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生化学において、トランスフェラーゼとは、特定の官能基（メチル基やグリコシル基など）をある分子（ドナーと呼ばれる）から別の分子（アクセプターと呼ばれる）に転移する反応を触媒する酵素の一種です。 [2]トランスフェラーゼ は生物学全体にわたって何百もの異なる生化学的経路に関与しており、生命の最も重要なプロセスの一部に不可欠です。
トランスフェラーゼは細胞内の無数の反応に関与している。これらの反応の3つの例は、チオールエステルを転移するコエンザイムA（CoA）トランスフェラーゼの活性、[3] 、トリプトファンを代謝する経路の一部であるN-アセチルトランスフェラーゼの作用、[4]、およびピルビン酸をアセチルCoAに変換するピルビン酸脱水素酵素（PDH）の調節である。[5]トランスフェラーゼは翻訳中にも利用される。この場合、アミノ酸鎖はペプチジルトランスフェラーゼによって転移される官能基である。転移には、リボソームのA部位のtRNA分子から成長中のアミノ酸鎖が除去され、続いてP部位のtRNAに付着したアミノ酸に付加されることが含まれる。[6]
機構的には、次の反応を触媒する酵素はトランスフェラーゼになります。
![{\displaystyle {\ce {XR + Y}}\quad {\xrightarrow[{\text{ 転移酵素 }}]{}}\quad {\ce {X + YR}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/f7cb2cab1d56dd82329258ba1af69425907bd6f7)
上記の反応（ダッシュは結合を表し、マイナス記号ではない）では、Xがドナー、Yがアクセプターとなる。[7] Rはトランスフェラーゼ活性の結果として転移した官能基を表す。ドナーは多くの場合補酵素である。
歴史
トランスフェラーゼに関する最も重要な発見のいくつかは、1930年代にすでになされていました。トランスフェラーゼ活性の最も初期の発見は、ベータガラクトシダーゼ、プロテアーゼ、酸/塩基ホスファターゼを含む他の分類の酵素で行われました。個々の酵素がそのようなタスクを実行できることが認識される前は、2つ以上の酵素が官能基の転移を実行していると考えられていました。[8]
アミノ基転移、つまりアミノ基（またはNH 2 ）をアミノ基転移酵素（「トランスアミナーゼ」としても知られる）によってアミノ酸からケト酸に転移することは、1930年にドロシー・M・ニーダムによって、ハトの胸肉に加えたグルタミン酸が消失するのを観察して初めて記録された。 [9]この観察は、後にブラウンシュタインとクリッツマンが1937年にその反応機構を発見したことで検証された。[10] 彼らの分析は、この可逆的な反応が他の組織にも適用できることを示した。[11]この主張は、 1937年にルドルフ・シェーンハイマーが放射性同位元素をトレーサーとして用いた研究 によって検証された。 [12] [13]これにより、同様の転移がアミノ転移によるほとんどのアミノ酸の生成の主な手段である可能性が開かれた。[14]
初期のトランスフェラーゼ研究とその後の再分類のもう一つの例は、ウリジルトランスフェラーゼの発見である。1953年、UDP-グルコースピロホスホリラーゼという酵素がトランスフェラーゼであることが示され、UDP-グルコースと有機ピロリン酸からUTPとG1Pを可逆的に生成できることがわかった。[15]
トランスフェラーゼに関連する歴史的意義のもう一つの例は、カテコール-O-メチルトランスフェラーゼによるカテコールアミン分解機構の発見である。この発見は、ジュリアス・アクセルロッドが1970年にノーベル生理学・医学賞を受賞した大きな理由となった（バーナード・カッツ卿とウルフ・フォン・オイラーと共同受賞）。[16]
