プロテオロドプシン

プロテオロドプシン
ELVitureによるプロテオロドプシンの漫画視覚化
識別子
シンボル	バクロドプシン
インタープロ	著作権
SCOP2	2ベッドルーム / スコープ / SUPFAM
TCDB	3.E.1
OPMスーパーファミリー	6
OPMタンパク質	4hyj

プロテオロドプシン（ pロドプシンとも呼ばれる）は、レチナールを発色団として光媒介機能（この場合はプロトンポンプ）に使用する膜貫通タンパク質のファミリーです。pロドプシンは海洋プランクトン細菌、古細菌、真核生物（プロタエ）に見られますが、最初に細菌で発見されました。 ^{[1] [2] [3] [4]}

その名前は、プロテオバクテリア（現在はシュードモナドタと呼ばれる）に由来しており、古代ギリシャの Πρωτεύς (プロテウス) （ホメロスが「海の老人」と呼んだ初期の海の 神）、Ῥόδος ( rhódon ) （ピンク色であることから「バラ」）、ὄψις (オプシス) （視覚）にちなんで名付けられました。このファミリーの一部のメンバー、相同ロドプシン様色素、すなわちバクテリオロドプシン（800種類以上ある）は、オプシンのような感覚機能を持ち、視覚光変換に不可欠です。これらの感覚機能の多くは不明です。たとえば、人間の網膜におけるニューロプシンの機能は不明です。 ^{[5]メンバーは、緑色と青色の}可視光を含むさまざまな吸収スペクトルを 持つことが知られています。^{[6] [7] [8] [9] [10] [11]}

プロテオロドプシン（PRまたはpロドプシン）は、2000年に、それまで培養されていなかった海洋ガンマプロテオバクテリアの細菌人工染色体内で初めて発見されました。現在でも、リボタイプメタゲノムデータであるSAR86でのみ呼ばれています。グラム陽性菌とグラム陰性菌の両方を含む、より多くのガンマプロテオバクテリアの種がこのタンパク質を発現していることがわかりました。^[1]

プロテオロドプシンを発現する細菌のサンプルは、東太平洋、中央北太平洋、南極海から採取されています。^{[12]その後、}地中海、紅海、サルガッソ海、日本海、北海のサンプルでプロテオロドプシン変異体の遺伝子が特定されました。^{[4] [6]}

プロテオロドプシンの変異体はランダムに広がっているのではなく、特定のホロタンパク質 配列の最大吸収調整に基づいて深さの勾配に沿って分散している。これは主に、深さに応じて波長の勾配を作る水による電磁気吸収によるものである。Oxyrrhis marinaは緑色を吸収するプロテオロドプシン (L109 グループの結果) を持つ渦鞭毛藻原生生物で、主に緑色光がまだ利用できる浅い潮だまりや海岸に生息する。別の渦鞭毛藻であるKarlodinium micrum は青色に調整されたプロテオロドプシン (E109) を発現しており、これは深海での垂直移動に関係している可能性がある。^[3] O. marina はもともと従属栄養生物であると考えられていたが、プロテオロドプシンは最も豊富に発現している核遺伝子であり、さらに生物内に不均一に分散していることから何らかの細胞小器官膜機能が示唆されているため、機能的に重要な形で関与している可能性がある。これまで、真核生物の太陽エネルギー変換タンパク質として知られているのは、光化学系Iと光化学系IIのみであった。プロテオロドプシンが多数の門に浸透した方法は、遺伝子の水平伝播によるものだと仮説が立てられている。細菌、古細菌、真核生物はすべて、光が当たる光層に定着する。プロテオロドプシンはこの層を伝播することができたものの、水柱の他の部分には伝播できなかった。^{[3] [4] [9] [13] [14]}

プロテオロドプシンは類似のレチニリデンタンパク質のファミリーに属し、その古細菌相同体であるハロロドプシンおよびバクテリオロドプシンに最も類似している。感覚ロドプシンは1876年にフランツ・クリスチャン・ボルによって発見された。 ^{[11] [15]}バクテリオロドプシンは1971年に発見され、1973年に命名され、現在は細菌ではなく古細菌にのみ存在することが知られている。^[16] ハロロドプシンは1977年に初めて発見され、命名された。^[17]バクテリオロドプシンとハロロドプシンはどちらも古細菌にのみ存在するのに対し、プロテオロドプシンは細菌、古細菌、真核生物にまたがっている。プロテオロドプシンは7つの膜貫通αヘリックスを共有しており、レチナールはシッフ塩基機構によって7番目のヘリックス（ヘリックスG）のリジン残基に共有結合している。バクテリオロドプシンはプロテオロドプシンと同様に光駆動型プロトンポンプである。感覚ロドプシンは視覚に関与するG結合タンパク質である。^{[1] [17]}

