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ヒドロゲナーゼは、以下に示すように、分子状水素(H 2 )の可逆的な酸化を触媒する酵素です。
水素の取り込み（1 ）は、酸素、硝酸塩、硫酸塩、二酸化炭素（CO 2）、フマル酸塩などの電子受容体の還元と連動しています。一方、プロトンの還元（2 ）は、フェレドキシン（FNR）などの電子供与体の酸化と連動しており、細胞内の余分な電子を処分する働きをします（ピルビン酸発酵に必須）。FNR、シトクロムc 3、シトクロムc 6などの低分子量化合物とタンパク質は、どちらもヒドロゲナーゼの生理的電子供与体または受容体として作用します。[1]
構造分類
全生物の99%が水素H2を利用していると考えられています。これらの種のほとんどは微生物であり、H2を代謝物として利用する能力は、ヒドロゲナーゼと呼ばれる金属酵素の発現によって生じます。[2]ヒドロゲナーゼは、活性部位の金属含有量に基づいて、鉄-鉄ヒドロゲナーゼ、ニッケル-鉄ヒドロゲナーゼ、鉄ヒドロゲナーゼの3つの異なるタイプに分類されます。
ヒドロゲナーゼは、時には可逆的にH2の取り込みを触媒する。[FeFe]および[NiFe]ヒドロゲナーゼは真の酸化還元触媒であり、H2の酸化とプロトン（H +）の還元（式3）を促進し、 [ Fe ]ヒドロゲナーゼは反応（4 ）で示されるH2の可逆的なヘテロリティック切断を触媒する。
もともと「金属を含まない」と考えられていたが、[Fe]のみのヒドロゲナーゼは活性部位にFeを含み、鉄硫黄クラスターは含まない。[NiFe]および[FeFe]ヒドロゲナーゼは構造にいくつかの共通点がある。各酵素には活性部位と、タンパク質に埋め込まれたいくつかのFe-Sクラスターがある。触媒が起こる場所であると考えられている活性部位も金属クラスターであり、各鉄は一酸化炭素（CO）およびシアン化物（CN −）リガンドによって配位されている。[3]
[NiFe] ヒドロゲナーゼ
[NiFe] ヒドロゲナーゼは、小サブユニット (S) と大サブユニット (L) からなるヘテロ二量体タンパク質です。小サブユニットには 3 つの鉄硫黄クラスターが含まれ、大サブユニットには活性部位であるニッケル鉄中心が含まれており、分子トンネルによって溶媒につながっています。[4] [5]一部の [NiFe] ヒドロゲナーゼでは、Ni 結合システイン残基の 1 つがセレノシステインに置き換えられています。ただし、配列の類似性に基づくと、[NiFe] ヒドロゲナーゼと [NiFeSe] ヒドロゲナーゼは単一のスーパーファミリーと見なす必要があります。現在までに、ペリプラズム、細胞質、および細胞質膜結合型ヒドロゲナーゼが見つかっています。[NiFe] ヒドロゲナーゼは、単離すると、H 2 の発生と取り込みの両方を触媒することがわかっており、シトクロムc 3などの低電位マルチヘムシトクロムは、その酸化状態に応じて電子供与体または受容体として機能します。[4]しかし、一般的に言えば、[NiFe]ヒドロゲナーゼはH2の酸化においてより活性である。また、 H2酸化ヒドロゲナーゼでは、広範囲のH2親和性が観察されている。 [6]
[FeFe]ヒドロゲナーゼと同様に、[NiFe]ヒドロゲナーゼは通常、分子状酸素（O 2）によって不活性化されることが知られています。Ralstonia eutropha由来のヒドロゲナーゼ、および他のいくつかのいわゆるKnallgas細菌由来のヒドロゲナーゼは、酸素耐性があることがわかりました。[4] [7] Ralstonia eutropha H16由来の可溶性[NiFe]ヒドロゲナーゼは、従属栄養増殖培地で簡便に産生できます。 [8] [9]この発見により、ヒドロゲナーゼが水を分解して分子状水素を光合成で生成するのに使用できるという期待が高まりました。 HucまたはHyd1またはシアノバクテリア型取り込みヒドロゲナーゼと呼ばれる別の[NiFe] [10]は、水素に対して非常に高い親和性を持ちながら、酸素に鈍感であることがわかりました。 水素は、酸素分子が入れない酵素の狭いチャネルを通過することができます。これにより、マイコバクテリウム・スメグマティスなどの細菌は、他のエネルギー源が不足しているときに、大気中の微量の水素をエネルギー源として利用できるようになります。[11] [12]
