAは31個だけです。[3] [18]
命名法
tRNAは、通常、そのアミノ酸（例：tRNA-Asn）、アンチコドン配列（例：tRNA(GUU)）、またはその両方（例：tRNA-Asn(GUU)またはtRNAアスン
GUU[19]これら2つの特徴はtRNAの主な機能を説明していますが、実際にはtRNAの多様性全体を網羅しているわけではありません。そのため、区別するために数字の接尾辞が追加されています。[ 20]同じアミノ酸を対象とするtRNAは「アイソタイプ」と呼ばれ、同じアンチコドン配列を持つtRNAは「アイソアクセプター」と呼ばれ、両方が同じだが他の場所で異なるtRNAは「アイソデコーダー」と呼ばれます。[21]
アミノアシル化
アミノアシル化は、化合物にアミノアシル基を付加するプロセスである。これは、アミノ酸をtRNA分子のCCA 3′末端に共有結合させる。各tRNAは、アミノアシルtRNA合成酵素によって特定のアミノ酸でアミノアシル化（またはチャージ）される。アミノ酸に対して複数のtRNAや複数のアンチコドンが存在する可能性があるにもかかわらず、通常、アミノ酸ごとに1つのアミノアシルtRNA合成酵素が存在します。合成酵素による適切なtRNAの認識は、アンチコドンのみによって媒介されるわけではなく、アクセプターステムが重要な役割を果たすことがよくあります。[22] 反応：
特定の生物では、1 つ以上のアミノリン酸 tRNA 合成酵素が欠損している場合があります。これにより、化学的に関連するアミノ酸が tRNA にチャージされ、1 つまたは複数の酵素を使用することで、tRNA は正しくチャージされるように変更されます。たとえば、ヘリコバクター ピロリではグルタミニル tRNA 合成酵素が欠損しています。したがって、グルタミン酸 tRNA 合成酵素は tRNA-グルタミン (tRNA-Gln) にグルタミン酸をチャージします。次に、アミドトランスフェラーゼがグルタミン酸の酸側鎖をアミドに変換し、正しくチャージされた gln-tRNA-Gln を形成します。
リボソームへの結合
リボソームには、2つのリボソームサブユニット間の空間にまたがるtRNA分子の結合部位が3つあります。A （アミノアシル）、[24] P（ペプチジル）、[ 25] E（出口）部位です。さらに、リボソームには、 mRNAのデコード中またはタンパク質合成の開始中に使用されるtRNA結合部位が他に2つあります。これらは、T部位（伸長因子Tuと呼ばれる）とI部位（開始）です。[26]慣例により、tRNA結合部位は、最初に小さなリボソームサブユニットの部位、2番目に大きなリボソームサブユニットの部位で示されます。たとえば、A部位はA/A、P部位はP/P、E部位はE/Eと表記されることが多いです。[25] A部位とP部位のL27、L2、L14、L15、L16などの結合タンパク質は、AP Czernilofskyら（Proc. Natl. Acad. Sci、USA、pp. 230-234、1974）によるアフィニティー標識によって決定されている。
翻訳開始が完了すると、最初のアミノアシル tRNA は P/P 部位に配置され、以下に説明する伸長サイクルの準備が整います。翻訳伸長中、tRNA は最初に伸長因子 Tu ( EF-Tu ) またはその真核生物 ( eEF-1 ) または古細菌の対応物との複合体の一部としてリボソームに結合します。この最初の tRNA 結合部位は A/T 部位と呼ばれます。A/T 部位では、A 部位の半分はmRNA デコード部位がある小さなリボソームサブユニットに存在します。mRNA デコード部位は、翻訳中にmRNA コドンが読み取られる場所です。T 部位の半分は主に、 EF-Tu または eEF-1 がリボソームと相互作用する大きなリボソームサブユニットに存在します。mRNA のデコードが完了すると、アミノアシル tRNA は A/A 部位に結合し、結合したアミノ酸との次のペプチド結合[27]が形成される準備が整います。成長中のポリペプチドを A/A 部位に結合したアミノアシル tRNA に渡すペプチジル tRNA は、P/P 部位に結合しています。ペプチド結合が形成されると、P/P 部位の tRNA はアシル化されるか、または 3' 末端が自由になり、A/A 部位の tRNA は成長中のポリペプチド鎖を解離します。次の伸長サイクルを可能にするために、tRNA はハイブリッド A/P および P/E 結合部位を通過し、サイクルを完了して P/P および E/E 部位に留まります。A/A および P/P tRNA が P/P および E/E 部位に移動すると、mRNA も 1 コドン移動し、 A/T 部位が空になり、次の mRNA デコード ラウンドの準備が整います。E/E 部位に結合した tRNA は、リボソームを離れます。
P/I部位は、細菌においてIF2と呼ばれる開始因子によって運ばれるアミノアシルtRNAに最初に結合する部位である。 [26]しかし、真核生物や古細菌のリボソームにおけるP/I部位の存在はまだ確認されていない。P部位タンパク質L27は、E. CollatzとAP Czernilofskyによるアフィニティー標識によって決定されている（FEBS Lett.、Vol. 63、pp. 283–286、1976）。
tRNA遺伝子
生物はゲノム中のtRNA遺伝子の数が異なります。例えば、遺伝学研究でよく使われるモデル生物である線虫C. elegansは、核ゲノムに29,647個の遺伝子を持ち、[28]そのうち620個がtRNAをコードしています。[29] [30]出芽酵母Saccharomyces cerevisiaeは、ゲノム中に275個のtRNA遺伝子を持っています。ゲノムあたりのtRNA遺伝子の数は大きく異なり、FusobacteriaやTenericutesなどのグループの細菌種はゲノムあたり約30個の遺伝子を持ちますが、ゼブラフィッシュ（ Danio rerio ）などの複雑な真核生物ゲノムは1万個を超えるtRNA遺伝子を持つことがあります。[31]
2013年1月の推定によると、ヒトゲノムには合計約20,848個のタンパク質コード遺伝子[32]があり、細胞質tRNA分子をコードする核遺伝子が497個、tRNA由来の擬似遺伝子（もはや機能しないと考えられているtRNA遺伝子）が324個あります[33] （ただし、擬似tRNAは細菌の抗生物質耐性に関与していることが示されています）。[34]すべての真核生物と同様に、ヒトには22個のミトコンドリアtRNA遺伝子[35]があります。これらの遺伝子の一部の変異は、 MELAS症候群などの重篤な疾患と関連付けられています。ミトコンドリアtRNA遺伝子と配列が非常に類似した核染色体領域（tRNA類似遺伝子）も特定されています。[36]これらのtRNA類似体は、核ミトコンドリアDNA（ミトコンドリアから核に移行した遺伝子）の一部とも考えられています。[36] [37]ミトコンドリアtRNA（tRNA類似体）の複数の核コピーの現象は、ヒトからオポッサムまで多くの高等生物で観察されており[38]、類似体が機能している可能性を示唆しています。
