走化性

走化性（ chemo- + taxisから）は、生物または実体が化学的刺激に反応して動くことである。^[1] 体細胞、細菌、その他の単細胞生物または多細胞生物は、環境内の特定の化学物質に応じて動きを方向付ける。これは、細菌が食物分子の最高濃度に向かって泳いで食物（例：グルコース）を見つけたり、毒物（例：フェノール）から逃げたりするために重要である。多細胞生物では、走化性は初期発生（例：受精時の精子の卵子への移動）と発達（例：ニューロンまたはリンパ球の移動）だけでなく、正常な機能と健康（例：損傷または感染時の白血球の移動）にも重要である。^{[2]さらに、動物の走化性を可能にするメカニズムは}癌の転移中に破壊される可能性があることが認識されており、^{[3]走化性を制御するこれらのネットワークの全体的な特性の異常な変化は}発癌につながる可能性がある。^[4]白血球やリンパ球の異常な走化性は、動脈硬化症、喘息、関節炎などの炎症性疾患にも寄与します。^{[5] [6] [7] [8]}交配酵母によって生成される極性パッチなどの細胞内成分も走化性行動を示すことがあります。^[9]

正の走化性は、問題の化学物質の濃度が高い方向への動きがある場合に発生し、負の走化性は、反対方向への動きがある場合に発生します。化学的に促進される運動（ランダムな方向または無方向性）は、ケモキネシスと呼ばれることがあります。

細胞の移動は、顕微鏡開発の初期からレーウェンフックによって検出されていましたが、カリフォルニア工科大学の走化性に関する講義では、「走化性の博学な説明は、細菌ではTWエンゲルマン（1881年）とWFプフェッファー（1884年）、繊毛虫ではHSジェニングス（1906年）によって初めてなされました」と述べられています。^[10]ノーベル賞受賞者のI.メチニコフも1882年から1886年にかけてこの分野の研究に貢献し、食作用の初期段階としてのプロセスを調査し​​ました。^[11]生物学と臨床病理学における走化性の重要性は1930年代に広く受け入れられ、この現象の基礎となる最も基本的な定義はこの頃までに作成されました。^{[誰によって？ ]}走化性アッセイの品質管理における最も重要な側面は、1950年代にH.ハリスによって説明されました。 ^[12] 1960年代から1970年代にかけて、現代の細胞生物学と生化学の革命により、遊走性応答細胞と走化性活性を担う細胞内分画を調査するための一連の新しい技術が利用可能になりました。^{[13]この技術の利用可能性により、急性炎症に関与する主要な走化性因子であるC5aが発見されました。J} .アドラーの先駆的な研究は、フェッファーの毛細管アッセイを近代化し、細菌の細胞内シグナル伝達の全プロセスを理解する上で重要な転換点となりました。^{[14] [15]}

大腸菌などの一部の細菌は、細胞あたり複数の鞭毛（通常 4～10 本）を持っています。これらの鞭毛は 2 つの方法で回転します。

1. 反時計回りの回転により、鞭毛は1つの回転する束に整列し、細菌は直線的に泳ぐことになります。
2. 時計回りに回転すると鞭毛束が分解され、各鞭毛が異なる方向を向くため、細菌はその場で転がります。^[16]

回転方向は、細胞の外側から鞭毛を細胞に向かって見下ろす観察者のために示されています。^[17]

細菌の全体的な動きは、回転と泳ぎの交互の段階の結果であり、これは「走って回転する動き」と呼ばれます。^[18]その結果、均一な環境を泳ぐ細菌の軌道は、細菌の方向を変えるランダムな回転によって中断される比較的まっすぐな泳ぎを伴うランダムウォークを形成します。 ^[19]大腸菌などの細菌は、泳ぐ方向を選択できず、回転拡散のために数秒以上直線で泳ぐことができません。言い換えると、細菌は自分が進んでいる方向を「忘れる」のです。細菌は、進路を繰り返し評価し、間違った方向に動いている場合は調整することで、ランダムウォークの動きを好ましい場所に向けることができます。^[20]

