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| SLC46A3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 識別子 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| エイリアス | SLC46A3、FKSG16、SLC46A3（遺伝子）、溶質キャリアファミリー46メンバー3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：616764; MGI : 1918956;ホモロジーン: 41733;ジーンカード：SLC46A3; OMA :SLC46A3 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| ウィキデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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溶質キャリアファミリー46メンバー3（SLC46A3）は、ヒトではSLC46A3遺伝子によってコードされるタンパク質である。[5] FKSG16とも呼ばれるこのタンパク質は、主要促進因子スーパーファミリー（MFS）およびSLC46Aファミリーに属する。[6]最も一般的には細胞膜と小胞体（ER）に見られるSLC46A3は、11個のαヘリックス膜貫通ドメインを持つ多回膜タンパク質である。[7] [8]これは主に、MFSドメインにある基質転座孔を通る膜を横切る小分子の輸送に関与している。[9] [10]このタンパク質は、乳がん、前立腺がん、肝細胞がん（HCC）、乳頭腫、神経膠腫、肥満、およびSARS-CoVに関連している。[11] [12] [13] [14] [15] [16]抗体薬物複合体（ADC）耐性細胞と特定の癌細胞におけるSLC46A3の差次的発現に基づいて、現在の研究では、癌の予後バイオマーカーおよび治療標的としてのSLC46A3の可能性に焦点を当てています。[17]タンパク質の豊富さはヒトでは比較的低いですが、特に肝臓、小腸、腎臓で高い発現が検出されています。[18] [19]
遺伝子
SLC46A3遺伝子は、別名溶質キャリアファミリー46メンバー3やFKSG16としても知られ、ヒトでは逆鎖の13q12.3に位置しています。[5]この遺伝子は28,700,064から28,719,013（GRCh38/hg38）までの18,950塩基に及び、上流にPOMP、下流にCYP51A1P2が隣接しています。[6] [20] SLC46A3には6つのエクソンと5つのイントロンが含まれています。[5]この遺伝子にはSLC46A1とSLC46A2の2つのパラログと、真菌ほど遠いオルソログがあります。[21]これまでに、この遺伝子には4580を超える一塩基多型（SNP）が特定されています。[22] SLC46A3は比較的低いレベルで発現しており、平均的な遺伝子の約0.5倍です。[23]遺伝子発現は肝臓、小腸、腎臓で特に高くなっています。[18] [19]
トランスクリプト
トランスクリプトのバリエーション
SLC46A3には、異なるプロモーター領域と選択的スプライシングによって生成される複数の転写バリアントがあります。[5] [24] RefSeq データベースには合計4つの転写バリアントが見つかります。[25]バリアント1が最も豊富です。[26]
*示されている長さにはイントロンは含まれません。
タンパク質
アイソフォーム
SLC46A3には3つのアイソフォームが報告されている。[5]アイソフォームaはMANE選択性が最も高く、最も豊富である。[30]すべてのアイソフォームにはMFSおよびMFS_1ドメインと11の膜貫通領域が含まれている。[8] [31] [32]
*示されている長さは前駆体タンパク質の長さです。
プロパティ