細胞質tRNA遺伝子は、アンチコドンの特徴に応じて49のファミリーに分類できます。これらの遺伝子は、22番染色体とY染色体を除くすべての染色体上に存在します。6p（140個のtRNA遺伝子）と1番染色体には高いクラスター化が見られます。[33]
HGNCは、ゲノム tRNA データベース (GtRNAdb) およびこの分野の専門家と協力して、tRNA をコードするヒト遺伝子に固有の名前を承認しました。
通常、細菌由来のtRNA遺伝子は、古細菌由来のtRNA（平均＝83.1 bp）や真核生物由来のtRNA（平均＝84.7 bp）よりも短い（平均＝77.6 bp）。[31]成熟tRNAは逆のパターンを示し、細菌由来のtRNAは通常（中央値＝77.6 nt）古細菌由来のtRNA（中央値＝76.8 nt）よりも長く、真核生物の成熟tRNAは最も短い（中央値＝74.5 nt）。[31]
進化
ゲノムtRNA含有量は、生物のドメイン間でゲノムを差別化する特徴です。古細菌は、均一な数の遺伝子コピーを持つゲノムtRNA含有量の点で最も単純な状況を示し、細菌は中間の状況を示し、真核生物は最も複雑な状況を示します。[39]真核生物は、他の2つの界よりもtRNA遺伝子含有量が多いだけでなく、異なるアイソアクセプター間で遺伝子コピー数に大きなばらつきがあり、この複雑さはtRNA遺伝子の重複とアンチコドン特異性の変化によるものと思われます[要出典]。
異なる種におけるtRNA遺伝子のコピー数の進化は、特定のtRNA修飾酵素（細菌のウリジンメチルトランスフェラーゼ、真核生物のアデノシンデアミナーゼ）の出現と関連付けられており、これらの酵素は、特定のtRNAのデコード能力を高めます。[39]一例として、tRNA Alaは4つの異なるtRNAアイソアクセプター（AGC、UGC、GGC、CGC）をコードします。真核生物では、AGCアイソアクセプターは、他のアイソアクセプターと比較して遺伝子コピー数が極端に豊富であり、これはそのワブル塩基のAからIへの修飾と相関しています。この同じ傾向は、真核生物のほとんどのアミノ酸で示されています。実際、これら2つのtRNA修飾の影響は、コドン使用バイアスにも見られます。高度に発現した遺伝子は、これらの修飾tRNAによって解読されるコドンのみを使用するコドンに富んでいるようであり、これはこれらのコドン、ひいてはこれらのtRNA修飾が翻訳効率において役割を果たしている可能性を示唆している。[39]
多くの種は、進化の過程で特定のtRNAを失っています。例えば、哺乳類と鳥類はともに64個のtRNA遺伝子のうち14個を欠いていますが、他の生命体はこれらのtRNAを含んでいます。[40]正確に対になるtRNAが欠落している翻訳コドンについては、生物はウォブリングと呼ばれる戦略に頼ります。この戦略では、不完全に一致したtRNA/mRNAペアでも翻訳が行われますが、この戦略では翻訳エラーの傾向も高まります。[41]進化の過程でtRNA遺伝子が失われた理由はまだ議論されていますが、ウイルス感染に対する抵抗力の向上に関係している可能性があります。[42]ヌクレオチドトリプレットは、アミノ酸と関連するtRNAよりも多くの組み合わせを表現できるため、遺伝コードに冗長性があり、いくつかの異なる3ヌクレオチドコドンが同じアミノ酸を表現できます。このコドンの偏りが、コドンの最適化を必要とするものです。
仮説上の起源
tRNAの上半分（Tアームと、5'末端リン酸基および3'末端CCA基を持つアクセプターステムで構成）と下半分（Dアームとアンチコドンアームで構成）は、構造的にも機能的にも独立したユニットです。上半分は、もともと初期のRNAワールドでtRNAのような分子を複製用にマークしていた可能性のある3'末端ゲノムタグを含めて最初に進化した可能性があります。下半分は、たとえばRNAワールドでタンパク質合成が始まり、リボ核タンパク質ワールド（ RNPワールド）に変わったときに、拡張として後から進化した可能性があります。この提案されたシナリオは、ゲノムタグ仮説と呼ばれています。実際、tRNAとtRNAのような凝集体は、今日でも複製に対して重要な触媒的影響（つまり、リボザイムとして）を持っています。これらの役割は、RNAワールドの「分子（または化学）化石」と見なすことができます。[43] 2021年3月、研究者らは、転移RNAの初期の形態が生命の非常に初期の発達、つまりアビオジェネシスにおける複製リボザイム分子であった可能性があることを示唆する証拠を報告した。[44] [45]
tRNA由来の断片
tRNA由来の断片（またはtRF）は、成熟tRNAまたは前駆体転写産物の切断後に出現する短い分子である。[46] [47] [48] [49]細胞質tRNAとミトコンドリアtRNAはどちらも断片を生成できる。[50]成熟tRNAに由来すると考えられているtRFの構造タイプは少なくとも4つあり、比較的長いtRNA半分と短い5'-tRF、3'-tRF、i-tRFが含まれる。[46] [50] [51]前駆体tRNAは切断され、5'リーダーまたは3'トレイル配列から分子を生成することができる。切断酵素には、アンジオジェニン、ダイサー、RNase Z、RNase Pなどがある。[46] [47]特にアンジオジェニンの場合、tRFは3'末端に特徴的に珍しい環状リン酸を持ち、5'末端にヒドロキシル基を持っている。[52] tRFはRNA干渉、特にtRNAを複製のプライマーとして使用するレトロウイルスやレトロトランスポゾンの抑制に役割を果たしているようだ。アンジオジェニンによって切断された半分のtRNAはtiRNAとしても知られている。piRNAとして機能するものを含むより小さな断片の生合成はあまり理解されていない。[53]
tRF には、性別、人種、病気の状態によって大きな変化を示すなど、複数の依存性と役割があります。[50] [54] [55]機能的には、Ago にロードされて RNAi 経路を介して作用したり、[48] [51] [56]ストレス顆粒の形成に関与したり、[57] RNA 結合タンパク質から mRNA を置換したり[58]翻訳を阻害したりします。[59]システムまたは生物レベルでは、4 種類の tRF が多様な活動スペクトルを持っています。機能的には、tRF はウイルス感染、[60]がん、[51]細胞増殖[52]および代謝のエピジェネティックな世代間調節に関連しています。[61]
tRFは人間に限らず、複数の生物に存在することが示されている。[51] [62] [63] [64]
tRFについてさらに詳しく知りたい人のために、ミトコンドリアおよび核tRNAフラグメントのインタラクティブな探索のためのフレームワーク（MINTbase）[65] [66]と転写RNA関連フラグメントのリレーショナルデータベース（tRFdb）[67]の2つのオンラインツールが利用可能です。MINTbaseは、ゲノムに依存しないtRFライセンスプレート（またはMINTコード）と呼ばれるtRFの命名スキームも提供しており、このスキームはRNA配列をより短い文字列に圧縮します。
