網膜

オールトランスレチナール

名前
IUPAC名 網膜
体系的なIUPAC名 (2 E、4 E、6 E、8 E )-3,7-ジメチル-9-(2,6,6-トリメチルシクロヘキシ-1-エン-1-イル)ノナ-2,4,6,8-テトラエナール
その他の名前 レチネン レチナールデヒド ビタミンAアルデヒド RAL
識別子
CAS番号	116-31-4 Y
3Dモデル（JSmol）	インタラクティブ画像
チェビ	チェビ:17898
ケムスパイダー	553582
ECHA 情報カード	100.003.760
パブケム CID	638015
ユニ	RR725D715M Y
CompTox ダッシュボード ( EPA )	DTXSID5025998
インチ InChI=1S/C20H28O/c1-16(8-6-9-17(2)13-15-21)11-12-19-18(3)10-7-14-2 0(19,4)5/h6,8-9,11-13,15H,7,10,14H2,1-5H3/b9-6+,12-11+,16-8+,17-13+ キー: NCYCYZXNIZJOKI-OVSJKPMPSA-N
笑顔 CC1=C(C(CCC1)(C)C)/C=C/C(=C/C=C/C(=C/C=O)/C)/C
プロパティ
化学式	Ｃ20Ｈ28Ｏ​​​​
モル質量	284.443 グラムモル−1
外観	石油エーテルからのオレンジ色の結晶[1]
融点	61～64℃（142～147℉、334～337K）[1]
水への溶解度	ほぼ不溶性
脂肪への 溶解性	可溶性
関連化合物
関連化合物	レチノール、レチノイン酸、ベータカロチン、デヒドロレチナール、3-ヒドロキシレチナール、4-ヒドロキシレチナール
特に記載がない限り、データは標準状態（25 °C [77 °F]、100 kPa）の材料に関するものです。 Y 確認する （何ですか  ？） YN インフォボックス参照

レチナール（レチナールアルデヒドとも呼ばれる）は、ポリエン 発色団です。オプシンと呼ばれるタンパク質に結合したレチナールは、視覚（視覚）の光検出段階である視覚光変換の化学的基礎です。

一部の微生物はレチナールを使って光を代謝エネルギーに変換します。ある研究では、約30億年前、地球上のほとんどの生物は太陽光をエネルギーに変換するためにクロロフィルではなくレチナールを使用していたと示唆されています。レチナールは主に緑色の光を吸収し、紫色の光を透過するため、紫色の地球仮説が生ま​​れました。^[2]

レチナール自体は、動物が食べるとビタミンAの一種とみなされます。ビタミンAには多くの形態があり、それらはすべてレチナールに変換されますが、レチナールなしでは生成できません。レチナールに変換できる異なる分子の数は種によって異なります。レチナールはもともとレチネンと呼ばれていましたが、^[3]ビタミンAアルデヒドであることが発見された後、改名されました^[4]。^{[5] [6]}

脊椎動物は肉から直接レチナールを摂取するか、カロテノイド（α-カロテンまたはβ-カロテン、どちらもカロテン）からレチナールを生成します。脊椎動物はキサントフィルの一種であるβ-クリプトキサンチンからもレチナールを生成します。これらのカロテノイドは、植物またはその他の光合成生物から得る必要があります。動物は他のカロテノイドをレチナールに変換することはできません。肉食動物の中には、カロテノイドをまったく変換できないものもあります。ビタミン A の他の主な形態であるレチノールと部分的に活性な形態であるレチノイン酸は、どちらもレチナールから生成される可能性があります。

昆虫やイカなどの無脊椎動物は、他のキサントフィルから変換されたヒドロキシル化された形態のレチナールを視覚系で使用します。

生物はカロテノイドの不可逆的な酸化分解によってレチナールを生成する。^[7]

例えば：

β-カロテン15,15'-モノオキシゲナーゼ^[8]またはβ-カロテン15,15'-ジオキシゲナーゼ^[9]によって触媒される。

カロテノイドがレチナールの前駆体であるのと同様に、レチナールは他の形態のビタミン A の前駆体です。レチナールは、ビタミン A の輸送および貯蔵形態である レチノールと相互変換可能です。

レチノール脱水素酵素（RDH）^[10]とアルコール脱水素酵素（ADH） ^[11]によって触媒される。

レチノールはビタミン Aアルコール、または単にビタミン A と呼ばれることが多いです。レチナールはレチノイン酸に酸化されることもあります。

レチナールデヒドロゲナーゼ^[12]（レチナールアルデヒドデヒドロゲナーゼ（RALDH）^[11]としても知られる）およびレチナールオキシダーゼ^[13]によって触媒される。

レチノイン酸はビタミンA酸とも呼ばれ、脊椎動物にとって重要なシグナル伝達分子およびホルモンです。

レチナールは共役クロモフォアです。脊椎動物の目では、レチナールは 11-シスレチナール構成で始まり、正しい波長の光子を捕らえると、全トランスレチナール構成にまっすぐになります。この構成の変化は網膜のオプシン タンパク質に作用し、化学シグナル伝達カスケードを引き起こし、脳による光または画像の認識につながります。クロモフォアの吸収スペクトルは、結合しているオプシン タンパク質との相互作用によって決まるため、異なるレチナール オプシン複合体は異なる波長の光子 (つまり、異なる光の色) を吸収します。

