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| エイリアス | CBS、HIP4、シスタチオニンβ合成酵素、CBSL、シスタチオニンβ合成酵素 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：613381; MGI : 88285;ホモロジーン: 37258;ジーンカード：CBS; OMA :CBS - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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シスタチオニンβシンターゼはCBSとも呼ばれ、ヒトではCBS遺伝子によってコードされる酵素（EC 4.2.1.22）である。ホモシステインからシスタチオニンへの硫黄転移経路の第一段階を触媒する：[5]
CBS は補因子 ピリドキサールリン酸(PLP) を使用し、普遍的な補因子S -アデノシル- L -メチオニン(adoMet)などのエフェクターによってアロステリックに制御されます。この酵素はリアーゼファミリーに属し、具体的には炭素-酸素結合を切断するヒドロリアーゼです。
CBSはN末端酵素ドメインと2つのCBSドメインからなる多ドメイン酵素である。CBS遺伝子はホモシスチン尿症に関連する変異の最も一般的な遺伝子座である。[6]
命名法
この酵素クラスの体系的な名称は、 L -セリン ヒドロリアーゼ (ホモシステインを付加し、L -シスタチオニンを形成する) です。一般的に使用される他の名称には、次のものがあります。
- β-チオナーゼ、
- システイン合成酵素、
- L-セリンヒドロリアーゼ（ホモシステインを付加）、
- メチルシステイン合成酵素、
- セリンスルフィドラーゼ、および
- セリンスルフヒドリラーゼ。
メチルシステイン合成酵素は1961年にEC番号EC 4.2.1.23が割り当てられました。これはCBSの副反応が原因でした。EC番号EC 4.2.1.23は1972年に削除されました。[7]
構造
ヒト酵素シスタチオニンβシンターゼは四量体で、551個のアミノ酸から成り、サブユニット分子量は61kDaである。N末端ヘムドメインとそれに続くPLP補因子を含むコアからなる3つのモジュールのモジュール構成を示す。[9]補因子はヘムドメインの奥深くにあり、シッフ塩基によって結合している。[10]シッフ塩基は、窒素原子がアリール基またはアルキル基に結合したC=N結合を含む官能基である。ヘムドメインは70個のアミノ酸から構成され、ヘムは哺乳類CBSにのみ存在し、酵母および原生動物CBSには存在しないようである。C末端では、CBSの調節ドメインに、他のタンパク質に見られる二次構造モチーフであるβ-α-β-β-αの2つのCBSドメインのタンデムリピートが含まれる。[9] CBSにはC末端阻害ドメインがある。シスタチオニンβシンターゼのC末端ドメインは、イントラステリック効果とアロステリック効果の両方を介してその活性を制御し、タンパク質の四量体状態を維持するために重要です。[9]この阻害は、アロステリックエフェクターであるadoMetの結合、または制御ドメインの欠失によって緩和されますが、効果の大きさは異なります。[9]このドメインの変異は遺伝性疾患と相関しています。[11]
ヘムドメインには、ヘムに結合して軸リガンドC52とH65を提供するN末端ループが含まれています。PLP結合部位からのヘムの距離は、触媒としての役割がないことを示唆していますが、ヘムドメインの欠失は酸化還元感受性の喪失を引き起こすため、ヘムは酸化還元センサーであるという仮説が立てられています。[10] CBS中のプロトポルフィリンIXの存在は、ユニークなPLP依存性酵素であり、哺乳類のCBSにのみ見られます。D . melanogasterとD. discoidesはN末端延長が切断されているため、保存されたヒスチジンおよびシステインヘムリガンド残基が妨げられています。しかし、Anopheles gambiae配列はヒト酵素よりも長いN末端延長を持ち、ヒトヘムのような保存されたヒスチジンおよびシステインヘムリガンド残基を含んでいます。したがって、粘菌と昆虫の CBS はヘムタンパク質である可能性があり、ヘムドメインは動物と粘菌が分離する前に生じた初期の進化的革新であることを示唆しています。[9] PLPは内部アルジミンであり、活性部位の K119 とシッフ塩基を形成します。触媒ドメインと調節ドメインの間には、タンパク質分解切断を引き起こし、元の酵素よりも活性の高い切断された二量体酵素を生成する過敏性部位があります。切断された酵素と酵母で見つかった酵素はどちらも adoMet によって制御されません。酵母酵素も C 末端の削除によって活性化され、二量体酵素を生成します。[9]
