Loading article…
| コリンアセチルトランスフェラーゼ | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 2.3.1.6 | ||||||||
| CAS番号 | 9012-78-6 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
| |||||||||
| チャット | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 識別子 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| エイリアス | CHAT、CHOACTASE、CMS1A、CMS1A2、CMS6、コリン O-アセチルトランスフェラーゼ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：118490; MGI : 88392;ホモロジーン: 40693; GeneCards : チャット; OMA :CHAT - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ウィキデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
コリンアセチルトランスフェラーゼ（一般的にはChATと略されるが、CATと略されることもある）は、神経伝達物質アセチルコリンの合成を担うトランスフェラーゼ 酵素である。ChATは、補酵素アセチルCoAからコリンへのアセチル基の転移を触媒し、アセチルコリン（ACh）を生成する。ChATは、中枢神経系（CNS）と末梢神経系（PNS）の両方のコリン作動性ニューロンに高濃度で存在する。ほとんどの神経終末タンパク質と同様に、ChATはニューロン本体で生成され、神経終末に輸送され、そこで最も濃度が高くなる。神経細胞にChATが存在する場合、この細胞は「コリン作動性」ニューロンに分類される。ヒトでは、コリンアセチルトランスフェラーゼ酵素はCHAT遺伝子によってコードされている。[5]
歴史
コリンアセチルトランスフェラーゼは、1943年にデイヴィッド・ナックマンソンとALマチャドによって初めて記述されました。[6]ドイツの生化学者であるナックマンソンは、ノーベル賞受賞者のオットー・ワールブルクとオットー・マイヤーホフによる発酵、解糖、筋収縮に関する 研究を発展させ、神経インパルス伝導のプロセスと細胞内のエネルギー産生化学反応の利用を研究していました。「構造タンパク質に対するアセチルコリンの作用」が神経インパルスの原因であることを示す以前の研究に基づいて、ナックマンソンとマチャドはアセチルコリンの起源を調査しました。[7]
脳と神経組織からアセチルコリンを形成する酵素が抽出されています。この形成はアデノシン三リン酸 (ATP)が存在する場合にのみ起こります。この酵素はコリンアセチラーゼと呼ばれます。
— ナックマンソン＆マチャド、1943年[6]
この発見当時、アセチルトランスフェラーゼの作用機序は不明であったが、ナックマンソンは、アセチルリン酸またはホスホリルコリンがリン酸（ATP由来）をコリンまたは酢酸イオンと交換する可能性を仮説した。[ 6 ]コエンザイムA （ CoA）が3つの研究室で同時に独立して発見された のは1945年になってからであり、 [8] [9] [10] ナックマンソンの研究室もそのうちの1つであった。その後、当時「活性酢酸」と呼ばれていたアセチルCoAが1951年に発見された。[11] ラット由来のChATの3D構造は、それからほぼ60年後の2004年まで解明されなかった。[12]
構造
ChAT の 3D 構造は、X 線結晶構造解析PDB : 2FY2によって解明されています。コリンは、コリンの正に帯電したアミンと Tyr552 のヒドロキシル基との間の非共有結合相互作用、およびコリンのヒドロキシル基とヒスチジン残基 His324 との間の水素結合によって、ChAT の活性部位に結合しています。
コリン基質は ChAT 内部のポケットに収まり、アセチル CoA はタンパク質表面のポケットに収まります。3D 結晶構造は、アセチル CoA のアセチル基がコリン結合ポケットに接し、アセチル基供与体と受容体間の距離が最小限に抑えられていることを示しています。
コリンアセチルトランスフェラーゼ結合部位の構造
-
コリンアセチルトランスフェラーゼに結合したコリンイオンの結晶構造。His324A および Tyr552A の側鎖残基が示されている。PDB : 2FY3 -
-
相同性