レチナールは、 Gタンパク質共役受容体（GPCR）であるオプシンに結合している。 ^{[14] [15]}オプシンは、他のGPCRと同様に、6つのループでつながった7つの膜貫通αヘリックスを有する。これらは、眼の網膜の光受容細胞に見られる。脊椎動物の桿体細胞のオプシンはロドプシンである。桿体は円盤を形成し、その膜内にロドプシン分子を含み、完全に細胞内に存在する。分子のN末端ヘッドは円盤の内部にまで伸びており、C末端テールは細胞の細胞質にまで伸びている。錐体細胞のオプシンはOPN1SW、OPN1MW、およびOPN1LWである。錐体は、細胞膜の一部である不完全な円盤を形成するため、N末端ヘッドは細胞の外側にまで伸びている。オプシンでは、レチナールはシッフ塩基^{[20] [21]}を介して第7膜貫通ヘリックス^{[17] [18] [19]の}リジン^[16]に共有結合している。シッフ塩基結合の形成には、レチナールから酸素原子とリジンの遊離アミノ基から2つの水素原子を除去してH _{2 Oを生成することが関与している。レチニリデンは、レチナールから酸素原子を除去することによって形成される二価の基であるため、オプシンは}レチニリデンタンパク質と呼ばれている。

オプシンは、典型的なGタンパク質共役受容体（GPCR）である。^[22]桿体細胞のオプシンであるウシロドプシンは、アミノ酸配列^[23]と3D構造（X線結晶構造解析による）が決定された最初のGPCRであった。^[18] ウシロドプシンは348個のアミノ酸残基を含む。レチナールは、Lys ²⁹⁶で発色団として結合する。^{[18] [23]このリジンは、ほぼすべてのオプシンで保存されており、}進化の過程で失われたオプシンはごくわずかである。^[24]レチナール結合リジンを持たないオプシンは光に敏感ではない。^{[25] [26] [27]}このようなオプシンは他の機能を持つ可能性がある。^{[26] [24]}

哺乳類はオプシン発色団としてレチナールのみを使用するが、他の動物群はレチナールに近縁な4つの発色団、すなわち3,4-ジデヒドロレチナール（ビタミンA ₂）、（3 R）-3-ヒドロキシレチナール、（3 S）-3-ヒドロキシレチナール（ともにビタミンA ₃）、および（4 R）-4-ヒドロキシレチナール（ビタミンA _{4 ）を使用する。多くの魚類および両生類は、}デヒドロレチナールとも呼ばれる3,4-ジデヒドロレチナールを使用する。双翅目シクロラファ亜目（いわゆる高等ハエ）を除き、調査した昆虫はすべて、 3-ヒドロキシレチナールの（R）-エナンチオマーを使用する。3-ヒドロキシレチナールがキサントフィルカロテノイドから直接生成される場合、（ R）-エナンチオマーが予想される。ショウジョウバエを含むシクロラファンは、(3 S )-3-ヒドロキシレチナールを使用する。^{[28] [29]}ホタルイカは(4 R )-4-ヒドロキシレチナールを 使用することがわかっている。

視覚サイクルは、光変換の最前線にあたる環状酵素経路です。11-シス-レチナールを再生します。たとえば、哺乳類の桿体細胞の視覚サイクルは次のようになります。

1. 全トランスレチニルエステル + H ₂ O → 11-シスレチノール +脂肪酸; RPE65イソメロヒドロラーゼ; ^[30]
2. 11-シス-レチノール + NAD ⁺ → 11-シス-レチナール + NADH + H ⁺ ; 11-シス-レチノール脱水素酵素;
3. 11-シス-レチナール+アポロドプシン→ロドプシン+ H ₂ O;リシンへのシッフ塩基結合を形成、-CH=N ⁺ H-;
4. ロドプシン + hν →メタロドプシンII (すなわち、11-シスが 全トランスに光異性化する):

   （ロドプシン + hν → フォトロドプシン → バトロドプシン → ルミロドプシン → メタロドプシン I → メタロドプシン II）

5. メタロドプシンII + H ₂ O → アポロドプシン + 全トランスレチナール;
6. 全トランスレチナール+ NADPH + H ⁺ → 全トランスレチノール + NADP ⁺ ; 全トランスレチノール脱水素酵素;
7. 全トランスレチノール + 脂肪酸 → 全トランスレチニルエステル + H ₂ O;レシチンレチノールアシルトランスフェラーゼ（LRAT）。^[31]

ステップ 3、4、5、および 6 は桿体細胞の外節で発生し、ステップ 1、2、および 7 は網膜色素上皮(RPE) 細胞で発生します。

RPE65イソメロヒドロラーゼはβ-カロチンモノオキシゲナーゼと相同性がある。 ^[7]ショウジョウバエの相同ninaB酵素は、網膜形成カロテノイドオキシゲナーゼ活性と全トランスから11-シスへのイソメラーゼ活性の両方を持っている。^[32]

全トランスレチナールは、バクテリオロドプシン、チャネルロドプシン、ハロロドプシンなどの微生物オプシンの必須成分でもあり、細菌や古細菌の無酸素光合成に重要である。これらの分子では、光によって全トランスレチナールが13-シスレチナールになり、暗状態では再び全トランスレチナールに戻る。これらのタンパク質は動物オプシンとは進化的に関連がなく、GPCRでもない。両方がレチナールを使用するという事実は、収斂進化の結果である。^[33]

アメリカの生化学者ジョージ・ウォルドらは1958年までに視覚サイクルの概要を解明した。ウォルドはその研究により、ハルダン・ケファー・ハートライン、ラグナル・グラニットとともに1967年のノーベル生理学・医学賞を受賞した。^[34]

• 紫の地球仮説
• 感覚神経系
• 視覚認識
• 視覚光伝達

• ビジョンの第一歩 - 国立健康博物館
• 視覚と光による分子変化
• 網膜の解剖と視覚能力
• 網膜、インペリアルカレッジv-chemlib