2007 年末現在、このクラスの酵素については、 PDBアクセス コード 1JBQ と 1M54 の 2 つの構造が解明されています。
酵素活性
| シスタチオニンβシンターゼ | |||||||||
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 シスタチオニンβ合成酵素ホモ二量体、ヒト | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 4.2.1.22 | ||||||||
| CAS番号 | 9023-99-8 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
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CBSによって触媒されるトランススルフレーションによりホモシステインがシスタチオニンに変換され、シスタチオンガンマリアーゼによって システインに変換されます。[12]
CBSはホモシステイン結合部における哺乳類の硫黄代謝において極めて重要な位置を占めており、メチオニンを保存するか、トランス硫黄化経路を介してシステインに変換するかの決定が行われます。さらに、トランス硫黄化経路は、過剰な条件下で硫黄含有アミノ酸を除去できる唯一の経路です。 [9]
他のβ置換酵素と同様に、CBSによって触媒される反応には、一連のadoMet結合中間体が関与すると予測される。セリンの添加により、トランスキフィゼーション反応が起こり、外部アルジミンが形成される。アルジミンはα炭素でプロトン引き抜きを受け、続いて脱離してアミノアクリレート中間体を生成する。ホモシステインのチオレートによるアミノアクリレートへの求核攻撃とCαでの再プロトン化により、シスタチオニンの外部アルジミンが生成される。最後のトランスアルジミネーション反応により、最終生成物であるシスタチオニンが放出される。[9]最終生成物であるL-シスタチオニンもアミノアクリレート中間体を形成する可能性があり、これはCBSの反応全体が可逆的であることを示している。[13]
酵素触媒反応の測定された V 0は、一般的に定常状態（[ES] が一定）を反映しますが、V 0 は反応の初期部分に限定されており、これらの初期速度の分析は定常状態速度論と呼ばれます。酵母 CBS の定常状態速度論分析では平行線が得られます。これらの結果は、セリン結合と水の放出の後にホモシステイン結合とシスタチオニンの放出が続くという提案されたピンポンメカニズムと一致しています。対照的に、ラット CBS の定常状態酵素速度論では交差線が得られ、セリンの β 置換基がホモシステイン結合前に酵素から放出されないことを示しています。[9]
CBSが関与する代替反応の1つは、システインとホモシステインが縮合してシスタチオニンと硫化水素（H 2 S）を形成する反応である。[13]脳内のH 2 SはCBSによってL-システインから生成される。この代替代謝経路もadoMetに依存している。[14]
CBS 酵素活性は、すべての組織や細胞に存在するわけではありません。ラットの心臓、肺、精巣、副腎、脾臓には存在しません。ヒトでは、心筋およびヒト大動脈内皮細胞の一次培養物には存在しないことが示されています。これらの組織に CBS が存在しないということは、これらの組織がシステインを合成できず、システインを細胞外から供給する必要があることを意味します。また、これらの組織は過剰なホモシステインをトランススルフィレーションによって分解できないため、ホモシステイン毒性に対する感受性が高まっている可能性も示唆しています。[13]
規制
adoMetによるCBSのアロステリック活性化は、ホモシステインの代謝運命を決定する。哺乳類CBSは、解離定数15μMでAdoMetによって2.5～5倍活性化される。[6] AdoMetは、 CBS反応のVmaxを増加させるが、基質のKmには影響しないアロステリック活性化剤である。言い換えれば、AdoMetは、基質の酵素への結合ではなく、回転率を増加させることによってCBS活性を刺激する。[9]このタンパク質は、アロステリック制御のモルフィンモデルを使用する可能性がある。[15]
ヒトCBSは、AdoMetの調節制御点を提供することで、システインの生合成経路において重要なステップを担っています。ホモシステインは、メチオニンにメチル化された後、AdoMetに変換され、神経伝達物質、タンパク質、核酸などのさまざまな基質にメチル基を供与します。AdoMetはCBSのアロステリック活性化因子として機能し、その生合成を制御します。AdoMetの濃度が低いとCBSの活性が低下し、ホモシステインがAdoMet形成に向けたトランスメチル化サイクルに送られます。対照的に、adoMet濃度が高いと、ホモシステインがシステイン生合成に向けたトランススルフレーション経路に送られます。[16]
