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 L-システインの骨格式
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| 名前 | |||
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| IUPAC名
システイン
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その他の名前
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| 識別子 | |||
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3Dモデル（JSmol）
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| 略語 | システイン、C | ||
| チェビ |
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| チェムBL |
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| ケムスパイダー |
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| ECHA 情報カード | 100.000.145 | ||
| EC番号 |
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| E番号 | E920 （艶出し剤、…） | ||
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| ケッグ |
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パブケム CID
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| ユニ |
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CompTox ダッシュボード ( EPA )
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| プロパティ[4] | |||
| C 3 H 7 N O 2 S | |||
| モル質量 | 121.15 グラムモル−1 | ||
| 外観 | 白い結晶または粉末 | ||
| 融点 | 240℃（464°F; 513K）で分解する | ||
| 277g/L（25℃）[1] | |||
| 溶解度 | 1.5g/100gエタノール19℃ [2] | ||
| 酸性度（p Ka） | 1.71 (共役酸)、8.33 (チオール)、10.78 [3] | ||
カイラル回転([α] D )
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+9.4° (H 2 O、c = 1.3) | ||
| 補足データページ | |||
| システイン（データページ） | |||
特に記載がない限り、データは標準状態（25 °C [77 °F]、100 kPa）の材料に関するものです。
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 インフォボックス参照
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システイン（記号CysまたはC [5] / ˈ s ɪ s t ɪ iː n /）[6]は、化学式HOOC−CH(−NH 2 )−CH 2 −SHで表される半必須[7] タンパク質構成アミノ酸である。システインのチオール側鎖はジスルフィド結合の形成を可能にし、求核剤として酵素反応に関与することが多い。システインはキラルだが、自然界にはD-システインとL-システインの両方が存在している。L-システインはすべての生物相におけるタンパク質モノマーであり、D-システインは哺乳類の神経系におけるシグナル伝達分子として機能する。[8]システインという名前は、尿中の発見にちなんで名付けられ、尿は膀胱または嚢胞から来ており、ギリシャ語のκύστη kýsti（膀胱）に由来する。[9]
チオールは酸化されやすく、ジスルフィド誘導体のシスチンを与え、多くのタンパク質において重要な構造的役割を果たす。この場合、記号Cyxが使用されることがある。[10] [11]脱プロトン化された形態は、一般に記号Cymでも表される。[11] [12]
食品添加物として使用される場合、システインのE 番号はE920 です。
システインはコドンUGU と UGCによってコード化されます。
構造
他のアミノ酸と同様に（タンパク質の残基としてではなく）、システインは両性イオンとして存在します。システインは、d-およびl-グリセルアルデヒドとの相同性に基づく古いd / l表記法ではlキラリティーを持ちます。不斉炭素近くの原子の原子番号に基づいてキラリティーを指定する新しいR / Sシステムでは、不斉炭素原子の2番目の隣人として硫黄（またはセレン）が存在するため、システイン（およびセレノシステイン）はRキラリティーを持ちます。その位置に軽い原子を持つ残りのキラルアミノ酸はSキラリティーを持ちます。硫黄をセレンに置き換えるとセレノシステインになります。
食事源
システインは高タンパク質食品に含まれる残留物です。システインが豊富とされる食品には、鶏肉、卵、牛肉、全粒穀物などがあります。高タンパク質食では、システインが血圧低下と脳卒中リスク低下に部分的に関与している可能性があります。 [13]非必須アミノ酸に分類されていますが、[14]まれに、乳児、高齢者、特定の代謝疾患や吸収不良 症候群の患者にとってシステインは必須である場合があります。システインは通常、十分な量のメチオニンがあれ ば、通常の生理学的条件下で人体によって合成されます。
