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呼吸複合体 I、EC 7.1.1.2 ( NADH:ユビキノン酸化還元酵素、I 型 NADH 脱水素酵素、ミトコンドリア複合体 Iとも呼ばれる) は、細菌からヒトまで多くの生物の呼吸鎖の最初の大きなタンパク質複合体です。これは、 NADHからコエンザイム Q10 (CoQ10)への電子の移動を触媒し、真核生物のミトコンドリア内膜または細菌の細胞膜を越えてプロトンを移動させます。
| 呼吸器複合体I | |
|---|---|
| 識別子 | |
| シンボル | 呼吸器複合体I |
| OPMスーパーファミリー | 246 |
| OPMタンパク質 | 6g72 |
| メンブラノーム | 255 |
| 識別子 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EC番号 | 7.1.1.2 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
| |||||||||
この酵素は細胞の正常な機能に不可欠であり、そのサブユニットの変異は、さまざまな遺伝性神経筋障害および代謝障害を引き起こします。この酵素の欠陥は、虚血/再灌流障害（脳卒中および心筋梗塞）、パーキンソン病など、いくつかの病理学的プロセスの発症に関与しています。[引用が必要]
関数
複合体Iはミトコンドリア電子伝達系の最初の酵素です。電子伝達系には、NADH:ユビキノン酸化還元酵素（複合体I）、コエンザイムQ-シトクロムc還元酵素（複合体III）、シトクロムc酸化酵素（複合体IV）の3つのエネルギー変換酵素があります。[1]複合体Iは、電子伝達系の中で最大かつ最も複雑な酵素です。[2]
複合体 I によって触媒される反応は次のとおりです。
- NADH + H + + CoQ + 4H +入力→ NAD + + CoQH 2 + 4H +出力
この過程で、複合体は酸化NADH 1分子あたり4つのプロトンを内膜を越えて転座させ、[3] [4] [5] ATP生成に使用される電気化学的電位差の構築を助けます。大腸菌複合体I（NADH脱水素酵素）は、確立されたΔψと同じ方向にプロトンを転座させることができ、試験された条件下では結合イオンがH + であることを示しました。[6]反対方向のNa +輸送が観察され、Na + は触媒活性やプロトン輸送活性には必要なかったものの、その存在は後者を増加させました。H +はParacoccus denitrificans複合体Iによって転座されましたが、この場合、H +輸送はNa +の影響を受けず、Na +輸送は観察されませんでした。おそらく、E. coli複合体 I には、Rhodothermus marinus複合体 Iで観察されるように、2 つのエネルギー結合部位（1 つは Na +非依存、もう 1 つは Na +依存）があるが、 P. denitrificans酵素の結合機構は完全に Na +非依存である。別のトランスポーターが Na +の取り込みを触媒する可能性もあります。プロトンポンプによる複合体 I のエネルギー変換は、 R. marinus酵素に限ったことではないかもしれません。Na + /H +対向輸送活性は、複合体 I の一般的な特性ではないようです。 [6]しかし、複合体 I の Na +転座活性の存在は依然として疑問視されています。
この反応は、高い膜電位の存在下では逆転する可能性があり（ユビキノールによる好気性コハク酸支持NAD +還元と呼ばれる）、正確な触媒メカニズムは不明のままである。この反応の原動力は膜を横切る電位であり、これはATP加水分解によって、またはコハク酸酸化中に複合体IIIとIVによって維持される。[7]
複合体Iはアポトーシスを誘発する役割を果たしている可能性がある。[8]実際、体細胞胚の発達中のミトコンドリアの活動とプログラム細胞死（PCD）の間には相関関係があることが示されている。[9]
複合体 I は、 Na +輸送 Mrp スーパーファミリーのメンバーであるNa +転座 NADH デヒドロゲナーゼ (NDH) ファミリー(TC# 3.D.1)と相同ではありません。
2 つの NADH 分子が NAD+ に酸化される結果、呼吸鎖の下流にある 複合体 V ( ATP 合成酵素) によって 3 つの ATP 分子が生成されます。
機構
全体的なメカニズム
すべての酸化還元反応は複合体 I の親水性ドメインで起こる。NADH は最初に複合体 I に結合し、酵素のフラビンモノヌクレオチド(FMN) 補欠分子族に 2 つの電子を渡し、FMNH 2を生成する。FMN の電子受容体であるイソアロキサジン環はFADのものと同一である。電子はその後、一連の鉄硫黄 (Fe-S) クラスターを介して FMN を通過し、[10]最終的にコエンザイム Q10 (ユビキノン) に渡される。この電子の流れによってタンパク質の酸化還元状態が変化し、タンパク質の構造変化が誘発されてイオン化側鎖の p K値が変わり、ミトコンドリアマトリックスから 4 つの水素イオンが排出される。[11] ユビキノン(CoQ) は 2 つの電子を受け取り、ユビキノール(CoQH 2 )に還元される。[1]
