遊離脂肪酸受容体3

FFAR3
識別子
エイリアス	FFAR3、FFA3R、GPR41、GPR42、遊離脂肪酸受容体3
外部ID	OMIM : 603821; MGI : 2685324; HomoloGene : 82482; GeneCards : FFAR3; OMA :FFAR3 - オルソログ
遺伝子の位置（ヒト） クロ。 19番染色体（ヒト）[1] バンド 19q13.12 始める 35,358,460 bp [1] 終わり 35,360,489 bp [1]
遺伝子の位置（マウス） クロ。 染色体7（マウス）[2] バンド 7|7 B1 始める 30,553,755 bp [2] 終わり 30,555,603 bp [2]
RNA発現パターン ブギー 人間 マウス（相同遺伝子） トップの表現 睾丸 血 ランゲルハンス島 顆粒球 付録 心の頂点 皮下脂肪組織 単球 S状結腸の筋層 乳腺 トップの表現 ランゲルハンス島 胚 胚盤胞 神経幹 近位尿細管 自律神経系 右腎臓 交感神経系 交感神経節 十二指腸 参照表現データの詳細 バイオGPS 該当なし
遺伝子オントロジー 分子機能 Gタンパク質共役受容体活性 信号変換器の活動 脂質結合 細胞成分 膜の不可欠な構成要素 膜 細胞膜 細胞膜の不可欠な構成要素 生物学的プロセス 粘膜免疫反応 ノルエピネフリン分泌の調節 アデニル酸シクラーゼ阻害Gタンパク質共役受容体シグナル伝達経路 血圧の負の調節 免疫システムのプロセス 免疫反応に関わるサイトカイン産生の正の調節 ホルモン生合成過程の調節 脂肪酸に対する細胞反応 非抗原刺激に対する急性炎症反応の正の調節 ケモカイン産生の正の調節 炎症反応 ペプチドホルモン分泌の調節 シグナル伝達 Gタンパク質共役受容体シグナル伝達経路 インスリン受容体シグナル伝達経路の調節 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ 2865 233080 アンサンブル ENSG00000185897 ENSMUSG00000019429 ユニプロット O14843 Q3UFD7 RefSeq (mRNA) NM_005304 NM_001033316 RefSeq (タンパク質) NP_005295 NP_001028488 場所 (UCSC) 19章: 35.36 – 35.36 Mb 7 章: 30.55 – 30.56 Mb PubMed検索 [3] [4]
ウィキデータ
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遊離脂肪酸受容体3（FFAR3、GPR41とも呼ばれる）タンパク質は、 Gタンパク質共役受容体（GPRまたはGPCR）であり、ヒトではFFAR3 遺伝子（GPR41遺伝子）によってコードされています。^[5] GPRは細胞表面に存在し、特定のシグナル分子に結合し、それによって活性化されて親細胞で特定の機能応答を引き起こします。 FFAR3は、FFAR1（GPR40）、FFAR2（GPR43）、およびFFAR4（GPR120）を含むGPRの遊離脂肪酸受容体グループのメンバーです。 ^[6]これらのFFARはすべて脂肪酸によって活性化されます。 FFAR3とFFAR2は、特定の短鎖脂肪酸（SC-FA）、つまり2〜6個の炭素原子からなる脂肪酸によって活性化されますが^[7]、 FFAR1とFFAR4は、6〜21個を超える炭素原子長の特定の脂肪酸によって活性化されます。^{[8] [9] [10]}ヒドロキシカルボン酸受容体2は、 FFAR3を活性化するSC-FA、すなわち酪酸によっても活性化される。^[11]

