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| エイリアス | MAPT、DDPAC、FTDP-17、MAPTL、MSTD、MTBT1、MTBT2、PPND、PPP1R103、TAU、微小管関連タンパク質タウ、タウタンパク質、タウ-40 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：157140; MGI : 97180;ホモロジーン: 74962;ジーンカード：MAPT; OMA :MAPT - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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タウタンパク質（チューブリン関連ユニットの略[5] ）は、MAPT（微小管関連タンパク質タウ）遺伝子からの選択的スプライシングによって生成される、 6つの高可溶性タンパク質アイソフォームのグループを形成します。 [6] [7]これらは主に軸索内の微小管の安定性を維持する役割を果たし、中枢神経系（CNS）のニューロンに豊富に存在し、大脳皮質に最も多く存在します。[8]これらは他の場所ではあまり一般的ではありませんが、CNSアストロサイトとオリゴデンドロサイトでも非常に低いレベルで発現しています。[9]
アルツハイマー病やパーキンソン病などの神経系の病理や認知症[10]は、神経原線維変化と呼ばれる過剰リン酸化不溶性凝集体となったタウタンパク質に関連しています。タウタンパク質は、1975年に微小管の組み立てに必須の耐熱性タンパク質として特定され、[5] [11] 、それ以来、本質的に無秩序なタンパク質として特徴付けられてきました。[12]
関数
微小管の安定化
タウタンパク質は、ヒトの非神経細胞よりも神経細胞に多く見られます。タウの主な機能の1つは、軸索微小管の安定性を調節することです。[11] [13]タウノックアウトマウスで脳の発達に異常が見られなかったことから、他の神経系微小管関連タンパク質（MAP）も同様の機能を果たす可能性があります。これは、他のMAPによってタウ欠乏が補われたためと考えられます。[14] [15] [16]
タウは樹状突起に低レベルで存在し、シナプス後部の足場形成に関与しているが、[17]主に軸索の遠位部で活性であり、微小管の安定化だけでなく、必要に応じて柔軟性も提供する。タウタンパク質はチューブリンと相互作用して微小管を安定化し、チューブリンの微小管への組み立てを促進する。[11]タウには、アイソフォームとリン酸化という2つの方法で微小管の安定性を制御する。
タウは微小管安定化機能に加えて、シグナル伝達タンパク質をリクルートし、微小管を介した軸索輸送を制御することもわかっている。[18]
mRNA翻訳
タウは、ショウジョウバエ[13]、マウス[19]、ヒト[20]の脳におけるmRNA翻訳の負の調節因子であり、リボソームに結合することでリボソーム機能の障害、[21]タンパク質合成の減少、シナプス機能の変化を引き起こします。[13] [20]タウは、翻訳の重要な調節因子rpS6を含むいくつかのリボソームタンパク質と特異的に相互作用します。[22]
行動
タウの主な非細胞機能は、長期記憶を負に制御すること[13]と、習慣化（非連合学習の一形態）を促進すること[13]であり、これらは2つのより高次の統合された生理機能です。タウの制御は記憶にとって重要であるため、これがタウオパチーと認知障害の関連性を説明できる可能性があります。
マウスでは、報告されているタウノックアウト系統は若いときには明白な表現型を示さないが[14] [23] [24] 、高齢になると、筋力低下、多動、恐怖条件付け障害が現れる。[25]しかし、マウスの空間学習[25] [26] [27]やショウジョウバエの短期記憶（学習）[13]はタウの欠如によって影響を受けないようだ。
さらに、タウノックアウトマウスは睡眠覚醒周期に異常があり、覚醒期間が長くなり、非急速眼球運動（NREM）睡眠時間が短くなります。[28]
その他の機能
タウの他の典型的な機能としては、細胞シグナル伝達、神経発達、神経保護、アポトーシスなどがあります。[15]タウの非典型的で非標準的な役割[29]も現在調査中です。染色体安定性への関与、細胞トランスクリプトームとの相互作用、他の細胞骨格またはシナプスタンパク質との相互作用、髄鞘形成または脳インスリンシグナル伝達への関与、慢性ストレスへの曝露およびうつ病における役割などです。
遺伝学
ヒトでは、タウタンパク質をコードするMAPT遺伝子は染色体17q21に位置し、16のエクソンを含む。[30]ヒトの脳の主なタウタンパク質は11のエクソンによってコードされている。エクソン2、3、および10は選択的スプライシングを受け、6つのタウアイソフォームが形成される。[31]ヒトの脳では、タウタンパク質は352～441アミノ酸の範囲で6つのアイソフォームのファミリーを構成している。タウアイソフォームは、 N末端部分（エクソン2および3）に29アミノ酸の挿入が0、1、または2つあり、 C末端部分（エクソン10）に3つまたは4つの繰り返し領域がある点で異なる。したがって、 CNS内の最も長いアイソフォームには 4 つの繰り返し (R1、R2、R3、R4) と 2 つの挿入 (合計 441 個のアミノ酸) があり、最も短いアイソフォームには 3 つの繰り返し (R1、R3、R4) と挿入はありません (合計 352 個のアミノ酸)。
MAPT遺伝子にはH1とH2という2つのハプログループがあり、遺伝子は逆向きに出現する。ハプログループH2はヨーロッパとヨーロッパ系の人々にのみよく見られる。ハプログループH1はアルツハイマー病などの特定の認知症の確率増加と関連していると思われる。ヨーロッパでは両方のハプログループが存在するため、逆向きのハプロタイプ間の組み換えによって遺伝子の機能コピーの1つが欠落し、先天性欠損症を引き起こす可能性がある。[32] [33] [34] [35]
構造
ヒトの脳組織には 6 つのタウアイソフォームが存在し、それらは結合ドメインの数によって区別されます。3 つのアイソフォームには 3 つの結合ドメインがあり、他の 3 つには 4 つの結合ドメインがあります。結合ドメインはタンパク質のカルボキシ末端にあり、正に帯電しています (負に帯電した微小管に結合できます)。4 つの結合ドメインを持つアイソフォームは、3 つの結合ドメインを持つアイソフォームよりも微小管を安定化させるのに優れています。タウはリン酸化タンパク質であり、最長のタウアイソフォームには79 個の潜在的なセリン(Ser) およびスレオニン(Thr) リン酸化部位があります。正常なタウタンパク質では、これらの部位の約 30 個でリン酸化が報告されています。[36]
