金属タンパク質

金属タンパク質は、金属イオン補因子を含むタンパク質の総称です。^[1]^[2]すべてのタンパク質の大部分がこのカテゴリに属します。たとえば、少なくとも1000のヒトタンパク質（約20,000個中）には亜鉛結合タンパク質ドメインが含まれています^[3]が、ヒト亜鉛金属タンパク質は最大3000個ある可能性があります。^[4]

豊富

全タンパク質の約半分に金属が含まれていると推定されています。^[5]別の推定では、全タンパク質の約4分の1から3分の1が、その機能を果たすために金属を必要とすると提案されています。^{[6]このように、金属タンパク質は、タンパク質、}酵素、シグナル伝達タンパク質の貯蔵と輸送、または感染症など、細胞内でさまざまな機能を果たします。 ^[7]金属結合タンパク質の豊富さは、タンパク質が使用するアミノ酸に固有のものである可能性があり、進化の歴史のない人工タンパク質でさえも金属を容易に結合します。^[8]

人体のほとんどの金属はタンパク質に結合しています。たとえば、人体の鉄の濃度が比較的高いのは、主にヘモグロビン中の鉄によるものです。

錯体化学の原理

金属タンパク質では、金属イオンは通常、タンパク質のアミノ酸残基に属する窒素、酸素、または硫黄中心によって配位される。これらのドナー基は、多くの場合、アミノ酸残基の側鎖によって提供される。特に重要なのは、ヒスチジン残基のイミダゾール置換基、システイン残基のチオレート置換基、およびアスパラギン酸によって提供されるカルボキシレート基である。金属プロテオームの多様性を考えると、事実上すべてのアミノ酸残基が金属中心に結合することが示されている。ペプチド骨格もドナー基を提供し、これには脱プロトン化アミドとアミドカルボニル酸素中心が含まれる。天然および人工タンパク質における鉛(II)の結合についてはレビューされている。^[10]

アミノ酸残基によって提供されるドナー基に加えて、多くの有機補因子がリガンドとして機能します。おそらく最も有名なのは、ヘムタンパク質に組み込まれた四座配位 N ₄ 大環状リガンドです。硫化物や酸化物などの無機リガンドも一般的です。

金属タンパク質の貯蔵と輸送

これらは、やや強い酸とアルカリで処理して得られるタンパク質加水分解の第 2 段階の生成物です。

酸素運搬体

ヒトの主な酸素運搬体であるヘモグロビンは、鉄 (II) イオンが平面大環状配位子プロトポルフィリン IX (PIX) とヒスチジン残基のイミダゾール窒素原子によって配位されている 4 つのサブユニットを持っています。6 番目の配位部位には、水分子または二酸素分子が含まれています。対照的に、筋肉細胞に見られるタンパク質ミオグロビンには、そのようなユニットが 1 つしかありません。活性部位は疎水性ポケットにあります。これが重要なのは、それがなければ鉄 (II) が不可逆的に鉄 (III) に酸化されてしまうからです。HbO ₂の形成の平衡定数は、肺または筋肉の酸素分圧に応じて酸素が取り込まれたり放出されたりするようになっています。ヘモグロビンでは、4 つのサブユニットが協同効果を示し、ヘモグロビンからミオグロビンへの酸素の移動を容易にします。^[11]

ヘモグロビンとミオグロビンの両方において、酸素化種には鉄(III)が含まれていると誤って述べられることがあります。現在では、これらの種の反磁性は鉄(II)原子が低スピン状態にあるためであることがわかっています。オキシヘモグロビンでは鉄原子はポルフィリン環の平面にありますが、常磁性のデオキシヘモグロビンでは鉄原子は環の平面より上にあります。^[11]このスピン状態の変化は、オキシヘモグロビン部分のFe ^2+の結晶場分裂が高く、イオン半径が小さいことによる協力的な効果です。

ヘメリトリンは、もう一つの鉄含有酸素運搬体である。酸素結合部位は二核鉄中心である。鉄原子は、グルタミン酸とアスパラギン酸のカルボキシレート側鎖と5つのヒスチジン残基を介してタンパク質に配位している。ヘメリトリンによるO ₂の取り込みは、還元された二核中心の2電子酸化を伴い、結合過酸化物（OOH ⁻）を生成する。酸素の取り込みと放出のメカニズムは詳細に解明されている。^[12]^[13]

ヘモシアニンは、ほとんどの軟体動物やカブトガニなどの一部の節足動物の血液中で酸素を運びます。ヘモシアニンは、酸素輸送における生物学的用途ではヘモグロビンに次いで2番目に人気があります。酸素化により、活性部位の2つの銅(I)原子は銅(II)に酸化され、二酸素分子は過酸化物Oに還元されます。²⁻²
_.... ^[14]^[15]

クロロクルオリン（より大きなキャリアであるエリスロクルオリン）は、多くの環形動物、特に特定の海洋多毛類の血漿中に存在する酸素結合ヘムタンパク質です。

シトクロム

酸化還元反応は有機化学では一般的ではない。なぜなら、酸化剤や還元剤として作用できる有機分子は少ないからである。一方、鉄(II)は容易に鉄(III)に酸化される。この機能は、電子伝達ベクターとして機能するシトクロムで利用されている。金属イオンの存在により、金属酵素は、アミノ酸に見られる限られた官能基のセットでは容易に実行できない酸化還元反応などの機能を実行できる。^[16]ほとんどのシトクロムの鉄原子はヘム基に含まれており、これらのシトクロム間の違いは、異なる側鎖にある。例えば、シトクロムaはヘムa補欠分子族を持ち、シトクロムbはヘムb補欠分子族を持つ。これらの違いにより、Fe ²⁺ /Fe ³⁺の酸化還元電位が異なり、さまざまなシトクロムがミトコンドリア電子伝達系に関与している。 ^[17]

シトクロムP450酵素はC−H結合に酸素原子を挿入する酸化反応を行う。^[18]^[19]

ルブレドキシン

ルブレドキシンは、硫黄代謝細菌および古細菌に見られる電子伝達体です。活性部位には、ほぼ正四面体を形成する 4 つのシステイン残基の硫黄原子によって配位された鉄イオンが含まれています。ルブレドキシンは、1 電子移動プロセスを実行します。鉄原子の酸化状態は、+2 と +3 の状態の間で変化します。どちらの酸化状態でも、金属は高スピンであり、構造変化を最小限に抑えるのに役立ちます。

プラストシアニン

プラストシアニンは、電子移動反応に関与する青色銅タンパク質ファミリーの1つです。銅結合部位は、歪んだ三角錐として説明されます。^[20]錐体基部の三角面は、別々のヒスチジンからの2つの窒素原子（N ₁と N ₂）とシステインからの硫黄（S _{1 ）で構成されています。軸メチオニンからの硫黄（S}₂）が頂点を形成します。歪みは、銅と硫黄リガンド間の結合長で発生します。Cu−S ₁接触（207 pm）は、Cu−S ₂（282 pm）よりも短くなります。伸長したCu−S ₂結合はCu(II)フォームを不安定化し、タンパク質の酸化還元電位を上昇させます。青色（597 nmピーク吸収）は、 S（pπ）からCu（d _x_²₋_y_² ）への電荷移動が発生するCu−S ₁結合によるものです。^[21]

還元型のプラストシアニンでは、His -87 はp K _a 4.4でプロトン化されます。プロトン化によりリガンドとしての機能が妨げられ、銅部位の形状は三方平面になります。