ヒトFFAR3遺伝子は、 19番染色体の長腕（すなわち「q」腕）の遺伝子座13.12 （19q13.12と略される）のFFAR2遺伝子の隣に位置している。ヒトFFAR3およびFFAR2タンパク質は、それぞれ346および330アミノ酸から構成され、 ^[12]約40％のアミノ酸配列相同性を共有している。^[13] 2つのFFARは、ヒト単球、マクロファージ、および不死化胎児腎細胞であるHEK 293細胞においてヘテロマー複合体（すなわち、FFAR3およびFFAR2が互いに結合し、SC-FAによって一緒に活性化される）を形成することがわかっている。 SC-FAによって刺激されると、FFAR3とFFAR2の両方を発現している細胞はこのヘテロ二量体を形成し、それによって細胞シグナル伝達経路を活性化し、これらのFFARの1つだけを発現している細胞とは異なる応答を開始する可能性がある。 ^[14] GPR43-GPR41ヘテロ二量体の形成はほとんどの研究で評価されておらず、細胞機能におけるFFAR3とFFAR2の役割に関する矛盾する結果を説明する可能性がある。^{[10] [15] [16]さらに、SC-FAは、さまざまな遺伝子の}転写を制御する細胞ヒストン脱アセチル化酵素の活性を変化させることによって、または細胞機能を変化させる代謝経路を変化させることによって、FFAR3およびFFAR2とは独立して細胞の機能を変化させることができる。^{[17] [18]} SC-FAが細胞を活性化するこれらの代替方法と、SC-FAがFFAR2を活性化する能力、または酪酸の場合はヒドロキシカルボン酸受容体2を考慮すると、ここで報告する研究は、FFAR3タンパク質遺伝子（動物ではFfar3遺伝子、ヒトではFFAR3遺伝子）のノックアウト（除去または不活性化）またはノックダウン（減少）によりFFAR3活性が全くないか低下している細胞、組織、または動物では、 SC-FAの検査された作用が存在しない、または低下していることを示す研究に焦点を当てています 。

消化管内 の特定の細菌は、糞便繊維を短鎖脂肪酸に発酵させ、老廃物として排泄します。排泄された短鎖脂肪酸は消化管壁に入り、門脈系に拡散し、最終的に全身循環に流れ込みます。この通過中に、腸壁細胞だけでなく体全体の細胞上のFFAR3を活性化することができます。^[19]この活性化により、食欲が抑制され、過食や肥満の発症が軽減されます。^{[20] [21]}肝臓の脂肪酸蓄積が抑制され、脂肪肝疾患の発症が抑制されます。^[22]血圧が下がり、高血圧や高血圧関連心疾患の発症が抑制されます。 ^[23]インスリン分泌が調整され、 2型糖尿病の発症や症状が抑制されます。^[24]心拍数と血漿 ノルエピネフリン濃度が低下し、全身のエネルギー消費量が減ります。^[19]アレルギー性喘息の発症を抑制または遅らせる。^[25]

腸内の特定の種類の細菌は、これらの細菌の増殖を刺激する食品（すなわち、プレバイオティクス）、SC-FA産生細菌の製剤（すなわち、プロバイオティクス）、またはその両方の方法（シンバイオティクスを参照）を使用することによって、SC-FAを作る細菌の数を増やすように改変することができる。^[26] SC-FA産生腸内細菌のレベルが低いことに関連する疾患の人は、プレバイオティクス、プロバイオティクス、またはシンバイオティクスで治療すると症状が改善する可能性がある一方、SC-FAのレベルが高いことに関連する疾患の人は、腸内のこれらの細菌のレベルを低下させる抗生物質などの方法で治療すると症状が改善する可能性がある。 ^{[19] [27]}（これらの治療法に関する情報については、プロバイオティクスで治療できる疾患およびプレバイオティクスで治療できる疾患を参照）。さらに、FFAR3を刺激または阻害する上でSC-FAよりも有用かつ強力かつ効果的に作用し、それによってSC-FAによって阻害または刺激される疾患を治療する能力があるかどうかについて薬剤が試験されている。^[28]

FFAR3を活性化するSC-FAには、プロピオン酸、酪酸、酢酸、^[29] 吉草酸^[19] カプロン酸[ ^27]およびギ酸^[30]がある（ややこしいことに、酪酸はヒドロキシカルボン酸受容体2も活性化し^[30]、β-ヒドロキシ酪酸はFFAR3を刺激または阻害することが報告されている^[31]）。FFAR2はこれらの同じSC-FAの多くによって活性化されるが、FFAR3とは相対的な結合親和性が異なっている。ヒトでは、FFAR3の結合親和性の順位は、プロピオン酸 = 酪酸 = 吉草酸 > 酢酸 > ギ酸である（酢酸^[29]およびギ酸^[30]はFFAR3に対する結合親和性が非常に低いため、FFAR3を活性化するには極めて高いレベルになければならない）。 FFAR2 のこれらの SC-FA に対する相対的な結合親和性の順位は、酢酸 = プロピオン酸 > 酪酸 > 吉草酸 = ギ酸です。^[30] AR420626 (1-MCPC ^[12]または化学名 [(S)-2-(4-クロロフェニル)-3,3-ジメチル-N-(5-フェニルチアゾール-2-イル)ブタミド (CFMB)/AR420626] ^[32]とも呼ばれる) は、FFAR3 の選択的活性化剤であることが報告されていますが^{[33] 、FFAR2 を活性化することも報告されています[32]}。また、FFAR3 の活性化を阻害することも報告されています。 ^[19]その作用については、さらなる特性評価が必要です。^[19] AR399519 と CF3-MQC は、マウス FFAR3 の活性化を阻害することが報告されていますが、これらの薬剤の作用についても、さらなる特性評価が必要です。^[12]

