走化性

化学走性（ chemo- + taxisから）は、化学刺激に対する生物または実体の運動です。^{[ 1 ]}体細胞、細菌、その他の単細胞または多細胞生物は、環境中の特定の化学物質に応じて運動の方向を定めます。これは、細菌が食物分子の濃度が最も高い場所に向かって泳ぐことで食物（グルコースなど）を見つけたり、毒物（フェノールなど）から逃げたりするために重要です。多細胞生物では、化学走性は初期発生（受精時の精子の卵子への移動など）や発達（ニューロンやリンパ球の移動など）だけでなく、正常な機能と健康（損傷や感染時の白血球の移動など）にも不可欠です。 ^{[ 2 ]}さらに、動物の化学走性を可能にするメカニズムは、癌転移中に阻害されることが認識されており、^{[ 3 ]}化学走性を制御するこれらのネットワークの全体的な特性の異常な変化は、発癌につながる可能性があります。^{[ 4 ]}白血球やリンパ球の異常な走化性も、動脈硬化、喘息、関節炎などの炎症性疾患の一因となっている。^{[ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] [ 8 ]}接合酵母によって生成される極性パッチなどの細胞内小器官も走化性を示すことがある。^{[ 9 ]}

正の走化性とは、対象となる化学物質の濃度が高い方向へ移動する現象であり、負の走化性とは、その逆方向へ移動する現象である。化学物質によって誘発される運動（無秩序な方向への運動、または方向性のない運動）は、化学運動性と呼ばれることがある。

レーウェンフックによる顕微鏡開発の初期から細胞の移動は検出されていたが、カリフォルニア工科大学の走化性に関する講義では、「走化性の博識な記述は、細菌ではT.W. エンゲルマン(1881) とW.F. フェファー(1884)、繊毛虫ではH.S. ジェニングス(1906)によって初めて行われた」とされている。^{[ 10 ] [ 11 ]}ノーベル賞受賞者のI. メチニコフも、1882 年から 1886 年にかけて、食作用の最初の段階としてのプロセスを調査することで、この分野の研究に貢献した。^{[ 12 ]}生物学と臨床病理学における走化性の重要性は 1930 年代に広く受け入れられ、この現象の根底にある最も基本的な定義はこの時までに作成された。走化性アッセイの品質管理における最も重要な側面は、1950 年代にH. ハリスによって記述された。 ^{[ 13 ]} 1960年代と1970年代には、現代の細胞生物学と生化学の革命により、遊走応答細胞と走化性活性に関与する細胞内分画を調査するための新しい技術が数多く利用可能になった。^{[ 14 ]}この技術の利用により、急性炎症に関与する主要な走化性因子であるC5aが発見された。J . Adlerの先駆的な研究は、Pfefferの毛細管アッセイを近代化し、細菌の細胞内シグナル伝達の全過程を理解する上で重要な転換点となった。^{[ 15 ] [ 16 ]}

大腸菌などの一部の細菌は、細胞あたり複数の鞭毛（通常4～10本）を持っています。これらの鞭毛は、次の2つの方法で回転することができます。

1. 反時計回りの回転により鞭毛が1つの回転する束に整列し、細菌が直線的に泳ぐようになる。
2. 時計回りの回転により鞭毛束がバラバラになり、それぞれの鞭毛が異なる方向を向くため、細菌はその場で回転する。^{[ 17 ]}

回転方向は、細胞の外側から鞭毛を細胞に向かって見下ろしている観察者に対して示されている。^{[ 18 ] [ 11 ]}

シグナル伝達

化学勾配は、メチル受容性走化性タンパク質（MACP）と呼ばれる複数の膜貫通型受容体を介して感知され、これらの受容体は検出する分子が異なります。^{[ 36 ]}細菌界全体で数千のMACP受容体がコードされていることが知られています。^{[ 37 ]}これらの受容体は、ペリプラズム空間のタンパク質との相互作用を介して、直接的または間接的に誘引物質または忌避物質に結合する可能性があります。^{[ 38 ]}これらの受容体からの信号は、細胞膜を介して細胞質に伝達され、そこでCheタンパク質が活性化されます。^{[ 39 ]} Cheタンパク質は回転頻度を変化させ、受容体を変化させます。^{[ 39 ]}

