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転写は、 DNA のセグメントを RNA にコピーするプロセスです。DNA の一部のセグメントは、メッセンジャー RNA (mRNA)と呼ばれる、タンパク質をコード化できる RNA 分子に転写されます。DNA の他のセグメントは、非コード化 RNA (ncRNA)と呼ばれる RNA 分子に転写されます。
DNA と RNA はどちらも核酸であり、ヌクレオチドの塩基対を相補的な言語として使用します。転写中、DNA 配列は RNAポリメラーゼによって読み取られ、一次転写産物と呼ばれる相補的で逆平行のRNA 鎖が生成されます。
ウイルス学では、転写という用語は、ウイルスRNA分子からのmRNA合成を指すときに使用されます。多くのRNAウイルスのゲノム[a]は、プラスセンスウイルスメッセンジャーRNAのテンプレートとして機能するマイナスセンスRNAで構成されています。これは、ウイルスの複製に必要なウイルスタンパク質の合成に必要なステップです。このプロセスは、ウイルスRNA依存性RNAポリメラーゼによって触媒されます。[1]
背景
タンパク質をコードするDNA転写単位には、タンパク質に翻訳されるコード配列と、そのタンパク質の合成を指示および制御する調節配列の両方が含まれる場合があります。コード配列の前（上流）の調節配列は、 5つの主要な非翻訳領域（5'UTR）と呼ばれ、コード配列の後（下流）の配列は、 3つの主要な非翻訳領域（3'UTR）と呼ばれます。[2]
DNA複製とは対照的に、転写の結果、DNA補完物ではチミン（T）が発生するはずだったすべての場所にヌクレオチドウラシル（U）を含むRNA補完物が生成されます。 [3]
2本のDNA鎖のうち1本だけが転写のテンプレートとして機能します。DNAのアンチセンス鎖は、転写中にRNAポリメラーゼによって3'末端から5'末端に向かって読み取られます（3'→5'）。相補RNAは、ウラシルをチミンに置き換えることを除いてセンス鎖の配列と一致し、反対方向の5'→3'方向に生成されます。この方向性は、RNAポリメラーゼが成長中のmRNA鎖の3'末端にのみヌクレオチドを追加できるためです。この3'→5' DNA鎖のみの使用により、DNA複製で見られる岡崎フラグメントの必要性がなくなります。 [2]これにより、DNA複製の場合のように、RNA合成を開始するため のRNAプライマーの必要性もなくなります。
DNAの非テンプレート鎖（センス鎖）は、その配列が新しく作成されたRNA転写産物と同じであるため（ウラシルがチミンに置き換えられていることを除いて）、コーディング鎖と呼ばれます。これは、DNA配列を表すときに慣例的に使用される鎖です。[4]
転写にはいくつかの校正メカニズムがありますが、DNAをコピーするためのコントロールよりも数が少なく、効果も低いです。その結果、転写のコピー忠実度はDNA複製よりも低くなります。[5]
主なステップ
転写は開始、プロモーターからの脱出、伸長、終結に分けられる。[6]
転写の準備
哺乳類の転写におけるエンハンサー、転写因子、メディエーター複合体、および DNA ループ
哺乳類における転写の準備は、遺伝子の転写開始部位の近くにあるコアプロモーターやプロモーター近位要素など、多くのシス調節要素によって制御されています。コアプロモーターは一般的な転写因子と組み合わせると転写開始を指示するのに十分ですが、一般的に基礎活性は低いです。[7]その他の重要なシス調節モジュールは、転写開始部位から離れた DNA 領域に局在しています。これらには、エンハンサー、サイレンサー、インシュレーター、テザリング要素が含まれます。[8]この一連の要素のうち、エンハンサーとそれに関連する転写因子は、遺伝子転写の開始において主導的な役割を果たします。[9]遺伝子のプロモーターから離れた DNA 領域に局在するエンハンサーは、遺伝子転写に非常に大きな影響を与える可能性があり、一部の遺伝子では、活性化されたエンハンサーにより転写が最大 100 倍増加します。[10]