研究では、ヒトは以下においてFFAR3を発現することが報告されている。a ) 腸の腸内分泌 L細胞およびK細胞^[10]、b)脳の前頭皮質の血管内皮、 ^[34]膵臓β細胞^[35] 、および脂肪。すなわち脂肪組織（マウスの脂肪組織ではない）^[36]、c)子宮筋層の血管内皮、羊膜、絨毛膜および胎盤の上皮、および妊婦のこれらの組織内の特定の免疫細胞[ ^37]、d)脳の海馬^[38]、e)交感神経節、すなわち交感神経系の自律神経節。^{[12] [39]} f)特定の種類の免疫細胞、すなわち血液単球（マウス単球は除く）、好塩基球、^{[18] [40] [41]}全血から分離されたヒト単球由来の樹状細胞、およびこれらの血液細胞を含む組織、すなわち骨髄、脾臓、リンパ節、胸腺、^[42] g)肺胞マクロファージ、および他のさまざまな組織のマクロファージ。 ^[18]およびh)特定の不死化細胞株、すなわちMCF-7乳がん、^[43] HCT116大腸がん、^[44] HEK293胎児腎臓、^{[14] [41]} U937白血病前単球、THP-1白血病単球、EoL-1白血病好酸球、Jurcat白血病Tリンパ球、MOLT-4 Tリンパ芽球白血病、およびHL60急性骨髄性白血病細胞（ただし、HL60細胞を細胞分化を促進するためにフォルボール12-ミリステート13-アセテートで前処理した場合のみ）。^[41]前述のように、動物の細胞および組織におけるFFAR3の発現は、必ずしもヒトのものと

L細胞は腸内分泌細胞、すなわちホルモンを直接循環系に分泌する特殊な細胞である。L細胞は消化管上皮、特に末端回腸と結腸に存在している。L細胞は摂食後に腸内に蓄積するSC-FAによって刺激され、 PYY（ペプチドYYとも呼ばれる）およびGLP-1（グルカゴン様ペプチド-1とも呼ばれる）を分泌する。L細胞はFFAR3および/またはFFAR2を発現する。^[29] Ffar3およびFfar2遺伝子ノックアウトマウスはGLP-1およびPYYの分泌が減少する。^[45]研究によると、高脂肪食を与えられたFfar3遺伝子ノックアウトマウスは、野生型（すなわち遺伝子改変されていない）マウスと比較して、食物摂取量および体重が著しく増加する。^[19]これらの研究や動物における他の研究は、SC-FAによるL細胞上のFFAR3とFFAR2の活性化がPYYとGLP-1の放出を誘発することを示唆しており、これらは他の様々な活動の中でも、胃内容排出を阻害し、それによって食欲と肥満の発症を抑制する。^{[19] [21]} FFAR3がヒトの満腹感と肥満において同様の役割を果たすかどうかを判断するには、さらなる研究が必要である。^{[19]ただし、}セマグルチド（別名ウェゴビー）は、改変されたGLP-1様構造を持つペプチドであることに留意すべきである。これはGLP-1受容体を強く刺激し、それによって食欲を抑制し、肥満者の体重減少を促進する。^[46]

レプチンは脂肪組織から放出されるペプチド ホルモンで、満腹感を誘発し、それによってさらなる食物摂取と肥満の進行を減らすか止める傾向がある。また、女性の生殖機能、脂肪分解（例：トリグリセリドをその構成成分である遊離脂肪酸とグリセロールに分解する）、胎児の成長、炎症、血管新生（すなわち、既存の血管か​​ら新しい血管を形成すること）にも関与している。^[20]研究では、SC-FAによって誘導されるFFAR3の活性化によって、無傷の動物の白色脂肪組織とヒトの組織から分離された脂肪組織からレプチンの分泌が起こることが示唆されているが、他の研究では、FFAR3ではなくFFAR2が、SC-FAによって誘導される脂肪組織からのレプチンの放出に関与していることが示唆されている。この問題に関する発表された研究の体系的なレビューでは、SC-FA誘導によるFFAR3の活性化が、動物から採取した培養脂肪組織からのSC-FA誘導によるレプチンの放出の原因である可能性が高いと結論付けられました。しかし、培養されたヒト脂肪組織または無傷の動物の脂肪組織からのレプチンの放出におけるFFAR3の役割を裏付けるにはデータが不十分でした。アパタイト抑制と肥満におけるレプチン放出のFFAR3刺激の役割については、さらなる研究が必要です。^[47]

