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α-アミノ-3-ヒドロキシ-5-メチル-4-イソキサゾールプロピオン酸受容体（ AMPA受容体、AMPAR、またはキスカル酸受容体とも呼ばれる）は、イオンチャネル型のグルタミン酸膜受容体（iGluR）であり、主 に中枢神経系（ CNS）での高速シナプス伝達を媒介するNa +イオンチャネルです。カイニン酸受容体とともに、非NMDA型受容体として従来分類されてきました。その名前は、人工グルタミン酸類似体AMPAによって活性化される能力に由来しています。この受容体は、天然に存在するアゴニストであるキスカル酸にちなんで、ワトキンスと同僚によって最初に「キスカル酸受容体」と名付けられ、後にコペンハーゲンのデンマーク王立薬科大学のターゲ・オノレと同僚によって開発された選択的アゴニストにちなんで「AMPA 受容体」というラベルが付けられました。[1] GRIA2にコードされたAMPA受容体リガンド結合コア（GluA2 LBD）は、結晶化された最初のグルタミン酸受容体イオンチャネルドメインであった。[2]
構造と機能
サブユニットの構成
AMPAR は、GRIA1 (GluA1 または GluR1 とも呼ばれる)、GRIA2 (GluA2 または GluR2 とも呼ばれる)、GRIA3 (GluA3 または GluR3 とも呼ばれる)、GRIA4 (GluA4 または GluRA-D2 とも呼ばれる) と呼ばれる異なる遺伝子によってコード化された 4 種類のサブユニットで構成され、これらが結合して四量体を形成します。[3] [4] [5]ほとんどの AMPAR はヘテロ四量体であり、GluA2 と GluA1、GluA3、または GluA4 のいずれかの対称的な「二量体の二量体」で構成されています。[6] [7] 二量体化は、N 末端 LIVBP ドメインの相互作用によって小胞体で始まり、次にリガンド結合ドメインを通って膜貫通イオン孔に「ジップアップ」します。[7]
サブユニットタンパク質の細胞膜内での立体構造は、しばらくの間論争を巻き起こした。サブユニットのアミノ酸配列は、4 つの膜貫通ドメイン (細胞膜を通過するタンパク質の部分) があるように見えることを示していたが、サブユニットと相互作用するタンパク質は、N 末端が細胞外にあり、C 末端が細胞内にあるように見えることを示していた。しかし、4 つの膜貫通ドメインのそれぞれが細胞膜を完全に貫通している場合、2 つの末端は膜の同じ側になければならない。最終的に、2 番目の「膜貫通」ドメインは実際には膜をまったく横断せず、膜内でそれ自体に屈曲して細胞内側に戻ることがわかった。[8] テトラマーの 4 つのサブユニットが一緒になるときに、この 2 番目の膜ドメインは受容体のイオン透過性細孔を形成する。
AMPARサブユニットは、C末端配列が最も異なっており、これが足場タンパク質との相互作用を決定する。すべてのAMPARにはPDZ結合ドメインが含まれているが、どのPDZドメインに結合するかは異なる。例えば、GluA1はSAP97のクラスI PDZドメインを介してSAP97に結合し、 [9] GluA2はPICK1 [10]およびGRIP/ABPに結合します。注目すべきことに、AMPARはPDZドメインの不適合性のため、共通のシナプスタンパク質PSD-95に直接結合することはできませんが、スターガジン（AMPAR補助サブユニットのTARPファミリーの典型的なメンバー）を介してPSD-95と相互作用します。 [11]
AMPAR のリン酸化は、チャネルの局在、コンダクタンス、および開口確率を調節することができます。GluA1 には、セリン818 (S818)、S831、スレオニン840、および S845 の 4 つのリン酸化部位が知られています (他のサブユニットにも同様のリン酸化部位がありますが、GluR1 が最も広範に研究されています)。S818 はプロテインキナーゼ Cによってリン酸化され、長期増強(LTP; LTP における GluA1 の役割については以下を参照) に必要です。[12] S831 は LTP 中に CaMKII および PKC によってリン酸化され、GluA1 を含む AMPAR をシナプスに送達するのに役立ち、[13]単一チャネルのコンダクタンスが増加します。[14] T840 部位は最近発見され、LTD に関係していることが示唆されています。[15] 最後に、S845 は PKA によってリン酸化され、その開口確率を調節します。[16]
