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| カタラーゼ | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| シンボル | カタラーゼ | ||||||||
| パファム | PF00199 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00395 | ||||||||
| SCOP2 | 7cat / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| OPMスーパーファミリー | 370 | ||||||||
| OPMタンパク質 | 3e4w | ||||||||
| 医療機器 | cd00328 | ||||||||
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| カタラーゼ | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 1.11.1.6 | ||||||||
| CAS番号 | 9001-05-2 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
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| 猫 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 識別子 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| エイリアス | CAT、カタラーゼ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム: 115500; MGI : 88271;ホモロジーン: 55514;ジーンカード：CAT; OMA :CAT - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| ウィキデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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カタラーゼは、酸素にさらされるほぼすべての生物（細菌、植物、動物など）に見られる一般的な酵素であり、過酸化水素を水と酸素に分解する触媒作用をします。[5]活性酸素種（ROS）による酸化損傷から細胞を保護する上で非常に重要な酵素です。カタラーゼは、すべての酵素の中で最も高い回転数を持つ酵素の1つであり、1つのカタラーゼ分子は、毎秒数百万の過酸化水素分子を水と酸素に変換できます。[6]
カタラーゼは、それぞれが500アミノ酸を超える4つのポリペプチド鎖からなるテトラマーです。[7]鉄を含むヘム基が4つ含まれており、酵素が過酸化水素と反応できるようにします。ヒトカタラーゼの最適pHは約7で、[8]最大値はかなり広く、反応速度はpH 6.8と7.5の間では顕著に変化しません。[9]他のカタラーゼの最適pHは、種によって4から11の間で変化します。[10]最適温度も種によって異なります。[11]
構造
ヒトカタラーゼは4つのサブユニットからなる四量体を形成し、各サブユニットは概念的に4つのドメインに分けられる。[12]各サブユニットの広範なコアは、8本の鎖からなる平行βバレル（β1-8）によって生成され、最も近い隣接結合は、一方の側ではβバレルループで、もう一方の側ではα9ループで覆われている。[12] βバレルの片面にあるらせんドメインは、4つのC末端ヘリックス（α16、α17、α18、およびα19）と、β4とβ5の間の残基に由来する4つのヘリックス（α4、α5、α6、およびα7）で構成される。[12]選択的スプライシングにより、異なるタンパク質バリアントが生じる可能性がある。
歴史
カタラーゼは、1818年に過酸化水素（H 2 O 2 ）を発見したルイ・ジャック・テナールによって初めて注目されました。テナールは、カタラーゼの分解は未知の物質によって引き起こされると示唆しました。1900年にオスカー・レーヴが初めてカタラーゼと名付け、多くの植物や動物で発見しました。 [ 13] 1937年にジェームズ・B・サムナーとアレクサンダー・ダウンスが牛の肝臓からカタラーゼを結晶化し[14]、1938年に分子量を測定しました。[15]