ChATは動物ゲノム全体で非常に保存されています。特に哺乳類では、配列の類似性が非常に高く、例えばヒトとネコ（ Felis catus ）のChATは89%の配列同一性があります。ショウジョウバエとの配列同一性は約30%です。[13]
ChATの形式
ChATには、可溶性形態と膜結合形態の2つの形態がある。[14]可溶性形態は全酵素活性の80～90%を占め、膜結合形態は残りの10～20%の活性を担う。[15]しかし、後者の形態のChATがどのように膜に結合するかについては長い間議論されてきた。[16]膜結合形態のChATはシナプス小胞と関連している。[17]
ChATの一般的なアイソフォームと末梢アイソフォーム
ChATには2つのアイソフォームがあり、どちらも同じ配列でコードされています。共通型ChAT（cChAT）は、CNSとPNSの両方に存在します。末梢型ChAT（pChAT）は、ヒトのPNSで優先的に発現し、転写後修飾中のエクソンスキッピング（エクソン6〜9）によって生じます。そのため、アミノ酸配列は非常に似ていますが、pChATはcChATに存在する配列の一部を欠いています。pChATアイソフォームは、脳由来のChAT抗体が、脳にあるものとは異なり、末梢コリン作動性ニューロンを染色できないという観察に基づいて、2000年に発見されました。cChATとpChATの違いにつながるこの遺伝子スプライシングメカニズムは、脊椎動物と無脊椎動物の両方を含むさまざまな種で観察されており、このメカニズムが何らかの未確認の進化上の利点につながることを示唆しています。
関数
コリン作動性システムは、数多くの神経機能に関係している。一部のコリン作動性ニューロンの変化が、アルツハイマー病の障害の原因である可能性がある。この遺伝子によってコードされるタンパク質は、神経伝達物質アセチルコリンを合成する。アセチルコリンは、中枢神経系のムスカリン性受容体とニコチン性受容体 という2 種類の受容体に作用 し、それぞれ異なる生理学的反応に関係している。ニコチン性受容体におけるアセチルコリンの役割はまだ調査中である。ニコチンにもニコチン性受容体に結合する依存性があることから、アセチルコリンは報酬/強化経路に関係している可能性が高い。中枢神経系におけるアセチルコリンのムスカリン作用は、学習と記憶に関係している。大脳新皮質におけるコリン作動性神経支配の喪失は、アルツハイマー病の進行例で証明されているように、記憶喪失と関連している。末梢神経系では、コリン作動性ニューロンが心筋収縮や胃腸管機能など、内臓機能の制御に関与しています。
運動ニューロン（運動ニューロン） の免疫組織化学マーカーとしてよく使用されます。
突然変異
ChAT の変異体は、 C. elegans、Drosophila 、ヒトなど、いくつかの種で分離されています。非野生型の表現型を持つ非致死性の変異体のほとんどは、ある程度の活性を示しますが、野生型よりも大幅に低いです。
C. elegansでは、ChAT のいくつかの変異が cha-1 遺伝子に起因することがわかっています。すべての変異は、ChAT 活性の大幅な低下をもたらします。活性低下率は、場合によっては 98% を超えることがあります。表現型への影響には、成長の遅れ、サイズの縮小、協調性のない行動、コリンエステラーゼ阻害剤に対する感受性の欠如などがあります。[19]ショウジョウバエで分離された温度感受性変異体はすべて致死的でした。死に至る前に、影響を受けたハエは、制御不能な動きや網膜電図活動の変化など、行動の変化を示します。 [20]
ヒトのChATをコードする遺伝子はCHATである。CHATの変異は先天性筋無力症候群と関連付けられており、これは一般的な運動機能の欠乏と衰弱につながる疾患である。その他の症状には致死的な無呼吸がある。10の単離された変異体のうち、1つは完全に活性を欠き、8つは活性が著しく低下し、1つは機能が不明であることが示された。[21]
臨床的意義
アルツハイマー病
アルツハイマー病（AD）は、記憶と認知の障害を伴う。大脳新皮質と海馬ではアセチルコリンとChATの濃度が著しく低下する。[22]コリン作動性ニューロンの細胞喪失と機能不全はアルツハイマー病の一因と考えられているが、この病気の発症の主要因とは一般に考えられていない。ベータアミロイドタンパク質の凝集と沈着がニューロンの代謝を妨げ、皮質のコリン作動性軸索と前脳基底核のコリン作動性ニューロンをさらに損傷すると考えられている。[23]
筋萎縮性側索硬化症
筋萎縮性側索硬化症（ALS）は最も一般的な運動ニューロン疾患の一つです。ALSではChAT免疫反応性の顕著な低下が見られます。[24]コリン作動性機能が細胞内カルシウム濃度の制御不能な上昇に関与していると考えられていますが、その理由はまだ明らかになっていません。[25]
