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生体分子または生物学的分子は、生物によって生成され、1つ以上の典型的な生物学的プロセスに不可欠な分子として大まかに定義されます。[ 1 ]生体分子には、タンパク質、炭水化物、脂質、核酸などの大きな高分子と、ビタミンやホルモンなどの小さな分子が含まれます。この種の物質の総称は生物学的物質です。生体分子は生物の重要な要素です。生体分子は多くの場合、内因性[ 2 ] 、つまり生物内で生成されます[ 3 ]が、生物は通常、生存するために、たとえば特定の栄養素などの外因性生体分子も必要とします。
生体分子とその反応は、生物学およびその下位分野である生化学と分子生物学で研究されています。ほとんどの生体分子は有機化合物であり、酸素、炭素、水素、窒素の4つの元素だけで人体の質量の96%を占めています。しかし、様々な生体金属など、他の多くの元素も少量ながら存在しています。
特定の種類の分子（生体分子）と特定の代謝経路の両方の均一性は、生命体の多様性に関わらず不変の特徴である。そのため、これらの生体分子と代謝経路は「生化学的普遍性」[ 4 ]または「生物の物質的統一理論」と呼ばれ、細胞説や進化論とともに生物学における統一概念となっている。[ 5 ]
生体分子には、以下のような多様な種類が存在する。
ヌクレオシドは、リボース環またはデオキシリボース環に核酸塩基 が結合して形成される分子です。例としては、シチジン（C）、ウリジン（U）、アデノシン（A）、グアノシン（G）、チミジン（T）などが挙げられます。
ヌクレオシドは細胞内の特定のキナーゼによってリン酸化され、ヌクレオチドを生成する。DNAとRNAはどちらもポリマーであり、ポリメラーゼ酵素によってモノヌクレオチドの繰り返し構造単位、つまりモノマーから組み立てられた長い線状分子で構成されている。DNAはデオキシヌクレオチドC、G、A、Tを使用するが、RNAはリボヌクレオチド（ペントース環に余分なヒドロキシル（OH）基を持つ）C、G、A、Uを使用する。修飾塩基（塩基環にメチル基を持つものなど）は、リボソームRNAやトランスファーRNAに見られるように、または複製後にDNAの新しい鎖と古い鎖を区別するために、かなり一般的である。[ 6 ]
各ヌクレオチドは、非環状窒素塩基、ペントース、および1～3個のリン酸基から構成されています。炭素、窒素、酸素、水素、リンを含みます。化学エネルギー源（アデノシン三リン酸およびグアノシン三リン酸）として機能し、細胞シグナル伝達（環状グアノシン一リン酸および環状アデノシン一リン酸）に関与し、酵素反応の重要な補因子（補酵素A、フラビンアデニンジヌクレオチド、フラビン一ヌクレオチド、およびニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸）に組み込まれます。 [ 7 ]
DNAの構造は、ワトソン・クリック塩基対形成によって形成されるよく知られた二重らせんが支配的である。これはB型DNAとして知られており、圧倒的に最も好ましい一般的なDNAの状態である。その非常に特異的で安定した塩基対形成は、信頼性の高い遺伝情報保存の基盤となっている。DNAは、一本鎖（多くの場合、一本鎖結合タンパク質によって安定化される必要がある）またはA型またはZ型らせんとして存在することがあり、DNA複製中のホリデー接合部での交差などのより複雑な3D構造をとることもある。[ 7 ]
一方、RNAは、タンパク質を彷彿とさせる大きくて複雑な3D三次構造を形成するほか、メッセンジャーRNA分子を構成する局所的に折り畳まれた領域を持つ緩い一本鎖も形成する。これらのRNA構造は、一本鎖ループ、バルジ、および接合部によって明確な3D配置に連結されたA型二重らせんの多くの領域を含む。[ 8 ]例としては、tRNA、リボソーム、リボザイム、およびリボスイッチがある。これらの複雑な構造は、RNA骨格がDNAよりも局所的な柔軟性が低いものの、リボース上の余分なOHの正と負の両方の相互作用により、明らかに多数の異なるコンフォメーションを持つという事実によって促進される。[ 9 ]構造化されたRNA分子は、他の分子と非常に特異的に結合することができ、それ自体も特異的に認識される。さらに、酵素触媒作用を行うことができる（トム・チェフらが最初に発見したように、「リボザイム」として知られている）。[ 10 ]
