Loading article…
| グリア2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 識別子 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| エイリアス | GRIA2、GLUR2、GLURB、GluA2、GluR-K2、HBGR2、グルタミン酸イオンチャネル型受容体AMPA型サブユニット2、gluR-B、gluR-2、NEDLIB | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム: 138247; MGI : 95809;ホモロジーン: 20225;ジーンカード：GRIA2; OMA :GRIA2 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ウィキデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
グルタミン酸イオンチャネル型受容体AMPA型サブユニット2（グルタミン酸受容体2、またはGluR-2）は、ヒトではGRIA2（またはGLUR2）遺伝子によってコードされるタンパク質であり、 AMPA受容体に見られるサブユニットである。[5] [6] [7]
関数
グルタミン酸受容体は、哺乳類の脳における主要な興奮性神経伝達物質受容体であり、さまざまな正常な神経生理学的プロセスで活性化されます。この遺伝子産物は、 AMPA 受容体と呼ばれる、 α-アミノ-3-ヒドロキシ-5-メチル-4-イソキサゾールプロピオネート(AMPA)に敏感なグルタミン酸受容体ファミリーに属し、リガンド活性化カチオンチャネルとして機能します。これらのチャネルは、4 つの遺伝子 ( GRIA1-4 )によってコードされる 4 つのサブユニットの組み合わせから組み立てられます。この遺伝子 ( GRIA2 )によってコードされるサブユニットはRNA 編集の対象であり、これにより、それが一部となる受容体はカルシウムイオン(Ca 2+ ) を透過できなくなります。ヒトおよび動物の研究から、RNA 編集は正常な脳機能に不可欠であり、この遺伝子の RNA 編集の欠陥は筋萎縮性側索硬化症(ALS)の病因に関係している可能性があることが示唆されています。この遺伝子では、異なるアイソフォームをコードする転写産物変異体をもたらす選択的スプライシングが注目されており、シグナル伝達特性が異なるフリップアイソフォームとフロップアイソフォームの生成も含まれる。[8] [7]
インタラクション
GRIA2はSPTAN1 [9]、GRIP1 [10]、PICK1 [10]と相互作用することが示されている。
RNA編集
いくつかのイオンチャネルと神経伝達物質受容体のプレmRNAは、 ADARの基質として使用されます。これには、グルタミン酸受容体の5つのサブユニット、イオンチャネル性AMPAグルタミン酸受容体サブユニット（Glur2、Glur3、Glur4）およびカイニン酸受容体サブユニット（Glur5、Glur6）が含まれます。グルタミン酸依存性イオンチャネルは、チャネルごとに4つのサブユニットで構成され、各サブユニットが細孔ループ構造に寄与しています。細孔ループ構造は、K +チャネル（例、ヒトK v 1.1チャネル）に見られる構造に関連しています。[11]ヒトK v 1.1チャネルプレmRNAも、AからIへのRNA編集の対象です。[12]グルタミン酸受容体の機能は、脳への高速神経伝達の媒介です。サブユニットの多様性は、個々のサブユニットのRNA編集イベントによって決定され、RNAスプライシングも同様に決定されます。これにより、これらの受容体の必然的に高い多様性が生じます。 Glur2 は GRIA2 遺伝子の pre-mRNA の遺伝子産物であり、RNA 編集の対象となります。
タイプ
GluR-2 の pre-mRNA で起こる RNA 編集のタイプは、アデノシンからイノシン (A-to-I) への編集です。[11] A-to-I RNA 編集は、pre-mRNA の二本鎖領域内のアデノシンを特異的に認識し、それらをイノシンに脱アミノ化する、RNA に作用するアデノシン脱アミノ化酵素ファミリー (ADAR) によって触媒されます。イノシンは、細胞の翻訳機構によってグアノシンとして認識されます。ADAR ファミリーには ADAR 1-3 の 3 つのメンバーがあり、酵素的に活性なメンバーは ADAR1 と ADAR2 のみです。ADAR3 は脳で調節的な役割を果たしていると考えられています。ADAR1 と ADAR2 は組織で広く発現していますが、ADAR3 は脳に限定されています。 