化学勾配がある場合、細菌は化学走性を発揮し、勾配に基づいて全体的な動きを方向づけます。細菌が正しい方向（誘引物質に向かって/忌避物質から離れて）に動いていることを感知すると、転がる前により長い時間直線で泳ぎ続けます。しかし、間違った方向に動いている場合は、より早く転がります。大腸菌などの細菌は、状況が改善しているかどうかを判断するために時間的感知を使用し、このようにして、濃度のわずかな違いも検出して、誘引物質の濃度が最も高い場所を見つけます。^[21]

この偏ったランダムウォークは、単に2つのランダムな動き、すなわち回転と直進のどちらかを選択した結果である。^[22]個々のべん毛繊維のらせん状の性質は、この動きが起こるために重要である。べん毛繊維を構成するタンパク質構造であるフラジェリンは、すべての鞭毛細菌間で保存されている。^{[23]脊椎動物はこの保存されたタンパク質を認識するように設計された免疫受容体（} TLR5 ）を持つことで、この事実を活用したと思われる。^[24]

生物学の多くの例と同様に、この規則に従わない細菌も存在します。ビブリオなどの多くの細菌は単鞭毛で、細胞の片極に1本の鞭毛を持っています。それらの走化性は異なります。他の細菌は細胞壁内に保持された1本の鞭毛を持っています。これらの細菌は、コルク抜きのような形をした細胞全体を回転させて移動します。^{[25] [ページが必要]}

化学勾配は、メチル受容走化性タンパク質（MCP）と呼ばれる複数の膜貫通受容体を介して感知され、これらの受容体は検出する分子が異なります。 ^[26]細菌界全体で何千ものMCP受容体がコード化されていることが知られています。^[27]これらの受容体は、ペリプラズム空間のタンパク質との相互作用を介して、直接的または間接的に誘引物質または忌避物質に結合する可能性があります。^[28]これらの受容体からの信号は、細胞膜を介して細胞質に伝達され、そこでCheタンパク質が活性化されます。^[29] Cheタンパク質は回転周波数を変え、受容体を変えます。^[29]

タンパク質CheWとCheAは受容体に結合します。受容体が活性化されないと、ヒスチジンキナーゼCheAの高度に保存された単一のヒスチジン残基で自己リン酸化が起こります。 ^{[30] [より良い出典が必要]}次に、CheAは応答調節因子CheBとCheYの保存されたアスパラギン酸残基にリン酸基を転移します。CheAはヒスチジンキナーゼであり、リン酸基を積極的に転移せず、応答調節因子CheBがCheAからリン酸基を受け取ります。^[要出典]このシグナル伝達メカニズムは2成分システムと呼ばれ、細菌におけるシグナル伝達の一般的な形式です。^[要出典] CheYは、べん毛スイッチタンパク質FliMと相互作用してタンブリングを誘発し、べん毛の反時計回りから時計回りへの回転の変化を誘発します。単一のべん毛の回転状態の変化は、べん毛束全体を混乱させ、タンブリングを引き起こす可能性があります。^[要出典]

CheBはCheAによって活性化されるとメチルエステラーゼとして働き、受容体の細胞質側にあるグルタミン酸残基からメチル基を除去します。これは、同じグルタミン酸残基にメチル残基を付加するメチルトランスフェラーゼであるCheRと拮抗的に働きます。 ^[26]誘引物質のレベルが高いままであれば、CheA（したがってCheYとCheB）のリン酸化レベルは低いままで、細胞はスムーズに泳ぎ、MCPのメチル化レベルは増加します（脱メチル化するためのCheB-Pが存在しないため）。^[26] MCPは完全にメチル化されると誘引物質に反応しなくなります。したがって、誘引物質のレベルは高いままであっても、CheA-P（およびCheB-P）のレベルが増加し、細胞は回転し始めます。^[26] MCPはCheB-Pによって脱メチル化される可能性があり、これが起こると、受容体は再び誘引物質に反応できるようになります。^[26]忌避剤に関しては状況は逆で、完全にメチル化されたMCPは忌避剤に最もよく反応し、最もメチル化されていないMCPは忌避剤に最もよく反応します。^[要出典]この調節により、細菌は数秒前の化学濃度を「記憶」し、それを現在経験している濃度と比較することで、勾配を上っているのか下っているのかを「知る」ことができます。 ^[31]細菌が化学勾配に対して持っている感度の絶対値を高めるメカニズムとは別に、特定の背景での感度の絶対値を高めるメカニズムも存在します。よく知られている例としては、CheY-P信号に対するモーターの超高感度応答や、化学受容体のクラスター化などがあります。^{[32] [33]}