薬物
抗コリンエステラーゼ剤であるネオスチグミンメチル硫酸塩は、ChATを標的として使用されています。特に、ネオスチグミンメチル硫酸塩の使用は、先天性筋無力症候群に対して良い効果があることが示されている。[26]
エストラジオールへの曝露は雌ラットのChATを増加させることが示されている。[27]
参照
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000070748 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000021919 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ Strauss WL、Kemper RR、Jayakar P、Kong CF、Hersh LB、Hilt DC、Rabin M (1991 年 2 月)。「ヒトコリンアセチルトランスフェラーゼ遺伝子は in situ ハイブリダイゼーションにより 10q11-q22.2 領域にマップされる」。Genomics . 9 ( 2): 396–8. doi : 10.1016/0888-7543(91)90273-H . PMID 1840566。
- ^ abc Nachmansohn D, Machado AL (1943). 「アセチルコリンの形成。新しい酵素：コリンアセチラーゼ」。J . Neurophysiol . 6 (5): 397–403. doi :10.1152/jn.1943.6.5.397.
- ^ Berman R, Wilson IB, Nachmansohn D (1953年9月～ 10月)。「コリンアセチラーゼの特異性と生物学的機能の関係」。Biochimica et Biophysica Acta。12 ( 1–2): 315–24。doi :10.1016/0006-3002(53)90150-4。PMID 13115440 。
- ^ Lipmann F, Kaplan NO (1946). 「スルファニルアミドとコリンの酵素アセチル化における共通因子」J. Biol. Chem . 162 (3): 743–744. doi : 10.1016/S0021-9258(17)41419-0 .
- ^ Lipton MA (1946). 「アセチルコリンの酵素合成のメカニズム」Fed. Proc . 5 (1 Pt 2): 145. PMID 21066687.
- ^ Nachmansohn D, Berman M (1946). 「コリンアセチラーゼに関する研究; 補酵素の調製と酵素に対するその効果について」J. Biol. Chem . 165 (2): 551–63. doi : 10.1016/S0021-9258(17)41168-9 . PMID 20276121.
- ^ Jones DH, Nelson WL (1968). 「コエンザイムA生成物の単離法」. Anal. Biochem . 26 (3): 350–7. doi :10.1016/0003-2697(68)90195-4. PMID 5716187.
- ^ Govindasamy L、Pedersen B、Lian W、Kukar T、Gu Y、Jin S、Agbandje-McKenna M、Wu D、McKenna R (2004 年 11 月)。 「コリンアセチルトランスフェラーゼの構造的洞察と機能的意味」。構造生物学ジャーナル。148 (2): 226–35。土井：10.1016/j.jsb.2004.06.005。PMID 15477102。
- ^ Oda Y (1999年11月). 「コリンアセチルトランスフェラーゼ：中枢神経系における構造、分布および病理学的変化」. Pathology International . 49 (11): 921–37. doi :10.1046/j.1440-1827.1999.00977.x. PMID 10594838. S2CID 23621617.
- ^ Tandon A, Bachoo M, Weldon P, Polosa C, Collier B (1996). 「コルヒチン投与による前神経節軸索へのコリンアセチルトランスフェラーゼ活性および上頸神経節におけるアセチルコリン含量と放出への影響」J. Neurochem . 66 (3): 1033–41. doi :10.1046/j.1471-4159.1996.66031033.x. PMID 8769864. S2CID 44586742.