エンハンサーはゲノムの領域で、主要な遺伝子調節要素である。エンハンサーは細胞型特有の遺伝子転写プログラムを制御しており、多くの場合、長距離をループして標的遺伝子のプロモーターと物理的に近接する。[11]エンハンサー DNA 領域は何十万もあるが、[12]特定の種類の組織では、特定のエンハンサーのみが制御対象のプロモーターと近接する。脳皮質ニューロンの研究では、エンハンサーを標的プロモーターに導く 24,937 個のループが見つかった。[10]複数のエンハンサーは、それぞれが標的遺伝子から数万または数十万ヌクレオチド離れた位置にあることが多く、標的遺伝子プロモーターにループし、互いに連携して共通の標的遺伝子の転写を制御することができる。[11]
このセクションの模式図は、エンハンサーがループして標的遺伝子のプロモーターと物理的に近接する様子を示している。ループはコネクタタンパク質の二量体（CTCFまたはYY1の二量体など）によって安定化され、二量体の1つはエンハンサーの結合モチーフに固定され、もう1つはプロモーターの結合モチーフに固定される（図では赤いジグザグで表されている）。[13]細胞機能に特異的な転写因子（ヒト細胞には約1,600の転写因子がある[14]）は、通常、エンハンサーの特定のモチーフに結合し[15]、これらのエンハンサー結合転写因子の小さな組み合わせがDNAループによってプロモーターに近づくと、標的遺伝子の転写レベルを制御する。メディエーター（相互作用構造の約26個のタンパク質からなる複合体）は、エンハンサーDNA結合転写因子からの調節シグナルを、プロモーターに結合したRNAポリメラーゼII（pol II）酵素に直接伝達する。[16]
エンハンサーは、活性化されると、通常、2つの異なる方向に作用するRNAポリメラーゼによってDNAの両鎖から転写され、図に示すように2つのエンハンサーRNA （eRNA）を生成します。 [17]不活性なエンハンサーは、不活性な転写因子によって結合される場合があります。転写因子のリン酸化によって転写因子が活性化され、活性化された転写因子は、結合しているエンハンサーを活性化する場合があります（図のエンハンサーに結合した転写因子のリン酸化を表す小さな赤い星を参照）。[18]活性化されたエンハンサーは、標的遺伝子からのメッセンジャーRNAの転写を活性化する前に、そのRNAの転写を開始します。[19]
CpGアイランドのメチル化と脱メチル化
プロモーターの約60％における転写調節は、CpGジヌクレオチド（5'シトシンの後に3'グアニンまたはCpG部位が続く）内のシトシンのメチル化によっても制御されている。5-メチルシトシン（5-mC）は、DNA塩基シトシンのメチル化形態である（図を参照）。5-mCは、主にCpG部位内で見られるエピジェネティックマーカーである。約2,800万のCpGジヌクレオチドがヒトゲノム中に発生する。[20]哺乳類のほとんどの組織では、平均してCpGシトシンの70％～80％がメチル化されている（5-メチルCpGまたは5-mCpGを形成）。[21]ただし、5'シトシン-グアニン3'配列内のメチル化されていないシトシンは、活性プロモーターにおいてCpGアイランドと呼ばれるグループになっていることが多い。プロモーター配列の約60％にCpGアイランドがありますが、エンハンサー配列の約6％にのみCpGアイランドがあります。[22] CpGアイランドは制御配列を構成します。これは、CpGアイランドが遺伝子のプロモーター内でメチル化されると、遺伝子の転写が減少または抑制される可能性があるためです。[23]
DNA メチル化は、 MeCP2、MBD1、MBD2 などのメチル結合ドメイン (MBD) タンパク質との相互作用を通じて遺伝子転写を制御します。これらのMBDタンパク質は、高度にメチル化されたCpG アイランドに最も強く結合します。[24]これらの MBD タンパク質は、メチル CpG 結合ドメインと転写抑制ドメインの両方を持っています。[24]これらはメチル化された DNA に結合し、クロマチンリモデリングおよび/またはヒストン修飾活性を持つタンパク質複合体をメチル化された CpG アイランドに誘導または指示します。MBD タンパク質は一般に、抑制性ヒストンマークの導入を触媒するなどして局所的なクロマチンを抑制したり、ヌクレオソームリモデリングとクロマチン再編成を通じて全体的に抑制的なクロマチン環境を作り出したりします。[24]