SLC46A3は、長さ461アミノ酸（aa）の膜貫通タンパク質で、分子量（MW）は51.5 kDaです。[33]このタンパク質の基底等電点（pI）は5.56です。 [34]このタンパク質には、MFSドメインとMFS_1ドメインに加えて、11の膜貫通ドメインがあります。[30] MFSドメインとMFS_1ドメインは大部分が重複しており、膜貫通輸送のために基質を結合すると予測される42の推定基質転座孔が含まれています。[10]基質転座孔は、構造変化によって交互に膜の両側にアクセスできます。SLC46A3には荷電アミノ酸と極性アミノ酸が欠けていますが、非極性アミノ酸、特にフェニルアラニン（Phe）が過剰に含まれています。[33]結果として生じる疎水性は、脂質二重層の脂肪酸鎖と相互作用するための膜貫通領域に主に集中しています。[35]膜貫通ドメインには、ヘリックスブレーカーであるプロリン（Pro）も不足しています。 [33]
タンパク質配列には、グルタミン（Glu）を多く含む、混合、正、負の電荷を持つクラスターがそれぞれ1つずつ含まれています。 [33]クラスターは膜貫通領域の外側に位置しているため、溶媒にさらされています。2つの膜貫通ドメインの間にある+/*ランに加えて、いくつかの膜貫通ドメインを通過する2つの0ランも存在します。タンパク質には、金属結合タンパク質と酸化還元酵素に主に存在するC-（X） 2 -Cモチーフ（CLLC）が含まれています。[36]選別シグナル配列モチーフであるYXXphiは、Tyr246-Phe249（YMLF）とTyr446-Leu449（YELL）にも見られます。[37] [38]このYベースの選別シグナルは、アダプタータンパク質（AP）複合体のμサブユニットと相互作用することにより、エンドソーム内の輸送と膜貫通タンパク質の分泌経路を指示します。[39]シグナル伝達アダプタータンパク質1（STAP1）Src相同性2（SH2）ドメイン結合モチーフのTyr446-Ile450（YELLI）は、チロシンキナーゼシグナル伝達の中心であるSH2ドメインのドッキング部位として機能するリン酸化チロシン（pTyr）ポケットです。[37] [40] αヘリックス特有の複数の周期性（疎水性の3.6残基の周期）は、膜貫通ドメインを囲んでいます。 [41]コアブロックの長さが3 aa（GNYT、VSTF、STFI）の3つのタンデムリピートが配列全体で観察されます。[33]
二次構造
Ali2Dによる結果に基づくと、 SLC46A3の二次構造は、間にランダムコイルがあるαヘリックスに富んでいる。 [42]より正確には、タンパク質は62.9%のαヘリックス、33.8%のランダムコイル、および3.3%の延長鎖で構成されると予測されている。αヘリックスの領域は、膜貫通ドメインの大部分に広がっている。シグナルペプチドも、おそらくh領域でαヘリックスを形成すると予測されている。[43]両親媒性αヘリックスは、主に疎水効果のために、ヘリックスの反対側に荷電/極性残基と非極性残基がある特定の配向を持っている。[44]
SLC46A3の膜トポロジーは、膜に埋め込まれた11個のαヘリカル膜貫通ドメインを示し、N末端は細胞外領域（またはERの内腔）に向けられ、C末端は細胞質領域まで伸びています。[45] [46]
三次構造
SLC46A3 の三次構造モデルは、TM スコアが0.853 のヒト有機アニオントランスポーターMFSD10 (Tetran)の相同結晶構造に基づいてI-TASSERによって構築されました。 [47] [48] [49]この構造には、膜をまたぐ 17 個の α ヘリックスのクラスターと、それらの α ヘリックスを接続するランダムコイルが含まれています。また、この構造には、(2S)-2,3-ジヒドロキシプロピル (7Z)-ペンタデカ-7-エノエート (78M)、コレステロールヘミスクシネート (Y01)、オクチルグルコースネオペンチルグリコール (37X) などの複数のリガンド結合部位が存在すると予測されています。[50] [51]
遺伝子発現の制御
遺伝子レベルの制御
プロモーター
