オプシン

動物オプシンは、 Gタンパク質共役受容体であり、クロモフォア（典型的にはレチナール）を介して光感受性になるタンパク質のグループです。レチナールに結合するとオプシンはレチニリデンタンパク質になりますが、それでも通常はオプシンと呼ばれます。最も顕著なのは、網膜の光受容細胞に見られるものです。5つの古典的なオプシングループは視覚に関与しており、視覚変換カスケードの最初のステップである光子の電気化学信号への変換を仲介します。哺乳類の網膜に見られる別のオプシンであるメラノプシンは、概日リズムと瞳孔反射に関与していますが、視覚には関与していません。人間は合計9つのオプシンを持っています。視覚と光知覚の他に、オプシンは温度、音、化学物質を感知することもあります。

動物オプシンは光を検出し、私たちが物を見ることを可能にする分子です。オプシンはGタンパク質共役受容体（GPCR）^{[1] [2]であり、}化学受容体であり、リガンドの結合ポケットを形成する7つの膜貫通ドメインを持っています。 ^{[3] [4]}オプシンのリガンドはビタミンAベースの発色団11- cis -レチナール^{[5] [6] [7] [8] [9]であり、}シッフ塩基を介して7番目の膜貫通ドメイン^{[11] [12] [13]の}リジン残基^[10]に共有結合しています。^{[14] [15]}しかし、11- cis -レチナールは結合ポケットをブロックするだけで、オプシンを活性化しません。オプシンは、11-シス-レチナールが光子を吸収して全-トランス-レチナールに異性化し、[ ^{16] [17]}受容体活性化型となり、^{[18] [19]}オプシンの形状変化を引き起こし、^[18]光伝達カスケードを活性化したときにのみ活性化されます。^[20]このようにして、化学受容体は光受容体または光(n)受容体に変換されます。^[21]

脊椎動物の光受容細胞では、オールトランスレチナールが放出され、網膜上皮細胞から供給される新しく合成された11-シスレチナールに置き換えられます。11-シスレチナール（A1）の他に、11-シス-3,4-ジデヒドロレチナール（A2）も淡水魚などの脊椎動物のリガンドとして見られます。 ^[19] A2結合オプシンは、A1結合オプシンと比較して、λmax_{と吸収スペクトルがシフトしています。} ^[22]

オプシンの7つの膜貫通αヘリックスドメインは、3つの細胞外ループと3つの細胞質ループでつながっています。αヘリックスとループに沿って、多くのアミノ酸残基がすべてのオプシングループ間で高度に保存されており、重要な機能を果たしていることを示しているため、機能的に保存された残基と呼ばれています。実際には、αヘリックスでの挿入と欠失は非常にまれであり、ループで優先的に発生するはずです。そのため、異なるGタンパク質共役受容体は長さが異なり、相同残基の位置が異なる場合があります。異なる受容体間でこのような位置を比較できるようにするために、BallesterosとWeinsteinはGタンパク質共役受容体の共通の番号付けスキームを導入しました。^[23]ピリオドの前の数字は膜貫通ドメインの番号です。ピリオドの後の番号は、1995年に知られているGPCRの中でその膜貫通ドメインで最も保存されている残基に対して任意に50に設定されます。たとえば、7番目の膜貫通ドメインでは、高度に保存されているNPxxY ^7.53モチーフのプロリンはPro ^7.50、その前のアスパラギンはAsp ^7.49、3つ後のチロシン残基はTyr ^7.53です。^{[21]別の番号付けスキームは、}ウシロドプシンに基づいています。ウシロドプシンは348個のアミノ酸から成り、アミノ酸配列^[24]と3D構造^[12]が決定された最初のオプシンです。ウシロドプシンの番号付けスキームは、オプシンの文献で広く使用されています。^[21]したがって、両方のスキームを使用することが有用です。