前のセクションで述べたように、転写因子は、遺伝子の発現を制御するために特定の DNA 配列に結合するタンパク質です。DNA 内の転写因子の結合配列は通常、約 10 または 11 ヌクレオチド長です。2009 年にまとめられたように、Vaquerizas らは、ヒトゲノムには約 1,400 種類の転写因子がコードされており、これはヒトタンパク質をコードする遺伝子全体の約 6% を占めると指摘しています。[25]シグナル応答遺伝子に関連する転写因子結合部位 (TFBS) の約 94% はエンハンサーに存在し、プロモーターに存在しているのはわずか約 6% です。[15]
EGR1タンパク質は、CpGアイランドのメチル化の制御に重要な特定の転写因子です。EGR1転写因子結合部位は、エンハンサーまたはプロモーター配列によく存在します。 [ 26 ]哺乳類ゲノムにはEGR1の結合部位が約12,000あり、EGR1結合部位の約半分はプロモーターに、残りの半分はエンハンサーにあります。 [26] EGR1の標的DNA結合部位への結合は、DNAのシトシンメチル化には影響されません。[26]
刺激を受けていない細胞ではEGR1転写因子タンパク質は微量しか検出されないが、刺激を受けてから1時間後にはEGR1遺伝子のタンパク質への翻訳が大幅に増加する。 [27 ] EGR1転写因子タンパク質の産生は、様々な種類の細胞において、成長因子、神経伝達物質、ホルモン、ストレス、傷害によって刺激される可能性がある。[27]脳では、ニューロンが活性化されるとEGR1タンパク質がアップレギュレーションされ、ニューロンで大量に産生される既存のTET1酵素に結合（リクルート）する。TET酵素は5-メチルシトシンの脱メチル化を触媒することができる。EGR1転写因子がTET1酵素をプロモーター内のEGR1結合部位に運ぶと、TET酵素はそれらのプロモーターにあるメチル化されたCpGアイランドを脱メチル化することができる。脱メチル化されると、これらのプロモーターは標的遺伝子の転写を開始することができる。ニューロン内の数百の遺伝子は、プロモーター内のメチル化された制御配列へのTET1のEGR1リクルートメントを介してニューロンが活性化された後に異なる発現を示す。[26]
プロモーターのメチル化もシグナルに応じて変化する。3つの哺乳類DNAメチルトランスフェラーゼ（DNMT1、DNMT3A、DNMT3B）はDNAのシトシンへのメチル基の付加を触媒する。DNMT1は維持メチルトランスフェラーゼであるが、DNMT3AとDNMT3Bは新たなメチル化を行うことができる。DNMT3A遺伝子から生成されるスプライスタンパク質アイソフォームには、 DNAメチル トランスフェラーゼタンパク質DNMT3A1とDNMT3A2の2つがある。[28]
スプライスアイソフォームDNMT3A2は、古典的な前初期遺伝子の産物のように振る舞い、例えば、神経細胞の活性化後に強力かつ一時的に産生される。[29] DNAメチルトランスフェラーゼアイソフォームDNMT3A2がシトシンに結合してメチル基を付加する場所は、ヒストンの翻訳後修飾によって決定されると思われる。[30] [31] [32]
一方、神経活性化はDNMT3A1の分解を引き起こし、少なくとも1つの評価された標的プロモーターのメチル化の減少を伴う。[33]
開始
転写は、RNAポリメラーゼと1つ以上の一般的な転写因子がDNAプロモーター配列に結合してRNAポリメラーゼ-プロモーター閉鎖複合体を形成することから始まります。閉鎖複合体では、プロモーターDNAは完全に二本鎖のままです。[6]
RNAポリメラーゼは、1つまたは複数の一般的な転写因子の助けを借りて、約14塩基対のDNAをほどき、RNAポリメラーゼプロモーターオープン複合体を形成します。オープン複合体では、プロモーターDNAは部分的にほどかれ、一本鎖になっています。露出した一本鎖DNAは「転写バブル」と呼ばれます。[6]
RNAポリメラーゼは、1つ以上の一般的な転写因子の助けを借りて、転写バブル内の転写開始部位を選択し、転写開始部位配列に相補的な開始NTPと延長NTP（または短いRNAプライマーと延長NTP）に結合し、結合形成を触媒して最初のRNA産物を生成します。[6]
