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| エイリアス | DNTT、TDT、DNA ヌクレオチジルエキソトランスフェラーゼ、末端デオキシヌクレオチド転移酵素 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：187410; MGI : 98659;ホモロジーン: 3014;ジーンカード：DNTT; OMA :DNTT - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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末端デオキシヌクレオチド転移酵素（TdT ）は、 DNAヌクレオチド転移酵素（DNTT）または末端転移酵素としても知られ、未熟な前B細胞、前T細胞、および急性リンパ性白血病/リンパ腫細胞で発現する特殊なDNAポリメラーゼです。 TdTは、抗体遺伝子の組み換え中にTCR遺伝子とBCR遺伝子のV、D、およびJエクソンにNヌクレオチドを付加し、接合部多様性の現象を可能にします。 ヒトでは、末端転移酵素はDNTT遺伝子によってコードされています。[5] [6] DNAポリメラーゼ酵素のXファミリーのメンバーとして、同じポリメラーゼ酵素のXファミリーに属するポリメラーゼλおよびポリメラーゼμと連携して機能します。 TdTによって導入された多様性は、脊椎動物の免疫系の進化に重要な役割を果たしており、病原体と戦うために細胞が備える抗原受容体の種類を大幅に増加させました。 TdTノックアウトマウスを用いた研究では、 T細胞受容体（TCR）の多様性が通常の野生型システムと比較して大幅に減少している（10倍）ことがわかった。生物が備えているTCRの多様性が高いほど、感染に対する抵抗力が増す。 [7] [8] TdTは1960年に哺乳類で最初に特定されたDNAポリメラーゼの1つであるが、[9]すべてのDNAポリメラーゼの中で最も理解されていないものの1つである。[7] 2016～18年には、TdTがより広く知られているテンプレート非依存的な動作に加えて、トランステンプレート依存的な動作を示すことが発見された[10] [11]
TdTは胎児肝HSCには存在せず、胎児期のB細胞の接合部の多様性を著しく損なう。 [12]
機能と規制
一般的に、TdTはDNA分子の3'末端へのヌクレオチドの付加を触媒します。ほとんどのDNAポリメラーゼとは異なり、テンプレートを必要としません。この酵素の好ましい基質は3 'オーバーハングですが、平滑末端または陥凹末端にヌクレオチドを付加することもできます。さらに、TdTは、生体内で溶液中の遊離ヌクレオチドから2〜15ntのDNAポリマーの合成を触媒することが知られている唯一のポリメラーゼです。[13]試験管内においては、この動作は特定の長さを持たないDNAポリマーの一般的な形成を触媒します。[14]生体内で生成された2〜15ntのDNA断片は、DNA修復や組み換え機構に関連するシグナル伝達経路で作用すると仮定されています。[13]多くのポリメラーゼと同様に、TdTは二価カチオン補因子を必要とするが、[15] TdTはMg2 +、Mn2 +、Zn2 +、Co2 +などのより広範囲のカチオンを使用できる点で独特である。[15]酵素活性の速度は、利用可能な二価カチオンと添加されるヌクレオチドに依存する。[16]
TdT は主に胸腺や骨髄などの一次リンパ器官で発現しています。その発現の調節は複数の経路で行われます。これには、TdIF1 のようなタンパク質間相互作用が含まれます。TdIF1 は、TdT と相互作用して、TdT ポリメラーゼの DNA 結合領域をマスクすることでその機能を阻害する別のタンパク質です。TdT 発現の調節は転写レベルでも行われ、調節は段階特異的な要因によって影響され、発達的に制限された方法で行われます。[7] [17] [18]発現は通常、一次リンパ器官で見られますが、最近の研究では、抗原を介した刺激によって、胸腺外でT 細胞の遺伝子再編成に必要な他の酵素とともに二次的な TdT 発現が起こる可能性があることが示唆されています。 [19]急性リンパ性白血病の患者は、TdT を大幅に過剰産生します。[16]これらの患者から得られた細胞株は、純粋なTdTの最初の供給源の一つとなり、ヒトとウシのアイソフォームの間に活性の違いがあることの発見につながった。[16]
機構
多くのポリメラーゼと同様に、TdTの触媒部位には、そのパームドメインに2つの二価カチオンがあり、ヌクレオチドの結合を助け、3'-OH基のpKaを低下させ、最終的に結果として生じるピロリン酸副産物の除去を促進します。[20] [21]
アイソフォームの変異
TdTのいくつかのアイソフォームは、マウス、ウシ、ヒトで観察されています。現在までに、マウスでは2つの変異体が、ヒトでは3つの変異体が特定されています。[22]
マウスで特定された 2 つのスプライス バリアントは、それぞれの長さに応じて命名されています。TdTS は 509 個のアミノ酸から構成され、より長いバリアントである TdTL は 529 個のアミノ酸から構成されます。TdTS と TdTL の違いは、DNA とヌクレオチドを結合する領域以外で発生します。20 個のアミノ酸の違いが酵素活性に影響するという点については議論があり、TdTL の修飾がエキソヌクレアーゼ活性を付与すると主張する人もいれば、TdTL と TdTS はin vitro活性がほぼ同一であると主張する人もいます。さらに、TdTL は、未知のメカニズムによって、 in vivo でTdTS の触媒活性を調節できると報告されています。これは、V(D)J 組み換えにおける TdT の役割の調節に役立つことが示唆されています。[23]