電子伝達機構
ユビキノン還元前の電子伝達経路として提案されているのは以下の通りである：NADH – FMN – N3 – N1b – N4 – N5 – N6a – N6b – N2 – Q、ここでNxは鉄硫黄クラスターの標識規則である。[10] N2クラスターの高い還元電位と鎖内の他のクラスターの相対的な近接性により、タンパク質内での長距離にわたる効率的な電子伝達が可能になる（NADHからN2鉄硫黄クラスターへの伝達速度は約100 μs）。[12] [13]
複合体Iの平衡ダイナミクスは主にキノンの酸化還元サイクルによって駆動される。高いプロトン駆動力（したがってユビキノールの濃縮プール）の条件では、酵素は逆方向に作動する。ユビキノールはユビキノンに酸化され、その結果放出されたプロトンがプロトン駆動力を低下させる。[14]
プロトン移動機構
複合体 I におけるプロトンの移動と電子輸送の結合は、現在、直接的 (複合体IIIおよびIVのヘム基のような水素ポンプの酸化還元中間体) ではなく間接的 (長距離構造変化) であると提案されている。[10]複合体 I の疎水性領域の構造は、機械的に連結された複数のプロトントランスポーターを示している。この長距離構造変化イベントに寄与すると考えられる 3 つの中心コンポーネントは、pH 連結 N2 鉄硫黄クラスター、キノン還元、および膜腕の膜貫通ヘリックスサブユニットである。ユビキノンの還元中に「コネクティングロッド」で連結された膜貫通トランスポーターを駆動するための構造変化の伝達は、酸化された NADH 1 個あたりポンプされる 4 つのプロトンのうち 2 つまたは 3 つを説明することができる。残りのプロトンは、ユビキノン結合部位での直接結合によってポンプされる必要がある。直接および間接結合メカニズムが 4 つのプロトンのポンプを説明すると提案されている。[15]
N2クラスターは近くのシステイン残基に近接しているため、近くのヘリックスが還元されると構造変化が起こり、タンパク質全体の構造に小さいながらも重要な変化をもたらします。[16]電子移動のさらなる電子常磁性共鳴研究では、その後のCoQ還元中に放出されるエネルギーのほとんどがセミキノンからユビキノールを形成する最終段階で発生することが実証されており、「一筆書き」H +転座機構（つまり、4つのプロトンがすべて同時に膜を横切って移動する）の証拠となっています。[14] [17]別の理論では、「二筆書き機構」が示唆されており、各還元段階（セミキノンとユビキノール）で2つのプロトンが膜間空間に入る一筆書きが発生します。[18] [19]
膜ドメインに局在する結果として生じるユビキノールは、膜アーム内の負に帯電した残基と相互作用し、構造変化を安定化する。 [10]膜アーム内に保存されたAsp残基の証拠を使用して、アンチポーター機構（Na + /H +スワップ）が提案されている。[20] Lys、Glu、およびHis残基の存在により、残基のpKaによって駆動されるプロトンゲーティング（膜を横切るプロトン化とそれに続く脱プロトン化イベント）が可能になる。[ 10 ]
構成と構造
NADH:ユビキノン酸化還元酵素は、呼吸複合体の中で最大のものです。哺乳類では、この酵素は44の独立した水溶性の周辺膜タンパク質を含み、これらは膜貫通成分に固定されています。特に機能的に重要なのは、フラビン 補欠分子族（FMN）と8つの鉄硫黄クラスター（FeS）です。44のサブユニットのうち、7つはミトコンドリアゲノムによってコードされています。[21] [22] [23]
この構造は「L」字型で、長い膜ドメイン（約60の膜貫通ヘリックス）と親水性（または周辺）ドメインがあり、このドメインには既知の酸化還元中心とNADH結合部位がすべて含まれています。[24] NADHデヒドロゲナーゼIを構成する13種類のE. coliタンパク質はすべてnuoオペロン内にコードされており、ミトコンドリア複合体Iサブユニットと相同です。アンチポーター様サブユニットNuoL/M/Nにはそれぞれ14個の保存された膜貫通（TM）ヘリックスが含まれています。そのうち2つは不連続ですが、サブユニットNuoLにはドメインの全長にわたる110Åの両親媒性αヘリックスが含まれています。サブユニットNuoLは、TC# 2.A.63.1.1（PhaAおよびPhaD）のNa + / H +アンチポーターに関連しています。
NADH脱水素酵素の保存された膜結合サブユニットのうち3つは、互いに関連しており、Mrpナトリウム-プロトンアンチポーターとも関連している。2つの原核生物複合体の構造解析により、3つのサブユニットにはそれぞれ14の膜貫通ヘリックスが含まれており、構造的に重なり合っていることが明らかになった。3つのプロトンの転座は、それらを接続する側方ヘリックスによって調整されている可能性がある。[25]