[FeFe] ヒドロゲナーゼ
二鉄中心と架橋ジチオラート補因子を含むヒドロゲナーゼは[FeFe]ヒドロゲナーゼと呼ばれます。[13] [FeFe]ヒドロゲナーゼには3つのファミリーが知られています。
- Clostridium pasteurianumやMegasphaera elsdeniiなどの厳密な嫌気性菌に見られる細胞質可溶性単量体ヒドロゲナーゼ。H 2 の発生と吸収の両方を触媒します。
- Desulfurovibrio属由来のペリプラズムヘテロ二量体ヒドロゲナーゼ。好気的に精製できます。
- 緑藻Scenedesmus obliquusの葉緑体に含まれる可溶性の単量体ヒドロゲナーゼは、H 2発生を触媒します。[Fe 2 S 2 ]フェレドキシンは、酵素を光合成電子伝達系に結び付ける天然の電子供与体として機能します。
[NiFe]ヒドロゲナーゼとは対照的に、[FeFe]ヒドロゲナーゼは一般に分子状水素の生成においてより活発である。文献では、クロストリジウム・パストゥリアヌム由来の[FeFe]ヒドロゲナーゼのターンオーバー頻度（TOF）が10,000 s −1のオーダーであることが報告されている。[14]これにより、[FeFe]ヒドロゲナーゼをH 2の持続的な生成に使用することに焦点を当てた熱心な研究が行われている。[15]
二鉄ヒドロゲナーゼの活性部位はHクラスターとして知られています。Hクラスターは[4Fe4S]キュバン型構造で構成され、システイン由来のチオールによって低原子価二鉄補因子に結合しています。二鉄補因子には、架橋アザジチオラート配位子（-SCH 2 -NH-CH 2 S-、adt）によって結合された2つの鉄原子が含まれており、鉄原子はカルボニル配位子とシアン配位子によって配位されています。[16]
[FeFe]-ヒドロゲナーゼは、4つの異なる系統群A〜Dに分けられます。 [17]グループAは、プロトタイプ型と分岐型の[FeFe]-ヒドロゲナーゼで構成されています。自然界では、プロトタイプ型の[FeFe]-ヒドロゲナーゼは、フェレドキシンを酸化還元パートナーとして使用して水素の代謝を行いますが、分岐型は、フェレドキシンとNAD(H)の両方を電子供与体または受容体として使用して同じ反応を行います。[18]エネルギーを節約するために、嫌気性細菌は、発エルゴン性酸化還元反応と吸エルゴン性酸化還元反応が結合した電子分岐を利用して、熱力学的障壁を回避します。グループ A は、クラミドモナス・ラインハルティ( Cr HydA1) [19] 、デサルフォビブリオ・デサルフォリカンス( Dd HydAB またはDd H) [20] 、クロストリジウム・パストゥリアナムおよびクロストリジウム・アセトブチリカム( Cp HydA1 およびCa HydA1、 Cp I およびCa Iと呼ばれる) [21]由来の [FeFe]-ヒドロゲナーゼなど、最もよく特徴付けられ、触媒として最も活性の高い酵素で構成されています。グループ B の代表的な例はまだ特徴付けられていませんが、グループ A の [FeFe]-ヒドロゲナーゼと H クラスターの周りの同様のアミノ酸モチーフを共有している場合でも、系統学的に異なります。グループ C は、 Per-Arnt-Sim ドメインの存在に基づいて「感覚的」に分類されています。[22] [23]グループCの[FeFe]-ヒドロゲナーゼの一例は、Thermotoga maritima由来の酵素（Tm HydS）であり、グループAの酵素と比較して触媒速度は控えめで、水素（H 2 ）に対する感受性が高いようです。[24]グループDの近縁のサブクラスは、細菌遺伝子上で類似の位置にあり、グループEのサブクラスと類似のドメイン構造を共有していますが、PASドメインがありません。[17] [22]グループD内では、 Thermoanaerobacter mathranii由来の[FeFe]-ヒドロゲナーゼ（ Tam HydSと呼ばれる）が特徴付けられています。[25]