単糖類は、 1つの単糖のみからなる最も単純な形態の炭水化物です。それらは基本的に、構造中にアルデヒド基またはケトン基を含んでいます。 [ 11 ]単糖類にアルデヒド基が存在する場合は、接頭辞aldo-で示されます。同様に、ケトン基は接頭辞keto-で示されます。 [ 6 ]単糖類の例としては、 ヘキソース、グルコース、フルクトース、トリオース、テトロース、ヘプトース、ガラクトース、ペントース、リボース、デオキシリボースなどがあります。摂取されたフルクトースとグルコースは、胃排出速度が異なり、吸収され方が異なり、代謝運命も異なるため、2つの異なる糖類が食物摂取に異なる影響を与える機会が複数あります。 [ 11 ]ほとんどの糖類は最終的に細胞呼吸の燃料となります。
二糖類は、2つの単糖類、つまり2つの単糖が脱水によって結合して形成されます。これらは、希酸で煮沸するか、適切な酵素と反応させることで加水分解され、サッカリンの構成要素が得られます。 [ 6 ]二糖類の例としては、スクロース、マルトース、ラクトースなどがあります。
多糖類は、重合した単糖類、または複合炭水化物です。これらは複数の単糖から構成されています。例としては、デンプン、セルロース、グリコーゲンなどがあります。これらは一般的に大きく、複雑な分岐構造を持つことが多いです。多糖類はサイズが大きいため水溶性ではありませんが、多くのヒドロキシ基が水に触れると個別に水和し、一部の多糖類は水中で加熱すると濃いコロイド分散液を形成します。 [ 6 ] 3～10個のモノマーからなる短い多糖類はオリゴ糖と呼ばれます。 [ 12 ] 糖類を識別するために、蛍光指示薬置換型分子インプリンティングセンサーが開発されました。これは、3種類のオレンジジュース飲料を識別することに成功しました。 [ 13 ]結果として生じるセンシングフィルムの蛍光強度の変化は、糖濃度に直接関係しています。 [ 14 ]
リグニンは、主にβ-O4-アリール結合から構成される複雑なポリフェノール高分子です。セルロースに次いで、リグニンは2番目に豊富な生体高分子であり、ほとんどの植物の主要な構造成分の1つです。リグニンは、p-クマルアルコール、コニフェリルアルコール、シナピルアルコールに由来するサブユニットを含み、[ 15 ]生体分子の中では珍しくラセミ体です。光学活性がないのは、キラル中心でどちらの配置も優先されないフリーラジカルカップリング反応を介してリグニンの重合が起こるためです。
脂質（油性脂質）は主に脂肪酸エステルであり、生体膜の基本的な構成要素です。もう1つの生物学的役割はエネルギー貯蔵（例：トリグリセリド）です。ほとんどの脂質は、極性または親水性の頭部（典型的にはグリセロール）と1～3個の非極性または疎水性の脂肪酸尾部から構成されており、そのため両親媒性です。脂肪酸は、単結合のみで結合した（飽和脂肪酸）または単結合と二重結合の両方で結合した（不飽和脂肪酸）炭素原子の分岐のない鎖から構成されています。鎖は通常14～24個の炭素基からなりますが、常に偶数です。
生体膜に存在する脂質の場合、親水性頭部は3つのクラスのいずれかに属する。
その他の脂質には、アラキドン酸から合成される20個の炭素原子からなる脂肪アシル単位であるプロスタグランジンとロイコトリエンが含まれる。これらは脂肪酸とも呼ばれる。
アミノ酸は、アミノ基とカルボン酸基の 両方の官能基を含んでいます。（生化学では、アミノ酸という用語は、アミノ基とカルボキシル基が同じ炭素に結合しているアミノ酸、および実際にはアミノ酸ではないプロリンを指す場合に使用されます。）