複合体 I には、49 kDa サブユニットと PSST サブユニットの界面にユビキノン結合ポケットが含まれています。ユビキノンの直接的な電子供与体として提案されている鉄硫黄クラスター N2 の近くでは、高度に保存されたチロシンがキノン還元部位の重要な要素を構成しています。考えられるキノン交換経路は、クラスター N2 から 49 kDa サブユニットの N 末端ベータシートにつながっています。[26]ウシ NDHI の 45 サブユニットすべてが配列決定されています。[27] [28]各複合体には、非共有結合した FMN、コエンザイム Q、およびいくつかの鉄硫黄中心が含まれています。細菌 NDH には 8～9 個の鉄硫黄中心があります。
最近の研究では、電子常磁性共鳴（EPR）スペクトルと二重電子共鳴（DEER）を使用して、親水性ドメインにある鉄硫黄錯体を通る電子移動の経路を決定しました。これらのクラスターのうち7つは、フラビンからキノン結合部位まで鎖を形成します。8番目のクラスターはフラビンの反対側に位置しており、その機能は不明です。EPRとDEERの結果は、活性部位間および鉄硫黄クラスターに沿った電子移動の交互または「ジェットコースター」ポテンシャルエネルギープロファイルを示唆しており、これにより電子移動速度が最適化され、複合体Iでの効率的なエネルギー変換が可能になります。[29]
注:
- 菌類を除くすべての種に見られる
- bいかなる種にも存在する場合と存在しない場合がある
- cシゾサッカロミセス・ポンベなどの真菌種に見られる
- 最近の研究では、 NDUFA4は複合体Iではなく複合体IVのサブユニットであると説明されている[34]
阻害剤
ブラタシン（アシミナ・トリローバの果実に含まれるアセトゲニン）は、NADH脱水素酵素（ユビキノン）の最も強力な既知の阻害剤である（IC 50 =1.2 nM、ロテノンよりも強力）。[35]複合体Iの最もよく知られた阻害剤はロテノン（一般的に有機農薬として使用される）である。ロテノンとロテノイドは、アントニア（ Loganiaceae）、デリス、ロンコカルプス（Fabaceae、Faboideae ）などの熱帯植物のいくつかの属に含まれるイソフラボノイドである。フランス領ギアナの先住民が、魚毒性があるため、17世紀にはすでにロテノンを含む植物を魚釣りに使用していたという報告がある。[36]ロテノンは、複合体Iのユビキノン結合部位、およびユビキノンと構造が近い別の強力な阻害剤であるピエリシジンAに結合する。
アンノネ科のアセトゲニンは複合体Iのさらに強力な阻害剤である。それらはND2サブユニットに架橋しており、これはND2がキノン結合に必須であることを示唆している。[37]アセトゲニンであるロリニアスタチン-2は、ロテノンと同じ結合部位を共有しない最初の複合体I阻害剤である。[38]
複合体Iの研究は50年以上続いているが、酵素内の電子の流れを阻害する阻害剤は見つかっていない。ロテノンやピエリシジンのような疎水性阻害剤は、末端のFeSクラスターN2とユビキノンの間の電子伝達を阻害する可能性が高い。ロテノンによる複合体Iの長期全身阻害は、ドーパミン作動性ニューロンの選択的変性を引き起こす可能性があることが示されている。[39]
複合体Iは、NADH酸化の可逆的な競合阻害剤であるアデノシン二リン酸リボースによっても阻害され、ヌクレオチド結合部位で酵素に結合します。[40]親水性NADHと疎水性ユビキノン類似体は、それぞれ内部電子伝達経路の最初と最後に作用します。
抗糖尿病薬メトホルミンは、ミトコンドリア呼吸鎖複合体Iの軽度かつ一時的な阻害を引き起こすことが示されており、この阻害がその作用機序において重要な役割を果たしていると思われる。[41]
複合体Iの阻害は、フルタミドやネファゾドンなど、さまざまな薬剤に関連する肝毒性に関係していることが示唆されている。[42]さらに、複合体Iの阻害はNAD +非依存性グルコース分解を誘発することが示されている。[43]
アクティブ/非アクティブの遷移
真核生物複合体 I の触媒特性は単純ではありません。酵素のいかなる調製においても、触媒的および構造的に異なる 2 つの形態が存在します。1 つは完全に機能する、いわゆる「活性」A 形態で、もう 1 つは触媒的にサイレントで休眠状態の「不活性」D 形態です。アイドル状態の酵素を基質の非存在下で高温 (>30 °C) ではあるが生理学的温度にさらすと、酵素は D 形態に変換されます。この形態は触媒として機能しませんが、NADH 酸化とそれに続くユビキノン還元の遅い反応 (k~4 min −1 ) によって活性化できます。1 回または数回のターンオーバーの後、酵素は活性化し、生理学的 NADH:ユビキノン反応をはるかに高い速度 (k~10 4 min −1 )で触媒できます。2 価カチオン (Mg 2+、Ca 2+ )が存在する場合、またはアルカリ性 pH では、活性化にはさらに長い時間がかかります。
不活性化プロセスの高い活性化エネルギー（270 kJ/mol）は、複合体Iの構造に大きな構造変化が起こっていることを示しています。しかし、これまでのところ、これら2つの形態間で観察された唯一の構造の違いは、酵素の表面に露出しているシステイン残基の数です。複合体IのD型をスルフィドリル試薬N-エチルマレイミドまたはDTNBで処理すると、重要なシステイン残基が不可逆的にブロックされ、活性化に対する酵素の反応能力が失われ、酵素は不可逆的に不活性化されます。複合体IのA型はスルフィドリル試薬に鈍感です。[44] [45]
