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| 名前 | |||
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| IUPAC名
アデノシン5′-(四水素三リン酸)
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| 体系的なIUPAC名
O 1 -{[(2 R ,3 S ,4 R ,5 R )-5-(6-アミノ-9 H -プリン-9-イル)-3,4-ジヒドロキシオキソラン-2-イル]メチル}四水素三リン酸 | |||
| 識別子 | |||
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3Dモデル（JSmol）
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| チェビ |
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| チェムBL |
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| ケムスパイダー |
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| ドラッグバンク |
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| ECHA 情報カード | 100.000.258 | ||
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| ケッグ |
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パブケム CID
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| ユニ |
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CompTox ダッシュボード ( EPA )
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| プロパティ | |||
| Ｃ１０Ｈ１６Ｎ５Ｏ１３Ｐ３ | |||
| モル質量 | 507.18 グラム/モル | ||
| 密度 | 1.04 g/cm 3（二ナトリウム塩） | ||
| 融点 | 187 °C (369 °F; 460 K) 二ナトリウム塩; 分解する | ||
| 酸性度（p Ka） | 0.9、1.4、3.8、6.5 | ||
| 紫外線可視光線（λmax） | 259 nm [1] | ||
| 吸収度 | ε 259 = 15.4 mM -1 cm -1 [1] | ||
特に記載がない限り、データは標準状態（25 °C [77 °F]、100 kPa）の材料に関するものです。
 確認する （何ですか ？）
 インフォボックス参照
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アデノシン三リン酸（ATP）は、筋肉の収縮、神経インパルスの伝播、化学合成など、生体細胞内の多くのプロセスを駆動およびサポートするためのエネルギーを提供するヌクレオシド三リン酸です。既知のすべての生命体に存在し、細胞内エネルギー伝達の「分子通貨単位」と呼ばれることがよくあります。[3]
代謝過程で消費されると、ATPはアデノシン二リン酸（ADP）またはアデノシン一リン酸（AMP）に変換されます。他のプロセスではATPが再生されます。また、ATPはDNAとRNAの前駆体であり、補酵素として使用されます。平均的な成人は1日に約50キログラム（約100モル）を処理します。[4]
生化学の観点から見ると、 ATP はヌクレオシド三リン酸に分類され、窒素塩基 (アデニン)、糖リボース、三リン酸の 3 つの成分から構成されています。
構造
ATP は、糖 (リボース) の 1'炭素原子に #9 位窒素原子で結合したアデニンで構成され、糖の 5' 炭素原子で三リン酸基に結合しています。代謝に関連する多くの反応において、アデニンと糖基は変化しませんが、三リン酸は二リン酸と一リン酸に変換され、それぞれ誘導体ADPとAMP が生成されます。3 つのリン酸基はアルファ (α)、ベータ (β)、および末端リン酸の場合はガンマ (γ) とラベル付けされています。[5]
中性溶液中では、イオン化されたATPは主にATP 4−として存在し、少量のATP 3−として存在します。[6]
金属カチオン結合
ポリアニオン性で、キレート化の可能性のあるポリリン酸基を特徴とするATPは、高い親和性で金属陽イオンと結合します。Mg2歳以上
（9 554）である。[7]二価 カチオン（ほとんどの場合マグネシウム） の結合は、ATPと様々なタンパク質との相互作用に強く影響する。ATP-Mg 2+相互作用の強さにより、ATPは細胞内で主にMgとの複合体として存在する。2歳以上
リン酸酸素中心に結合する。[6] [8]
2番目のマグネシウムイオンは、キナーゼドメインにおけるATP結合に重要です。[9] Mg 2+の存在はキナーゼ活性を制御します。[10] ATPがRNA重合を触媒するMgイオンを運ぶことができることは、RNAの世界の観点から興味深いことです。[引用が必要]
化学的性質
ATPの塩は無色の固体として単離することができる。[11]
ATPはpH6.8 ～7.4の水溶液中で安定している （触媒がない場合）。より極端なpHレベルでは、急速にADPとリン酸に加水分解される。生細胞はATPとADPの比率を平衡から10桁離れた点に維持し、ATP濃度はADP濃度の5倍になる。[12] [13]生化学反応の文脈では、POP結合は高エネルギー結合と呼ばれることが多い。[14]
反応的な側面