高脂肪食誘発性肥満による脂肪肝疾患（肝臓への脂肪の過剰蓄積）モデルにおいて、SC-FAの腸管内レベルを増加させる食事を与えられたマウスは、肝臓での脂質合成、トリグリセリドレベル、および体重が減少した。これらの減少は、 Ffar3遺伝子ノックアウトマウスでは起こらなかったが、 Ffar2遺伝子ノックアウトマウスでは起こった。これらの結果は、SC-FA誘発性のFFAR3活性化が、このマウスモデルにおける脂肪肝疾患の発症の根底にある肝臓での脂肪酸蓄積を抑制することを示している。 ^[22]他の研究では、Ffar3遺伝子ノックアウトマウスは標準的な実験室条件下では野生型マウスよりも体重増加が少ないが、無菌条件下で飼育されたマウス（マウスの腸管および組織中のSC-FAレベルが低い）ではこの差が消失することがわかっている。^[13]これらの知見は、SC-FAによるFFAR3の活性化は、FFAR2の活性化ではなく、マウスの脂肪肝疾患の発症を予防することを示している。^{[13] [30]また、FFAR3がヒトに対してこれらの作用を持つかどうか、またFFAR3活性化因子が}非アルコール性脂肪性肝疾患などのヒトの脂肪肝疾患の治療や予防に使用できるかどうかを調べる研究も支持している。^[48]

糖尿病患者の90%を占める2型糖尿病の患者は、膵臓の インスリン分泌β細胞の増殖、成熟、活性が低下し、インスリンの効力も低下しています。これらの低下により、インスリン分泌の低下、高血糖、およびこの疾患に関連する他の多くの苦痛が生じます。過去の研究では、FFAR3の活性化により、1)生体内のヒトおよびマウスのβ細胞、2)培養されたヒトおよびマウスのβ細胞を含む膵臓の島、および3)培養されたβ細胞株から分泌されるインスリンが減少することが報告されています。^{[12] [24]これらの研究では、酢酸によるマウスの膵臓の島からのインスリン分泌の阻害は、} Ffar3およびFfar2遺伝子の両方がノックアウトされた膵臓の島では起こらなかったが、2つの遺伝子のうちの1つだけがノックアウトされた膵臓の島ではインスリン分泌に影響がなかったことが示されました。^[24]しかしこれとは対照的に、ストレプトゾトシン誘発性および高脂肪食誘発性の糖尿病マウスモデルの最近の研究では、FFAR3活性化薬AR420626が血漿インスリン濃度を上昇させ、骨格筋のブドウ糖取り込みを刺激し、それによってブドウ糖耐性試験の結果を改善することがわかった。^[49]他の最近の研究では、活性化FFAR3は、1)研究対象の周囲のブドウ糖およびFFAR3活性化因子のレベル、2)研究対象のヒトまたは動物の種、3)研究対象の動物の年齢、および4)ヒトの膵島におけるα、β、δ細胞の割合の変動に応じて、インスリン分泌を減少させたり、増加させたり、ほとんど影響を及ぼさなかったりする可能性があることが報告されている。インスリン分泌および糖尿病のヒトおよび動物モデルにおけるFFAR3の役割については、さらなる研究が必要である。[ ^35]

