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| シトクロムc酸化酵素 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 リン脂質二重層中のウシシトクロムc酸化酵素の結晶構造。膜間空間は画像の上部にあります。PDB から引用: 1OCC (この構造ではホモ二量体です) | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 1.9.3.1 | ||||||||
| CAS番号 | 9001-16-5 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
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| シトクロムc酸化酵素 | |
|---|---|
 複合体 IV のサブユニット I と II（他のすべてのサブユニットを除く）、PDB : 2EIK | |
| 識別子 | |
| シンボル | シトクロムc酸化酵素 |
| OPMスーパーファミリー | 4 |
| OPMタンパク質 | 2日 |
| メンブラノーム | 257 |
シトクロムcオキシダーゼ酵素または複合体IV（以前はEC 1.9.3.1、現在はトランスロカーゼEC 7.1.1.9に再分類）は、 細菌、古細菌、真核生物のミトコンドリアに見られる大きな膜貫通タンパク質複合体です。[1]
これは膜にある細胞の呼吸 電子伝達系における最後の酵素です。4 つのシトクロム c分子からそれぞれ電子を受け取り、それを酸素分子1 つとプロトン4 つに伝達して、水分子 2 つを生成します。内側の水相から 4 つのプロトンを結合するだけでなく、膜を越えて別の 4 つのプロトンを輸送し、プロトン電気化学ポテンシャルの膜間差を増加させます。その後、 ATP 合成酵素がこれを使用してATP を合成します。
構造
複合体
この複合体は、哺乳類において、いくつかの金属補綴部位と 14 [2]のタンパク質サブユニットからなる大きな膜貫通タンパク質である。哺乳類では、11 のサブユニットが核起源であり、3 つはミトコンドリアで合成される。複合体には、シトクロムaとシトクロム a 3 の2 つのヘムと、Cu A中心と Cu B中心の 2 つの銅中心が含まれる。[3]実際、シトクロム a 3と Cu B は、酸素還元の部位である二核中心を形成する。呼吸鎖の先行する成分 (シトクロム bc1 複合体、複合体 III) によって還元されたシトクロム c は、Cu A二核中心の近くにドッキングして電子を渡し、Fe 3+ を含むシトクロム c に酸化される。還元された Cu A二核中心は、今度はシトクロム a に電子を渡し、シトクロム a は次にシトクロム a 3 >-Cu B二核中心に電子を渡す。この二核中心の 2 つの金属イオンは 4.5 Å 離れており、完全に酸化された状態で 水酸化物イオンに配位します。
シトクロム c 酸化酵素の結晶構造解析により、チロシン (244) の C6 とヒスチジン (240) の ε-N を結び付ける珍しい翻訳後修飾が明らかになった (ウシ酵素の番号)。この修飾は、シトクロム a 3 - Cu B二核中心が 4 つの電子を受け入れて分子状酸素と 4 つのプロトンを水に還元できるようにする上で重要な役割を果たしている。還元のメカニズムは、以前は過酸化物中間体が関与し、これがスーパーオキシドの生成につながると考えられていた。しかし、現在受け入れられているメカニズムは、スーパーオキシドを形成する可能性のある中間体を避け、酸素-酸素結合の即時切断を伴う迅速な 4 電子還元である。[4] : 865–866
保存されたサブユニット
組み立て
酵母におけるCOXの組み立ては、ホロ酵素複合体を形成する疎水性サブユニットの急速かつ不可逆的な凝集、および露出した疎水性パッチを持つ変異サブユニットの凝集のため、完全には理解されていない複雑なプロセスです。[11] COXサブユニットは、核ゲノムとミトコンドリアゲノムの両方にコードされています。COX触媒コアを形成する3つのサブユニットは、ミトコンドリアゲノムにコードされています。COXの組み立てには、30を超える異なる核コード化シャペロンタンパク質が必要です。[12]
ヘムなどの補因子は、サブユニット I と II に挿入されます。2 つのヘム分子はサブユニット I に存在し、サブユニット II への輸送を助けます。サブユニット II では、2 つの銅分子が電子の継続的な移動を助けます。[13]サブユニット I と IV が組み立てを開始します。異なるサブユニットが会合してサブ複合体中間体を形成し、後に他のサブユニットに結合して COX 複合体を形成します。[11]組み立て後の変更では、COX はホモ二量体を形成します。これは活性に必要です。二量体はカルジオリピン分子によって接続され、[11] [14] [15]これはホロ酵素複合体の安定化に重要な役割を果たすことがわかっています。サブユニット VIIa と III が解離し、カルジオリピンが除去されると、酵素活性が完全に失われます。[15]核ゲノムにコード化されたサブユニットは、酵素の二量体化と安定性に役割を果たすことが知られています。これらのサブユニットが変異すると、COX の機能が失われます。[11]