SLC46A3は、GenomatixのElDoradoによって特定された異なる転写バリアントにつながる4つのプロモーター領域を持っています。[24]プロモーターAは転写バリアント1（GXT_2836199）をサポートします。
※座標はGRCh38のものです。
転写因子
転写因子（TF）はSLC46A3のプロモーター領域に結合し、遺伝子の転写を調節する。[52]以下の表は、予測されるTFの厳選リストを示している。MYCプロトオンコジーン（c-Myc）は、マトリックス類似度が0.994でジェノマティクスで最もヒットした遺伝子であり、myc関連因子X（MAX）と二量体化して、細胞増殖と細胞代謝を増加させる方法で遺伝子発現に影響を与える。[53] [54]その発現は、バーキットリンパ腫を含むほとんどのヒト癌で高度に増幅されている。ヘテロ二量体は、 SLC46A3のプロモーターにも結合するmyc相互作用ジンクフィンガータンパク質1 （MIZ1）に結合して遺伝子発現を抑制することができる。CCAAT置換タンパク質（CDP）と核転写因子Y（NF-Y）は、プロモーター配列内に複数の結合部位を持っている（CDPの場合は3部位、NF-Yの場合は2部位）。[53] CDPはCux1としても知られ、転写抑制因子である。[55] NF-Yは3つの異なるサブユニット（NF-YA、NF-YB、NF-YC ）からなるヘテロ三量体複合体であり、 CCAATボックスに結合することで遺伝子発現を正と負の両方に制御する。[56]
表現パターン
RNAseqデータによると、SLC46A3は肝臓、小腸、腎臓で最も高く発現しており、脳、骨格筋、唾液腺、胎盤、胃では比較的低い発現を示しています。[18] [19] [57] 10～20週の胎児では、副腎と腸で高い発現が報告されていますが、心臓、腎臓、肺、胃ではその逆を示しています。[58] NCBI GEOの マイクロアレイデータでは、膵島、下垂体、リンパ節、末梢血、肝臓でパーセンタイルランク75以上の高い発現が示されています。[59]逆に、SLC46A3の発現レベルが最も低い組織には、気管支 上皮細胞、尾状核、上頸神経節、平滑筋、大腸腺癌などがあり、いずれもパーセンタイル順位は15未満である。免疫組織化学では、肝臓や腎臓、皮膚組織でこの遺伝子の発現が確認されており、免疫ブロット法（ウエスタンブロット法）では、肝臓や扁桃腺、さらに乳頭腫や神経膠腫細胞にタンパク質が豊富に存在する証拠が示されている。[14]
インサイチューハイブリダイゼーションデータでは、E14.5段階のマウス胎児と生後56日目（P56）の成体マウスの脳で遺伝子が普遍的に発現していることが示されている。[60] [61]幼若マウス（P4）の脊柱では、SLC46A3は関節面、神経弓、および前部結節と後部結節で比較的高い発現を示している。[62]成体マウス（P56）の頸椎では背角がかなりの発現を示している。 [63]
トランスクリプトレベルの規制
RNA結合タンパク質
5'または3' UTRに結合するRNA結合タンパク質（RBP）は、 RNAの処理と修飾、核輸出、局在、翻訳に関与することでmRNAの発現を制御します。[64] 5'および3' UTRの保存領域で最も予測されるRBPのリストを以下に示します。
マイクロRNA
いくつかのmiRNAはSLC46A3の3' UTRの保存領域に結合部位を持っています。以下のmiRNAはRNAサイレンシングを介してmRNAの発現を負に制御することができます。[66]サイレンシングのメカニズムには、miRNAとmRNA標的配列間の 相補性のレベルに基づくmRNA切断と翻訳抑制が含まれます。
二次構造
RNAの二次構造は、構造的にも機能的にも重要な意味を持っています。[69]さまざまな二次構造モチーフの中でも、ステムループ構造（ヘアピンループ）は、RNAの折り畳み、構造安定性の保護、RBPの認識部位の提供などの役割があるため、種を超えて保存されていることがよくあります。[70] SLC46A3の5' UTR領域には7つのステムループ構造が特定されており、3' UTR領域には合計10のステムループ構造があります。 [71]上記のRBPとmiRNAの結合部位の大部分はステムループ構造に位置しており、これは3'末端の ポリ(A)シグナルにも当てはまります。