これらの構造変化は、非常に重要な生理学的意義を持つ可能性があることがわかった。複合体Iの不活性型はニトロソチオールやペルオキシナイトライトによる阻害を受けやすいが、活性型は受けにくい。[46]複合体Iの活性型から不活性型への移行は、低酸素症、虚血[47] [48]などの生理的温度で酵素の代謝回転が制限される病的状態、または組織の一酸化窒素:酸素比が上昇するとき（すなわち代謝性低酸素症）に起こる可能性が高い。[49]
スーパーオキシドの生成
最近の研究では、複合体Iが活性酸素種の強力な発生源であることが示唆されている。[50]複合体Iは、少なくとも2つの異なる経路を介してスーパーオキシド（および過酸化水素）を生成することができる。順方向電子伝達の際には、非常に少量のスーパーオキシドしか生成されない（おそらく全体の電子流の0.1％未満）。[50] [51] [52]
逆電子伝達中、複合体 I はミトコンドリア内でスーパーオキシド生成の最も重要な部位である可能性があり、約 3～4% の電子がスーパーオキシド形成に転用されます。[53]逆電子伝達は、還元型ユビキノール プール (哺乳類のミトコンドリアではコハク酸脱水素酵素、グリセロール-3-リン酸脱水素酵素、電子伝達フラボタンパク質、またはジヒドロオロト酸脱水素酵素によって供給) からの電子が複合体 I を通過して NAD + をNADH に還元するプロセスで、ミトコンドリア内膜電位によって駆動されます。生体内で逆電子伝達が発生する病理学的条件は正確にはわかっていませんが、in vitro 実験では、コハク酸濃度が高く、オキサロ酢酸またはリンゴ酸濃度が低い場合、このプロセスが非常に強力なスーパーオキシドの発生源となる可能性があることが示されています。[54]これは、酸素供給が阻害される組織虚血中に発生する可能性があります。[55]
スーパーオキシドは、細胞の酸化ストレスに寄与し、神経筋疾患や老化に関連する活性酸素種です。[56] NADHデヒドロゲナーゼは、FMNH 2（または半還元フラビン）から酸素（O 2 ）に1つの電子を移動させることでスーパーオキシドを生成します。残ったラジカルフラビンは不安定で、残りの電子を鉄硫黄中心に移動します。スーパーオキシドの形成速度を決定するのは、 NADHとNAD +の比率です。 [57] [58]
病理学
複合体 I のサブユニットの変異は、リー症候群などのミトコンドリア疾患を引き起こす可能性があります。ミトコンドリア DNA ( mtDNA )に由来するさまざまな複合体 I サブユニットの点変異も、レーバー遺伝性視神経症を引き起こす可能性があります。複合体 I の欠陥がパーキンソン病の病因に関与している可能性があるという証拠がいくつかありますが、これはおそらく活性酸素種によるものです (複合体 I は複合体 IIIと同様に、酸素に電子を漏らし、非常に毒性の高いスーパーオキシドを形成します)。
パーキンソン病の正確な病因は不明ですが、ミトコンドリアの機能不全、プロテアソーム阻害、環境毒素が大きな役割を果たしている可能性があります。実際、複合体 I の阻害は過酸化物の生成とプロテアソーム活性の低下を引き起こし、パーキンソン病につながる可能性があることが示されています。[59]さらに、エステベスら (2010) は、パーキンソン病の細胞株では複合体 I のプロトン漏出が増加し、最大呼吸容量が低下することを発見しました。[60]
脳虚血/再灌流障害は、複合体Iの機能障害を介して起こる。[61]最近、酸素欠乏により、ミトコンドリア複合体Iが天然の補因子であるフラビンモノヌクレオチド（FMN）を失い、不活性になる状態につながることがわかった。[62] [63]酸素が存在すると、酵素はユビキノンによるNADH酸化の生理反応を触媒し、呼吸鎖（複合体IIIおよびIV）の下流に電子を供給する。虚血はコハク酸レベルの劇的な増加につながる。コハク酸の存在下では、ミトコンドリアは逆電子移動を触媒し、コハク酸からの電子の一部が複合体IのFMNの上流に向けられる。逆電子移動により、複合体I FMNが減少し、[53] ROSの生成が増加し、続いて還元された補因子（FMNH 2）が失われ、ミトコンドリアのエネルギー産生が障害される。複合体IおよびI/R障害によるFMNの喪失は、FMNの前駆体であるリボフラビンの投与によって軽減することができる。[63]
最近の研究では、脳における複合体 I 活性の他の役割が調べられている。Andreazza ら (2010) は、双極性障害患者では複合体 I 活性のレベルが著しく低下しているが、うつ病や統合失調症患者では低下していないことを発見した。彼らは、双極性障害患者では前頭前野におけるタンパク質の酸化とニトロ化が増加していることを発見した。これらの結果は、今後の研究では、双極性障害の潜在的な治療研究のために複合体 I をターゲットにすべきであることを示唆している。[64]同様に、Moran ら (2010) は、重度の複合体 I 欠乏症患者では酸素消費率が低下し、成長速度が遅いことを発見した。しかし、彼らは複合体 I の異なる遺伝子の変異が異なる表現型につながることを発見し、それによって複合体 I 欠乏症の病態生理学的症状の多様性を説明できる。[65]