改変tRNA
アンチコドンやアクセプターステムが改変された tRNA は、遺伝コードを変更するために使用できます。科学者は、コドン (センスコドンと終止コドン) を再利用して、開始 (開始コドンを参照) と伸長の両方においてアミノ酸 (天然および新規) を受け入れることに成功しました。
1990年、tRNAfMet2
CUA（tRNAから改変）fMet2
CAU遺伝子 metY を大腸菌に挿入すると、強力なシャイン・ダルガルノ配列が先行する限り、UAG 終止コドンでタンパク質合成が開始される。開始時には、従来のホルミルメチオニンだけでなく、グルタミル tRNA 合成酵素も新しい tRNA を認識するため、ホルミルグルタミンも挿入される。[68]この実験は 1993 年に繰り返され、今度はメチオニル tRNA ホルミルトランスフェラーゼによって認識されるように改変された伸長 tRNA が使用された。[69]同様の結果がマイコバクテリウムでも得られた。[70]その後の実験では、新しい tRNA は通常の AUG 開始コドンと直交しており、ゲノム再コード化された大腸菌株で検出可能なオフターゲット翻訳開始イベントは見られなかったことが示された。[71]
tRNAの生合成
真核細胞では、tRNAは核内でRNAポリメラーゼIIIによってプレtRNAとして転写される。 [72] RNAポリメラーゼIIIは、5'遺伝子内制御領域（5'-ICR、D制御領域、またはAボックス）とtRNA遺伝子内の3'-ICR（T制御領域またはBボックス）という2つの高度に保存された下流プロモーター配列を認識する。[2] [73] [74]最初のプロモーターは成熟tRNAの+8で始まり、2番目のプロモーターは最初のプロモーターの30〜60ヌクレオチド下流に位置する。転写は4つ以上のチミジン の伸長後に終了する。[2] [74]
プレtRNAは核内で広範囲にわたる修飾を受ける。一部のプレtRNAには、機能的なtRNA分子を形成するためにスプライシングまたは切断されるイントロンが含まれる。 [75]細菌ではこれらは自己スプライシングするが、真核生物と古細菌ではtRNAスプライシングエンドヌクレアーゼによって除去される。[76]真核生物のプレtRNAには、エンドヌクレアーゼによるtRNAイントロンの認識と正確なスプライシングに重要なバルジヘリックスバルジ（BHB）構造モチーフが含まれる。[77]このモチーフの位置と構造は進化的に保存されている。しかし、単細胞藻類などの一部の生物は、BHBモチーフの非標準的な位置や、スプライシングされたイントロン配列の5'末端と3'末端を持っている。[77] 5′配列はRNase Pによって除去され、[78] 3′末端はtRNase Z酵素によって除去される。[79] 注目すべき例外は古細菌 Nanoarchaeum equitansで、 RNase P酵素を持たず、成熟tRNAの5′末端から転写が始まるようにプロモーターが配置されている。[80] テンプレート化されていない3′ CCAテールはヌクレオチジルトランスフェラーゼによって付加される。[81] tRNAがLos1/ Xpo-tによって細胞質に輸出される前に、[82] [83] tRNAはアミノアシル化される。[84] プロセシングイベントの順序は保存されていない。例えば、酵母では、スプライシングは核ではなくミトコンドリア膜の細胞質側で行われる。[85]
歴史
tRNAの存在は、RNAアルファベットをタンパク質アルファベットに翻訳する能力を持つアダプター分子が存在するはずだという仮定に基づく「アダプター仮説」としてフランシス・クリックによって初めて仮説が立てられた。ポール・C・ザメクニック、マロン・ホーグランド、メアリー・ルイーズ・スティーブンソンがtRNAを発見した。[86] [87] [88]構造に関する重要な研究は、1960年代初頭にボストンの2人の研究者、アレックス・リッチとドナルド・カスパー、プリンストン大学のジャック・フレスコのグループ、およびキングス・カレッジ・ロンドンの英国のグループによって行われた。[89] 1965年にコーネル大学のロバート・W・ホーリーが一次構造を報告し、3つの二次構造を提案した。[90] tRNAは、ウィスコンシン州マディソンでロバート・M・ボックによって初めて結晶化された。[91]クローバーリーフ構造はその後の数年にわたる他の研究によって確認され[92] 、最終的に1974年にX線結晶構造解析研究によって確認されました。アレクサンダー・リッチの指導の下で研究していたキム・ソンホウとアーロン・クルーグが率いる英国のグループの2つの独立したグループが、1年以内に同じ結晶構造解析の発見を発表しました。[93] [94]
臨床的関連性
アミノアシル化の阻害は、いくつかの疾患の治療に有用なアプローチとなる可能性がある。癌細胞は、健康な細胞と比較して、アミノアシル化の阻害に対して比較的脆弱である可能性がある。癌やウイルス生物学に関連するタンパク質合成は、多くの場合、特定のtRNA分子に大きく依存している。例えば、肝臓癌の場合、tRNA-Lys-CUUにリジンを充填すると、肝臓癌細胞の増殖と転移が維持されるが、健康な細胞は、細胞生理学を支えるためにこのtRNAへの依存度がはるかに低い。[95]同様に、E型肝炎ウイルスは、感染していない細胞に関連するものとは大幅に異なるtRNAランドスケープを必要とする。[96]したがって、特定のtRNA種のアミノアシル化の阻害は、多数の疾患の合理的治療のための有望な新しい手段であると考えられている。
参照
参考文献
- ^ Plescia OJ、Palczuk NC、Cora-Figueroa E、Mukherjee A、Braun W (1965年10月)。「可溶性RNA (sRNA)に対する抗体の産生」。米国科学アカデミー紀要。54 ( 4): 1281–1285。Bibcode : 1965PNAS ...54.1281P。doi : 10.1073/ pnas.54.4.1281。PMC 219862。PMID 5219832 。
- ^ abc Sharp SJ、Schaack J、Cooley L、Burke DJ、Söll D (1985)。「真核生物tRNA遺伝子の構造と転写」。CRC Critical Reviews in Biochemistry。19 (2): 107–144。doi : 10.3109 /10409238509082541。PMID 3905254。
- ^ ab Crick FH (1968年12月). 「遺伝暗号の起源」.分子生物学ジャーナル. 38 (3): 367–379. doi :10.1016/0022-2836(68)90392-6. PMID 4887876. S2CID 4144681.