ATPをADPと無機リン酸に加水分解する
- ATP 4- (水性) + H 2 O (l) = ADP 3- (水性) + HPO 2- (水性) + H + (水性)
1モルあたり20.5キロジュール（4.9 kcal/mol）のエンタルピーを放出します。反応物と生成物がこれらのイオン化状態にない場合、生理学的条件下では異なる場合があります。[15] pH 7で1 mol/Lの標準状態濃度でATPからリン酸（P i）またはピロリン酸（PP i）ユニットを切断することによって放出される自由エネルギーの値は次のとおりです。[16]
- ATP + H
2O → ADP + Pi Δ G ° ' = −30.5 kJ/mol (−7.3 kcal/mol) - ATP + H
2O → AMP + PP i Δ G °' = −45.6 kJ/mol (−10.9 kcal/mol)
pH 7 付近でのこれらの省略された式は、より明確に記述できます (R =アデノシル)。
- [RO-P(O) 2 -OP(O) 2 -O-PO 3 ] 4− + H
2O → [RO-P(O) 2 -O-PO 3 ] 3− + [HPO 4 ] 2− + H + - [RO-P(O) 2 -OP(O) 2 -O-PO 3 ] 4− + H
2O → [RO-PO 3 ] 2− + [HO 3 P-O-PO 3 ] 3− + H +
細胞質条件では、ADP/ATP比が平衡から10桁離れており、ΔGは約-57 kJ/molである。[12]
pHとともに、ATP加水分解の自由エネルギー変化もMg 2+濃度と関連しており、Mg 2+濃度がゼロの場合のΔG°' = −35.7 kJ/molから、[Mg 2+ ] = 5 mMの場合のΔG°' = −31 kJ/molまで変化します。Mg 2+の濃度が高くなると、pH 7でATPの負に帯電した酸素原子にMg 2+イオンが結合するため、反応で放出される自由エネルギーが減少します。 [17]
AMPとADPからの生産
生産、好気性条件
様々な真核生物において、典型的なATP細胞内濃度は組織1グラムあたり1～10μmolである。[18] ATPの脱リン酸化とADPおよびAMPの再リン酸化は好気性代謝の過程で繰り返し起こる。[19]
ATPはいくつかの異なる細胞プロセスによって生成されます。真核生物の主な3つの経路は、（1）解糖、（2）クエン酸回路/酸化的リン酸化、および（3）β酸化です。グルコースを二酸化炭素に酸化する全体的なプロセス、つまり経路1と2の組み合わせは細胞呼吸として知られており、グルコース1分子から約30当量のATPが生成されます。[20]
非光合成性好気性真核生物によるATP生産は主にミトコンドリアで行われ、ミトコンドリアは典型的な細胞の体積の約25％を占めます。[21]
解糖
解糖系では、グルコースとグリセロールがピルビン酸に代謝される。解糖系は、ホスホグリセリン酸キナーゼ（PGK）とピルビン酸キナーゼという2つの酵素によって触媒される 基質リン酸化によって2当量のATPを生成する。また、 2当量のニコチンアミドアデニンジヌクレオチド（NADH）も生成され、電子伝達系によって酸化され、 ATP合成酵素によって追加のATPが生成される。解糖系の最終生成物として生成されるピルビン酸は、クレブス回路の基質である。[22]
解糖は、それぞれ 5 つのステップを持つ 2 つのフェーズから構成されると考えられています。フェーズ 1 の「準備フェーズ」では、グルコースが 2 d-グリセルアルデヒド-3-リン酸 (g3p) に変換されます。1 つの ATP がステップ 1 に投入され、もう 1 つの ATP がステップ 3 に投入されます。解糖のステップ 1 と 3 は、「プライミング ステップ」と呼ばれます。フェーズ 2 では、2 つの g3p の当量が 2 つのピルビン酸に変換されます。ステップ 7 では、2 つの ATP が生成されます。また、ステップ 10 では、さらに 2 つの ATP の当量が生成されます。ステップ 7 と 10 では、ATP が ADP から生成されます。解糖サイクルでは、2 つの ATP のネットが形成されます。解糖経路は、後にクエン酸サイクルと関連付けられ、追加の ATP 当量を生成します。[引用が必要]
規制
解糖系では、ヘキソキナーゼはその産物であるグルコース-6-リン酸によって直接阻害され、ピルビン酸キナーゼはATP自体によって阻害されます。解糖系の主な制御点はホスホフルクトキナーゼ（PFK）であり、高濃度のATPによってアロステリックに阻害され、高濃度のAMPによって活性化されます。ATPはPFKによって触媒される反応の基質でもあるため、ATPによるPFKの阻害は異常です。酵素の活性型は2つの構造で存在するテトラマーであり、そのうちの1つだけが2番目の基質フルクトース-6-リン酸（F6P）に結合します。タンパク質にはATPの結合部位が2つあります。活性部位はどちらのタンパク質構造でもアクセスできますが、阻害部位へのATPの結合により、F6Pにほとんど結合しない構造が安定化されます。[22]環状AMP、アンモニウムイオン、無機リン酸、フルクトース-1,6-および-2,6-二リン酸など、他の多くの小分子がATP誘導性の平衡構造の変化を補い、PFKを再活性化することができる。 [22]
クエン酸回路
ミトコンドリアでは、ピルビン酸はピルビン酸脱水素酵素複合体によってアセチル基に酸化され、クエン酸回路（クレブス回路としても知られる）によって完全に酸化されて二酸化炭素になる。クエン酸回路が1回転するごとに、二酸化炭素2分子、スクシニルCoAシンテターゼによって触媒される基質レベルのリン酸化（スクシニルCoAがコハク酸に変換されるときに起こる）によるATPグアノシン三リン酸（GTP） 1当量、NADH 3当量、およびFADH 2 1当量が生じる。NADHとFADH 2は酸化的リン酸化によって（それぞれNAD +とFADに）リサイクルされ、追加のATPが生成される。NADHの酸化により2～3当量のATPが合成され、FADH 2 1個の酸化により1～2当量のATPが生成される。[20]細胞内のATPの大部分はこのプロセスによって生成される。クエン酸回路自体は分子状酸素を必要としないが、 NADHとFADH 2のリサイクルにO2が使用されるため、必須好気性プロセスである。酸素がなければクエン酸回路は停止する。[21]