網膜に結合するリジンを持たないオプシンは光に敏感ではない。^{[25] [26]}ウシの ロドプシンでは、このリジンは296番目のアミノ酸であり^{[12] [24]}、両方の番号付けスキームによれば Lys296 ^7.43である。これはオプシン間でよく保存されており、非常によく保存されているため、これを持たない配列はオプシンとは見なされず、大規模な系統学的再構築から除外された。^{[27] [28]}それでも、ほとんどのオプシンは Lys296 ^{7.43を持ち、進化の過程でそれを失ったものもある。}線虫のネモプシンでは、 Lys296 ^7.43がアルギニンに置き換えられている。^{[29] [21]}ウニのアストロプシン^{[30] [21]}およびグルオプシンでは、Lys296 ^7.43がグルタミン酸に置き換えられています。^{[21]ネモプシンは、線虫}Caenorhabditis elegansの化学感覚細胞で発現しています。そのため、ネモプシンは化学受容器であると考えられています。^{[29]グルオプシンは、}甲虫、サソリバエ、トンボ、蝶、蛾などの昆虫に見られ、カイコガやタバコスズメガなどのモデル生物も含まれています。しかし、グルオプシンの機能はわかっていません。^[21]

そのような機能は光検知である必要はなく、一部のオプシンは熱受容^[31] 、聴覚などの機械受容^[32]、リン脂質の検知、化学受容、およびその他の機能にも関与している。^{[33] [34]}特に、ショウジョウバエのラブドメリックオプシン（ラボプシン、r-オプシン）Rh1、Rh4、およびRh7は、光受容体としてだけでなく、アリストロキア酸の化学受容体としても機能する。これらのオプシンは、他のオプシンと同様にLys296 ^7.43を保持している。しかし、このリジンがRh1でアルギニンに置き換えられると、Rh1は光感受性を失うが、アリストロキア酸には反応する。したがって、Rh1が化学受容体として機能するためにLys296 ^7.43は必要ない。^[26]また、ショウジョウバエのラボプシンRh1とRh6は機械受容に関与しており、機械受容にはLys296 ^7.43は必要ありませんが、光受容細胞が適切に機能するためには必要です。^[25]

^{これらの機能に加えて、グルオプシンなどのLys296 7.43を}持たないオプシンは、牛のロドプシンでは、網膜結合リジンが光感受性を変えることなく位置296から他の位置、さらには他の膜貫通ドメインにシフトできるため、依然として光感受性である可能性があります。^[35]

上記の系統発生では、各クレードにはオプシンおよびその他の G タンパク質共役受容体の配列が含まれています。クレードの横には、配列の数と 2 つの円グラフが表示されています。最初の円グラフは、ウシロドプシンの Lys296 ^7.43に対応する配列内の位置にある特定のアミノ酸の割合を示しています。アミノ酸は色分けされています。リジン(K) は赤、グルタミン酸(E) は紫、アルギニン(R) はオレンジ、その他のアミノ酸は濃い灰色と中間の灰色、その位置にデータがない配列は薄い灰色です。2 番目の円グラフは、各クレードの分類群の構成を示しており、緑は有頭動物、濃い緑は頭索動物、中間の緑は棘皮動物、茶色は線虫、淡いピンクは環形動物、濃い青は節足動物、薄い青は軟体動物、紫は刺胞動物を表します。系統群への分岐には円グラフがあり、分岐のサポート値を示しています。値は右から左にSH-aLRT/aBayes/UFBootです。分岐はSH-aLRT ≥ 80%、aBayes ≥ 0.95、UFBoot ≥ 95%の場合にサポートされているとみなされます。サポート値がしきい値を超える場合、円グラフは黒になり、それ以外の場合は灰色になります。^[21]

NPxxY7.53モチーフはオプシンとGタンパク質共役受容体の間でよく保存されています。このモチーフはGタンパク質の結合と受容体の活性化に重要です。^[21]たとえば、ヒトm3ムスカリン受容体でDPxxY ^7.53（Asn ^7.49 → Asp ^7.49）に変異しても活性化は影響を受けませんが、APxxY 7.53（Asn 7.49 → Ala 7.49）に変異すると活性化が失われます^。 [ 36 ^]このよう^なAPxxY 7.53（Asn 7.49 → Ala 7.49）^への変異^は、^野生型と比較してウシロドプシンのGタンパク質活性化を45％減少させます。また、ウシロドプシンでは、モチーフがNPxxA ^7.53（Tyr ^7.53 → Ala ^7.53）に変異すると、ウシロドプシンはGタンパク質を活性化しません。^{[37]このような変異は、}バソプレシンV2受容体の活性化も低下させます。実際、Gタンパク質共役受容体では、 Tyr ^{7.53については}機能喪失型疾患変異のみが知られています。^[38]

