金属結合タンパク質

金属結合タンパク質の例

金属結合タンパク質は金属イオンをキレートするタンパク質またはタンパク質ドメインである。^[1]

キレート化による金属イオンの結合は、通常、ヒスチジンまたはシステインを介して行われます。場合によっては、これはそれらの折り畳みと三次構造の維持に必要な部分です。あるいは、金属結合タンパク質は金属なしで構造を維持し（アポ型）、リガンドとして結合することもあります（たとえば、金属恒常性の一部として）。他の場合には、配位金属補因子が酵素の活性部位で触媒を助けるために使用されます。

ヒスチジンに富む金属結合タンパク質

ポリヒスチジンタグ（6つ以上の連続したヒスチジン残基）は、マイクロモルレベルの親和性でニッケルまたはコバルトを含むカラムに結合してタンパク質の精製に利用されています。^{[2]クサリヘビ}Atheris squamigera の毒に含まれる天然のポリヒスチジンペプチドは、Zn(2+)、Ni(2+)、Cu(2+)に結合し、毒のメタロプロテアーゼの機能に影響を与えることが示されています。^[3] さらに、ヒスチジンを豊富に含む低複雑性領域は、金属結合タンパク質、特にニッケル-コバルト結合タンパク質に見られます。^[4]これらのヒスチジンを豊富に含む低複雑性領域の平均長さは36残基で、そのうち53%がヒスチジン、23%がアスパラギン酸、9%がグルタミン酸です。^[4]興味深いことに、金属結合特性を持つ構造化ドメインにも、金属の配位に関与するこれらのアミノ酸の頻度が非常によく似ています。^[5]したがって、これらの金属結合構造ドメインは、同様のアミノ酸含有量の金属結合低複雑性タンパク質領域から発生し、進化/最適化された可能性があるという仮説が立てられている。^[4]

参考文献

^ Berg, JM (1990-04-25). 「亜鉛フィンガーとその他の金属結合ドメイン。高分子間の相互作用の要素」。The Journal of Biological Chemistry。265 ( 12): 6513–6516。doi : 10.1016 / S0021-9258 ( 19) 39172-0。ISSN 0021-9258。PMID 2108957 。
^ Bornhorst, JA; Falke, JJ (2000). 「ポリヒスチジン親和性タグを使用したタンパク質の精製」。キメラ遺伝子とハイブリッドタンパク質の応用パート A: 遺伝子発現とタンパク質精製。酵素学の方法。第 326 巻。pp. 245–254。doi :10.1016/s0076-6879(00)26058-8。ISBN 978-0-12-182227-9. ISSN 0076-6879. PMC 2909483. PMID 11036646 .
^ Watly, Joanna; Simonovsky, Eyal; Barbosa, Nuno; Spodzieja, Marta; Wieczorek, Robert; Rodziewicz-Motowidlo, Sylwia; Miller, Yifat; Kozlowski, Henryk (2015-08-17). 「アフリカクサリヘビのポリHisタグペプチド断片は金属イオンと効率的に結合し、αらせん構造に折り畳まれる」.無機化学. 54 (16): 7692–7702. doi :10.1021/acs.inorgchem.5b01029. ISSN 1520-510X. PMID 26214303.
^ abc Ntountoumi, Chrysa; Vlastaridis, Panayotis; Mossialos, Dimitris; Stathopoulos, Constantinos; Iliopoulos, Ioannis; Promponas, Vasilios; Oliver, Stephen G; Amoutzias, Grigoris D (2019-11-04). 「原核生物のタンパク質における低複雑性領域は重要な機能的役割を果たし、高度に保存されている」。核酸研究。47 ( 19 ) : 9998–10009。doi : 10.1093/nar/gkz730。ISSN 0305-1048。PMC 6821194。PMID 31504783。
^ Dokmanić, Ivan; Sikić, Mile; Tomić, Sanja (2008 年 3 月)。「タンパク質中の金属: 金属イオンの種類、配位数、配位に関与するアミノ酸残基の相関関係」。Acta Crystallographica。セクション D 、生物学的結晶学。64 (Pt 3): 257–263。doi : 10.1107 /S090744490706595X。ISSN 0907-4449。PMID 18323620 。

[1] Berg, JM (1990-04-25). 「亜鉛フィンガーとその他の金属結合ドメイン。高分子間の相互作用の要素」。The Journal of Biological Chemistry。265 ( 12): 6513–6516。doi : 10.1016 / S0021-9258 ( 19) 39172-0。ISSN 0021-9258。PMID 2108957 。

[2] Bornhorst, JA; Falke, JJ (2000). 「ポリヒスチジン親和性タグを使用したタンパク質の精製」。キメラ遺伝子とハイブリッドタンパク質の応用パート A: 遺伝子発現とタンパク質精製。酵素学の方法。第 326 巻。pp. 245–254。doi :10.1016/s0076-6879(00)26058-8。ISBN 978-0-12-182227-9. ISSN 0076-6879. PMC 2909483. PMID 11036646 .

[3] Watly, Joanna; Simonovsky, Eyal; Barbosa, Nuno; Spodzieja, Marta; Wieczorek, Robert; Rodziewicz-Motowidlo, Sylwia; Miller, Yifat; Kozlowski, Henryk (2015-08-17). 「アフリカクサリヘビのポリHisタグペプチド断片は金属イオンと効率的に結合し、αらせん構造に折り畳まれる」.無機化学. 54 (16): 7692–7702. doi :10.1021/acs.inorgchem.5b01029. ISSN 1520-510X. PMID 26214303.

[:0-4] Ntountoumi, Chrysa; Vlastaridis, Panayotis; Mossialos, Dimitris; Stathopoulos, Constantinos; Iliopoulos, Ioannis; Promponas, Vasilios; Oliver, Stephen G; Amoutzias, Grigoris D (2019-11-04). 「原核生物のタンパク質における低複雑性領域は重要な機能的役割を果たし、高度に保存されている」。核酸研究。47 ( 19 ) : 9998–10009。doi : 10.1093/nar/gkz730。ISSN 0305-1048。PMC 6821194。PMID 31504783。

[5] Dokmanić, Ivan; Sikić, Mile; Tomić, Sanja (2008 年 3 月)。「タンパク質中の金属: 金属イオンの種類、配位数、配位に関与するアミノ酸残基の相関関係」。Acta Crystallographica。セクション D 、生物学的結晶学。64 (Pt 3): 257–263。doi : 10.1107 /S090744490706595X。ISSN 0907-4449。PMID 18323620 。