[Fe]のみのヒドロゲナーゼ
メタン生成古 細菌に見られる5,10-メテニルテトラヒドロメタノプテリンヒドロゲナーゼ（EC 1.12.98.2）にはニッケルや鉄硫黄クラスターは含まれておらず、最近X線回折によって特徴付けられた鉄含有補因子が含まれています。[26]
他の 2 つのタイプとは異なり、[Fe] のみのヒドロゲナーゼは、一部の水素栄養性メタン生成古細菌にのみ見られます。また、これらの酵素は、酸化還元パートナーと活性部位への電子の送達方法に関して、根本的に異なる酵素機構を特徴としています。[NiFe] および [FeFe] ヒドロゲナーゼでは、電子は長距離にわたる一連の有機金属クラスターを通過します。活性部位の構造は、プロセス全体を通じて変化しません。一方、[Fe] のみのヒドロゲナーゼでは、電子は短距離を経由して活性部位に直接送達されます。このプロセスでは、補因子であるメテニル-H4MPT + が H 2 から水素化物を直接受け取ります。[Fe] のみのヒドロゲナーゼは、メテニル-H4MPT +をメチレン-H4MPT に可逆的に還元する機能があるため、 H 2形成メチレンテトラヒドロメタノプテリン (メチレン-H4MPT) デヒドロゲナーゼとしても知られています。[27]メテニル-H4MPT+の水素化は、他の2種類のヒドロゲナーゼの場合のようにH2の酸化/生成ではなく起こる。触媒の正確なメカニズムはまだ研究中であるが、最近の発見によると、分子状水素は最初にFe(II)によってヘテロリシス的に切断され、続いて水素化物がアクセプターのカルボカチオンに転移することが示唆されている。[28]
機構
ヒドロゲナーゼ内でプロトンが水素分子に変換される分子メカニズムは、まだ広範囲に研究されています。 1 つの一般的なアプローチは、突然変異誘発を利用して、基質の分子内輸送などの触媒のさまざまな段階でのアミノ酸やリガンドの役割を解明することです。 たとえば、Cornish らは突然変異誘発研究を行い、活性部位とタンパク質表面を結ぶ推定チャネル沿いに位置する 4 つのアミノ酸が、Clostridium pasteurianum由来の [FeFe] ヒドロゲナーゼ(CpI) の酵素機能に重要であることを発見しました。[29]一方、計算分析とシミュレーションに頼ることもできます。 Nilsson Lill と Siegbahn は最近、このアプローチを使用して、[NiFe] ヒドロゲナーゼが H 2分解を触媒するメカニズムを調査しました。[30]これら 2 つのアプローチは補完的であり、互いにメリットをもたらすことができます。実際、カオとホールは両方のアプローチを組み合わせて、[FeFe]ヒドロゲナーゼの活性部位内で水素分子がどのように酸化または生成されるかを説明するモデルを開発しました。[31]メカニズムを完全に理解するにはさらに多くの研究と実験データが必要ですが、これらの発見により、科学者は、例えばヒドロゲナーゼの活性部位を模倣した人工触媒の構築に知識を応用できるようになりました。[32]
生物学的機能
地球の大気はもともと水素に富んでいたと仮定すると、科学者たちは、水素分解酵素は分子状水素から/分子状水素としてエネルギーを生成するために進化したと仮説を立てています。したがって、水素分解酵素は、そのような条件下で微生物が増殖するのを助けるか、水素によって強化された生態系を構築することができます。[33]実際に、分子状水素によって駆動される微生物群集は、光合成による他のエネルギー源が利用できない深海環境で発見されています。これらの根拠に基づくと、水素分解酵素の主な役割はエネルギー生成であると考えられており、これは生態系を維持するのに十分である可能性があります。