また、Pro ^{7.50の変異はGタンパク質の活性化に影響を及ぼし、}ラットm3ムスカリン受容体でモチーフがNAxxY ^7.53（Pro ^7.50 → Ala ^7.50）に変異した場合、受容体は活性化されますが効率は低下します。^[39]この変異はコレシストキニンB受容体の活性化を完全に無効にします。^[40]実際、RGRオプシンはNAxxY ^7.53を持ち、レチノクロムは環形動物ではVPxxY7.53、軟体動物ではYPxxY7.53を本来持っています。RGRオプシンとレチノクロムはどちらもクロモプシンに属します。^[21] RGRオプシン^[41]とレチノクロム^[42]も、ほとんどのオプシンとは異なり、暗闇の中でオールトランスレチナールに結合し、光が当たるとそれを11-シスレチナールに変換する。そのため、RGRオプシンとレチノクロムは、光変換カスケードにシグナルを送ったり活性化したりするのではなく、他のオプシンのために11-シスレチナールを生成する光異性化酵素として機能すると考えられている。 ^{[43] [44]}この見解はオプシンの文献では確立されていると考えられているが、^{[34] [45] [43] [46] [47]}それでも決定的に示されたわけではない。^[21]実際、ヒトのMT2メラトニン受容体はGタンパク質を介してシグナルを送り、NAxxY ^7.53モチーフをネイティブに持っている。このモチーフがNPxxY ^7.53（Ala ^7.50 → Pro ^7.50 ）に変異すると受容体は活性化されないが、モチーフがNVxxY ^7.53（Ala ^7.50 → Val ^7.50）に変異すると部分的に救済される。^[48]さらに、ウシロドプシンでモチーフがNAxxY ^7.53（Pro ^7.50 → Ala ^7.50）に変異すると、変異体は野生型の141％の活性を示す。^{[37]この証拠は、GPCRがシグナル伝達に標準的なNPxxY 7.53}モチーフを必要としないことを示しています。^[21]

Cys138 と Cys110 は高度に保存されたジスルフィド結合を形成します。Glu113 は対イオンとして機能し、Lys296 とリガンドレチナールの間のシッフ結合のプロトン化を安定化します。Glu134-Arg135-Tyr136 は、光子が吸収されると伝達信号の伝播に関与する、もう 1 つの高度に保存されたモチーフです。

スペクトルチューニング部位と呼ばれる特定のアミノ酸残基は、 λ _max値に強い影響を及ぼします。部位特異的突然変異誘発を使用すると、これらの残基を選択的に変異させ、オプシンの光吸収特性の変化を調べることができます。オプシンが光を吸収する波長に影響を及ぼす残基であるスペクトルチューニング部位と、オプシンが適切に機能するために重要な残基である機能的に保存された部位を区別することが重要です。それらは相互に排他的ではありませんが、実用上の理由から、オプシンの機能に影響を与えないスペクトルチューニング部位を調べる方が簡単です。スペクトルチューニング部位の包括的なレビューについては、Yokoyama ^[49]と Deeb ^{[50]を参照してください。スペクトルチューニング部位が}λ _maxに与える影響は、異なるオプシングループ間、および異なる種のオプシングループ間で異なります。

RPE、網膜色素上皮、ipRGC、内因性光感受性網膜神経節細胞、OPL、外網状層、IPL、内網状層、GCL、神経節細胞層

イカやタコの皮膚には色素体の一部としてオプシンが含まれています。オプシンはイカの周囲の色や形を感知する感知ネットワークの一部です。^{[59] [60] [61]}

カエルは、明るい森から薄暗い池まで、多様な生息地に適応するために独自の視覚システムを進化させてきました。カエルは、他の種では通常、中波長の光を検出するために使用されるRH2オプシンを欠いている点で、脊椎動物の中では独特です。この欠落は、夜間および薄明薄暮（夜明けと夕暮れ）の活動をサポートする上で主導的な役割を果たす桿体特異的オプシンであるRH1による、低光量視覚への進化的焦点を反映している可能性があります。^{[62] [63]}

RH2 が失われているにもかかわらず、カエルは 3 つの錐体オプシン (SWS1、SWS2、LWS) を保持しており、日中に色覚を保っています。たとえば、SWS2 オプシンは青色と緑色の光を検出するように調整されており、これは特に水中環境や日陰の場所で役立ちます。この調整は特定の変異によって強化され、低光量条件に対する感度が高まり、薄暗い環境でのパフォーマンスが向上するようにタンパク質が安定化されます。^{[62]ただし、ヤドクガエル科の}ヤドクガエルなど、一部のカエル種はSWS2 オプシンを完全に失っています。この変化は、配偶者選択や捕食者抑止などのタスクで赤や黄色などのより長い波長に依存することと一致しており、鮮やかな警告色とよく関連しています。 [ ^64]

