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レチニリデンタンパク質、または広義のロドプシンは 、光受容のための発色団としてレチナールを使用するタンパク質である。鞭毛虫の光走性から動物の視覚まで、さまざまな光感知システムの分子的基礎となっている。[1]レチニリデンタンパク質には、オプシンとロドプシン（広義）のすべての形態が含まれる。ロドプシンは狭義では脊椎動物の桿体細胞に見られる薄暗い場所での視覚色素を指すのに対し、広義のロドプシン（ここで使用されている）は、オプシンとレチナール発色団が基底状態にある分子を指す。光によって活性化されると発色団が異性化し、その時点で分子全体はもはやロドプシンではなく、メタロドプシンなどの関連分子になる。しかし、レチニリデンタンパク質であることに変わりはない。その後、クロモフォアはオプシンから分離し、その時点で裸のオプシンはレチニリデンタンパク質になります。したがって、分子は光変換サイクル全体を通じてレチニリデンタンパク質のままです。[2] [3] [4]
構造
すべてのロドプシンは、タンパク質部分と可逆的に共有結合した非タンパク質補因子であるレチナール（レチナールアルデヒド）の2つの構成要素で構成されています。ロドプシンのタンパク質構造は、光反応性クロモフォアを結合する内部ポケットを形成する7つの膜貫通ヘリックスの束で構成されています。それらは、匂い受容体やケモカイン受容体など、7つの膜貫通ドメインを含む他の膜結合受容体とともにスーパーファミリーを形成します。[5]
光受容の仕組み
ロドプシンは、同類の分子のように化学リガンドの結合によって活性化されるのではなく、光異性化によって光に反応して構造を変えるレチナールを含み、そのため光によって活性化されます。レチナール分子は、全トランス、11-シス、13-シスなど、いくつかの異なるシス-トランス異性体形態をとることができます。レチナールのシスからトランス、またはその逆の光異性化（光依存性異性化）は、受容体タンパク質の構造変化を引き起こします。この変化は、細胞内のシグナル伝達機構を活性化する分子スイッチとして機能します。ロドプシンの種類に応じて、イオンチャネルを開くか（細菌など）、関連するGタンパク質を活性化してセカンドメッセンジャーカスケードを引き起こします（動物の目など）。
ロドプシンの種類
レチニリデンタンパク質またはロドプシンは、細菌から藻類、動物まで多くの種に存在します。それらは、その配列、基底状態に含まれるレチナール異性体、およびシグナル伝達メカニズムに基づいて、2つの異なるタイプに分けられます。[1]
微生物ロドプシン
動物ロドプシンと同様に、微生物ロドプシン（原核生物と藻類に見られる）は網膜クロモフォアを含み、7つの膜貫通αヘリックスを有するが、Gタンパク質と結合していない。網膜クロモフォアは動物の11-シス型とは異なり、基底状態ではオールトランス網膜異性体であり、光活性化により13-シスに異性化する。このクロモフォアは微生物型クロモフォアとしても知られている。例としては、細菌感覚ロドプシン、チャネルロドプシン、バクテリオロドプシン、ハロロドプシン、プロテオロドプシン、アーキオロドプシン、ヘリオロドプシン、キサントロドプシンがあり、光栄養を行う。[6]
これらは光依存性イオンチャネルとして機能し、チャネルするイオンの種類によってさらに区別することができます。バクテリオロドプシンはプロトンポンプとして機能し、ハロロドプシンは塩素ポンプとして機能します。[6]これらの機能は、細菌の光合成（バクテリオロドプシン）から光走性の駆動（鞭毛虫のチャネルロドプシン）まで多岐にわたります。光走性のシグナル伝達には、細胞膜の脱分極が関与しています。 [7]
単細胞鞭毛藻類には、異種システムで発現すると光依存性陽イオンチャネルとして機能するチャネルロドプシンが含まれています。他の多くの原核生物および真核生物（特に、Neurosporaなどの真菌）は、ロドプシンイオンポンプまたは機能が未解明の感覚ロドプシンを発現しています。ごく最近では、グアニリルシクラーゼ活性を持つ微生物ロドプシンが発見されました。[8] [9] [10] すべての微生物ロドプシンは互いに有意な配列相同性を持っていますが、動物視覚ロドプシンが属するG タンパク質共役受容体(GPCR) ファミリーとは検出可能な配列相同性がありません。しかし、微生物ロドプシンと GPCR は、その 3 次元構造の類似性に基づいて、進化的に関連している可能性があります。そのため、これらはタンパク質構造分類(SCOP)で同じスーパーファミリーに割り当てられています。 [11]