最近の研究で、ヒドロゲナーゼの他の生物学的機能が明らかになった。まず、双方向ヒドロゲナーゼは、特に光合成微生物において、過剰な還元当量を制御するための「バルブ」としても機能する。このような役割により、ヒドロゲナーゼは嫌気性代謝において重要な役割を果たしている。[34] [35]さらに、ヒドロゲナーゼは膜貫通プロトン駆動力の生成を通じて膜関連エネルギー保存にも関与している可能性がある。[15]ヒドロゲナーゼは塩素化化合物のバイオレメディエーションに関与している可能性がある。H 2の取り込みに優れたヒドロゲナーゼは、重金属汚染物質を中毒状態で回収するのに役立つ可能性がある。これらの取り込みヒドロゲナーゼは最近、病原性細菌や寄生虫で発見され、それらの毒性に関与していると考えられている。[15]
アプリケーション
ヒドロゲナーゼは1930年代に初めて発見され、[36]それ以来、無機化学者を含む多くの研究者の関心を集め、さまざまなヒドロゲナーゼ模倣物を合成してきました。 Ralstonia eutropha H16由来の可溶性[NiFe]ヒドロゲナーゼは、H2酸化を促進し、比較的酸素耐性があるため、 H2ベースのバイオ燃料用途の有望な候補酵素です。 これは従属栄養増殖培地で生産でき、 [8]陰イオン交換クロマトグラフィーおよびサイズ排除クロマトグラフィーマトリックスで精製できます。[9]ヒドロゲナーゼの触媒メカニズムを理解することは、科学者が水素を生成する藻類などのクリーンな生物学的エネルギー源を設計するのに役立つ可能性があります。[37]
生物学的水素生産
様々なシステムにより、入射する太陽光から水を O 2と H +に分解することができます。同様に、化学的または生物学的な多数の触媒により、生成された H + をH 2に還元することができます。異なる触媒では、この還元反応を起こすために異なる過電圧が必要です。ヒドロゲナーゼは、比較的低い過電圧しか必要としないため魅力的です。実際、その触媒活性は、H 2発生反応の最もよく知られている触媒である白金よりも効果的です。 [38] 3つの異なるタイプのヒドロゲナーゼのうち、[FeFe]ヒドロゲナーゼは、高い TOF (9000 s −1以上)という追加の利点があるため、太陽光 H 2製造システムの不可欠な部分として有力な候補と考えられています[6]。
[FeFe]ヒドロゲナーゼの低い過電圧と高い触媒活性は、高いO 2感受性を伴う。O 2 は水分解反応の副産物であるため、太陽光によるH 2製造に使用するには、それらをO 2耐性に設計する必要がある。世界中のさまざまなグループによる過去の研究努力は、ヒドロゲナーゼのO 2不活性化に関与するメカニズムを理解することに焦点を当ててきた。[5] [39]たとえば、Strippらはタンパク質膜の電気化学に依存し、O 2 が最初に[FeFe]ヒドロゲナーゼの活性部位で反応性種に変換され、次にその[4Fe-4S]ドメインを損傷することを発見した。[40] Cohenらは、分子動力学シミュレーションアプローチによって、酸素がタンパク質本体内に埋め込まれた活性部位に到達する方法を調査し、その結果は、動的運動中に空洞の拡大と相互接続によって形成される主に2つの経路を介してO 2 が拡散することを示している。 [41]これらの研究は、他の報告と合わせて、不活性化は活性部位へのO2の拡散と活性部位の破壊的な改変という2つの現象によって支配されていることを示唆している。
これらの発見にもかかわらず、ヒドロゲナーゼの酸素耐性を工学的に高める研究はまだ進行中である。研究者らは酸素耐性の[NiFe]ヒドロゲナーゼを発見したが、それらは水素の取り込みには効率的だが、生成には効率的ではない[21]。ビンガムらが最近クロストリジウム・パストゥリアヌムから[FeFe]ヒドロゲナーゼを工学的に改良することに成功したが、これもH2消費のみの活性（酸素にさらされている間）の保持に限られていた[42] 。
ヒドロゲナーゼベースのバイオ燃料電池
