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| 名前 | |||
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| IUPAC名
グルタミン酸
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| 体系的なIUPAC名
2-アミノペンタン二酸 | |||
その他の名前
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| 識別子 | |||
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3Dモデル（JSmol）
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| 3DMet |
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| 1723801 (L) 1723799 (rac) 1723800 (D) | |||
| チェビ |
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| チェムBL |
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| ケムスパイダー |
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| ドラッグバンク |
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| ECHA 情報カード | 100.009.567 | ||
| EC番号 |
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| E番号 | E620 （風味増強剤） | ||
| 3502 (L) 101971 (rac) 201189 (D) | |||
| ケッグ |
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パブケム CID
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| ユニ |
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CompTox ダッシュボード ( EPA )
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| プロパティ | |||
| Ｃ5Ｈ9ＮＯ4 | |||
| モル質量 | 147.130 グラムモル−1 | ||
| 外観 | 白色結晶粉末 | ||
| 密度 | 1.4601 (20℃) | ||
| 融点 | 199 °C (390 °F; 472 K) で分解する | ||
| 8.57 g/L [1] | |||
| 溶解度 | エタノール：350μg/100g（25℃）[2] | ||
| 酸性度（p Ka） | 2.10、4.07、9.47 [3] | ||
磁化率（χ）
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−78.5·10 −6 cm 3 /モル | ||
| 危険 | |||
| GHSラベル: | |||
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| 警告 | |||
| H315、H319、H335 | |||
| P261、P264、P271、P280、P302+P352 、P304 + P340 、P305+P351+P338、P312、P321、P332+P313、P337+P313、P362、P403+P233、P405、P501 | |||
| NFPA 704 (ファイアダイヤモンド) | |||
| 補足データページ | |||
| グルタミン酸（データページ） | |||
特に記載がない限り、データは標準状態（25 °C [77 °F]、100 kPa）の材料に関するものです。
インフォボックス参照
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グルタミン酸（記号GluまたはE、[4]陰イオン型はグルタミン酸として知られる）は、ほぼすべての生物がタンパク質の生合成に利用するα-アミノ酸である。グルタミン酸はヒトにとって必須ではない栄養素であり、ヒトの体内で十分に合成できる。また、脊椎動物の神経系で最も豊富な興奮性神経伝達物質でもある。グルタミン酸は、GABA作動性ニューロンにおける抑制性γ-アミノ酪酸（GABA） の合成の前駆体として働く。
分子式はC
5H
9いいえ
4グルタミン酸には2つの光学異性体が存在する。右旋性の L型は通常、グルテンの加水分解、またはビート糖製造の廃水、または発酵によって得られる。[5] [全文引用が必要]その分子構造はHOOC−CH( NH
2)−( CH
2）2 −COOH、2つのカルボキシル基 −COOHと1つのアミノ基− NH