- ^ Pahud G, Salem N, van de Goor J, Medilanski J, Pellegrinelli N, Eder-Colli L (1998 年 5 月 25 日). 「ショウジョウバエ中枢神経系における膜結合コリンアセチルトランスフェラーゼの細胞内局在と膜との関連性に関する研究」. European Journal of Neuroscience . 10 (5): 1644–53. doi :10.1046/j.1460-9568.1998.00177.x. PMID 9751137. S2CID 24196247.
- ^ Bruce G、Hersh LB（1987年12月）。「ラットおよびヒトの脳の膜分画から洗剤によって放出されるコリンアセチルトランスフェラーゼに関する研究」。Neurochem Res。12 （12）：1059–66。doi：10.1007/bf00971705。PMID 2450285。S2CID 4336737。
- ^ Carroll PT (1994). 「ラット海馬組織の膜結合コリン-O-アセチルトランスフェラーゼはシナプス小胞と関連している」. Brain Res . 633 (1–2): 112–8. doi :10.1016/0006-8993(94)91529-6. PMID 8137149. S2CID 1139292.
- ^ ランド、ジェームズ。「アセチルコリン」。ワームブック。
- ^ Rand JB、Russell RL（1984 年2月）。「線虫Caenorhabditis elegansのコリンアセチルトランスフェラーゼ欠損変異体」。遺伝学。106 （ 2 ）：227–48。doi ： 10.1093 /genetics/ 106.2.227。PMC 1202253。PMID 6698395 。
- ^ Greenspan RJ (1980). 「コリンアセチルトランスフェラーゼの変異と関連する神経障害」.比較生理学ジャーナル. 137 (1): 83–92. doi :10.1007/BF00656920. S2CID 45897606.
- ^ Ohno K, Tsujino A, Brengman JM, Harper CM, Bajzer Z, Udd B, Beyring R, Robb S, Kirkham FJ, Engel AG (2001年2月13日). 「コリンアセチルトランスフェラーゼ変異はヒトにおいてエピソード性無呼吸を伴う筋無力症候群を引き起こす」Proceedings of the National Academy of Sciences . 98 (4): 2017–2022. Bibcode :2001PNAS...98.2017O. doi : 10.1073/pnas.98.4.2017 . PMC 29374 . PMID 11172068.
- ^ Bartus RT、Dean RL、Beer B、Lippa AS (1982 年 7 月 30 日)。「老年期の記憶障害に関するコリン作動性仮説」。Science 217 ( 4558): 408–14。Bibcode : 1982Sci ...217..408B。doi : 10.1126/science.7046051。PMID 7046051 。
- ^ Geula C、Mesulam MM、Saroff DM、Wu CK (1998 年 1 月)。「アルツハイマー病におけるプラーク、もつれ、および皮質コリン作動性線維の消失の関係」。J Neuropathol Exp Neurol。57 ( 1): 63–75。doi : 10.1097 /00005072-199801000-00008。PMID 9600198。
- ^ Oda Y, Imai S, Nakanishi I, Ichikawa T, Deguchi T (1995年12月). 「筋萎縮性側索硬化症患者の脊髄におけるコリンアセチルトランスフェラーゼの免疫組織化学的研究」. Pathol Int . 45 (12): 933–9. doi :10.1111/j.1440-1827.1995.tb03418.x. PMID 8808298. S2CID 23763400.
- ^ Morrison BM、Morrison JH (1999年1月)。「スーパーオキシドディスムターゼの変異に関連する筋萎縮性側索硬化症：変性の推定メカニズム」。Brain Res Brain Res Rev . 29 (1): 121–35. doi :10.1016/s0165-0173(98)00049-6. PMID 9974153. S2CID 28937351.
- ^ Greer M、Schotland M (1960 年 7月)。「新生児の重症筋無力症」。小児科。26 :101–8。doi : 10.1542/peds.26.1.101。PMID 13851666。S2CID 8672902 。
- ^ Luine VN (1985年8月). 「エストラジオールは雌ラットの特定の前脳基底核と投射領域におけるコリンアセチルトランスフェラーゼ活性を増加させる」.実験神経学. 89 (2): 484–90. doi :10.1016/0014-4886(85)90108-6. PMID 2990988. S2CID 1525252.