金属イオンの貯蔵と移動

鉄

鉄はフェリチンに鉄(III)として蓄えられている。結合部位の正確な性質はまだ解明されていない。鉄はFeO(OH)などの加水分解産物として存在していると思われる。鉄はトランスフェリンによって輸送され、その結合部位は2つのチロシン、1つのアスパラギン酸、1つのヒスチジンから構成される。^[22]人体には鉄を排泄するための制御されたメカニズムがない。^[23]このため、例えばβ-サラセミアなどの輸血治療を受けている患者では鉄過剰の問題が生じる可能性がある。鉄は実際には尿中に排泄され^[24]、また胆汁中に濃縮され^[25]、糞便中に排泄される。^[26]

銅

セルロプラスミンは、血液中の主要な銅運搬タンパク質です。セルロプラスミンは、Fe(II) を Fe(III) に酸化する可能性のあるオキシダーゼ活性を示し、そのため、Fe(III) 状態の鉄のみを運搬できるトランスフェリンと連携して、血漿中での鉄の運搬を助けます。

カルシウム

オステオポンチンは骨や歯の細胞外マトリックスの石灰化に関与しています。

金属酵素

金属酵素にはすべて共通する特徴が 1 つあります。つまり、金属イオンが 1 つの不安定な配位部位でタンパク質に結合しているということです。すべての酵素と同様に、活性部位の形状が重要です。金属イオンは通常、基質に適合する形状のポケット内にあります。金属イオンは、有機化学では実現が難しい反応を触媒します。

炭酸脱水酵素

水溶液中では二酸化炭素は炭酸を形成する

CO ₂ + H ₂ O ⇌ H ₂ CO ₃

この反応は触媒がない場合は非常に遅いが、水酸化物イオンが存在すると非常に速い。

CO ₂ + OH ⁻ ⇌ HCO⁻
₃

これに似た反応は、炭酸脱水酵素でもほぼ瞬時に起こります。炭酸脱水酵素の活性部位の構造は、多くの結晶構造からよく知られています。これは、 3 つのヒスチジン単位からの 3 つのイミダゾール窒素原子が配位した亜鉛イオンで構成されています。4 番目の配位部位は水分子で占められています。亜鉛イオンの配位球はほぼ四面体です。正に帯電した亜鉛イオンは配位した水分子を分極させ、負に帯電した水酸化物部分による二酸化炭素への求核攻撃が急速に進行します。触媒サイクルにより、平衡として重炭酸イオンと水素イオン^[2]が生成されます。

H ₂ CO ₃ ⇌ HCO⁻
₃+ ほ⁺

生物学的pH値では炭酸の解離を促進する。 ^[27]

ビタミンB₁₂依存性酵素

コバルト含有ビタミン B ₁₂ (コバラミンとしても知られる) は、2 つの分子間のメチル (−CH 3 ) 基の移動を触媒します。この過程_ではC−C 結合が切断され、有機反応ではエネルギー消費の多いプロセスとなります。金属イオンは一時的な Co−CH ₃結合を形成することで、このプロセスの活性化エネルギーを低下させます。 ^[28]この補酵素の構造はドロシー・ホジキンと同僚らによって決定されたことで有名で、彼女はこの研究でノーベル化学賞を受賞しました。^{[29]この補酵素は、}コリン環の 4 つの窒素原子とイミダゾール基の 5 番目の窒素原子に配位したコバルト (II) イオンで構成されています。静止状態では、アデノシンの 5' 炭素原子とのCo−Cシグマ結合があります。^[30]これは天然に存在する有機金属化合物であり、メチオニン合成酵素によって行われる反応などのトランスメチル化反応におけるその機能を説明しています。

窒素固定酵素（窒素固定）

大気中の窒素の固定は、窒素原子間の非常に安定した三重結合の切断を伴うため、エネルギーを大量に消費するプロセスです。ニトロゲナーゼがこのプロセスを触媒します。そのような酵素の 1 つが、リゾビウム 細菌に存在します。この酵素の作用には 3 つの要素があります。活性部位のモリブデン原子、窒素を還元するために必要な電子の輸送に関与する鉄硫黄クラスター、およびマグネシウム ATPの形での豊富なエネルギー源です。この最後のものは、細菌と宿主植物 (多くの場合、マメ科植物)との相利共生関係によって提供されます。この反応は、記号で次のように表すことができます。

N ₂ + 16 Mg ATP + 8 e ⁻ → 2 NH ₃ + 16 Mg ADP +16 P _i + H ₂

ここで、P _{i は}無機リン酸を表します。活性部位の正確な構造を決定することは困難でした。それは、窒素分子と結合して、おそらく還元プロセスを開始できるMoFe ₇ S _{8クラスターを含むようです。}^{[31]電子は、硫黄橋で結合した 2 つの}立方体Fe ₄ S ₄クラスターを含む関連する「P」クラスターによって輸送されます。^[32]

スーパーオキシドディスムターゼ

スーパーオキシドイオンO⁻
₂生物系では分子状酸素の還元によって生成される。不対電子を持っているため、フリーラジカルとして振る舞う。強力な酸化剤である。これらの特性により、スーパーオキシドイオンは非常に有毒となり、侵入した微生物を殺すために食細胞によって有利に利用される。そうでなければ、スーパーオキシドイオンは細胞に望ましくない損傷を与える前に破壊されなければならない。スーパーオキシドディスムターゼ酵素は、この機能を非常に効率的に実行する。^[33]

酸素原子の正式な酸化状態は - 1 ⁄ 2です。中性pHの溶液では、スーパーオキシドイオンは分子状酸素と過酸化水素に不均化します。

20 時⁻
₂+ 2 H ⁺ → O ₂ + H ₂ O ₂

生物学では、このタイプの反応は不均化反応と呼ばれています。これは、スーパーオキシドイオンの酸化と還元の両方を伴います。スーパーオキシドディスムターゼ（SOD）グループの酵素は、反応速度を拡散限界速度近くまで増加させます。 ^[34]これらの酵素の作用の鍵となるのは、酸化剤としても還元剤としても作用する、可変の酸化状態を持つ金属イオンです。

酸化：M ^{( n +1)+} + O⁻
₂→ Mn ^{+ +} O ₂

還元: M ^{n +} + O⁻
₂+ 2 H ⁺ → M ^{( n +1)+} + H ₂ O ₂ .