典型的な酵素バイオ燃料電池では、カソードとアノードの両方、または片方の電極で酵素を電気触媒として使用します。水素化酵素ベースのバイオ燃料電池では、水素化酵素はH2酸化のためにアノードに存在します。[9] [4] [43]
原理
ヒドロゲナーゼによって触媒される双方向または可逆的な反応により、再生可能エネルギーを燃料として捕捉して貯蔵し、必要に応じて使用することができます。これは、エネルギー需要が低い期間に再生可能エネルギー源（太陽光、風力、水熱など）から得られた電気をH2として化学的に貯蔵することで実証できます。エネルギーが必要な場合は、H2を酸化して電気を生成することができます。[43]
利点
これは、再生可能エネルギーを燃料として捕獲・貯蔵し、オンデマンドで使用する技術開発における課題に対する一つの解決策である。水素からの発電は、触媒被毒を除けばプラチナ触媒の同様の機能に匹敵し、非常に効率的である。生成物が水である水素/酸素燃料電池の場合、温室効果ガスは発生しない。[43]
生化学的分類
水素脱水素酵素（水素：NAD +酸化還元酵素）
- H 2 + NAD + ⇌ H + + NADH
- EC1.12.1.3 翻訳
水素脱水素酵素 (NADP) (水素:NADPH +酸化還元酵素)
- H 2 + NADP + ⇌ H + + NADPH
- EC1.12.2.1 翻訳
シトクロムc 3ヒドロゲナーゼ（水素：フェリシトクロムc 3酸化還元酵素）
- 2H 2 + フェリシトクロムc 3 ⇌ 4H + + フェロシトクロムc 3
- EC1.12.5.1
水素キノン酸化還元酵素
- H 2 + メナキノン ⇌ メナキノール
- EC1.12.7.2 翻訳
フェレドキシンヒドロゲナーゼ（水素：フェレドキシン酸化還元酵素）
- H 2 + 酸化フェレドキシン ⇌ 2H + + 還元フェレドキシン
- EC1.12.98.1
補酵素 F 420ヒドロゲナーゼ（水素：補酵素 F 420酸化還元酵素）
- H 2 + 補酵素 F 420 ⇌ 還元補酵素 F 420
- EC1.12.99.6
ヒドロゲナーゼ（受容体）（水素：受容体酸化還元酵素）
- H 2 + A ⇌ AH 2
- EC1.12.98.2
5,10-メテニルテトラヒドロメタノプテリンヒドロゲナーゼ（水素：5,10-メテニルテトラヒドロメタノプテリン酸化還元酵素）
- H 2 + 5,10-メテニルテトラヒドロメタノプテリン ⇌ H + + 5,10-メチレンテトラヒドロメタノプテリン
- EC1.12.98.3
メタノサルシナフェナジンヒドロゲナーゼ [水素:2-(2,3-ジヒドロペンタプレニルオキシ)フェナジン酸化還元酵素]
- H 2 + 2-(2,3-ジヒドロペンタプレニルオキシ)フェナジン ⇌ 2-ジヒドロペンタプレニルオキシフェナジン
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外部リンク
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- 1HFE 2009-01-16 にWayback Machineでアーカイブ- Desulfuricans由来の [FeFe] ヒドロゲナーゼのPDB構造
- 1C4A 2009-01-16 にWayback Machineでアーカイブ- Clostridium pasteurianum由来の [FeFe] ヒドロゲナーゼの PDB 構造
- 1UBR 2008-01-24 にWayback Machineにアーカイブ- Desulfurovibrio vulgaris由来の [NiFe] ヒドロゲナーゼの PDB 構造
- 1CC1 2008-01-24 にWayback Machineにアーカイブ- Desulfurmicrobium baculatum由来の [NiFeSe] ヒドロゲナーゼの PDB 構造
- アニメーション - [NiFe]-ヒドロゲナーゼのメカニズム