タウのリン酸化は、セリン/スレオニンキナーゼであるPKNを含む多くのキナーゼによって制御されています。PKNが活性化されると、タウをリン酸化して、微小管の構成を破壊します。[37]タウのリン酸化は発達によっても制御されています。たとえば、胎児タウは、成体タウよりも胚のCNSでより高度にリン酸化されています。[38] 6つのアイソフォームすべてにおけるリン酸化の程度は、ホスファターゼの活性化により、加齢とともに低下します。[39]キナーゼと同様に、ホスファターゼもタウのリン酸化を制御する役割を果たしています。たとえば、PP2AとPP2Bはどちらもヒトの脳組織に存在し、Ser396を脱リン酸化する能力を持っています。[40]これらのホスファターゼがタウに結合すると、タウと微小管との結合に影響が及ぶ。
タウのリン酸化は、様々なSerおよびThr残基におけるO -GlcNAc修飾によって制御されることも示唆されている。 [41] O-GlcNAcの上昇は、タウの過剰リン酸化を防ぐための治療戦略として研究されてきた。[42]
機構
ニューロンにおける過剰リン酸化タウの蓄積は、神経原線維変性と関連している。[43]タウが細胞から細胞へと伝播する実際のメカニズムは十分に解明されていない。また、タウの放出や毒性などの他のメカニズムも不明である。タウが凝集すると、チューブリンを置き換え、それがタウの原線維化を促進する。[44]シナプス細胞接着タンパク質、ニューロン活動、その他のシナプスおよび非シナプスメカニズムなど、シナプス接触によって起こるいくつかの伝播方法が提案されている。[45]タウ凝集のメカニズムはまだ完全に解明されていないが、タウのリン酸化や亜鉛イオンなど、いくつかの要因がこの過程を促進する。[46] [47]
リリース
タウは、シーディングと呼ばれる取り込みと放出のプロセスに関与している。タウタンパク質の取り込みには、細胞表面のヘパラン硫酸プロテオグリカンの存在が必要であり、これはマクロピノサイトーシスによって起こる。[48]一方、タウの放出はニューロンの活動に依存する。タウの放出には、例えば、タウの細胞外レベルを変化させるアイソフォームやMAPT変異など、多くの要因が影響する。 [49]浅井らによると、タウタンパク質の拡散は、疾患の初期段階で嗅内皮質から海馬領域に起こる。彼らはまた、ミクログリアも輸送プロセスに関与していると示唆したが、その実際の役割はまだ不明である。[50]
毒性
タウは細胞内に蓄積することで毒性作用を引き起こす。PAR -1キナーゼなど多くの酵素が毒性メカニズムに関与している。この酵素はセリン262と356のリン酸化を刺激し、それが今度は疾患関連リン酸化エピトープを引き起こす他のキナーゼ（ GSK-3とCDK5）を活性化させる。[51]毒性の程度は、微小管結合の程度など、さまざまな要因によって影響を受ける。[52] [53]毒性は神経原線維変化（NFT）によっても起こり、細胞死や認知機能の低下につながる可能性がある。
臨床的意義
タウタンパク質（タウ封入体、pTau）の過剰リン酸化は、対になったらせん状フィラメントと直線状フィラメントの絡み合いの自己組織化をもたらし、アルツハイマー病、前頭側頭型認知症、その他のタウオパチーの発症に関与している。[54]アルツハイマー病の脳では、対になったらせん状フィラメント内に6つのタウアイソフォームすべてが過剰リン酸化状態で存在することが多い。他の神経変性疾患では、特定のタウアイソフォームに富んだ凝集体の沈着が報告されている。この非常に溶けやすいタンパク質が誤って折り畳まれると、非常に溶けにくい凝集体を形成し、多くの神経変性疾患の原因となる。タウタンパク質は、神経シナプスを形成してブロックする絡み合いによって引き起こされる生細胞の破壊に直接影響を及ぼします。[55]
近年、ヒトの脳のさまざまな領域における性別特異的なタウ遺伝子発現が、タウオパチーの症状やリスクにおける性差に関係していることが示唆されている。 [56]この疾患の機能のいくつかの側面は、プリオンタンパク質との類似点があることも示唆している。[57]
アルツハイマー病のタウ仮説
タウ仮説は、タウの過剰または異常なリン酸化により、正常な成人のタウが対らせんフィラメント（PHF）タウと神経原線維変化（NFT）に変化するというものです。[58]病気の段階によってNFTのリン酸化が決まります。ADでは、少なくとも19個のアミノ酸がリン酸化されます。NFT前のリン酸化はセリン199、202、409で起こり、NFT内のリン酸化はセリン396とトレオニン231で起こります。[59]アイソフォームとリン酸化を介して、タウタンパク質はチューブリンと相互作用して微小管の組み立てを安定化します。AD脳の 対らせんフィラメント（PHF）では、6つのタウアイソフォームすべてがしばしば過剰リン酸化状態で存在します。
タウ変異は、微小管機能不全やタウアイソフォームの発現レベルの変化など、多くの結果をもたらす。[60]タウの機能とアイソフォーム発現を変化させる変異は、過剰リン酸化につながる。変異がない場合のタウ凝集のプロセスは不明であるが、リン酸化の増加、プロテアーゼ作用、またはグリコサミノグリカンなどのポリアニオンへの曝露によって生じる可能性がある。過剰リン酸化タウは微小管を分解し、正常なタウ、MAPT 1（微小管関連タンパク質タウ1）、MAPT 2、およびユビキチンをPHFのもつれに隔離する。この不溶性構造は細胞質機能を損傷し、軸索輸送を妨げ、細胞死につながる可能性がある。[61] [55]
タウタンパク質の過剰リン酸化形態は、AD患者の脳内のNFTのPHFの主成分です。タウの6残基セグメントの領域、すなわちPHF6（VQIVYK）とPHF6*（VQIINK）は、ADでタウPHF凝集体を形成できることが実証されています。PHF6とは別に、PHF6配列のC末端付近に位置するSer285、Ser289、Ser293、Ser305、Tyr310などの他の残基部位は、タウのリン酸化に重要な役割を果たしています。[62]過剰リン酸化タウは、その感受性とキナーゼおよびアルカリホスファターゼ活性が異なり[63] 、 βアミロイドとともに、アルツハイマー病に見られる病変の成分です。[64] [65]最近の仮説では、リーリンシグナル伝達の減少がアルツハイマー病における主要な変化であり、GSK3β阻害の減少を介してタウの過リン酸化につながると特定されています。[66]
A68は、アルツハイマー病患者の脳内に見られるタウタンパク質の過リン酸化形態に時々付けられる名前です（主に古い出版物で） 。 [67]
2020年に2つのグループの研究者が、 p-tau-217型のタンパク質に対する免疫測定血液検査により、認知症の症状が明らかになる数十年前からアルツハイマー病を診断できる可能性があることを示す研究を発表しました。[68] [69] [70]
外傷性脳損傷
反復性軽度外傷性脳損傷（TBI）は、接触スポーツ、特にアメリカンフットボールの中心的な要素であり、[71] [72]軍隊の爆発による衝撃力である。[73]これは、過剰リン酸化タウの線維性絡み合いを特徴とする慢性外傷性脳症（CTE）を引き起こす可能性がある。 [74]重度の外傷性脳損傷後、脳内の細胞外液中のタウタンパク質のレベルが高いと、予後が悪くなる。[75]