ヒトSODでは、活性金属は銅であり、Cu(II)またはCu(I)として、4つのヒスチジン残基によって四面体に配位されている。この酵素は安定化のために亜鉛イオンも含み、スーパーオキシドディスムターゼ（ CCS）の銅シャペロンによって活性化される。他のアイソザイムは鉄、マンガン、またはニッケルを含む場合がある。Ni-SODの活性にはニッケル(III)が関与しており、これはこの元素としては珍しい酸化状態である。活性部位のニッケルの形状は、チオレート（Cys ₂およびCys ₆）およびバックボーン窒素（His ₁およびCys _{2 ）リガンドを伴う}四角平面Ni(II)から、軸方向のHis ₁側鎖リガンドが追加された四角錐Ni(III)まで循環する。^[35]

クロロフィル含有タンパク質

ヘモグロビン(左) とクロロフィル(右) は機能面では非常に異なる分子ですが、原子の形状に関しては非常に似ています。構造上の大きな違いは 3 つだけです。クロロフィルにはマグネシウム原子 (Mg) があり、ヘモグロビンには鉄(Fe) がある点です。さらに、クロロフィルにはイソプレノイド末端が長く、マクロサイクルから外れた脂肪族環状構造が 1 つあります。

クロロフィルは光合成において重要な役割を果たします。クロロフィルにはクロリン環に囲まれたマグネシウムが含まれています。しかし、マグネシウムイオンは光合成機能に直接関与しているわけではなく、他の二価イオンに置き換えてもほとんど活性が失われません。むしろ、光子はクロリン環によって吸収され、その電子構造はこの目的によく適合しています。

最初に、光子の吸収により電子がQ バンドの一重項状態に励起されます。励起状態は、一重項状態から三重項状態への項間交差を起こし、三重項状態では 2 つの電子が平行スピンを持ちます。この種は、実質的にはフリーラジカルであり、非常に反応性が高く、葉緑体中のクロロフィルに隣接する受容体に電子を移動させます。このプロセスで、クロロフィルは酸化されます。光合成サイクルの後半で、クロロフィルは再び還元されます。この還元により、最終的に水から電子が引き出され、最終的な酸化生成物として分子状酸素が生成されます。

ヒドロゲナーゼ

ヒドロゲナーゼは、活性部位の金属含有量に基づいて、鉄-鉄ヒドロゲナーゼ、ニッケル-鉄ヒドロゲナーゼ、鉄ヒドロゲナーゼの3つの異なるタイプに分類されます。^[36] すべてのヒドロゲナーゼは可逆的なH ₂の取り込みを触媒しますが、[FeFe]および[NiFe]ヒドロゲナーゼは真の酸化還元触媒であり、H _2の酸化とH ^+の還元を促進します。

H ₂ ⇌ 2 H ⁺ + 2 e ⁻

[Fe]ヒドロゲナーゼはH2の可逆的な_ヘテロリティック切断を触媒する。

H ₂ ⇌ H ⁺ + H ⁻

リボザイムとデオキシリボザイム

1980年代初頭にトーマス・チェックとシドニー・アルトマンがリボザイムを発見して以来、リボザイムは金属酵素の独特なクラスであることが示されてきた。 ^[37]多くのリボザイムは、化学触媒作用のために活性部位に金属イオンを必要とするため、金属酵素と呼ばれている。さらに、金属イオンはリボザイムの構造安定化に不可欠である。グループIイントロンは最も研究されているリボザイムで、3つの金属が触媒に関与している。^[38]その他の既知のリボザイムには、グループIIイントロン、RNase P、いくつかの小さなウイルスリボザイム（ハンマーヘッド、ヘアピン、HDV、VSなど）、およびリボソームの大サブユニットがある。いくつかのクラスのリボザイムが説明されている。^[39]

デオキシリボザイムは、DNAザイムまたは触媒DNAとも呼ばれ、1994年に初めて生成された人工DNAベースの触媒です。 ^[40]ほぼすべてのDNAザイムは金属イオンを必要とします。リボザイムは主にRNA基質の切断を触媒しますが、RNA / DNA切断、RNA / DNAライゲーション、アミノ酸のリン酸化と脱リン酸化、炭素-炭素結合の形成など、さまざまな反応がDNAザイムによって触媒されます。^[41]しかし、RNA切断反応を触媒するDNAザイムは、最も広範に研究されています。10-23 1997年に発見されたDNAザイムは、治療薬として臨床応用され、最も研究されている触媒DNAの1つです。^[42] GR-5 DNAzyme（鉛特異的）^[43]、CA1-3 DNAzyme（銅特異的）、39E DNAzyme（ウラニル特異的）^{[44] 、NaA43 DNAzyme（}ナトリウム特異的） ^[45]など、いくつかの金属特異的DNAzymeが報告されています。

シグナル伝達金属タンパク質

カルモジュリン

カルモジュリンはシグナル伝達タンパク質の一例です。これは 4 つのEF ハンドモチーフを含む小さなタンパク質で、各モチーフはCa ²⁺イオンと結合できます。

EF ハンドループタンパク質ドメインでは、カルシウムイオンは五角形の両錐体構成で配位されています。結合に関与する 6 つのグルタミン酸およびアスパラギン酸残基は、ポリペプチド鎖の 1、3、5、7、9 番目の位置にあります。12 番目の位置には、二座配位子として機能し、2 つの酸素原子を提供するグルタミン酸またはアスパラギン酸配位子があります。バックボーンの配位要件により、ループの 9 番目の残基は必然的にグリシンになります。カルシウムイオンの配位球にはカルボキシレート酸素原子のみが含まれ、窒素原子は含まれません。これは、カルシウムイオンの硬い性質と一致しています。

このタンパク質は、柔軟な「ヒンジ」領域によって分離された2つのほぼ対称的なドメインを持っています。カルシウムが結合すると、タンパク質の構造変化が起こります。カルモジュリンは、最初の刺激に対する拡散性のセカンドメッセンジャーとして作用することで、細胞内シグナル伝達システムに関与しています。 ^[46]^[47]

トロポニン

心筋と骨格筋の両方において、筋力の発揮は主に細胞内カルシウム濃度の変化によって制御されます。一般的に、カルシウムが上昇すると筋肉は収縮し、カルシウムが減少すると筋肉は弛緩します。トロポニンは、アクチンやトロポミオシンとともに、カルシウムが結合して筋力の発揮を誘発するタンパク質複合体です。

転写因子

多くの転写因子には、亜鉛フィンガーと呼ばれる構造が含まれています。これは、タンパク質の領域が亜鉛イオンの周りに折り畳まれる構造モジュールです。亜鉛は、これらのタンパク質が結合するDNAに直接接触しません。代わりに、補因子は、しっかりと折り畳まれたタンパク質鎖の安定性に不可欠です。^[48]これらのタンパク質では、亜鉛イオンは通常、システインとヒスチジンの側鎖のペアによって調整されています。

その他の金属酵素

一酸化炭素脱水素酵素には2つのタイプがあり、1つは鉄とモリブデンを含み、もう1つは鉄とニッケルを含みます。触媒戦略の類似点と相違点が検討されています。^[49]

Pb ²⁺ （鉛）は、例えばカルモジュリンのようにCa ^{2+ （カルシウム）を置換したり、}メタロカルボキシペプチダーゼのようにZn ²⁺ （亜鉛）を置換したりすることができる。^[50]