鞭毛の調節

タンパク質 CheW と CheA は受容体に結合します。受容体が活性化されないと、ヒスチジンキナーゼCheAの単一の高度に保存されたヒスチジン残基で自己リン酸化が起こります。 ^{[ 40 ]} CheA は、リン酸基を応答調節因子 CheB と CheY の保存されたアスパラギン酸残基に転移します。CheA はヒスチジンキナーゼであり、リン酸基を能動的に転移するのではなく、応答調節因子CheB がCheA からリン酸基を受け取ります。このシグナル伝達のメカニズムは二成分系と呼ばれ、細菌における一般的なシグナル伝達の形態です。CheYは鞭毛スイッチタンパク質 FliM と相互作用して、鞭毛の回転を反時計回りから時計回りに変化させることで、タンブリングを誘発します。単一の鞭毛の回転状態の変化は、鞭毛束全体を破壊し、タンブリングを引き起こす可能性があります。

受容体調節

CheBは、CheAによって活性化されると、メチルエステラーゼとして働き、受容体の細胞質側のグルタミン酸残基からメチル基を除去します。また、同じグルタミン酸残基にメチル基を付加するメチルトランスフェラーゼであるCheRとは拮抗的に作用します。 ^{[ 36 ]}誘引物質のレベルが高いままであれば、CheA（したがってCheYとCheB）のリン酸化レベルは低いままとなり、細胞はスムーズに泳ぎ、MCPのメチル化レベルは上昇します（脱メチル化を行うCheB-Pが存在しないため）。^{[ 36 ]} MCPが完全にメチル化されると、誘引物質に反応しなくなります。そのため、誘引物質のレベルが高いままであっても、CheA-P（およびCheB-P）のレベルが上昇し、細胞は回転し始めます。^{[ 36 ]} MCPはCheB-Pによって脱メチル化され、そうなると受容体は再び誘引物質に反応するようになる。^{[ 36 ]}忌避物質に関しては状況は逆で、完全にメチル化されたMCPは忌避物質に最もよく反応し、メチル化が最も少ないMCPは忌避物質に最も反応しにくい。この調節により、細菌は数秒前の化学濃度を「記憶」し、現在経験している濃度と比較することで、勾配を上っているのか下っているのかを「知る」ことができる。 ^{[ 41 ]}細菌が化学勾配に反応するということは、特定の背景における感度の絶対値を増加させる他のメカニズムが関与しているということである。よく知られている例としては、モーターのCheY-Pシグナルに対する超高感度な反応と化学受容体のクラスター化がある。^{[ 42 ] [ 43 ]}

化学誘引物質と化学忌避物質は、運動性細胞に走化性誘導効果を持つ無機または有機物質である。これらの走化性リガンドは、原核生物と真核生物がそれぞれ近づくか遠ざかる化学濃度勾配を作り出す。^{[ 44 ]}

化学誘引物質の効果は、メチル受容性走化性タンパク質（MCP）などの化学受容体を介して引き起こされる。 ^{[ 45 ]}大腸菌のMCPには、Tar、Tsr、Trg、Tapが含まれる。^{[ 46 ]} Trgに対する化学誘引物質にはリボースとガラクトースがあり、フェノールは化学忌避物質である。TapとTsrは、それぞれジペプチドとセリンを化学誘引物質として認識する。^{[ 46 ]}

化学誘引物質または化学忌避物質は、MCPの細胞外ドメインに結合します。細胞内シグナル伝達ドメインは、これらの走化性リガンドの濃度の変化をCheAなどの下流タンパク質に伝達し、CheAはリン酸化CheY（CheY-P）を介してこのシグナルを鞭毛モーターに伝達します。^{[ 45 ]} CheY-Pは鞭毛の回転を制御し、細胞運動の方向に影響を与えます。^{[ 45 ]}