イオンチャネル機能
各AMPARには、サブユニットごとに1つずつ、合計4つの部位にアゴニスト（グルタミン酸など）が結合できる。[6]結合部位は、N末端テールおよび膜貫通ドメイン3と4の間の細胞外ループによって形成されると考えられている。[17] アゴニストが結合すると、これら2つのループが互いに向かって移動し、孔が開く。2つの部位が占有されるとチャネルが開き、[18]結合部位が占有されるほど電流が増加する。[19] 一旦開くと、チャネルは急速に脱感作され、電流が止まる。脱感作のメカニズムは、結合部位の一部の角度がわずかに変化して孔が閉じるためと考えられている。[20] AMPARは素早く（1ms）開閉するため、中枢神経系における高速興奮性シナプス伝達 の大部分を担っている。 [18] AMPARのカルシウムやナトリウム、カリウムなどの他の陽イオンに対する透過性は、GluA2サブユニットによって制御されています。AMPARにGluA2サブユニットがない場合、ナトリウム、カリウム、カルシウムに対して透過性があります。GluA2サブユニットが存在すると、ほとんどの場合、チャネルはカルシウムに対して不透過性になります。これは、GluA2 mRNAのQからRへの編集部位の転写後修飾（RNA編集）によって決定されます。ここで、A→I編集は、受容体のイオンチャネルで非荷電アミノ酸グルタミン（Q）を正に帯電したアルギニン（R）に変更します。臨界点の正に帯電したアミノ酸は、カルシウムが細孔を通って細胞内に入るのをエネルギー的に不利にします。CNSのほぼすべてのGluA2サブユニットは、GluA2（R）形式に編集されています。これは、AMPARによって制御される主なイオンがナトリウムとカリウムであることを意味し、AMPARをNMDA受容体（脳内の他の主要なイオンチャネル型グルタミン酸受容体）と区別する。NMDA受容体もカルシウム流入を許可する。しかし、AMPA受容体とNMDA受容体はどちらも0 mV付近の平衡電位を持つ。GluA2を含むAMPARの活性化時に細胞へのカルシウム流入を防ぐことは、興奮毒性を防ぐためであると提案されている。[21]
AMPAR のサブユニット構成も、この受容体の調節方法にとって重要である。AMPAR に GluA2 サブユニットが欠けている場合、ポリアミンと呼ばれる分子のクラスによって電圧依存的にブロックされやすい。したがって、ニューロンが脱分極膜電位にある場合、ポリアミンは AMPAR チャネルをより強力にブロックし、チャネル孔を通るカリウムイオンの流れを阻止する。したがって、GluA2 を欠く AMPAR は、内向き整流性I/V 曲線を持つと言われており、これは、逆転電位から同等の距離で、外向き電流が内向き電流よりも少ないことを意味する。[22]カルシウム透過性 AMPAR は、典型的には、出生後発達の初期に、大脳新皮質錐体ニューロン、[22]一部の介在ニューロン、または依存性薬物への曝露後の腹側被蓋野のドーパミンニューロンに見られる。[23]
RNA編集と並んで、選択的スプライシングはゲノムにコードされている範囲を超えた機能的なAMPA受容体サブユニットの範囲を可能にします。言い換えれば、1つの遺伝子（GRIA1 - GRIA4 ）が各サブユニット（GluA1-GluA4）にコードされていますが、 DNAからの転写後のスプライシングにより、いくつかのエクソンが互換的に翻訳され、各遺伝子から機能的に異なるいくつかのサブユニットが生成されます。[24]
フリップ/フロップ配列は、そのような交換可能なエクソンの1つです。4つのAMPARサブユニットすべてにおいて、4番目の膜ドメインの前（つまりN末端の前）にある38アミノ酸配列は、受容体の脱感作速度[25]と、受容体の再感作速度[26]およびチャネル閉鎖速度を決定します。[27]フリップフォームは出生前AMPA受容体に存在し、グルタミン酸活性化に反応して持続的な電流を生じます。[28]