産業源
L-システインの大部分は、家禽の羽毛や豚の毛などの動物性素材を加水分解して工業的に得られます。広く噂されているにもかかわらず、 [15]人間の髪の毛が原料になることはほとんどありません。[16]実際、食品添加物や化粧品の製造業者は、欧州連合では人間の髪の毛を合法的に調達することはできません。[17] [18]
食品添加物としての動物由来のL-システイン源の中には、コーシャ、ハラール、ビーガン、ベジタリアンの食事に違反するものがあります。[15]この問題を回避するために、ユダヤ教のコーシャ法とイスラム教のハラール法に準拠した合成L-システインも入手可能ですが、価格は高くなります。[19]一般的な合成経路は、人工大腸菌株による発酵です。[20]
あるいは、エボニック（旧デグサ）は、置換チアゾリンからの経路を導入した。[21] Pseudomonas thiazolinophilumは、ラセミ体の2-アミノ-Δ2-チアゾリン-4-カルボン酸をl-システインに加水分解する。[20]
生合成
動物では、生合成はアミノ酸のセリンから始まります。硫黄はメチオニンから生成され、メチオニンは中間体S -アデノシルメチオニンを経てホモシステインに変換されます。次にシスタチオニン β 合成酵素がホモシステインとセリンを結合して非対称チオエーテルのシスタチオニンを形成します。シスタチオニン γ リアーゼ酵素はシスタチオニンをシステインとα-ケト酪酸に変換します。植物や細菌では、システイン生合成もセリンから始まり、セリンはセリントランスアセチラーゼ酵素によってO -アセチルセリンに変換されます。システイン合成酵素は硫化物源を使用してこのエステルをシステインに変換し、酢酸を放出します。[22]
生物学的機能
システインのスルフィドリル基は求核性で酸化されやすい。チオールがイオン化されると反応性は高まり、タンパク質中のシステイン残基は中性に近いpKa値を持つため、細胞内では反応性の高いチオラート型になっていることが多い。 [23]システインのスルフィドリル基は反応性が高いため、多くの生物学的機能を持っている。
抗酸化物質グルタチオンの前駆体
チオールは酸化還元反応を起こす能力があるため、システインおよびシステイニル残基には抗酸化特性がある。その抗酸化特性は、ヒトおよび他の生物に存在するトリペプチドグルタチオンで典型的に発現する。経口摂取したグルタチオン（GSH）の全身利用能はごくわずかであるため、構成アミノ酸であるシステイン、グリシン、およびグルタミン酸から生合成する必要がある。アミノ酸窒素はグルタミン酸を介してリサイクルされるため、通常はグルタミン酸で十分であるが、食事によるシステインおよびグリシンの補給はグルタチオンの合成を改善する可能性がある。[24]
鉄硫黄クラスターの前駆物質
システインは人間の代謝において重要な硫化物源です。鉄硫黄クラスターと窒素固定酵素中の硫化物はシステインから抽出され、その過程でアラニンに変換されます。 [25]
金属イオン結合
鉄硫黄タンパク質以外にも、酵素中の多くの他の金属補因子がシステイン残基のチオラート置換基に結合している。例としては、ジンクフィンガーやアルコール脱水素酵素の亜鉛、ブルー銅タンパク質の銅、シトクロムP450の鉄、[NiFe]ヒドロゲナーゼのニッケルなどがある。[26]スルフィドリル基は重金属に対しても高い親和性を持つため、メタロチオネインなどのシステインを含むタンパク質は水銀、鉛、カドミウムなどの金属と強く結合する。[ 27]
タンパク質構造における役割
メッセンジャーRNA分子を翻訳してポリペプチドを生成する際、システインはUGUコドンとUGCコドンによってコード化されます。
システインは伝統的に親水性アミノ酸であると考えられてきたが、これは主にそのスルフィドリル基と他の極性アミノ酸の側鎖のヒドロキシル基との化学的類似性に基づく。しかし、システイン側鎖は、非極性アミノ酸のグリシンや極性アミノ酸のセリンの側鎖よりも、ミセル内の疎水性相互作用をより安定化させることが示されている。[28]さまざまなタンパク質にアミノ酸が出現する頻度の統計的分析では、システイン残基はタンパク質の疎水性領域に関連することがわかった。その疎水性傾向は、メチオニンやチロシンなどの既知の非極性アミノ酸の疎水性傾向と同等であり（チロシンは極性芳香族であるが疎水性でもある[29] ）、その疎水性傾向は、セリンやトレオニンなどの既知の極性アミノ酸の疎水性傾向よりもはるかに強かった。[30] アミノ酸を最も疎水性のものから最も親水性のものまでランク付けする疎水性スケールは、タンパク質中でシステインがジスルフィド結合を形成する傾向に影響されない方法に基づいている場合でも、一貫してシステインをスペクトルの疎水性の端に位置付けます。そのため、システインは現在、疎水性アミノ酸に分類されることが多いですが、 [31] [32]わずかに極性があるアミノ酸として分類されることもあります。[33]または極性があります。[7]
ほとんどのシステイン残基は他のシステイン残基と共有結合してジスルフィド結合を形成し、これは一部のタンパク質（通常は細胞外培地に分泌されるタンパク質）の折り畳みと安定性に重要な役割を果たします。[34]ほとんどの細胞区画は還元環境であるため、以下に示すようにいくつかの例外を除いて、ジスルフィド結合は一般に細胞質内で不安定です。