大腸菌、S. meliloti、R. spheroidesでは、化学誘引物質が MCP に結合すると CheA と CheY-P の活性が阻害され、スムーズな移動が起こりますが、枯草菌ではCheA の活性が増加します。^{[ 45 ]}大腸菌のメチル化イベントにより、MCP の化学誘引物質に対する親和性が低下し、CheA と CheY-P の活性が増加してタンブルが発生します。^{[ 45 ]}このように、細胞は化学誘引物質の濃度に即座に適応し、さらなる変化を検出して細胞運動性を調節することができます。^{[ 45 ]}

真核生物の化学誘引物質は免疫細胞に対してよく特徴づけられている。fMLFなどのホルミルペプチドは好中球やマクロファージなどの白血球を引き寄せ、感染部位への移動を引き起こす。^{[ 47 ]}非アシル化メチオニルペプチドは好中球やマクロファージに対する化学誘引物質として作用しない。[ ^{47 ]白血球}は補体成分である化学誘引物質C5aや細菌上の病原体特異的リガンドにも向かって移動する。^{[ 47 ]}

化学忌避物質に関するメカニズムは、化学誘引物質ほどよく知られていない。化学忌避物質は生物に回避反応を引き起こす働きをするが、テトラヒメナ・サーモフィラは 化学忌避物質であるネトリン-1ペプチドに10分以内に適応する。しかし、GTP、PACAP-38、ノシセプチンなどの化学忌避物質への曝露ではそのような適応は見られない。^{[ 48 ]} GTPとATPは、テトラヒメナとゾウリムシの両方に対してマイクロモル濃度で化学忌避物質である。これらの生物は、勾配から離れて方向転換する回避反応を起こすことで、これらの分子を避ける。^{[ 49 ]}

真核細胞が用いる走化性のメカニズムは、細菌である大腸菌のそれとはかなり異なりますが、化学勾配の感知は依然としてその過程における重要なステップです。^{[ 50 ]}大腸菌は、その小さなサイズやその他の生物物理学的制約のため、濃度勾配を直接検出することはできません。^{[ 51 ]}その代わりに、時間勾配感知を採用しており、自身の幅の数倍のより長い距離を移動し、知覚した化学濃度の変化率を測定します。^{[ 52 ] [ 53 ]}

真核細胞は原核細胞よりもはるかに大きく、細胞膜全体に均一に埋め込まれた受容体を持っています。^{[ 52 ]}真核生物の走化性は、細胞の両端にあるこれらの受容体の非対称的な活性化を比較することによって、空間的に濃度勾配を検出することを含みます。^{[ 52 ]}これらの受容体の活性化は、化学誘引物質に向かって、または化学忌避物質から遠ざかる移動をもたらします。^{[ 52 ]}非運動性の交配酵母では、細胞皮質上の極性タンパク質のパッチが、フェロモン勾配に沿って走化性的に移動することができます。^{[ 54 ] [ 9 ]}

原核細胞と真核細胞の両方が走化性記憶能力を持つことも示されている。^{[ 53 ] [ 55 ]}原核生物では、このメカニズムはメチル受容走化性タンパク質（MCP）と呼ばれる受容体のメチル化を伴う。^{[ 53 ]}これにより受容体の脱感作が起こり、原核生物は化学勾配を「記憶」して適応することができる。^{[ 53 ]}一方、真核生物の走化性記憶は、局所興奮全体抑制（LEGI）モデルで説明できる。^{[ 55 ] [ 56 ]} LEGIは、 Ras活性化やPIP3産生などの下流シグナル伝達を制御する、急速な興奮と遅延した抑制のバランスを伴う。^{[ 57 ]}