ウシカタラーゼのアミノ酸配列は1969年に決定され、[16]三次元構造は1981年に決定されました。[17]
関数
分子メカニズム
カタラーゼの完全なメカニズムは現在のところ不明ですが、[18]反応は2段階で起こると考えられています。
- H 2 O 2 + Fe(III)-E → H 2 O + O=Fe(IV)-E(.+)
- H 2 O 2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H 2 O + Fe(III)-E + O 2 [18]
ここで、Fe()-E は酵素に結合したヘム基の鉄中心を表します。Fe(IV)-E(.+) は Fe(V)-E のメソメリック型であり、鉄は完全に +V に酸化されず、ヘム配位子から安定化電子密度を受け取り、ラジカルカチオン (.+) として示されます。
過酸化水素が活性部位に入ると、アミノ酸Asn148 ( 148 番目の位置のアスパラギン) およびHis75と相互作用しないため、プロトン(水素イオン) が酸素原子間を移動する。遊離酸素原子は配位し、新しく形成された水分子と Fe(IV)=O を解放する。Fe(IV)=O は 2 番目の過酸化水素分子と反応して Fe(III)-E を再形成し、水と酸素を生成する。[18]鉄中心の反応性は、5 番目の配位位置にTyr358のフェノラートリガンドが存在することで向上する可能性があり、これは Fe(III) から Fe(IV) への酸化を助けることができる。反応の効率は、His75 および Asn148 と反応中間体との相互作用によっても向上する可能性がある。[18]カタラーゼによる過酸化水素の分解は一次速度論に従って進行し、速度は過酸化水素濃度に比例する。[19]
カタラーゼは、過酸化水素による、ホルムアルデヒド、ギ酸、フェノール、アセトアルデヒド、アルコールなどのさまざまな代謝物や毒素の酸化を触媒することもできます。これは、次の反応に従って行われます。
- H 2 O 2 + H 2 R → 2H 2 O + R
この反応の正確なメカニズムはわかっていません。
あらゆる重金属イオン（硫酸銅（II）中の銅陽イオンなど）はカタラーゼの非競合的阻害剤として作用する。しかし、「銅欠乏は心臓や肝臓などの組織におけるカタラーゼ活性の低下につながる可能性がある」 [20] 。さらに、毒物であるシアン化物は、高濃度の過酸化水素ではカタラーゼの非競合的阻害剤である[21]。[22]ヒ酸は活性化剤として作用する。[23]過酸化カタラーゼ中間体の 3次元タンパク質構造は、タンパク質データバンクで入手可能である。
細胞の役割
過酸化水素は多くの正常な代謝過程の有害な副産物であり、細胞や組織への損傷を防ぐために、より危険性の少ない他の物質に素早く変換されなければなりません。この目的のために、細胞はカタラーゼを頻繁に使用して、過酸化水素を反応性の低いガス状酸素と水分子に急速に分解する触媒作用をします。[24]
カタラーゼを欠損するように遺伝子操作されたマウスは、最初は表現型が正常です。[25]しかし、マウスのカタラーゼ欠乏は、肥満、脂肪肝、[26]および2型糖尿病を発症する可能性を高める可能性があります。[27]人間の中にはカタラーゼのレベルが非常に低い（無カタラーゼ）人もいますが、悪影響はほとんど見られません。
マウスの加齢に伴って増加する酸化ストレスは、カタラーゼの過剰発現によって緩和される。 [28] 過剰発現マウスは、野生型マウスに見られるような加齢に伴う精子、精巣胚、セルトリ細胞の減少を示さない。野生型マウスの酸化ストレスは通常、加齢とともに精子に酸化的DNA損傷（ 8-oxodGとして測定）を引き起こすが、これらの損傷は高齢のカタラーゼ過剰発現マウスでは大幅に減少する。[28] さらに、これらの過剰発現マウスでは、一腹あたりの仔数の年齢依存的な減少は見られない。ミトコンドリアを標的としたカタラーゼの過剰発現は、マウスの寿命を延ばす。[29]