ミトコンドリアによる細胞質NADHからのATP生成は、リンゴ酸-アスパラギン酸シャトル（および程度は低いがグリセロール-リン酸シャトル）に依存している。これは、ミトコンドリア内膜がNADHとNAD +に対して不透過性であるためである。生成されたNADHを輸送する代わりに、リンゴ酸脱水素酵素がオキサロ酢酸をリンゴ酸に変換し、ミトコンドリアマトリックスに輸送する。リンゴ酸脱水素酵素が触媒する別の反応が反対方向に起こり、新たに輸送されたリンゴ酸とミトコンドリア内部のNAD +からオキサロ酢酸とNADHが生成される。トランスアミナーゼがオキサロ酢酸をアスパラギン酸に変換し、膜を越えて膜間腔に輸送する。[21]
酸化的リン酸化では、電子伝達系を介したNADHとFADH2からの電子の通過により、ミトコンドリアマトリックスから膜間腔にプロトンを汲み出すエネルギーが放出されます。この汲み出しにより、ミトコンドリア内膜を横切るpH勾配と電位勾配の総合効果であるプロトン駆動力が生成されます。この電位勾配に沿って、つまり膜間腔からマトリックスに向かってプロトンが流れると、ATP合成酵素によってATPが生成されます。[23] 1回転あたり3つのATPが生成されます。
酸素消費はプロトン駆動力の維持に不可欠であるように思われるが、酸素不足（低酸素症）の場合には、細胞内アシドーシス（解糖速度の上昇とATP加水分解によって媒介される）がミトコンドリア膜電位に寄与し、ATP合成を直接促進する。[24]
ミトコンドリアで合成された ATP のほとんどは細胞質での細胞プロセスに使用されるため、ミトコンドリアマトリックスの合成部位から ATP を輸送する必要があります。細胞質は比較的負のマトリックスに比べて比較的正に帯電しているため、ATP の外向きの移動は膜の電気化学ポテンシャルによって促進されます。輸送される ATP 1 つにつき、1 H +のコストがかかります。1 つの ATP を生成するには約 3 H + のコストがかかります。したがって、1 つの ATP を生成して輸送するには 4 H + が必要です。内膜には、マトリックスで新しく合成された ATP を膜間空間の ADP と交換するために使用される膜貫通タンパク質である ADP/ATP トランスロカーゼであるアンチポーターが含まれています。[25]
規制
クエン酸回路は主に重要な基質の利用可能性、特にNAD +とNADHの比率、カルシウム、無機リン酸、ATP、ADP、AMPの濃度によって制御されます。回路の名前の由来となったイオンであるクエン酸は、クエン酸合成酵素 のフィードバック阻害剤であり、PFKも阻害するため、クエン酸回路と解糖系の制御を直接結び付けています。[22]
ベータ酸化
空気と様々な補因子や酵素の存在下で、脂肪酸はアセチルCoAに変換されます。この経路はβ酸化と呼ばれます。β酸化の各サイクルでは、脂肪酸鎖が2つの炭素原子で短くなり、アセチルCoA、NADH、FADH 2がそれぞれ1当量生成されます。アセチルCoAはクエン酸回路によって代謝されてATPが生成され、NADHとFADH 2は酸化的リン酸化によってATPが生成されます。1本の長いアシル鎖のβ酸化によって、数十のATP当量が生成されます。[26]
規制
酸化的リン酸化において、重要な制御点はシトクロム c 酸化酵素によって触媒される反応であり、これはその基質である還元型のシトクロムcの利用可能性によって制御されます。利用可能な還元型シトクロム c の量は、他の基質の量に直接関係しています。
これは次の式を直接的に意味します:
![{\displaystyle {\frac {[\mathrm {cyt~c_{red}} ]}{[\mathrm {cyt~c_{ox}} ]}}=\left({\frac {[\mathrm {NADH} ] }{[\mathrm {NAD} ]^{+}}}\right)^{\frac {1}{2}}\left({\frac {[\mathrm {ADP} ][\mathrm {P_{i}} ]}{[\mathrm {ATP} ]}}\right)K_{\mathrm {eq} }}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/baed008d658c507750599ae155a9a1c11da873e7)
したがって、[NADH]と[NAD + ]の比率が高い、または[ADP] [P i ]と[ATP]の比率が高いということは、還元されたシトクロムcの量が多く、シトクロムcオキシダーゼの活性が高いことを意味します。[22]ミトコンドリアマトリックスと細胞質の間のATPとNADHの輸送速度によって、さらなるレベルの調節が導入されます。[25]
ケトーシス
ケトン体は燃料として使用でき、ミトコンドリアで酸化されるとアセト酢酸分子あたり22個のATPと2個のGTP分子を生成します。ケトン体は肝臓から他の組織に輸送され、そこでアセト酢酸とβ-ヒドロキシ酪酸はクエン酸回路を介してアセチルCoAに再変換され、還元当量（NADHとFADH 2 ）が生成されます。肝臓にはβ-ケトアシルCoAトランスフェラーゼ（チオラーゼとも呼ばれる）という酵素がないため、ケトン体は肝臓で燃料として使用できません。低濃度のアセト酢酸は肝臓に取り込まれ、メチルグリオキサール経路を介して解毒され、最終的に乳酸になります。高濃度のアセト酢酸は肝臓以外の細胞に吸収され、1,2-プロパンジオールを介して別の経路に入ります。この経路はATPを必要とする一連の異なるステップに従いますが、1,2-プロパンジオールはピルビン酸に変換できます。[27]
生産、嫌気性条件