組み立ては少なくとも3つの異なる律速段階で起こることが知られています。これらの段階の生成物は発見されていますが、特定のサブユニットの構成は決定されていません。[11]
COXサブユニットI、II、IIIの合成と組み立ては、ミトコンドリアmRNA転写産物の5'非翻訳領域と相互作用する翻訳活性化因子によって促進される。翻訳活性化因子は核内にコードされている。翻訳機構の他の構成要素と直接または間接的に相互作用することで機能するが、in vitroでの翻訳機構の合成の難しさから、正確な分子メカニズムは不明である。[16] [17]ミトコンドリアゲノム内にコードされているサブユニットI、II、III間の相互作用は、バイゲノムサブユニット間の相互作用よりも酵素の安定性に寄与が少ないが、これらのサブユニットはより保存されており、酵素活性の潜在的な未開拓の役割を示唆している。[18]
生化学
全体的な反応は
- 4 Fe 2+ – シトクロムc + 4 H + + O 2 → 4 Fe 3+ – シトクロムc + 2 H 2 O Δ G o ' = - 218 kJ/mol、 E o ' = +565 mV
2 つの電子が 2 つのシトクロム c から Cu Aおよびシトクロム a サイトを経由してシトクロム a 3 -Cu B二核中心に渡され、金属が Fe 2+形と Cu +に還元される。水酸化物リガンドはプロトン化されて水として失われ、金属間の空隙が O 2で満たされる。酸素は急速に還元され、2 つの電子が Fe 2+ -シトクロム a 3から来て、フェリルオキソ形 (Fe 4+ =O) に変換される。Cu Bに近い酸素原子はCu +から 1 つの電子、およびチロシルラジカルになる Tyr(244) のヒドロキシルから 2 つ目の電子とプロトンを拾う。2 つ目の酸素は 2 つの電子とプロトンを拾うことで水酸化物イオンに変換される。別のシトクロム c からの 3 番目の電子は、最初の 2 つの電子キャリアを通ってシトクロム a 3 –Cu B二核中心に渡され、この電子と 2 つのプロトンによってチロシルラジカルが Tyr に、Cu B 2+に結合した水酸化物が水分子に変換されます。別のシトクロム c からの 4 番目の電子は Cu Aとシトクロム a を通ってシトクロム a 3 –Cu B二核中心に流れ、Fe 4+ =O を Fe 3+に還元します。同時に酸素原子がプロトンを拾い、この酸素は、このサイクルの開始時と同じように、シトクロム a 3 –Cu B中心の中央に配位した水酸化物イオンとして再生されます。全体として、4 つの還元されたシトクロム c が酸化され、O 2と 4 つのプロトンが 2 つの水分子に還元されます。[4] : 841–5
阻害
COX は、完全酸化 (パルス)、部分還元、完全還元の 3 つの構造状態で存在します。各阻害剤は、異なる状態に対して高い親和性を持っています。パルス状態では、ヘム a 3と Cu B核中心の両方が酸化されます。これは、最も高い活性を持つ酵素の構造です。2 電子還元により構造変化が開始され、部分的に還元された酵素の活性部位で酸素が結合できるようになります。4 つの電子が COX に結合して、酵素が完全に還元されます。シトクロム a 3ヘム基の還元された Fe 2+と還元された Cu B +二核中心からなる完全還元状態は、酵素の不活性または休止状態と見なされます。[19]
シアン化物、アジ化物、一酸化炭素[20]はすべてシトクロム c 酸化酵素に結合し、タンパク質の機能を阻害して細胞の化学的窒息を引き起こします。阻害剤濃度の上昇を補うためには高濃度の分子状酸素が必要であり、阻害剤が存在すると細胞内の代謝活動が全体的に低下します。一酸化窒素や硫化水素などの他のリガンドも酵素の調節部位に結合して COX を阻害し、細胞呼吸の速度を低下させます。[21]
シアン化物はCOXの非競合的阻害剤であり、[22] [23]酵素の部分還元状態に高い親和性で結合し、酵素のさらなる還元を阻害する。パルス状態では、シアン化物はゆっくりと結合するが、高い親和性を持つ。リガンドは、金属と金属の間に位置することで、両方の金属を静電的に安定化させると考えられている。酵素に外因的に添加されるような高濃度の一酸化窒素は、COXのシアン化物阻害を逆転させる。[24]
一酸化窒素は、二核中心のどちらかの金属イオンに可逆的に結合し[25]、亜硝酸塩に酸化される。NO と CN − は、その部位に結合するために酸素と競合し、細胞呼吸の速度を低下させる。しかし、低レベルで生成される内因性 NO は、CN −阻害を増強する。還元状態の酵素がより多く存在するのと相関する高レベルの NO は、シアン化物の阻害をより大きくする。[19]これらの基礎濃度では、複合体 IV の NO 阻害は、血管組織内の酸素レベルを上昇させるなどの有益な効果があることが知られている。酵素が酸素を水に還元できないため、酸素が蓄積し、周囲の組織にさらに深く拡散する可能性がある。[25]複合体 IV の NO 阻害は、酸素濃度が低いほど効果が高く、必要な組織での血管拡張剤としての有用性が高まる。[25]