動物オプシン（2型オプシンとも呼ばれる）は、 Gタンパク質共役受容体（GPCR）スーパーファミリーの7つの膜貫通ドメインタンパク質のメンバーです。^{[1] [2]}

動物オプシンは系統発生的に5つのグループに分類される：繊毛オプシン（シロプシン、c-オプシン）、ラブドメリックオプシン（r-オプシン、ラブオプシン）、ゼノプシン、ネソプシン、テトラオプシン。これらのサブクレードのうち4つは左右相称動物にみられる（ネソプシンを除く全て）。^{[21] [28]}しかし、左右相称動物のクレードは刺胞動物のオプシンを除いた側系統群を構成している。^{[21 ] [ 28] [27] [65]}ネソプシンは花虫綱オプシンII ^[66]または単に刺胞動物オプシンとしても知られている。^{[67]テトラオプシンはRGR/Go [68]}またはグループ4オプシン^[27]としても知られており、ニューロプシン、Goオプシン、クロモプシンの3つのサブグループが含まれます。 ^{[21] [28] [67]}クロモプシンには、 RGRオプシン、レチノクロム、ペロプシン、ヴァロプシン、アストロプシン、ネモプシン、グルオプシンの7つのサブグループがあります。^[21]

動物の視覚オプシンは、伝統的に繊毛オプシンと桿体オプシンに分類される。繊毛オプシンは脊椎動物と刺胞動物に見られ、桿体や錐体などの繊毛構造に付着する。桿体オプシンは、桿体と呼ばれる光を集める細胞小器官に付着する。この分類は系統分類（クレード）にまたがるため、「繊毛」と「桿体」という用語の両方が曖昧になる可能性がある。ここで、「Cオプシン（繊毛）」は左右相称動物にのみ見られるクレードを指し、ハコクラゲに見られる刺胞動物の繊毛オプシンは除外される。同様に、「Rオプシン（桿体）」には、脊椎動物の桿体には存在しないメラノプシンが含まれる。^[27]

繊毛オプシン（シロプシン、c-オプシン）は、繊毛光受容細胞で発現し、脊椎動物の視覚オプシンとエンセファロプシンを含む。^[69] これらは、環状ヌクレオチド依存性イオンチャネルを介して光信号を神経インパルスに変換し、細胞膜を横切る電荷差（すなわち過分極） を増加させることによって機能する。^[70]

脊椎動物視覚オプシンは、脊椎動物の網膜で発現し、視覚を媒介する繊毛オプシンのサブクラスです。さらに以下のように分類されます。

• フォトプシン-明所視（日光）を司り、錐体細胞で発現するため、錐体オプシンとも呼ばれる。フォトプシンは、分光感度、すなわち最も高い光吸収が観察される波長（λmax ）に応じてさらに細分化される。脊椎動物は一般に4つのクラスのフォトプシン（SWS1、SWS2、RH2、LWS）を持つ。^{[71] [72]哺乳類は}夜間のボトルネックの間にRh2クラス_とSWS2クラスを失ったため、一般に二色性である。霊長類の祖先は後に2つの異なるLWSオプシン（LWSとMWS）を開発し、人類は2つのクラス、SWS1（ OPN1SW）と2つの形式のLWS（OPN1LW、OPN1MW ）の3つのフォトプシンを持つようになった。
• スコトプシン-暗所視（薄暗い光）を司る分子で、桿体細胞で発現するため桿体オプシンとも呼ばれる。^[69]スコトプシンの最も一般的な形態はロドプシンであり、通常はRh1と表記される。^[73]

条鰭綱（条鰭類）に見られるこれらの松果体オプシンは、 Rh1（ロドプシン）からの遺伝子複製の結果として生じたものと思われる。これらのオプシンは、鳥類や爬虫類に見られるピノプシンと同様の機能を果たすと思われる。^{[74] [75]}