初期の研究では、プロピオン酸をマウスに静脈注射すると、平均動脈圧の低下によって定義される短時間（5分未満）の低血圧反応が誘発されることが示されました。この反応は、2つのFfar3遺伝子のうち1つをノックアウトしたマウスでは減少し、両方のFfar3遺伝子をノックアウトしたマウスでは消失しました。^{[23] [50]}その後の研究では、Ffar3遺伝子ノックアウトマウスは、異常に高い拡張期血圧と脈圧（収縮期血圧から拡張期血圧を引いたもの）を発症し、心臓のコラーゲンとエラスチン結合組織の量が増加し、圧容積ループ分析タウレベルで測定された心筋弛緩率の低下によって証明されるように心臓の硬化が増加したと報告されました。^{[51] [52]}これらの研究を総合すると、マウスではSCFA活性化FFAR3が血圧を低下させるとともに、心線維症や心筋収縮力の低下など高血圧に伴う症状の一部を緩和する働きがあることが示唆される。 [53] ヒトでの研究では、酢酸を含む透析液を用いた血液透析を受けている人は低血圧を発症することが多いことがわかっているが、この反応におけるFFAR3の役割は、もしあるとしても調査されていない。[ ^{23 ] [50]}そして、69人（55.1%が女性、平均年齢59.8歳）を対象とした研究では、動脈硬化が循環血液中の免疫細胞（特に、マウスの高血圧モデルで保護的であることが知られている制御性T細胞^[54]）中のFFAR3およびFFAR2のレベルの低下と関連していることが明らかになった。[ ^52]全体として。マウスの研究では、FFAR3がマウスの高血圧とそれに伴う心臓への影響を抑制することに寄与していることが示唆されている^[51]。また、SC-FA活性化FFAR3および/またはFFAR2は血管拡張作用を有し、それによってヒトの高血圧および高血圧誘発性動脈硬化の発症を抑制する可能性があることが示唆されている。後者の可能性を調査するには、ヒトでのさらなる研究が必要である。^{[51] [54]}

研究により、野生型マウスと比較して、Ffar3遺伝子ノックアウト マウスは、次の特徴があることがわかっています。a ) 交感神経系の最大の神経節である上頸神経節の測定値から判断すると、交感神経系の神経節のサイズが著しく小さい。b )心拍数が著しく遅い。c )血漿中のノルエピネフリン レベルが著しく低い。(ノルエピネフリンは、交感神経系のニューロンから放出される神経伝達物質で、心拍数と全身のエネルギー消費量を増加させるなどの作用があります。) さらに、野生型マウスをプロピオン酸で処理すると心拍数が上昇しましたが、Ffar3 遺伝子ノックアウト マウスでは上昇しませんでした。[19] [39] 最後に、Ffar3 遺伝子ノックアウト マウスの子孫は、野生型マウスの子孫よりも^心拍数が遅く(体温も低かった) なりました。^[10]これらの結果は、FFAR3 がマウスの心拍数とエネルギー消費量を調節していることを示しています。ヒトでも同様であるかどうかを判断するには研究が必要です。^{[19] [39]}

喘息は、アトピー性（アレルゲンによって引き起こされる症状）の場合と非アトピー性（冷気などの非アレルギー性要因によって引き起こされる症状）の場合があります。ここで報告されている研究は、アレルゲン誘発性喘息に関するものです。SC-FAs レベルを下げる食事を与えられたマウスに、ダニ抽出物を鼻腔内注射したところ、注射に対してダニアレルギー性 喘息反応が発現しました。マウスの呼吸器気道では、好酸球と杯細胞が増加し、粘液のレベルが過剰になりました。肺組織のインターロイキン-4、インターロイキン-5、インターロイキン-13、インターロイキン-17Aのレベルと血清 免疫グロブリン E のレベルが上昇し、気管支チャレンジテストに対する気道抵抗反応が高まりました。対照的に、SC-FAs レベルを増加させる食事を与えられたマウスでは、抽出物に対するこれらの反応の発現が少なかったです。さらに、SC-FA を低下させた食事を与えられたマウスにプロピオン酸を与えたところ、ダニ抽出物に対する反応が大幅に減少しました。また、 SF-FA の低い食事を与えられたFfar3遺伝子ノックアウト マウス ( Ffar2はノックアウトしませんでした) は、ダニ抽出物に対する反応として肺気道好酸球レベルの上昇を示さなかった (これはノックアウト研究で報告された喘息の唯一のパラメーターでした)。これらの発見は、マウスにおけるダニ抽出物に対する喘息アレルギー反応の抑制にプロピオン酸と FFAR3 が関与していることを示唆しています。^[55]