真核生物では、カタラーゼは通常、ペルオキシソームと呼ばれる細胞小器官に存在します。[30]植物細胞のペルオキシソームは、光呼吸（酸素の使用と二酸化炭素の生成）と共生窒素固定（二原子窒素（N 2 ）を反応性窒素原子に分解する）に関与しています。過酸化水素は、細胞が病原体に感染したときに強力な抗菌剤として使用されます。カタラーゼ陽性病原体、例えばMycobacterium tuberculosis、Legionella pneumophila、Campylobacter jejuniは、カタラーゼを生成して過酸化ラジカルを不活性化し、宿主内で無傷で生存できるようにします。[31]
アルコール脱水素酵素と同様に、カタラーゼはエタノールをアセトアルデヒドに変換しますが、この反応が生理学的に重要である可能性は低いです。[32]
生物間の分布
既知の生物の大部分はあらゆる臓器でカタラーゼを使用しており、特に哺乳類の肝臓では高濃度で存在する。[33]カタラーゼは主にペルオキシソームと赤血球の細胞質に存在し（ミトコンドリアにも存在することがある[34]）、
ほぼすべての好気性微生物はカタラーゼを使用します。また、メタノサルシナ・バルケリなどの一部の嫌気性 微生物にも存在します。[35]カタラーゼは植物にも普遍的であり、ほとんどの菌類にも存在します。[36]
カタラーゼのユニークな用途の 1 つは、ボンバルディア甲虫です。この甲虫は 2 組の液体を持っており、2 つの腺に別々に貯蔵されています。大きい方の貯蔵室または貯蔵庫にはハイドロキノンと過酸化水素が含まれ、小さい方の反応室にはカタラーゼとペルオキシダーゼが含まれます。甲虫は有毒な噴霧を活性化するために、2 つの区画の内容物を混合し、過酸化水素から酸素を遊離させます。酸素はハイドロキノンを酸化し、推進剤としても機能します。[37]酸化反応は非常に発熱性(ΔH = -202.8 kJ/mol) であり、混合物を急速に沸点まで加熱します。[38]
シロアリ Reticulitermes speratusの長寿女王は、非生殖個体（働きアリや兵隊アリ）に比べてDNAへの酸化ダメージが著しく低い。 [39] 女王は働きアリに比べてカタラーゼ活性が2倍以上高く、カタラーゼ遺伝子RsCAT1の発現レベルが7倍高い。[39]シロアリ女王の効率的な抗酸化能力が、長寿を達成する理由を部分的に説明できると 思われる。
様々な種のカタラーゼ酵素は、その最適温度が大きく異なります。変温動物のカタラーゼの最適温度は通常15～25℃ですが、哺乳類や鳥類のカタラーゼの最適温度は35℃を超える場合があります。[40] [41]また、植物のカタラーゼは生育習性によって異なります。[40]対照的に、超好熱 古細菌である Pyrobaculum calidifontisから分離されたカタラーゼの最適温度は90℃です。[42]
臨床的意義と応用
カタラーゼは、チーズ製造前に牛乳から過酸化水素を除去するために食品業界で使用されています。[43]もう一つの用途は、食品の包装で食品の酸化を防ぐことです。[44]カタラーゼは繊維業界でも使用され、生地から過酸化水素を除去して、素材に過酸化物が含まれていないことを確認します。[45]
マイナーな用途としては、コンタクトレンズの衛生管理があります。いくつかのレンズ洗浄製品は、過酸化水素溶液を使用してレンズを消毒します。その後、レンズを再び使用する前に、カタラーゼを含む溶液を使用して過酸化水素を分解します。[46]
細菌の同定（カタラーゼ試験）
カタラーゼ試験は、微生物学者が細菌の種類を識別するために使用する 3 つの主な試験の 1 つです。細菌がカタラーゼを持っている (つまりカタラーゼ陽性である) 場合、少量の細菌分離物を過酸化水素に加えると酸素の泡が観察されます。カタラーゼ試験は、顕微鏡のスライドに過酸化水素を 1 滴垂らして行います。アプリケーター スティックをコロニーに触れさせ、その先端を過酸化水素の滴に塗りつけます。
- 混合物が泡やあぶくを生成する場合、その微生物は「カタラーゼ陽性」であると言われる。ブドウ球菌[47]とミクロコッカス[48]はカタラーゼ陽性である。その他のカタラーゼ陽性微生物には、リステリア、ジフテリア菌、ブルクホルデリア・セパシア、ノカルジア、腸内細菌科（シトロバクター、大腸菌、エンテロバクター、クレブシエラ、赤痢菌、エルシニア、プロテウス、サルモネラ、セラチア）、シュードモナス、結核菌、アスペルギルス、クリプトコッカス、ロドコッカス・エクイなどがある。