タンパク質中には修飾アミノ酸が見られることがありますが、これは通常、翻訳（タンパク質合成）後の酵素的修飾の結果です。例えば、キナーゼによるセリンのリン酸化とホスファターゼによる脱リン酸化は、細胞周期における重要な制御機構です。標準的な20種類のアミノ酸以外に、翻訳中にタンパク質に組み込まれることが知られているアミノ酸は、特定の生物ではわずか2種類だけです。
タンパク質合成に用いられるアミノ酸の他に、生物学的に重要なアミノ酸としては、カルニチン（細胞内での脂質輸送に用いられる）、オルニチン、GABA、タウリンなどが挙げられる。
タンパク質を構成する特定のアミノ酸配列は、そのタンパク質の一次構造として知られています。この配列は個人の遺伝的構成によって決定され、線状ポリペプチドの「主鎖」に沿った側鎖基の順序を規定します。
タンパク質には、主鎖に沿った特定の水素結合パターンによって定義される、よく分類され頻繁に出現する2種類の局所構造要素、すなわちαヘリックスとβシートが存在する。これらの数と配置は、タンパク質の二次構造と呼ばれる。αヘリックスは、1つのアミノ酸残基の主鎖CO基（カルボニル基）とi+4番目のアミノ酸残基の主鎖NH基（アミド基）との間の水素結合によって安定化された規則的ならせん構造である。らせんは1回転あたり約3.6個のアミノ酸からなり、アミノ酸側鎖はらせんの円筒から突き出ている。βシートは、それぞれが「伸長」または完全に引き伸ばされたコンフォメーションにある個々のβストランド間の主鎖水素結合によって形成される。ストランドは互いに平行または逆平行に並ぶことがあり、側鎖の方向はシートの上と下で交互に変化する。ヘモグロビンはらせん構造のみを含み、天然の絹はベータプリーツシートで構成され、多くの酵素はらせんとベータストランドが交互に並んだパターンを持っています。二次構造要素は、非反復構造の「ループ」または「コイル」領域によって連結されており、これらの領域は時に非常に可動性があったり無秩序であったりしますが、通常は明確に定義された安定した配置をとります。[ 16 ]
タンパク質の全体的なコンパクトな3次元構造は、三次構造または「折り畳み構造」と呼ばれます。これは、水素結合、ジスルフィド結合、疎水性相互作用、親水性相互作用、ファンデルワールス力など、さまざまな引力によって形成されます。
2つ以上のポリペプチド鎖（配列が同一または異なるもの）が集まってタンパク質を形成すると、タンパク質の四次構造が形成される。四次構造は、ポリマー（同一配列の鎖）またはヘテロマー（異なる配列の鎖）タンパク質の特徴であり、ヘモグロビンは2つの「アルファ」ポリペプチド鎖と2つの「ベータ」ポリペプチド鎖から構成されている。
アポ酵素（または一般的にはアポタンパク質）とは、低分子補因子、基質、または阻害剤が結合していないタンパク質のことです。これは、タンパク質の不活性な貯蔵、輸送、または分泌形態として重要な場合が多くあります。これは、例えば、分泌細胞をそのタンパク質の活性から保護するために必要です。アポ酵素は、補因子が加わると活性酵素になります。補因子は、無機物（例えば、金属イオンや鉄硫黄クラスター）または有機化合物（例えば、[フラビン基|フラビン]やヘム）のいずれかです。有機補因子は、酵素に強く結合している補欠分子族、または反応中に酵素の活性部位から放出される補酵素のいずれかです。
アイソザイムとは、タンパク質配列がわずかに異なり、機能は非常に似ているものの通常は同一ではない、酵素の複数の形態のことです。これらは異なる遺伝子の産物であるか、あるいは選択的スプライシングの産物です。同じ機能を果たすために異なる器官や細胞型で産生される場合もあれば、発達や環境の変化に応じて異なる調節を受けながら同じ細胞型で複数のアイソザイムが産生される場合もあります。乳酸脱水素酵素（LDH ）には複数のアイソザイムが存在し、胎児ヘモグロビンは非酵素性タンパク質の発達調節型アイソフォームの一例です。血液中のアイソザイムの相対的なレベルは、分泌器官の問題を診断するために使用できます。