その他の金属酵素については、関与する金属に応じて次の表に示します。

参照

参考文献

^ Banci L (2013). 「メタロミクスと細胞: いくつかの定義と一般的なコメント」Sigel A、Sigel H、Sigel RK (編)。メタロミクスと細胞。生命科学における金属イオン。第 12 巻。Springer。pp. 1–13。doi : 10.1007 / 978-94-007-5561-1_1。ISBN 978-94-007-5561-1. PMID 23595668。
^ ab Shriver DF、Atkins PW (1999)。「Charper 19、生物無機化学」。無機化学（第3版）。オックスフォード大学出版局。ISBN 978-0-19-850330-9。
^ Uniprot のヒト参照プロテオーム、2018 年 1 月 12 日にアクセス
^ Andreini C、 Banci L、Bertini I 、 Rosato A (2006 年 11 月)。「亜鉛と生命の 3 つのドメイン」。Journal of Proteome Research。5 ( 11): 3173–8。doi :10.1021/pr0603699。PMID 17081069 。
^ Thomson AJ、Gray HB (1998)。「生物無機化学」( PDF)。Current Opinion in Chemical Biology。2 ( 2): 155–158。doi : 10.1016 /S1367-5931(98)80056-2。PMID 9667942 。
^ Waldron KJ、Robinson NJ (2009 年 1 月)。「細菌細胞はどのようにして金属タンパク質が正しい金属を取得するのか?」Nature Reviews。微生物学。7 ( 1): 25–35。doi : 10.1038 /nrmicro2057。PMID 19079350。S2CID 7253420。
^ Carver PL (2013)。「金属イオンと感染症。臨床からの概要」。Sigel A、Sigel H、Sigel RK (編)。必須金属イオンとヒト疾患の相互関係。生命科学における金属イオン。第 13 巻。Springer。pp. 1–28。doi : 10.1007 / 978-94-007-7500-8_1。ISBN 978-94-007-7499-5. PMID 24470087。
^ Wang, MS; Hoegler, KH; Hecht, M (2019). 「未進化の De Novo タンパク質は遷移金属に結合する生来の傾向を持つ」. Life . 9 ( 8): 8. Bibcode :2019Life....9....8W. doi : 10.3390/life9010008 . PMC 6463171. PMID 30634485.
^ Maret W (2010年2月). 「メタロプロテオミクス、メタロプロテオーム、および金属タンパク質の注釈」. Metallomics . 2 (2): 117–25. doi : 10.1039/b915804a . PMID 21069142.
^ Cangelosi V、Ruckthong L、Pecoraro VL (2017)。「第10章天然および人工タンパク質における鉛(II)の結合」。Astrid S、Helmut S、Sigel RK (編)。鉛：環境と健康への影響。生命科学における金属イオン。第17巻。de Gruyter。pp. 271–318。doi :10.1515/ 9783110434330-010。ISBN 9783110434330. PMC 5771651 . PMID 28731303.
^ ab グリーンウッド、ノーマン N. ; アーンショウ、アラン (1997)。元素の化学(第 2 版)。バターワース-ハイネマン。ISBN 978-0-08-037941-8。図25.7、p1100はデオキシヘモグロビンの構造を示している。
^ Stenkamp, R. E. (1994). 「二酸素とヘムエリスリン」. Chem. Rev. 94 (3): 715–726. doi :10.1021/cr00027a008.
^ Wirstam M、Lippard SJ、 Friesner RA (2003 年 4 月) 。「ヘムエリスリンへの可逆的な二酸素結合」。アメリカ化学会誌。125 (13): 3980–7。doi :10.1021/ja017692r。PMID 12656634 。
^ Karlin K, Cruse RW, Gultneh Y, Farooq A, Hayes JC, Zubieta J (1987). 「二酸素–銅反応性。フェノキソ架橋二銅(I)錯体へのO _{2および CO の可逆的結合」}J. Am. Chem. Soc. 109 (9): 2668–2679. doi :10.1021/ja00243a019.
^ 北島N、藤澤K、藤本C、師岡Y、橋本S、北川T、鳥海K、辰巳K、中村A (1992). 「ヘモシアニンにおける二酸素結合の新しいモデル。μ - η ² : η ² -ペルオキソ二核銅(II) 錯体 [Cu(Hb(3,5-R ₂ pz) ₃ )の合成、特性評価、および分子構造」 ] ₂ (O ₂ ) (R = イソプロピルおよび Ph)」。J.Am.化学。社会114 (4): 1277–1291。土井：10.1021/ja00030a025。
^ Messerschmidt A, Huber R, Wieghardt K, Poulos T (2001).金属タンパク質ハンドブック. Wiley. ISBN 978-0-471-62743-2。
^ Moore GR、Pettigrew GW (1990)。シトクロムc：構造と物理化学的側面。ベルリン：Springer。
^ Sigel A、Sigel H、Sigel RK編 (2007)。シトクロム450タンパク質の普遍的な役割。生命科学における金属イオン。第3巻。Wiley。ISBN 978-0-470-01672-5。
^ Ortiz de Montellano P (2005).シトクロムP450の構造、メカニズム、生化学（第3版）。Springer。ISBN 978-0-306-48324-0。
^ Colman PM, Freeman HC , Guss JM, Murata M, Norris VA, Ramshaw JA, Venkatappa MP (1978). 「2.7 Å 解像度でのプラストシアニンの X 線結晶構造解析」. Nature . 272 (5651): 319–324. Bibcode :1978Natur.272..319C. doi :10.1038/272319a0. S2CID 4226644.
^ Solomon EI、Gewirth AA、Cohen SL (1986)。活性部位の分光学的研究。ブルー銅と電子構造類似体。第307巻。pp. 236–266。doi :10.1021 / bk -1986-0307.ch016。ISBN 978-0-8412-0971-8。 {{cite book}}:|journal=無視されました (ヘルプ)
^ Anderson BF、Baker HM、Dodson EJ、Norris GE、Rumball SV、Waters JM、Baker EN (1987 年 4 月)。「3.2 Å 解像度でのヒトラクトフェリンの構造」。米国科学アカデミー紀要。84 ( 7): 1769–73。doi : 10.1073/ pnas.84.7.1769。PMC 304522。PMID 3470756 。
^ Wallace, Daniel F (2016年5月). 「鉄の吸収と恒常性の調節」.臨床生化学レビュー. 37 (2): 51–62. ISSN 0159-8090. PMC 5198508. PMID 28303071 .
^ Rodríguez E, Díaz C (1995年12月). 「尿中の鉄、銅、亜鉛濃度：さまざまな個人要因との関係」. Journal of Trace Elements in Medicine and Biology . 9 (4): 200–9. Bibcode :1995JTEMB...9..200R. doi :10.1016/S0946-672X(11)80025-8. PMID 8808191.
^ シューマン K、シェーファー SG、Forth W (1986)。「ラットにおけるトランスフェリンの鉄吸収と胆汁排泄」。実験医学の研究。 Zeitschrift für die Gesamte Experimentelle Medizin Einschliesslich Experimenteller Chirurgie。186 (3): 215-9.土井：10.1007/BF01852047。PMID 3738220。S2CID 7925719 。
^ 「老廃物の胆汁排泄」。2017年3月26日時点のオリジナルよりアーカイブ。2017年3月24日閲覧。
^ Lindskog S (1997). 「炭酸脱水酵素の構造とメカニズム」.薬理学と治療. 74 (1): 1–20. doi :10.1016/S0163-7258(96)00198-2. PMID 9336012.
^ Sigel A、Sigel H、Sigel RK編 (2008)。酵素と補因子における金属–炭素結合。生命科学における金属イオン。第6巻。Wiley。ISBN 978-1-84755-915-9。
^ 「1964年ノーベル化学賞」Nobelprize.org 2008年10月6日閲覧。
^ Hodgkin, D. C. (1965). 「X線分析によるコリン核の構造」Proc. R. Soc. A . 288 (1414): 294–305. Bibcode :1965RSPSA.288..294H. doi :10.1098/rspa.1965.0219. S2CID 95235740.
^ Orme-Johnson, W. H. (1993). Steifel, E. I.; Coucouvannis, D.; Newton, D. C. (編).モリブデン酵素、補因子、モデルシステム。化学の進歩、シンポジウムシリーズ第535号。ワシントンDC：アメリカ化学会。pp. 257。ISBN 9780841227088。
^ Chan MK、Kim J、Rees DC (1993 年 5 月)。「窒素固定酵素 FeMo 補因子と P クラスターのペア: 2.2 Å 解像度の構造」。Science . 260 ( 5109): 792–4. doi :10.1126/science.8484118. PMID 8484118。
^ Packer, L.編 (2002).スーパーオキシドディスムターゼ: 349 (Methods in Enzymology) . Academic Press. ISBN 978-0-12-182252-1。
^ Heinrich P、Löffler G、Petrides PE (2006)。生化学と病理生化学(ドイツ語)。ベルリン：シュプリンガー。 p. 123.ISBN 978-3-540-32680-9。
^ Barondeau DP、Kassmann CJ、Bruns CK、 Tainer JA、Getzoff ED (2004 年 6 月)。「ニッケルスーパーオキシドディスムターゼの構造とメカニズム」。生化学。43 ( 25): 8038–47。doi :10.1021/bi0496081。PMID 15209499 。
^ Parkin, Alison (2014)。「生物学的二水素触媒であるヒドロゲナーゼの理解と活用」。Kroneck, Peter M. H.、Sosa Torres, Martha E. (編)。環境中のガス状化合物の金属駆動型生物地球化学。生命科学における金属イオン。第 14 巻。Springer。pp. 99–124。doi : 10.1007 /978-94-017-9269-1_5。ISBN 978-94-017-9268-4. PMID 25416392。
^ Pyle AM (1993年8月). 「リボザイム：金属酵素の独特なクラス」. Science . 261 (5122): 709–14. Bibcode :1993Sci...261..709P. doi :10.1126/science.7688142. PMID 7688142.
