リボソームタンパク質

リボソームタンパク質（rタンパク質またはrタンパク質^{[1] [2] [3] ）は、} rRNAと組み合わせて、細胞の翻訳プロセスに関与するリボソームサブユニットを構成するタンパク質のいずれかです。大腸菌、その他の細菌、古細菌は30S小サブユニットと50S大サブユニットを持ち、一方、ヒトと酵母は40S小サブユニットと60S大サブユニットを持っています。^{[4]細菌、古細菌、酵母、}ヒトの間では、同等のサブユニットが異なる番号で番号付けされることがよくあります。^[5]

これらの有機分子に関する知識の大部分は、大腸菌リボソームの研究から得られています。すべてのリボソームタンパク質は単離されており、多くの特異的抗体が生産されています。これらと電子顕微鏡法および特定の反応物の使用により、リボソーム内のタンパク質のトポグラフィーを決定できるようになりました。さらに最近では、最新の高解像度クライオ電子顕微鏡データ（PDB : 5AFI​を含む）から、リボソームタンパク質のほぼ完全な（ほぼ）原子像が浮かび上がってきています。

リボソームタンパク質は、すべての生命体の中で最も高度に保存されたタンパク質の一つです。^[5]様々なリボソーム小サブユニット（RPS）で見つかった40のタンパク質のうち、15のサブユニットは原核生物と真核生物全体で普遍的に保存されています。しかし、7つのサブユニットは細菌にのみ見られ（bS21、bS6、bS16、bS18、bS20、bS21、およびbTHX）、17のサブユニットは古細菌と真核生物にのみ見られます。^[5]通常、22のタンパク質は細菌の小サブユニットに見られ、32は酵母、ヒト、およびおそらく他のほとんどの真核生物種に見られます。真核生物の小リボソームサブユニットタンパク質のうち27（32のうち）のタンパク質は古細菌にも存在し（古細菌にのみ存在するリボソームタンパク質はありません）、細菌よりも真核生物に密接に関連していることが確認されています。^[5]

大リボソームサブユニット（RPL）のうち、18のタンパク質は普遍的であり、細菌、真核生物、古細菌のいずれにも見られます。14のタンパク質は細菌にのみ見られ、27のタンパク質は古細菌と真核生物にのみ見られます。繰り返しますが、古細菌には独自のタンパク質はありません。^[5]

数十億年にわたる進化を通じて高度に保存されてきたにもかかわらず、特定の種にいくつかのリボソームタンパク質が存在しないことは、進化の過程でリボソームサブユニットが追加されたり失われたりしたことを示しています。これは、いくつかのリボソームタンパク質が削除されても必須ではないように見えるという事実にも反映されています。^[7]たとえば、大腸菌では、9つのリボソームタンパク質（uL15、bL21、uL24、bL27、uL29、uL30、bL34、uS9、uS17）は削除されても生存に必須ではありません。これまでの結果と合わせると、54のE. coliリボソームタンパク質遺伝子のうち22は、ゲノムから個別に削除できます。^{[8]同様に、}枯草菌では16種のリボソームタンパク質（uL1、bL9、uL15、uL22、uL23、bL28、uL29、bL32、bL33.1、bL33.2、bL34、bL35、bL36、bS6、bS20、bS21）の除去に成功した。これまでの報告と合わせて、枯草菌では少なくとも細胞増殖には22種のリボソームタンパク質が必須ではないことが示された。 ^[9]

大腸菌のリボソームには、小サブユニット（S1～S22と表記）に約22個のタンパク質、大サブユニット（やや直感に反してL1～L36と表記）に33個のタンパク質がある。3つの例外を除いて、それらはすべて異なっている。1つのタンパク質は両方のサブユニット（S20とL26）に存在し、^{[疑わしい–議論]} L7とL12は同じタンパク質のアセチル化およびメチル化形態であり、L8はL7/L12とL10の複合体である。さらに、L31は、全長7.9キロダルトン（kDa）と断片化7.0 kDaの2つの形態で存在することが知られている。これが、リボソーム内のタンパク質の数が56個である理由である。S1（分子量61.2 kDa）を除き、他のタンパク質の重量は4.4～29.7 kDaの範囲である。^[10]