シナプス可塑性
AMPA 受容体 (AMPAR) はグルタミン酸受容体と陽イオンチャネルの両方であり、多くのシナプス後膜における可塑性 とシナプス伝達に不可欠です。神経系における可塑性として最も広く徹底的に研究されているものの 1 つは、長期増強(LTP) として知られています。LTP には、シナプス前グルタミン酸放出とシナプス後脱分極という 2 つの必須要素があります。したがって、シナプス前細胞が刺激されて脱分極したシナプス後細胞でグルタミン酸が放出されると、一対の電気生理学的記録で LTP を実験的に誘導できます。一般的な LTP 誘導プロトコルには、「テタヌス」刺激 (1 秒間の 100 Hz 刺激) が含まれます。このプロトコルを一対の細胞に適用すると、テタヌス後に興奮性シナプス後電位(EPSP) の振幅が持続的に増加します。この反応は、細胞における学習と記憶の生理学的相関であると考えられているため、興味深いものです。実際、マウスで単一のペア回避パラダイムを実行すると、生体内で海馬のいくつかのシナプスにLTPが記録されることが示されています。[29]
LTP の分子基盤は広範囲に研究されており、AMPAR がこの過程において重要な役割を果たすことが示されています。GluR1 と GluR2 はどちらもシナプス可塑性において重要な役割を果たします。現在では、EPSP サイズの増大の根底にある生理学的相関は、膜における AMPAR のシナプス後アップレギュレーションであることがわかっており、[30]これは、AMPAR と多くの細胞タンパク質との相互作用を通じて達成されます。
LTP の最も簡単な説明は次のとおりです (より詳細な説明については長期増強の記事を参照してください)。グルタミン酸はシナプス後 AMPAR と別のグルタミン酸受容体であるNMDA 受容体(NMDAR) に結合します。リガンド結合によって AMPAR が開き、Na + がシナプス後細胞に流れ込み、脱分極を引き起こします。一方、NMDAR は、その孔が Mg 2+イオンによって静止膜電位で閉塞されているため、直接開きません。AMPAR の活性化による脱分極によって Mg 2+カチオンが細胞外空間に押し出され、孔が電流を通過できる場合にのみ、NMDAR が開きます。ただし、AMPAR とは異なり、NMDAR は Na +と Ca 2+の両方を透過します。細胞内に入った Ca 2+は、AMPAR の膜へのアップレギュレーションを引き起こし、LTP の基礎となる EPSP サイズの長期的な増加をもたらします。カルシウムの流入によりCaMKIIもリン酸化され、CaMKII は AMPAR をリン酸化して、単一チャネルの伝導性を高めます。
AMPA受容体の輸送
LTP誘発刺激に対する分子およびシグナル伝達応答
LTP のメカニズムは長い間議論されてきましたが、最近になってメカニズムについてある程度の合意が得られました。AMPAR はこのプロセスで重要な役割を果たします。LTP 誘導の重要な指標の 1 つは、高頻度刺激後の AMPAR と NMDAR の比率の増加です。AMPAR は樹状突起からシナプスに輸送され、一連のシグナル伝達カスケードを通じて組み込まれると考えられています。
AMPARは、最初は5'プロモーター領域の転写レベルで制御されます。長期記憶におけるAMPA受容体の転写制御は、cAMP応答エレメント結合タンパク質（CREB）とマイトジェン活性化タンパク質キナーゼ（MAPK）を介していることを示す重要な証拠があります。[31]メッセージは粗面小胞体（粗面ER）で翻訳され、そこで変更されます。サブユニットの構成は、粗面ERでの変更時に決定されます。[10]ゴルジ体でのER後の処理後、AMPARはLTPプロセスが開始されるのを待つ予備としてシナプス周囲膜に放出されます。
