ヘモグロビンとの違い ヘモグロビンと同様に、ミオグロビンはヘム 基で酸素と結合する細胞質タンパク質です。ヘモグロビンは4つのグロブリン基を持つのに対し、ミオグロビンは1つのグロブリン基しか持ちません。ヘム基はHbのものと同じですが、ミオグロビンはヘモグロビンよりも酸素に対する親和性が高く、酸素貯蔵容量は少なくなります。研究によると、ミオグロビンは酸素の拡散を勾配に沿って促進し、ミトコンドリア での酸素輸送を強化します。[ 22 ]
構造と結合 ミオグロビンはグロビン スーパーファミリーに属するタンパク質であり、他のグロビンと同様に、ループで連結された8つのαヘリックス から構成されています。ヒトのミオグロビンは154個のアミノ酸からなります。[ 36 ]
ミオグロビンは、中心に鉄原子を持つポルフィリン環を含んでいます。 近位 ヒスチジン 基（His-93）は鉄原子に直接結合しており、遠位 ヒスチジン基（His-64）は反対側の面付近に位置しています。[ 36 ] 遠位イミダゾールは鉄原子には結合していませんが、基質O2 と相互作用することができます。この相互作用によりO2の結合は促進されますが、一酸化炭素（CO）の結合は促進されません。一酸化炭素は 依然としてO2 よりも約240倍強く結合します。
O 2 の結合によりFe 中心に大きな構造変化が生じ、半径が縮小して N4 ポケットの中心に移動します。O 2 の 結合は「スピン ペアリング」を誘発します。5 配位の鉄デオキシ型は高スピン であり、6 配位のオキシ型は低スピンで反磁性 です。
合成類似体 遷移金属二酸素錯体 への幅広い関心の一環として、ミオグロビンの多くのモデルが合成されてきた。よく知られた例として、立体的にかさ高いテトラフェニルポルフィリン 誘導体の鉄錯体からなるピケットフェンスポルフィリン がある。[ 38 ] イミダゾール 配位子の存在下で、この鉄錯体は可逆的にO2と結合する。O2 基質は曲がった形状をとり、鉄中心の6番目の位置を占める。このモデルの重要な特性は、不活性な二鉄状態であるμ-オキソ二 量体の形成が遅いことである。自然界では、このような不活性化経路は、Fe-ポルフィリン集合体の接近を妨げるタンパク質マトリックスによって抑制されている。[ 39 ]
鉄のピケットフェンス型ポルフィリン錯体。軸方向の配位部位はメチルイミダゾール（緑色）と酸素分子 で占められている。R基はO₂結合部位を挟むように配置されている 。
参考文献 1 2 3 GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000198125 – Ensembl 、2017年5月 1 2 3 GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000018893 – Ensembl 、2017年5月 ↑ 「ヒトPubMed参照:」。米国国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ↑ 「マウス PubMed 参照:」 。 米国国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ↑ Ordway GA 、 Garry DJ (2004 年9 月 )。 「ミオグロビン：横紋筋 における 必須ヘモタンパク質」 。実験生物 学 ジャーナル 。207 (Pt 20): 3441–6。Bibcode : 2004JExpB.207.3441O。doi : 10.1242 /jeb.01172。PMID 15339940 。 ↑ Wick MR、Hornick JL (2011)「軟部組織 および 骨腫瘍 の免疫組織学」 診断免疫組織化学 。Elsevier。pp. 83–136。doi : 10.1016 /b978-1-4160-5766-6.00008- x。ISBN 978-1-4160-5766-6 ミオグロビンは、心筋や骨格筋に存在する分子量17.8kDのタンパク質で、鉄分子と複合体を形成する。 ↑ Feher J (2017). "酸素と二酸化炭素の輸送". Quantitative Human Physiology . Elsevier. pp. 656–664 . doi : 10.1016/b978-0-12-800883-6.00064-1 . ISBN 978-0-12-800883-6 酸化力の高い筋線維にはミオグロビンが多く含まれています。ミオグロビンは筋肉内で2つの機能を持っています。1つは激しい運動時に使用する酸素を貯蔵すること、もう1つは酸素を運搬することで細胞質内への拡散を促進することです 。ミオグロビン （Mb）はO2と結合することで、細胞質内を酸素が拡散するための2つ目の経路を提供します。 1 2 Wilson MT 、 Reeder BJ ( 2006)。「ミオグロビン」。呼吸 器 医学百科事典 。Elsevier。pp. 73–76。doi : 10.1016/b0-12-370879-6/ 00250-7。ISBN 978-0-12-370879-3 ミオグロビン（Mb）は、心臓や骨格筋の筋細胞に豊富に存在する、ヘムを含む球状タンパク質である。 ↑ Boncyk JC (2007). "周術期低酸素症". 麻酔合併症 . Elsevier. pp. 193–199 . doi : 10.1016/b978-1-4160-2215-2.50052-1 . ISBN 978-1-4160-2215-2 ミオグロビンは、酸素緩衝剤としての役割と、筋肉への酸素貯蔵の両方の役割を果たします。既知の脊椎動物のミオグロビンとβヘモグロビンサブユニットはすべて構造が似ていますが、ミオグロビンはモノマーであるため（つまり、酸素化によって大きな構造変化を起こさないため）、低酸素分圧（図47-5）では酸素をより強く結合します。そのため、ミオグロビンは15～30mmHgの酸素分圧では完全に飽和状態を保ち、非常に低い酸素分圧の場合にのみ筋肉ミトコンドリアに酸素を放出します。 ↑ Hardison RC (2012年12月) 「 ヘモグロビンとその遺伝子の進化」 . Cold Spring Harb Perspect Med . 2 (12) a011627. doi : 10.1101/cshperspect.a011627 . PMC 3543078. 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