ヒト TdT アイソフォームには、TdTL1、TdTL2、および TdTS の 3 つの変異体があります。TdTL1 はリンパ系細胞株で広く発現していますが、TdTL2 は主に正常な小リンパ球で発現しています。どちらも発現すると核に局在し[24]、3'->5' エキソヌクレアーゼ活性を持っています。[25]対照的に、TdTS アイソフォームはエキソヌクレアーゼ活性を持たず、V(D)J 組み換え中に必要な伸長を実行します。[25]マウス TdTL で仮定されている同様のエキソヌクレアーゼ活性がヒトおよびウシ TdTL で見られるため、ウシおよびヒト TdTL アイソフォームは、マウスで提案されているのと同様の方法で TdTS アイソフォームを制御すると仮定する人もいます。[23]さらに、TdTL1 が TdTL2 および/または TdTS 活性の制御に関与している可能性があると仮定する人もいます。
V(D)J組換えにおける役割
RAG 1/2 酵素の作用により、切断された二本鎖 DNA には、切断イベントによって作成された各 DNA セグメントの末端にヘアピン構造が残ります。ヘアピンは両方ともアルテミス複合体によって開かれます。アルテミス複合体はリン酸化されるとエンドヌクレアーゼ活性を持ち、TdT が作用するための自由 3' OH 末端を提供します。アルテミス複合体が役割を果たし、新しく開いた DNA ヘアピンに回文ヌクレオチド (P ヌクレオチド) を追加すると、TdT が機能する準備が整います。これで、TdT が入り込み、ポリメラーゼが機能することが知られている 5' から 3' の方向に、既存の P ヌクレオチドに N ヌクレオチドを追加できるようになります。平均して、アルテミス複合体の作用後に生成された各 3' 末端に 2～5 個のランダムな塩基対が追加されます。追加された塩基の数は、通常のワトソン・クリック塩基対形成パターン（AT、CG）に従って、非相同末端結合中に、新たに合成された2つのssDNAセグメントがマイクロホモロジーアラインメントを受けるのに十分です。そこから、不対ヌクレオチドはアルテミス複合体（エンドヌクレアーゼ活性に加えてエキソヌクレアーゼ活性を有する）などのエキソヌクレアーゼによって切り出され、その後、テンプレート依存性ポリメラーゼがギャップを埋め、最終的にリガーゼの作用でセグメントを結合して新しいコーディングジョイントを作成します。TdTは、Nヌクレオチドセグメントに追加する際に4つの塩基対を区別しませんが、グアニンおよびシトシン塩基対に偏りを示しています。[7]
テンプレート依存アクティビティ
テンプレート依存的に、TdT は、ほとんどのポリメラーゼに見られるin cis機構とは対照的に、トランスと呼ばれる方法で、二本鎖 DNA の鎖切断部を越えてヌクレオチドを組み込むことができます。これは、鎖間の 1 塩基対の切断で最適に発生し、ギャップが大きくなると最適に発生しなくなります。これは、二本鎖 DNA の短い切断を選択的に検出する、TdT のループ 1 と呼ばれるサブセクションによって促進されます。さらに、このテンプレート依存活性の発見により、V(D)J 組み換えにおける N 領域の追加の長さの分布がどのように生じるかについて、より説得力のあるメカニズム仮説が生まれました。[26]
ポリメラーゼμとポリメラーゼλは、TdTと同様のトランステンプレート依存合成活性を示すが、下流の二本鎖DNAに対する同様の依存性はない。[27]さらに、ポリメラーゼλも同様のテンプレート非依存合成活性を示すことがわかっている。末端転移酵素としての活性に加えて、より一般的なテンプレート依存型でも機能することが知られている。[28] TdTとポリメラーゼμの類似性は、それらが進化的に密接に関連していることを示唆している。[26]
用途
末端転移酵素は分子生物学に応用されている。RACEでヌクレオチドを付加し、その後PCRでプライマーのテンプレートとして使用できる。また、放射性 同位元素で標識したヌクレオチドを付加するためにも使用できる。例えば、アポトーシス（部分的には断片化されたDNAによってマークされる）の検出のためのTUNELアッセイ（末端デオキシヌクレオチド転移酵素d U TPニックエンド標識）などである。また、急性リンパ性白血病の診断のための免疫蛍光アッセイにも使用される。[29]
免疫組織化学およびフローサイトメトリーでは、TdTに対する抗体は、抗原を持つ未熟なT細胞とB細胞、および多能性造血幹細胞の存在を証明するために使用できますが、成熟したリンパ球細胞は常にTdT陰性です。TdT陽性細胞は健康なリンパ節と扁桃腺に少数見られますが、急性リンパ芽球性白血病の悪性細胞もTdT陽性であるため、抗体は、この疾患を診断し、たとえば小児の小細胞腫瘍と区別するためのパネルの一部として使用できます。[30]
TdTは最近、オリゴヌクレオチドのDe Novo合成にも応用されており、TdT-dNTP結合類似体はプライマーを1塩基ずつ伸長させることができる。[31]言い換えれば、TdT酵素はプライマー配列に1文字ずつ追加することで合成DNAを作る能力を実証した。
参照
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外部リンク
- 米国国立医学図書館の医学主題標目表(MeSH)における末端 + デオキシリボヌクレオチド転移酵素