農薬への曝露も複合体Iを阻害し、病気の症状を引き起こす可能性があります。たとえば、農薬として使用される有機リン化合物であるジクロルボスの低濃度への慢性曝露は、肝機能障害を引き起こすことが示されています。これは、ジクロルボスが複合体IとIIの活性レベルを変化させ、ミトコンドリアの電子伝達活性とATP合成を低下させるためです。[66]
葉緑体では
複合体 I と相同な、プロトンポンプでユビキノンを使用する NADH 脱水素酵素複合体は、ほとんどの陸上植物の葉緑体ゲノムにndhという名前で存在する。この複合体はシアノバクテリアの元々の共生から受け継がれたが、ほとんどの真核藻類、一部の裸子植物(マツ属およびグネトフィテス)、および一部の非常に若い被子植物の系統では失われている。葉緑体は呼吸に関与しないため、この複合体の目的は当初は不明であったが、現在ではndh はストレスの多い状況で光合成を維持するのに役立つことがわかっている。これにより、好条件では少なくとも部分的には不要になる。ndhを持たない被子植物の系統は若いうちから長く続かないことは明らかだが、裸子植物がndhなしで陸上で長期間生き延びる方法は不明である。[67]
遺伝子
以下は、複合体 I の構成要素をコードするヒト遺伝子のリストです。
- NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1 アルファサブ複合体
- NDUFA1 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1 アルファサブ複合体、1、7.5kDa
- NDUFA2 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1 アルファサブ複合体、2、8kDa
- NDUFA3 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1 アルファ サブ複合体、3、9kDa
- NDUFA4 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1アルファサブ複合体、4、9kDa - 最近複合体IVの一部であることが報告された[34]
- NDUFA4L – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1 アルファサブ複合体、4 様
- NDUFA4L2 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1 アルファサブ複合体、4 様 2
- NDUFA5 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1 アルファ サブ複合体、5、13kDa
- NDUFA6 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1 アルファ サブ複合体、6、14kDa
- NDUFA7 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1 アルファ サブ複合体、7、14.5kDa
- NDUFA8 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1 アルファサブ複合体、8、19kDa
- NDUFA9 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1 アルファ サブ複合体、9、39kDa
- NDUFA10 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1 アルファ サブ複合体、10、42kDa
- NDUFA11 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1 アルファ サブ複合体、11、14.7kDa
- NDUFA12 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1アルファサブ複合体、12
- NDUFA13 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1アルファサブ複合体、13
- NDUFAB1 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1、アルファ/ベータサブ複合体、1、8kDa
- NDUFAF1 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1 アルファサブ複合体、アセンブリ因子 1
- NDUFAF2 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1 アルファサブ複合体、アセンブリ因子 2