- そうでない場合、その微生物は「カタラーゼ陰性」である。連鎖球菌[49]および腸球菌属はカタラーゼ陰性である。
カタラーゼ検査だけでは特定の微生物を特定することはできませんが、抗生物質耐性などの他の検査と組み合わせると特定に役立ちます。細菌細胞内のカタラーゼの存在は、成長条件と細胞の増殖に使用する培地の両方に依存します。
毛細管も使用できます。偽陰性の結果を避けるために、毛細管を塞がないように、毛細管の端に細菌の少量サンプルを採取します。次に、反対側の端を過酸化水素に浸します。過酸化水素は毛細管現象によってチューブに引き込まれ、逆さまにして細菌サンプルが下を向くようにします。次に、チューブを持っている手をベンチに軽くたたき、過酸化水素が細菌に触れるまで下に移動します。接触時に泡が発生した場合、カタラーゼの結果が陽性であることを示します。この検査は、約10 5細胞/mLを超える濃度のカタラーゼ陽性細菌を検出でき、[50]使い方も簡単です。
細菌の毒性
好中球やその他の食細胞は、過酸化物を使って細菌を殺します。NADPHオキシダーゼという酵素が食胞内でスーパーオキシドを生成し、これが過酸化水素を経由して次亜塩素酸などの他の酸化物質に変換され、貪食された病原体を殺します。 [51]慢性肉芽腫症（CGD）の患者では、NADPHオキシダーゼ系の欠陥により、貪食による過酸化物の生成が阻害されています。通常の細胞代謝でも少量の過酸化物が生成され、この過酸化物を使って次亜塩素酸を生成し、細菌感染を根絶することができます。しかし、CGDの患者がカタラーゼ陽性細菌に感染すると、細菌のカタラーゼが過剰な過酸化物を、他の酸化物質の生成に使われる前に破壊することができます。これらの患者では、病原体は生き残り、慢性感染症になります。この慢性感染症は通常、感染を隔離するためにマクロファージに囲まれています。病原体を囲むマクロファージの壁は肉芽腫と呼ばれます。多くの細菌はカタラーゼ陽性ですが、中には他の細菌よりもカタラーゼを多く産生する細菌や真菌もあります。カタラーゼ陽性の細菌や真菌には、ノカルジア、シュードモナス、リステリア、アスペルギルス、カンジダ、大腸菌、ブドウ球菌、セラチア、バチルス・セパシア、ピロリ菌などがあります。[52]
アカタラシア
アカタラーゼ欠乏症はCATのホモ接合変異によって引き起こされる疾患で、カタラーゼが欠乏します。症状は軽度で、口腔内潰瘍が含まれます。ヘテロ接合CAT変異ではカタラーゼは減少しますが、カタラーゼは存在します。[53]
白髪
カタラーゼの低レベルは、人間の髪の白髪化プロセスに影響を与える可能性があります。過酸化水素は体内で自然に生成され、カタラーゼによって分解されます。過酸化水素は毛包に蓄積することがあり、カタラーゼレベルが低下すると、この蓄積により酸化ストレスと白髪化が発生する可能性があります。[54]カタラーゼの低レベルは老化に関連しています。過酸化水素は、髪に色を与える色素であるメラニンの生成を妨げます。[55] [56]
インタラクション
カタラーゼはABL2 [57]およびAbl遺伝子と相互作用することが示されています。[57]マウス白血病ウイルス に感染すると、マウスの肺、心臓、腎臓でカタラーゼ活性が低下します。逆に、食事中の魚油はマウスの心臓と腎臓でカタラーゼ活性を増加させました。[58]
カタラーゼ活性の測定方法
1870年、シェーンは過酸化水素とモリブデン酸の反応で黄色が形成されることを発見しました。[59]その後、20世紀半ばから、この反応はカタラーゼ活性測定における未反応の過酸化水素の比色定量に使用され始めました。[60]この反応は、コロリュクら (1988) [61]およびゴス (1991) の論文発表後に広く使用されるようになりました。[62]最初の論文では、反応媒体に緩衝液を使用しない血清カタラーゼ測定について説明しており、後者の論文では、反応媒体としてリン酸緩衝液を使用する手順について説明しています。リン酸イオンはモリブデン酸アンモニウムと反応するため、[62]反応媒体としてMOPS緩衝液を使用する方が適切です。[63]
Beers & Sizer [64]とAebi [65]の論文発表以降、過酸化水素濃度の減少を直接UV測定する方法も広く利用されるようになった。
参照
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