2しかし、固体状態および弱酸性水溶液では、分子は電気的に中性の 両性イオン構造をとる−OOC −CH( NH+
3)−( CH
2) 2 −COOH。これはコドンGAAまたはGAGによってコードされます。
酸は、 ２番目のカルボキシル基から１つのプロトンを失って共役塩基、単負イオンのグルタミン酸−OOC − CH( NH +
3)−( CH
2) 2 −COO −。この形態の化合物は中性溶液中に広く存在しています。グルタミン酸神経伝達物質は神経活性化において主要な役割を果たしています。[6]この陰イオンは食品のうま味を作り出し、 MSGなどのグルタミン酸香料に含まれています。欧州では、食品添加物E620に分類されています。高アルカリ性溶液では、二重陰イオン− OOC−CH( NH
2)−( CH
2) 2 −COO −が優勢です。グルタミン酸に対応するラジカルはグルタミルと呼ばれます。
グルタミン酸を表す1文字の記号Eは、グルタミン酸がメチレン-CH 2 -基1つ分大きいため、アスパラギン酸を表すDの次の文字として割り当てられました。[7]
化学
イオン化
グルタミン酸を水に溶かすと、アミノ基（−NH
2) は陽子( H+
）、および/または、媒体の
酸性度に応じてカルボキシル基がプロトンを失う可能性があります。
十分に酸性の環境では、両方のカルボキシル基がプロトン化され、分子は単一の正電荷を持つカチオン、HOOC−CH( NH+
3)−( CH
2）2 −COOHである。[8]
pH値が約2.5から4.1の間、[8]アミンに近いカルボン酸は一般にプロトンを失い、酸は中性の両性イオン −OOC −CH( NH+
3)−( CH
2) 2 −COOHである。これは、化合物が結晶固体状態で示す形態でもある。[9] [10] プロトン化状態の変化は緩やかであり、2つの形態はpH 2.10で等濃度である。[11]
さらに高いpHでは、もう一方のカルボン酸基はプロトンを失い、酸はほぼ完全にグルタミン酸アニオン −OOC −CH( NH+
3)−( CH
2) 2 −COO −、全体で単一の負電荷を持つ。プロトン化状態の変化はpH 4.07で起こる。[11]両方のカルボキシレートがプロトンを欠くこの形態は、生理学的pH範囲（7.35〜7.45）で優勢である。
さらに高いpHでは、アミノ基は余分なプロトンを失い、優勢な種は二重負イオン−OOC −CH( NH
2)−( CH
2プロトン化状態の変化はpH 9.47で起こる。[ 11 ]
光学異性体
グルタミン酸はキラルであり、鏡像異性体としてd（−）とl（+）の2つが存在する。自然界ではl型の方が広く見られるが、d型は細菌の莢膜や細胞壁（細菌はグルタミン酸ラセマーゼという酵素を使ってl型からd型を生成する）や哺乳類の肝臓など、特殊な状況でのみ見られる。[12] [13]
歴史
グルタミン酸やその他のアミノ酸は多くの食品に自然に含まれていますが、その風味への寄与は20世紀初頭になって初めて科学的に特定されました。この物質は1866年にドイツの化学者カール・ハインリッヒ・リトハウゼンによって発見され、特定されました。彼は小麦グルテン（グルテンの名前の由来）を硫酸で処理しました。[14] 1908年、東京帝国大学の日本人研究者池田菊苗は、大量の昆布出汁を蒸発させた後に残る茶色の結晶がグルタミン酸であると特定しました。これらの結晶を味わうと、彼が多くの食品、特に海藻で発見した新しい風味が再現されました。池田教授はこの風味をうま味と名付けました。その後、彼はグルタミン酸の結晶塩であるグルタミン酸ナトリウムを大量生産する方法の特許を取得しました。[15] [16]
合成
生合成
工業合成
グルタミン酸はアミノ酸の中で最も大規模に生産されており、2006年の推定年間生産量は約150万トンです。[18]化学合成は1950年代に糖とアンモニアの好気性発酵に取って代わられ、コリネバクテリウム・グルタミカム（別名ブレビバクテリウム・フラバム）という微生物が生産に最も広く使用されました。[19]分離と精製は濃縮と結晶化によって達成でき、塩酸塩としても広く入手可能です。[20]
機能と用途
代謝
グルタミン酸は細胞代謝における重要な化合物です。ヒトでは、食物タンパク質は消化によってアミノ酸に分解され、体内の他の機能的役割のための代謝燃料として機能します。アミノ酸分解における重要なプロセスはアミノ基転移で、アミノ酸のアミノ基がα-ケト酸に転移され、通常はトランスアミナーゼによって触媒されます。反応は次のように一般化できます。
- R 1 -アミノ酸 + R 2 -α-ケト酸⇌ R 1 -α-ケト酸 + R 2 -アミノ酸
非常に一般的な α-ケト酸は、クエン酸回路の中間体であるα-ケトグルタル酸です。α-ケトグルタル酸のアミノ基転移によりグルタミン酸が生成されます。結果として得られる α-ケト酸生成物は、多くの場合、燃料として、またはさらなる代謝プロセスの基質として役立つ有用なものでもあります。例は次のとおりです。
ピルビン酸とオキサロ酢酸はどちらも細胞代謝の重要な成分であり、解糖系、糖新生、クエン酸回路などの基本的なプロセスにおける基質または中間体として寄与します。
グルタミン酸は体内の余分な窒素や老廃窒素の除去にも重要な役割を果たしている。グルタミン酸は次のように グルタミン酸脱水素酵素によって触媒される酸化反応である脱アミノ化を受ける[17] 。