化学誘引物質と化学忌避物質は、運動細胞において走化性誘導効果を持つ無機または有機物質である。これらの走化性リガンドは、原核生物と真核生物がそれぞれ向かったり遠ざかったりする化学濃度勾配を作り出す。^[34]

化学誘引物質の効果は、メチル受容走化性タンパク質（MCP）などの化学受容体を介して引き起こされます。 ^[35]大腸菌のMCPには、Tar、Tsr、Trg、Tapが含まれます。^[36] Trgへの化学誘引物質には、化学忌避剤としてのフェノールを含むリボースとガラクトースが含まれます。TapとTsrは、それぞれジペプチドとセリンを化学誘引物質として認識します。 ^[36]

化学誘引物質または化学忌避物質は、細胞外ドメインでMCPに結合します。細胞内シグナル伝達ドメインは、これらの化学走性リガンドの濃度変化をCheAなどの下流タンパク質に中継し、その後、リン酸化CheY（CheY-P）を介して鞭毛モーターにこのシグナルを中継します。^[35] CheY-Pは鞭毛の回転を制御し、細胞運動の方向に影響を与えます。^[35]

E.coli、S. meliloti、R. spheroidesでは、 MCPへの走化性物質の結合によりCheAが阻害され、CheY-Pの活性が阻害されるため、スムーズな走行が実現しますが、B. substilisではCheAの活性が上昇します。^[35] E.coliでのメチル化イベントにより、MCPの走化性物質に対する親和性が低下し、CheAとCheY-Pの活性が上昇して転倒が発生します。 [35]このようにして、細胞は即時の走化性物質濃度に適応し、さらなる変化を検知して細胞運動を調節することができます。 [ ^{35 ]}

真核生物の化学誘引物質は免疫細胞に対してよく特徴付けられている。fMLFなどのホルミルペプチド は好中球やマクロファージなどの白血球を誘引し、感染部位への移動を引き起こす。^[37]非アシル化メチオニンペプチドは好中球やマクロファージに対する化学誘引物質として作用しない。^{[37]白血球はまた、}補体成分である化学誘引物質C5aや細菌上の病原体特異的リガンドに向かって移動する。 ^[37]

化学忌避物質に関するメカニズムは化学誘引物質ほどよくわかっていません。化学忌避物質は生物に回避反応を起こさせる働きがありますが、テトラヒメナ・サーモフィラは 化学忌避物質であるネトリン-1ペプチドに曝露後10分以内に適応します。しかし、GTP、PACAP-38、ノシセプチンなどの化学忌避物質への曝露ではそのような適応は見られません。^[38] GTPとATPは、テトラヒメナとゾウリムシの両方に対してマイクロモル濃度で化学忌避物質です。これらの生物は、勾配から離れて自分自身を再配向するための回避反応を生成することで、これらの分子を回避します。^[39]

真核細胞が採用する走化性のメカニズムは、細菌である大腸菌のものとはかなり異なりますが、化学勾配の感知は依然としてプロセスの重要なステップです。^{[40] [より良い情報源が必要]}大腸菌はサイズが小さいことやその他の生物物理学的制約により、濃度勾配を直接検出できません。^[41]代わりに、大腸菌は時間勾配感知を採用しており、自身の幅の数倍の長い距離を移動し、知覚される化学濃度の変化率を測定します。^{[42] [43]}