転移酵素の分類は今日まで続けられており、新しいものが頻繁に発見されている。[17] [18]その一例が、ショウジョウバエ の背腹パターン形成に関与する硫酸基転移酵素であるパイプである。[19] 当初、パイプの正確なメカニズムは、その基質に関する情報が不足していたため不明であった。[20] パイプの触媒活性の研究により、それがヘパラン硫酸グリコサミノグリカンである可能性は排除された。[21] さらなる研究により、パイプは硫酸化のために卵巣構造を標的とすることが明らかになった。[22]パイプは現在、ショウジョウバエの ヘパラン硫酸2-O-硫酸基転移酵素に分類されている。[23]
命名法
トランスフェラーゼの体系的な名前は、「ドナー：アクセプターグループトランスフェラーゼ」の形式で構築されます。[24]たとえば、メチルアミン：L-グルタミン酸N-メチルトランスフェラーゼは、メチルアミン-グルタミン酸N-メチルトランスフェラーゼ というトランスフェラーゼの標準的な命名規則です。ここで、メチルアミンはドナー、L-グルタミン酸はアクセプター、メチルトランスフェラーゼはECカテゴリのグループです。トランスフェラーゼによるこの同じ作用は、次のように表すことができます。
- メチルアミン + L-グルタミン酸NH 3 + N-メチル-L-グルタミン酸[25]
しかし、トランスフェラーゼには他の一般的な名称がより頻繁に使用されており、「アクセプター グループ トランスフェラーゼ」または「ドナー グループ トランスフェラーゼ」という名前がよく付けられています。たとえば、DNA メチルトランスフェラーゼは、メチル基をDNAアクセプターに転移する触媒となるトランスフェラーゼです。実際には、より一般的な名称のため、多くの分子はこの用語を使用して言及されていません。[26] たとえば、RNA ポリメラーゼは、以前は RNA ヌクレオチジルトランスフェラーゼとして知られていたものの現在の一般的な名称です。これは、成長中のRNA鎖の 3' 末端にヌクレオチドを転移するヌクレオチジル トランスフェラーゼの一種です。[27] EC 分類システムでは、RNA ポリメラーゼの一般的な名称は DNA 指向 RNA ポリメラーゼです。[28]
分類
転移酵素は、主に転移される生化学的基の種類に基づいて説明され、10のカテゴリーに分類されます（EC番号分類に基づく）。[29] これらのカテゴリーには、450を超える異なる固有の酵素が含まれます。[30] EC番号システムでは、転移酵素はEC2 に分類されています。転移酵素の標的に関しては、水素は官能基とは見なされません。代わりに、電子移動を考慮して 、水素転移は酸化還元酵素に含まれます。 [30]
役割
EC 2.1: 一炭素転移酵素
EC 2.1には、単一炭素基を転移する酵素が含まれます。このカテゴリには、メチル、ヒドロキシメチル、ホルミル、カルボキシ、カルバモイル、およびアミド基の転移が含まれます。 [31]たとえば、カルバモイルトランスフェラーゼは、カルバモイル基をある分子から別の分子に転移します。[32]カルバモイル基は、式NH 2 COに従います。[33] ATCaseでは、このような転移は、カルバモイルリン酸+ L-アスパラギン酸 L-カルバモイルアスパラギン酸+リン酸と表記されます。[34]
EC 2.2: アルデヒドおよびケトントランスフェラーゼ
アルデヒドまたはケトン基を転移する酵素で、EC 2.2 に含まれます。このカテゴリには、さまざまなトランスケトラーゼとトランスアルドラーゼが含まれます。[35] アルデヒドトランスフェラーゼの名の由来となったトランスアルドラーゼは、ペントースリン酸経路の重要な部分です。[36]この酵素が触媒する反応は、ジヒドロキシアセトン官能基をグリセルアルデヒド 3-リン酸(G3P としても知られる) に転移することです。反応は次のとおりです。セドヘプツロース 7-リン酸+ グリセルアルデヒド 3-リン酸エリスロース 4-リン酸+フルクトース 6-リン酸。[37]