プリオンのような伝播仮説
「プリオン様」という用語は、アルツハイマー病や前頭側頭型認知症など、さまざまなタウオパチーにおけるタウ病理のさまざまな側面を説明するためによく使用されます。[76]真のプリオンは、病理を永続させるためにネイティブタンパク質のミスフォールディングを誘発する能力によって定義されます。PRNPなどの真のプリオンは、種を超えて感染する能力も備えています。タウが感染性を持つことはまだ証明されていないため、真のプリオンではなく「プリオン様」タンパク質であると考えられています。 真のプリオンと同様に、病的なタウ凝集体は、ネイティブタウタンパク質のミスフォールディングを誘発する能力があることが示されています。[77]ミスフォールディングが可能なタウ凝集体と、ミスフォールディングが不可能なタウ凝集体の両方が報告されており、非常に特異的なメカニズムを示しています。[78]
インタラクション
タウタンパク質は以下と相互作用することが示されています。
- α-シヌクレイン、[79] [80]
- フィネン、[81]
- 原癌遺伝子チロシンタンパク質キナーゼ Src
- S100B、[82] [83]および
- YWHAZ . [84]
参照
- タウオパチー、タウタンパク質の蓄積に関連する疾患群
- ボクサー痴呆症
- アルツハイマー病
- 加齢性タウオパチー
- 加齢に伴うタウアストログリオーパチー
- 大脳皮質基底核変性症
- 進行性核上性麻痺
- プロテオパシー
- ピック病
- 前頭側頭型認知症とパーキンソン病は17番染色体と関連している
- プリオン
参考文献
- ^ abc ENSG00000276155, ENSG00000277956 GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000186868, ENSG00000276155, ENSG00000277956 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000018411 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ ab Weingarten MD、Lockwood AH、Hwo SY、Kirschner MW (1975年5月)。「微小管の組み立てに必須のタンパク質因子」。米国 科学アカデミー紀要。72 ( 5):1858–62。Bibcode : 1975PNAS ...72.1858W。doi : 10.1073/ pnas.72.5.1858。PMC 432646。PMID 1057175。
- ^ Goedert M、Wischik CM、Crowther RA、Walker JE、Klug A (1988 年 6 月)。「アルツハイマー病のペアヘリカルフィラメントのコアタンパク質をコードする cDNA のクローニングと配列決定: 微小管関連タンパク質タウとして同定」。米国科学アカデミー紀要。85 (11): 4051–5。Bibcode : 1988PNAS ... 85.4051G。doi : 10.1073/ pnas.85.11.4051。PMC 280359。PMID 3131773 。
- ^ Goedert M、Spillantini MG、Jakes R 、 Rutherford D、Crowther RA (1989 年 10 月)。「ヒト微小管関連タンパク質タウの複数のアイソフォーム: アルツハイマー病の神経原線維変化における配列と局在」。 ニューロン。3 ( 4): 519–26。doi : 10.1016 /0896-6273(89)90210-9。PMID 2484340。S2CID 19627629 。
- ^ Sjölin K, Kultima K, Larsson A, Freyhult E, Zjukovskaja C, Alkass K, et al. (2022年6月). 「ヒト脳における臨床的に重要な5つの神経膠細胞タンパク質の分布」. Molecular Brain . 15 (1): 52. doi : 10.1186/s13041-022-00935-6 . PMC 9241296. PMID 35765081 .
- ^ Shin RW、Iwaki T、Kitamoto T、Tateishi J (1991年5月)。「水和オートクレーブ前処理は、ホルマリン固定した正常およびアルツハイマー病脳組織におけるタウ免疫反応性を高める」。実験室調査; 技術的方法と病理学のジャーナル。64 (5): 693–702。PMID 1903170。
- ^ Lei P、Ayton S、Finkelstein DI、Adlard PA、Masters CL、Bush AI (2010 年 11 月)。「タウタンパク質: パーキンソン病との関連性」。国際生化学・細胞生物学誌。42 (11): 1775–8。doi :10.1016/ j.biocel.2010.07.016。PMID 20678581 。
- ^ abc Cleveland DW、Hwo SY、 Kirschner MW (1977年10月)。「精製チューブリンから微小管の組み立てを誘導する微小管関連タンパク質タウの精製」。Journal of Molecular Biology。116 ( 2): 207–25。doi :10.1016/0022-2836(77)90213-3。PMID 599557 。
- ^ Cleveland DW、Hwo SY、Kirschner MW（1977年10月）。「精製タウ因子の物理的および化学的特性と微小管アセンブリにおけるタウの役割」。Journal of Molecular Biology。116（2）：227–47。doi ： 10.1016 /0022-2836（77）90214-5。PMID 146092 。
- ^ abcdef Papanikolopoulou K、Roussou IG、Gouzi JY、Samiotaki M、Panayotou G、Turin L、et al. (2019年10月)。「ショウジョウバエのタウは翻訳と嗅覚の長期記憶を負に制御するが、フットショックの馴化と細胞骨格の恒常性を促進する」。The Journal of Neuroscience。39 ( 42): 8315–8329。doi : 10.1523 / JNEUROSCI.0391-19.2019。PMC 6794924。PMID 31488613。
- ^ ab Harada A, Oguchi K, Okabe S, Kuno J, Terada S, Ohshima T, et al. (1994年6月). 「タウタンパク質を欠くマウスの小口径軸索における微小管組織の変化」. Nature . 369 (6480): 488–91. Bibcode :1994Natur.369..488H. doi :10.1038/369488a0. PMID 8202139. S2CID 4322543.