真核細胞は原核生物よりもはるかに大きく、細胞膜全体に均一に埋め込まれた受容体を持っています。^{[42 ]}真核生物の走化性は、細胞の異なる端にあるこれらの受容体の非対称な活性化を比較することによって、濃度勾配を空間的に検出することを含みます。[42] これらの受容体が活性化されると、化学誘引物質に向かって移動したり、化学忌避物質から遠ざかったりします。^[42]運動性のない交配酵母では、細胞皮質上の極性タンパク質のパッチが、フェロモン勾配に沿って走化性に再配置することができます。^{[44] [9]}

また、原核細胞と真核細胞の両方が走化性記憶を持つことも示されています。^{[43] [45]}原核生物では、このメカニズムにはメチル受容走化性タンパク質（MCP）と呼ばれる受容体のメチル化が関与しています。 ^[43]これにより脱感作が起こり、原核生物は化学勾配を「記憶」して適応することができます。^[43]対照的に、真核生物の走化性記憶は、局所興奮全体抑制（LEGI）モデルによって説明できます。^{[45] [46] LEGIは、} Ras活性化やPIP3生成などの下流シグナル伝達を制御する高速興奮と遅延抑制のバランスに関与しています。^[47]

受容体のレベル、細胞内シグナル伝達経路、エフェクター機構はすべて、多様な真核生物型の構成要素を表しています。真核単細胞細胞では、アメーバ運動と繊毛または真核生物の鞭毛が主なエフェクターです（例：アメーバまたはテトラヒメナ）。^{[48] [49]}高等脊椎動物起源の真核細胞、例えば免疫細胞も、必要な場所に動きます。免疫担当細胞（顆粒球、単球、リンパ球）に加えて、以前は組織に固定されていると考えられていた大規模な細胞群も、特殊な生理学的状態（例：肥満細胞、線維芽細胞、内皮細胞）または病理学的状態（例：転移）で運動性を示します。^[50]胚葉の発達はシグナル分子の勾配によって誘導されるため、走化性は胚発生の初期段階で大きな意義を持ちます。[ 51 ] ^{[ 52]}

真核細胞が走化性リガンドの勾配（つまり、走化性物質の方向を検知する一種の分子コンパス）を検知できるようにする特定の分子は、関与する細胞および走化性物質受容体、さらには走化性物質の濃度によっても変化すると思われる。しかし、これらの分子は明らかに、細胞の運動性とは無関係に活性化される。つまり、免疫化された細胞であっても、走化性物質の方向を検知することができる。^[53]外部走化性勾配が検知され、細胞内のRasおよびPIP3勾配に変換され、勾配とシグナル伝達経路の活性化をもたらし、最終的にアクチンフィラメントの重合に至るメカニズムがあると思われる。成長するアクチンフィラメントの遠位端は、異なるペプチドセットを介して細胞膜の内面との結合を発達させ、前部仮足と後部尾足の形成をもたらす。^{[54] [55]真核細胞の}繊毛も走化性を発揮するが、この場合、それは主に基底小体の微小管系のCa2 ⁺依存性誘導と繊毛内の9+2微小管の拍動である。数百本の繊毛の協調的な拍動は、基底小体の間に構築された膜下システムによって同期されている。シグナル伝達経路の詳細は未だ完全には解明されていない。

走化性とは、化学勾配に応じて細胞が方向性を持って移動することを指します。化学誘導による移動には、以下に示すようにいくつかのバリエーションがあります。

• ケモキネシスとは、周囲の環境中の化学物質に反応して細胞運動性が増加することを意味する。走化性とは異なり、ケモキネシスによって刺激される移動は方向性がなく、代わりに環境をスキャンする行動を増加させる。 ^[56]
• 走化性においては、走化性物質の勾配が表面に発現または結合しており、これは走化性の古典的なモデルでは勾配が可溶性液体中で発達するのとは対照的である。^[57]最も一般的な生物学的に活性な走化性表面は細胞外マトリックス（ECM）であり、結合したリガンドの存在が経内皮遊走および血管新生の誘導に関与している。
• 壊死細胞またはアポトーシス細胞から化学誘引分子が放出されるときに起こる、壊死走性は特殊なタイプの走化性です。放出された物質の化学的性質に応じて、壊死走性は細胞を蓄積したり、細胞をはじいたりすることができ、この現象の病態生理学的重要性を強調しています。