Gタンパク質共役受容体
動物界のレチニリデンタンパク質はオプシンとも呼ばれる。脊椎動物には5 つのサブファミリーの (ロド) オプシンがあり、節足動物には3 つのサブファミリーがある。[12]オプシンはG タンパク質共役受容体のクラスに属し、基底状態でレチナールの11-シス異性体に結合し、光活性化により光異性化して全トランスレチナールになる。これらは一般に光感知器官に見られ、例えば脊椎動物の網膜の光受容細胞では視力を補助する。動物オプシンは両生類の皮膚、トカゲや鳥の松果体、ヒキガエルの視床下部、およびヒトの脳にも見られる。これらは以下を含むいくつかの異なるクラスに分類できる。
視覚認識
脊椎動物の網膜の桿体細胞の「視覚紫」ロドプシン（オプシン2）は、緑青色光を吸収する。網膜の錐体細胞のフォトプシンは、いくつかのアミノ酸が異なり、その結果、光吸収スペクトルがシフトする。3つのヒトフォトプシンは、黄緑色（フォトプシンI）、緑色（フォトプシンII）、青紫色（フォトプシンIII）の光を吸収し、色覚の基礎となる。一方、より光に敏感な「視覚紫」は、暗闇での単色視覚を担っている。光シグナル伝達には、Gタンパク質（トランスデューシン）、cGMPホスホジエステラーゼ、陽イオンチャネルの閉鎖、そして最終的には視覚光受容細胞の過分極の酵素カスケードが関与する。[13]
節足動物や軟体動物の視覚ロドプシンは、 Gタンパク質、ホスホリパーゼC、そして最終的には視覚光受容細胞の脱分極を含むシグナル伝達カスケードにおいて脊椎動物のタンパク質とは異なります。 [13]
その他
ヒトに見られる他のオプシンには、エンセファロプシン（またはパノプシン、オプシン-3）、メラノプシン（オプシン-4）、ニューロプシン（オプシン-5）、ペロプシンがある。メラノプシンは脊椎動物の概日時計の光同調に関与している。エンセファロプシンとニューロプシンは神経細胞と脳組織で高度に発現しているが、これまでのところその機能は不明である。ペロプシンはオールトランスレチナール（微生物型発色団）に結合し、レチナールを視覚に必要な11-シス異性体に戻す光異性化酵素として機能する可能性がある。 [13]
参照
参考文献
- ^ ab Spudich, John L.; Yang, Chii-Shen; Jung, Kwang-Hwan; Spudich, Elena N. (2000 年 11 月)。「レチニリデンタンパク質: 古細菌からヒトまでの構造と機能」。Annual Review of Cell and Developmental Biology。16 ( 1): 365–392。doi :10.1146/annurev.cellbio.16.1.365。PMID 11031241 。
- ^メイソン、ペギー（ 2011年5月26日）。医学神経生物学。OUP USA。p.375。ISBN 978-0-19-533997-0. 2015年9月21日閲覧。
- ^ 原俊明 J.; ジーリンスキー バーバラ (2006 年 10 月 17 日)。魚類生理学: 感覚システム神経科学: 感覚システム神経科学。アカデミック プレス。p. 183。ISBN 978-0-08-046961-4. 2015年9月21日閲覧。
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- ^ Gタンパク質共役受容体データベース
- ^ abc Terakita A (2005). 「オプシン」. Genome Biol . 6 (3): 213. doi : 10.1186 /gb-2005-6-3-213 . PMC 1088937. PMID 15774036.
外部リンク
- 脂質二重層におけるレチニリデンタンパク質の計算位置