^ Shan S, Yoshida A, Sun S, Piccirilli JA, Herschlag D (1999 年 10 月). 「テトラヒメナグループ I リボザイムの活性部位にある 3 つの金属イオン」.米国科学アカデミー紀要. 96 (22): 12299–304. Bibcode :1999PNAS...9612299S. doi : 10.1073/pnas.96.22.12299 . PMC 22911. PMID 10535916 .
^ Weinberg Z、Kim PB、Chen TH、Li S、Harris KA、Lünse CE、Breaker RR（2015年8月）。「比較ゲノム解析により明らかになった自己切断型リボザイムの新クラス」。Nature Chemical Biology。11 （8 ）：606–10。doi ：10.1038/nchembio.1846。PMC 4509812。PMID 26167874。
^ Breaker RR、 Joyce GF (1994年12月)。「RNAを切断するDNA酵素」。化学と生物学。1 (4):223–9。doi : 10.1016/1074-5521(94)90014-0。PMID 9383394 。
^ Silverman SK (2015年5月). 「タンパク質修飾のためのDNA触媒の追求」. Accounts of Chemical Research . 48 (5): 1369–79. doi : 10.1021/acs.accounts.5b00090. PMC 4439366. PMID 25939889.
^ Santoro SW、Joyce GF (1997 年4 月)。「汎用 RNA 切断 DNA 酵素」。米国科学アカデミー紀要。94 (9): 4262–6。Bibcode : 1997PNAS ...94.4262S。doi : 10.1073 / pnas.94.9.4262。PMC 20710。PMID 9113977。
^ Breaker RR、 Joyce GF (1994年12月)。「RNAを切断するDNA酵素」。化学と生物学。1 (4):223–9。doi : 10.1016/1074-5521(94)90014-0。PMID 9383394 。
^ Liu J、Brown AK、Meng X、Cropek DM、Istok JD、Watson DB、Lu Y (2007 年 2 月)。「1 兆分の 1 の感度と 100 万倍の選択性を備えたウラン用触媒ビーコンセンサー」。米国科学アカデミー紀要。104 ( 7): 2056–61。Bibcode : 2007PNAS..104.2056L。doi : 10.1073 / pnas.0607875104。PMC 1892917。PMID 17284609。
^ Torabi SF、Wu P、McGhee CE、Chen L、Hwang K、Zheng N、Cheng J、Lu Y (2015年5月)。「ナトリウム特異的DNAザイムのin vitro選択と細胞内センシングへの応用」。米国科学アカデミー紀要。112 (19):5903–8。Bibcode : 2015PNAS..112.5903T。doi : 10.1073 / pnas.1420361112。PMC 4434688。PMID 25918425。
^ Stevens FC (1983年8月). 「カルモジュリン：入門」. Canadian Journal of Biochemistry and Cell Biology . 61 (8): 906–10. doi :10.1139/o83-115. PMID 6313166.
^ Chin D, Means AR (2000年8月). 「カルモジュリン：典型的なカルシウムセンサー」. Trends in Cell Biology . 10 (8): 322–8. doi :10.1016/S0962-8924(00)01800-6. PMID 10884684.
^ Berg JM (1990). 「亜鉛フィンガードメイン：仮説と現在の知識」。Annual Review of Biophysics and Biophysical Chemistry . 19 (1): 405–21. doi :10.1146/annurev.bb.19.060190.002201. PMID 2114117.
^ Jeoung JH、Fesseler J、Goetzl S、Dobbek H (2014)。「一酸化炭素。嫌気性菌と好気性菌にとって有毒なガスと燃料：一酸化炭素脱水素酵素」。Kroneck PM、Sosa Torres ME (編)。環境中のガス状化合物の金属駆動型生物地球化学。生命科学における金属イオン。第 14 巻。Springer。pp. 37–69。doi : 10.1007/ 978-94-017-9269-1_3。ISBN 978-94-017-9268-4. PMID 25416390。
^ Aoki K, Murayama K, Hu NH (2017). 「第7章生物系に関連する鉛錯体の固体構造」 Astrid S, Helmut S, Sigel RK (編)鉛: 環境と健康への影響. 生命科学における金属イオン第17巻 de Gruyter. pp. 123–200. doi :10.1515/9783110434330-007. ISBN 9783110434330. PMID 28731300。
^ Romani, Andrea M. P. (2013). 「哺乳類細胞におけるマグネシウムの恒常性」。 Banci, Lucia (編)。メタロミクスと細胞。生命科学における金属イオン。第 12 巻。 Springer。 pp. 69–118。doi :10.1007/978-94-007-5561-1_4。ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN 1868-0402. PMID 23595671.
^ Roth J、Ponzoni S、Aschner M (2013)。「マンガンの恒常性と輸送」。Banci L (編)。メタロミクスと細胞。生命科学における金属イオン。第12巻。Springer。pp. 169–201。doi : 10.1007/978-94-007-5561-1_6。ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN 1868-0402. PMC 6542352. PMID 23595673 .
^ Dlouhy AC, Outten CE (2013). 「真核生物の鉄メタロム」。 Banci L (編)。メタロミクスと細胞。生命科学における金属イオン。第 12 巻。 Springer。 pp. 241–78。doi :10.1007/978-94-007-5561-1_8。ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN 1868-0402. PMC 3924584. PMID 23595675 .
^ Cracan V、Banerjee R (2013)。「第10章コバルトとコリノイドの輸送と生化学」。Banci L (編)。メタロミクスと細胞。生命科学における金属イオン。第12巻。Springer。doi :10.1007/978-94-007-5561-10_10 (2024年11月1日非アクティブ) 。ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN 1868-0402.{{cite book}}: CS1 メンテナンス: DOI は 2024 年 11 月時点で非アクティブです (リンク)
^ Sigel A、Sigel H、Sigel RK編 (2008)。ニッケルと自然界におけるその驚くべき影響。生命科学における金属イオン。第2巻。Wiley。ISBN 978-0-470-01671-8。
^ Sydor AM、Zambie DB (2013)。「第11章ニッケルメタロミクス：ニッケルの恒常性を導く一般的なテーマ」。Banci L（編）著。メタロミクスと細胞。生命科学における金属イオン。第12巻。Springer。doi ：10.1007/978-94-007-5561-10_11（2024年11月1日非アクティブ）。ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN 1868-0402.{{cite book}}: CS1 メンテナンス: DOI は 2024 年 11 月時点で非アクティブです (リンク)
^ Vest KE、Hashemi HF、Cobine PA (2013)。「第13章真核細胞における銅メタロム」。Banci L (編)。メタロミクスと細胞。生命科学における金属イオン。第12巻。Springer。doi :10.1007/978-94-007-5561-10_12 (2024年11月1日非アクティブ) 。ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN 1868-0402.{{cite book}}: CS1 メンテナンス: DOI は 2024 年 11 月時点で非アクティブです (リンク)
^ Maret W (2013). 「第14章亜鉛と亜鉛プロテオーム」。Banci L (編)。メタロミクスと細胞。生命科学における金属イオン。第12巻。Springer。doi :10.1007/978-94-007-5561-10_14 (2024年11月1日非アクティブ) 。ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN 1868-0402.{{cite book}}: CS1 メンテナンス: DOI は 2024 年 11 月時点で非アクティブです (リンク)
^ Peacock AF、Pecoraro V (2013)。「カドミウムを含む天然および人工タンパク質」。Sigel A、Sigel H、Sigel RK (編)。カドミウム: 毒性から必須性へ。生命科学における金属イオン。第 11 巻。Springer。pp. 303–337。doi : 10.1007 / 978-94-007-5179-8_10。ISBN 978-94-007-5178-1. PMID 23430777。
^ Freisinger EF、Vasac M (2013)。「メタロチオネイン中のカドミウム」。Sigel A、Sigel H、Sigel RK (編)。カドミウム: 毒性から必須物質へ。生命科学における金属イオン。第 11 巻。Springer。pp. 339–372。doi : 10.1007 / 978-94-007-5179-8_11。ISBN 978-94-007-5178-1. PMID 23430778。
^ Mendel, Ralf R. (2013). 「第15章モリブデンの代謝」。 Banci, Lucia (編)。メタロミクスと細胞。生命科学における金属イオン。第12巻。 Springer。doi :10.1007/978-94-007-5561-10_15 (2024年11月1日非アクティブ)。ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN 1868-0402.{{cite book}}: CS1 メンテナンス: DOI は 2024 年 11 月時点で非アクティブです (リンク)
^ ten Brink, Felix (2014). 「アセチレンで生きる。原始的なエネルギー源」。Kroneck, Peter M. H.、Sosa Torres, Martha E. (編著)。環境中のガス状化合物の金属駆動型生物地球化学。生命科学における金属イオン。第 14 巻。Springer。pp. 15–35。doi : 10.1007 / 978-94-017-9269-1_2。ISBN 978-94-017-9268-4. PMID 25416389。