RNA の二本鎖領域は、編集部位の近くの領域にある残基間の塩基対形成によって形成されます。残基は通常、隣接するイントロンにありますが、エクソン配列の場合もあります。編集領域と塩基対を形成する領域は、編集相補配列 (ECS) として知られています。ADAR は、その二本鎖 RNA 結合ドメインを介して dsRNA 基質と直接相互作用します。編集部位がコーディング配列内に発生すると、コドンの変更が発生する可能性があります。これにより、主要なタンパク質構造が変化するため、タンパク質アイソフォームが翻訳される可能性があります。したがって、編集によってタンパク質の機能も変化する可能性があります。A から I への編集は、イントロン、非翻訳領域 (UTR)、LINE、SINE (特に Alu リピート) などの非コーディング RNA 配列で発生します。これらの領域での A から I への編集の機能には、スプライス サイトの作成や RNA の核内保持などが含まれると考えられています。
位置
GluR-2のpre-mRNAでは、編集部位Q/Rはアミノ酸位置607にあります。この位置は、タンパク質膜セグメント2のイオンチャネルの奥深くにあるポアループ領域にあります。編集により、グルタミン(Q)コドンからアルギニン(R)コドンへの変更が起こります。アミノ酸位置764にあるR/G部位での編集により、コドンがアルギニンからグリシンに変更されます。グルタミン酸受容体のすべての編集は、エクソン内の編集部位の領域とイントロン配列内のECSとの間の相補的塩基対形成により形成される二本鎖RNA(dsRNA)で発生します。[13] R/G部位
保全
規制
脳内のGluR2転写産物の100%の頻度でQ/R部位で編集が行われている。これは100%の頻度で編集される唯一の既知の編集部位である。[11]しかし、一部の線条体および皮質ニューロンはそれほど頻繁に編集されない。これが、これらの特定のニューロンの興奮毒性レベルが高い理由であると示唆されている。[14] R/G部位は発達的に制御されており、胎児の脳ではほとんど編集されず、出生後にレベルが上昇する。（文献53）
結果
構造
編集の結果、グルタミンコドン（CAG）からアルギニンコドン（CIG）へのコドン変更が起こります。[15] R/Gでの編集はコドン変更をもたらします。編集部位の領域は、二価カチオン透過性を制御する領域であることが知られています。他のイオンチャネル型AMPAグルタミン酸受容体はゲノムにコードされているグルタミン残基を持ち、GluR2はアルギニンを持っています。
関数
GluR-2 (GluR-B) pre-mRNA の RNA 編集は、A から I への編集の最も特徴的な例です。脊椎動物の中枢神経系の主要な興奮性神経伝達物質である L-グルタミン酸によって活性化され、NMDA、AMPA、およびカイニン酸神経伝達物質のアゴニストとして機能します。(103) 活性化の結果、ニューロンの陽イオン流入 (CA2+) が起こり、興奮性神経伝達のプロセスに必要な膜脱分極が起こります。これらの受容体チャネルのカルシウム透過性は、長期増強など、CNS の多くの重要なイベントに必要です。(104) 編集はほぼ 100% の転写産物で発生し、生命に必要であるため、編集された GluR-B が RNA 編集によって生成されるのではなく、ゲノムにコード化されていないのはなぜかと疑問に思うことがよくあります。答えは不明です。
Q/R部位でのRNA編集は、チャネルの透過性を変化させ、Ca 2+を透過できなくすると考えられています。Q/R部位は、カイニン酸受容体GluR5とGluR6にも存在します。Q/R部位での編集はチャネルのカルシウム透過性を決定し、[11]編集されたフォームを含むチャネルはカルシウムの透過性が低くなります。これは、Q/R部位の編集がチャネルのカルシウム透過性を高める可能性があるGluR6とは異なります。特にI/VおよびY/C部位も編集されている場合はそうです。したがって、編集の主な機能はチャネルの電気生理学の調節にあります。[16]
一部の線条体ニューロンと皮質ニューロンでの編集は興奮毒性の影響を受けやすいが、これはこれらの特定のニューロンの編集が100%未満であるためだと考えられている。[14]編集には他の機能効果もいくつかある。編集はチャネルの成熟と組み立てを変え、編集されていない形態は四量体化する傾向があり、その後シナプスに輸送される。しかし、編集されたバージョンはモノマーとして組み立てられ、主に小胞体に常在する。GluR-2受容体の細孔ループ内のアルギニン残基は、小胞体の保持シグナルに属すると考えられている。したがって、編集は100%の頻度で行われるため、シナプスでのチャネルの利用を阻害する。このプロセスはチャネルの組み立て前に行われるため、シナプスシグナル伝達を妨げる可能性のあるglur-2形成ホメリックチャネルが防止される。