- ^ ab Stryer L、Berg JM、Tymoczko JL (2002)。生化学 (第 5 版)。サンフランシスコ：WHフリーマン。ISBN 978-0-7167-4955-4。
- ^ 「Transfer RNA (tRNA)」。Proteopedia.org 。 2018年11月7日閲覧。
- ^ abcde Itoh Y, Sekine S, Suetsugu S, Yokoyama S (2013年7月). 「細菌セレノシステインtRNAの三次構造」. Nucleic Acids Research . 41 (13): 6729–6738. doi :10.1093/nar/gkt321. PMC 3711452. PMID 23649835 .
- ^ Goodenbour JM 、Pan T (2006年10月29日)。「真核生物におけるtRNA遺伝子の多様性」。 核酸研究。34 ( 21):6137–6146。doi :10.1093/nar/gkl725。PMC 1693877。PMID 17088292。
- ^ Jahn M 、Rogers MJ、 Söll D (1991 年 7 月)。「tRNA(Gln) のアンチコドンとアクセプターステムヌクレオチドは、E. coli グルタミニル tRNA 合成酵素の主要な認識要素である」。Nature。352 ( 6332 ) : 258–260。Bibcode :1991Natur.352..258J。doi : 10.1038/352258a0。PMID 1857423。S2CID 4263705。
- ^ Ibba M, Soll D (2000 年 6 月). 「アミノアシル tRNA 合成」. Annual Review of Biochemistry . 69 (1): 617–650. doi :10.1146/annurev.biochem.69.1.617. PMID 10966471.
- ^ Sprinzl M, Cramer F (1979). 「tRNA の -CCA 末端とタンパク質生合成におけるその役割」。核酸研究と分子生物学の進歩。22 : 1–69。doi : 10.1016/s0079-6603(08) 60798-9。ISBN 978-0-12-540022-0. PMID 392600。
- ^ Green R, Noller HF (1997). 「リボソームと翻訳」. Annual Review of Biochemistry . 66 : 679–716. doi :10.1146/annurev.biochem.66.1.679. PMID 9242921.
- ^ Aebi M, Kirchner G, Chen JY, Vijayraghavan U, Jacobson A, Martin NC, Abelson J, et al. (1990年9月). 「酵母Saccharomyces cerevisiaeにおける、改変されたtRNAヌクレオチジルトランスフェラーゼを持つ温度感受性変異体の分離およびtRNAヌクレオチジルトランスフェラーゼをコードする遺伝子のクローニング」。The Journal of Biological Chemistry。265 ( 27): 16216–16220。doi : 10.1016/ S0021-9258 (17)46210-7。PMID 2204621。
- ^ Chan, CW; Chetnani, B; Mondragón, A (2013 年 9 月). 「非コード RNA の T ループ構造モチーフの構造と機能」. Wiley Interdisciplinary Reviews. RNA . 4 (5): 507–22. doi :10.1002/wrna.1175. PMC 3748142. PMID 23754657 .
- ^ Prabhakar A, Krahn N, Zhang J, Vargas-Rodriguez O, Krupkin M, Fu Z, Acosta-Reyes FJ, Ge X, Choi J, Crnković A, Ehrenberg M, Puglisi EV, Söll D, Puglisi J (2022年7月). 「合成tRNAの開発中に発見された翻訳の障害」. Nucleic Acids Res . 50 (18): 10201–10211. doi :10.1093/nar/gkac576. PMC 9561287. PMID 35882385 .
- ^ Brennan, T.; Sundaralingam, M. (1976 年 11 月 1 日). 「長い可変ループを含む転移 RNA 分子の構造」. Nucleic Acids Research . 3 (11): 3235–3252. doi : 10.1093/nar/3.11.3235 . PMC 343166. PMID 794835 .
- ^ Felsenfeld G、Cantoni GL (1964年5月)。「熱変性研究を用いた酵母セリンsRNAの塩基配列の調査」。米国科学アカデミー紀要。51 (5):818–826。Bibcode : 1964PNAS ...51..818F。doi : 10.1073 / pnas.51.5.818。PMC 300168。PMID 14172997。
- ^ Suzuki T, Suzuki T (2014年6月). 「哺乳類ミトコンドリアtRNAの転写後修飾の完全な概要」. Nucleic Acids Research . 42 (11): 7346–7357. doi :10.1093/nar/gku390. PMC 4066797. PMID 24831542 .
- ^ Lodish H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipursky SL, Darnell J. (2004).分子細胞生物学. WH Freeman: ニューヨーク. 第5版. ISBN 978-0716743668 [ページ必要]
- ^ Parisien, Marc; Wang, Xiaoyun ; Pan, Tao (2013年12月). 「1000ゲノムプロジェクトによるヒトtRNA遺伝子の多様性」. RNA Biology . 10 (12): 1853–1867. doi : 10.4161/rna.27361 . PMC 3917988. PMID 24448271.
- ^ Chan, PP; Lowe, TM (2016年1月4日). 「GtRNAdb 2.0: 完全ゲノムおよびドラフトゲノムで特定された転移RNA遺伝子の拡張データベース」. Nucleic Acids Research . 44 (D1): D184-9. doi : 10.1093 /nar/gkv1309 . PMC 4702915. PMID 26673694.
- ^ Hughes, Laetitia A.; Rudler, Danielle L.; Siira, Stefan J.; McCubbin, Tim; Raven, Samuel A.; Browne, Jasmin M.; Ermer, Judith A.; Rientjes, Jeanette; Rodger, Jennifer; Marcellin, Esteban; Rackham, Oliver; Filipovska, Aleksandra (2023年4月18日). 「tRNAアイソデコーダー遺伝子のコピー数変異が哺乳類の発達とバランスのとれた翻訳を損なう」. Nature Communications . 14 (1): 2210. Bibcode :2023NatCo..14.2210H. doi : 10.1038 /s41467-023-37843-9 . PMC 10113395. PMID 37072429.