2 番目の研究では、イヌリンを多く含む食事 (体内の SC-FA レベルを上昇させる) をラットに与えることが、その子孫の喘息発症に及ぼす影響を調査しました。妊娠したラットに、通常の食事またはイヌリンを多く含む食事を 1 週間与えました。その子孫には、生後 21 日目と 29 日目にオボアルブミンを注射し、7 日後にオボアルブミンのエアロゾルを投与し、翌日にエアロゾルに対する反応を調べました。通常の食事を与えられた母親の子孫と比較すると、イヌリン食事を与えられた母親の子孫は、肺の炎症細胞のレベルが低く、アレルギー性肺疾患の組織学的証拠が少なく、肺組織の免疫グロブリン E、インターロイキン-4、インターロイキン-17 のレベルが低く、肺の FFAR3 のレベルが有意に上昇しました (肺の FFAR2 のレベルは有意に上昇しませんでした)。これらの結果は、妊娠ラットの短鎖脂肪酸の産生を促進する食事が、その子孫の喘息疾患の発症を抑制することを示し、この抑制にはFFAR3が関与している可能性がある。^[25]同様の研究では、新生マウスに、純水または短鎖脂肪酸を含む水を飲ませた母親の母乳を与えた。3週間後、新生マウスは母乳をやめ、普通の水を飲ませ、その後3週間、気管内にダニ抽出物を注入して感作およびチャレンジした。純水または酢酸や酪酸を混ぜた水を飲んでダニ抽出物に感作された母親は、抽出物によるチャレンジ後に喘息の兆候を示したのに対し、プロピオン酸を混ぜた水を飲んだ母親はこれらの兆候がはるかに少なかった。さらに、プロピオン酸を混ぜた水を飲んでからダニ抽出物に感作されたFfar3遺伝子ノックアウトの母親は、抽出物でチャレンジされた野生型の母親と同様の喘息の兆候を示した。また、この研究では、プロピオン酸が混入された水を飲んだ母親の子孫は、純水、酢酸が混入された水、または酪酸が混入された水を飲んだ母親の子孫よりも、気道内の好酸球とTヘルパー細胞が少ないことも判明した。プロピオン酸が混入された水は、 Ffar3遺伝子ノックアウトの子孫における喘息の発症を抑制しなかった。これらの結果は、酢酸や酪酸ではなくプロピオン酸の摂取が、成体および新生ラットのアレルギー性喘息の発症を抑制し、FFAR3依存性メカニズムによってそれが起こることを示している。また、この研究では、プロピオン酸が混入された水を飲んだ妊娠ラットの乳は、純水を飲んだ妊娠ラットの乳とは異なり、母親および子孫のFFAR3に依存するメカニズムによって、新生ラットのアレルギー性喘息の発症感受性を低下させたことが示されている。これらの知見は、プロピオン酸や他のFFAR3活性化剤がヒトの喘息の予防や治療に有効かどうかを判断するためのさらなる研究を支持するものである。^{[18] [56]}

ヨーロッパの農場や非農業地域の農村部に住む人間を対象にした研究では、小学校1年生までに喘息を発症していなかった生後12か月の乳児の糞便中酪酸濃度は、就学年齢までに喘息を発症した子どもの糞便中酪酸濃度よりも有意に高かったが、酢酸濃度は高かったと報告されている。^[57]カナダで実施された研究では、就学年齢までに喘息を発症すると予測された生後3か月の乳児（未観測状態再構築によるコミュニティの系統発生調査予測アルゴリズムに基づく）は、喘息を発症しないと予測された乳児と比較して、糞便中酢酸濃度（酪酸やプロピオン酸は低かった）が低かったと報告されている。^[58]最後に、日本で実施された研究では、5歳までに喘息を発症した生後1か月の乳児は、喘息を発症しなかった乳児よりも糞便中プロピオン酸濃度が低い傾向にあったが、酢酸や酪酸は低かった生後1週間、1歳、5歳の乳児から採取した糞便中のプロピオン酸、酢酸、酪酸のレベルには、この傾向は見られなかった。^[56]これら3つの研究で喘息の抑制に関与していることが示唆された異なるSC-FAは、3か国の人口間の食事やその他の違いを反映している可能性がある。いずれにせよ、げっ歯類の研究に基づくと、FFAR3がこれらのSG-FAの作用を媒介し、ヒトの研究に基づくと、SC-FAは小児の喘息の発症を抑制するか、少なくとも遅らせる働きをする可能性があると、これらの研究は示している。小児の喘息の発症における前述のSC-FAの明らかな作用にFFAR3が関与しているかどうかを判断するには、さらなる研究が必要である。^[56]

• 遊離脂肪酸受容体
• プロバイオティクスで治療できる疾患
• プレバイオティクスで治療できる疾患