タンパク質レベルの調節
PSORTIIによるk近傍法（k-NN）予測では、SLC46A3は主に細胞膜（78.3%）とER（17.4%）に位置するが、ミトコンドリア（4.3%）に位置する可能性もあると予測されている。[72] SLC46A3の免疫蛍光染色では、細胞膜、細胞質、アクチンフィラメントで陽性反応がみられるが、後者2つでの陽性反応は、タンパク質がミオシンによってERから細胞膜に輸送されるプロセスによるものである可能性が高い。ミオシンは、貨物を含む膜小胞をアクチンフィラメントに沿って輸送する。[14] [73]
翻訳後修飾
SLC46A3タンパク質には、共翻訳転座を促進するシグナルペプチドが含まれており、Thr20とGly21の間で切断されます。[74] [75]結果として得られる成熟タンパク質は、長さ441アミノ酸であり、さらなる翻訳後修飾（PTM）の対象となります。配列には3つのN-グリコシル化部位（Asn38、Asn46、Asn53）があり、これらはすべて、シグナルペプチドと最初の膜貫通ドメインに挟まれた非細胞質領域にあります。[76]膜に近いN末端領域の剛性は、Thr25のO-GalNAcによって増加します。[77] [78] Ser227、Thr231、Ser445、およびSer459の O-GlcNAcは、シグナル伝達経路の調節に関与しています。[79] [80]実際、Ser445とSer459もリン酸化を受けており、両部位ともカゼインキナーゼII（CKII）と関連していることから、タンパク質の活性を制御する相互接続ネットワークがあることが示唆されている。[81] [82] [83]その他の高度に保存されたリン酸化部位には、Thr166、Ser233、Ser253、およびSer454があり、それぞれキナーゼプロテインキナーゼC（PKC）、CKII、PKC、およびCKI /IIによって標的とされる可能性が高い。リジンのイプシロンアミノ基にある保存された糖化部位は、 Lys101、Lys239、およびLys374で予測されており、タンパク質の分子構造と機能に破壊的な影響を及ぼす可能性がある。 [84] [85] S-パルミトイル化は、タンパク質の疎水性と膜会合に寄与することでタンパク質が膜にさらに強く結合するのを助けるが、Cys261とCys438で予測されている。[86] [87] [88] [89] S-パルミトイル化は、脂質ラフトに対するタンパク質の親和性を変化させることによって、SLC46A3のタンパク質間相互作用を調節することもできる。
相同性と進化
パラログ
SLC46A1：プロトン結合葉酸トランスポーターとしても知られるSLC46A3は、pH依存的に細胞膜を介して葉酸と抗葉酸基質を輸送します。[90]
SLC46A2: 別名には胸腺間質性共輸送体ホモログ、TSCOT、Ly110などがある。SLC46A2は共輸送体活性に関与しており[91]、免疫セカンドメッセンジャー2'3'-cGAMPの輸送体である。[92]
オルソログ
SLC46A3は高度に保存されたタンパク質で、真菌と同じくらい遠いオルソログが存在する。[21] [93]哺乳類では75%以上の配列類似性が近縁のオルソログが見つかっているが、鳥類、爬虫類、両生類、魚類では50～70%の配列類似性がある中程度の近縁オルソログが見つかっている。より遠縁のオルソログは配列類似性が50%未満で、無脊椎動物、板状動物、真菌である。MFS、MFS_1、膜貫通ドメインは、種を超えてほとんどが保存されている。NCBI BLASTで取得したオルソログの選択リストを以下の表に示す。
進化の歴史
SLC46A3遺伝子は、約1億1050万年前（MYA）に真菌に初めて出現しました。[21]比較的緩やかな速度で進化しています。タンパク質配列の1％の変化には約620万年かかります。SLC46A3遺伝子は、シトクロムcよりも約4倍速く進化し、フィブリノーゲンα鎖よりも2.5倍遅く進化します。
関数