アンモニア（アンモニウム）は、肝臓で合成された尿素として主に排泄されます。したがって、アミノ基転移は脱アミノ化と関連しており、中間体としてのグルタミン酸を介してアミノ酸のアミン基から窒素が効果的に除去され、最終的に尿素の形で体外に排泄されます。
グルタミン酸は神経伝達物質でもあり（下記参照）、脳内で最も豊富な分子の一つとなっている。神経膠腫または神経膠芽腫として知られる悪性脳腫瘍は、特にIDH1遺伝子の変異によりこれらの腫瘍がグルタミン酸への依存度が増すと、グルタミン酸をエネルギー源として利用することでこの現象を利用する。[21] [22]
神経伝達物質
グルタミン酸は、脊椎動物の神経系で最も豊富な興奮性神経伝達物質である。[23]化学シナプスでは、グルタミン酸は小胞に蓄えられている。神経インパルスがシナプス前細胞からのグルタミン酸の放出を誘発する。グルタミン酸はイオンチャネル型および代謝型（Gタンパク質結合型）受容体に作用する。[23] 反対側のシナプス後細胞では、NMDA受容体やAMPA受容体などのグルタミン酸受容体がグルタミン酸に結合し、活性化される。シナプス可塑性における役割のため、グルタミン酸は脳の学習や記憶などの 認知機能に関与している。 [24]長期増強 として知られる可塑性の形態は、海馬、大脳新皮質、および脳の他の部分のグルタミン酸作動性シナプスで起こる。グルタミン酸は、ポイントツーポイントの伝達物質として機能するだけでなく、シナプス間のスピルオーバーシナプスクロストークを介しても機能し、隣接するシナプスから放出されたグルタミン酸の合計がシナプス外シグナル伝達/容積伝達を生み出します。[25]さらに、グルタミン酸は、マーク・マットソンによって最初に説明されたように、脳の発達中の成長円錐とシナプス形成 の調節において重要な役割を果たします。
脳の非シナプスグルタミン酸シグナル伝達回路
ショウジョウバエの脳の細胞外グルタミン酸は、受容体の脱感作を伴うプロセスを介して、シナプス後グルタミン酸受容体のクラスター形成を制御することがわかっています。[26]グリア細胞で発現する遺伝子はグルタミン酸を細胞外空間に積極的に輸送し、[26]一方、側坐核を刺激するグループII代謝型グルタミン酸受容体では、この遺伝子が細胞外グルタミン酸レベルを低下させることがわかっています。[27]これにより、この細胞外グルタミン酸が、より大きな恒常性システムの一部として「内分泌のような」役割を果たしている可能性が浮上します。
GABAの前駆体
グルタミン酸は、GABAニューロンにおける抑制性γ-アミノ酪酸（GABA）の合成の前駆体としても機能する。この反応はグルタミン酸脱炭酸酵素（GAD）によって触媒される。[28] GABAニューロンは（研究目的で）その活性を明らかにすることによって（オートラジオグラフィーおよび免疫組織化学法を用いて）同定される。 [29] GABAは小脳と膵臓に最も多く存在する。[30]
スティフパーソン症候群は抗GAD抗体によって引き起こされる神経疾患で、GABA合成の低下を招き、筋肉の硬直やけいれんなどの運動機能障害を引き起こします。膵臓にはGADが豊富に存在するため、膵臓で直接的な免疫学的破壊が起こり、患者は糖尿病を発症します。[31]
風味増強剤
グルタミン酸はタンパク質の成分であり、タンパク質を含む食品に含まれていますが、結合していない形で存在する場合にのみ味がします。チーズや醤油など、さまざまな食品にかなりの量の遊離グルタミン酸が含まれており、グルタミン酸は人間の味覚の5つの基本味の1つであるうま味の原因です。グルタミン酸は、グルタミン酸ナトリウム（MSG）として知られるナトリウム塩の形で、食品添加物や風味増強剤としてよく使用されます。
栄養素
肉、鶏肉、魚、卵、乳製品、昆布はすべてグルタミン酸の優れた供給源です。タンパク質が豊富な植物性食品もグルタミン酸の供給源となります。グルテン（小麦のタンパク質の多く）の30％から35％はグルタミン酸です。食物中のグルタミン酸の95％は、腸管細胞によって初回通過で代謝されます。[32]
植物の成長
Auxigro は、 30% のグルタミン酸を含む植物成長製剤です。
NMR分光法
近年、核磁気共鳴分光法（NMR）における残留双極子結合（ RDC）の利用に関する研究が盛んに行われている。グルタミン酸誘導体であるポリ-γ-ベンジル-L-グルタミン酸（PBLG）は、観察される双極子相互作用のスケールを制御するためのアライメント媒体としてよく使用される。[33]
老化におけるグルタミン酸の役割
薬理学
フェンシクリジン（通称 PCP または「エンジェルダスト」）という薬は、 NMDA 受容体でグルタミン酸と非競合的に拮抗します。同じ理由で、デキストロメトルファンとケタミンにも強力な解離作用と幻覚作用があります。代謝型グルタミン酸受容体2および3の作動薬であるエグルメタド（別名エグルメガドまたは LY354740）という薬を急性注入すると、ボンネットマカク（Macaca radiata ）におけるヨヒンビン誘発性ストレス反応が著しく減少しました。また、これらの動物にエグルメタドを慢性的に経口投与すると、未治療の対照群と比較して、ベースラインのコルチゾール値が著しく低下しました（約 50 パーセント）。[34]エグルメタドは、ヒト副腎皮質細胞の代謝型グルタミン酸受容体3（GRM3）に作用し、アルドステロン合成酵素、CYP11B1、および副腎ステロイド（アルドステロンおよびコルチゾール）の産生をダウンレギュレーションすることが実証されています。[35]グルタミン酸は血液脳関門を容易に通過しませんが、代わりに高親和性輸送システムによって輸送されます。[36] [37]グルタミンに変換されることもできます。