細菌では、RNAポリメラーゼホロ酵素は、 2つのαサブユニット、1つのβサブユニット、1つのβ'サブユニット、および1つのωサブユニットの5つのサブユニットで構成されています。細菌には、シグマ因子として知られる1つの一般的なRNA転写因子があります。RNAポリメラーゼコア酵素は、細菌の一般的な転写（シグマ）因子に結合してRNAポリメラーゼホロ酵素を形成し、次にプロモーターに結合します。[6] （RNAポリメラーゼは、2つのαサブユニット、1つのβサブユニット、1つのβ'サブユニットのみで構成されるコア酵素にシグマサブユニットが結合している場合、ホロ酵素と呼ばれます）。真核生物とは異なり、新生細菌mRNAの開始ヌクレオチドは、修飾されたグアニンヌクレオチドでキャップされていません。細菌の転写の開始ヌクレオチドは5′三リン酸（5′-PPP）を有しており、転写開始部位のゲノムワイドなマッピングに使用できる。[35]
古細菌および真核生物では、RNAポリメラーゼは細菌の5つのRNAポリメラーゼサブユニットのそれぞれと相同なサブユニットを含み、さらに追加のサブユニットも含んでいる。古細菌および真核生物では、細菌の一般転写因子シグマの機能は、連携して働く複数の一般転写因子によって実行される。 [6]古細菌には、TBP、TFB、およびTFEの3つの一般転写因子がある。真核生物のRNAポリメラーゼII依存性転写には、TFIIA、TFIIB（古細菌TFBのオルソログ）、TFIID （主要サブユニットTBPが古細菌TBPのオルソログであるマルチサブユニット因子）、TFIIE（古細菌TFEのオルソログ）、 TFIIF、およびTFIIHの6つの一般転写因子がある。 TFIIDはTBPの結合によりDNAに結合する最初の成分であり、TFIIHは最後にリクルートされる成分である。古細菌と真核生物では、RNAポリメラーゼプロモーター閉鎖複合体は通常「前開始複合体」と呼ばれる。[36]
転写開始は、活性化因子と抑制因子として知られる追加のタンパク質によって制御され、場合によっては、転写開始複合体の形成と機能を調節する関連する活性化因子または抑制因子によって制御されます。 [6]
プロモーターの逃亡
最初の結合が合成された後、RNAポリメラーゼはプロモーターから逃れなければならない。この間、RNA転写産物を放出し、短縮された転写産物を生成する傾向がある。これは不完全開始と呼ばれ、真核生物と原核生物の両方に共通している。[37]不完全開始は、約10ヌクレオチドの閾値長のRNA産物が合成されるまで継続され、その時点でプロモーター脱出が起こり、転写伸長複合体が形成される。[要出典]
機構的には、プロモーターからの脱出はDNAの圧縮によって起こり、RNAポリメラーゼホロ酵素とプロモーター間の相互作用を切断するために必要なエネルギーが供給される。[38]
細菌では、シグマ因子はプロモーターのクリアランス後に確実に放出されると歴史的に考えられてきました。この理論は絶対放出モデルとして知られていました。しかし、その後のデータにより、プロモーターのクリアランス後、シグマ因子は確率的放出モデルと呼ばれる確率的モデルに従って放出されることが示されました。[39]
真核生物では、RNAポリメラーゼII依存性プロモーターにおいて、プロモータークリアランス時に、TFIIHがRNAポリメラーゼIIのカルボキシ末端ドメインのセリン5をリン酸化して、キャッピング酵素（CE）のリクルートメントを引き起こす。[40] [41]真核生物においてCEがどのようにプロモータークリアランスを誘導するかの正確なメカニズムはまだわかっていない。
伸長
DNA の 1 つの鎖、テンプレート鎖(または非コード鎖) は、RNA 合成のテンプレートとして使用されます。転写が進むと、RNA ポリメラーゼがテンプレート鎖を横断し、DNA テンプレートとの塩基対相補性を利用して RNA コピーを作成します (これは横断中に伸長します)。RNA ポリメラーゼはテンプレート鎖を 3' → 5' に横断しますが、コード (非テンプレート) 鎖と新しく形成された RNA も参照ポイントとして使用できるため、転写は 5' → 3' で発生すると説明できます。これにより、コード鎖の正確なコピーである 5' → 3' の RNA 分子が生成されます (ただし、チミンはウラシルに置き換えられ、ヌクレオチドはリボース (5 炭素) 糖で構成されますが、DNA は糖リン酸骨格にデオキシリボース (酸素原子が 1 つ少ない) を持っています)。[3]