編集はR/G部位でも起こる。R/G部位での編集は、受容体が脱感作から回復する速度に変化をもたらす。これらの部位での編集は、脱感作からの回復時間を早める[17]
調節不全
筋萎縮性側索硬化症
多くのヒトおよび動物の研究により、GluR2 pre-mRNAのQ/R部位のRNA編集が正常な脳機能に必要であることが判明しています。編集の欠陥は、筋萎縮性側索硬化症（ALS）などのいくつかの病状に関連しています。ALSは2000人に1人が罹患し、通常1〜5年で死に至ります。発症の大部分は散発性で、少数は家族性です。[18]これらの病状では、運動ニューロンが変性し、最終的には麻痺と呼吸不全につながります。グルタミン酸興奮毒性は、散発性病状の拡大に寄与することが知られています。グルタミン酸レベルが最大40％増加することから、グルタミン酸受容体の活性化がCa流入の増加とその後のニューロン死を引き起こす原因である可能性が示唆されています。[19] Q/R部位での編集の減少または喪失は、カルシウム透過性の増加につながるため、病気の運動ニューロンでは、この部位のGlur 2の編集レベル（62-100%）が低下していることが判明しました。[20] [21] [22] [23] 編集レベルが脊髄性筋萎縮症で低下していることは確認されていないため、異常な編集はこの病状に特有であると考えられています。[23]編集は脊髄運動ニューロンでのみ発生し、上位脊髄ニューロンでは発生しないため、Q/R編集が関与する唯一のメカニズムではありません。また、編集の調節不全が病状の開始に関与しているかどうか、または病態発生中に発生するかどうかは不明です。
てんかん
マウスモデルでは、編集の失敗は生後3週間以内にてんかん発作と死につながります。[11]転写産物のほぼ100％が編集されているにもかかわらず、ゲノムにコード化されたアルギニンではなくこの部位で編集が行われる理由は不明です。
癌
Q/R部位での編集の減少は、一部のヒト脳腫瘍でも発見されています。ADAR2発現の減少は、悪性神経膠腫におけるてんかん発作と関連していると考えられています。[24]
診断免疫化学における使用
GRIA2は孤立性線維性腫瘍（SFT）の診断免疫化学マーカーであり、ほとんどの類似腫瘍と区別する。他のCD34陽性腫瘍の中でも、GRIA2は隆起性皮膚線維肉腫（DFSP ）でも発現しているが、臨床的および組織学的特徴がそれらの区別に役立つ。GRIA2は他の軟部組織腫瘍では限られた分布を示す。[25]
参照
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000120251 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000033981 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ HGNC . 「シンボルレポート: GRIA2」 . 2017年12月29日閲覧。
- ^ Sun W, Ferrer-Montiel AV, Schinder AF, McPherson JP, Evans GA, Montal M (1992年3月). 「ヒト脳グルタミン酸受容体の分子クローニング、染色体マッピング、および機能発現」Proc Natl Acad Sci USA . 89 (4): 1443–7. Bibcode :1992PNAS...89.1443S. doi : 10.1073/pnas.89.4.1443 . PMC 48467 . PMID 1311100.
- ^ ab 「Entrez Gene: GRIA2 グルタミン酸受容体、イオンチャネル型、AMPA 2」。
- ^ Hideyama, Takuto; Kwak, Shin (2011). 「 ALSはいつ始まるのか？散発性ALSの 病因に関するADAR2-GluA2仮説」。分子神経科学のフロンティア。4 ：33。doi：10.3389 / fnmol.2011.00033。ISSN 1662-5099。PMC 3214764。PMID 22102833。
- ^ Hirai H, Matsuda S (1999年9月). 「培養プルキンエ細胞の樹状突起棘におけるδグルタミン酸受容体C末端ドメインとスペクトリンの相互作用」Neurosci. Res . 34 (4): 281–7. doi :10.1016/S0168-0102(99)00061-9. PMID 10576550. S2CID 45794233.