SLC46A3はMFSタンパク質として膜輸送体であり、主に脂質二重層を横切る基質の移動に関与している。[9]このタンパク質は二次能動輸送を介して機能し、輸送のためのエネルギーは電気化学的勾配によって供給される。[95]
SLC46A3 の提案された機能で重要性が高まっているのは、メイタンシンのマクロライド構造に結合することによって、メイタンシンベースの分解産物をリソソームから細胞質に直接輸送することである。 [96]さまざまな種類の抗体薬物複合体(ADC) の中で、リジン-MCC-DM1 などのメイタンシンベースの非切断性リンカー ADC 分解産物は、SLC46A3 活性に特に反応する。[17]このタンパク質は細胞表面の標的または細胞株とは独立して機能するため、メイタンシンまたはメイタンシン骨格内の部分を認識する可能性が最も高い。膜貫通輸送活性を介して、このタンパク質はリソソーム内の分解産物の濃度を調節する。さらに、SLC46A3 発現は、非切断性メイタンシノイドおよびピロロベンゾジアゼピン弾頭を持つ ADC に対する耐性のメカニズムとして特定されている。[97]細胞内局在予測ではタンパク質の最終目的地としてリソソームを特定できなかったが、タンパク質配列で同定されたYXXphiモチーフはリソソームへの選別を指示することが示されている。[39]
SLC46A3は、細胞内NADHを酸化し、解糖系ATP産生をサポートすることで好気性エネルギー産生に寄与するミトコンドリア電子伝達系（ETC）の細胞膜類似体である細胞膜電子伝達（PMET）に関与している可能性がある。 [98] SLC46A3の3' UTR領域には、PMETに深く関与するタンパク質であるENOX1の結合部位が含まれている。[65] [99]タンパク質配列中のC-(X) 2 -Cモチーフは、酸化還元酵素活性の可能性も示唆している。 [36]
相互作用するタンパク質
SLC46A3は、膜輸送、免疫応答、触媒活性、または基質の酸化に関与するタンパク質と一般的に相互作用することがわかっています。 [100]最も明確で臨床的に重要な相互作用には、次のタンパク質が含まれます。
- CD79A :酵母2ハイブリッド（Y2H）スクリーニングで、ヒトバイナリータンパク質インタラクトーム（HuRI）による信頼度スコア0.632でCD79Aとの相互作用が確認された。[101] B細胞抗原受容体複合体関連タンパク質α鎖としても知られるCD79Aは、 CD79Bとともに、表面免疫グロブリン（Ig）と共有結合してB細胞抗原受容体（BCR）を形成する。[102] BCRは抗原に反応し、シグナル伝達カスケードを開始する。[103]
- LGALS3 :ハイスループット アフィニティー精製質量分析(AP-MS)により、SLC46A3とLGALS3の相互作用が同定され、相互作用スコアは0.761となり、 CompPASS-Plusにより高信頼相互作用タンパク質(HCIP)に分類されました。[104]ガレクチン-3(Gal3)としても知られるLGALS3は、アポトーシス、自然免疫、細胞接着、 T細胞調節など、さまざまな細胞機能に関与しています。[105]このタンパク質は、細菌や真菌に対する抗菌活性に関与しており、肥満細胞の 脱顆粒の負の調節因子として同定されています。LGALS3は、神経膠芽腫組織やアルツハイマー病患者の脳で高度にアップレギュレーションされています。
- NSP2: SARS-CoV ORFeomeと宿主タンパク質のハイスループットY2Hスクリーニングにより、 LUMIER zスコアが-0.5のNSP2とSLC46A3の単一ヒット相互作用が分離されました。 [16]非構造タンパク質2の略であるNSP2は、orf1abポリタンパク質にコードされている多くの非構造タンパク質の1つです。 [106] [107] NSP2はウイルスの複製に直接寄与するのではなく、宿主細胞環境を変化させます。このタンパク質はプロヒビチン1（PHB1）およびPHB2と相互作用します。
バリエーション