mRNA転写は、単一のDNAテンプレート上で複数のRNAポリメラーゼと複数回の転写（特定のmRNAの増幅）を伴うため、遺伝子の1つのコピーから多くのmRNA分子が急速に生成される可能性がある。[要出典]原核生物と真核生物の特徴的な伸長速度は約10～100 nts/秒である。[42]しかし、真核生物では、ヌクレオソームは転写伸長中に転写ポリメラーゼに対する主要な障壁として機能する。[43] [44]これらの生物では、ヌクレオソームによって誘導される一時停止は、TFIISなどの転写伸長因子によって制御される可能性がある。[44]
伸長には、誤って組み込まれた塩基を置き換える校正機構も関与している。真核生物では、これは転写中に適切な RNA 編集因子が結合できる短い休止に相当する可能性がある。これらの休止は RNA ポリメラーゼに固有のものであるか、またはクロマチン構造によるものである可能性がある。[要出典]
DNAの活発に転写されている領域における二本鎖切断は、細胞周期のS期とG2期に相同組換えによって修復される。[45] [46]転写は、組換え損傷を引き起こす可能性のある外因性化学物質や内部代謝物へのDNAのアクセス性を高めるため、特定のDNA配列の相同組換えは転写によって強く刺激される可能性がある。[47]
終了
細菌は転写終結に2つの異なる戦略、Rho非依存的終結とRho依存的終結を使用する。Rho非依存的転写終結では、新しく合成されたRNA分子がGCに富むヘアピンループを形成し、その後にUが続くとRNA転写が停止する。ヘアピンが形成されると、機械的ストレスによって弱いrU-dA結合が切断され、DNA-RNAハイブリッドが満たされる。これにより、ポリU転写物がRNAポリメラーゼの活性部位から引き出され、転写が終了される。Rho依存的終結では、タンパク質因子であるRhoがテンプレートとmRNAの相互作用を不安定化し、新しく合成されたmRNAを伸長複合体から解放する。[48]
真核生物における転写終結は細菌ほどよく理解されていないが、新しい転写産物の切断とそれに続くテンプレート非依存的な3'末端へのアデニンの付加（ポリアデニル化と呼ばれるプロセス）を伴う。[49]
ターミネーター配列（遺伝子の一部）による転写の終結以外にも、DNA損傷や活発な複製フォークなどの条件に遭遇した場合にも転写を終結させる必要がある場合がある。細菌では、Mfd ATPaseがクランプをこじ開けて損傷部で停止したRNAポリメラーゼを除去することができる。また、ヌクレオチド除去修復機構をリクルートして損傷部を修復する。MfdはDNA複製と転写の競合を解決するとも考えられている。[50]真核生物では、ATPase TTF2が有糸分裂中にRNAP IおよびIIの作用を抑制し、染色体分離のエラーを防ぐ。[51]古細菌では、Eta ATPaseが同様の役割を果たすと提案されている。[52]
転写はDNA損傷に対する感受性を高める
ゲノム損傷は高頻度に発生し、毎日各細胞で数万から数十万のDNA損傷が発生していると推定されています。[53] 転写プロセスは、損傷を受けやすい一本鎖DNA中間体の形成により、DNA損傷の主な原因となります。[53]塩基除去修復やトポイソメラーゼを使用してゲノムを切断および再構築するプロセスによる転写の調節も、DNAの損傷に対する脆弱性を高めます。[53]
RNAの転写後変化におけるRNAポリメラーゼの役割
RNA ポリメラーゼは、RNA の転写後の変化を含むすべてのステップで非常に重要な役割を果たします。
右の図に示すように、CTD（C末端ドメイン）は形を変える尾部であることが明らかであり、この尾部は左の図に示すようにスプライシング、キャッピング、ポリアデニル化のキャリアとして使用されます。[54]
阻害剤
転写阻害剤は、例えば病原細菌（抗菌剤）や真菌（抗真菌剤）に対する抗生物質として使用することができる。そのような抗菌剤の例としてはリファンピシンがあり、これはDNA依存性RNAポリメラーゼのβサブユニットに結合することでそのDNA依存性RNAポリメラーゼを阻害し、細菌によるDNAからmRNAへの転写を阻害する。一方、 8-ヒドロキシキノリンは抗真菌性転写阻害剤である。[55]ヒストンのメチル化の影響も転写の作用を阻害する働きがある可能性がある。一般転写因子TFIIHのXPBサブユニットを阻害することで哺乳類の転写を阻害するトリプトライドのような強力な生理活性天然物は、グルコーストランスポーターの産生が増加した低酸素癌細胞を標的とするグルコース複合体として最近報告されている。[56]