硫化水素は、一酸化炭素と同様に、酵素の調節部位で非競合的にCOXに結合する。硫化水素は、酵素のパルス状態または部分還元状態のいずれかに対して最も高い親和性を持ち、ヘムa 3中心で酵素を部分的に還元することができる。内因性H 2 Sレベルが酵素を阻害するのに十分かどうかは不明である。硫化水素とCOXの完全還元構造の間には相互作用はない。[21]
メタノール変性アルコール中のメタノールはギ酸に変換され、これも同じ酸化酵素系を阻害する。高レベルのATPはミトコンドリアマトリックス内から結合し、シトクロムc酸化酵素をアロステリックに阻害することができる。 [26]
ミトコンドリア外および細胞内局在
シトクロム c 酸化酵素には、ミトコンドリア DNAによってコードされる 3 つのサブユニット(シトクロム c 酸化酵素サブユニット I、サブユニット II、およびサブユニット III ) があります。ミトコンドリア DNA によってコードされるこれらの 3 つのサブユニットのうち、2 つはミトコンドリア外で特定されています。膵臓の腺房組織では、これらのサブユニットは酵素前駆体顆粒で発見されました。さらに、下垂体前葉では、これらのサブユニットが成長ホルモン分泌顆粒で比較的多く発見されました。 [27]これらのシトクロム c 酸化酵素サブユニットのミトコンドリア外機能はまだ特徴付けられていません。シトクロム c 酸化酵素サブユニット以外にも、多数の他のミトコンドリアタンパク質のミトコンドリア外局在も観察されています。[28] [29]これにより、ミトコンドリアから他の細胞の目的地へのタンパク質転座に関する、まだ特定されていない特定のメカニズムが存在する可能性が浮上します。[27] [29] [30]
遺伝的欠陥および障害
シトクロムc酸化酵素（COX）の機能や構造を変化させる遺伝子変異を伴う欠陥は、重篤でしばしば致命的な代謝障害を引き起こす可能性があります。このような障害は通常、幼少期に現れ、主にエネルギー需要の高い組織（脳、心臓、筋肉）に影響を及ぼします。分類されている多くのミトコンドリア疾患の中で、COXアセンブリの機能不全を伴う疾患が最も重篤であると考えられています。[31]
COX疾患の大部分は、アセンブリ因子またはアセンブリタンパク質と呼ばれる核コード化タンパク質の変異に関連しています。これらのアセンブリ因子はCOXの構造と機能に寄与し、ミトコンドリアコード化サブユニットの転写と翻訳、プレタンパク質の処理と膜挿入、補因子の生合成と組み込みなど、いくつかの重要なプロセスに関与しています。[32]
現在、7 つの COX アセンブリ因子（SURF1、SCO1、SCO2、COX10、COX15、COX20、COA5、LRPPRC）で変異が特定されています。これらのタンパク質の変異により、サブ複合体アセンブリ、銅輸送、または翻訳調節の機能が変化する可能性があります。各遺伝子変異は特定の疾患の病因と関連しており、複数の疾患に影響を与えるものもあります。遺伝子変異による COX アセンブリ機能不全を伴う疾患には、リー症候群、心筋症、白質ジストロフィー、貧血、感音難聴などがあります。
組織化学
ニューロンがエネルギーを得るために酸化リン酸化に依存する度合いが高まったため[33]、酵素活性とニューロン活性の間に直接的な正の相関関係が確立され、動物の脳の局所代謝をマッピングする際に COX 組織化学の使用が容易になりました。[34]これは、COX 酵素の量と活性の相関関係に見られ、遺伝子発現レベルでの COX の調節を示しています。 COX の分布は動物の脳のさまざまな領域で一貫していませんが、その分布パターンは動物間で一貫しています。 このパターンは、サル、マウス、子牛の脳で観察されています。 COX の 1 つのアイソザイムは、脳の組織化学分析で一貫して検出されています。[35]このような脳マッピングは、リーラー[36]などの小脳疾患を持つ自然発生的な突然変異マウスや、アルツハイマー病のトランスジェニックモデルで達成されています。[37]この技術は、動物の脳の学習活動をマッピングするためにも使用されています。[38]
追加画像
-
等 -
複合体IV
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参照
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外部リンク
- ライス大学のシトクロム酸化酵素のホームページ
- シトクロム c 酸化酵素のインタラクティブな分子モデル (MDL Chime が必要)
- ミシガン大学 膜タンパク質の配向 ファミリー/スーパーファミリー-4
- 米国国立医学図書館医学件名標目表(MeSH)のシトクロム c+オキシダーゼ