EC 2.3: アシルトランスフェラーゼ
アシル基の転移、または転移の過程でアルキル基になるアシル基は、EC 2.3 の重要な側面です。さらに、このカテゴリでは、アミノアシル基と非アミノアシル基も区別されます。ペプチジルトランスフェラーゼは、翻訳中にペプチド結合の形成を促進するリボザイムです。[38]アミノアシルトランスフェラーゼとして、この反応に従って、ペプチドをアミノアシル tRNA に転移するのを触媒します。ペプチジル tRNA A + アミノアシル tRNA B tRNA A + ペプチジルアミノアシル tRNA B。[39]
EC 2.4: グリコシル、ヘキソシル、ペントシルトランスフェラーゼ
EC 2.4 には、グリコシル基を転移する酵素のほか、ヘキソースとペントースを転移する酵素も含まれる。グリコシルトランスフェラーゼは、EC 2.4 トランスフェラーゼのサブカテゴリであり、単糖を他の分子に転移することで二糖類と多糖類の生合成に関与している。 [40] 著名なグリコシルトランスフェラーゼの例としては、 2 つのタンパク質サブユニットを持つ二量体であるラクトース合成酵素が挙げられる。その主な作用は、グルコースと UDP-ガラクトースからラクトースを生成することである。 [41]これは、次の経路で起こる：UDP-β-D-ガラクトース + D-グルコースUDP + ラクトース。[42]
EC 2.5: アルキルおよびアリールトランスフェラーゼ
EC 2.5は、アルキル基またはアリール基を転移する酵素に関するもので、メチル基は含まれません。これは、転移するとアルキル基になる官能基とは対照的で、これらはEC 2.3に含まれています。EC 2.5には現在、アルキルおよびアリールトランスフェラーゼという1つのサブクラスしかありません。[43] たとえば、システイン合成酵素は、O 3 -アセチル-L-セリンと硫化水素から酢酸とシステインの形成を触媒します：O 3 -アセチル-L-セリン + H 2 S L-システイン + 酢酸。[44]
EC 2.6: 窒素トランスフェラーゼ
窒素基の転移と一致するグループはEC 2.6 です。これには、トランスアミナーゼ(「アミノトランスフェラーゼ」としても知られる) などの酵素と、ごく少数のオキシミノトランスフェラーゼおよびその他の窒素基転移酵素が含まれます。EC 2.6 には以前はアミジノトランスフェラーゼが含まれていましたが、その後 EC 2.1 (単一炭素転移酵素) のサブカテゴリとして再分類されました。[45]チロシン、フェニルアラニン、トリプトファンに作用するアスパラギン酸トランスアミナーゼの場合、アミノ基をある分子から別の分子に可逆的に転移します。 [46]
例えば、反応は次の順序で進行する：L-アスパラギン酸＋2-オキソグルタル酸オキサロ酢酸＋L-グルタミン酸。[47]
EC 2.7: リントランスフェラーゼ
EC 2.7 にはリン含有基を転移する酵素が含まれていますが、ヌクロチジルトランスフェラーゼも含まれます。[48]サブカテゴリのホスホトランスフェラーゼは、転移を受け入れる基の種類に基づいてカテゴリに分けられます。[24]リン酸受容体として分類される基には、アルコール、カルボキシ基、窒素基、リン酸基が含まれます。[29]このサブクラスのトランスフェラーゼのその他の構成要素は、さまざまなキナーゼです。著名なキナーゼはサイクリン依存性キナーゼ(CDK) で、タンパク質キナーゼのサブファミリーを構成しています。その名前が示すように、CDK は活性化のために特定のサイクリン分子に大きく依存しています。[49] 結合すると、CDK-サイクリン複合体は細胞周期内でその機能を発揮することができます。[50]