発酵は、空気のない状態での有機化合物の代謝です。呼吸電子伝達系が存在しない状態での基質レベルのリン酸化が関与します。グルコースから乳酸が形成される反応式は次のとおりです。
- Ｃ
6H
12お
6+ 2 ADP + 2 P i → 2 CH
3CH(OH)COOH + 2ATP + 2H
2お
嫌気呼吸は酸素が存在しない状態での呼吸である。
2原核生物はさまざまな電子受容体を利用できます。これには硝酸塩、硫酸塩、二酸化炭素が含まれます。
ヌクレオシド二リン酸キナーゼによるATP補充
ATP は、他のヌクレオシド三リン酸を高エネルギーリン酸供与体として使用するヌクレオシド二リン酸キナーゼ(NDK) の酵素ファミリーと、ATP:グアニドホスホトランスフェラーゼファミリーによって触媒される、いわゆる「補充」反応を通じても合成できます。[引用が必要]
光合成中のATP生成
植物では、ATPは葉緑体のチラコイド膜で合成されます。このプロセスは光リン酸化と呼ばれます。この「機構」はミトコンドリアのものと似ていますが、光エネルギーを使用して膜を介してプロトンを送り出し、プロトン駆動力を生成する点が異なります。その後、ATP合成酵素が酸化的リン酸化とまったく同じように機能します。[28]葉緑体で生成されたATPの一部はカルビン回路で消費され、トリオース糖が生成されます。
ATPリサイクル
人体内のATPの総量は約0.1 mol/Lです。[29] ATPの大部分は前述のプロセスによってADPからリサイクルされます。そのため、どの時点でもATP + ADPの総量はほぼ一定に保たれています。
成人のヒト細胞が消費するエネルギーは、1日あたり100～150 mol/LのATPの加水分解を必要とし、これはヒトが通常、1日を通して体重と同じ量のATPを消費することを意味します。[30] ATPの各当量は、1日（ 150 / 0.1 = 1500 ）に1000～1500回リサイクルされ、[29]約9×10 20分子/秒でリサイクルされます。[29]
生化学的機能
細胞内シグナル伝達
ATPはリン酸基を転移する酵素であるキナーゼの基質として働くことでシグナル伝達に関与している。キナーゼは最も一般的なATP結合タンパク質である。それらは少数の共通のフォールドを共有している。[31]キナーゼによるタンパク質の リン酸化は、ミトゲン活性化タンパク質キナーゼカスケードなどのカスケードを活性化することができる。[32]
ATPはアデニル酸シクラーゼの基質でもあり、最も一般的にはGタンパク質共役受容体シグナル伝達経路で働き、セカンドメッセンジャーであるサイクリックAMPに変換され、細胞内貯蔵庫からのカルシウムの放出によってカルシウムシグナルを誘発する役割を担っています。[33]この形態のシグナル伝達は、他の多くの細胞プロセスの調節に関与していますが、特に脳機能において重要です。[34]
DNAとRNAの合成
ATPはRNAの合成に必要な4つのモノマーのうちの1つです。このプロセスはRNAポリメラーゼによって促進されます。[35] DNAの形成でも同様のプロセスが起こりますが、ATPが最初にデオキシリボヌクレオチドdATPに変換される点が異なります。自然界の多くの凝縮反応と同様に、DNA複製とDNA転写でもATPが消費されます。
タンパク質合成におけるアミノ酸の活性化
アミノアシル tRNA 合成酵素は、アミノ酸への tRNA の結合時に ATP を消費し、アミノアシル tRNA 複合体を形成します。アミノアシル トランスフェラーゼは、AMP アミノ酸を tRNA に結合します。カップリング反応は 2 つのステップで進行します。
- アミノ酸 + ATP ⟶ アミノ酸-AMP + PP i
- AA-AMP + tRNA ⟶ AA-tRNA + AMP
アミノ酸は、エステル結合を介して tRNA の 3' 末端の最後から 2 番目のヌクレオチド (CCA 配列の A) に結合します (図ではロールオーバー)。
ATP結合カセットトランスポーター
勾配に逆らって化学物質を細胞外に輸送することは、多くの場合ATP加水分解と関連している。輸送はATP結合カセットトランスポーターによって媒介される。ヒトゲノムは48個のABCトランスポーターをコードしており、薬物、脂質、その他の化合物の輸送に使用されている。[36]
細胞外シグナル伝達と神経伝達
細胞はプリン作動性シグナル伝達と呼ばれるプロセスで他の細胞と通信するために ATP を分泌します。ATP は神経系の多くの部分で神経伝達物質として機能し、繊毛の拍動を調節し、血管の酸素供給に影響を及ぼします。ATP はチャネルタンパク質[37] [38]を介して細胞膜を介して直接分泌されるか、小胞[39]に送り込まれ、その後膜と融合します。細胞はプリン作動性受容体タンパク質P2XおよびP2Y を使用して ATP を検出します。[40] ATP は、成人の脳[41]および脳の発達中のミクログリア-ニューロン相互作用にとって非常に重要なシグナル伝達分子であることが示されています。 [42]さらに、組織損傷によって誘発される ATP シグナル伝達は、ミクログリア表現型の急速な変化の主な要因です。[43]
筋肉の収縮
ATPは筋肉の収縮を促進する。[44]筋肉の収縮はシグナル伝達経路によって制御されるが、筋肉の種類によってその機能に応じた特定の経路や刺激によって制御される。しかし、すべての筋肉の種類において、収縮はアクチンとミオシンというタンパク質によって行われる。[45]
ATP は最初ミオシンに結合している。ATPaseが結合した ATP をADPと無機リン酸に加水分解すると、ミオシンはアクチンに結合できる位置に置かれる。ADP と P iに結合したミオシンはアクチンと架橋を形成し、その後 ADP と P iが解放されてパワーストロークとしてエネルギーが放出される。パワーストロークによってアクチンフィラメントがミオシンフィラメントを通り過ぎ、筋肉が短縮して収縮が起こる。その後、別の ATP 分子がミオシンに結合してアクチンからミオシンを解放し、このプロセスを繰り返すことができる。[45] [46]