- ^ ab Wang JZ、Liu F (2008 年 6 月)。「ニューロンの発達、変性、保護における微小管関連タンパク質タウ」。Progress in Neurobiology 85 ( 2): 148–75。doi :10.1016/j.pneurobio.2008.03.002。PMID 18448228。S2CID 32708424 。
- ^ Ke YD、Suchowerska AK、van der Hoven J、De Silva DM、Wu CW、van Eersel J、他。 (2012 年 6 月)。 「タウ欠損マウスからの教訓」。アルツハイマー病の国際ジャーナル。2012 (873270): 873270.doi : 10.1155 /2012/873270。PMC 3375147。PMID 22720190。
- ^ イットナー・LM、Ke YD、デルリュー・F、ビ・M、グラードバッハ・A、ファン・エルセル・J、他。 (2010 年 8 月)。 「タウの樹状突起機能はアルツハイマー病マウスモデルにおけるアミロイドベータ毒性を媒介する」。セル。142 (3): 387–97。土井：10.1016/j.cell.2010.06.036。PMID 20655099。S2CID 18776289 。
- ^ Dehmelt L, Halpain S (2004). 「微小管関連タンパク質のMAP2/Tauファミリー」.ゲノム生物学. 6 (1): 204. doi : 10.1186 /gb-2004-6-1-204 . PMC 549057. PMID 15642108.
- ^ Evans HT、Benetatos J、van Roigen M、Bodea LG、Götz J (2019-07-01)。「非標準アミノ酸標識により明らかになったタウオパチーにおけるリボソームタンパク質合成の減少」。EMBOジャーナル 。38 ( 13 ) : e101174。doi : 10.15252 /embj.2018101174。ISSN 0261-4189。PMC 6600635。PMID 31268600。
- ^ ab Meier S, Bell M, Lyons DN, Rodriguez-Rivera J, Ingram A, Fontaine SN, et al. (2016年1月). 「病的なタウはリボソーム機能を損ない、タンパク質合成を減少させることで神経細胞の損傷を促進する」The Journal of Neuroscience . 36 (3): 1001–7. doi :10.1523/JNEUROSCI.3029-15.2016. PMC 4719006 . PMID 26791227.
- ^ Evans HT 、Taylor D、Kneynsberg A、Bodea LG、Götz J (2021-06-19)。「タウによって引き起こされるリボソーム機能とタンパク質合成の変化」。Acta Neuropathologica Communications。9 ( 1 ) : 110。doi : 10.1186 / s40478-021-01208-4。ISSN 2051-5960。PMC 8214309。PMID 34147135 。
- ^ Koren SA、Hamm MJ、Meier SE、Weiss BE、Nation GK、Chishti EA、他 (2019年4月)。「タウはリボソームタンパク質と相互作用することで翻訳選択性を促進する」。Acta Neuropathologica . 137 (4): 571–583. doi :10.1007/s00401-019-01970-9. PMC 6426815 . PMID 30759285.
- ^ Dawson HN、Ferreira A、Eyster MV、Ghoshal N 、 Binder LI、Vitek MP (2001 年 3 月)。「タウ欠損マウスの海馬一次ニューロンにおける神経成熟の抑制」。Journal of Cell Science。114 ( Pt 6): 1179–87。doi :10.1242/ jcs.114.6.1179。PMID 11228161 。
- ^ Fujio K, Sato M, Uemura T, Sato T, Sato-Harada R, Harada A (2007 年 7 月). 「14-3-3 タンパク質とタンパク質ホスファターゼはタウ欠損マウスでは減少しない」NeuroReport . 18 (10): 1049–52. doi :10.1097/WNR.0b013e32818b2a0b. PMID 17558294. S2CID 25235996.
- ^ ab池上 誠、原田 明、広川 暢（2000年2月）。 「タウ欠損マウスの筋力低下、活動亢進、恐怖条件付けの障害」。Neuroscience Letters。279 （3 ）：129–32。doi ： 10.1016 /s0304-3940（99）00964-7。PMID 10688046。S2CID 31204860。
- ^ Roberson ED、Scearce-Levie K、Palop JJ、Yan F、Cheng IH、Wu T、他 (2007 年 5 月)。「内因性タウの減少により、アルツハイマー病マウスモデルにおけるアミロイド β 誘発性障害が改善」。Science。316 ( 5825 ) : 750–4。Bibcode : 2007Sci ...316..750R。doi : 10.1126/science.1141736。PMID 17478722。S2CID 32771613 。
- ^ Dawson HN、Cantillana V、Jansen M、 Wang H、Vitek MP、Wilcock DM、他 (2010 年 8 月)。「タウの消失はアルツハイマー病のマウスモデルにおいて軸索変性を引き起こす」。Neuroscience . 169 (1): 516–31. doi :10.1016/j.neuroscience.2010.04.037. PMC 2900546 . PMID 20434528。
- ^ カンテロ JL、ヒタ＝ヤニェス E、モレノ＝ロペス B、ポルティージョ F、ルビオ A、アビラ J (2010 年 8 月)。 「睡眠覚醒サイクルにおけるタウタンパク質の役割」。アルツハイマー病ジャーナル。21 (2): 411-21。土井：10.3233/JAD-2010-100285。PMID 20555133。
- ^ Sotiropoulos I, Galas MC, Silva JM, Skoulakis E, Wegmann S, Maina MB, et al. (2017年11月). 「微小管関連タウタンパク質の非定型的非標準機能」. Acta Neuropathologica Communications . 5 (1): 91. doi : 10.1186/s40478-017-0489-6 . PMC 5707803. PMID 29187252 .