CDKによって触媒される反応は以下の通りである：ATP + 標的タンパク質ADP + リン酸化タンパク質[51] 。
EC 2.8: 硫黄トランスフェラーゼ
硫黄含有基の転移は EC 2.8 でカバーされており、硫黄転移酵素、硫酸転移酵素、CoA 転移酵素、およびアルキルチオ基を転移する酵素のサブカテゴリに分類されます。[53]硫酸転移酵素の特定のグループは、 PAPS を硫酸基供与体として使用するものです。 [54]このグループには、幅広い標的能力を持つアルコール硫酸転移酵素があります。 [55]このため、アルコール硫酸転移酵素は、「ヒドロキシステロイド硫酸転移酵素」、「ステロイド硫酸キナーゼ」、「エストロゲン硫酸転移酵素」など、いくつかの別名でも知られています。[56]その活性の低下は、ヒトの肝疾患に関連しています。[57]この転移酵素は、次の反応を介して作用します: 3'-ホスホアデニリル硫酸 + アルコールアデノシン 3',5' ビスリン酸 + アルキル硫酸。[58]
EC 2.9: セレントランスフェラーゼ
EC 2.9には、セレン含有基を転移する酵素が含まれます。[59]このカテゴリには2つのトランスフェラーゼのみが含まれるため、トランスフェラーゼの中で最も小さいカテゴリの1つです。1999年に初めて分類システムに追加されたセレノシステイン合成酵素は、セリルtRNA（Sec UCA）をセレノシステイルtRNA（Sec UCA）に変換します。[60]
EC 2.10: 金属トランスフェラーゼ
EC 2.10のカテゴリーには、モリブデンまたはタングステン含有基を転移する酵素が含まれます。しかし、2011年現在、モリブドプテリンモリブドトランスフェラーゼという1つの酵素のみが追加されています。[61]この酵素は、大腸菌におけるMoCo生合成の構成要素です。[62] この酵素が触媒する反応は次のとおりです：アデニルモリブドプテリン+モリブデン酸 モリブデン補酵素 + AMP。[63]
組織血液群における役割
A トランスフェラーゼと B トランスフェラーゼは、ヒトのABO 血液型システムの基礎です。A トランスフェラーゼと B トランスフェラーゼは両方ともグリコシルトランスフェラーゼであり、糖分子を H 抗原に転移します。[64]これにより、H 抗原はA/B抗原として知られる糖タンパク質と糖脂質の複合体を合成できます。[64] A トランスフェラーゼのフルネームはアルファ 1-3-N-アセチルガラクトサミントランスフェラーゼです[65] 。細胞内での機能は、N-アセチルガラクトサミンを H 抗原に追加して A 抗原を作成することです。[66] : 55 B トランスフェラーゼのフルネームはアルファ 1-3-ガラクトシルトランスフェラーゼです[65] 。細胞内での機能は、ガラクトース分子を H 抗原に追加して B 抗原を作成することです。[66]
ホモサピエンスは、4つの異なる血液型のいずれかを持つ可能性があります。A型（A抗原を発現）、B型（B抗原を発現）、AB型（A抗原とB抗原の両方を発現）、O型（A抗原もB抗原も発現しない）。[67] AおよびBトランスフェラーゼの遺伝子は、 9番染色体にあります。[68]この遺伝子には7つのエクソンと6つのイントロンが含まれており[69]、遺伝子自体は18kb以上の長さです。[70] AおよびBトランスフェラーゼの対立遺伝子は非常に似ています。結果として生じる酵素は、4つのアミノ酸残基が異なるだけです。[66]異なる残基は、酵素の176、235、266、および268番目の位置にあります。[66] : 82–83
欠陥
。
トランスフェラーゼ欠乏症は多くの一般的な病気の原因です。トランスフェラーゼ欠乏症の最も一般的な結果は、細胞産物の蓄積です。
SCOT欠損症