外部リンク

米国国立医学図書館の医学件名標目(MeSH)における金属タンパク質
キャサリン・ドレナンのセミナー: 金属タンパク質のスナップショット

[1] Banci L (2013). 「メタロミクスと細胞: いくつかの定義と一般的なコメント」Sigel A、Sigel H、Sigel RK (編)。メタロミクスと細胞。生命科学における金属イオン。第 12 巻。Springer。pp. 1–13。doi : 10.1007 / 978-94-007-5561-1_1。ISBN 978-94-007-5561-1. PMID 23595668。

[AS-2] Shriver DF、Atkins PW (1999)。「Charper 19、生物無機化学」。無機化学（第3版）。オックスフォード大学出版局。ISBN 978-0-19-850330-9。

[3] Uniprot のヒト参照プロテオーム、2018 年 1 月 12 日にアクセス

[4] ^ Andreini C、 Banci L、Bertini I 、 Rosato A (2006 年 11 月)。「亜鉛と生命の 3 つのドメイン」。Journal of Proteome Research。5 ( 11): 3173–8。doi :10.1021/pr0603699。PMID 17081069 。

[5] Thomson AJ、Gray HB (1998)。「生物無機化学」( PDF)。Current Opinion in Chemical Biology。2 ( 2): 155–158。doi : 10.1016 /S1367-5931(98)80056-2。PMID 9667942 。

[6] ^ Waldron KJ、Robinson NJ (2009 年 1 月)。「細菌細胞はどのようにして金属タンパク質が正しい金属を取得するのか?」Nature Reviews。微生物学。7 ( 1): 25–35。doi : 10.1038 /nrmicro2057。PMID 19079350。S2CID 7253420。

[7] Carver PL (2013)。「金属イオンと感染症。臨床からの概要」。Sigel A、Sigel H、Sigel RK (編)。必須金属イオンとヒト疾患の相互関係。生命科学における金属イオン。第 13 巻。Springer。pp. 1–28。doi : 10.1007 / 978-94-007-7500-8_1。ISBN 978-94-007-7499-5. PMID 24470087。

[Wang2019-8] Wang, MS; Hoegler, KH; Hecht, M (2019). 「未進化の De Novo タンパク質は遷移金属に結合する生来の傾向を持つ」. Life . 9 ( 8): 8. Bibcode :2019Life....9....8W. doi : 10.3390/life9010008 . PMC 6463171. PMID 30634485.

[9] Maret W (2010年2月). 「メタロプロテオミクス、メタロプロテオーム、および金属タンパク質の注釈」. Metallomics . 2 (2): 117–25. doi : 10.1039/b915804a . PMID 21069142.

[10] Cangelosi V、Ruckthong L、Pecoraro VL (2017)。「第10章天然および人工タンパク質における鉛(II)の結合」。Astrid S、Helmut S、Sigel RK (編)。鉛：環境と健康への影響。生命科学における金属イオン。第17巻。de Gruyter。pp. 271–318。doi :10.1515/ 9783110434330-010。ISBN 9783110434330. PMC 5771651 . PMID 28731303.

[GE1-11] グリーンウッド、ノーマン N. ; アーンショウ、アラン (1997)。元素の化学(第 2 版)。バターワース-ハイネマン。ISBN 978-0-08-037941-8。図25.7、p1100はデオキシヘモグロビンの構造を示している。

[12] Stenkamp, R. E. (1994). 「二酸素とヘムエリスリン」. Chem. Rev. 94 (3): 715–726. doi :10.1021/cr00027a008.

[13] ^ Wirstam M、Lippard SJ、 Friesner RA (2003 年 4 月) 。「ヘムエリスリンへの可逆的な二酸素結合」。アメリカ化学会誌。125 (13): 3980–7。doi :10.1021/ja017692r。PMID 12656634 。

[Karlin-14] Karlin K, Cruse RW, Gultneh Y, Farooq A, Hayes JC, Zubieta J (1987). 「二酸素–銅反応性。フェノキソ架橋二銅(I)錯体へのO _{2および CO の可逆的結合」}J. Am. Chem. Soc. 109 (9): 2668–2679. doi :10.1021/ja00243a019.