受容体のレベル、細胞内シグナル伝達経路、およびエフェクター機構はすべて、多様な真核生物型の構成要素を表しています。真核単細胞細胞では、アメーバ運動と繊毛または真核鞭毛が主なエフェクターです（例：アメーバまたはテトラヒメナ）。^{[ 58 ] [ 59 ]}免疫細胞など、高等脊椎動物由来の真核細胞の一部も、必要な場所に移動します。免疫担当細胞（顆粒球、単球、リンパ球）に加えて、以前は組織に固定されていると考えられていた大きな細胞群も、特別な生理的状態（例：肥満細胞、線維芽細胞、内皮細胞）または病理的状態（例：転移）で運動性を示します。^{[ 60 ]}化学走性は、胚葉の発達がシグナル分子の勾配によって誘導されるため、胚発生の初期段階で非常に重要です。^{[ 61 ] [ 62 ]}

化学誘引物質の濃度勾配の検出

真核細胞が化学誘引物質リガンドの勾配を検出することを可能にする特定の分子（つまり、化学誘引物質の方向を検出する一種の分子コンパス）は、関与する細胞や化学誘引物質受容体、あるいは化学誘引物質の濃度によって変化するようです。しかし、これらの分子は明らかに細胞の運動性とは無関係に活性化されます。つまり、不動化した細胞でも化学誘引物質の方向を検出できます。^{[ 63 ]}外部の走化性勾配が感知され、細胞内のRasとPIP3勾配に変換され、勾配とシグナル伝達経路の活性化をもたらし、最終的にアクチンフィラメントの重合に至るメカニズムがあるようです。アクチンフィラメントの成長中の遠位端は、さまざまなペプチドセットを介して細胞膜の内表面と結合し、前部仮足と後部尾足の形成につながります。^{[ 64 ] [ 65 ]}真核細胞の繊毛も走化性を生み出すことができる。この場合、それは主に基底体の微小管系のCa2 ⁺依存性誘導と繊毛内の9 + 2微小管の拍動である。数百本の繊毛の協調的な拍動は、基底体間に構築された膜下システムによって同期される。シグナル伝達経路の詳細はまだ完全には解明されていない。  

走化性に関連した移動反応

走化性とは、化学物質の濃度勾配に応じて細胞が方向性を持って移動する現象を指し、以下に挙げるように、化学物質によって誘発される移動にはいくつかの種類が存在する。

• 化学運動とは、周囲の環境中の化学物質に反応して細胞運動性が増加する現象を指します。走化性とは異なり、化学運動によって刺激される移動には方向性がなく、代わりに環境探索行動が増加します。 ^{[ 66 ]}
• ハプトタキシスでは、化学誘引物質の勾配が表面に発現または結合しているのに対し、古典的な化学走性モデルでは勾配は可溶性液体中に形成される。^{[ 67 ]}最も一般的な生物学的に活性なハプトタキシス表面は細胞外マトリックス（ECM）であり、結合したリガンドの存在が血管内皮透過と血管新生の誘導に関与している。
• 壊死走性は、壊死細胞またはアポトーシス細胞から化学誘引物質が放出される際に生じる特殊なタイプの走化性である。放出される物質の化学的性質によって、壊死走性は細胞を集積させたり、反発させたりする可能性があり、この現象の病態生理学的意義を際立たせている。

受容体

一般的に、真核細胞は、ゲノムの大部分を占める7回膜貫通型（または蛇行型）ヘテロ三量体Gタンパク質共役受容体を用いて走化性刺激の存在を感知する。^{[ 68 ]}この遺伝子スーパーファミリーの一部は、視覚（ロドプシン）や嗅覚（匂い）にも利用されている。^{[ 69 ] [ 70 ]}走化性受容体の主なクラスは、以下の刺激によって活性化される。

• ホルミルペプチド -ホルミルペプチド受容体（FPR）、
• ケモカイン-ケモカイン受容体（CCRまたはCXCR）、および
• ロイコトリエン-ロイコトリエン受容体（BLT）。^{[ 71 ]}