最近のデノボプロテオミクス実験では、一般的な定量的質量分析（qMS）アプローチを使用して、野生型大腸菌細胞からの生体内リボソーム組み立て中間体と関連する組み立て因子を特徴付け、既知のすべての小サブユニット成分と大サブユニット成分の存在を確認し、さまざまなリボソーム粒子と共局在する合計21の既知および潜在的に新しいリボソーム組み立て因子を特定しました。^[11]

大腸菌リボソームの小サブユニット (30S) では、uS4、uS7、uS8、uS15、uS17、bS20 で示されるタンパク質がそれぞれ独立して 16S rRNA に結合します。これらの主要な結合タンパク質が組み立てられた後、uS5、bS6、uS9、uS12、uS13、bS16、bS18、および uS19 が成長中のリボソームに結合します。これらのタンパク質は、uS2、uS3、uS10、uS11、uS14、および bS21 の追加も促進します。らせん状結合部へのタンパク質の結合は、RNA の正しい三次折り畳みを開始し、全体の構造を整えるために重要です。ほぼすべてのタンパク質に 1 つ以上の球状ドメインが含まれています。さらに、ほぼすべてのタンパク質に、広範囲の領域で RNA と接触できる長い延長部分が含まれています。^[要出典]タンパク質の塩基性残基はRNA骨格の電荷反発を中和するため、さらなる安定化をもたらす。タンパク質間相互作用も存在し、静電相互作用と水素結合相互作用によって構造を保持する。理論的調査では、組み立てプロセス中のタンパク質結合が結合親和性に相関する影響があることが指摘されている^[12]

ある研究では、高度に保存されたS10-spcクラスターを構成するリボソームタンパク質の正味電荷（pH 7.4）は、細菌および古細菌の好塩性/耐塩性レベルと逆相関関係にあることがわかった。^[13]非好塩性細菌では、S10-spcタンパク質は一般に塩基性であり、高度好塩菌の全体的なプロテオームが酸性であるのとは対照的である。リボソームの最も古い部分にあるユニバーサルuL2は、それが属する株/生物に関係なく、常に正に帯電している。^[13]

真核生物のリボソームには、79～80 個のタンパク質と 4 個のリボソーム RNA (rRNA) 分子が含まれています。汎用シャペロンまたは特殊シャペロンは 、リボソームタンパク質を可溶化し、核への取り込みを促進します。真核生物のリボソームの組み立ては、シャペロンの助けも受けながら、生体内でリボソームタンパク質によって行われるようです。ほとんどのリボソームタンパク質は rRNA と共転写的に組み立てられ、組み立てが進むにつれてより安定して結合し、両方のサブユニットの活性部位は最後に構築されます。^[5]

過去には、異なる生物の同じリボソームタンパク質に異なる命名法が使用されていました。ドメイン間で名前が一貫していないだけでなく、ドメイン内の生物間でも名前が異なっていました。たとえば、真核生物であるヒトとS. cerevisiaeです。これは、研究者が配列が判明する前に名前を付けたため、後の研究で問題を引き起こしました。次の表は、Ban et al., 2014による統一命名法を使用しています。同じ命名法がUniProtの「ファミリー」キュレーションでも使用されています。^[5]

一般的に、細胞リボソームタンパク質は、クロスドメイン名を使用して単純に呼ばれます。たとえば、現在ヒトでL23と呼ばれているタンパク質は「uL14」と呼ばれます。オルガネラバージョンには接尾辞が使用され、ヒトミトコンドリアuL14（MRPL14）は「uL14m」と呼ばれます。^[5]オルガネラ固有のタンパク質は、独自のクロスドメイン接頭辞を使用します。たとえば、MRPS33の場合は「mS33」です。 ^{[14] ：表S3、S4}、PSRP5の場合は「cL37」です。^{[15] ：表S2、S3}（オルガネラの命名法については、Ban Nによる部分的な引用も含む2つの引用文献を参照してください。）

• アルファオペロンリボソーム結合部位
• リボソームタンパク質L20リーダー
• ミトコンドリアリボソーム、そのタンパク質サブユニットの一覧

• biochem.umd.edu の 30S リボソームタンパク質
• 米国国立医学図書館の医学件名標目(MeSH)におけるリボソーム + タンパク質
• Ban らによるリボソームタンパク質命名法の視覚化。細胞および細胞小器官リボソームの構造が注釈付きで示されています。