- ^ ab Hirbec H, Perestenko O, Nishimune A, Meyer G, Nakanishi S, Henley JM, Dev KK (2002 年 5 月). 「PDZ タンパク質 PICK1、GRIP、およびシンテニンは複数のグルタミン酸受容体サブタイプに結合する。PDZ 結合モチーフの分析」。J . Biol. Chem . 277 (18): 15221–4. doi : 10.1074/jbc.C200112200 . hdl : 2262/89271 . PMID 11891216.
- ^ abcd Seeburg PH、Single F、Kuner T、Higuchi M、Sprengel R (2001年7月)。「マウスのグルタミン酸受容体チャネルにおけるイオンフローの主要決定因子の遺伝子操作」。Brain Res . 907 (1–2): 233–43. doi :10.1016/S0006-8993(01)02445-3. PMID 11430906. S2CID 11969068.
- ^ Bhalla T、Rosenthal JJ、Holmgren M、Reenan R (2004 年 10 月)。「小さな mRNA ヘアピンの編集によるヒトカリウムチャネル不活性化の制御」Nat. Struct. Mol. Biol . 11 (10): 950–6. doi :10.1038/nsmb825. PMID 15361858. S2CID 34081059.
- ^ Egebjerg J、Kukekov V、Heinemann SF (1994年10月)。「イントロン配列はグルタミン酸受容体サブユニットGluR2コード配列のRNA編集を指示する」。Proc . Natl . Acad. Sci. USA . 91 ( 22): 10270–4。Bibcode : 1994PNAS ...9110270E。doi : 10.1073/ pnas.91.22.10270。PMC 45001。PMID 7937939 。
- ^ ab Kim DY、Kim SH、Choi HB、Min C、Gwag BJ (2001 年 6 月)。「個々の NADPH-ジアフォラーゼニューロンにおける GluR1 mRNA の高存在量と GluR2 mRNA の Q/R 編集の減少」。Mol . Cell. Neurosci . 17 (6): 1025–33. doi :10.1006/mcne.2001.0988. PMID 11414791. S2CID 15351461。
- ^ Sommer B、Köhler M、Sprengel R、Seeburg PH（1991年10月）。「脳内のRNA編集はグルタミン酸依存性チャネルのイオン流量の決定因子を制御する」。Cell.67 （1 ）： 11–9。doi ： 10.1016 /0092-8674（91）90568-J。PMID 1717158。S2CID 22029384 。
- ^ Egebjerg J, Heinemann SF (1993年1月). 「カイニン酸選択的グルタミン酸受容体GluR6の未編集版および編集版のCa2+透過性」Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 90 (2): 755–9. Bibcode :1993PNAS...90..755E. doi : 10.1073/pnas.90.2.755 . PMC 45744 . PMID 7678465.
- ^ Greger IH、Khatri L、Ziff EB (2002年5月)。「arg607でのRNA編集はAMPA 受容体の小胞体からの脱出を制御する」。ニューロン。34 ( 5 ):759–72。doi : 10.1016 /S0896-6273(02) 00693-1。PMID 12062022。S2CID 15936250 。
- ^ Cleveland DW、Rothstein JD (2001 年 11 月)。「シャルコーからルー・ゲーリックまで: ALS における選択的運動ニューロン死の解明」Nat. Rev. Neurosci. 2 (11): 806–19. doi :10.1038/35097565. PMID 11715057. S2CID 2050462.
- ^ Spreux-Varoquaux O、Bensimon G、Lacomblez L、他 (2002 年 1 月)。「筋萎縮性側索硬化症患者の脳脊髄液中のグルタミン酸濃度: 大規模患者コホートにおける電量検出による新しい HPLC 法を用いた再評価」。J . Neurol. Sci. 193 (2): 73–8. doi :10.1016/S0022-510X(01)00661-X. PMID 11790386. S2CID 25556626.
- ^ Kwak S, Kawahara Y (2005年2月). 「筋萎縮性側索硬化症におけるGluR2のRNA編集不全と神経細胞死」J. Mol. Med. 83 (2): 110–20. doi :10.1007/s00109-004-0599-z. PMID 15624111. S2CID 2255590.