最初の松果体オプシン（ピノプシン）は鶏の松果体で発見されました。これは青色_に敏感なオプシンです（λmax = 470 nm）。^{[76] [77]}

松果体オプシンは脳内で広範囲に発現しており、最も顕著なのは松果体領域です。

脊椎動物の古代オプシン（VA）には、VA短（VAS）、VA中（VAM）、VA長（VAL）の3つのアイソフォームがあります。これは、内網膜、水平細胞とアマクリン細胞内、および脳の松果体と手綱領域で発現しています。 ^[78]これは約500 nmに感度があり[14]、ほとんどの脊椎動物クラスに見られますが、哺乳類には見られません。^[79]

最初のパラピノプシン（PP）はナマズの松果体器官で発見されました。^[80]ヤツメウナギのパラピノプシンは紫外線感受性オプシン（λmax = 370 nm）です。^[81]硬骨魚類には2つのグループのパラピノプシンがあり、1つは紫外線（λmax _{= 360-370 nm）に敏感で、もう1つは青色光（} λmax = _460-480 nm）に敏感です。^[82]

最初のパリエトプシンはトカゲの頭頂眼の光受容細胞で発見されました。トカゲのパリエトプシンは緑色に敏感（_λmax = 522 nm）で、脊椎動物の視覚オプシンと同様にcオプシンであるにもかかわらず、Gtタンパク質を介して過分極を誘導するのではなく、Goタンパク質を介して脱分極を誘導します。^{[83] [84]}

パノプシンは多くの組織（皮膚、^[51]脳、^{[53] [85]}精巣、^[53]心臓、肝臓、^[85]腎臓、骨格筋、肺、膵臓、網膜^[85]）に存在します。もともとはヒトとマウスの脳に存在し、エンセファロプシンと呼ばれていました。^[53]

_{最初の無脊椎動物パノプシンは、環形動物}Platynereis dumeriliiの繊毛光受容細胞で発見され、c(iliary)-オプシンと呼ばれています。^[86]この c-オプシンは紫外線に敏感で ( λmax = 383 nm)、単一のアミノ酸で 125 nm 調整できます(範囲λmax = 377 - 502 nm)。^[87]したがって、驚くことではないが、2 番目でシアン色に敏感な c-オプシン ( _λmax = 490 nm) が Platynereis dumerilii に存在します_。[ 88 ^]最初の c-オプシンは、幼虫の紫外線誘発性重力走性を媒介します。重力走性は、光走性とともに比色深度ゲージを形成します。^[89]水中の光は深さによって異なる波長で構成されています。まず、赤色（> 600 nm）と紫外線および紫色（< 420 nm）の波長が消えます。深さが深くなるほどスペクトルは狭くなり、シアン色の光（480 nm）のみが残ります。^[90]このように、幼生は色によって深さを判断できます。明るさとは異なり、色は時間帯や天候（曇りなど）に関係なくほぼ一定です。^{[91] [92]}

パノプシンは一部の昆虫の脳でも発現している。^[69]蚊とフグのパノプシンはそれぞれ500 nmと460 nmで最大吸収を示す。どちらも試験管内でGiとGoタンパク質を活性化する。^[93]

パノプシンはTMTオプシンの姉妹分子である。^{[28] [94] [47] [95]}

最初のTMTオプシンは硬骨魚類の多くの組織で発見されたため、硬骨魚類多組織（TMT）オプシンと呼ばれています。^[96] TMTオプシンは3つのグループを形成し、最も密接に関連している4番目のグループであるパノプシンはTMTオプシンと相同です。 ^{[28] [47] [94] [95]} TMTオプシンとパノプシンは同じイントロンを共有しており、このことから両者が一緒に属していることが確認できます。^[96]

クラゲ、サンゴ、イソギンチャクなどの刺胞動物は、複雑な目を持つ最も原始的な動物です。クラゲの視細胞オプシンはGsタンパク質と結合し、細胞内cAMP濃度を上昇させます。^{[97] [65]}サンゴのオプシンはGqタンパク質およびGcタンパク質と結合できます。Gcタンパク質は刺胞動物に特有のGタンパク質のサブタイプです。^[98]刺胞動物のオプシンは、キセノプシンとネソプシンの2つのグループに属します。キセノプシンには左右相称動物のオプシンも含まれ、ネソプシンは刺胞動物に限定されています。^{[21] [28]しかし、以前の研究で、刺胞動物のオプシンの中には左右相称}動物のシロプシン、ラボプシン、テトラオプシンに属するものがあることがわかっています。^{[68] [99] [100]}