タンパク質の溶解度
ATPは最近、生物学的ヒドロトロピー剤として作用することが提案されており[47]、プロテオーム全体の溶解度に影響を与えることが示されている。[48]
非生物起源
ATP の前駆体であるアセチルリン酸 (AcP) は、pH 7 および 20 °C および pH 8 および 50 °C でチオ酢酸から適度な収率で容易に合成できますが、アセチルリン酸は低温および酸性から中性条件よりも高温およびアルカリ条件では安定性が低くなります。リボヌクレオチドおよびアミノ酸の重合を促進することはできず、有機化合物のリン酸化のみが可能でした。Na + 存在下では AMP の凝集および安定化を促進できることが示されており、ヌクレオチドの凝集は Na +が存在しない 75 °C 以上で重合を促進する可能性があります。AcP によって促進される重合は鉱物表面で発生する可能性があります。[49] ADP は AcP によってのみ ATP にリン酸化され、他のヌクレオシド三リン酸は AcP によってリン酸化されないことが示されました。これは、すべての生命体が生化学反応を促進するために ATP を使用する理由を説明できるかもしれません。[50]
ATP類似体
生化学研究室では、 ATP 依存の分子プロセスを調べるために、in vitro研究がよく使用されます。ATP 類似体は、多くの場合他の基質とともに、ATP と複合したタンパク質構造を決定するために、 X 線結晶構造解析でも使用されます。 [引用が必要]
ATP 依存性反応に関与する結合部位と遷移状態を調べるには、キナーゼなどの ATP 依存性酵素の酵素阻害剤が必要です。 [引用が必要]
最も有用な ATP 類似体のほとんどは、ATP のように加水分解されません。代わりに、ATP 結合状態に近い構造に酵素を閉じ込めます。アデノシン 5'-(γ-チオ三リン酸) は、γ-リン酸酸素の 1 つが硫黄原子に置き換えられた、非常に一般的な ATP 類似体です。このアニオンは、ATP 自体よりも大幅に遅い速度で加水分解され、ATP 依存プロセスの阻害剤として機能します。結晶学の研究では、加水分解遷移状態は結合したバナデートイオン によってモデル化されます。
ATP類似体を用いた実験結果を解釈する際には注意が必要である。なぜなら、いくつかの酵素は高濃度ではそれらをかなりの速度で加水分解する可能性があるからである。[51]
医療用途
ATPは心臓関連のいくつかの症状に対して静脈内投与される。[52]
歴史
ATPは1929年にカール・ローマン[53]とジェンドラシク[54]によって発見され、ハーバード大学医学部のサイラス・フィスクとイェラプラガダ・スッバ・ラオ[55]によっても独立して発見されました。両チームはリンの分析法を見つけるために競い合いました。
1941年にフリッツ・アルバート・リップマンによって、細胞内のエネルギー産生反応とエネルギー要求反応の間の媒介物として提案された。[56]
1948年にアレクサンダー・トッドによって初めて研究室で合成され、[57]この研究により トッドは1957年にノーベル化学賞を受賞した。
1978 年のノーベル化学賞は、 ATP 合成の化学浸透圧機構の発見によりピーター・デニス・ミッチェルに授与されました。
1997年のノーベル化学賞は、半分が「アデノシン三リン酸（ATP）の合成の基礎となる酵素機構の解明」に対してポール・D・ボイヤーとジョン・E・ウォーカーに共同授与され、残りの半分は「イオン輸送酵素Na +、K + -ATPaseの最初の発見」に対してイェンス・C・スコウに授与された。[58]
参照
参考文献
- ^ ab 「アデノシン5'-三リン酸二ナトリウム塩製品情報」（PDF）。Sigma。2019年3月23日時点のオリジナルよりアーカイブ（PDF） 。 2019年3月22日閲覧。
- ^ Dunn, Jacob; Grider, Michael H. (2023). 「生理学、アデノシン三リン酸」。StatPearls。StatPearls Publishing。PMID 31985968。 2023 年11月13日閲覧。
- ^ Knowles, J. R. (1980). 「酵素触媒によるリン酸基転移反応」. Annu. Rev. Biochem . 49 : 877–919 . doi :10.1146/annurev.bi.49.070180.004305. PMID 6250450.
- ^ 「平均的な人は、1 日の食事摂取量が 8000 kJ で、食品を化学エネルギーに変換する効率が 30% の場合、1 日で約 50 kg の ATP を合成 (および加水分解) します。」Wilkens , Stephan (2008)。「ATP 合成、その化学」。Wiley Encyclopedia of Chemical Biology。doi :10.1002/9780470048672.wecb648。ISBN 9780471754770。
- ^ Dunn, Jacob; Grider, Michael H. (2023)、「生理学、アデノシン三リン酸」、StatPearls、Treasure Island (FL): StatPearls Publishing、PMID 31985968 、 2023年9月28日取得
- ^ ab Storer, A.; Cornish-Bowden, A. (1976). 「溶液中のMgATP2−とその他のイオンの濃度。会合イオンの混合物中に存在する種の真の濃度の計算」。Biochem . J. 159 ( 1): 1– 5. doi :10.1042/bj1590001. PMC 1164030. PMID 11772 .
- ^ Wilson, J.; Chin, A. (1991). 「滴定熱量測定法によるATPによる二価陽イオンのキレート化」Anal. Biochem . 193 (1): 16– 19. doi :10.1016/0003-2697(91)90036-S. PMID 1645933.