よりよく知られている古細菌の相同体であるバクテリオロドプシンと比較すると、バクテリオロドプシンのメカニズムにとって重要であることが知られている活性部位残基のほとんどは、プロテオロドプシンで保存されています。ただし、ハロロドプシンまたはバクテリオロドプシンのどちらからも、配列の類似性は大幅に保存されていません。バクテリオロドプシンの活性部位 残基 Arg 82、Asp 85 (主要なプロトン受容体)、Asp 212、およびLys 216 (網膜の シッフ塩基結合部位) の相同体は、プロテオロドプシンでは Arg94、Asp97、Asp227、および Lys231 として保存されています。しかし、プロテオロドプシンには、細胞外表面でのプロトン放出経路に関与していると考えられるバクテリオロドプシンのGlu 194 または Glu 204 (バクテリオロドプシンの変異体によっては Glu 108 と 204)と直接相同なカルボン酸残基は存在しない。しかし、バクテリオロドプシンのように残基が近接していなくても、Asp97 と Arg94 がこの機能に取って代わる可能性がある。シラキュース大学化学部は、アスパラギン酸基がプロトン化されたままになる強制条件下で放出が起こったため、Asp97 がプロトン放出基ではあり得ないことを決定的に示しました。^{[18] [19] [20] [21]}

ロドプシン ハロプロテイン ファミリーは、ビタミン A の多くの種類の 1 つであるリガンド レチナールを共有しています。レチナールは、肉食動物の食事またはカロチン経路 ( β-カロチン 15,15'-モノオキシゲナーゼ) によって得られる共役多価不飽和発色団 (ポリエン) です。

プロテオロドプシンは、バクテリオロドプシンと同様のメカニズムにより、地球上の海洋全体で光駆動型 H+ ポンプとして機能します。バクテリオロドプシンと同様に、プロテオロドプシンの網膜発色団は Lys231 のプロトン化シッフ塩基を介してアポタンパク質に共有結合しています。光分解されていないプロテオロドプシンの網膜発色団の構成は主に全トランスであり、^{[18]光照射により 13-シスに}異性化します。FTIRおよび UV-可視分光法に基づいて、完全なプロテオロドプシン光サイクルのモデルがいくつか提案されており、それらはバクテリオロドプシンの確立された光サイクルモデルに似ています。^{[18] [20] [21] [22]}完全なプロテオロドプシンベースの光合成系が大腸菌で発見され発現しており、網膜や前駆物質を外部から必要とせずにATPを生成するための追加の光媒介エネルギー勾配能力を与えている。PR遺伝子とともに、他の5つのタンパク質が光色素生合成経路をコードしている。^[23]

プロテオロドプシンの遺伝子を大腸菌に挿入し、改変した細菌にレチナールを与えると、細菌は細胞膜に色素を組み込み、光の存在下でH+をポンプします。濃い紫色は、光吸収による、明らかに形質転換したコロニーを表しています。プロトン勾配は、他の膜タンパク質構造に電力を供給するために使用したり、小胞型細胞小器官を酸性化するために使用できます。^[1]さらに、プロテオロドプシンによって生成されたプロトン勾配を使用してATPを生成できることが実証されました。^[23]

• 微生物ロドプシン
• バクテリオロドプシン
• オプシン
• アーキアロドプシン

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  ホロ酵素（緑）とヘリックスAG標識（紫）およびレチナールリガンド（オレンジ）
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  プロテオロドプシンの表面可視化による末端の可視化
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  pRhodopsin の 2L6X タンパク質構造の網膜結合活性部位の視覚化。残基は活性によって色分けされラベル付けされ、リガンドはオレンジ色です。
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  2L6x 不活性部位の漫画カラーコードとラベル付き視覚化、有利なように D ヘリックスと E ヘリックスは非表示、網膜リガンド結合部位