グルタミン酸がNMDARに結合した後のプロセスの最初の重要なステップは、NMDA受容体を介したカルシウムの流入と、その結果生じるCa2 + /カルモジュリン依存性タンパク質キナーゼ（CaMKII）の活性化です。[32]この流入またはCaMKIIの活性化のいずれかを阻害するとLTPが防止され、これらがLTPに必要なメカニズムであることがわかります。[33]さらに、シナプスへのCaMKIIの大量流入はLTPを引き起こし、それが原因であり十分なメカニズムであることを示しています。[34]
CaMKII には、AMPA 受容体をシナプス周囲膜に組み込むための複数の活性化モードがあります。CAMKII 酵素は、最終的には神経細胞のアクチン細胞骨格の発達、そして最終的には樹状突起と軸索の発達 (シナプス可塑性) を担います。[35] 1 つ目は、シナプス関連タンパク質 97 ( SAP97 ) の直接リン酸化です。[36]まず、SAP-97 とモータータンパク質であるミオシン VI が複合体として AMPAR の C 末端に結合します。CaMKII によるリン酸化の後、複合体はシナプス周囲膜に移動する。[37] 2 つ目の活性化モードは、MAPK 経路によるものです。CaMKII は Ras タンパク質を活性化し、これが p42/44 MAPK を活性化し、AMPAR をシナプス周囲膜に直接挿入します。[38]
LTPに反応してAMPA受容体がPSDに輸送される
AMPA受容体はPKAまたはSAP97のリン酸化によってシナプス周囲領域に輸送されると、次にシナプス後肥厚部（PSD）に輸送されます。しかし、このPSDへの輸送プロセスは依然として議論の余地があります。1つの可能性は、LTP中に、AMPA受容体がシナプス周囲部位からPSDに直接横方向に移動するというものです。[39]もう1つの可能性は、細胞内小胞のエキソサイトーシスがAMPAのPSDへの直接的な輸送の原因であるという ことです。 [40]最近の証拠は、これらのプロセスの両方がLTP刺激後に起こっていることを示唆しています。ただし、シナプス周囲領域からのAMPA受容体の横方向の移動のみがPSDのAMPA受容体の数を増加させます。[41] AMPA受容体のPSDへの横方向の移動の原因となる正確なメカニズムはまだ解明されていませんが、研究によりAMPA受容体の輸送に不可欠なタンパク質がいくつか発見されています。例えば、SAP97の過剰発現は、シナプスへのAMPA受容体の輸送を増加させる。[42]シナプス局在に影響を及ぼすことに加えて、SAP97はグルタミン酸に反応したAMPA受容体の伝導性にも影響を及ぼすことがわかっている。[43] ミオシンタンパク質はカルシウム感受性モータータンパク質であり、AMPA受容体の輸送に不可欠であることもわかっている。ミオシンVbとRab11およびRab11-FIP2との相互作用を阻害すると、スパインの成長とAMPA受容体の輸送が阻害される。[44]そのため、ミオシンがシナプス周囲領域のAMPA受容体をPSDに向かって横方向に移動させる可能性がある。膜貫通AMPA受容体制御タンパク質（TARP）は、AMPA受容体と関連し、その輸送と伝導性を制御するタンパク質ファミリーである。[45] CACNG2（Stargazin）はそのようなタンパク質の1つであり、シナプス周囲領域とシナプス後領域のAMPA受容体に結合することがわかっている。[46]シナプス周囲領域とシナプス後領域間の輸送におけるスターガジンの役割は不明であるが、スターガジンはPSD-95と相互作用してPSD内のAMPA受容体を固定化するために不可欠である。[47] PSD-95はシナプスに対するAMPA受容体を安定化させ、スターガジン-PSD-95相互作用の阻害はシナプス伝達を抑制した。[11]
AMPA受容体輸送の生物物理学
シナプス膜上のAMPA受容体の運動はブラウン運動としてよく近似されるが、保持力によってPSDで安定化される。これらの力は受容体を一時的に安定化させるが、シナプス周囲ドメインとの一定の交換を可能にする。[48] [49]これらの力はPSDの局所組織化から生じる可能性があり、時には相分離と呼ばれる。
恒常的な輸送とサブユニット構成の変化