内因性阻害剤
脊椎動物では、遺伝子プロモーターの大部分に多数のCpG部位を持つCpGアイランドが含まれています。[57]遺伝子のプロモーターCpG部位の多くがメチル化されると、遺伝子は抑制（サイレンシング）されます。[58]大腸がんには通常、3〜6個のドライバー変異と33〜66個のヒッチハイカーまたはパッセンジャー変異があります。[59]しかし、がんの進行を引き起こす上で、転写抑制（サイレンシング）の方が変異よりも重要な場合があります。たとえば、大腸がんでは、約600〜800個の遺伝子がCpGアイランドのメチル化によって転写が抑制されています（がんにおける転写の制御を参照）。がんにおける転写抑制は、マイクロRNAの生成変化など、他のエピジェネティックなメカニズムによっても発生する可能性があります。[60]乳がんでは、BRCA1の転写抑制は、BRCA1プロモーターの過剰メチル化よりも、過剰産生されたマイクロRNA-182によってより頻繁に起こる可能性がある（乳がんおよび卵巣がんにおけるBRCA1の低発現を参照）。[要出典]
転写工場
活性転写ユニットは、核内の転写工場またはユークロマチンと呼ばれる個別の部位に集まっている。このような部位は、関与するポリメラーゼがタグ付き前駆体（Br-UTPまたはBr-U）で転写産物を伸長させ、タグ付き新生RNAを免疫標識することで可視化できる。転写工場は、蛍光in situハイブリダイゼーションを使用して位置を特定したり、ポリメラーゼに対する抗体でマークしたりすることもできる。HeLa細胞の核質には約10,000の工場があり、そのうち約8,000のポリメラーゼII工場と約2,000のポリメラーゼIII工場がある。各ポリメラーゼII工場には約8個のポリメラーゼが含まれている。ほとんどの活性転写ユニットは1つのポリメラーゼのみに関連付けられているため、各工場には通常約8つの異なる転写ユニットが含まれている。これらのユニットはプロモーターやエンハンサーを介して関連付けられ、ループが因子の周りに「クラウド」を形成する。[61]
歴史
遺伝物質をタンパク質として実現する分子は、フランソワ・ジャコブとジャック・モノによって初めて仮説が立てられた。セベロ・オチョアは、遺伝暗号の解読に役立ったポリヌクレオチドホスホリラーゼを用いた試験管内でのRNA合成法の開発により、1959年にノーベル生理学・医学賞を受賞した。RNAポリメラーゼによるRNA合成は、 1965年までにいくつかの研究室で試験管内で確立されたが、これらの酵素によって合成されたRNAには、転写を正しく終了させるために必要な追加の因子の存在を示唆する特性があった。[要出典]
ロジャー・D・コーンバーグは「真核生物の転写の分子基盤に関する研究」により2006年のノーベル化学賞を受賞した。[62]
測定と検出
転写は様々な方法で測定・検出できる：[要出典]
- G-Less Cassette転写アッセイ：プロモーター強度を測定
- ランオフ転写アッセイ：転写開始部位（TSS）を特定します
- 核ランオンアッセイ：新しく形成された転写産物の相対的存在量を測定
- KAS-seq：RNAポリメラーゼによって生成された一本鎖DNAを測定します。1,000個の細胞で動作します。[63]
- RNase保護アッセイとRNAPのChIP-Chip：活性転写部位の検出
- RT-PCR : 総RNAレベルまたは核RNAレベルの絶対量を測定しますが、転写速度とは異なる場合があります。
- DNAマイクロアレイ：全体の総RNAレベルまたは核RNAレベルの相対的な存在量を測定します。ただし、これらは転写速度とは異なる場合があります。
- in situハイブリダイゼーション：転写産物の存在を検出する
- MS2 タグ付け: MS2 などの RNAステムループを遺伝子に組み込むと、新しく合成された RNA に組み込まれます。その後、ステムループは、MS2 ステムループと高い親和性を持つ MS2 コートタンパク質と GFP の融合を使用して検出できます。転写部位への GFP のリクルートメントは、単一の蛍光スポットとして視覚化されます。この新しいアプローチにより、転写は不連続なバースト、つまりパルスで発生することが明らかになりました (転写バーストを参照)。in situ 技術の顕著な例外を除き、他のほとんどの方法は細胞集団の平均値を提供するため、遺伝子のこの基本的な特性を検出することができません。[64]