- ^ Schimmel P, Giegé R, Moras D, Yokoyama S (1993年10月). 「アミノ酸のRNAコードと遺伝コードとの関係の可能性」. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 90 (19): 8763–8768. Bibcode :1993PNAS...90.8763S. doi : 10.1073/pnas.90.19.8763 . PMC 47440. PMID 7692438 .
- ^ Dunkle JA、Wang L、Feldman MB、Pulk A、Chen VB、Kapral GJ、Noeske J、Richardson JS、Blanchard SC、Cate JH (2011 年 5 月)。「細菌リボソームの tRNA 結合の古典的およびハイブリッド状態の構造」。Science。332 ( 6032 ) : 981–984。Bibcode : 2011Sci ... 332..981D。doi : 10.1126/science.1202692。PMC 3176341。PMID 21596992。
- ^ Konevega AL、Soboleva NG、Makhno VI、Semenkov YP、Wintermeyer W、Rodnina MV、Katunin VI (2004 年 1 月)。「tRNA の位置 37 のプリン塩基は、スタッキングと Mg2+ 依存性相互作用によってリボソーム A 部位のコドン-アンチコドン相互作用を安定化する」。RNA。10 ( 1 ) : 90–101。doi : 10.1261/rna.5142404。PMC 1370521。PMID 14681588。
- ^ ab Agirrezabala X、Frank J (2009 年 8 月)。「リボソーム、tRNA、伸長因子 EF-G および EF-Tu 間の動的相互作用としての翻訳における伸長」。Quarterly Reviews of Biophysics。42 ( 3 ): 159–200。doi :10.1017/ S0033583509990060。PMC 2832932。PMID 20025795。
- ^ ab Allen GS、Zavialov A、Gursky R、Ehrenberg M、Frank J (2005 年 6 月)。「大腸菌由来の翻訳開始複合体のクライオ電子顕微鏡構造」。Cell . 121 (5): 703–712. doi : 10.1016/j.cell.2005.03.023 . PMID 15935757. S2CID 16146867。
- ^ Tirumalai MR、Rivas M、 Tran Q、Fox GE（2021年11月）。「ペプチジルトランスフェラーゼセンター：過去への窓」。Microbiol Mol Biol Rev . 85（4）：e0010421。doi ：10.1128/ MMBR.00104-21。PMC 8579967。PMID 34756086。
- ^ WormBase Web サイト、http://www.wormbase.org、Wayback Machineで 2017 年 4 月 20 日にアーカイブ、リリース WS187、日付 2008 年 1 月 25 日。
- ^ Spieth J、 Lawson D (2006 年 1 月) 。「遺伝子構造の概要」。WormBook : 1–10。doi : 10.1895 /wormbook.1.65.1。PMC 4781370。PMID 18023127。
- ^ Hartwell LH、Hood L、Goldberg ML、Reynolds AE、Silver LM、Veres RC。(2004)。遺伝学：遺伝子からゲノムへ第2版。McGraw-Hill：ニューヨーク。p.264。
- ^ abc Santos, Fenícia Brito; Del-Bem, Luiz-Eduardo (2023年1月). 「細胞生命におけるtRNAコピー数とレパートリーの進化」.遺伝子. 14 (1): 27. doi : 10.3390/genes14010027 . ISSN 2073-4425. PMC 9858662. PMID 36672768 .
- ^ Ensembl リリース 70 - 2013 年 1 月 http://www.ensembl.org/Homo_sapiens/Info/StatsTable?db=core 2013 年 12 月 15 日にWayback Machineにアーカイブされました
- ^ ab Lander ES、Linton LM、Birren B、Nusbaum C、Zody MC、Baldwin J、他 (国際ヒトゲノムシークエンシングコンソーシアム) (2001 年 2 月)。「ヒトゲノムの初期シークエンシングと分析」( PDF ) 。Nature。409 ( 6822 ) : 860–921。Bibcode :2001Natur.409..860L。doi : 10.1038/ 35057062。PMID 11237011。
- ^ Rogers TE、Ataide SF、Dare K、Katz A、Seveau S、Roy H、Ibba M (2012)。「擬似tRNAがバチルス・セレウスの抗生物質耐性を調節する」。PLOS ONE。7 ( 7 ) : e41248。Bibcode : 2012PLoSO...741248R。doi : 10.1371 / journal.pone.0041248。PMC 3399842。PMID 22815980。
- ^ Hartwell LH、Hood L、Goldberg ML、Reynolds AE、Silver LM、Veres RC。(2004)。遺伝学：遺伝子からゲノムへ第2版。McGraw-Hill：ニューヨーク。p.529。
- ^ ab Telonis AG、Loher P、Kirino Y 、Rigoutsos I (2014) 。「ヒトゲノムにおける核およびミトコンドリアtRNA類似体」。Frontiers in Genetics。5 : 344。doi : 10.3389/ fgene.2014.00344。PMC 4189335。PMID 25339973 。
- ^ ラモス A、バルベナ E、マテイウ L、デル マール ゴンサレス M、マイラル Q、リマ M、モンティエル R、アルージャ MP、サントス C、他。 （2011年11月）。 「ミトコンドリア起源の核挿入：データベースの更新と癌研究における有用性」。ミトコンドリア。11 (6): 946–953。土井：10.1016/j.mito.2011.08.009。PMID 21907832。
- ^ Telonis AG、Kirino Y、Rigoutsos I (2015)。「核染色体中のミトコンドリアtRNA類似体：それらは機能的であるか？」RNA Biol . 12 (4): 375–380. doi :10.1080/15476286.2015.1017239. PMC 4615777. PMID 25849196 。
- ^ abc Novoa EM、Pavon - Eternod M、 Pan T、Ribas de Pouplana L（2012年3月）。「ゲノム構造とコドン使用におけるtRNA修飾の役割」。Cell。149 （ 1 ）： 202–213。doi ：10.1016/ j.cell.2012.01.050。PMID 22464330。S2CID 16487609 。
- ^ Ou X、Peng W、Yang Z、Cao J、Wang M、Peppelenbosch MP、Pan Q、Cheng A (2020年11月)。「ヒトと鳥類における進化的に欠落し保存されたtRNA遺伝子」。Infect . Genet. Evol . 85 :104460. doi : 10.1016/j.meegid.2020.104460 . hdl : 1765/129010 . PMID32679345 。
- ^ Ou X、Cao J、Cheng A、Peppelenbosch MP、Pan Q（2019年3月）。「翻訳デコードにおけるエラー：tRNAの揺れか誤取り込みか？」PLOS Genetics . 15（3）：2979–2986. doi：10.1371/journal.pgen.1008017 . PMC 3158919. PMID 21930591 .
