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アミノ基転移反応とは、アミノ酸からα-ケト酸へアミノ基を転移させる化学反応である。
このプロセスは主に肝臓で行われます。肝臓では、さまざまなアミノ酸のアミノ基がα-ケトグルタル酸に転移してグルタミン酸を形成します。ミトコンドリアでは、グルタミン酸が脱アミノ化され、毒性のあるアンモニウムが尿素回路に入り排泄されます。トランスアミノ化のもう1つの場所は骨格筋です。骨格筋では、アミノ基がピルビン酸に転移してアラニンを形成します。アラニンはグルコース-アラニン回路を介して窒素を肝臓に運びます。[ 1 ]
生化学において、このプロセスはアミノ酸合成中に広く行われ、トランスアミナーゼ（アミノトランスフェラーゼ）によって触媒されます。この反応には補因子であるピリドキサールリン酸（PLP）と、アミノ基の受容体としてα-ケト酸が必要です。α-ケトグルタル酸は主要なアミノ基受容体として働き、グルタミン酸を生成します。
グルタミン酸のアミノ基は、2回目のトランスアミノ化反応でオキサロ酢酸に転移され、アスパラギン酸が生成される。
トランスアミノ化は、ほとんどのアミノ酸の脱アミノ化に関与しており、必須アミノ酸を非必須アミノ酸（生物が新たに合成できるアミノ酸）に変換する主要な分解経路の一つである。
アミノ基転移は、数種類のアミノトランスフェラーゼ酵素によって媒介されます。アミノトランスフェラーゼは、特定のアミノ酸に特異的なものもあれば、類似したアミノ酸群（例えば、バリン、イソロイシン、ロイシンからなる分岐鎖アミノ酸）のいずれのメンバーも処理できるものもあります。一般的なアミノトランスフェラーゼは、アラニンアミノトランスフェラーゼ（ALT）とアスパラギン酸アミノトランスフェラーゼ（AST）の2種類です。
アミノトランスフェラーゼによって触媒されるアミノ基転移反応は2段階で起こります。第1段階では、アミノ酸のαアミノ基が酵素に転移され、対応するα-ケト酸とアミノ化された酵素が生成されます。第2段階では、アミノ基がケト酸受容体に転移され、アミノ酸生成物が形成されると同時に酵素が再生されます。アミノ基転移反応中にアミノ酸のキラリティが決定されます。この反応を完了させるには、アミノトランスフェラーゼはアルデヒド含有補酵素であるピリドキサール-5'-リン酸（PLP） （ピリドキシン（ビタミンB6 ）の誘導体）の関与を必要とします。アミノ基は、この補酵素がピリドキサミン-5'-リン酸（PMP）に変換されることによって供給されます。PLPは、そのアルデヒド基と酵素リジン残基のε-アミノ基との縮合によって形成されるシッフ塩基結合を介して酵素に共有結合しています。酵素のピリジニウム環に結合したシッフ塩基が、補酵素活性の中心となる。
トランスアミノ化反応の生成物は、α-ケト酸の存在量に依存する。生成物は通常、アラニン、アスパラギン酸、またはグルタミン酸のいずれかである。これは、対応するα-ケト酸が燃料の代謝によって生成されるためである。主要なアミノ酸分解経路であるリジン、プロリン、およびトレオニンは、必ずしもトランスアミノ化反応を起こさず、それぞれの脱水素酵素を利用する唯一の3つのアミノ酸である。
2番目のタイプのトランスアミノ化反応は、アミンまたはアミド陰イオンがアミンまたはアンモニウム塩に求核置換する反応として説明できます。[ 2 ]例えば、第一級アミンへの第一級アミド陰イオンの攻撃は、第二級アミンの合成に利用できます。
対称第二級アミンはラネーニッケルを用いて合成できる（2RNH₂ → R₂NH + NH₃ ）。最後に、第四級アンモニウム塩はエタノールアミンを用いて脱アルキル化できる。
アミノナフタレンもトランスアミノ化反応を起こす。[ 3 ]
アミノ基転移は、いくつかの組織や臓器、特に肝臓と骨格筋で行われ、これらはアミノ酸異化中に生成されたアミノ基を処理するために協力して働きます。肝臓はアミノ基転移の主要な部位です。タンパク質がモノマーであるアミノ酸に分解された後、これらのアミノ酸は肝臓に輸送されます。肝細胞の細胞質では、多くのアミノ酸のアミノ基がα-ケトグルタル酸に転移され、アミノ基転移反応でグルタミン酸が形成されます。[ 1 ]このプロセスを通じて、異なるアミノ酸のアミノ基がグルタミン酸に結合され、その後の除去または生合成プロセスで複数の酵素が必要になることが減ります。
このアミノ基転移反応の後、グルタミン酸はミトコンドリアに輸送され、そこでグルタミン酸脱水素酵素が酸化脱アミノ反応を触媒し、アンモニウムを放出します。[ 4 ]遊離アンモニウムは細胞に毒性があるため、肝臓は炭酸水素塩との反応によってこれをカルバモイルリン酸に迅速に変換し、尿素回路に入って排泄できるようにします。肝臓にはアスパラギン酸アミノトランスフェラーゼも含まれています。この酵素は、α-ケトグルタル酸の代わりにオキサロ酢酸がアミノ基受容体として機能する独特な反応を触媒します。[ 5 ]この反応では、グルタミン酸がアミノ基をオキサロ酢酸に転移し、アミノ酸アスパラギン酸を形成してα-ケトグルタル酸を再生します。アスパラギン酸はその後尿素回路に入り、そこでシトルリンと結合します。
骨格筋もトランスアミノ化の部位の一つです。筋肉では解糖が盛んに行われているため、ピルビン酸が豊富に存在します。骨格筋のアミノ基は解糖の産物であるピルビン酸に転移され、アラニンが生成されます。[ 6 ]このトランスアミノ化反応はアラニンアミノトランスフェラーゼによって触媒されます。アラニンはその後肝臓に運ばれ、そこでアミノ基をα-ケトグルタル酸に転移させてグルタミン酸を生成することにより、ピルビン酸（糖新生に利用される）に再変換されます。 [ 7 ]同時に、グルコースは肝臓（糖新生により豊富に存在する）から筋肉に運ばれ、そこで消費されます。[ 7 ]これがグルコース-アラニンサイクルです。