哺乳類では、CBS は高度に制御された酵素であり、酸化還元センサーとして機能するヘム補因子を含み、 [11]酸化還元電位の変化に応じて活性を調節することができる。細胞内の CBS の休止形態が鉄(Fe 2+ ) ヘムを持っている場合、酸化条件下で鉄(Fe 3+ ) 状態に変換することにより酵素を活性化する可能性があります。[9]酵素のFe 2+形態は CO または一酸化窒素と結合すると阻害されますが、Fe 2+が Fe 3+に酸化されると酵素活性は 2 倍になります。ヘムの酸化還元状態は pH に依存し、低 pH 条件では Fe 2+ –CBS から Fe 3+ –CBS への酸化が優先されます。[17]
哺乳類のCBSにはヘム補因子が含まれていますが、酵母やトリパノソーマ・クルーズ由来の原生動物酵素にはヘム補因子が含まれていないため、研究者はCBSの活性にはヘムは必要ないのではないかと推測しています。[9]
CBS は、転写レベルでNF-Y、SP-1、SP-3によって制御されます。さらに、グルココルチコイドとグリコーゲンによって転写がアップレギュレーションされ、インスリンによってダウンレギュレーションされます。メチオニンは転写後レベルで CBS をアップレギュレーションします。
人間の病気
ダウン症候群は、シスタチオニン ベータ シンターゼ (CBS) の過剰発現と血液中のホモシステイン濃度の低下を特徴とする病状です。シスタチオニン ベータ シンターゼの過剰発現がこの疾患の主な原因である可能性が推測されています (GabaA および Dyrk1a の機能不全とともに)。ダウン症候群の表現型は、高ホモシステイン血症 (下記参照) の反対です。CBS の薬理学的阻害剤は、ジェローム ルジューン財団によって特許取得済み (2011 年 11 月) で、臨床試験 (動物およびヒトでの試験が予定されています) が行われています。
高ホモシステイン血症は、血液中のホモシステイン濃度が異常に高いことを特徴とする病状です。CBS の変異は、遺伝性高ホモシステイン血症の最も一般的な原因です。MTHFR 、MTR、およびMTRR/MS酵素経路に影響を及ぼす遺伝子欠陥も、高ホモシステイン濃度の一因となる可能性があります。CBS の先天異常は、心血管系の合併症を伴う高ホモシステイン血症を引き起こし、早期かつ進行性の動脈疾患につながります。高ホモシステイン血症は、眼、中枢神経、骨格を含む他の 3 つの主要な臓器系にも影響を及ぼします。[9]
CBS欠乏によるホモシスチン尿症は、高ホモシステイン血症の特殊なタイプです。これはまれな遺伝性劣性常染色体疾患で、一般的に小児期に診断されます。合計131の異なるホモシスチン尿症を引き起こす変異が特定されています。CBSドメインの変異の共通の機能的特徴は、これらの変異がadoMetによる活性化を無効にするか、大幅に減少させることです。[16]ホモシスチン尿症の特異的治療法は発見されていませんが、多くの人々がCBSの補因子であるビタミンB 6の高用量を使用して治療されています。
バイオエンジニアリング
シスタチオニンβシンターゼ（CBS）は卵母細胞の発生に関与している。しかし、卵巣におけるCBSの局所的および細胞的発現パターンについてはほとんどわかっておらず、現在は卵巣における卵胞の発達中のCBSの位置と発現の特定に研究の焦点が当てられている。[18]
マウスにおけるシスタチオニンβ合成酵素の欠損は、子宮タンパク質発現の喪失により不妊症を引き起こす。[19]
突然変異
CBS 酵素の発現を制御する遺伝子は、この遺伝子に影響を与える SNP (一塩基多型、突然変異の一種) のいずれかを持つ個人では、100% の効率で機能しない可能性があります。既知の変異には、A360A、C699T、I278T、N212N、および T42N SNP (その他) が含まれます。酵素の有効性にさまざまな影響を与えるこれらの SNP は、標準的な DNA 検査方法で検出できます。
参照
参考文献
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さらに読む
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外部リンク
- コロラド大学健康科学センターの CBS メイン ページ
- BRENDA: 総合酵素情報システムにおけるシスタチオニン β 合成酵素[永久リンク切れ ]
- シスタチオニン β シンターゼ: タンパク質データバンクのエントリ
