構造
ヘリコバクター・ピロリの電子顕微鏡写真。細胞表面に複数の鞭毛が写っている。フラジェリンの構造は、鞭毛フィラメントのらせん状の形状を決定づけており、これは鞭毛の適切な機能にとって重要である。 [ 4 ]フラジェリンはフィラメントの中心を通って先端まで輸送され、そこで自発的に重合してフィラメントの一部となる。大腸菌では、輸送中に鞭毛分泌シャペロンFliS( P26608 )によってほどかれる。 [ 5 ]フィラメントは11個のより小さな「プロトフィラメント」から構成されており、そのうち9個はL型形状のフラジェリンを含み、残りの2個はR型形状である。[ 6 ]
フラジェリンのらせん状のN末端とC末端はフラジェリンタンパク質の内側のコアを形成し、フラジェリンがフィラメントに重合する能力を担っています。中央の残基は鞭毛フィラメントの外面を構成します。タンパク質の末端はすべての細菌フラジェリンで非常によく似ていますが、中央部分は非常に多様で、一部の種では存在しない場合があります。フラジェリンのドメインは、らせん状のコア(D0/D1)から外側(D2、…)に向かって番号が付けられています。アミノ酸配列から見ると、D0/D1は両端に現れます。フラジェリン様の構造タンパク質は、フック(flgE; P75937)、基部のロッド、先端のキャップなど、鞭毛の他の部分にも見られます。[ 7 ]
大腸菌(および関連)の鞭毛タンパク質D3の中央部分は β-葉状構造を示し、鞭毛の安定性を維持していると考えられる。[ 8 ]
免疫反応
哺乳類では
哺乳類は鞭毛を持つ細菌に対して獲得免疫応答(T細胞応答および抗体応答)[ 9 ]を示すことが多く、これは鞭毛抗原に対して頻繁に起こる。フラジェリンはT細胞上のTLR5 [ 10 ]およびTLR11 [ 11 ]と直接相互作用することも示されている。一部の細菌は、この応答を回避するために複数のフラジェリン遺伝子を切り替えることができる。
フラジェリンには、免疫受容体TLR5によって認識される領域であるToll様受容体5(TLR5)エピトープが含まれています。フラジェリンの結合強度とTLR5を活性化する能力にはばらつきがあります。フラジェリンは、これらの特性に基づいて、サイレントフラジェリン、エバダー、および刺激因子の3つのグループに分類できます。サイレントフラジェリンはTLR5に結合しますが、シグナル伝達を誘導しません。エバダーは結合することができず、結果としてTLR5の活性化を引き起こしません。刺激因子はTLR5への結合能力が変動しますが、TLR5を活性化する能力を持っています。[ 12 ]
フラジェリンに対する免疫応答の傾向は、次の2つの事実によって説明できる。
参考文献
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外部リンク
- 米国国立医学図書館の医学主題見出し(MeSH)におけるフラジェリン
- 細菌鞭毛タンパク質と植物病害抵抗性、Zipfelら(2004)による発表、抄録記事