- ^ Neve RL、Harris P、Kosik KS、Kurnit DM、Donlon TA (1986年12月)。「ヒト微小管関連タンパク質タウのcDNAクローンの同定とタウおよび微小管関連タンパク質2の遺伝子の染色体局在」。Brain Research。387 ( 3 ) : 271–80。doi :10.1016/0169-328x(86)90033-1。PMID 3103857 。
- ^ N 軍曹、デラコート A、ブエ L (2005 年 1 月)。 「タウオパチーの鑑別バイオマーカーとしてのタウタンパク質」。Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - 疾患の分子基盤。1739 (2–3): 179–97。土井：10.1016/j.bbadis.2004.06.020。PMID 15615637。
- ^ Shaw-Smith C、Pittman AM、Willatt L、Martin H、Rickman L、Gribble S、他 (2006 年 9 月)。「染色体 17q21.3 の MAPT を含む微小欠失は発達遅延および学習障害と関連している」。Nature Genetics。38 ( 9 ) : 1032–7。doi : 10.1038/ng1858。PMID 16906163。S2CID 38047848。
- ^ Zody MC、Jiang Z、Fung HC、Antonacci F、 Hillier LW、Cardone MF、他 (2008 年 9 月)。「MAPT 17q21.31 逆位領域の進化的トグル」。Nature Genetics。40 ( 9 ) : 1076–83。doi : 10.1038/ng.193。PMC 2684794。PMID 19165922。
- ^ Almos PZ、Horváth S、Czibula A、Raskó I、Sipos B、Bihari P、他 (2008 年 11 月)。「ヨーロッパのジプシー集団のアジア的遺産としての 17q21.3 における H1 タウ ハプロタイプ関連ゲノム変異」。 遺伝。101 ( 5 ) : 416–9。doi : 10.1038 /hdy.2008.70。PMID 18648385。
- ^ Hardy J、Pittman A、Myers A、Gwinn-Hardy K、Fung HC、de Silva R、他 (2005 年 8 月)。「ホモ・ネアンデルターレンシスがホモ・サピエンスに H2 MAPT ハプロタイプをもたらしたことを示唆する証拠」。生化学協会トランザクション。33 (Pt 4): 582–5。doi : 10.1042 /BST0330582。PMID 16042549 。
- ^ Billingsley ML、 Kincaid RL (1997 年 5 月)。「タウタンパク質の調節されたリン酸化と脱リン酸化: 微小管相互作用、細胞内輸送、神経変性への影響」。The Biochemical Journal。323 ( 3 ): 577–91。doi :10.1042/bj3230577。PMC 1218358。PMID 9169588。
- ^ Taniguchi T, Kawamata T, Mukai H, Hasegawa H, Isagawa T, Yasuda M, et al. (2001年3月). 「タウのリン酸化はPKNによって制御される」. The Journal of Biological Chemistry . 276 (13): 10025–31. doi : 10.1074/jbc.M007427200 . PMID 11104762.
- ^ Kanemaru K, Takio K, Miura R, Titani K, Ihara Y (1992年5月). 「胎児型タウの対らせん状フィラメントにおけるリン酸化」Journal of Neurochemistry . 58 (5): 1667–75. doi :10.1111/j.1471-4159.1992.tb10039.x. PMID 1560225. S2CID 94265621.
- ^ マワル＝デュワン M、ヘンリー J、ヴァン・デ・フォールド A、トロヤノフスキー JQ、リー VM (1994 年 12 月)。 「発育中のラットの脳におけるタウのリン酸化状態は、リンタンパク質ホスファターゼによって調節されている。」生物化学ジャーナル。269 (49): 30981–7。土井：10.1016/S0021-9258(18)47378-4。PMID 7983034。
- ^ Matsuo ES, Shin RW, Billingsley ML, Van deVoorde A, O'Connor M, Trojanowski JQ, et al. (1994年10月). 「生検由来の成人ヒト脳タウは、アルツハイマー病の対らせんフィラメントタウと同じ部位の多くでリン酸化されている」。Neuron . 13 (4): 989–1002. doi :10.1016/0896-6273(94)90264-X. PMID 7946342. S2CID 40592137.
- ^ Liu F, Iqbal K, Grundke-Iqbal I, Hart GW, Gong CX (2004 年 7 月). 「O-GlcNAcylation はタウのリン酸化を制御する: アルツハイマー病に関与するメカニズム」.米国科学アカデミー紀要. 101 (29): 10804–10809. Bibcode :2004PNAS..10110804L. doi : 10.1073/pnas.0400348101 . PMC 490015. PMID 15249677 .
- ^ Cheng SS、Mody AC、Woo CM (2024-11-07)。「O-GlcNAcの治療的調節の機会」。化学レビュー。doi :10.1021/acs.chemrev.4c00417。ISSN 0009-2665 。
- ^ Alonso AD、Grundke-Iqbal I、Barra HS、Iqbal K (1997 年 1 月)。「タウの異常なリン酸化とアルツハイマー病神経原線維変性のメカニズム: 異常なタウによる微小管関連タンパク質 1 および 2 の隔離と微小管の分解」。米国科学アカデミー紀要。94 (1): 298–303。Bibcode : 1997PNAS ...94..298A。doi : 10.1073 / pnas.94.1.298。PMC 19321。PMID 8990203。
- ^ Frost B、 Jacks RL、Diamond MI (2009 年 5 月)。「細胞の外側から内側へのタウのミスフォールディングの伝播」。The Journal of Biological Chemistry。284 ( 19): 12845–52。doi : 10.1074 / jbc.M808759200。PMC 2676015。PMID 19282288。
- ^ Calafate S, Buist A, Miskiewicz K, Vijayan V, Daneels G, de Strooper B, et al. (2015年5月). 「シナプス接触が細胞間タウ病理伝播を促進する」(PDF) . Cell Reports . 11 (8): 1176–83. doi : 10.1016/j.celrep.2015.04.043 . PMID 25981034.