- ノーザンブロット：伝統的な方法であり、 RNA-Seqの出現までは最も定量的な
- RNA-Seq : 次世代シーケンシング技術を全トランスクリプトームの配列に適用し、RNAの相対的存在量の測定、融合遺伝子、転写後編集、新規スプライス部位などの追加変異の検出を可能にします。
- 単一細胞RNA-Seq：分離された細胞から部分的なトランスクリプトームを増幅して読み取り、組織、胚、がんにおけるRNAの詳細な分析を可能にします。
逆転写
一部のウイルス（エイズの原因となるHIVなど）は、RNAをDNAに転写する能力を持っています。HIVは、 DNAに逆転写されるRNAゲノムを持っています。結果として得られたDNAは、宿主細胞のDNAゲノムと結合することができます。RNAテンプレートからDNAを合成する主な酵素は、逆転写酵素と呼ばれます。[65]
HIVの場合、逆転写酵素はウイルスRNAゲノムに相補的なDNA鎖（cDNA）を合成する役割を担う。次にリボヌクレアーゼH酵素がRNA鎖を消化し、逆転写酵素が相補的なDNA鎖を合成して二重らせんDNA構造（cDNA）を形成する。cDNAはインテグラーゼ酵素によって宿主細胞のゲノムに組み込まれ、宿主細胞はウイルスタンパク質を生成し、それが新たなウイルス粒子に再構成される。HIVでは、その後宿主細胞はT細胞のプログラム細胞死、つまりアポトーシスを起こす。[66]しかし、他のレトロウイルスでは、ウイルスが細胞から芽生えても宿主細胞はそのまま残る。[要出典]
一部の真核細胞には、逆転写活性を持つテロメラーゼと呼ばれる酵素が含まれています。テロメラーゼは RNA テンプレートを運び、そこからDNA の繰り返し配列であるテロメアを合成して線状染色体の末端に運びます。線状染色体は複製されるたびに短くなるため、これは重要です。染色体の末端にテロメアがあるため、短縮によって、染色体の末端から離れたタンパク質をコードする DNA 配列ではなく、必須ではない繰り返し配列の一部が除去されます。
テロメラーゼはがん細胞で活性化されることが多く、がん細胞が重要なタンパク質コードDNA配列を失うことなくゲノムを無限に複製できるようにします。テロメラーゼの活性化は、がん細胞が不死になるプロセスの一部である可能性があります。テロメラーゼによるテロメア延長によるがんの不死化因子は、生体内の発がん性腫瘍の90％で発生し、残りの10％はALT（Alternative Lengthening of Telomeres）と呼ばれる代替テロメア維持経路を使用することが証明されています。[67]
参照
- 人生
- 細胞（生物学）
- 細胞分裂
- 翻訳
- 遺伝子
- 遺伝子制御
- 遺伝子発現
- エピジェネティクス
- ゲノム
- 遺伝子制御
- 長い非コードRNA
- ミスセンスmRNA
- スプライシング–前駆体メッセンジャーRNA（pre-mRNA ）からイントロンを除去してメッセンジャーRNA（ mRNA）を作成するプロセス
- トランスクリプトミクス
- 翻訳（生物学）
注記
- ^ 注目すべき脊椎動物の −ssRNA ウイルスには、エボラウイルス、ハンタウイルス、インフルエンザウイルス、ラッサ熱ウイルス、狂犬病ウイルスなどがあります。
参考文献
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外部リンク
ウィキメディア・コモンズには、転写 (遺伝学)に関連するメディアがあります。
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- 転写干渉のインタラクティブな Java シミュレーション - 細菌ウイルスのプロモーター優位性のゲーム。Wayback Machineに 2011-08-26 にアーカイブ。Center for Models of Life より。Wayback Machineに 2011-08-09 にアーカイブ。ニールス・ボーア研究所より。
- 仮想セルアニメーションコレクション、転写の紹介 2021-04-14 にWayback Machineでアーカイブされました