一般的に、真核細胞は、ゲノムのかなりの部分を占めるクラスである、 7回膜貫通型（または蛇行型）ヘテロ三量体Gタンパク質共役受容体を使用して走化性刺激の存在を感知します。^{[58]この遺伝子スーパーファミリーの一部のメンバーは、視覚（}ロドプシン）だけでなく嗅覚（匂い）にも使用されます。^{[59] [60]}走化性受容体の主なクラスは、以下によって引き起こされます。

• ホルミルペプチド -ホルミルペプチド受容体（FPR）、
• ケモカイン-ケモカイン受容体（CCRまたはCXCR）、および
• ロイコトリエン-ロイコトリエン受容体（BLT）。^[61]

しかし、膜受容体（例えば、環状ヌクレオチド、アミノ酸、インスリン、血管作動性ペプチド）の広範な誘導も細胞の移動を引き起こす。^[62]

いくつかの走化性受容体は、遺伝的に決定されるため、表面膜で発現し、長期的な特性を持つ一方、他の走化性受容体は、リガンドの存在下でアドホックに組み立てられるため、短期的なダイナミクスを持つ。 ^[63]走化性受容体とリガンドの多様な特徴により、簡単な走化性アッセイで走化性応答細胞を選択することが可能になる。走化性選択により、まだ特性が明らかでない分子が長期受容体経路を介して作用するか、短期受容体経路を介して作用するかを決定できる。^[64]走化性選択という用語は、セレクターリガンドに対する走化性応答性に応じて真核細胞または原核細胞を分離する技術を指すためにも使用される。^{[65] [非一次ソースが必要] [非一次ソースが必要]}

走化性反応を引き起こすことができる分子の数は比較的多く、一次走化性分子と二次走化性分子を区別することができます。^[要出典]一次リガンドの主なグループは次のとおりです。