- ^ Kawahara Y, Ito K, Sun H, Aizawa H, Kanazawa I, Kwak S (2004年2月). 「グルタミン酸受容体：RNA編集と運動ニューロンの死」. Nature . 427 (6977): 801. Bibcode :2004Natur.427..801K. doi : 10.1038/427801a . PMID 14985749. S2CID 4310256.
- ^ Kawahara Y, Kwak S, Sun H, et al. (2003 年 5 月). 「ヒト脊髄運動ニューロンは GluR2 mRNA の相対的存在量が低い: ALS における興奮毒性への示唆」J. Neurochem. 85 (3): 680–9. doi :10.1046/j.1471-4159.2003.01703.x. PMID 12694394. S2CID 5997020.
- ^ ab Kawahara Y, Kwak S (2005 年 9 月). 「興奮毒性と ALS: 脊髄運動ニューロンに発現する AMPA 受容体のユニークな点とは?」. 筋萎縮性側索硬化症. 6 (3): 131–44. doi :10.1080/14660820510037872. PMID 16183555. S2CID 6640926.
- ^ Maas S、Patt S、Schrey M、Rich A (2001年12月)。「悪性神経膠腫におけるグルタミン酸受容体GluR-B mRNAの過少編集」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 98 (25): 14687–92。Bibcode :2001PNAS...9814687M。doi: 10.1073 / pnas.251531398 . PMC 64742 . PMID 11717408 。
- ^ Vivero, M; Doyle, LA; Fletcher, CD; Mertens, F; Hornick, JL (2014). 「GRIA2 は遺伝子発現プロファイリングにより同定された孤立性線維性腫瘍の新規診断マーカーです」。組織病理学 。65 ( 1 ): 71–80。doi :10.1111/his.12377。PMID 24456377。S2CID 42812062。
さらに読む
- Soundarapandian MM、Tu WH、Peng PL、et al. (2007)。「AMPA受容体サブユニットGluR2は虚血性脳卒中の有害なシグナルを制御する」。Mol . Neurobiol . 32 (2) : 145–55。doi : 10.1385 / MN:32:2:145。PMID 16215279。S2CID 21618951。
- McNamara JO、Eubanks JH、McPherson JD、他 (1992)。「ヒトグルタミン酸受容体遺伝子の染色体局在」。J . Neurosci . 12 (7): 2555–62. doi :10.1523/JNEUROSCI.12-07-02555.1992. PMC 6575855. PMID 1319477 。
- Sommer B、Keinänen K、Verdoorn TA 、他 (1990)。「フリップアンドフロップ：中枢神経系のグルタミン酸作動性チャネルにおける細胞特異的機能スイッチ」。Science。249 ( 4976 ): 1580–5。Bibcode : 1990Sci ...249.1580S。doi :10.1126/science.1699275。PMID 1699275 。
- Sommer B、Köhler M、Sprengel R、Seeburg PH (1991)。「脳内のRNA編集はグルタミン酸依存性チャネルのイオンフローの決定因子を制御する」。Cell . 67 (1): 11–9. doi :10.1016/0092-8674 ( 91)90568-J. PMID 1717158. S2CID 22029384.
- Paschen W、Hedreen JC、Ross CA (1994)。「ヒト脳組織におけるグルタミン酸受容体サブユニット GluR2 および GluR6 の RNA 編集」。J . Neurochem . 63 (5): 1596–602. doi :10.1046/j.1471-4159.1994.63051596.x. PMID 7523595. S2CID 25226376。
- Köhler M, Kornau HC, Seeburg PH (1994). 「機能的に優位なα-アミノ-3-ヒドロキシ-5-メチルイソキサゾール-4-プロピオン酸受容体サブユニットGluR-Bの遺伝子の構成」J. Biol. Chem . 269 (26): 17367–70. doi : 10.1016/S0021-9258(17)32444-4 . PMID 7545935.