- ^ Roman AY、Devred F、Byrne D、La Rocca R、Ninkina NN、Peyrot V、他 (2019年2月)。「亜鉛は温度依存的にタウの可逆的な自己組織化を誘導する」。Journal of Molecular Biology。431 ( 4): 687–695。doi : 10.1016/ j.jmb.2018.12.008。PMID 30580037。
- ^ Fichou Y、Al-Hilaly YK、Devred F、Smet-Nocca C、Tsvetkov PO、Verelst J、et al. (2019年3月)。「とらえどころのないタウ分子構造：最近のブレークスルーを介入の新たなターゲットに変換できるか？」Acta Neuropathologica Communications。7 ( 1): 31。doi ：10.1186 /s40478-019-0682 - x。PMC 6397507。PMID 30823892。
- ^ Goedert M、 Eisenberg DS、Crowther RA（2017年7月）。「タウ凝集体の伝播と神経変性」。Annual Review of Neuroscience。40（1）：189–210。doi ：10.1146 /annurev-neuro-072116-031153。PMID 28772101。
- ^ Yamada K (2017). 「細胞外タウとタウ病理の伝播におけるその潜在的役割」。Frontiers in Neuroscience . 11 : 667. doi : 10.3389/fnins.2017.00667 . PMC 5712583. PMID 29238289 .
- ^ Asai H, Ikezu S, Tsunoda S, Medalla M, Luebke J, Haydar T, et al. (2015年11月). 「ミクログリアの減少とエクソソーム合成の阻害はタウの伝播を阻止する」Nature Neuroscience . 18 (11): 1584–93. doi :10.1038/nn.4132. PMC 4694577. PMID 26436904 .
- ^ Nishimura I, Yang Y, Lu B (2004 年 3 月). 「PAR-1 キナーゼは、ショウジョウバエでタウ毒性を付与する時間的に順序付けられたリン酸化プロセスにおいてイニシエーターの役割を果たす」. Cell . 116 (5): 671–82. doi : 10.1016/S0092-8674(04)00170-9 . PMID 15006350. S2CID 18896805.
- ^ Chatterjee S、Sang TK、 Lawless GM、Jackson GR (2009 年 1 月)。「タウ毒性とリン酸化の分離: ショウジョウバエモデルにおける GSK-3beta、MARK、Cdk5 の役割」。ヒト分子遺伝学。18 (1): 164–77。doi :10.1093/ hmg /ddn326。PMC 2644648。PMID 18930955。
- ^ Lee HG、Perry G、Moreira PI、Garrett MR、Liu Q、Zhu X、他 (2005 年 4 月)。「アルツハイマー病におけるタウリン酸化: 病原体か保護因子か?」 分子医学の動向。11 ( 4): 164–9。doi :10.1016/j.molmed.2005.02.008。hdl : 10316/ 4769。PMID 15823754。
- ^ Alonso A, Zaidi T, Novak M, Grundke-Iqbal I, Iqbal K (2001 年 6 月). 「過リン酸化はタウの自己組織化を誘導し、対になったらせん状フィラメント/直線状フィラメントの絡み合いを形成する」。米国科学 アカデミー紀要。98 (12): 6923–8。Bibcode : 2001PNAS...98.6923A。doi : 10.1073 / pnas.121119298。PMC 34454。PMID 11381127。
- ^ ab 「アルツハイマー病の脳のもつれ」アルツハイマー病協会、www.alz.org/braintour/tangles.asp。
- ^ Köglsberger S, Cordero-Maldonado ML, Antony P, Forster JI, Garcia P, Buttini M, et al. (2017年12月). 「ユビキチン特異的ペプチダーゼ9の性別特異的発現がタウ発現およびリン酸化を調節：タウオパチーへの潜在的影響」.分子神経生物学. 54 (10): 7979–7993. doi :10.1007/s12035-016-0299-z. PMC 5684262. PMID 27878758 .
- ^ Hall GF、Patuto BA（2012年7月）。 「タウ はプリオンクラブへの入会準備が整っているか？」プリオン。6（3）：223–33。doi ： 10.4161 /pri.19912。PMC 3399531。PMID 22561167。
- ^ Mohandas E、 Rajmohan V、Raghunath B (2009年1月) 。「アルツハイマー病の神経生物学」。 インド精神医学ジャーナル。51 (1):55–61。doi : 10.4103/ 0019-5545.44908。PMC 2738403。PMID 19742193。
- ^ Augustinack JC、Schneider A、Mandelkow EM 、Hyman BT（2002年1月）。「特定のタウリン酸化部位はアルツハイマー病の神経細胞病理の重症度と相関する」。Acta Neuropathologica。103 （ 1 ）：26–35。doi ：10.1007/s004010100423。PMID 11837744。S2CID 6799990 。
- ^ van Slegtenhorst M、Lewis J、 Hutton M (2000 年 7 月)。「タウオパチーの分子遺伝学」。実験老年学。35 (4): 461–71。doi :10.1016/S0531-5565(00)00114-5。PMID 10959034。S2CID 38730940 。
- ^ Mudher A 、 Lovestone S (2002年1月)。「アルツハイマー病 - タウ派とバプテスト派はついに手を握るのか?」。 神経科学の動向。25 (1): 22–6。doi : 10.1016 /s0166-2236(00)02031-2。PMID 11801334。S2CID 37380445 。
- ^ Pradeepkiran JA、Reddy PH（2019年3月）。 「アルツハイマー病におけるリン酸化タウ阻害剤の構造ベース設計と分子ドッキング研究」。細胞。8 （3 ）：260。doi ：10.3390/ cells8030260。PMC 6468864。PMID 30893872。
- ^ Tepper K, Biernat J, Kumar S, Wegmann S, Timm T, Hübschmann S, et al. (2014年12月). 「細胞内で過リン酸化されるタウタンパク質のオリゴマー形成」. The Journal of Biological Chemistry . 289 (49): 34389–407. doi : 10.1074/jbc.M114.611368 . PMC 4256367. PMID 25339173 .
- ^ Shin RW、Bramblett GT、Lee VM、Trojanowski JQ (1993 年 7 月)。「ラットの脳に注入されたアルツハイマー病 A68 タンパク質は、ベータアミロイド、ユビキチン、およびアルファ 1 アンチキモトリプシンの共沈着を誘発する」。米国科学 アカデミー紀要。90 (14): 6825–8。Bibcode : 1993PNAS ... 90.6825S。doi : 10.1073/ pnas.90.14.6825。PMC 47025。PMID 8393578。
- ^ Vincent IJ、Davies P (1990年10 月)。「アルツハイマー病におけるA68タンパク質のリン酸化特性」。Brain Research。531 ( 1–2):127–35。doi : 10.1016 /0006-8993 ( 90)90765-4。PMID 2126970。S2CID 23900723 。
- ^ Kovács KA (2021年12月). 「エピソード記憶の新しい回路レベルモデルとアルツハイマー病の関連性」. International Journal of Molecular Sciences . 23 (1): 462. doi : 10.3390/ijms23010462 . PMC 8745479 . PMID 35008886.