ラブドメリックオプシン（ラブプシン、r-オプシン）は、Gqタンパク質に結合するため、Gq-オプシンとも呼ばれます。ラブプシンは軟体動物と節足動物によって使用されます。節足動物は、系統発生とスペクトル感度の両方の点で異なる3つ（またはそれ以上）の異なるオプシングループを使用して、脊椎動物と同様の方法で色覚を獲得しているようです。^{[69]ラブプシンメラノプシンも脊椎動物で発現しており、}概日リズム を調節し、瞳孔反射を媒介します。^[69]

シロプシンとは異なり、ラボプシンは標準的な一過性受容体電位イオンチャネルと関連しており、細胞膜を挟んだ電位差の消失（すなわち脱分極）につながる。^[70]

^{イカロドプシン[13]}の結晶構造の同定は、このグループにおけるロドプシンの機能についての理解をさらに深めるものと考えられる。

節足動物はそれぞれの眼の種類に応じて異なるオプシンを使用するが、少なくともリムルスでは側眼と複眼で発現するオプシンは99％同一であり、おそらく最近分岐したと考えられる。^[101]

メラノプシン(OPN4) は、概日リズム、瞳孔反射、高輝度状況での色補正に関与しています。系統学的には、桿体オプシン (ラボプシン、r-オプシン) のメンバーであり、機能的および構造的にラボプシンですが、桿体には存在しません。

テトラオプシンには、ニューロプシン、ゴオプシン、クロモプシンが含まれる。^{[21] [28] [67]}クロモプシンは、 RGRオプシン、レチノクロム、ペロプシン、ヴァロプシン、アストロプシン、ネモプシン、グルオプシンの7つのサブグループで構成される。^[21]

ニューロプシンは、通常380nmのUVAに敏感です。これらは、ヒトやげっ歯類の脳、精巣、皮膚、網膜、および鳥類の脳と網膜に存在します。鳥類とげっ歯類では、ニューロプシンが紫外線視覚を媒介します。^{[51] [56] [102]}これらはGiタンパク質と結合します。^{[56] [102]}ヒトでは、ニューロプシンはOPN5遺伝子によってコードされています。ヒトの網膜では、その機能は不明です。マウスでは、少なくとも体外で網膜と角膜を光同調させます。^[103]

Go-オプシンは高等脊椎動物^[27]や脱皮動物^[104]には存在しない。ホタテガイの眼^[105]や基底脊索動物のナメクジウオ^[106]の毛様体光受容細胞に見られる。しかし、 Platynereis dumeriliiでは、Go-オプシンは眼の桿体光受容細胞に発現している。^[90]

RGRオプシンは網膜Gタンパク質共役受容体としても知られ、網膜色素上皮（RPE）とミュラー細胞に発現しています。^[107]暗闇では、11-シス-レチナールではなくオールトランス-レチナールに優先的に結合します。^[41] RGRオプシンは光異性化酵素であると考えられていましたが^[44]、代わりにレチノイドの移動と生成を制御します。^{[69] [108]}特に、オールトランス-レチニルエステルからの11-シス-レチノール（11-シス-レチナールの前駆体）の生成を光非依存的に加速します。^[109]しかし、オールトランス-レチニルエステルはRGRオプシンによって光依存的に利用可能になります。RGRオプシンがこれをGタンパク質を介して制御するのか、別のシグナル伝達機構を介して制御するのかは不明です。^[110]牛のRGRオプシンはpH値に応じて異なる波長で最大吸収を示す。高pHでは青色光（469 nm）を最大吸収し、低pHでは紫外線（370 nm）を最大吸収する。^[111]

ペロプシンは視覚色素様受容体であり、ヒトではRRH遺伝子によってコードされるタンパク質である。^[112]

光受容体は、機能（視覚、光走性、光周期性など）、発色団の種類（レチナール、フラビン、ビリン）、分子構造（三次、四次）、シグナル出力（リン酸化、還元、酸化）など、いくつかの方法で分類することができます。 ^[113]

Gタンパク質共役受容体である動物オプシンの他に、オプシンと呼ばれる光受容体タンパク質のグループがもう1つあります。 ^{[70] [114]}これらは 微生物オプシンであり、原核生物や一部の藻類（チャネルロドプシンの成分として）や真菌によって使用されます。^[115]一方、動物は動物オプシンのみを使用します。これらのグループ以外（たとえば植物や平板動物）ではオプシンは発見されていません。^[70]

