アスパラギン

アスパラギン（記号AsnまたはN ^{[ 2 ]} ）は、タンパク質の生合成に用いられるα-アミノ酸です。α-アミノ基（生体内ではプロトン化された −NH ⁺ ₃の形）、α-カルボン酸基（生体内では脱プロトン化された −COO ⁻の形）、および側鎖カルボキサミドを含み、極性（生理的 pH において）の脂肪族アミノ酸に分類されます。ヒトにとって必須アミノ酸ではないため、体内で合成できます。AAUおよび AAC のコドンによってコードされます。

アスパラギンを表す一文字の記号Nは任意に割り当てられ、^{[ 3 ]}提案された覚え方 asparagi N e; ^{[ 4 ]}

^{アスパラギンは、} 1806年にフランスの化学者ルイ・ニコラ・ヴォークランとピエール・ジャン・ロビケ（当時は若い助手）によって結晶形で初めて単離されました。アスパラガスの汁から単離されたもので^、アスパラガスの汁にはアスパラギンが豊富に含まれているため、その名前^{が付けられました。アスパラギンは}最初に単離されたアミノ酸です。^{[ 7 ]}

3年後の1809年、ピエール・ジャン・ロビケは、アスパラギンと非常によく似た性質を持つ甘草の根由来の物質を特定し^{[ 8 ]}、 1828年にプリソンがそれをアスパラギンそのものであると特定した^{[ 9 ] [ 10 ] 。}

アスパラギンの構造の決定には数十年にわたる研究が必要でした。アスパラギンの実験式は、 1833年にフランスの化学者アントワーヌ・フランソワ・ブートロン・シャルラールとテオフィル・ジュール・ペルーズによって初めて決定されました。同年、ドイツの化学者ユストゥス・リービッヒはより正確な式を提供しました。^{[ 11 ] [ 12 ]} 1846年、イタリアの化学者ラファエレ・ピリアはアスパラギンを亜硝酸で処理し、分子のアミン_（ -NH2 ）基を除去してアスパラギンをリンゴ酸に変換しました。^{[ 13 ]} これにより、分子の基本的な構造、つまり4つの炭素原子の鎖が明らかになりました。ピリアはアスパラギンがリンゴ酸のジアミドであると考えましたが、^{[ 14 ]} 1862年にドイツの化学者ヘルマン・コルベはこの推測が間違っていることを示しました。代わりに、コルベはアスパラギンはコハク酸のアミンのアミドであると結論付けた。^{[ 15 ]} 1886年、イタリアの化学者アルナルド・ピウッティ（1857-1928）は、アスパラギンの天然型の 鏡像または「エナンチオマー」を発見した。これはアスパラギンの多くの性質を共有していたが、それとは異なる点もあった。 ^{[ 16 ]} アスパラギンの構造はまだ完全には解明されておらず、分子内のアミン基の位置もまだ確定していなかったため^{[ 17 ]}、ピウッティはアスパラギンを合成し、1888年にその真の構造を発表した。^{[ 18 ]}

アスパラギン側鎖はペプチド主鎖と水素結合を形成できるため、アスパラギン残基はαヘリックスの開始付近にasxターンやasxモチーフとして、また同様のターンモチーフやβシートのアミド環としてよく見られる。その役割は、本来ポリペプチド主鎖によって担われるはずの水素結合を「封鎖」することと考えることができる。

アスパラギンは、タンパク質鎖に糖鎖を付加するN結合型糖鎖付加の重要な部位も提供する。通常、糖鎖は、アスパラギン残基のC側がX-セリンまたはX-トレオニン（Xはプロリンを除く任意のアミノ酸）に挟まれている場合にのみ、アスパラギン残基に付加される。^{[ 19 ]}

アスパラギンはHIF1低酸素誘導性転写因子において水酸化される可能性がある。この修飾はHIF1を介した遺伝子活性化を阻害する。^{[ 20 ]}

アスパラギン合成酵素は脳の正常な発達に必要である。^{[ 23 ]}アスパラギンはポックスウイルスの複製中のタンパク質合成にも関与している。^{[ 24 ]}

アスパラギンへのN-アセチルグルコサミンの付加は、小胞体内のオリゴ糖転移酵素によって行われる。^{[ 25 ]}このグリコシル化はタンパク質の構造^{[ 26 ]と機能[ 27 ]}に関与している。

• アスパラギン酸カリウム

• GMD MSスペクトル