さらに読む
- Oda Y (2000). 「コリンアセチルトランスフェラーゼ：中枢神経系における構造、分布および病理学的変化」。Pathol. Int . 49 (11): 921–37. doi :10.1046/j.1440-1827.1999.00977.x. PMID 10594838. S2CID 23621617.
- Wang J、Fu X、Zhang D、Yu L、Li N、Lu Z、Gao Y、Wang M、Liu X、Zhou C、Han W、Yan B、Wang J (2017)。「マウスの中大脳動脈閉塞後の脳室下帯神経新生にChAT陽性ニューロンが関与する」。Behav . Brain Res . 316 :145–151. doi :10.1016/j.bbr.2016.09.007. PMC 5048585. PMID 27609645 。
- Oda Y, Nakanishi I, Deguchi T (1993). 「ヒトコリンアセチルトランスフェラーゼの相補DNAは培養細胞で分子量の異なる2種類の酵素を誘導する」。Brain Res. Mol. Brain Res . 16 (3–4): 287–94. doi :10.1016/0169-328X(92)90237-6. PMID 1337937.
- Wang J、Lu Z、Fu X、Zhang D、Yu L、Li N、Gao Y、Liu X、Yin C、Ke J、Li L、Zhai M、Wu S、Fan J、Lv L、Liu J、Chen X、Yang Q、Wang J (2017)。「α7ニコチン受容体シグナル伝達経路は脳室下帯のChAT陽性ニューロンによって誘導される神経新生に関与する」。Transl Stroke Res . 8 (5): 484–493. doi :10.1007/s12975-017-0541-7. PMC 5704989 . PMID 28551702.
- Toussaint JL、Geoffroy V、Schmitt M、Werner A、 Garnier JM、Simoni P、Kempf J (1992)。「ヒトコリンアセチルトランスフェラーゼ（CHAT）：部分的な遺伝子配列と潜在的な制御領域」。ゲノミクス。12（2）：412–6。doi ：10.1016/0888-7543（92）90395-9。PMID 1339386 。
- Lorenzi MV、Trinidad AC、Zhang R、Strauss WL (1992)。「ヒトのコリンアセチルトランスフェラーゼ遺伝子から 2 つの mRNA が転写される」。DNA Cell Biol . 11 (8): 593–603. doi :10.1089/dna.1992.11.593. PMID 1388731。
- 三沢 浩、石井 健、出口 哲也 (1992)。「マウスコリンアセチルトランスフェラーゼの遺伝子発現。選択的スプライシングと高活性プロモーター領域の同定」。J . Biol. Chem . 267 (28): 20392–9. doi : 10.1016/S0021-9258(19)88714-8 . PMID 1400357。
- Cervini R, Rocchi M, DiDonato S, Finocchiaro G (1992). 「ヒトコリンアセチルトランスフェラーゼ遺伝子の DNA 断片の単離と染色体下局在」Neurosci. Lett . 132 (2): 191–4. doi :10.1016/0304-3940(91)90299-9. PMID 1784419. S2CID 23030200.
- Strauss WL、Kemper RR、Jayakar P、Kong CF、Hersh LB、Hilt DC、Rabin M (1991)。「ヒトコリンアセチルトランスフェラーゼ遺伝子はin situハイブリダイゼーションにより10q11-q22.2領域にマッピングされる」。ゲノミクス。9 ( 2 ): 396–8。doi : 10.1016 /0888-7543(91)90273- H。PMID 1840566 。
- Viegas-Péquignot E、Berrard S、Brice A 、 Apiou F 、Mallet J (1991)。「非放射性in situハイブリダイゼーションによるヒトコリンアセチルトランスフェラーゼ遺伝子の900bp長断片の10q11.2への局在」。Genomics。9 ( 1 ): 210–2。doi :10.1016/0888-7543(91)90242-7。PMID 2004764 。
- Itoh N, Slemmon JR, Hawke DH, Williamson R, Morita E, Itakura K, Roberts E, Shively JE, Crawford GD, Salvaterra PM (1986). 「Drosophila コリンアセチルトランスフェラーゼ cDNA のクローニング」Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 83 (11): 4081–5. Bibcode :1986PNAS...83.4081I. doi : 10.1073/pnas.83.11.4081 . PMC 323670 . PMID 3086876.