SNPは非常に一般的なタイプの遺伝的変異であり、ほとんどの場合はサイレントです。[108]しかし、遺伝子の保存された領域または機能的に重要な領域にある特定のSNPは、遺伝子の発現と機能に悪影響を及ぼす可能性があります。SLC46A3のコード配列で特定された、潜在的に有害な影響を及ぼすSNPの一部を下の表に示します。
f*座標/位置はGRCh38.p7のものです。
臨床的意義
がん/腫瘍
SLC46A3の臨床的意義は、メイタンシンベースのADC分解産物の輸送体としてのタンパク質の活性にあります。[96] 2つのライブラリを使用した shRNAスクリーニングにより、SLC46A3が、切断されないメイタンシンベースのADC依存性細胞傷害のメディエーターとして唯一のヒットであることが確認され、q値は1.18×10 −9と9.01×10 −3でした。[17]研究では、 T-DM1 （抗体トラスツズマブに結合したDM1ペイロード）耐性乳がん細胞（KPL-4 TR）でSLC46A3発現が消失または大幅に減少（マイクロアレイによる-2.79倍の減少、p値5.80×10 −8）しています。 [11]さらに、ヒト乳がん細胞株BT-474M1でのsiRNAノックダウンもT-DM1に対する耐性をもたらします。 SLC46A3発現の喪失とADCに対する耐性との間のこのような関連は、ピロロベンゾジアゼピン弾頭にも当てはまり、癌治療におけるSLC46A3の重要な役割を示しています。[97]
SLC46A3の転写因子の1つであるCDPは腫瘍抑制因子として働き、CDPの欠乏によりホスホイノシチド3キナーゼ（PI3K）シグナル伝達が活性化され、腫瘍の増殖につながります。[110] CDPのヘテロ接合性の喪失と変異も、さまざまな癌と関連しています。[111]
前立腺がん
2つの異なる前立腺癌細胞株、LNCaP（アンドロゲン依存性）とDU145（アンドロゲン非依存性）におけるSLC46A3のマイクロアレイ解析では、DU145におけるSLC46A3の発現が、パーセンタイル順位ではLNCaPの約5倍、変換カウントでは1.5倍であることが示され、SLC46A3と前立腺癌細胞の加速細胞増殖との関連が実証されました。[12] SLC46A3は、アンドロゲン非依存性の癌の発達に寄与している可能性があります。
肝細胞癌（HCC）
SLC46A3は、ウェスタンブロットスコアとmRNA発現のqRT-PCR結果に基づいて、ヒトHCC組織の83.2％でダウンレギュレーションされていることが判明しました（p < 0.0001）。 [13]この遺伝子の過剰発現は、ソラフェニブ治療に対する耐性を低下させ、全生存率を改善しました（p = 0.00085）。
乳頭腫と神経膠腫
ウェスタンブロット解析では、SLC46A3遺伝子が最も強く発現する臓器の一つである肝臓での発現と比較すると、乳頭腫細胞と神経膠腫細胞でのSLC46A3の発現はかなり強いことが示されています。[14]
肥満
肥満に関するゲノムワイド関連研究では、SLC46A3の隣接する5′UTR領域に、食事中の脂肪（％エネルギー）と高い関連性のある10の変異体が特定されました（p = 1.36×10 −6 - 9.57×10 −6）。[15]食事誘発性肥満（DIO）マウスでは、SLC46A3はc-Jun N末端キナーゼ1 （JNK1）枯渇後に遺伝子発現が減少することから、インスリン抵抗性やグルコース/トリグリセリド 恒常性における役割の可能性が示唆されています。[112]
SARS-CoVとSARS-CoV-2
SLC46A3とNSP2の相互作用と各タンパク質の機能を理解することは、コロナウイルス、すなわちSARS-CoVとSARS-CoV-2の病因を理解する上で非常に重要です。NSP2タンパク質ドメインは、コロナウイルスレプリカーゼの領域にあり、コロナウイルス間で特に保存されていないため、タンパク質配列の変化はタンパク質構造に大きな変化をもたらし、構造的および機能的な変動につながります。[106]
参照
参考文献
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さらに読む
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