生体分子

生体分子または生物学的分子は、生物によって生成され、1つ以上の典型的な生物学的プロセスに不可欠な分子として大まかに定義されます。^{[1]生体分子には、}タンパク質、炭水化物、脂質、核酸などの大きな高分子と、ビタミンやホルモンなどの小さな分子（マイクロ分子）が含まれます。このクラスの物質の一般的な名前は生物学的物質です。生体分子は生物の重要な要素であり、それらの生体分子は多くの場合内因性であり、^[2]生物内で生成されますが^[3]、生物は通常、生存するために特定の栄養素などの外因性生体分子を必要とします。

生物学とそのサブフィールドである生化学と分子生物学では、生体分子とその反応を研究します。生体分子のほとんどは有機化合物であり、酸素、炭素、水素、窒素の4 つの元素だけで人体の質量の 96% を構成しています。しかし、さまざまな生体金属など、他の多くの元素も少量存在します。

特定の種類の分子（生体分子）と特定の代謝経路の両方の均一性は、多様な生命体の間で不変の特徴です。そのため、これらの生体分子と代謝経路は「生化学的普遍性」^[4]または「生物の物質的統一の理論」と呼ばれ、細胞理論や進化論とともに生物学の統一概念となっています。^[5]

生体分子には以下のような多様な種類があります。

• 小分子:
  • 脂質、脂肪酸、糖脂質、ステロール、単糖類
  • ビタミン
  • ホルモン、神経伝達物質
  • 代謝物
• モノマー、オリゴマー、ポリマー:

ヌクレオシドは、核酸塩基をリボースまたはデオキシリボース環に 結合させて形成される分子です。これらの例としては、シチジン(C)、ウリジン(U)、アデノシン(A)、グアノシン(G)、チミジン(T) などがあります。

ヌクレオシドは細胞内の特定のキナーゼによってリン酸化され、ヌクレオチドが生成される。DNAとRNAはどちらもポリマーであり、ポリメラーゼ酵素によってモノヌクレオチドの繰り返し構造単位またはモノマーから組み立てられた長い線状分子で構成される。DNAはデオキシヌクレオチドC、G、A、およびTを使用し、RNAはリボヌクレオチド（ペントース環に追加のヒドロキシル（OH）基を持つ）C、G、A、およびUを使用する。修飾塩基は、リボソームRNAや転移RNAに見られるように、または複製後にDNAの新しい鎖と古い鎖を区別するためにかなり一般的である（塩基環にメチル基を持つなど）。^[6]

各ヌクレオチドは、非環式窒素塩基、ペントース、および1～3個のリン酸基で構成されています。それらは炭素、窒素、酸素、水素、リンを含んでいます。それらは化学エネルギー源（アデノシン三リン酸およびグアノシン三リン酸）として機能し、細胞シグナル伝達に関与し（環状グアノシン一リン酸および環状アデノシン一リン酸）、酵素反応の重要な補因子（補酵素A、フラビンアデニンジヌクレオチド、フラビンモノヌクレオチド、およびニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸）に組み込まれます。^[7]

DNAの構造は、CとG、AとTのワトソン・クリック塩基対合によって形成される、よく知られた二重らせん構造が支配的である。これはB型DNAとして知られ、圧倒的に最も好ましく一般的なDNAの状態である。その非常に特異的で安定した塩基対合は、信頼性の高い遺伝情報保存の基礎となっている。DNAは、一本鎖（多くの場合、一本鎖結合タンパク質によって安定化する必要がある）またはA型またはZ型のらせん構造として存在する場合があり、DNA複製中のホリデイジャンクションでの交差など、より複雑な3D構造をとる場合もある。^[7]

対照的に、RNA は、タンパク質を思わせる大きく複雑な 3D 三次構造と、メッセンジャー RNA分子を構成する局所的に折り畳まれた領域を持つ緩い一本鎖を形成します。これらの RNA 構造には、一本鎖のループ、バルジ、ジャンクションによって明確な 3D 配置に接続された A 型二重らせんの多くのストレッチが含まれています。^[8]例としては、tRNA、リボソーム、リボザイム、リボスイッチがあります。これらの複雑な構造は、RNA バックボーンが DNA よりも局所的な柔軟性が低い一方で、リボース上の余分な OH の正と負の両方の相互作用によると思われる、多数の異なるコンフォメーションを持つという事実によって促進されます。^[9]構造化された RNA 分子は、他の分子と非常に特異的に結合でき、それ自体を特異的に認識できます。さらに、酵素触媒作用を行うこともできます (トム・チェックと同僚によって最初に発見された「リボザイム」として知られています)。^[10]