微生物オプシンと動物オプシンは、それぞれタイプ1オプシンとタイプ2オプシンとも呼ばれる。両タイプがオプシンと呼ばれるのは、かつては関連があると考えられていたためである。両タイプとも7回膜貫通型受容体であり、色素としてレチナールに共有結合し、光を感知する光受容体となる。しかし、両タイプは配列レベルでは関連がない。^[116]

実際、動物オプシンと微生物オプシンの配列同一性は、偶然に説明できる範囲を超えているわけではない。しかし、近年、深層系統発生に特化した新しい方法が開発されている。その結果、いくつかの研究で、両者の間に系統関係がある可能性があるという証拠が見つかっている。^{[117] [35] [118]}しかし、これは必ずしも微生物オプシンと動物オプシンの最後の共通祖先自体が光感受性であったことを意味するわけではない。すべての動物オプシンは、植物、菌類、鞭毛藻類、海綿動物が最も初期の動物から分岐した後に発生した、大きなGタンパク質共役受容体（GPCR）遺伝子ファミリーの歴史の後期に（遺伝子の重複と分岐によって）発生した。網膜発色団はこの大きな遺伝子ファミリーのオプシンブランチにのみ見られるため、他の場所での出現は相同性ではなく収斂進化を表している。微生物ロドプシンは、配列上、どのGPCRファミリーとも大きく異なります。^[119]ある仮説によれば、微生物オプシンと動物オプシンは両方とも、トランスポーターオプシン-Gタンパク質共役受容体（TOG）スーパーファミリーに属し、 Gタンパク質共役受容体（GPCR）、イオン輸送微生物ロドプシン（MR）、およびその他7つを含む提案された系統群です。^[120]

微生物オプシンのほとんどは、適切な受容体ではなくイオンチャネルまたはポンプであり、 Gタンパク質に結合しません。微生物オプシンは、古細菌、細菌、真核生物の3つの生命ドメインすべてに存在します。真核生物では、微生物オプシンは主に緑藻などの単細胞生物や真菌に見られます。ほとんどの複雑な多細胞真核生物では、微生物オプシンは、植物ではクリプトクロムやフィトクロム、動物では動物オプシンなどの他の光感受性分子に置き換えられています。^[121]

微生物オプシンは、分子のロドプシン形式でよく知られています。つまり、ロドプシン（広義）= オプシン + クロモフォアです。微生物オプシンには多くの種類があり、その中には、プロトンポンプの バクテリオロドプシン（BR）とキサントロドプシン（xR）、塩化物ポンプのハロロドプシン（HR）、光センサーの感覚ロドプシンI（SRI）と感覚ロドプシンII（SRII）、プロテオロドプシン（PR）、ニューロスポラオプシンI（NOPI）、クラミドモナス感覚ロドプシンA（CSRA）、クラミドモナス感覚ロドプシンB（CSRB）、チャネルロドプシン（ChR）、アーキアロドプシン（Arch）などがあります。^[122]

プロテオロドプシンやバクテリオロドプシンなどのいくつかの微生物オプシンは、さまざまな細菌グループによって光からエネルギーを収穫し、クロロフィルをベースとしない経路を使用して代謝プロセスを実行するために使用されます。それに加えて、ハロバクテリアのハロロドプシンと、ボルボックスなどの一部の藻類のチャネルロドプシンは、光依存性イオンチャネルとして機能し、その他、光走性目的にも使用されます。ハロバクテリアには、 Gタンパク質とは無関係の膜に埋め込まれたトランスデューサータンパク質と相互作用することで光走性反応を引き起こす感覚ロドプシンが存在しています。 ^[123]

マイクロオプシン（チャネルロドプシン、ハロロドプシン、アーキオロドプシンなど）は、光遺伝学で神経活動のオン/オフを切り替えるために使用されます。マイクロオプシンは動物オプシンよりも速く反応するため、神経活動をより高い頻度で調整する必要がある場合に適しています。これは、マイクロオプシンがイオンチャネルまたはプロトン/イオンポンプであるため、光によって直接活性化されるのに対し、動物オプシンはGタンパク質を活性化し、それがエフェクター酵素を活性化して代謝物を生成し、イオンチャネルを開くためです。^[124]

• レチニリデンタンパク質
• 視覚サイクル
• 視覚光伝達
• 微生物ロドプシン
• チャネルロドプシン

• イラストは2020年1月9日にWayback Machineでボールドウィン・ウォレス大学にアーカイブされました
• 米国国立医学図書館の医学件名標目(MeSH)におけるオプシン