AMPA受容体は、細胞膜の内外に継続的に輸送（エンドサイトーシス、リサイクル、再挿入）されている。樹状突起スパイン内のリサイクルエンドソームには、このようなシナプス再挿入のためのAMPA受容体のプールが含まれている。[50] AMPA受容体の輸送には、制御された経路と構成的な経路の2つの異なる経路が存在する。[51] [52]
調節経路では、GluA1を含むAMPA受容体は、 NMDA受容体の活性化によって刺激され、活動依存的にシナプスに輸送される。[13]基底状態では、調節経路は本質的に不活性であり、長期増強の誘導時にのみ一時的に活性化される。[50] [51]この経路はシナプス強化と新しい記憶の初期形成に関与している。[53]
構成的経路では、GluA1を欠くAMPA受容体（通常はGluR2-GluR3ヘテロ受容体）が、GluA1含有受容体を1対1で活動に依存しない方法で置き換え、[54] [55]シナプス内のAMPA受容体の総数を維持します。[50] [51]この経路は、新しい記憶の維持に関与し、制御された経路から生じる一時的な変化を持続します。 基底状態では、この経路は損傷した受容体の置き換えにも必要なため、日常的に活性化しています。
GluA1 および GluA4 サブユニットは長いカルボキシ (C) テールから構成され、GluA2 および GluA3 サブユニットは短いカルボキシ テールから構成されます。2 つの経路は、AMPA 受容体サブユニットの C 末端とシナプス化合物およびタンパク質との相互作用によって制御されます。長い C テールは、GluR1/4 受容体が活動していないときにシナプス後密度領域 (PSDZ) に直接挿入されるのを防ぎますが、GluA2/3 受容体の短い C テールは、PSDZ に直接挿入することを可能にします。[39] [56] GluA2 C 末端はN-エチルマレイミド感受性融合タンパク質と相互作用して結合し、[57] [58] [59]シナプスへの GluR2 含有 AMPA 受容体の迅速な挿入を可能にします。[60]さらに、GluR2/3サブユニットはGluR1サブユニットよりも安定してシナプスに結合している。[61] [62] [63]
LTD誘導AMPA受容体のエンドサイトーシス
長期抑制は、クラスリンおよびカルシニューリンに依存し、構成的AMPAR輸送とは異なる、選択された樹状突起スパインにおけるAMPA受容体密度を減少させるメカニズムを作動させる。AMPARエンドサイトーシスの開始シグナルは、低周波刺激によるNMDAR依存性カルシウム流入であり、これがタンパク質ホスファターゼPP1およびカルシニューリンを活性化する。しかし、AMPARエンドサイトーシスは、電圧依存性カルシウムチャネル、AMPA受容体の作動薬、およびインスリン投与によっても活性化されており、AMPAエンドサイトーシスの原因は一般的なカルシウム流入であることを示唆している。[64] PP1の遮断はAMPARエンドサイトーシスを妨げなかったが、カルシニューリンに対する拮抗薬の適用はこのプロセスの大幅な阻害をもたらした。[65]
カルシニューリンはシナプス後領域でエンドサイトーシス複合体と相互作用し、LTD に対するその効果を説明しています。[66] この複合体は、AMPAR を含む細胞膜セクションの下にあるクラスリン被覆ピットと相互作用するタンパク質で構成されており、シナプスにおける AMPAR、特に GluR2/GluR3 サブユニット含有受容体の減少の直接的なメカニズムです。カルシニューリンからの相互作用はダイナミンGTPase 活性を活性化し、クラスリンピットが細胞膜から切り離されて細胞質小胞になることを可能にします。[67]クラスリン被覆が剥離すると、他のタンパク質がPDZカルボキシルテールドメインを 使用して AMPAR と直接相互作用できます。たとえば、グルタミン酸受容体相互作用タンパク質 1 ( GRIP1 ) は、AMPAR の細胞内隔離に関与していることが示されています。[68] 細胞内AMPARはその後、リソソームによる分解または細胞膜へのリサイクルのために選別される。[69] 後者の場合、PICK1とPKCはGRIP1を置き換えてAMPARを表面に戻し、エンドサイトーシスとLTDの影響を適切な場合に逆転させることができる。[70] それにもかかわらず、上で強調したカルシウム依存性のダイナミン媒介メカニズムはLTDの重要な構成要素として関与しており、そのためさらなる行動研究に応用できる可能性がある。[71]