しかし、幅広い膜受容体（例えば、環状ヌクレオチド、アミノ酸、インスリン、血管作動性ペプチド）の誘導も細胞の遊走を引き起こす。^{[ 72 ]}

化学走性選択

走化性受容体の中には、遺伝的に決定され、長期的特性を持つ表面膜に発現するものもあれば、リガンドの存在下でアドホックに組み立てられ、短期的動態を示すものもある。 ^{[ 73 ]}走化性受容体とリガンドの多様な特徴により、単純な走化性アッセイで走化性応答細胞を選択できる可能性がある。走化性選択により、まだ特性が解明されていない分子が長期受容体経路または短期受容体経路のどちらを介して作用するかを判断できる。^{[ 74 ]}走化性選択という用語は、セレクターリガンドに対する走化性応答性に基づいて真核細胞または原核細胞を分離する技術を指すためにも使用される。^{[ 75 ]}

走化性リガンド

走化性反応を引き起こす分子の数は比較的多く、一次走化性分子と二次走化性分子を区別することができる。一次リガンドの主なグループは以下のとおりである。

• ホルミルペプチドは、細菌由来のジペプチド、トリペプチド、テトラペプチドであり、ペプチドのN末端がホルミル化されている。^{[ 76 ]}これらは、生体内または細胞分解後に細菌から放出され、このグループの代表的なメンバーはN-ホルミルメチオニル-ロイシル-フェニルアラニン（fMLFまたはfMLPと略記）である。細菌のfMLFは炎症の重要な構成要素であり、好中球顆粒球および単球に特徴的な走化性効果を示す。ホルミルペプチドに関連する走化性因子リガンドおよび受容体については、関連記事「ホルミルペプチド受容体」にまとめられている。
• 補体3a（C3a）と補体5a（C5a）は、補体カスケードの中間産物である。これらの合成は、コンバターゼ酵素による補体活性化の3つの代替経路（古典経路、レクチン依存性経路、代替経路）と関連している。これらの誘導体の主な標的細胞は、好中球顆粒球と単球である。
• ケモカインはサイトカインの特殊なクラスに属します。そのグループ（C、CC、CXC、CX3Cケモカイン）は、ジスルフィド結合の特殊な配置を持つ構造的に関連した分子であるだけでなく_、標的細胞特異性も多様です。CCケモカインは単球に作用し（例： RANTES）、CXCケモカインは好中球顆粒球に特異的です（例： IL-8）。ケモカインの三次元構造の調査により、特徴的なβシートとαヘリックスの構成が、ケモカイン受容体との相互作用に必要な配列の発現をもたらすことが明らかになりました。いくつかのケモカイン（例：IL-8）の結晶構造解析により、二量体の形成とその生物学的活性の増加が実証されています
• 多価不飽和脂肪酸の代謝物
  • ロイコトリエンは、 ALOX5（5-リポキシゲナーゼとも呼ばれる）によるアラキドン酸の代謝によって生成されるエイコサノイド脂質メディエーターです。走化性因子活性を持つ最も代表的なメンバーはロイコトリエンB4で、白血球の接着、走化性、凝集を引き起こします。LTB4の走化性作用は、炎症やアレルギーに関与する細胞で高発現している2つのGタンパク質共役受容体、BLT1とBLT2のいずれかを介して誘導されます。 ^{[ 77 ]}
  • 5-ヒドロキシイコサテトラエン酸エイコサノイドファミリーは、ALOX5によっても生成されるアラキドン酸代謝物です。このファミリーの3つのメンバーは自然に生成され、顕著な走化性活性を持っています。これらは、効力の降順に、5-オキソエイコサテトラエン酸、5-オキソ-15-ヒドロキシエイコサテトラエン酸、および5-ヒドロキシエイコサテトラエン酸です。このアゴニストファミリーは、ロイコトリエンB4の受容体と同様にGタンパク質共役受容体であるオキソエイコサノイド受容体1に結合することにより、ヒト好酸球、好中球、および単球の走化性応答を刺激します。^{[ 77 ]}皮膚を除けば、好中球は細菌感染に対する体の第一線の防御です。これらの細胞は、近くの血管から出た後、切り傷や擦り傷にある細菌によって生成された化学物質を認識し、「匂いのする方へ」移動する。
  • 5-ヒドロキシエイコサトリエン酸と5-オキソエイコサトリエン酸は、ミード酸（5 Z ,8 Z ,11 Z -エイコサトリレノイド酸）の代謝物であり、オキソエイコサノイド受容体1を介して白血球の走化性を刺激します^{[ 78 ]}。5-オキソエイコサトリエン酸は、アラキドン酸由来の類似体である5-オキソエイコサテトラエン酸と同様に、ヒト血液好酸球および好中球の走化性を刺激する効力があります^{[ 77 ]}。
  • 12-ヒドロキシエイコサテトラエン酸は、 ALOX12によって生成されるアラキドン酸のエイコサノイド代謝物であり、ロイコトリエンB4受容体であるBLT2を介して白血球の走化性を刺激する。 ^{[ 77 ]}
  • プロスタグランジンD2は、シクロオキシゲナーゼ1またはシクロオキシゲナーゼ2によって生成されるアラキドン酸のエイコサノイド代謝産物であり、プロスタグランジンDP2受容体を介して走化性を刺激しますTh2サブタイプのTヘルパー細胞に走化性反応を引き起こします^{。 [ 79 ]}
  • 12-ヒドロキシヘプタデカトリエン酸は、シクロオキシゲナーゼ1またはシクロオキシゲナーゼ2によって生成されるアラキドン酸の非エイコサノイド代謝物であり、ロイコトリエンB4受容体BLT2を介して白血球走化性を刺激する。 ^{[ 80 ]}
  • 15-オキソエイコサテトラエン酸は、 ALOX15によって生成されるアラキドン酸のエイコサノイド代謝物であり、ヒト単球に対して弱い走化性活性を示す（15-ヒドロキシエイコサテトラエン酸#15-オキソ-ETEを参照）。^{[ 81 ]}この代謝物が走化性を刺激する受容体またはその他のメカニズムは解明されていない。