グルタミン酸の毒性は抗酸化物質によって軽減することができ、大麻の精神活性成分であるテトラヒドロカンナビノール（THC）と非精神活性成分であるカンナビジオール（CBD）およびその他のカンナビノイドは、同様の効力でグルタミン酸の神経毒性を阻害することがわかっており、強力な抗酸化物質となっています。[38] [39]
参照
参考文献
- ^ 「L-グルタミン酸」。国立医学図書館。 2023年6月24日閲覧。
- ^ ベリッツ、H.-D.;グロッシュ、ヴェルナー。ピーター・シーベルレ（2009年2月27日）。食品化学。スプリンガー。ISBN 978-3540699330。
- ^ 「アミノ酸構造」cem.msu.edu。1998年2月11日時点のオリジナルよりアーカイブ。
- ^ 「アミノ酸とペプチドの命名法と記号」。IUPAC-IUB生化学命名法合同委員会。1983年。2017年8月29日時点のオリジナルよりアーカイブ。2018年3月5日閲覧。
- ^ ウェブスターの第三新国際英語辞典完全版、第3版、1971年。
- ^ Robert Sapolsky (2005)、「生物学と人間の行動：個性の神経学的起源」（第2版）; The Teaching Company。ガイドブックの19〜20ページ。
- ^ Saffran, M. (1998 年 4 月). 「アミノ酸名と社交ゲーム: 平凡な名前から 1 文字コードまで、アミノ酸名は学生の記憶力を圧迫しています。より合理的な命名法は可能でしょうか?」.生化学教育. 26 (2): 116–118. doi :10.1016/S0307-4412(97)00167-2.
- ^ ab Albert Neuberger (1936)、「グルタミン酸とそのエステルの解離定数と構造」。生化学ジャーナル、第30巻、第11号、記事CCXCIII、pp. 2085–2094。PMC 1263308。
- ^ Rodante, F.; Marrosu, G. (1989). 「9種類のαアミノ酸の第2陽子解離過程とグルタミン酸、アスパラギン酸、チロシンの第3イオン化過程の熱力学」Thermochimica Acta . 141 : 297–303. Bibcode :1989TcAc..141..297R. doi :10.1016/0040-6031(89)87065-0.
- ^ Lehmann, Mogens S.; Koetzle, Thomas F.; Hamilton, Walter C. (1972). 「タンパク質と核酸成分の精密中性子回折構造決定。VIII：アミノ酸1-グルタミン酸のβ型の結晶と分子構造」。Journal of Crystal and Molecular Structure。2 ( 5 ): 225–233。Bibcode : 1972JCCry ...2..225L。doi :10.1007/BF01246639。S2CID 93590487。
- ^ abc William H. BrownとLawrence S. Brown ( 2008)、有機化学（第5版） 。Cengage Learning。p.1041。ISBN 0495388572、978-0495388579。
- ^ 国立生物工学情報センター、「D-グルタミン酸」。PubChem化合物データベース、CID=23327。2017年2月17日にアクセス。
- ^ Liu, L.; Yoshimura, T.; Endo, K.; Kishimoto, K.; Fuchikami, Y.; Manning, JM; Esaki, N.; Soda, K. (1998). 「D-アミノ酸アミノトランスフェラーゼ遺伝子による大腸菌WM335のD-グルタミン酸要求性の補償とmurI発現の調節」バイオサイエンス、 バイオテクノロジー、生化学。62 (1): 193–195。doi : 10.1271/bbb.62.193。PMID 9501533。
- ^ RHA Plimmer (1912) [1908]. RHA Plimmer; FG Hopkins (編). タンパク質の化学的構成. 生化学のモノグラフ. 第1部. 分析 (第2版). ロンドン: Longmans, Green and Co. p. 114 . 2012年6月3日閲覧。
- ^ レントン、アレックス（2005年7月10日）。「MSGがそんなに悪いのなら、なぜアジアの人は頭痛に悩まされないのか？」ガーディアン。 2008年11月21日閲覧。
- ^ 「菊苗池田グルタミン酸ナトリウム」。日本特許庁。2002年10月7日。2007年10月28日時点のオリジナルよりアーカイブ。2008年11月21日閲覧。
- ^ ab Grabowska, A.; Nowicki, M.; Kwinta, J. (2011). 「発芽中のライ小麦種子のグルタミン酸脱水素酵素：遺伝子発現、活性分布および運動特性」Acta Physiologiae Plantarum . 33 (5): 1981–1990. doi : 10.1007/s11738-011-0801-1 .