• ホルミルペプチドは細菌由来のジ、トリ、テトラペプチドであり、ペプチドのN末端がホルミル化されている。^{[要出典] [66]}これらは生体内で、または細胞の分解後に細菌から放出され、このグループの典型的なメンバーはN-ホルミルメチオニル-ロイシル-フェニルアラニン（略してfMLFまたはfMLP）である。^[要出典]細菌fMLFは炎症の重要な構成要素であり、好中球顆粒球および単球に特徴的な走化性効果を有する。^[要出典]ホルミルペプチドに関連する走化性因子リガンドおよび受容体は、関連記事「ホルミルペプチド受容体」にまとめられている。
• 補体 3a ( C3a ) と補体 5a ( C5a )は補体カスケードの中間生成物です。^[要出典]これらの合成は、転換酵素による補体活性化の 3 つの代替経路 (古典的、レクチン依存性、代替) に結合します。^[要出典]これらの誘導体の主な標的細胞は、好中球顆粒球と単球です。^[要出典]
• ケモカインはサイトカインの特別なクラスに属し、そのグループ (C、CC、CXC、CX ₃ C ケモカイン) はジスルフィド結合の特別な配置を持つ構造的に関連した分子であるだけでなく、標的細胞特異性も多様です。 ^{[引用が必要]} CC ケモカインは単球に作用し (例: RANTES )、CXC ケモカインは好中球顆粒球に特異的です (例: IL-8 )。 ^{[引用が必要]}ケモカインの 3 次元構造の調査により、β シートと α ヘリックスの特徴的な構成が、ケモカイン受容体との相互作用に必要な配列の発現をもたらすという証拠が得られました。 ^{[引用が必要]}二量体の形成とそれらの生物学的活性の増大は、IL-8 などのいくつかのケモカインの結晶構造解析によって実証されました。 ^{[引用が必要]}
• 多価不飽和脂肪酸の代謝物
  • ロイコトリエンは、 ALOX5（5-リポキシゲナーゼとも呼ばれる）によるアラキドン酸の代謝によって生成されるエイコサノイド脂質メディエーターである。走化性因子活性を持つ最も顕著なメンバーはロイコトリエンB4であり、白血球の接着、走化性、凝集を誘発する。LTB4の走化性作用は、炎症やアレルギーに関与する細胞で高度に発現している2つのGタンパク質共役受容体、BLT1とBLT2のいずれかを介して誘導される。 ^[67]
  • 5-ヒドロキシイコサテトラエン酸エイコサノイドファミリーは、ALOX5によっても生成されるアラキドン酸代謝物です。このファミリーの3つのメンバーは自然に形成され、顕著な走化性活性を持っています。これらは、効力の降順でリストされています：5-オキソエイコサテトラエン酸、5-オキソ-15-ヒドロキシエイコサテトラエン酸、および5-ヒドロキシエイコサテトラエン酸。このアゴニストファミリーは、ロイコトリエンB4の受容体と同様にGタンパク質共役受容体であるオキソエイコサノイド受容体1に結合して、ヒト好酸球、好中球、および単球の走化性反応を刺激します。[ 67 ]皮膚を除い^て、好中球は細菌感染に対する体の第一線の防御です。これらの細胞は近くの血管を離れた後、切り傷や引っかき傷の中の細菌が生成した化学物質を認識し、「匂いの方向」へ移動します。
  • 5-ヒドロキシエイコサトリエン酸と5-オキソエイコサトリエン酸はミード酸（5Z、8Z 、 11Z-エイコサトリレノイド酸）の代謝物であり、オキソエイコサノイド受容体1を介して白血球の走化性を刺激します^[68 ] 。5-オキソエイコサトリエン酸は、アラキドン酸由来の類似体である5-オキソエイコサテトラエン酸と同様に、ヒトの血液中の好酸球と好中球の走化性を刺激する効果が同程度です^[67]。
  • 12-ヒドロキシエイコサテトラエン酸は、 ALOX12によって生成されるアラキドン酸のエイコサノイド代謝物であり、ロイコトリエンB4受容体BLT2を介して白血球の走化性を刺激する。 ^[67]
  • プロスタグランジンD2は、シクロオキシゲナーゼ1またはシクロオキシゲナーゼ2によって生成されるアラキドノン酸のエイコサノイド代謝物であり、プロスタグランジンDP2受容体を介して走化性を刺激しますTh2サブタイプのTヘルパー細胞で走化性反応を引き起こします^{。 [69] [非一次情報源が必要] [非一次情報源が必要]}
  • 12-ヒドロキシヘプタデカトリエン酸は、シクロオキシゲナーゼ1またはシクロオキシゲナーゼ2によって生成されるアラキドン酸の非エイコサノイド代謝物であり、ロイコトリエンB4受容体BLT2を介して白血球の走化性を刺激する。 ^{[70] [非一次情報源が必要] [非一次情報源が必要]}
  • 15-オキソエイコサテトラエン酸は、 ALOX15によって生成されるアラキドン酸のエイコサノイド代謝物であり、ヒト単球に対して弱い走化性活性を有する（15-ヒドロキシエイコサテトラエン酸#15-オキソ-ETEを参照）。^{[71] [非一次資料が必要] [非一次資料が必要]}この代謝物が走化性を刺激する受容体やその他のメカニズムは解明されていない。

リガンド-受容体相互作用によって引き起こされる走化性反応は、リガンドの濃度によって異なります。リガンドファミリー（アミノ酸やオリゴペプチドなど）の調査により、化学誘引活性は広範囲にわたって発生するのに対し、化学忌避活性は狭い範囲で発生することが実証されています。^[72]

細胞の移動能の変化は、いくつかの臨床症状や症候群の発症において比較的高い重要性を持っています。細胞外（大腸菌など）または細胞内（リステリア菌など）病原体の走化性活性の変化自体が、重要な臨床ターゲットとなります。これらの微生物の内因性走化性を医薬品で修正することで、感染率や感染症の蔓延を低下させたり、抑制したりすることができます。感染症以外にも、巨大な細胞内小胞が細胞の正常な移動を阻害する チェディアック・東症候群のように、走化性障害が主な病因となる疾患がいくつかあります。