走化性範囲適合

リガンドと受容体の相互作用によって誘発される走化性反応は、リガンドの濃度によって変化する。リガンドファミリー（例えばアミノ酸やオリゴペプチド）の調査では、化学誘引活性は広範囲にわたって発生するのに対し、化学忌避活性は狭い範囲にとどまることが実証されている。^{[ 82 ]}

細胞は既存の化学勾配に反応できるだけでなく、化学環境を変化させ、自己生成された勾配に反応することで集団的に走化性を行うこともできる^{[ 83 ]}。化学誘引物質の消費は、細胞密度が最も低い方向を指す勾配につながる。細胞はこれらの自己生成された勾配に従って新しい領域に拡大する（「範囲拡大」と呼ばれるプロセス）^{[ 84 ] [ 85 ]}。範囲拡大に加えて、細菌は走化性を利用して他の細胞を引き付け、化学誘引物質を分泌するか^{[ 86 ] [ 87 ] [ 88 ]}、または化学忌避物質を除去することによって凝縮することもある^{[ 89 ]} 。どちらのメカニズムも細胞間の自己誘引につながり、微細な凝集体または巨視的な凝縮体およびパターン形成につながる可能性がある。

細胞の遊走能の変化は、いくつかの臨床症状や症候群の発症において比較的高い重要性を持つ。細胞外（例：大腸菌）または細胞内（例：リステリア・モノサイトゲネス）病原体の走化性活性の変化自体が、重要な臨床標的となる。これらの微生物の内因性走化性能力を薬剤で修飾することで、感染率や感染症の蔓延を減少または抑制することができる。感染症以外にも、走化性の障害が主な病因となる疾患がいくつかあり、例えばチェディアック・ヒガシ症候群では、巨大な細胞内小胞が細胞の正常な遊走を阻害する。

化学走性のいくつかの数学モデルは、

• 移動（例：細菌の遊泳の基本的な違い、繊毛／鞭毛を持つ単細胞真核生物の移動、アメーバ運動）
• 配位子として機能する化学物質の物理化学的特性（例：拡散）
• リガンド（誘引分子、中性分子、忌避分子）の生物学的特性
• 走化性を評価するために用いられるアッセイシステム（インキュベーション時間、濃度勾配の形成、および安定性を参照）
• 移動に直接的または間接的に影響を与えるその他の環境要因（照明、温度、磁場など）