発作における役割
AMPA受容体はてんかん発作の発生と伝播に重要な役割を果たしている。[72]てんかん研究で広く使用されているけいれん薬である カイニン酸は、AMPA受容体の活性化を介して部分的に発作を誘発する[73]
てんかん治療の分子標的
非競合的AMPA受容体拮抗薬であるタランパネルとペランパネルは、成人の部分発作の治療に効果があることが実証されており[74] [75]、 AMPA受容体拮抗薬がてんかん治療の潜在的ターゲットとなることを示している。[76] [77]ペランパネル（商品名：フィコンパ）は、2012年7月27日に欧州委員会より部分てんかんの治療薬として販売承認を受けた。この薬は、米国では2012年10月22日に食品医薬品局（FDA）により承認された。プレガバリン、ラコサミド、エゾガビンなどの最近開発された抗てんかん薬のほとんどと同様に、FDAはペランパネルを麻薬取締局（DEA）によりスケジュール薬物として分類することを推奨した。これはスケジュール3の規制物質に指定されている。
デカン酸は、治療上重要な濃度で、電圧およびサブユニット依存的に非競合的AMPA受容体拮抗薬として作用し、抗てんかん効果を説明するのに十分である。[78]脳内でデカン酸が興奮性神経伝達を直接阻害することが、中鎖脂肪酸 ケトン食の抗けいれん効果に寄与している。[78]デカン酸とAMPA受容体拮抗薬ペランパネルはAMPA受容体の別々の部位に作用するため、AMPA受容体で協調効果を発揮する可能性があり、ペランパネルとケトン食が相乗効果を発揮する可能性があることを示唆している。[78] [79]
前臨床研究では、AMPA受容体拮抗作用やグルタミン酸放出阻害作用などの抗グルタミン酸作用を持つ芳香族アミノ酸の誘導体がいくつかあり、例えば3,5-ジブロモ-D-チロシンや3,5-ジブロモ-L-フェニルアラニンなどが動物モデルで強い抗けいれん作用を示し、これらの化合物が新しいクラスの抗てんかん薬として使用できる可能性があることが示唆されている。[80] [81]
アゴニスト
- 5-フルオロウィラルジイン–ウィラルジインの合成修飾
- AMPAA（アンパ）– 受容体の名前の由来となった合成アゴニスト
- ドモイ酸–記憶喪失性貝毒を引き起こす天然の作動薬
- グルタミン酸（グルタミン酸塩） –内因性アゴニスト
- イボテン酸–ベニテングタケに含まれる天然のアゴニスト
- キスカル酸– 特定の種に見られる天然のアゴニスト
- ウィラージイン– 天然に存在する作動薬
ポジティブアロステリックモジュレーター
敵対者
- ベカンパネル
- CNQX
- ダソランパネル
- DNQX
- ファナパネル(MPQX)
- カイトセファリン
- キヌレン酸– 内因性リガンド
- L-テアニン
- NBQX
- 3,5-ジブロモ-L-フェニルアラニンは、天然に存在するL-フェニルアラニンのハロゲン化誘導体である[84]
- ペランパネル
- セルランパネル
- テザンパネル
- ゾナンパネル
ネガティブアロステリックモジュレーター
- バルビツール酸系薬剤（例：ペントバルビタール、チオペンタールナトリウム） – 非選択的
- エタノール– 非選択的
- 吸入麻酔薬（シクロプロパン、エンフルラン、ハロタン、イソフルラン、セボフルランなど） – 非選択的
- ギキ-52466
- イランパネル
- ペランパネル
- タランパネル
- PEP1-TGL：AMPA受容体のシナプス後密度への取り込みを阻害するGluA1サブユニットC末端ペプチド類似体[85] [86]
参照
参考文献
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外部リンク
- AMPA受容体 - 薬理学
- ショウジョウバエのグルタミン酸受容体 IIA - インタラクティブフライ