- Hersh LB、Takane K、Gylys K、Moomaw C、Slaughter C (1988)。「ヒトとブタのコリンアセチルトランスフェラーゼ間のアミノ酸配列の保存」。J . Neurochem . 51 (6): 1843–5. doi :10.1111/j.1471-4159.1988.tb01166.x. PMID 3183663. S2CID 24613238。
- Berrard S、Brice A、Lottspeich F、Braun A、Barde YA、Mallet J (1988)。「ブタのコリンアセチルトランスフェラーゼのcDNAクローニングと完全な配列：対応するRNAのin vitro翻訳により活性タンパク質が生成」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 84 (24): 9280–4. doi : 10.1073/pnas.84.24.9280 . PMC 373252 . PMID 3480542。
- Chireux MA、Le Van Thai A、Weber MJ (1995)。「ヒトコリンアセチルトランスフェラーゼ遺伝子：代替第一エクソンの局在」。J . Neurosci. Res . 40 (4): 427–38. doi :10.1002/jnr.490400402. PMID 7616604. S2CID 42856768.
- Bausero P、Schmitt M、Toussaint JL、Simoni P、Geoffroy V、Queuche D、Duclaud S、Kempf J、Quirin-Stricker C (1993)。「ヒトコリンアセチルトランスフェラーゼ遺伝子プロモーターの同定と分析」。NeuroReport。4 ( 3 ) : 287–90。doi : 10.1097/00001756-199303000-00015。PMID 7682855。
- Quirin-Stricker C、Nappey V、Simoni P、Toussaint JL、Schmitt M (1994)。「ヒトChAT遺伝子の5'隣接領域の甲状腺ホルモン受容体によるトランス活性化」。Brain Res. Mol. Brain Res . 23 (3): 253–65. doi :10.1016/0169-328X(94)90232-1. PMID 8057782。
- Erickson JD、Varoqui H、Schäfer MK、Modi W、Diebler MF、Weihe E、Rand J、Eiden LE、Bonner TI、Usdin TB (1994)。「小胞アセチルコリントランスポーターの機能的同定と「コリン作動性」遺伝子座からのその発現」。J . Biol. Chem . 269 (35): 21929–32. doi : 10.1016/S0021-9258(17)31734-9 . PMID 8071310。
- Kengaku M, 三沢 浩, Deguchi T (1993). 「ラット脊髄からのコリンアセチルトランスフェラーゼの複数のmRNA種」. Brain Res. Mol. Brain Res . 18 (1–2): 71–6. doi :10.1016/0169-328X(93)90174-N. PMID 8479291.
- 三沢 浩、松浦 淳、小田 勇、高橋 亮、出口 哲也 (1997)。「異なる 5' 領域を持つヒトコリンアセチルトランスフェラーゼ mRNA は 69 kDa の主要な翻訳産物を生成する」。Brain Res. Mol. Brain Res . 44 (2): 323–33. doi :10.1016/S0169-328X(96)00231-8. PMID 9073174。
- Lönnerberg P, Ibáñez CF (1999). 「N末端切断コリンアセチルトランスフェラーゼをコードする、精巣特異的な新規mRNA転写産物」。Mol . Reprod. Dev . 53 (3): 274–81. doi :10.1002/(SICI)1098-2795(199907)53:3<274::AID-MRD3>3.0.CO;2-8. PMID 10369388. S2CID 39464614.
- Sakakibara A, Hattori S (2000). 「Chat、複数のシグナル伝達経路を統合する Cas/HEF1 関連アダプタータンパク質」J. Biol. Chem . 275 (9): 6404–10. doi : 10.1074/jbc.275.9.6404 . PMID 10692442.
外部リンク
- 米国国立医学図書館の医学主題標目表(MeSH)におけるコリン+アセチルトランスフェラーゼ