走化性のタイプに応じていくつかの数学モデルが開発されました。

• 移動（例：細菌の遊泳の基本的な違い、繊毛/鞭毛を持つ単細胞真核生物の動き、アメーバ状の移動）
• リガンドとして働く化学物質の物理化学的特性（例：拡散）
• リガンド（誘引分子、中性分子、忌避分子）の生物学的特性
• 走化性を評価するために適用されるアッセイシステム（インキュベーション時間、発達、濃度勾配の安定性を参照）
• 移動に直接的または間接的に影響を及ぼすその他の環境の影響（照明、温度、磁場など）

上記の要因の相互作用により、走化性の数学的モデルの解の挙動はかなり複雑になりますが、走化性駆動運動の基本現象を簡単な方法で記述することは可能です。実際、走化性誘引物質の空間的に不均一な濃度を 、その勾配を と表記しましょう。すると、走化性によって生成される走化性細胞流（電流とも呼ばれる）は、次の法則によって上記の勾配に関連付けられます。^[73]${\displaystyle \varphi}$${\displaystyle \nabla \varphi }$${\displaystyle {\bf {J}}}$

ここで、 は細胞の空間密度であり、はいわゆる「走化性係数」です。は定数ではなく、化学誘引物質の減少関数であることが多いです。総フラックスと生成/破壊項の影響を受けるいくつかの量については、連続方程式を定式化することができます。 ${\displaystyle C}$${\displaystyle \chi}$${\displaystyle \chi}$${\displaystyle \rho}$${\displaystyle {\bf {J}}}$${\displaystyle S}$

${\displaystyle {\partial \rho \over {\partial t}}+\nabla \cdot {\bf {J}}=S}$

ここで、発散である。この一般的な方程式は、細胞密度と化学誘引物質の両方に適用されます。したがって、拡散フラックスを総フラックス項に組み込むと、これらの量間の相互作用は、およびの変化を記述する一連の反応拡散偏微分方程式によって支配されます。^[73]${\displaystyle \nabla \cdot ()}$ ${\displaystyle C}$${\displaystyle \varphi }$

ここで、 は細胞密度の増加を表し、は化学誘引物質の速度論/ソース項であり、細胞密​​度と化学誘引物質の拡散係数はそれぞれとです。 ${\displaystyle f(C)}$${\displaystyle g(\varphi ,C)}$${\displaystyle D_{C}}$${\displaystyle D_{\varphi }}$

土壌微生物の空間生態は、基質および仲間の生物に対する走化性感受性の関数である。^{[74] [非一次資料が必要] [非一次資料が必要]}細菌の走化性行動は、環境の不均一性がない場合でも、重要な集団パターンにつながることが証明されている。構造的な細孔スケールの不均一性の存在は、出現する細菌パターンにさらなる影響を与える。

細胞の走化性活性やリガンドの化学誘引性および化学忌避性を評価するために、さまざまな技術が利用可能です。測定の基本的な要件は次のとおりです。

• 濃度勾配は比較的急速に発生し、システム内で長期間持続する可能性がある。
• 走化性活性と化学運動活性は区別される
• 細胞は濃度勾配の軸に沿って自由に移動できる。
• 検出された反応は細胞の活発な移動の結果である

理想的な走化性アッセイはまだ利用できないという事実にもかかわらず、上記の条件によく適合するプロトコルと機器がいくつかあります。最も一般的に使用されているものを以下の表にまとめます。

人工走化性を利用して自律的に移動する化学ロボットが設計されている。^{[75] [76]}応用分野には、体内での薬物の標的送達などがある。 ^[77]最近では、酵素分子も基質の勾配において正の走化性挙動を示している。^[78]酵素が特定の基質に熱力学的に有利に結合することが、酵素走化性の起源であると認識されている。^[79]さらに、カスケード内の酵素も基質駆動型の走化性凝集を示している。^[80]

活性酵素とは別に、非反応分子も走化性挙動を示す。これは、好ましい疎水性相互作用を通じてポリマー溶液の勾配内で方向性を持って移動する染料分子を使用することで実証されている。^[81]

Scholia にはChemotaxisのトピックプロファイルがあります。