単糖類は、単純な糖が 1 つだけ含まれる最も単純な炭水化物です。本質的には、その構造にアルデヒド基またはケトン基が含まれています。 ^[11]単糖類にアルデヒド基が含まれている場合は、接頭辞aldo-で示されます。同様に、ケトン基は接頭辞keto-で示されます。 ^[6]単糖類の例には、 ヘキソース、グルコース、フルクトース、トリオース、テトロース、ヘプトース、ガラクトース、ペントース、リボース、デオキシリボースがあります。摂取したフルクトースとグルコースは、胃内容排出速度が異なり、吸収も代謝も異なるため、2 つの異なる糖が食物摂取に異なる影響を与える機会が複数あります。 ^[11]ほとんどの糖は、最終的に細胞呼吸の燃料となります。

二糖類は、2つの単糖類、または2つの単純な糖が結合して水を除去することで形成されます。希酸で煮沸するか、適切な酵素と反応させることで加水分解され、サッカリンの構成要素が得られます。 ^{[6]二糖類の例には}、スクロース、マルトース、ラクトースなどがあります。

多糖類は重合した単糖類、または複合炭水化物です。複数の単純な糖を持っています。例としては、デンプン、セルロース、グリコーゲンなどがあります。それらは一般に大きく、しばしば複雑な分岐接続を持っています。その大きさのため、多糖類は水溶性ではありませんが、水にさらされると多くのヒドロキシ基が個別に水和し、一部の多糖類は水中で加熱すると厚いコロイド分散液を形成します。 ^[6] 3〜10個のモノマーを含むより短い多糖類はオリゴ糖と呼ばれます。 ^[12] 糖類を識別するために、蛍光指示薬置換分子インプリンティングセンサーが開発されました。これは、3つのブランドのオレンジジュース飲料を識別することに成功しました。 ^[13]結果として生じるセンシングフィルムの蛍光強度の変化は、糖類濃度に直接関係しています。 ^[14]

リグニンは、主にβ-O4-アリール結合からなる複雑なポリフェノール高分子です。セルロースに次いで2番目に豊富なバイオポリマーであり、ほとんどの植物の主要な構造成分の1つです。リグニンは、 p-クマリルアルコール、コニフェリルアルコール、シナピルアルコールに由来するサブユニットを含み、^{[15]生体分子の中では珍しく}ラセミ体です。光学活性がないのは、キラル中心でどちらの配置にも優先性がないフリーラジカルカップリング反応を介して起こるリグニンの重合によるものです。

脂質（油性）は主に脂肪酸 エステルであり、生体膜の基本的な構成要素です。もう一つの生物学的役割はエネルギー貯蔵です（例：トリグリセリド）。ほとんどの脂質は極性または親水性の頭部（通常はグリセロール）と1～3個の非極性または疎水性の脂肪酸尾部で構成されているため、両親媒性です。脂肪酸は、単結合のみ（飽和脂肪酸）または単結合と二重結合の両方（不飽和脂肪酸）でつながった炭素原子の分岐のない鎖で構成されています。鎖は通常14～24個の炭素基の長さですが、常に偶数です。

生体膜に存在する脂質の場合、親水性ヘッドは次の 3 つのクラスのいずれかになります。

• 糖脂質。その頭部には1～15個の糖残基を持つオリゴ糖が含まれています。
• リン脂質は、頭部に正に帯電した基が含まれ、その尾部は負に帯電したリン酸基で結合しています。
• ステロールは、その頭部に平面ステロイド環を含みます（例：コレステロール）。

その他の脂質にはプロスタグランジンとロイコトリエンがあり、どちらもアラキドン酸から合成された20炭素の脂肪酸アシル単位です。これらは脂肪酸としても知られています。

アミノ酸には、アミノ基とカルボン酸基 の両方が含まれます。(生化学では、アミノ酸という用語は、アミノ基とカルボキシレート基が同じ炭素に結合しているアミノ酸と、実際にはアミノ酸ではないプロリンを指すために使用されます。)

タンパク質には修飾アミノ酸が見られることがありますが、これは通常、翻訳(タンパク質合成)後の酵素修飾の結果です。たとえば、キナーゼによるセリンのリン酸化とホスファターゼによる脱リン酸化は、細胞周期における重要な制御メカニズムです。特定の生物では、標準の 20 種類のアミノ酸以外に、翻訳中にタンパク質に組み込まれることが知られているアミノ酸は 2 種類だけです。