上記の要因の相互作用により、走化性の数理モデルの解の挙動はかなり複雑になりますが、走化性による運動の基本現象は簡単に記述できます。実際、 を と表記します。${\displaystyle \varphi }$化学誘引物質の空間的に不均一な濃度と${\displaystyle \nabla \varphi }$その勾配として。すると走化性細胞流（電流とも呼ばれる）${\displaystyle {\bf {J}}}$走化性によって生成される勾配は、次の法則によって上記の勾配と結び付けられています。^{[ 90 ]}

どこ${\displaystyle C}$は細胞の空間密度であり、${\displaystyle \chi }$いわゆる「走化性係数」とは、${\displaystyle \chi }$はしばしば一定ではなく、化学誘引物質の減少関数である。${\displaystyle \rho }$それは総変動の影響を受ける${\displaystyle {\bf {J}}}$生成/破壊用語${\displaystyle S}$連続方程式を定式化することが可能です。

${\displaystyle {\partial \rho \over {\partial t}}+\nabla \cdot {\bf {J}}=S}$

どこ${\displaystyle \nabla \cdot ()}$は発散です。この一般式は細胞密度と化学誘引物質の両方に適用されます。したがって、拡散流束を総流束項に組み込むと、これらの量間の相互作用は、変化を記述する一連の結合反応拡散偏微分方程式によって支配されます。${\displaystyle C}$そして${\displaystyle \varphi }$: ^{[ 90 ]}

どこ${\displaystyle f(C)}$細胞密度の増加について説明します。${\displaystyle g(\varphi ,C)}$は化学誘引物質の速度論/ソース項であり、細胞密​​度と化学誘引物質の拡散係数はそれぞれ${\displaystyle D_{C}}$そして${\displaystyle D_{\varphi }}$。

土壌微生物の空間生態は、基質や他の生物に対する化学走性感受性の関数である。^{[ 91 ]}細菌の化学走性行動は、環境の不均一性がない場合でも、非自明な個体群パターンにつながることが証明されている。構造的な孔スケールの不均一性の存在は、出現する細菌パターンにさらなる影響を与える。

細胞の走化性活性やリガンドの化学誘引性・化学忌避性を評価するための様々な手法が利用可能である。測定の基本的な要件は以下のとおりである。

• 濃度勾配は比較的速やかに発生し、システム内で長時間持続する可能性がある。
• 走化性活性と化学運動活性は区別される
• 細胞の移動は濃度勾配軸に沿って自由に行われる。
• 検出された反応は、細胞の活発な移動の結果である。

理想的な走化性アッセイはまだ確立されていませんが、上記条件によく適合するプロトコルや機器がいくつか存在します。最も一般的に使用されているものを以下の表にまとめました。

• 寒天平板アッセイ
  • PPチャンバー
• 二室アッセイ
  • ボーデンチャンバー
  • ジグモンド・チェンバー
  • ダン・チェンバース
  • マルチウェルチャンバー
  • 毛細管技術
• その他
  • T字迷路法
  • オパール光沢技法
  • 方向付けアッセイ

人工走化性を利用して自律的に移動する化学ロボットが設計されている。^{[ 92 ] [ 93 ]}応用例としては、体内の標的部位への薬剤送達などが挙げられる。^{[ 94 ]}さらに最近では、酵素分子も基質の濃度勾配において正の走化性挙動を示すことが分かっている。^{[ 95 ]}酵素が特定の基質に熱力学的に有利に結合することが、酵素走化性の起源として認識されている。^{[ 96 ]}また、カスケード内の酵素も基質駆動型の走化性凝集を示すことが分かっている。^{[ 97 ]}

活性酵素以外にも、非反応性分子も走化性挙動を示す。これは、疎水性相互作用によってポリマー溶液の勾配中で方向性を持って移動する色素分子を用いることで実証されている。^{[ 98 ]}

• 走化性
• 好中球走化性
• 細胞遊走ゲートウェイ
• ダウンロード可能なMatlab走化性シミュレーター
• 細菌走化性インタラクティブシミュレーター（ウェブアプリ）