[Kitajima-15] 北島N、藤澤K、藤本C、師岡Y、橋本S、北川T、鳥海K、辰巳K、中村A (1992). 「ヘモシアニンにおける二酸素結合の新しいモデル。μ - η ² : η ² -ペルオキソ二核銅(II) 錯体 [Cu(Hb(3,5-R ₂ pz) ₃ )の合成、特性評価、および分子構造」 ] ₂ (O ₂ ) (R = イソプロピルおよび Ph)」。J.Am.化学。社会114 (4): 1277–1291。土井：10.1021/ja00030a025。

[16] Messerschmidt A, Huber R, Wieghardt K, Poulos T (2001).金属タンパク質ハンドブック. Wiley. ISBN 978-0-471-62743-2。

[17] Moore GR、Pettigrew GW (1990)。シトクロムc：構造と物理化学的側面。ベルリン：Springer。

[18] Sigel A、Sigel H、Sigel RK編 (2007)。シトクロム450タンパク質の普遍的な役割。生命科学における金属イオン。第3巻。Wiley。ISBN 978-0-470-01672-5。

[19] Ortiz de Montellano P (2005).シトクロムP450の構造、メカニズム、生化学（第3版）。Springer。ISBN 978-0-306-48324-0。

[20] Colman PM, Freeman HC , Guss JM, Murata M, Norris VA, Ramshaw JA, Venkatappa MP (1978). 「2.7 Å 解像度でのプラストシアニンの X 線結晶構造解析」. Nature . 272 (5651): 319–324. Bibcode :1978Natur.272..319C. doi :10.1038/272319a0. S2CID 4226644.

[21] Solomon EI、Gewirth AA、Cohen SL (1986)。活性部位の分光学的研究。ブルー銅と電子構造類似体。第307巻。pp. 236–266。doi :10.1021 / bk -1986-0307.ch016。ISBN 978-0-8412-0971-8。 {{cite book}}:|journal=無視されました (ヘルプ)

[22] Anderson BF、Baker HM、Dodson EJ、Norris GE、Rumball SV、Waters JM、Baker EN (1987 年 4 月)。「3.2 Å 解像度でのヒトラクトフェリンの構造」。米国科学アカデミー紀要。84 ( 7): 1769–73。doi : 10.1073/ pnas.84.7.1769。PMC 304522。PMID 3470756 。

[23] Wallace, Daniel F (2016年5月). 「鉄の吸収と恒常性の調節」.臨床生化学レビュー. 37 (2): 51–62. ISSN 0159-8090. PMC 5198508. PMID 28303071 .

[pmid8808191-24] Rodríguez E, Díaz C (1995年12月). 「尿中の鉄、銅、亜鉛濃度：さまざまな個人要因との関係」. Journal of Trace Elements in Medicine and Biology . 9 (4): 200–9. Bibcode :1995JTEMB...9..200R. doi :10.1016/S0946-672X(11)80025-8. PMID 8808191.

[pmid3738220-25] シューマン K、シェーファー SG、Forth W (1986)。「ラットにおけるトランスフェリンの鉄吸収と胆汁排泄」。実験医学の研究。 Zeitschrift für die Gesamte Experimentelle Medizin Einschliesslich Experimenteller Chirurgie。186 (3): 215-9.土井：10.1007/BF01852047。PMID 3738220。S2CID 7925719 。

[26] 「老廃物の胆汁排泄」。2017年3月26日時点のオリジナルよりアーカイブ。2017年3月24日閲覧。

[Lindskog_1997-27] Lindskog S (1997). 「炭酸脱水酵素の構造とメカニズム」.薬理学と治療. 74 (1): 1–20. doi :10.1016/S0163-7258(96)00198-2. PMID 9336012.

[28] Sigel A、Sigel H、Sigel RK編 (2008)。酵素と補因子における金属–炭素結合。生命科学における金属イオン。第6巻。Wiley。ISBN 978-1-84755-915-9。

[29] 「1964年ノーベル化学賞」Nobelprize.org 2008年10月6日閲覧。

[30] Hodgkin, D. C. (1965). 「X線分析によるコリン核の構造」Proc. R. Soc. A . 288 (1414): 294–305. Bibcode :1965RSPSA.288..294H. doi :10.1098/rspa.1965.0219. S2CID 95235740.

[31] Orme-Johnson, W. H. (1993). Steifel, E. I.; Coucouvannis, D.; Newton, D. C. (編).モリブデン酵素、補因子、モデルシステム。化学の進歩、シンポジウムシリーズ第535号。ワシントンDC：アメリカ化学会。pp. 257。ISBN 9780841227088。

[32] Chan MK、Kim J、Rees DC (1993 年 5 月)。「窒素固定酵素 FeMo 補因子と P クラスターのペア: 2.2 Å 解像度の構造」。Science . 260 ( 5109): 792–4. doi :10.1126/science.8484118. PMID 8484118。

[33] Packer, L.編 (2002).スーパーオキシドディスムターゼ: 349 (Methods in Enzymology) . Academic Press. ISBN 978-0-12-182252-1。

[isbn3-540-32680-4-34] Heinrich P、Löffler G、Petrides PE (2006)。生化学と病理生化学(ドイツ語)。ベルリン：シュプリンガー。 p. 123.ISBN 978-3-540-32680-9。

[35] ^ Barondeau DP、Kassmann CJ、Bruns CK、 Tainer JA、Getzoff ED (2004 年 6 月)。「ニッケルスーパーオキシドディスムターゼの構造とメカニズム」。生化学。43 ( 25): 8038–47。doi :10.1021/bi0496081。PMID 15209499 。

[36] Parkin, Alison (2014)。「生物学的二水素触媒であるヒドロゲナーゼの理解と活用」。Kroneck, Peter M. H.、Sosa Torres, Martha E. (編)。環境中のガス状化合物の金属駆動型生物地球化学。生命科学における金属イオン。第 14 巻。Springer。pp. 99–124。doi : 10.1007 /978-94-017-9269-1_5。ISBN 978-94-017-9268-4. PMID 25416392。

[37] Pyle AM (1993年8月). 「リボザイム：金属酵素の独特なクラス」. Science . 261 (5122): 709–14. Bibcode :1993Sci...261..709P. doi :10.1126/science.7688142. PMID 7688142.

[38] Shan S, Yoshida A, Sun S, Piccirilli JA, Herschlag D (1999 年 10 月). 「テトラヒメナグループ I リボザイムの活性部位にある 3 つの金属イオン」.米国科学アカデミー紀要. 96 (22): 12299–304. Bibcode :1999PNAS...9612299S. doi : 10.1073/pnas.96.22.12299 . PMC 22911. PMID 10535916 .

[39] Weinberg Z、Kim PB、Chen TH、Li S、Harris KA、Lünse CE、Breaker RR（2015年8月）。「比較ゲノム解析により明らかになった自己切断型リボザイムの新クラス」。Nature Chemical Biology。11 （8 ）：606–10。doi ：10.1038/nchembio.1846。PMC 4509812。PMID 26167874。

[40] ^ Breaker RR、 Joyce GF (1994年12月)。「RNAを切断するDNA酵素」。化学と生物学。1 (4):223–9。doi : 10.1016/1074-5521(94)90014-0。PMID 9383394 。

[41] Silverman SK (2015年5月). 「タンパク質修飾のためのDNA触媒の追求」. Accounts of Chemical Research . 48 (5): 1369–79. doi : 10.1021/acs.accounts.5b00090. PMC 4439366. PMID 25939889.