- ^ Garfinkel, L.; Altschuld, R.; Garfinkel, D. (1986). 「心臓のエネルギー代謝におけるマグネシウム」J. Mol. Cell. Cardiol . 18 (10): 1003– 1013. doi :10.1016/S0022-2828(86)80289-9. PMID 3537318.
- ^ Saylor, P.; Wang, C.; Hirai, T.; Adams, J. (1998). 「第2のマグネシウムイオンは、腫瘍タンパク質v-FpsのキナーゼドメインにおけるATP結合に重要である」。生化学。37 ( 36): 12624– 12630. doi :10.1021/bi9812672. PMID 9730835。
- ^ Lin, X.; Ayrapetov, M; Sun, G. (2005). 「タンパク質チロシンキナーゼの活性部位と二価金属活性化因子との相互作用の特性評価」BMC Biochem . 6:25 . doi : 10.1186/1471-2091-6-25 . PMC 1316873. PMID 16305747 .
- ^ ブダヴァリ、スーザン編 (2001)。メルクインデックス：化学薬品、医薬品、生物製剤百科事典（第13版）。メルク。ISBN 0911910131。
- ^ ab Ferguson, S. J.; Nicholls, David; Ferguson, Stuart (2002). Bioenergetics 3 (第3版). サンディエゴ、カリフォルニア州: Academic. ISBN 978-0-12-518121-1。
- ^ バーグ、J.M.;ティモツコ、J.L. Stryer、L. (2003)。生化学。ニューヨーク州ニューヨーク州: W. H. フリーマン。 p. 376.ISBN 978-0-7167-4684-3。
- ^ Chance, B.; Lees, H.; Postgate, J. G. (1972). 「生化学における「逆電子流」と「高エネルギー電子」の意味」Nature . 238 (5363): 330– 331. Bibcode :1972Natur.238..330C. doi :10.1038/238330a0. PMID 4561837. S2CID 4298762.
- ^ Gajewski, E.; Steckler, D.; Goldberg, R. (1986). 「アデノシン5′-三リン酸からアデノシン5′-二リン酸への加水分解の熱力学」J. Biol. Chem . 261 (27): 12733– 12737. doi : 10.1016/S0021-9258(18)67153-4 . PMID 3528161.
- ^ バーグ、ジェレミー M.ティモチコ、ジョン L.ルバート・ストリヤー (2007)。生化学(第 6 版)。ニューヨーク州ニューヨーク州: W. H. フリーマン。 p. 413.ISBN 978-0-7167-8724-2。
- ^ ギャレット、レジナルド H.; グリシャム、チャールズ M. (2016).生化学(第 6 版). Cengage Learning. p. 68. ISBN 978-1305577206。
- ^ Beis, I.; Newsholme, E. A. (1975年10月1日). 「脊椎動物および無脊椎動物の静止筋におけるアデニンヌクレオチド、ホスファゲンおよびいくつかの解糖系中間体の含有量」. Biochem. J. 152 ( 1): 23– 32. doi :10.1042/bj1520023. PMC 1172435. PMID 1212224 .
- ^ 「アデノシン三リン酸」ブリタニカ。2023年11月11日。 2023年12月1日閲覧。
- ^ ab Rich, P. R. (2003). 「ケイリン呼吸鎖の分子機構」. Biochem. Soc. Trans . 31 (6): 1095– 1105. doi :10.1042/BST0311095. PMID 14641005.
- ^ abc Lodish, H.; Berk, A.; Matsudaira, P.; Kaiser, C. A.; Krieger, M.; Scott, M. P.; Zipursky, S. L.; Darnell, J. (2004).分子細胞生物学（第5版）. ニューヨーク：W. H. Freeman. ISBN 978-0-7167-4366-8。
- ^ abcde Voet、D.; Voet、J.G. (2004)。生化学。 Vol. 1 (第 3 版)。ニュージャージー州ホーボーケン：ワイリー。ISBN 978-0-471-19350-0。
- ^ Abrahams, J.; Leslie, A.; Lutter, R.; Walker, J. (1994). 「ウシ心臓ミトコンドリア由来の F1-ATPase の 2.8 Å 分解能での構造」Nature . 370 (6491): 621– 628. Bibcode :1994Natur.370..621A. doi :10.1038/370621a0. PMID 8065448. S2CID 4275221.
- ^ Devaux, JBL; Hedges, CP; Hickey, AJR (2019年1月)。「低酸素症耐性の三尾類魚類ではアシドーシスが脳ミトコンドリアの機能を維持する: 急性低酸素症暴露を生き延びるための戦略?」Front Physiol . 9, 1914: 1941. doi : 10.3389/fphys.2018.01941 . PMC 6346031. PMID 30713504 .
- ^ ab Dahout-Gonzalez, C.; Nury, H.; Trézéguet, V.; Lauquin, G.; Pebay-Peyroula, E.; Brandolin, G. (2006). 「ミトコンドリア ADP/ATP キャリアの分子的、機能的、病理学的側面」生理学. 21 (4): 242– 249. doi :10.1152/physiol.00005.2006. PMID 16868313.
- ^ Ronnett, G.; Kim, E.; Landree, L.; Tu, Y. (2005). 「肥満治療のターゲットとしての脂肪酸代謝」. Physiol. Behav . 85 (1): 25– 35. doi :10.1016/j.physbeh.2005.04.014. PMID 15878185. S2CID 24865576.