サクシニルCoA:3-ケト酸CoAトランスフェラーゼ欠損症（またはSCOT欠損症）は、ケトン体の蓄積につながります。[71] ケトン体は体内の脂肪の分解時に生成され、重要なエネルギー源です。[72]ケトン体を利用できないと、間欠性ケトアシドーシスに陥り、通常は乳児期に初めて発症します。[72]患者は、吐き気、嘔吐、摂食障害、呼吸困難を経験します。[72]極端な場合には、ケトアシドーシスが昏睡や死につながる可能性があります。[72]この欠損症は、OXCT1遺伝子の変異によって引き起こされます。 [73]治療は主に患者の食事管理に依存しています。[74]
CPT-II欠損症
カルニチンパルミトイルトランスフェラーゼII欠損症（ CPT-II欠損症としても知られる）は、体がミトコンドリアに脂肪酸を輸送して燃料源として処理する能力を欠くため、長鎖脂肪酸の過剰につながる。 [75]この疾患は、CPT2遺伝子の欠陥によって引き起こされる。[76]この欠損症は、致死的な新生児型、重度の乳児型肝心筋型、およびミオパチー型の3つの形態のいずれかで患者に現れる。[76]ミオパチー型は、この欠損症の中で最も軽度な形態であり、患者の生涯のどの時点でも発現する可能性があります。[76]他の2つの形態は乳児期に現れる。[76]致死的な新生児型および重度の乳児型の一般的な症状は、肝不全、心臓の問題、発作および死亡である。[76] ミオパチー型は、激しい運動後の筋肉痛および筋力低下を特徴とする。[76] 治療には一般的に食生活の改善とカルニチンのサプリメントの摂取が含まれる。[76]
ガラクトース血症
ガラクトース血症は、単糖であるガラクトースを処理できないために起こります。[77]この欠損は、ガラクトース-1-リン酸ウリジリルトランスフェラーゼ（GALT） の遺伝子に何らかの変異があり、GALTの産生量が不足した場合に発生します。[78] [79]ガラクトース血症には、 古典型とデュアルテ型の2つの形態があります。[80] デュアルテガラクトース血症は一般に古典型よりも軽度であり、ガラクトキナーゼの欠損によって引き起こされます。[81]ガラクトース血症により、乳児は母乳中の糖を処理できなくなり、生後数日以内に嘔吐や食欲不振を引き起こします。[81] この疾患のほとんどの症状は、体内のガラクトース-1-リン酸 の蓄積によって引き起こされます。 [ 81] 一般的な症状には、肝不全、敗血症、成長障害、精神障害などがあります。[82] 第二の毒性物質であるガラクチトールが目の水晶体に蓄積し、白内障を引き起こします。[83] 現在、唯一の治療法は早期診断とそれに続く乳糖を含まない食事の遵守、そして発症する可能性のある感染症に対する抗生物質の処方です。[84]
コリンアセチルトランスフェラーゼ欠損症
コリンアセチルトランスフェラーゼ（ChATまたはCATとも呼ばれる）は、神経伝達物質 アセチルコリンを生成する重要な酵素である。[85] アセチルコリンは、記憶、注意、睡眠、覚醒などの多くの神経精神機能に関与している。[86] [87] [88] この酵素は球形で、単一のアミノ酸鎖からなる。[89] ChATは、神経細胞のシナプスでアセチルコエンザイムAからコリンにアセチル基を転移する機能を持ち、可溶性と膜結合性の2つの形態で存在する。[89] ChAT遺伝子は染色体10に位置する。[90]
アルツハイマー病
ChATの発現低下はアルツハイマー病の特徴の一つである。[91] アルツハイマー病患者は、側頭葉、頭頂葉、前頭葉を含む脳のいくつかの領域で活動が30～90%低下している。[92]しかし、ChAT欠乏がこの病気の主な原因であるとは考えられていない。[89]
筋萎縮性側索硬化症（ALSまたはルー・ゲーリック病）
ALS患者は脊髄と脳の運動ニューロンにおけるChAT活性の顕著な低下がみられる。[93] ChAT活性の低下はALSの早期兆候であり、運動ニューロンが死滅し始めるずっと前から検出可能である。これは患者が症状を呈する前でさえ検出可能である。[94]
