5 -HT 7 受容体は 、細胞表面受容体の GPCR スーパーファミリーの一員であり、神経伝達物質 セロトニン (5-ヒドロキシトリプタミン、5-HT) によって活性化されます。[ 5 ] 5-HT 7受容体は G s と共役しており(細胞内シグナル伝達分子cAMP の産生を刺激します) [ 6 ] [ 7 ] 、特に脳、消化管、およびさまざまな血管など、さまざまなヒト組織で発現しています。[ 7 ] この受容体は、いくつかの臨床疾患の治療のための創薬ターゲットとなっています。[ 8 ] 5-HT 7受容体は HTR7 遺伝子 によってコードされており、ヒトでは 3 つの異なるスプライスバリアントに転写されます。[ 9 ]
バリエーション ヒトでは、カルボキシ末端 が異なる受容体をコードする3つのスプライスバリアント (h5-HT 7(a) 、h5-HT 7(b) 、h5-HT 7(d) と命名)が同定されている。[ 9 ] h5-HT 7(a) は全長受容体(445アミノ酸)であるが、[ 7 ] h5-HT 7(b) は代替スプライスドナー部位のためにアミノ酸432で切断されている。h5-HT 7(d)は受容体の異なるアイソフォームであり、カルボキシ末端をコードする領域にエクソンカセットが保持されているため、h5-HT 7(a) とは著しく異なるC末端を持つ479アミノ酸の受容体となる。5-HT 7(c) スプライスバリアントはラット組織で検出されるが、ヒトでは発現していない。逆に、ラットはh5-HT 7(d) に相同なスプライスバリアントを発現しない。ラットの5-HT 7 遺伝子には、このアイソフォームをコードするために必要なエクソンが欠けているためである。[ 9 ] 薬物結合親和性は3つのヒトスプライスバリアント間で類似しているが、[ 13 ] 逆作動薬の有効性はスプライスバリアント間で異なるようである。[ 14 ]
発見 1983年に、5-HT 1 様受容体の存在を示す証拠が初めて発見された。[ 15 ] 10年後、5-HT 7 受容体がクローニングされ、特徴づけられた。[ 7 ] その後、1983年に記述された受容体が5-HT 7 であることが明らかになった。[ 16 ]
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