- ^ 「統合リスク情報システム」(PDF) 2013-03-15. 2015-09-24時点のオリジナルよりアーカイブ(PDF) 2019-02-01閲覧。
- ^ Allen, J. (2002). 「ATP電子、プロトンポンプ、ローター、および平衡の光合成」. Cell . 110 (3): 273– 276. doi : 10.1016/S0092-8674(02)00870-X . PMID 12176312. S2CID 1754660.
- ^ abc Fuhrman, Bradley P.; Zimmerman, Jerry J. (2011). 小児集中治療. Elsevier. p. 1061. ISBN 978-0-323-07307-3. 2020年5月16日閲覧。
- ^ ファーマン、ブラッドリー P.; ジマーマン、ジェリー J. (2011). 小児集中治療. エルゼビア. pp. 1058– 1072. ISBN 978-0-323-07307-3. 2020年5月16日閲覧。
- ^ Scheeff, E.; Bourne, P. (2005). 「タンパク質キナーゼ様スーパーファミリーの構造進化」. PLOS Comput. Biol . 1 (5): e49. Bibcode :2005PLSCB...1...49S. doi : 10.1371/journal.pcbi.0010049 . PMC 1261164. PMID 16244704 .
- ^ Mishra, N.; Tuteja, R.; Tuteja, N. (2006). 「植物におけるMAPキナーゼネットワークを介したシグナル伝達」Arch. Biochem. Biophys . 452 (1): 55– 68. doi :10.1016/j.abb.2006.05.001. PMID 16806044.
- ^ Kamenetsky, M.; Middelhaufe, S.; Bank, E.; Levin, L.; Buck, J.; Steegborn, C. (2006). 「哺乳類細胞における cAMP 生成の分子詳細: 2 つのシステムの物語」J. Mol. Biol . 362 (4): 623– 639. doi :10.1016/j.jmb.2006.07.045. PMC 3662476. PMID 16934836 .
- ^ Hanoune, J.; Defer, N. (2001). 「アデニル酸シクラーゼアイソフォームの調節と役割」. Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol . 41 (1): 145– 174. doi :10.1146/annurev.pharmtox.41.1.145. PMID 11264454.
- ^ Joyce, C. M.; Steitz, T. A. (1995). 「ポリメラーゼの構造と機能：テーマのバリエーション？」J. Bacteriol . 177 (22): 6321– 6329. doi : 10.1128/jb.177.22.6321-6329.1995. PMC 177480. PMID 7592405.
- ^ Borst, P.; Elferink, R. Oude (2002). 「健康と疾患における哺乳類ABCトランスポーター」（PDF） . Annual Review of Biochemistry . 71 : 537– 592. doi :10.1146/annurev.biochem.71.102301.093055. PMID 12045106. S2CID 34707074. 2018-04-21にオリジナルからアーカイブ（PDF） . 2018-04-20に取得。
- ^ ロマノフ、ローマ A.;ラッシャー、ロバート S.ハイ、ブリギット。サヴィッジ、ローガン E.ローソン、アダム。ロガチェフスカヤ、オルガ A.趙、ハイチ。ロガチェフスキー、ヴァディム V.。ビストロヴァ、マリーナ F.チュルバノフ、グレブ D.アダメイコ、イーゴリ。ハルカニ、ティボール。ヤン、ルイビアオ。キッド、グレアム・J。マランボー、フィリップ。キナモン、ジョン C.コレスニコフ、スタニスラフ S.。フィンガー、トーマス E. (2018)。 「シナプス小胞を持たない化学シナプス: CALHM1 チャネル - ミトコンドリアシグナル伝達複合体を介したプリン作動性神経伝達」。サイエンスシグナリング。11 (529): eaao1815。doi :10.1126 / scisignal.aao1815. ISSN 1945-0877. PMC 5966022. PMID 29739879.
- ^ Dahl, Gerhard (2015). 「パンネクソンチャネルを介したATP放出」. Philosophical Transactions of the Royal Society B: Biological Sciences . 370 (1672): 20140191. doi :10.1098/rstb.2014.0191. ISSN 0962-8436. PMC 4455760. PMID 26009770 .
- ^ Larsson, Max; Sawada, Keisuke; Morland, Cecilie; Hiasa, Miki; Ormel, Lasse; Moriyama, Yoshinori; Gundersen, Vidar (2012). 「神経細胞のATP放出を媒介する小胞トランスポーターの機能的および解剖学的同定」。大脳皮質。22 ( 5 ) : 1203– 1214。doi : 10.1093/cercor/ bhr203。ISSN 1460-2199。PMID 21810784 。
- ^ プチャウォヴィッチ、カミラ;タルノウスキー、マチェジ。バラノフスカ・ボシアツカ、イレーナ。ダリウシュ、フルベク。ジェジェコ、ヴィオレッタ (2014-12-18)。 「P2X および P2Y 受容体 - 神経系の病態生理学における役割」。国際分子科学ジャーナル。15 (12): 23672–23704。土井: 10.3390/ijms151223672。ISSN 1422-0067。PMC 4284787。PMID 25530618。
- ^ Csaba, Cserep; Balazs, Pósfai (2020). 「ミクログリアは特殊な体細胞プリン作動性接合部を介して神経機能を監視および保護する」. Science . 367 (6477): 528– 537. Bibcode :2020Sci...367..528C. doi :10.1126/science.aax6752. PMID 31831638.
- ^ Csaba, Cserep; Anett, Schwarcz D (2022). 「ミクログリアによる体細胞プリン作動性結合を介した神経発達の制御」. Cell Reports . 40 (12). doi :10.1016/j.celrep.2022.111369. PMC 9513806. PMID 36130488 .