- NDUFAF3 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1 アルファ サブ複合体、アセンブリ因子 3
- NDUFAF4 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1 アルファ サブ複合体、アセンブリ因子 4
- NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1 ベータサブ複合体
- NDUFB1 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1 ベータサブ複合体、1、7kDa
- NDUFB2 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1 ベータサブ複合体、2、8kDa
- NDUFB3 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1 ベータサブ複合体、3、12kDa
- NDUFB4 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1 ベータサブ複合体、4、15kDa
- NDUFB5 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1 ベータサブ複合体、5、16kDa
- NDUFB6 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1 ベータサブ複合体、6、17kDa
- NDUFB7 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1 ベータサブ複合体、7、18kDa
- NDUFB8 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1 ベータサブ複合体、8、19kDa
- NDUFB9 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1 ベータサブ複合体、9、22kDa
- NDUFB10 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1 ベータサブ複合体、10、22kDa
- NDUFB11 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1 ベータサブ複合体、11、17.3kDa
- NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) 1、サブ複合体は不明
- NADH脱水素酵素（ユビキノン）Fe-Sタンパク質
- NDUFS1 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) Fe-S タンパク質 1、75kDa (NADH-コエンザイム Q 還元酵素)
- NDUFS2 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) Fe-S タンパク質 2、49kDa (NADH-コエンザイム Q 還元酵素)
- NDUFS3 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) Fe-S タンパク質 3、30kDa (NADH-コエンザイム Q 還元酵素)
- NDUFS4 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) Fe-S タンパク質 4、18kDa (NADH-コエンザイム Q 還元酵素)
- NDUFS5 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) Fe-S タンパク質 5、15kDa (NADH-コエンザイム Q 還元酵素)
- NDUFS6 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) Fe-S タンパク質 6、13kDa (NADH-コエンザイム Q 還元酵素)
- NDUFS7 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) Fe-S タンパク質 7、20kDa (NADH-コエンザイム Q 還元酵素)
- NDUFS8 – NADH 脱水素酵素 (ユビキノン) Fe-S タンパク質 8、23kDa (NADH-コエンザイム Q 還元酵素)
- NADH 脱水素酵素（ユビキノン）フラボタンパク質 1
- ミトコンドリアにコードされたNADH脱水素酵素サブユニット
参考文献
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- 複合体 I ホームページ
- Complex I ニュース Facebook ページ
- 米国国立医学図書館の医学主題標目表(MeSH)における電子+輸送+複合体+I
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