- ^ 「A68」、The Free Dictionary 、 2020年1月27日閲覧
- ^ Belluck P (2020-07-28). 「『すごいでしょう？』長年待ち望まれていたアルツハイマー病の血液検査が実現へ」ニューヨーク・タイムズ 。ISSN 0362-4331 。2020年7月29日閲覧。
- ^ Barthélemy NR、Horie K、Sato C 、 Bateman RJ（2020年11月）。「血漿リン酸化タウアイソフォームはアルツハイマー病における中枢神経系の変化を追跡する」。 実験医学ジャーナル。217 （11）。doi ： 10.1084 / jem.20200861。PMC 7596823。PMID 32725127。
- ^ Palmqvist S, Janelidze S, Quiroz YT, Zetterberg H, Lopera F, Stomrud E, et al. (2020年8月). 「アルツハイマー病とその他の神経変性疾患に対する血漿リン酸化タウ217の識別精度」. JAMA . 324 ( 8): 772–781. doi :10.1001/jama.2020.12134. PMC 7388060. PMID 32722745.
- ^ 「脳外傷」。NOVA。PBSオンライン、WGBH。
- ^ Omalu BI、DeKosky ST、Minster RL、Kamboh MI、Hamilton RL、Wecht CH (2005 年 7 月)。「ナショナル フットボール リーグ選手の慢性外傷性脳症」。神経外科。57 (1): 128–34、ディスカッション 128–34。doi : 10.1227/ 01.NEU.0000163407.92769.ED。PMID 15987548。S2CID 196391183 。
- ^ Goldstein LE、Fisher AM、 Tagge CA、Zhang XL、Velisek L、Sullivan JA、他 (2012 年 5 月)。「爆発被爆退役軍人の慢性外傷性脳症と爆発神経外傷マウスモデル」。Science Translational Medicine。4 ( 134 ): 134ra60。doi : 10.1126 /scitranslmed.3003716。PMC 3739428。PMID 22593173。
- ^ McKee AC、Stern RA、Nowinski CJ、Stein TD、Alvarez VE、Daneshvar DH、他 (2013 年 1 月)。「慢性外傷性脳症の疾患スペクトル」。Brain . 136 ( Pt 1): 43–64. doi :10.1093/brain/aws307. PMC 3624697 . PMID 23208308.
- ^ Magnoni S、Esparza TJ、Conte V、Carbonara M、Carrabba G、Holtzman DM、他 (2012 年 4 月)。「脳細胞外空間におけるタウの増加はアミロイド β レベルの低下と相関し、重度の外傷性脳損傷後の有害な臨床転帰を予測する」。Brain。135 ( Pt 4 ) : 1268–80。doi :10.1093/ brain /awr286。PMC 3326246。PMID 22116192。
- Strait JS (2011 年 12 月 13 日)。「タウタンパク質の高レベルは脳損傷後の回復不良と関連している」セントルイス ワシントン大学。
- ^ Dujardin S、Hyman BT (2019)。「タウプリオン様伝播：最新技術と現在の課題」。Takashima A、Wolozin B、Buee L（編）タウ生物学。第1184巻。シンガポール：Springer。pp.305–325。doi ： 10.1007/978-981-32-9358-8_23。ISBN 978-981-329-357-1. PMID 32096046. S2CID 211475911.
{{cite book}}:|journal=無視されました (ヘルプ) - ^ Bloom GS (2014年4月). 「アミロイドβとタウ：アルツハイマー病の発症の引き金と弾丸」. JAMA Neurology . 71 (4): 505–508. doi : 10.1001/jamaneurol.2013.5847 . PMID 24493463.
- ^ 細川M、長谷川M (2019-07-01). 「[タウのプリオン様伝播モデル]」。薬学 雑誌。139 (7): 1021–1025。土井：10.1248/yakushi.18-00165-6。PMID 31257249。
- ^ Jensen PH、Hager H、Nielsen MS、Hojrup P、Gliemann J、Jakes R (1999 年 9 月)。「α-シヌクレインはタウに結合し、タンパク質キナーゼ A 触媒によるタウのセリン残基 262 および 356 のリン酸化を刺激する」。The Journal of Biological Chemistry。274 ( 36): 25481–9。doi : 10.1074/jbc.274.36.25481。PMID 10464279。
- ^ Giasson BI、Lee VM、Trojanowski JQ (2003)。「アミロイド形成タンパク質の相互作用」。神経分子医学。4 (1–2): 49–58。doi : 10.1385 /NMM:4:1-2:49。PMID 14528052。S2CID 9086733 。
- ^ Klein C、Kramer EM、Cardine AM、Schraven B、Brandt R、Trotter J (2002 年 2 月)。「オリゴデンドロサイトの突起伸長は、fyn キナーゼと細胞骨格タンパク質 tau の相互作用によって促進される」。The Journal of Neuroscience。22 ( 3 ): 698–707。doi : 10.1523 /JNEUROSCI.22-03-00698.2002。PMC 6758498。PMID 11826099。
- ^ Yu WH、Fraser PE (2001 年 4 月)。「アルツハイマー病では、S100beta と tau の相互作用は亜鉛によって促進され、過リン酸化によって阻害される」。The Journal of Neuroscience。21 ( 7): 2240–6。doi : 10.1523 / JNEUROSCI.21-07-02240.2001。PMC 6762409。PMID 11264299。
- ^ Baudier J, Cole RD (1988年4月). 「微小管関連タウタンパク質とS100bの相互作用がCa2+/カルモジュリン依存性タンパク質キナーゼIIによるタウのリン酸化を制御する」The Journal of Biological Chemistry . 263 (12): 5876–83. doi : 10.1016/S0021-9258(18)60647-7 . PMID 2833519.