- ^ Peter, Berki; Csaba, Cserep; Zsuzsanna, Környei (2024). 「急性マウス脳切片における内因性ATP関連表現型変化にもかかわらず、ミクログリアはニューロン同期に寄与する」Nature Communications . 15 (1): 5402. Bibcode :2024NatCo..15.5402B. doi :10.1038/s41467-024-49773-1. PMC 11208608. PMID 38926390.
- ^ Hultman, E.; Greenhaff, PL (1991). 「人間の激しい運動中の骨格筋のエネルギー代謝と疲労」. Science Progress . 75 (298 Pt 3-4): 361– 370. ISSN 0036-8504. PMID 1842855.
- ^ ab Kuo, Ivana Y.; Ehrlich, Barbara E. (2015年2月). 「筋肉収縮におけるシグナル伝達」. Cold Spring Harbor Perspectives in Biology . 7 (2): a006023. doi :10.1101/cshperspect.a006023. ISSN 1943-0264. PMC 4315934. PMID 25646377 .
- ^ 「38.17: 筋肉の収縮と運動 - ATP と筋肉の収縮」。Biology LibreTexts 2018-07-16 . 2024-05-01閲覧。
- ^ Hyman, Anthony A.; Krishnan, Yamuna; Alberti, Simon; Wang, Jie; Saha, Shambaditya; Malinovska, Liliana; Patel, Avinash (2017-05-19). 「生物学的ヒドロトロープとしてのATP」. Science . 356 (6339): 753– 756. Bibcode :2017Sci...356..753P. doi :10.1126/science.aaf6846. ISSN 0036-8075. PMID 28522535. S2CID 24622983.
- ^ Savitski, Mikhail M.; Bantscheff, Marcus; Huber, Wolfgang; Dominic Helm; Günthner, Ina; Werner, Thilo; Kurzawa, Nils; Sridharan, Sindhuja (2019-03-11). 「プロテオーム全体の溶解度と熱安定性のプロファイリングにより、ATP の明確な制御役割が明らかになった」. Nature Communications . 10 (1): 1155. Bibcode :2019NatCo..10.1155S. doi :10.1038/s41467-019-09107-y. ISSN 2041-1723. PMC 6411743. PMID 30858367 .
- ^ Whicher, Alexandra; Camprubi, Eloi; Pinna, Silvana; Herschy, Barry; Lane, Nick (2018-06-01). 「生命の起源における原始的エネルギー通貨としてのアセチルリン酸」.生命の起源と生物圏の進化. 48 (2): 159– 179. Bibcode :2018OLEB...48..159W. doi :10.1007/s11084-018-9555-8. ISSN 1573-0875. PMC 6061221. PMID 29502283 .
- ^ 「古代の化学は、生物がなぜATPを普遍的なエネルギー通貨として使うのかを説明するかもしれない：代謝進化の初期段階が、ATPが普遍的なエネルギーキャリアとして出現する舞台を整えた」。ScienceDaily 。2023年8月27日閲覧。
- ^ Resetar, A. M.; Chalovich, J. M. (1995). 「アデノシン5′-(ガンマチオ三リン酸): 筋収縮研究で注意して使用すべきATP類似体」.生化学. 34 (49): 16039– 16045. doi :10.1021/bi00049a018. PMID 8519760.
- ^ Pelleg, Amir; Kutalek, Steven P.; Flammang, Daniel; Benditt, David (2012 年 2 月). 「ATPace: 注射可能なアデノシン 5′-三リン酸」.プリン作動性シグナル伝達. 8 (Suppl 1): 57– 60. doi :10.1007/s11302-011-9268-1. ISSN 1573-9538. PMC 3265710. PMID 22057692 .
- ^ ローマン、K. (1929 年 8 月)。 「Über die Pyrophosphatfraktion im Muskel」[筋肉中のピロリン酸分画について]。Naturwissenschaften (ドイツ語)。17 (31): 624–625。Bibcode :1929NW....17..624.. doi :10.1007/BF01506215。S2CID 20328411。
- ^ Vaughan, Martha; Hill, Robert L.; Simoni, Robert D. (2002). 「リンの測定とクレアチンリン酸およびATPの発見：FiskeとSubbaRowの研究」。Journal of Biological Chemistry。277 ( 32): e21。PMID 12161449。 2017年8月8日時点のオリジナルよりアーカイブ。 2017年10月24日閲覧。
- ^ 丸山 憲一 (1991年3月). 「アデノシン三リン酸の発見とその構造の確立」. J. Hist. Biol . 24 (1): 145– 154. doi :10.1007/BF00130477. S2CID 87425890.
- ^ Lipmann, F. (1941). 「代謝によるリン酸結合エネルギーの生成と利用」. Adv. Enzymol . 1 : 99–162 . ISSN 0196-7398.
- ^ 「歴史: ATP は 1929 年に初めて発見されました」。1997 年のノーベル化学賞。ノーベル財団。2010 年 1 月 23 日時点のオリジナルよりアーカイブ。2010年 5 月 26 日閲覧。
- ^ “1997年ノーベル化学賞”.ノーベル賞. 2017年10月24日時点のオリジナルよりアーカイブ。2018年1月21日閲覧。
外部リンク
ウィキメディア・コモンズには、アデノシン三リン酸に関連するメディアがあります。
- PDB内のタンパク質に結合したATP
- ScienceAid: エネルギー ATP と運動
- アデノシン三リン酸の PubChem エントリ
- アデノシン三リン酸の KEGG エントリ