[42] ^ Santoro SW、Joyce GF (1997 年4 月)。「汎用 RNA 切断 DNA 酵素」。米国科学アカデミー紀要。94 (9): 4262–6。Bibcode : 1997PNAS ...94.4262S。doi : 10.1073 / pnas.94.9.4262。PMC 20710。PMID 9113977。

[43] ^ Breaker RR、 Joyce GF (1994年12月)。「RNAを切断するDNA酵素」。化学と生物学。1 (4):223–9。doi : 10.1016/1074-5521(94)90014-0。PMID 9383394 。

[44] Liu J、Brown AK、Meng X、Cropek DM、Istok JD、Watson DB、Lu Y (2007 年 2 月)。「1 兆分の 1 の感度と 100 万倍の選択性を備えたウラン用触媒ビーコンセンサー」。米国科学アカデミー紀要。104 ( 7): 2056–61。Bibcode : 2007PNAS..104.2056L。doi : 10.1073 / pnas.0607875104。PMC 1892917。PMID 17284609。

[45] Torabi SF、Wu P、McGhee CE、Chen L、Hwang K、Zheng N、Cheng J、Lu Y (2015年5月)。「ナトリウム特異的DNAザイムのin vitro選択と細胞内センシングへの応用」。米国科学アカデミー紀要。112 (19):5903–8。Bibcode : 2015PNAS..112.5903T。doi : 10.1073 / pnas.1420361112。PMC 4434688。PMID 25918425。

[46] Stevens FC (1983年8月). 「カルモジュリン：入門」. Canadian Journal of Biochemistry and Cell Biology . 61 (8): 906–10. doi :10.1139/o83-115. PMID 6313166.

[47] Chin D, Means AR (2000年8月). 「カルモジュリン：典型的なカルシウムセンサー」. Trends in Cell Biology . 10 (8): 322–8. doi :10.1016/S0962-8924(00)01800-6. PMID 10884684.

[48] Berg JM (1990). 「亜鉛フィンガードメイン：仮説と現在の知識」。Annual Review of Biophysics and Biophysical Chemistry . 19 (1): 405–21. doi :10.1146/annurev.bb.19.060190.002201. PMID 2114117.

[49] Jeoung JH、Fesseler J、Goetzl S、Dobbek H (2014)。「一酸化炭素。嫌気性菌と好気性菌にとって有毒なガスと燃料：一酸化炭素脱水素酵素」。Kroneck PM、Sosa Torres ME (編)。環境中のガス状化合物の金属駆動型生物地球化学。生命科学における金属イオン。第 14 巻。Springer。pp. 37–69。doi : 10.1007/ 978-94-017-9269-1_3。ISBN 978-94-017-9268-4. PMID 25416390。

[50] Aoki K, Murayama K, Hu NH (2017). 「第7章生物系に関連する鉛錯体の固体構造」 Astrid S, Helmut S, Sigel RK (編)鉛: 環境と健康への影響. 生命科学における金属イオン第17巻 de Gruyter. pp. 123–200. doi :10.1515/9783110434330-007. ISBN 9783110434330. PMID 28731300。

[51] Romani, Andrea M. P. (2013). 「哺乳類細胞におけるマグネシウムの恒常性」。 Banci, Lucia (編)。メタロミクスと細胞。生命科学における金属イオン。第 12 巻。 Springer。 pp. 69–118。doi :10.1007/978-94-007-5561-1_4。ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN 1868-0402. PMID 23595671.

[52] Roth J、Ponzoni S、Aschner M (2013)。「マンガンの恒常性と輸送」。Banci L (編)。メタロミクスと細胞。生命科学における金属イオン。第12巻。Springer。pp. 169–201。doi : 10.1007/978-94-007-5561-1_6。ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN 1868-0402. PMC 6542352. PMID 23595673 .

[53] Dlouhy AC, Outten CE (2013). 「真核生物の鉄メタロム」。 Banci L (編)。メタロミクスと細胞。生命科学における金属イオン。第 12 巻。 Springer。 pp. 241–78。doi :10.1007/978-94-007-5561-1_8。ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN 1868-0402. PMC 3924584. PMID 23595675 .

[54] Cracan V、Banerjee R (2013)。「第10章コバルトとコリノイドの輸送と生化学」。Banci L (編)。メタロミクスと細胞。生命科学における金属イオン。第12巻。Springer。doi :10.1007/978-94-007-5561-10_10 (2024年11月1日非アクティブ) 。ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN 1868-0402.{{cite book}}: CS1 メンテナンス: DOI は 2024 年 11 月時点で非アクティブです (リンク)

[55] Sigel A、Sigel H、Sigel RK編 (2008)。ニッケルと自然界におけるその驚くべき影響。生命科学における金属イオン。第2巻。Wiley。ISBN 978-0-470-01671-8。

[56] Sydor AM、Zambie DB (2013)。「第11章ニッケルメタロミクス：ニッケルの恒常性を導く一般的なテーマ」。Banci L（編）著。メタロミクスと細胞。生命科学における金属イオン。第12巻。Springer。doi ：10.1007/978-94-007-5561-10_11（2024年11月1日非アクティブ）。ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN 1868-0402.{{cite book}}: CS1 メンテナンス: DOI は 2024 年 11 月時点で非アクティブです (リンク)

[57] Vest KE、Hashemi HF、Cobine PA (2013)。「第13章真核細胞における銅メタロム」。Banci L (編)。メタロミクスと細胞。生命科学における金属イオン。第12巻。Springer。doi :10.1007/978-94-007-5561-10_12 (2024年11月1日非アクティブ) 。ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN 1868-0402.{{cite book}}: CS1 メンテナンス: DOI は 2024 年 11 月時点で非アクティブです (リンク)

[58] Maret W (2013). 「第14章亜鉛と亜鉛プロテオーム」。Banci L (編)。メタロミクスと細胞。生命科学における金属イオン。第12巻。Springer。doi :10.1007/978-94-007-5561-10_14 (2024年11月1日非アクティブ) 。ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN 1868-0402.{{cite book}}: CS1 メンテナンス: DOI は 2024 年 11 月時点で非アクティブです (リンク)

[59] Peacock AF、Pecoraro V (2013)。「カドミウムを含む天然および人工タンパク質」。Sigel A、Sigel H、Sigel RK (編)。カドミウム: 毒性から必須性へ。生命科学における金属イオン。第 11 巻。Springer。pp. 303–337。doi : 10.1007 / 978-94-007-5179-8_10。ISBN 978-94-007-5178-1. PMID 23430777。

[60] Freisinger EF、Vasac M (2013)。「メタロチオネイン中のカドミウム」。Sigel A、Sigel H、Sigel RK (編)。カドミウム: 毒性から必須物質へ。生命科学における金属イオン。第 11 巻。Springer。pp. 339–372。doi : 10.1007 / 978-94-007-5179-8_11。ISBN 978-94-007-5178-1. PMID 23430778。

[61] Mendel, Ralf R. (2013). 「第15章モリブデンの代謝」。 Banci, Lucia (編)。メタロミクスと細胞。生命科学における金属イオン。第12巻。 Springer。doi :10.1007/978-94-007-5561-10_15 (2024年11月1日非アクティブ)。ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN 1868-0402.{{cite book}}: CS1 メンテナンス: DOI は 2024 年 11 月時点で非アクティブです (リンク)

[62] ten Brink, Felix (2014). 「アセチレンで生きる。原始的なエネルギー源」。Kroneck, Peter M. H.、Sosa Torres, Martha E. (編著)。環境中のガス状化合物の金属駆動型生物地球化学。生命科学における金属イオン。第 14 巻。Springer。pp. 15–35。doi : 10.1007 / 978-94-017-9269-1_2。ISBN 978-94-017-9268-4. PMID 25416389。

豊富