- ^ Ou X、Wang M、Mao S、Cao J、Cheng A、Zhu D、Chen S、Jia R、Liu M、Yang Q、Wu Y、Zhao X、Zhang S、Liu Y、Yu Y、Zhang L、Chen X、Peppelenbosch MP、Pan Q（2018年7月）。「不適合な翻訳が弱毒生ワクチンの開発中に収束進化とウイルス弱毒化を促進する」。Front . Cell. Infect. Microbiol . 8 :249. doi : 10.3389/fcimb.2018.00249 . PMC 6058041. PMID 30073153 。
- ^ マイゼルス、ナンシー、ワイナー、アラン M. (1999)。「ゲノムタグ仮説 - 分子化石がtRNAの進化について教えてくれること」。RNAワールド（第2版）。コールドスプリングハーバー研究所出版。CiteSeerX 10.1.1.708.7795。ISBN 978-0-87969-561-3. 2024年2月16日閲覧。
- ^ Kühnlein, Alexandra; Lanzmich, Simon A.; Brun, Dieter (2021年3月2日). 「tRNA配列はレプリケーターに組み立てられる」. eLife . 10 . doi : 10.7554/eLife.63431 . PMC 7924937 . PMID 33648631.
- ^ Maximilian, Ludwig (2021年4月3日). 「鶏が先か卵が先か問題の解決 - 生命の起源の再構築に一歩近づく」. SciTechDaily . 2021年4月3日閲覧。
- ^ abc Gebetsberger J、 Polacek N (2013年12月)。「tRNAのスライスによる機能的ncRNA の多様性の向上」。RNA Biology。10 ( 12): 1798–1806。doi : 10.4161/rna.27177。PMC 3917982。PMID 24351723。
- ^ ab Shigematsu M, Honda S, Kirino Y (2014). 「小さな機能性RNAの供給源としての転移RNA」.分子生物学および分子イメージングジャーナル. 1 (2): 8. PMC 4572697. PMID 26389128.
- ^ ab Sobala A, Hutvagner G (2011). 「Transfer RNA由来の断片：起源、処理、および機能」（PDF） . Wiley Interdisciplinary Reviews: RNA . 2 (6): 853–862. doi :10.1002/wrna.96. hdl : 10453/18187 . PMID 21976287. S2CID 206554146.
- ^ Keam SP、 Hutvagner G (2015 年 11 月)。「tRNA 由来フラグメント (tRF): 遺伝子発現の制御における古代 RNA の新たな役割の出現」。Life . 5 ( 4 ) : 1638–1651。Bibcode : 2015Life .... 5.1638K。doi : 10.3390/life5041638。PMC 4695841。PMID 26703738。
- ^ abc Telonis AG、Loher P、Honda S、Jing Y、Palazzo J、Kirino Y、Rigoutsos I (2015 年 7 月)。「パーソナライズされたトランスクリプトームを使用して tRNA 由来のフラグメントの複雑性を分析すると、新しいフラグメント クラスと予期しない依存関係が明らかになる」。Oncotarget。6 ( 28 ) : 24797–822。doi : 10.18632 /oncotarget.4695。PMC 4694795。PMID 26325506。
- ^ abcd Kumar P、Anaya J 、Mudunuri SB、Dutta A (2014年10月)。「tRNA由来のRNA断片のメタ分析により、それらが進化的に保存されており、AGOタンパク質と関連して特定のRNAターゲットを認識することが明らかになりました 」。BMC Biology。12 : 78。doi : 10.1186 / s12915-014-0078-0。PMC 4203973。PMID 25270025。
- ^ ab Honda S, Loher P, Shigematsu M, Palazzo JP, Suzuki R, Imoto I, Rigoutsos I, Kirino Y (2015年7月). 「性ホルモン依存性tRNA半分は乳がんおよび前立腺がんの細胞増殖を促進する」。米国科学アカデミー 紀要。112 ( 29 ): E3816–E3825。Bibcode :2015PNAS..112E3816H。doi : 10.1073/ pnas.1510077112。PMC 4517238。PMID 26124144。
- ^ Schorn, AJ; Martienssen, R (2018年10月). 「タイブレーク：宿主とレトロトランスポゾンがtRNAを再生」. Trends in Cell Biology . 28 (10): 793–806. doi :10.1016/j.tcb.2018.05.006. PMC 6520983. PMID 29934075 .
- ^ Telonis AG、Rigoutsos I（2018年3月）。「トリプルネガティブ乳がんに対するmiRNAアイソフォームとtRNA由来フラグメントの寄与における人種差」。Cancer Res。78（5 ）：1140–54。doi ： 10.1158 / 0008-5472.CAN -17-1947。PMC 5935570。PMID 29229607。
- ^ Telonis AG、Loher P、Magee R、Pliatsika V、Londin E、Kirino Y、Rigoutsos I (2019年6月)。「tRNAフラグメントは特定の繰り返しコンテンツのmRNAと絡み合い、不一致につながる」。Cancer Res。79 （ 12 ）：3034–49。doi ： 10.1158 / 0008-5472.CAN -19-0789。PMC 6571059。PMID 30996049。
- ^ Shigematsu M , Kirino Y (2015). 「アルゴノートタンパク質の相互作用パートナー としてのtRNA由来の短い非コードRNA」。遺伝子制御とシステム生物学。9 ：27–33。doi ： 10.4137 /GRSB.S29411。PMC 4567038。PMID 26401098。
- ^ Emara MM、Ivanov P、Hickman T、Dawra N、Tisdale S、Kedersha N、Hu GF、Anderson P (2010 年 4 月)。「アンジオジェニン誘導 tRNA 由来のストレス誘導 RNA は、ストレス誘導ストレス顆粒の組み立てを促進する」。The Journal of Biological Chemistry。285 ( 14 ): 10959–10968。doi : 10.1074/ jbc.M109.077560。PMC 2856301。PMID 20129916。
- ^ Goodarzi H、Liu X、Nguyen HC、Zhang S、Fish L、Tavazoie SF (2015 年 5 月)。「内因性 tRNA 由来の断片が YBX1 の置換を介して乳がんの進行を抑制する」。Cell . 161 ( 4): 790–802. doi :10.1016/j.cell.2015.02.053. PMC 4457382 . PMID 25957686。
- ^ Ivanov P、Emara MM、Villen J、Gygi SP、Anderson P (2011 年 8 月)。「アンジオジェニン誘導 tRNA フラグメントは翻訳開始を阻害する」。分子細胞。43 ( 4 ) : 613–623。doi : 10.1016 /j.molcel.2011.06.022。PMC 3160621。PMID 21855800。
- ^ Selitsky SR、Baran-Gale J、Honda M、Yamane D、Masaki T、Fannin EE、Guerra B、Shirasaki T、Shimakami T、Kaneko S、Lanford RE、Lemon SM、Sethupathy P (2015 年 1 月)。「慢性 B 型肝炎および C 型肝炎では、小型 tRNA 由来の RNA が増加し、マイクロ RNA よりも豊富である」。Scientific Reports。5 : 7675。Bibcode : 2015NatSR ... 5E7675S。doi : 10.1038 /srep07675。PMC 4286764。PMID 25567797。
- ^ Sharma U、Conine CC、Shea JM、Boskovic A、Derr AG、Bing XY、Belleannee C、Kucukural A、Serra RW、Sun F、Song L、Carone BR、Ricci EP、Li XZ、Fauquier L、Moore MJ、Sullivan R、Mello CC、Garber M、Rando OJ (2016年1月)。「哺乳類の精子成熟および受精中のtRNA断片の生合成と機能」。Science。351 ( 6271 ) : 391–396。Bibcode : 2016Sci ... 351..391S。doi : 10.1126 / science.aad6780。PMC 4888079。PMID 26721685。
- ^ Casas E、Cai G 、 Neill JD (2015)。「牛における循環転移RNA由来RNA断片の特性評価」。Frontiers in Genetics。6 : 271。doi : 10.3389 / fgene.2015.00271。PMC 4547532。PMID 26379699。
- ^ Hirose Y, Ikeda KT, Noro E, Hiraoka K, Tomita M, Kanai A (2015年7月). 「Triops cancriformis (オタマジャクシエビ) の発達におけるtRNA由来断片 (tRF) の正確なマッピングとダイナミクス」. BMC Genetics . 16:83 . doi : 10.1186/s12863-015-0245-5 . PMC 4501094. PMID 26168920 .