ハンチントン病
ハンチントン病患者もChAT産生の顕著な減少を示す。[95]産生減少の具体的な原因は明らかではないが、棘状樹状突起 を持つ中型運動ニューロンの死がChAT産生の低下につながると考えられている。[89]
統合失調症
統合失調症患者では、脳の中橋被蓋部[96] と側坐核[97]に局在するChATのレベルも低下しており、これがこれらの患者の認知機能の低下と相関していると考えられています。[89]
乳幼児突然死症候群（SIDS）
最近の研究では、SIDS乳児は視床下部と線条体の両方でChATのレベルが低下していることが示されています。[89] SIDS乳児は迷走神経系でChATを産生できるニューロンも少なくなっています。[98]延髄のこれらの欠陥は、心臓血管系や呼吸器系などの重要な自律神経機能を制御できなくなる可能性があります。[98]
先天性筋無力症候群（CMS）
CMSは神経筋伝達の欠陥を特徴とする疾患群であり、致命的となる可能性のある無呼吸（呼吸不能）の再発を引き起こします。 [99] ChAT欠損は、シナプス前移行障害が発生する筋無力症症候群に関与しています。[100]これらの症候群は、患者がアセチルコリンを再合成できないことが特徴です。[100]
バイオテクノロジーにおける用途
末端転移酵素
末端転移酵素は、DNAを標識したり、プラスミドベクターを生成したりするために使用できる転移酵素です。[101 ] 末端転移酵素は、既存のDNA分子の下流末端または3'末端にテンプレートの形でデオキシヌクレオチドを付加することによって、これらの両方のタスクを実行します。末端転移酵素は、RNAプライマーなしで機能できる数少ないDNAポリメラーゼの1つです。[101]
グルタチオントランスフェラーゼ
グルタチオントランスフェラーゼ（GST）ファミリーは非常に多様であるため、多くのバイオテクノロジーの目的に使用できます。植物は、グルタチオントランスフェラーゼを、毒性金属を細胞の残りの部分から分離する手段として使用します。[102]これらのグルタチオントランスフェラーゼは、除草剤や殺虫剤などの汚染物質を検出するバイオセンサーの 作成に使用できます。 [103]グルタチオン トランスフェラーゼは、生物的ストレスと非生物的ストレスの両方に対する耐性を高めるために、トランスジェニック植物でも使用されます。 [103]グルタチオントランスフェラーゼは現在、薬剤耐性における役割のために抗がん剤のターゲットとして研究されています。[103]さらに、グルタチオントランスフェラーゼ遺伝子は、酸化損傷を 防ぐ能力のために調査されており、トランスジェニック栽培植物で耐性が向上していることが示されています。[104]
ゴムトランスフェラーゼ
現在、天然ゴムの唯一の商業的供給源はパラゴムノキ（Hevea brasiliensis ）である。天然ゴムは、多くの商業的用途において合成ゴムよりも優れている。 [105]タバコやヒマワリ など、天然ゴムを合成できる遺伝子組み換え植物を作出する取り組みが行われている。[106]これらの取り組みは、ゴムトランスフェラーゼ酵素複合体のサブユニットの配列を決定し、これらの遺伝子を他の植物に導入することに焦点を当てている。[106]
膜関連トランスフェラーゼ
多くのトランスフェラーゼは、膜タンパク質として生体膜に結合しているか、または単一の膜貫通ヘリックスを介して膜に固定されています。[107]たとえば、ゴルジ体中の多数のグリコシルトランスフェラーゼです。他のいくつかは、複数のスパンの膜貫通タンパク質であり、たとえば、特定のオリゴ糖トランスフェラーゼまたはMAPEGファミリーのミクロソームグルタチオンS-トランスフェラーゼです。
参考文献
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