- ^ Alvise Perosa、Fulvio Zecchini (2007)。グリーンケミストリーのための方法と試薬：入門。John Wiley & Sons。p. 25。ISBN 978-0-470-12407-9。
- ^ Michael C. Flickinger (2010)。産業バイオテクノロジー百科事典：バイオプロセス、バイオ分離、細胞技術、7巻セット。Wiley。pp. 215–225。ISBN 978-0-471-79930-6。
- ^ Foley, Patrick; Kermanshahi pour, Azadeh; Beach, Evan S.; Zimmerman, Julie B. (2012). 「再生可能な界面活性剤の誘導と合成」. Chem. Soc. Rev. 41 ( 4): 1499–1518. doi :10.1039/C1CS15217C. ISSN 0306-0012. PMID 22006024.
- ^ ヴァン・リス、SA;ナビス、AC;ベリジプ、K;ニクルー、SP;ビェルクヴィグ、R;ウェッセリング、P;トップス、B;モレナール、R;ファン・ノルデン、CJ;ウェストミンスター州レンダーズ（2014年8月）。 「びまん性神経膠腫細胞の走化性燃料としてのグルタミン酸：それらはグルタミン酸吸盤ですか？」Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - がんに関するレビュー。1846年(1): 66–74。土井：10.1016/j.bbcan.2014.04.004。PMID 24747768。
- ^ van Lith, SA; Molenaar, R; van Noorden, CJ; Leenders, WP (2014 年 12 月)。「グルタミン酸を求める腫瘍細胞: IDH1 変異神経膠腫の侵襲性増加の別の説明」。Neuro -Oncology . 16 (12): 1669–1670. doi :10.1093/neuonc/nou152. PMC 4232089 . PMID 25074540。
- ^ ab Meldrum, BS (2000). 「脳内の神経伝達物質としてのグルタミン酸：生理学と病理学のレビュー」。The Journal of Nutrition . 130 (4S Suppl): 1007S–1015S. doi : 10.1093/jn/130.4.1007s . PMID 10736372.
- ^ McEntee, WJ; Crook, TH (1993). 「グルタミン酸：学習、記憶、老化脳における役割」. Psychopharmacology . 111 (4): 391–401. doi :10.1007/BF02253527. PMID 7870979. S2CID 37400348.
- ^ 大久保由紀;関谷 宏；並木、S.坂本博司;飯沼真司；ヤマサキ、M.渡辺正人;廣瀬和也飯野正史 (2010) 「脳内のシナプス外グルタミン酸動態のイメージング」。米国科学アカデミーの議事録。107 (14): 6526–6531。Bibcode :2010PNAS..107.6526O。土井：10.1073/pnas.0913154107。PMC 2851965。PMID 20308566。
- ^ a b Augustin H, Grosjean Y, Chen K, Sheng Q, Featherstone DE (2007). 「グリア細胞xCTトランスポーターによるグルタミン酸の非小胞放出は、生体内でのグルタミン酸受容体のクラスタリングを抑制する」Journal of Neuroscience . 27 (1): 111–123. doi :10.1523/JNEUROSCI.4770-06.2007. PMC 2193629. PMID 17202478 .
