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フラビン（ラテン語のflavus 、「黄色」に由来）は、一般に、三環式複素環イソアロキサジンまたはその異性体アロキサジン、およびそれらの誘導体を含む有機化合物のクラスを指します。フラビンの生化学的源は、黄色のビタミン B であるリボフラビンです。フラビン部分は、多くの場合、アデノシン二リン酸と結合してフラビンアデニンジヌクレオチド（FAD ）を形成し、他の場合には、リボフラビンのリン酸化形態であるフラビンモノヌクレオチド（またはFMN）として存在します。フラビンは、これらの形態のいずれかで、フラビンタンパク質の補欠分子族として存在します。名前は似ていますが、フラビン（「i」付き）は、フラバノイド（「a」付き）およびフラボノール（「o」付き）とは化学的および生物学的に異なります。
フラビン基は酸化還元反応を起こすことができ、2段階のプロセスで1つの電子を受け入れることも、一度に2つの電子を受け入れることもできます。還元は、イソアロキサジン環系の特定の窒素原子に水素原子を追加することで行われます。
水溶液中では、フラビンは酸化されると黄色になり、半還元アニオン状態では赤色、中性（セミキノン）状態では青色になり、完全に還元されると無色になります。[1]酸化型と還元型はセミキノン（ラジカル）型と急速に平衡状態にあり、ラジカルの形成とは反対にシフトしています。[2]
- フロックス+フロレッドH 2 ⇌ FlH •
ここで、Fl oxは酸化フラビン、Fl red H 2 は還元フラビン（水素原子 2 個が付加）、FlH •はセミキノン型（水素原子 1 個が付加）です。
FADH 2の形態では、電子伝達系に電子を伝達できる補因子の 1 つです。
光還元
遊離フラビンとタンパク質結合フラビンは両方とも光還元性であり、いくつかのアミノ酸、カルボン酸、アミンなどのいくつかの有機化合物によって媒介されるメカニズムで光によって還元できます。[2]フラビンのこの特性は、さまざまな光感受性タンパク質によって利用されています。たとえば、多くの植物、真菌、細菌種に見られるLOVドメインは、ペプチド配列内のシステイン残基と結合したFMNとの間の結合の形成を伴う可逆的な光依存構造変化を起こします。[3]
流行
フラビンアデニンジヌクレオチドは、フェレドキシン-NADP+還元酵素、モノアミン酸化酵素、D-アミノ酸酸化酵素、グルコース酸化酵素、キサンチン酸化酵素、アシルCoA脱水素酵素など、多くの酵素に結合した基です。
FADH/FADH2
FADH と FADH 2 はFAD の還元型です。FADH 2 は、クエン酸回路に関与する酵素であるコハク酸脱水素酵素の補欠分子族として生成されます。酸化的リン酸化では、通常、2 つの FADH 2分子からそれぞれ1.5 個のATP、つまり合わせて 3 個の ATP が生成されます。
FM-N
フラビンモノヌクレオチドは、 NADH デヒドロゲナーゼ、大腸菌ニトロレダクターゼ、黄色ブドウ球菌酵素などのタンパク質に含まれる補欠分子族です。
参照
参考文献
- ^ Michaelis L, Schubert MP, Smythe CV (1936). 「フラビンの電位差測定研究」Journal of Biological Chemistry . 116 (2): 587–607. doi : 10.1016/S0021-9258(18)74634-6 . 2009-08-08にオリジナルからアーカイブ。 2008-04-25に取得。
- ^ ab Massey V、Stankovich M、 Hemmerich P (1978年1月)。「フラビンを触媒とするフラボプロテインの光媒介還元」。生化学。17 (1): 1–8。doi :10.1021/bi00594a001。PMID 618535 。
- ^ Alexandre MT、Domratcheva T、Bonetti C、van Wilderen LJ、van Grondelle R、Groot ML、Hellingwerf KJ、Kennis JT (2009 年 7 月)。「超高速中赤外分光法と量子化学によるフォトトロピンの LOV2 ドメインの一次反応の研究」。Biophysical Journal。97 ( 1 ): 227–37。Bibcode : 2009BpJ ....97..227A。doi : 10.1016 /j.bpj.2009.01.066。PMC 2711383。PMID 19580760。
さらに読む
- Voet D、Voet JG (2004)。生化学(第 3 版)。ジョン・ワイリー＆サンズ。ISBN 0-471-39223-5。