- ^橋口 正之、 祖父江健、 Paudel HK (2000 年 8 月)。「 14-3-3zetaはタウタンパク質リン酸化のエフェクターである」。The Journal of Biological Chemistry。275 ( 33): 25247–54。doi : 10.1074/jbc.M003738200。PMID 10840038。
さらに読む
- Goedert M、 Crowther RA、 Garner CC (1991 年 5 月)。「微小管関連タンパク質 tau および MAP2 の分子特性」。Trends in Neurosciences。14 (5): 193–9。doi : 10.1016/0166-2236(91)90105-4。PMID 1713721。S2CID 44928661 。
- Morishima-Kawashima M, Hasegawa M, Takio K, Suzuki M, Yoshida H, Watanabe A, et al. (1995). 「PHF におけるタウの過剰リン酸化」。Neurobiology of Aging . 16 (3): 365–71, discussion 371–80. doi :10.1016/0197-4580(95)00027-C. PMID 7566346. S2CID 22471158.
- Heutink P (2000 年 4 月). 「タウ関連認知症の解明」.ヒト分子遺伝学. 9 (6): 979–86. doi : 10.1093/hmg/9.6.979 . hdl : 1765/9318 . PMID 10767321.
- ゲーデルト M、スピランティーニ MG (2000 年 7 月)。 「前頭側頭型認知症FTDP-17におけるタウ変異とアルツハイマー病との関連性」。Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - 疾患の分子基盤。1502 (1): 110–21。土井：10.1016/S0925-4439(00)00037-5。PMID 10899436。
- 森島-川島正之、井原雄一（2001年11月）。「アルツハイマー病の最近の進歩」。生化学。日本生化学会誌。73（11）：1297-307。PMID 11831025 。
- Blennow K、Vanmechelen E、Hampel H (2002)。「アルツハイマー病のバイオマーカーとしての脳脊髄液中の総タウ、Abeta42、リン酸化タウタンパク質」。分子神経生物学。24 (1–3): 87–97。doi :10.1385/ MN :24:1-3:087。PMID 11831556。S2CID 24891421 。
- Ingram EM、Spillantini MG（2002年12月）。「タウ遺伝子変異：FTDP-17の病因の解明」。分子医学の動向。8 （12）：555–62。doi ： 10.1016 /S1471-4914（02）02440-1。PMID 12470988 。
- Pickering- Brown S (2004)。「タウ遺伝子座と前頭側頭型認知症」。認知症 と老年性認知障害。17 (4): 258–60。doi :10.1159/000077149。PMID 15178931。S2CID 27693523。
- ファン スヴィーテン JC、ロッソ SM、ファン ヘルペン E、カンフォルスト W、ラヴィッド R、ホイティンク P (2004)。 「前頭側頭型認知症およびパーキンソニズムにおける表現型の変異は、染色体 17 に関連している」。認知症と老年性認知障害。17 (4): 261-4。土井：10.1159/000077150。PMID 15178932。S2CID 36197015 。
- コワルスカ A、ジャムロジク Z、クヴィエチンスキー H (2004)。 「進行性核上性麻痺 - タウ病理を伴うパーキンソン病」。フォリア ニューロパソロジカ。42 (2): 119-23。PMID 15266787。
- Rademakers R 、Cruts M、van Broeckhoven C (2004 年 10 月)。「前頭側頭型認知症および関連するタウオパチーにおけるタウ (MAPT) の役割」。Human Mutation。24 ( 4): 277–95。doi :10.1002/humu.20086。PMID 15365985。S2CID 28578030。
- Lee HG、Perry G、Moreira PI、Garrett MR、Liu Q、Zhu X、他 (2005 年 4 月)。「アルツハイマー病におけるタウリン酸化: 病原体か保護因子か?」 分子医学の動向。11 (4): 164–9。doi :10.1016/j.molmed.2005.02.008。hdl : 10316 / 4769。PMID 15823754。
- Hardy J、Pittman A、Myers A、Gwinn-Hardy K、Fung HC、de Silva R、他 (2005 年 8 月)。「ホモ・ネアンデルターレンシスがホモ・サピエンスに H2 MAPT ハプロタイプをもたらしたことを示唆する証拠」。生化学協会トランザクション。33 (パート 4): 582–5。doi : 10.1042 /BST0330582。PMID 16042549 。
- Deutsch SI、Rosse RB、Lakshman RM (2006 年 12 月)。「タウリン酸化の調節不全は、アルツハイマー病、前頭側頭型認知症、統合失調症の病因における仮説上の収束点であり、治療上の意味がある」。Progress in Neuro - Psychopharmacology & Biological Psychiatry。30 ( 8): 1369–80。doi :10.1016/j.pnpbp.2006.04.007。PMID 16793187。S2CID 6848053 。
- Williams DR (2006 年 10 月)。「タウオパチー: 微小管関連タンパク質タウに関連する神経変性疾患の分類と臨床最新情報」。内科ジャーナル。36 (10) : 652–60。doi : 10.1111 /j.1445-5994.2006.01153.x。PMID 16958643。S2CID 19357113 。
- Pittman AM、Fung HC、de Silva R (2006 年 10 月)。「神経変性疾患とタウ遺伝子の関係を解明する」。ヒト分子遺伝学。15。15 Spec No 2 (Review Issue 2): R188-95。doi : 10.1093/hmg/ ddl190。PMID 16987883 。
- Roder HM、Hutton ML (2007 年 4月)。「神経変性疾患の治療標的としての微小管関連タンパク質タウ」。治療標的に関する専門家の意見。11 (4): 435–42。doi :10.1517/ 14728222.11.4.435。PMID 17373874。S2CID 36430988 。
- ファン・スヴィーテン J、スピランティーニ MG (2007 年 1 月)。 「タウ遺伝子変異による遺伝性前頭側頭型認知症」。脳病理学。17 (1): 63–73。土井：10.1111/j.1750-3639.2007.00052.x。PMC 8095608。PMID 17493040。S2CID 40879765 。
- Caffrey TM、Wade-Martins R (2007 年 7 月)。「機能的 MAPT ハプロタイプ: 遺伝子型と神経病理学のギャップを埋める」。 神経生物学疾患。27 (1): 1–10。doi : 10.1016 /j.nbd.2007.04.006。PMC 2801069。PMID 17555970。
- Delacourte A (2005). 「タウオパチー：古い病気に関する最近の知見」Folia Neuropathologica . 43 (4): 244–57. PMID 16416389.
- 広川 暢、塩村 勇、岡部 誠 (1988年10 月)。「タウタンパク質: 分子構造と微小管への結合様式」。 細胞生物学ジャーナル。107 (4): 1449–59。doi : 10.1083/ jcb.107.4.1449。PMC 2115262。PMID 3139677。
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