- ^ Karaiskos S、Naqvi AS、Swanson KE、Grigoriev A (2015 年 9 月) 。 「ショウジョウバエにおける tRNA 由来断片の加齢による調節とその潜在的標的」 。Biology Direct。10 : 51。doi : 10.1186 / s13062-015-0081-6。PMC 4572633。PMID 26374501。
- ^ Pliatsika V、Loher P、Telonis AG、 Rigoutsos I (2016 年 8 月)。「MINTbase: ミトコンドリアおよび核 tRNA フラグメントのインタラクティブな探索のためのフレームワーク」。バイオインフォマティクス。32 (16): 2481–2489。doi :10.1093/ bioinformatics / btw194。PMC 4978933。PMID 27153631。
- ^ Pliatsika V、Loher P、Magee R、Telonis AG、Londin E、Shigematsu M、Kirino Y、Rigoutsos I (2018 年 1 月)。「MINTbase v2.0: The Cancer Genome Atlas プロジェクトの核およびミトコンドリア断片を含む tRNA 由来断片の包括的なデータベース」。核酸研究。46(D1) ( D1 ) : D152–D159。doi : 10.1093/nar/gkx1075。PMC 5753276。PMID 29186503。
- ^ Kumar P 、Mudunuri SB、Anaya J、 Dutta A (2015 年 1 月)。「tRFdb:トランスファーRNA フラグメントのデータベース」。核酸研究。43 (データベース号): D141-5。doi :10.1093/ nar /gku1138。PMC 4383946。PMID 25392422。
- ^ Varshney, U; RajBhandary, UL (1990 年 2 月). 「終止コドンからのタンパク質合成の開始」. Proceedings of the National Academy of Sciences . 87 (4): 1586–1590. Bibcode :1990PNAS...87.1586V. doi : 10.1073/pnas.87.4.1586 . PMC 53520. PMID 2406724 .
- ^ Varshney, U; Lee, CP; RajBhandary, UL (1993年3月15日). 「伸長因子tRNAから開始因子tRNAへ」. Proceedings of the National Academy of Sciences . 90 (6): 2305–2309. Bibcode : 1993PNAS ...90.2305V. doi : 10.1073/pnas.90.6.2305 . PMC 46075. PMID 8460138.
- ^ Govindan A、Miryala S、Mondal S、Varshney U (2018年11月)。「マイコバクテリアの開始および 伸長段階でのアンバーコドン解読アッセイシステムの開発」。Journal of Bacteriology。200 ( 22 )。doi : 10.1128/jb.00372-18。PMC 6199473。PMID 30181124。
- ^ Vincent RM、Wright BW、Jaschke PR（2019年4月）。「ゲノム的に再コード化され た生物におけるアンバーイニシ エーターtRNAの直交性の測定」ACS Synthetic Biology。8 （ 4 ）：675–685。doi ： 10.1021 /acssynbio.9b00021。PMID 30856316。S2CID 75136654。
- ^ White RJ (1997年3月)。「網膜芽細胞腫タンパク質によるRNAポリメラーゼIおよび IIIの調節：成長制御のメカニズム？」生化学科学の動向。22 (3):77–80。doi : 10.1016 /S0968-0004(96)10067-0。PMID 9066256 。
- ^ Sharp S、 Dingermann T、Söll D (1982 年 9 月)。「真核生物のtRNA 遺伝子転写の促進に必要な最小限の遺伝子内配列」。核酸 研究。10 ( 18): 5393–5406。doi :10.1093/nar/10.18.5393。PMC 320884。PMID 6924209。
- ^ ab Dieci G、Fiorino G、Castelnuovo M、Teichmann M 、Pagano A (2007 年 12 月)。「拡大する RNA ポリメラーゼ III トランスクリプトーム」。Trends in Genetics。23 (12): 614–622。doi :10.1016/j.tig.2007.09.001。hdl : 11381 / 1706964。PMID 17977614。
- ^ Tocchini- Valentini GD、Fruscoloni P、Tocchini-Valentini GP (2009年12月)。「複数のイントロンを含むプレtRNAの処理」。 米国科学アカデミー紀要。106 (48): 20246–20251。Bibcode :2009PNAS..10620246T。doi : 10.1073 / pnas.0911658106。PMC 2787110。PMID 19910528。
- ^ Abelson J、 Trotta CR、Li H (1998年5月) 。「tRNAスプライシング」。The Journal of Biological Chemistry。273 ( 21): 12685–12688。doi : 10.1074/jbc.273.21.12685。PMID 9582290。
- ^ ab Soma A (2014). 「循環的に置換された tRNA遺伝子：その発現と生理学的関連性および発達への影響」 。Frontiers in Genetics。5 ：63。doi：10.3389 / fgene.2014.00063。PMC 3978253。PMID 24744771。
- ^ Frank DN、 Pace NR (1998)。「リボヌクレアーゼP：tRNA処理リボザイムの統一性と多様性」。Annual Review of Biochemistry。67 ( 1): 153–180。doi ：10.1146 /annurev.biochem.67.1.153。PMID 9759486。
- ^ Ceballos M, Vioque A (2007). 「tRNase Z」.タンパク質とペプチドの手紙. 14 (2): 137–145. doi :10.2174/092986607779816050. PMID 17305600.