- Eastwood SL、 Burnet PW、Beckwith J 、 et al. (1994)。「AMPAグルタミン酸受容体とヒト海馬のフリップおよびフロップmRNA」。NeuroReport。5 (11): 1325–8。doi :10.1097/00001756-199406270-00007。PMID 7919190 。
- Sun W、Ferrer-Montiel AV、Montal M (1994)。「ヒト脳のAMPA/カイニン酸受容体サブユニット2の一次構造と機能発現」。NeuroReport。5 ( 4 ): 441–4。doi : 10.1097 /00001756-199401120-00018。PMID 8003671 。
- Higuchi M, Single FN, Köhler M, et al. (1994). 「AMPA受容体サブユニットGluR-BのRNA編集：塩基対イントロン-エクソン構造が位置と効率を決定する」. Cell . 75 (7): 1361–70. doi :10.1016/0092-8674(93)90622-W. PMID 8269514. S2CID 25420811.
- McLaughlin DP、Cheetham ME、Kerwin RW (1993)。「ヒト海馬における選択的スプライシンググルタミン酸受容体の発現」。Eur . J. Pharmacol . 244 (1): 89–92. doi :10.1016/0922-4106(93)90062-E. PMID 8420792。
- Srivastava S、Osten P、 Vilim FS 、他 (1998)。「AMPA受容体結合タンパク質ABPによるシナプス後密度へのGluR2/3の新たな固定」。ニューロン。21 (3) : 581–91。doi : 10.1016/S0896-6273(00 ) 80568-1。PMID 9768844。S2CID 14448034 。
- Matsuda S, Mikawa S, Hirai H (1999). 「タンパク質キナーゼCによるGluR2のセリン880のリン酸化は、そのC末端がグルタミン酸受容体相互作用タンパク質と結合するのを妨げる」。J . Neurochem . 73 (4): 1765–8. doi :10.1046/j.1471-4159.1999.731765.x. PMID 10501226. S2CID 39402443.
- Hirai H, Matsuda S (2000). 「培養プルキンエ細胞の樹状突起棘におけるδグルタミン酸受容体C末端ドメインとスペクトリンの相互作用」Neurosci. Res . 34 (4): 281–7. doi :10.1016/S0168-0102(99)00061-9. PMID 10576550. S2CID 45794233.
- Aruscavage PJ、Bass BL (2000)。「系統解析により、RNA編集に関与するイントロン内の異常な配列保存が明らかになった」。RNA . 6 ( 2): 257–69. doi :10.1017/S1355838200991921. PMC 1369911. PMID 10688364 。
- Osten P、Khatri L、Perez JL、et al. ( 2000)。「突然変異誘発により、AMPA受容体のシナプス表面蓄積におけるGluR2へのABP/GRIP結合の役割が明らかになった」。ニューロン。27 ( 2 ) : 313–25。doi : 10.1016/S0896-6273(00) 00039-8。PMID 10985351。S2CID 16213962 。
- Chung HJ、Xia J、Scannevin RH、他 (2001)。「AMPA 受容体サブユニット GluR2 のリン酸化は、PDZ ドメイン含有タンパク質との相互作用を差別的に制御する」。J . Neurosci . 20 (19): 7258–67. doi :10.1523/JNEUROSCI.20-19-07258.2000. PMC 6772789. PMID 11007883 。
- Armstrong N, Gouaux E (2000). 「AMPA感受性グルタミン酸受容体の活性化と拮抗作用のメカニズム：GluR2リガンド結合コアの結晶構造」。ニューロン。28 ( 1 ) : 165–81。doi : 10.1016/ S0896-6273 (00) 00094-5。PMID 11086992。S2CID 3128719 。
- Krampfl K、Schlesinger F、Zörner A、et al. (2002)。「GluR2 の運動特性の制御は AMPA 型チャネルをフロップする: R/G 核編集の影響」。Eur . J. Neurosci . 15 (1): 51–62. doi :10.1046/j.0953-816x.2001.01841.x. PMID 11860506. S2CID 35601416。
- Hirbec H、Perestenko O、Nishimune A、et al. (2002)。「PDZタンパク質PICK1、GRIP、およびシンテニンは、複数のグルタミン酸受容体サブタイプに結合する。PDZ結合モチーフの分析」。J . Biol. Chem . 277 (18): 15221–4。doi : 10.1074 / jbc.C200112200。hdl : 2262 / 89271。PMID 11891216。
外部リンク
- GRIA2+タンパク質、+ヒト、米国国立医学図書館医学件名表(MeSH)
- 翻訳元
この記事には、パブリック ドメインである米国国立医学図書館のテキストが組み込まれています。