タンパク質中のジスルフィド結合は、システイン残基のスルフィドリル基の酸化によって形成される。他の硫黄含有アミノ酸であるメチオニンは、ジスルフィド結合を形成できない。より強力な酸化剤は、システインを対応するスルフィン酸およびスルホン酸に変換する。システイン残基は、タンパク質を架橋することによってタンパク質の剛性を高め、タンパク質分解耐性を付与する機能も果たすという重要な役割を果たす（タンパク質の輸出はコストのかかるプロセスであるため、その必要性を最小限に抑えることが有利である）。細胞内では、ポリペプチド内のシステイン残基間のジスルフィド架橋が、タンパク質の三次構造を支えている。インスリンは、2つの別々のペプチド鎖が一対のジスルフィド結合によって接続された、シスチン架橋を有するタンパク質の例である。
タンパク質ジスルフィドイソメラーゼはジスルフィド結合の適切な形成を触媒し、細胞はデヒドロアスコルビン酸を小胞体に移送し、環境を酸化します。この環境では、システインは一般にシステインに酸化され、求核剤として機能しなくなります。
システインへの酸化以外にも、システインは数多くの翻訳後修飾に関与している。求核性のスルフィドリル基により、システインが他の基と共役することが可能となり、例えばプレニル化が可能となる。ユビキチン リガーゼはユビキチンをペンダント、タンパク質、およびアポトーシスサイクルでタンパク質分解に関与するカスパーゼに転移させる。インテインは触媒システインの助けを借りて機能することが多い。これらの役割は通常、環境が還元的であり、システインがシスチンに酸化されない細胞内環境に限定される。
システインの進化的役割
システインは遺伝コードに組み込まれた17番目のアミノ酸であり、「新参」アミノ酸と考えられている。[35] [36]メチオニン、チロシン、トリプトファンなどの後から追加された他のアミノ酸と同様に、システインは強い求核性および酸化還元活性を示す。[37] [38]これらの特性は、複合体IやIVなどの呼吸鎖複合体からのシステイン枯渇に寄与し、[39]呼吸鎖によって生成された活性酸素種（ROS）がこれらの複合体中のシステイン残基と反応して機能不全のタンパク質を招き、老化に寄与する可能性があるためである。 ROSに対するタンパク質の主な反応は、システインの酸化と遊離チオール基の損失であり、[40]その結果、チイルラジカルが増加し、関連するタンパク質架橋が生じる。 [41] [42]対照的に、別の硫黄含有酸化還元活性アミノ酸であるメチオニンはこれらの生化学的性質を示さず、その含有量はミトコンドリアでコード化されたタンパク質中で比較的増加している。[43]
アプリケーション
システイン（主にl-エナンチオマー）は、食品、医薬品、パーソナルケア産業における前駆物質です。最も大きな用途の1つは香料の製造です。例えば、システインと糖の反応でメイラード反応が起こり、肉の風味が生まれます。[44] l-システインは、ベーキングの加工助剤としても使用されます。[45]
パーソナルケアの分野では、システインは主にアジアでパーマに使用されています。また、システインは髪のケラチンのジスルフィド結合を分解するために使用されます。
システインは、生体分子の構造とダイナミクスを調査するための部位特異的標識実験の非常に一般的なターゲットです。マレイミドは、共有結合マイケル付加反応を使用してシステインに選択的に結合します。EPRまたは常磁性緩和増強 NMR の 部位特異的スピン標識でも、システインが広く使用されています。
アルコールの毒性を軽減する
システインは、肝臓障害や二日酔いなど、アルコールの悪影響に対する予防または解毒剤として提案されています。システインはアセトアルデヒドの毒性作用を打ち消します。[46]システインはアセトアルデヒドと結合して、毒性の低い複素環メチルチオプロリンを形成します。[47]
ラットの研究では、実験動物にLD90のアセトアルデヒドを投与した。システインを投与された動物の生存率は80％で、システインとチアミンの両方を投与した場合はすべての動物が生き残った。対照群の生存率は10％だった。[48]
2020年にL-システインが人間にも効果があるかもしれないことを示唆する論文が発表されました。[49]
いいえ-アセチルシステイン
N-アセチル-L-システインは、窒素原子にアセチル基が結合したシステインの誘導体である。この化合物は栄養補助食品として販売されており、アセトアミノフェンの過剰摂取の際の解毒剤としても使用されている。 [50]
羊
システイン（羊毛）は羊の毛を生産するために必要である。これは飼料から摂取される必須アミノ酸である。その結果、干ばつ時には羊の毛の生産量は減少するが、システインを自ら生成できる遺伝子組み換え羊が開発されている。 [51]
化学反応
システインは多機能性であるため、さまざまな反応を起こす。スルフィドリル基の保護に多くの注目が集まっている。[52] システインのメチル化によりS-メチルシステインが得られる。ホルムアルデヒドで処理するとチアゾリジン チオプロリンが得られる。システインは金属イオンで処理するとさまざまな配位錯体を形成する。[53]
安全性
他のほとんどのアミノ酸と比較して、システインははるかに毒性が強い。[54]
歴史
1884年、ドイツの化学者オイゲン・バウマンは、シスチンを還元剤で処理するとシスチンがモノマーの二量体になることを発見し、それを「システイン」と名付けた。[55]
参照
ウィキメディア・コモンズには、システインに関連するメディアがあります。
参考文献
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さらに読む
- 長野暢、太田 正之、西川 健一 (1999 年 9 月)。「タンパク質中のシステイン残基の強い疎水性」。FEBS Lett . 458 ( 1): 69–71。Bibcode : 1999FEBSL.458...69N。doi : 10.1016/S0014-5793(99) 01122-9。PMID 10518936。S2CID 34980474。
外部リンク
- ホリー（2005年）。シスチン尿症クリアリングハウス
- システイン MS スペクトル
- 国際腎臓結石研究所 2019-05-13ウェイバックマシンにアーカイブ