- ^ Randau L 、Schröder I、 Söll D (2008年5月)。「RNase Pのない生命」 。Nature。453 ( 7191 ): 120–123。Bibcode : 2008Natur.453..120R。doi : 10.1038/nature06833。PMID 18451863。S2CID 3103527。
- ^ Weiner AM (2004年10月). 「tRNAの成熟：核酸テンプレートを使用しないRNAの重合」Current Biology . 14 (20): R883-5. Bibcode :2004CBio...14.R883W. doi : 10.1016/j.cub.2004.09.069 . PMID 15498478.
- ^ Kutay U、Lipowsky G、Izaurralde E、 Bischoff FR、Schwarzmaier P、Hartmann E、Görlich D (1998年2月)。「tRNA特異的核輸出受容体の同定」。分子細胞。1 (3): 359–369。doi : 10.1016/ S1097-2765 (00)80036-2。PMID 9660920。
- ^ Arts GJ、Fornerod M、Mattaj IW (1998年3月)。「tRNAの核輸出受容体の同定」。Current Biology。8 ( 6 ):305–314。Bibcode :1998CBio....8..305A。doi: 10.1016 / S0960-9822 ( 98) 70130-7。PMID 9512417。S2CID 17803674 。
- ^ Arts GJ、Kuersten S、Romby P、Ehresmann B 、 Mattaj IW (1998年12月)。「成熟tRNAの選択的核輸出 におけるエクスポートイン-tの役割」。EMBOジャーナル。17 (24):7430–7441。doi : 10.1093 /emboj/17.24.7430。PMC 1171087。PMID 9857198。
- ^ Yoshihisa T, Yunoki-Esaki K, Ohshima C, Tanaka N, Endo T (2003年8月). 「細胞質プレtRNAスプライシングの可能性：酵母tRNAスプライシングエンドヌクレアーゼは主にミトコンドリアに局在する」. Molecular Biology of the Cell . 14 (8): 3266–3279. doi :10.1091/mbc.E02-11-0757. PMC 181566. PMID 12925762 .
- ^ Zamecnik, Paul Charles. 「ATP濃度の増加がpH 5画分のRNAへのC14-ATPの取り込みに及ぼす影響」。collections.countway.harvard.edu 。2024年2月28日閲覧。
- ^ Kresge, Nicole; Simoni, Robert D.; Hill, Robert L. (2005年10月7日). 「Paul C. ZamecnikによるtRNAの発見」. Journal of Biological Chemistry . 280 (40): e37–e39. doi : 10.1016/S0021-9258(20)79029-0 – www.jbc.org経由.
- ^ Hoagland, Mahlon B. (1959). 「核酸とタンパク質」. Scientific American . 201 (6): 55–61. ISSN 0036-8733.
- ^ Clark BF (2006年10月). 「tRNAの結晶構造」(PDF) . Journal of Biosciences . 31 (4): 453–457. doi :10.1007/BF02705184. PMID 17206065. S2CID 19558731.
- ^ Holley RW、Apgar J、Everett GA、Madison JT、Marquisee M、Merrill SH、Penswick JR、Zamir A (1965 年 3 月)。「リボ核酸の構造」。Science。147 ( 3664 ) : 1462–1465。Bibcode : 1965Sci ...147.1462H。doi : 10.1126 /science.147.3664.1462。PMID 14263761。S2CID 40989800 。
- ^ 「死亡記事」。ニューヨーク・タイムズ。1991年7月4日。
- ^ 「1968年ノーベル生理学・医学賞：ロバート・W・ホーリー – 事実」Nobel Prize Outreach AB. 2022年. 2022年3月18日閲覧。
- ^ Ladner JE、Jack A、Robertus JD、Brown RS、Rhodes D、Clark BF、Klug A (1975 年 11 月)。「2.5 Å 解像度での酵母フェニルアラニン転移 RNA の構造」。米国科学アカデミー紀要。72 (11): 4414–4418。Bibcode : 1975PNAS ... 72.4414L。doi : 10.1073 / pnas.72.11.4414。PMC 388732。PMID 1105583。
- ^ Kim SH、Quigley GJ、 Suddath FL 、McPherson A、Sneden D、Kim JJ、Weinzierl J、Rich A (1973 年 1 月)。「酵母フェニルアラニン転移 RNA の 3 次元構造: ポリヌクレオチド鎖の折り畳み」。Science。179 ( 4070 ): 285–288。Bibcode : 1973Sci ...179..285K。doi : 10.1126/science.179.4070.285。PMID 4566654。S2CID 28916938 。
- ^ Zhang R, Noordam L, Ou X, Ma B, Li Y, Das P, Shi S, Liu J, Wang L, Li P, Verstegen MM, Reddy DS, van der Laan LJ, Peppelenbosch MP, Kwekkeboom J, Smits R, Pan Q (2021年1月). 「リジン-tRNA充電の生物学的プロセスは、肝臓がんの治療標的となる可能性がある」. Liver Int . 41 (1): 206–219. doi :10.1111/liv.14692. PMC 7820958. PMID 33084231 .
- ^ Ou X、Ma B、Zhang R 、 Miao Z、Cheng A、Peppelenbosch MP、Pan Q（2020年6月）。「遺伝子型3型E型肝炎ウイルス感染時のtRNAomeリモデリングを明らかにする簡略化されたqPCR法」。FEBS Letters。594 （ 12） ：2005–2015。doi ：10.1002 /1873-3468.13764。hdl：1765 / 126038。PMID 32133647。
外部リンク
ウィキメディア・コモンズには、 TRNAに関連するメディアがあります。
- tRNAdb (Spritzls tRNA コンパイルの更新および完全に再構築されたバージョン)
- 乳がんの増殖におけるtRNAの意外な役割
- tRNAと心臓病および脳卒中の関連性
- GtRNAdb: 完全なゲノムから特定されたtRNAのコレクション
- HGNC: ヒトtRNAの遺伝子命名法
- 今月の分子 © RCSB タンパク質データバンク:
- トランスファーRNA
- アミノアシルtRNA合成酵素
- 伸長因子
- tRNAのRFAMエントリ