• セレノシステインは通常は終止コドンであるUGAコドンでいくつかのタンパク質に組み込まれます。
• ピロリシンは、UAG コドンでいくつかのタンパク質に組み込まれます。たとえば、一部のメタン生成菌では、メタンを生成するのに使用される酵素に組み込まれます。

タンパク質合成に使用されるアミノ酸の他に、生物学的に重要なアミノ酸には、カルニチン（細胞内の脂質輸送に使用される）、オルニチン、GABA、タウリンなどがあります。

タンパク質を形成する特定のアミノ酸の系列は、そのタンパク質の一次構造として知られています。この配列は、個体の遺伝子構成によって決定されます。これは、線状ポリペプチドの「バックボーン」に沿った側鎖グループの順序を指定します。

タンパク質には、バックボーンに沿った水素結合の特定のパターンによって定義される、よく分類された頻繁に発生する局所構造の要素が 2 種類あります。アルファ ヘリックスとベータ シートです。これらの数と配置は、タンパク質の二次構造と呼ばれます。アルファ ヘリックスは、1 つのアミノ酸残基のバックボーン CO 基 (カルボニル) と i+4 残基のバックボーン NH 基 (アミド) の間の水素結合によって安定化された規則的ならせん構造です。らせんには 1 回転あたり約 3.6 個のアミノ酸があり、アミノ酸側鎖はヘリックスの円筒から突き出ています。ベータ プリーツ シートは、各ベータ ストランド間のバックボーン水素結合によって形成され、各ベータ ストランドは「伸長」または完全に伸びた構造になっています。ストランドは互いに平行または反平行に配置され、側鎖の方向はシートの上下で交互に変わります。ヘモグロビンにはらせん構造のみが含まれており、天然のシルクはβプリーツシートで形成され、多くの酵素はらせん構造とβストランド構造が交互に現れるパターンを持っています。二次構造要素は、非反復構造の「ループ」または「コイル」領域によって接続されており、これは時には非常に可動性があったり無秩序であったりしますが、通常は明確で安定した配置を採用しています。^[16]

タンパク質の全体的なコンパクトな3D構造は、三次構造または「フォールド」と呼ばれます。これは、水素結合、ジスルフィド結合、疎水性相互作用、親水性相互作用、ファンデルワールス力など のさまざまな引力の結果として形成されます。

2 つ以上のポリペプチド鎖 (同一または異なる配列) が集まってタンパク質を形成すると、タンパク質の四次構造が形成されます。四次構造は、2 つの「アルファ」ポリペプチド鎖と 2 つの「ベータ」ポリペプチド鎖で構成されるヘモグロビンなどのポリマー(同じ配列の鎖) またはヘテロマー(異なる配列の鎖) タンパク質の属性です。

アポ酵素（または、一般的にはアポタンパク質）は、小分子補因子、基質、または阻害剤が結合していないタンパク質です。これは、タンパク質の不活性な貯蔵、輸送、または分泌形態として重要であることがよくあります。これは、たとえば、そのタンパク質の活性から分泌細胞を保護するために必要です。アポ酵素は、補因子の添加により活性酵素になります。補因子は、無機化合物（金属イオンや鉄硫黄クラスターなど）または有機化合物（フラビン基やヘムなど）のいずれかです。有機補因子は、酵素にしっかりと結合した補欠分子族、または反応中に酵素の活性部位から放出される 補酵素のいずれかです。

アイソザイムは、わずかに異なるタンパク質配列と非常に類似しているが通常は同一ではない機能を持つ、酵素の複数の形態です。これらは、異なる遺伝子の産物であるか、選択的スプライシングの異なる産物です。これらは、同じ機能を果たすために異なる器官または細胞型で生成される場合もあれば、発達や環境の変化のニーズに合わせて異なる調節下で同じ細胞型で複数のアイソザイムが生成される場合もあります。LDH (乳酸脱水素酵素) には複数のアイソザイムがあり、胎児ヘモグロビンは非酵素タンパク質の発達調節アイソフォームの例です。血液中のアイソザイムの相対レベルを使用して、分泌器官の問題を診断できます。

• 生体分子工学
• 生体分子のリスト
• 代謝
• 生体分子の多状態モデリング

• 生体分子科学協会は、医薬品の発見および関連分野の専門家間の教育と情報交換のためのフォーラムを提供しています。