- ^ Zheng Xi ; Baker DA; Shen H; Carson DS; Kalivas PW (2002). 「グループ II 代謝型グルタミン酸受容体は側坐核の細胞外グルタミン酸を調節する」。薬理学および実験治療学ジャーナル。300 (1): 162–171。doi :10.1124/jpet.300.1.162。PMID 11752112 。
- ^ Bak, Lasse K.; Schousboe, Arne; Waagepetersen, Helle S. (2006 年 8 月). 「グルタミン酸/GABA-グルタミン サイクル: 輸送、神経伝達物質の恒常性、およびアンモニア移動の側面」. Journal of Neurochemistry . 98 (3): 641–653. doi :10.1111/j.1471-4159.2006.03913.x. ISSN 0022-3042. PMID 16787421.
- ^ Kerr, DIB; Ong, J. (1995年1月). 「GABAB受容体」 .薬理学と治療. 67 (2): 187–246. doi :10.1016/0163-7258(95)00016-A. PMID 7494864.
- ^ クルーガー、クリスチャン; シュトーカー、ウィンフリード; シュロスサー、マイケル (2007)。「グルタミン酸脱炭酸酵素自己抗体」。自己抗体(第 2 版)。pp. 369–378。doi :10.1016/B978-044452763-9 / 50052-4。ISBN 978-0-444-52763-9。
- ^ Newsome, Scott D.; Johnson, Tory (2022年8月15日). 「スティフパーソン症候群スペクトラム障害; 目に見える以上のもの」. Journal of Neuroimmunology . 369 :577915. doi :10.1016/j.jneuroim.2022.577915. ISSN 0165-5728. PMC 9274902. PMID 35717735 .
- ^ Reeds, PJ; et al. (2000年4月1日). 「腸管グルタミン酸代謝」. Journal of Nutrition . 130 (4s): 978S–982S. doi : 10.1093/jn/130.4.978S . PMID 10736365.
- ^ CM Thiele、Concepts Magn. Reson. A、2007年、30A、65–80
- ^ Coplan JD、Mathew SJ、Smith EL、Trost RC、Scharf BA、Martinez J、Gorman JM、Monn JA、Schoepp DD、Rosenblum LA (2001 年 7 月)。「新規グルタミン酸代謝調節薬 LY354740 の非ヒト霊長類の視床下部-下垂体-副腎系およびノルアドレナリン機能に対する影響」。CNS Spectr . 6 (7): 607–612, 617. doi :10.1017/S1092852900002157. PMID 15573025. S2CID 6029856.
- ^ フェリゾラ SJ、中村 Y、佐藤 F、森本 R、菊池 K、中村 T、保沢 A、王 L、小野寺 Y、伊勢 K、マクナマラ KM、緑川 S、鈴木 S、笹野 H (2014 年 1 月)。 「グルタミン酸受容体とヒト副腎におけるステロイド生成の調節: 代謝調節型経路」。分子および細胞内分泌学。382 (1): 170–177。土井：10.1016/j.mce.2013.09.025。PMID 24080311。S2CID 3357749 。
- ^スミス、クエンティン R. (2000 年4 月)。「血液脳関門におけるグルタミン酸およびその他のアミノ酸の輸送」。栄養学ジャーナル130 (4S 補足): 1016S–1022S。doi : 10.1093/jn/130.4.1016S。PMID 10736373 。
- ^ Hawkins, Richard A. (2009 年 9 月). 「血液脳関門とグルタミン酸」. The American Journal of Clinical Nutrition . 90 (3): 867S–874S. doi :10.3945/ajcn.2009.27462BB. PMC 3136011. PMID 19571220. この
組織は、脳へのグルタミン酸の流入を許容するものではなく、グルタミン酸の除去と ECF 内のグルタミン酸濃度の低維持を促進するものである。
- ^ Hampson, Aidan J. (1998). 「カンナビジオールと(−)Δ9-テトラヒドロカンナビノールは神経保護抗酸化物質である」Proc Natl Acad Sci USA . 95 (14): 8268–8273. doi : 10.1073/pnas.95.14.8268 . PMC 20965 . PMID 9653176.
- ^ ハンプソン、エイダン J. (2006)。「マリファナ由来の神経保護抗酸化物質」。ニューヨーク科学アカデミー紀要。899 (1): 274–282。doi :10.1111/j.1749-6632.2000.tb06193.x。S2CID 39496546 。
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- ネルソン、デビッド L.; コックス、マイケル M. (2005)。生化学の原理(第 4 版)。ニューヨーク: W. H. フリーマン。ISBN 0-7167-4339-6。
外部リンク
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- グルタミン酸 MS スペクトル